Macromolecule ADN ARN Proteine 2015 PDF

BIOLOGIE MOLECULAR 2015-Macromolecule: ADN, ARN, Proteine - S. Capcelea, E.
Chesov
MACROMOLECULE
ADN, ARN, Proteine
1. ACIZII NUCLEICI ................................................................................................................................... 2

1.1 Compozi ia molec lar i structura acizilor nucleici: ........................................................................ 3
2. Acidul dezoxiribonucleic - ADN .............................................................................................................. 4
2.1 Structura ADN ................................................................................................................................... 4
(A) Monomerii ADN............................................................................................................................. 4
(B) Str ct ra primar a ADN ................................................................................................................ 4
(C) Str ct ra sec ndar a ADN............................................................................................................. 5
(D) Structura ter iar a ADN ................................................................................................................. 7
2.2 Propriet ile ADN ............................................................................................................................... 9
2.3 Func iile ADN-ului ........................................................................................................................... 10
2.4 Partic larit ile ADN uman ............................................................................................................... 15
3. Acizii ribonucleici - ARN ....................................................................................................................... 15
3.1 Structura ARNului ............................................................................................................................ 16
A. Monomerii ARN............................................................................................................................. 16
B. Str ct ra primar a ARN ................................................................................................................ 16
C. Str ct ra sec ndar a ARN l i ...................................................................................................... 17
D. Structura ter iar a ARN ................................................................................................................. 17
3.2 Diversitatea moleculelor de ARN ..................................................................................................... 17
3.3 Partic larit ile ARNm...................................................................................................................... 19
3.4 Partic larit ile ARNt........................................................................................................................ 21
3.5 Partic larit ile ARN ......................................................................................................................... 23
4. PROTEINELE......................................................................................................................................... 25
4.1 Structura proteinelor.......................................................................................................................... 25
(A) Aminoacizii monomerii proteinelor........................................................................................... 25
(B) Organi area molec lar a proteinelor ........................................................................................... 27
Str ct ra primar ............................................................................................................................. 27
Str ct ra sec ndar ......................................................................................................................... 27
Structura ter iar .............................................................................................................................. 29
Str ct ra c aternar ......................................................................................................................... 29
4.2 Propriet ile proteinelor..................................................................................................................... 30
4.3 Conforma ia proteinelor i rolul chaperonelor ............................................................................... 32
4.4 Clasificarea proteinelor ..................................................................................................................... 33
4.5 Rolul biologic al proteinelor ............................................................................................................. 34
4.6 Rolul medical al proteinelor .............................................................................................................. 34
1
BIOLOGIE MOLECULAR 2015-Macromolecule: ADN, ARN, Proteine - S. Capcelea, E. Chesov
1. ACIZII NUCLEICI
Figura 1.1 Modelele acizilor nucleici – ADN vs ARN.
ADN – acidul dezoxiribonucleic:

A Acid: gr pa fosfat care formea catena de ADN i-i determin
propriet ile acide
D Dezoxiribo: pentoza din catenele de ADN - dezoxiriboza, nu au oxigen n
pozi ia 2 .
N Nucleic: moleculele de ADN au fost identificate mai nt i n nucleul
celulei, iar mai t r i in mitocondrii, n plastide, n citoplasma bacteriilor.
ARN – acidul ribonucleic:

A Acid: gr pa fosfat care formea catena de ARN, determin propriet ile
acide
R Ribo: pentoza din catenele de ARN - riboza.
N Nucleic: moleculele de ARN au fost identificate mai nt i n nucleul
celulei, iar mai t r i in citoplasm .
2
1.1 Compozi ia moleculară i structura acizilor nucleici:

Acizii nucleici sunt substan e polimerice. Unit ile structurale [monomerii] ale acizilor
nucleici se numesc nucleotide. (fig.1.2)
Nucleotidul este o combina ie chimic comple alcat it din:
1) ba a otat (N):
primidinic (Py): citozina (C), timina (T) n ADN i racil l (U) n ARN sau
p rinic (Pu): adenina (A), guanina (G) n ADN i ARN;
2) o pento : dezoxiriboza (dR) n ADN i riboza (R) n ARN;
3) acid fosforic (P).
vs
dAMP dezoxi adenozin monofosfat AMP adenozin monofosfat monomer al

monomer al ADN (unul din 4 variante) ARN (unul din 4 variante)
Figura 1.2 Monomeri ADN vs ARN.
Componente a nucleotidelor ADN i ARN sunt prezentate n fig.1.3
Figură 1.3 Componentele nucleotidelor ADN i ARN
3
2. Acidul dezoxiribonucleic - ADN

2.1 Structura ADN
(A) Monomerii ADN dezoxiribonucleotidele:
4 tipuri de dezoxiribonucleotide trifosfa i (dNTP):
dezoxiAdenozin trifosfat dezoxiGuanozin trifosfat
dezoxiTimidin trifosfat dezoxiCitidin trifosfat
Figură 2.1 Monomerii ADN
(B) Structura primară a ADN – catena polinucleotidică:

Catena de ADN se formea
prin polimeri area dNTP ntr-un lan
polinucleotidic:
Fiecare nucleotid din catena de
ADN este nit prin leg turi
fosfodiesterice, reali ate ntre 3’-OH al
dezoxiribozei primului nucleotid si
alfa-radical fosfat-5’ al rm tor l i
nucleotid (cu eliberarea a doi radicali
fosfa i); (fig.2.2)
Ordinea nucleotidelor, ce con in
diferite baze azotate, este aleatorie, iar
combina ia A, G, C i T n catena de
ADN repre int codul genetic (trei
n cleotide codific unul din cei 20 de
aminoacizi ce constituie proteinele).
Figură 2.2 Structura primară a ADNului
4
(C) Structura secundară a ADN – dublu helix format din do catene

polinucleotidice:
o catenele sunt complementare, fiecare ba a otat P dintr-o caten se une te specific cu o baza
P din cealalt catena, A c T i G cu C;
o catenele sunt unite prin pun i de H, A T i G C;
o catenele sunt antiparalele, na din catene este orientat opus s cealalt (fig.2.3)
o catenele sunt dublu spiralate deoarece fiecare nucleotid este aranjat fa de precedentul nucleotid
din caten s b n nghi de 36 ; n felul acesta catenele se r lea spre dreapta , form nd
o dublă spirală helicoidal c 10 n cleotide pe o spir ;
Figură 2.3 Structura secundară a ADN
Figură 2.4 Particularită ile dublului helix ADN
5
Tabel 2.1 Conforma ii spa iale i forme func ionale ale dublului helix,
A B Z
Direc ia helixului dreapta dreapta st nga
Unitatea repetat 1 pb 1 pb 2 pb
Rota ie/pb 33.6 35.9 60 /2
Nr pb/helix 10.7 10.0 12
Diametrul 26 20 18
Conforma ia Caracteristica ARN i Forma fi iologic a Caracteristica unor
duplexului ARN-ADN ADN secven e de ADN,
probabil, implicate n
reglarea transcrip iei
A B Z
Figură 2.5 Tipuri de conforma ii spa iale ale ADN
Str ct ra sec ndar bicatenar a ADN asig r propriet ile i func iile principale ale
moleculelor de ADN:
replicarea semiconser ati a ADN;
repara ia leziunilor din molecula de ADN;
transcrip ia ADN cu sinteza moleculelor de ARN pentru sinteza proteinelor
celulare
6
Model l str ct ral ADN, c cele do catene complementare i antiparalele, a permis

formularea ipotezei corecte privind transmiterea informa iei ereditare prin
replicarea semiconservativă a ADN. (fig.2.5)
n timp l replic rii are loc:
- despiralizarea dublului helix;

- separarea progresi a celor do catene ADN ce
devin catene matri e,
- fiecare dintre matri e dirijea sinteza unei
catene noi, complementare, prin polimerizarea
nucleotidelor;
- re lt do molec le identice, fiecare posed o
catena "veche" i na no .
Figură 2.6 Replicarea ADN
(D) Structura ter iară a ADN complexe DNP (DezoxiNucleoProteid)
Eucariotele au marea majoritate a ADN (98%) locali at n n cle ( n cromozomi); o

cantitate mic de ADN (2%) se afl n mitocondrii. ADN nuclear este asociat obligatoriu cu
proteine bazice (histone) i acide sau neutre (nonhistone):
Proteinele histone a rol str ct ral, n
organi area s pramolec lar a ADN n
cromatin i cromozomi,
Proteinele nonhistone au rol func ional,
inter enind n reglarea f nc iei ADN-ul ui
(replicare, reparative, transcrip ie).
Proteinele histone, fiind bazice i c sarcin

electric +, interac ionea specific cu ADN-ul ,
determin nd compactizarea lui.
5 clase de histone compacti ea ADN-ul uman:
2 molecule de H2A +
2 molecule de H2B +
2 molecule de H3 i
2 molecule de H4
formea n octamer n j r l c r ia se nf oar
aproape de do ori n segment de ADN.
Histona H1 stabili ea comple l,
fixeaz ADN-ul de miezul histonic
Figura 2.7 Nivelele de compactizare a
form nd-se nucleosomul. ADNului nuclear. I nivel nucleosomic, II
nivel solenoid, III nivel bucle fixate pe
Filament l polin cleosomic determin I ni el un scaffold proteic i al IV ni el
de compactizare a ADN-ul ui nuclear i, totodat , cromozom metafazic.
ni el l elementar de pre entare a ADN n n cle .
7
Tabelul 2.2 Caracteristica proteinelor non-histone situs specifice ce

interac ionea c d bl l heli i c diferi i factori de transcrip ie, asig r nd
diferite procese n cel l
8
Figură 2.8 Interac iunea ADN-proteine nehistone situs-specifice

Proteinele nehistone sunt extrem de heterogene. Un grup foarte important de nonhistone sunt
proteinele situs specifice, pre entate n tabel l 2.2. Rol l lor principal este s asig re interac iunea
corect ADN-Protein sa Protein Protein n f nc ionarea corect a factorilor de transcrip ie. (Factorii
de transcrip ie asig r rec noa terea corect a genelor care acti ate or determina sinte a set l i de
proteine necesar celulei, esutului, organism l i pentr o acti itate ital s n toas . Fiecare protein sit s
specific are domenii de interac iune cu ADN-ul , domenii de interac iune cu anumite clase de factori de
transcrip ie i combin nd-se diferit determin n meroase f nc ii distincte n cel l prin e presia
diferen iat a genelor.
2.2 Proprietă ile ADN

Str ct ra nic a ADN- l i determin i propriet ile unice, cum ar fi autoreproducerea
(replicarea) i repara ia. Str ct ra chimic i sarcina electric negati asig r interac iuni cu alte
molecule, pre ent nd posibilit i func ionale diverse.
Replicarea repre int sinte a nor molec le noi de ADN, identice c molec la ini ial pe
baza structurii secundare.
Repara ia este proprietatea ADN-ului de a- i restabili secven a original de n cleotide n
ca l le i nilor. Se ba ea pe principi l complementarit ii, i previne acumularea muta iilor.
Denaturarea ADN repre int r perea leg t rilor de hidrogen dintre catenele
complementare, ce face posibil accesul la secven a de baze
azotate, citirea informa iei codificate condi ie necesar
pentru replicarea ADN, repara ia ADN i transcrip ia ADN;
Denaturarea ADN se poate produce i n ca l modific rii
micromedi l i (t nalte, mediu basic); (fig.2.9)
Renaturarea ADN restabilirea structurii bicatenare;
Spiralizarea, superspiralizarea, despiralizarea, sunt
propriet ile dublului helix i determin trecerea
macromoleculei de ADN de la o stare func ional la alta.
Heterogenitatea secven elor de ADN se e prim
prin aranjarea aperiodic a ba elor n molec l , nele
secven e de nucleotide se nt lnesc cu frecven diferit de-a
lungul moleculei de ADN:
o Secven e bogate n A=T alternea c Figură 2.9 Denaturarea i renaturarea
secven e bogate n G C; ADN
o Secven e codante (gene) alternea cu cele necodante i reglatoare;
o Secven e active transcrip ional alternea cu cele netranscrise;
o Secven e nice (gene str ct rale) alternea cu cele repetitive (gene ARNr, gene
ARNt, minisateliti, etc);
9
Flexibilitatea ADN este capacitatea dublului helix de a trece de la o form conforma ional
la alta de ex.: trecerea de la forma B - la forma A se asocia c acti area ADN-ului pentru
transcrip ie, iar trecerea la forma Z cu inactivarea secven ei de ADN.
Fragilitatea ADN este determinat de sensibilitatea la ac iunea factorilor mutageni:
Radia iile ionizante pot produce rupturi mono- sau bicatenare;
Razele UV pod determina apari ia dimerilor pirimidinici;
Mutagenii chimici pot modifica bazele azotate i mpiedica mperecherea corect ;
Viru ii se pot insera n molecula de ADN modific nd str ct ra i func ia genelor;
Hibridarea ADN determin formarea molec lelor noi de ADN din molecule de origine
diferit ba a recombin rii ADN-ului, ingineriei genice;
Sarcina electrica „-” i permite ADN- l i s interactioneze specific cu proteinele bazice
(histonele) i proteinele acide (nonhistonele), s migre e n c mp l electric.
Unită i de lungime ale moleculei de ADN

Deoarece ADN-ul este n d bl heli , l ngimea molec lei se descrie n mai m lte perechi ba e (pb):
A. Kilobaze (kb) 103 pb; B. Megabaze (Mb) 106 pb; C. Gigabaze (Gb) 109 pb
1 kb = 1000 bp
1 Mb = 1000 kb = 1 000 000 bp
1 Gb = 1000 Mb = 1 000 000 kb = 1 000 000000 bp

2.3 Func iile ADN-ului
ADN-ul de ine, p strea , transmite i reali ea informa ia genetic .
ADN-ul de ine informa ia genetică despre:
structura organismului
partic larit ile lui func ionale
partic larit ile de de oltare, reprod cere, r sp ns l i la ac iunea factorilor de mediu
interac iunea dintre diferite elemente ale aceluia i organism sau cu alte organisme.
Figură 2.10 Expresia informa ie genetice
10
Informa ia genetic n ADN este nscris s b forma nei sec en e prin succesiunea a
patru tipuri de baze azotate:
A, G, C, T
Bazele azotate se combin c te trei, form nd codoni - "cuvintele" codului genetic,
fiecare triplet codific n an mit aminoacid, de e empl :
AAA → Lys
CAG → Gln
TGC → Cys
GGA → Gly
etc.
Astfel, succesiunea tripletelor dintr- n segment codant de ADN determin s ccesi nea
aminoacizilor dintr-un polipeptid.
Secven a codantă - ...AAACAGTGCGGA...
↓
Fragment polipeptidic - ...Lys – Gln – Cys – Gly...
Succesiunea aminoacizilor din polipeptid determin partic larit ile spa iale i
func ionale ale proteinei.
Proteinele determin (direct sa particip nd n diferite lan uri metabolice) toate structurile
cel lare, acti it ile cel lare, asig r interac i nea cel lelor, particip n ap rarea cel lei sa
r sp ns l la ac iunea diferitor factori ecologici, etc.
ADN-ul păstrează informa ia genetică

a) de ac i nea m tagen a factorilor de medi - fiind compactizat i asociat cu proteine
mic orea posibilitatea accesului mutagenilor la secven a n cleotidic ;
b) de acumularea muta iilor chiar dac i se prod c modific ri n ADN, cel la posed
diverse sisteme de repara ie, ref c nd structura ini ial a ADN-ului i mic orea
rata muta iilor;
c) de citirea nea tori at , pentr a pre eni e presia genelor nedorite - ADN fiind
compactizat pentru a fi citit i transcris este nevoie de semnale activatoare i
asamblarea n i comple m ltiproteic ce promo ea transcrip ia unei anumite gene.
ADN-ul realizează informa ia genetică n timp l sinte ei molec lelor de ARN i

proteinelor.
ADN-ul poate fi transcris s b form de sec en e nucleotidice de ARN: ARNm, ARNr,
ARNt i microARN care particip la transla ia I.G. i sinteza lan urilor polipeptidice - viitoare
proteine structurale, enzime, receptori, reglatori, hormoni, etc.
transcriptie translatie
ADN ARNm polipeptid → proteină func ională
ARNt
ARNr
microARN
ADN-ul transmite informa ia genetică din genera ie n genera ie (de la cel l la alte
celule sau de la o genera ie de organisme la alte genera ii de la p rin i la copii).
La baza mo tenirii i transmiterei I.G. st proprietatea nic a molec lei de ADN de
replicare:
replicare
1 moleculă de ADN 2 molecule de ADN
11
Figură 2.11 Replicarea ADN
Astfel, procesele moleculare de bază din celulele umane sunt:

replicarea ADN suportul transmiterii I.G.;
repara ia ADN s port l stabilit ii I.G.;
transcrip ia ADN i transla ia ARNm s port l reali rii I.G.
Toate aceste procese:

(1) sunt programate se reali ea n mai ntr-o an mit perioad ontogenetic a
celulei, dependent de tipul celulei, dependent de semnalele exogene i endogene;
(2) se realizează matricial moleculele ini iale repre int modele pentru sinteza
produ ilor specifici;
(3) se desfă oară după principiul complementarită ii bazelor azotate;
n timp l replic rii catenele noi de ADN sunt complementare celor vechi,
matri elor;
n timp l repara iei fragmentele reparate de ADN sunt complementare catenei
integre;
n timp l transcrip iei moleculele de ARN sintetizate sunt complementare
catenei anticodogene a secven ei moleculei de ADN;
n timp l transla iei anticodonii moleculelor de ARNt adaptatorii
aminoacizilor sunt complementare codonilor din ARNm.
(4) necesită factori proteici, nit i de polimerizare i energie pentr a se desf ura;
(5) necesită secven e nucleotidice reglatoare pentru interac iunea cu reglatorii
procesului dat;
Pentru ini ierea replic rii secven a ORI;
Pentru transcrip ie:
o Promotor secven reglatoare a ini ierii transcrip iei;
o Terminator secven reglatoare a termin rii transcrip iei;
o Enhancer secven intensificatoare a transcrip iei;
o Silencer secven aten atoare a transcrip iei.
Pentru transla ie
o Codon de ini iere - AUG;
o Codon STOP - UAA, UAG sau UGA;
(6) necesită factori proteici i energie pentru despiralizarea ADN-ului sau ARN-ului ca
s fie accesate matri ele i citite secven ele nucleotidice;
(7) se desfă oară în mai multe etape cu cooperarea numero ilor factori proteici i n
consecin defect l sa absen a unei proteine din setul necesar pot compromite
calitativ sau cantitativ replicarea, repara ia, transcrip ia sau transla ia:
i Blocarea replicării ADN-ului a cond ce la blocarea prolifer rii cel lei
(divizi nii cel lei) care n consecin pot duce la:
o deficien e n dezvoltarea i cre terea organismului;
12
o deficien e n regenerarea i re nnoirea esuturilor;

o mb tr nire precoce.
ii Blocarea repara iei ADN-ului va avea ca consecin :
o acumularea muta iilor patologice;
o sensibilitatea sporit a organism l i la ac iunea radia iei ultraviolete,
radia iei ionizante, substan elor chimice din mediu;
o apari ia i de oltarea rapid a tumorilor (cancerului);
o mb tr nirea precoce.
iii Blocarea transcrip iei sau transla iei, fiind etape ale reali rii I.G. or a ea ca
consecin blocarea sinte ei proteinei i diferite defecte la nivel celular sau de
organism dependent de:
o tipul proteinei;
o func iile ei n cel l ;
o tip l de cel l , es t n care se sinteti ea i / sau activea ;
o perioada ontogenetic n care este acti ,
o etc.
(8) prezintă principii generale comune la diferite organisme i anumite partic larit i,
unele aspecte sunt acelea i la procariote i la eucariote, inclusiv i la om.
13
Tabel 2.3 Caracteristica principalelor procese molec lare din cel l
Diagrama Principii de Matri a Responsabili majori
realizare
Replicarea ADN Complementar ambele catene ale ADN-polimeraze sinteza catenelor noi de ADN;
Matricial moleculei de ADN sunt Helicaze denaturarea ADN;
Bidirec ional matri e pentru sinteza Topoizomeraze despiralizarea ADN
Antiparalel complementar a noilor etc.
Semiconservativ catene de ADN
Reparativ
Repara ia ADN Complementar una din catenele moleculei Proteine de recunoa tere a erorii din ADN;
Matricial de ADN este matri n Endonucleaze nl tura fragmentul de ADN cu
Specific erorii din timpul repara iei celeilalte eroare;
ADN catene de ADN ADN-polimeraze completea golul cu nucleotide
complementare;
ADN-ligaza ntrege te molecula de ADN;
Transcrip ia una din catenele ADN-ului ARN-polimeraza I sinteza ARNr;
ADN Complementar genic este matri pentr ARN-polimeraza II - sinteza ARNm;
Matricial sinte a complementar a ARN-polimeraza III - sinteza ARNt i ARNr;
Unidirec ionat moleculelor de ARN etc.
Antiparalel (ARNm, ARNt, ARNr)
Non-reparativ
Transla ia Complementar molecula de ARNm este Ribozomii sediul transla iei i sintezei
ARNm Matricial matri pentr sinte a polipeptidului;
Unidirec ionat polipeptid l i n proces l ARNt - translatorii codului genetic i transportori
Non-reparativ transla iei codului genetic; de aminoacizi spre ribozomi;
fiec r i triplet de Aminoacizi monomeri pentru formarea
nucleotide corespunde un polipeptidului;
aminoacid Peptidil-transferaza une te aminoaci ii ntr-un
lan polipeptidic
14
2.4 Particularită ile ADN uman

- 98% este locali at n nucleu, iar 2% - n mitocondrii.
ADN-ul nuclear (nucleul celulei somatice, diploid):
- are o lungime de circa 2m, 6.2 x 109 p.b
- este fragmentat n 46 de molec le lineare
- asociate cu proteine histone i non-histone ce formea cromatina sau cromozomii;
- este extrem de eterogen:
o con ine secven e codificatoare i necodificatoare;
o con ine secven e repetitive i unice;
o con ine secven e active transcrip ional i inactive;
o con ine secven e stabile i instabile muta ional;
- con ine ~ 30000 perechi de gene codificatoare de proteine;
~ 700-800 copii de gene ARNr 18S, 2,8S si 28S;
~ 200-300 copii de gene ARNr 5S;
~ 820 copii de gene ARNt;
gene p/u microARN.
- con ine secven e necodante:
o situsuri reglatoare ale replic rii, transcrip iei;
o spa iatori ai genelor;
o pseudogene;
o secven e satelit (centromerice i telomerice);
o secven e minisatelit (markeri crs);
o secven e microsatelit (markeri individuali);
o Retotranspozoni (LTR, LINEs, SINEs, Alu);
o ADN transpozoni;
- se replic n mai n perioada S a cicl l i cel lar;
-50% este de origine matern i 50% de origine patern .
ADN mitocondrial:
- are o lungime de 16,6 kb;
- este inelar;
- n m r l molec lelor este ariabil (2-10), dependent de metabolismul celulei;
- con ine 37 de gene :
o codificatoare de proteine 13 gene;
o codificatoare de ARNr 2 gene;
o codificatoare de ARNt 22 gene;
- genele sunt dispuse compact;
- se replic n dependen de metabolism l cel lar;
- este 100% de origine matern .
Figura 2.12 Schema ponderii diferitor tipuri de secven e nucleotidice din Genomul Uman (caracteristica lor o ve i
găsi în tema "Gene'' ). Secven e codante de proteine (exoni) sunt doar 40 Mb, ce constituie 1,5% din tot ADNul.
15
3. Acizii ribonucleici - ARN

Struct ra ARN l i este foarte asem n toare cu a ADN-ul ui, cu excep ia a trei elemente:
- ARN l repre int biopolimeri monocatenari, spre deosebire de dublul helix ADN;
- ARNul con ine riboza, iar ADN-ul dezoxiriboza;
- Bazele azotate ale ARNului sunt Adenina, Guanina, Citozina i Uracilul, ce nlocuie te
Timina din molecula de ADN.
3.1 Structura ARNului

Molecule ARN sunt biopolimeri monocatenari, care constau din ribonucleotide unite prin
leg t ri fosfodiesterice.
A. Monomerii ARN ribonucleotidele:
Figura 3.1 Monomeri ARN

Spre deosebire de nucleotidele din componen a ADN, monomerii ARN-ului con in n
calitate de pento ribo a, iar ba ele a otate s nt Adenina, G aniana, Cito ina i Uracilul (U),
care substituie Timina din ADN.
B. Structura primară a ARN:

- catena polin cleotidic 5' 3';
- nucleotidele sunt unite prin leg turi
fosfodiesterice 3' 5'; (fig.3.2)
- se sintetizea n timpul transcrip iei
ADN-ul i d p principiul
complimentarit ii;
- ordinea ba elor a otate n ARN depinde
de secven a de ADN.
Figura 3.2 Structura primară a ARNului
16
C. Structura secundară a ARN-ului repre int conforma ia spa ial a moleculei s b form de
bucle. Buclele se formea c aj tor l leg t rilor de hidrogen ntre bazele azotate
complementare n cadr l acelea i catene: A-U i G-C. Fiecare b cl repre int un situs
func ional. Spre e empl ARNt pre int trei b cle f nc ionale:
Bucla D dihidro ridinic -
o cu ba a a otat minora D
(dihidrouridina);
o repre int situs de rec noa tere a
aminoacidului;
o interac ionea cu aminoacil-
ARNt-sinteta a, ce selectea
aminoacidul pentru a fi ata at la 3'
al ARNt;
Bucla - pseudouridinica
o cu baze azotate minore
(pseudouridina) i T (Timina);
o repre int situs de recunoa tere a
ribozomului;
o interac ionea c ARNr i
proteinele ribozomale din
subunitatea 60S; Figura 3.3 Structura secundară a ARNului
Bucla anticodon
o cu un triplet complementar codonului din ARNm;
o translea cod l genetic.
Fiecare tip de ARN are forma sa f nc ional (fig.3.4)
Figura 3.4 Tipuri de forme ARN
D. Structura ter iară a ARN complexe RNP (RiboNucleoProteice)

Molec lele de ARN se pot asocia c proteinele specifice n scop l protec iei contra
ARN-azelor (particulele RNP ribon cleoproteice, care repre int forma de export a ARNm din
n cle n citoplasm ) sa asig r rii f nc iei speciale (ARNr n ribo omi).
3.2 Diversitatea moleculelor de ARN

n orice cel l n m r l molec lelor de ARN este mult mai mare dec t cel al moleculelor
de ADN. Cantitatea de ARN aria n dependen de perioada cicl l i ital sa de tip l
esutului din care face parte. n cel l e ist mai m lte tip ri de ARN, dintre care cele mai
reprezentative sunt ARN mesager, ARN ribozomal, ARN de transport, microARN, ARN
heterogen nuclear. n tabelul 3.1 analiza i caracteristica sc rt a principalelor tipuri de ARN ce
func ionea n cel l .
17
Tabel 3.1 Caracteristica principalelor tipuri de ARN

Tipuri de ARN Ca ac e i ic i rol biologic
ARNm (mesager) - Produsul transcriptiei genelor structurale, monocatenar, extrem de
heterogen
- Copia genelor (Gena segment de ADN ce codific o protein )
- Serve te ca matri n timpul transla iei, sintezei proteinei
ARNt (transport) - Produsul transcrip iei genelor ARNt, constitui i din 73-95 n., de la 20-
la 61 de ariante n celule)
- Transport aminoacizii spre ribosom pentru sinteza proteinelor
- Translea codonii din ARNm, adaptor al aminoaci ilor
ARNr (ribosomal) - Produsul transcrip iei genelor ARNr, e ist 4 variante nucleare (28S,
18S, 5,8S i 5S) i 2 variante mitocondriale (16S i 12S)
- Interac ionea cu proteinele ribozomale, form nd ribosomul
- Asig r transla ia ARNm i sinteza proteinelor
ARNhn (heterogen - Produ ii transcrip iei diferitor gene nucleare structurale,
nuclear) - Precursori neprocesa i (pre-ARNm)
ARNsn (mic nuclear) - Sintetizat de ARN-polimeraza II sau III;
- Molecule din 20-300n., 100 000 1000 000 copii n cel l ;
- Component al ribozimelor U1,U2,U4,U5,U6,U7
- U1,U2,U4,U5,U6 asig r splicing- lARNm, nl t r nd intronii
- U7 asig r formarea corect a ARNm, 3 lipsit de pol A
ARNsno (mic nucleolar) - Component al ribozimelor din regiunea nucleolului
- Asig r processing-ul ARNr (metilarea, pseudouridarea)
ARN telomerazic - Matri pentr sinte a ADN telomeric
ARNmi (micro) - Molecule monocatenare de 21-25n.;
- Complementar unui sau mai multor ARNm
- Component al RISC (RNA-inducedsilencing complex)
- Blochea transla ia ARNm, ind c nd degradarea lui
ARNsi (mic de - Molecule bicatenare, din 20-25 n., originar din intronii unor gene de
interferen ) clasa II
- Component al RISC (RNA-inducedsilencing complex)
- Hibridi ea specific c ARNm, ind c nd degradarea l i
ARNsc (mic - Molecule monocatenare, cu lungimea de 75-125n.;
citoplasmatic) - Asociat cu proteine citoplasmatice ale coplexului SRP (Signal
RecognitonParticle)
- Controlea selectarea i transport l proteinelor sinteti ate n REr
ARNg (guide, ghid) - Component al editosomei mitocondriale
- Controlul editarii ARN
ARNc (complementar) - Se sinteti ea complementar ARNului viral
- Asig r sinte a proteinelor irale
ARN - Enzime non-proteice
catalizator=ribozime - RNa aP asig r a tosplicing-ulARNr, ARNt
- ARNr 28S reglea acti itatea peptidyl-transferazei pentru unirea
aminoaci ilor ntr-un lan polipeptidic
ARNm se sinteti ea n re ltat l transcrip iei genelor structurale i serve te ca matri

n proces l de sinte a proteinelor. n cel le e ist o arietate mare de ARNm, care se
deosebe te cantitativ i calitativ la diferite celule.
ARNr repre int molec le c l ngime i s ccesi ne de n cleotide conser at , care fiind
asociate c proteine formea ribo omii. ARNr particip la sinteza proteinelor, asig r nd
leg t ra dintre ribo om, ARNm i ARNt.
ARNt s nt molec le mici, c o l ngime de 80 ba e, care asig r transport l
aminoacizilor spre ribozomi i traducerea cod l i genetic. n cel le se pot con ine p n la 61
tipuri de ARNt, sau cel pu in 20 tip ri. Fiecare tip de ARNt este capabil s transporte n sing r
18
tip de aminoacid. Struct ra sec ndar a ARNt are o configura ie specific , n mit fr n de
trifoi , format din trei b cle f nc ionale.
microARN este reprezentat de secven e de c te a zeci de nucleotide i intr n
componen a en imelor ce catali ea metabolism l aci ilor n cleici.
ARN heterogen nuclear este nt lnit doar la eucariote i repre int transcrip ii primari
sau produ ii intermediari ai processing-ului.
Majoritatea tipurilor de ARN sunt produ ii transcrip iei anumitor segmente de ADN gene, iar
produ ii transcrip iei sunt supu i processing-ului (maturizare). n timpul processing-uluiARNul
cap t structura i forma func ionala.
Figura 3.5 Procesing-ul ARNm, ARNt, ARNr

3.3 Particularită ile ARNm
Molecule de ARNm sunt monocatenare i heterogene;
se ob in prin transcrierea genelor structurale i processing-
ului pre-ARNm, astfel con in copia informa iei despre un
polipeptid i servesc ca matri e p/u sinteza polipeptidului n
timpul transla iei.
De-a lungul moleculei de ADN cromozomial se con in
numeroase gene structurale, codificatoare de proteine necesare
acti it ii celulei (fig.3.6). Prin transcrip ia fiec rei gene se
ob ine un anumit pre-ARNm, care procesat la r nd l s a
deveni ARNm ce va servi matri pentr sinte a nei anumite
proteine. Tipul i n m rul de molecule de ARNm
(transcriptomul) din celule depinde de setul de proteine
(proteinomul) necesar celulei. Proteinomul i implicit
transcriptom l difer de la o cel l la alta i depinde de:
Figura 3.6 Expresia genelor structurale
- tip l de cel l ;
- perioada ciclului celular;
- perioada ontogenetic a organism l i;
- sexul organismului;
- factorii de mediu.
19
Figura 3.7 Etapele expresiei genelor structurale
n fig ra 3.7 sunt prezentate etapele generale ale expresiei unei gene nucleare codificatoare de protein . (1) Gena
este transcris ntr-un ARN precursor - preARNm, ce repre int copia complementar a nei catene de ADN i,
astfel copia identic a celeilalte catene, n mit caten codogen . Deoarece genele str ct rale n cleare con in
secven e codificatoare exoni, i necodificatoare introni, preARNm are aceia i str ct r alternarea exonilor (e)
i intronilor (i). N m r l, str ct ra i m rimea e onilor difer de la gen la gen , depinde de proteina programat .
(2) preARNm este supus processing- l i, care asig r stabili area capetelor ARN l i i nl t rarea specific a
intronilor splicing- l. La cap r l 5' al ARN este ad gat CAP l ( n GTP 7Me, printr-o legat r nespecific
5'ppp5'. La cap t l 3' al ARN este ad gat o secven de circa 200 de n cleotide c Adenin , n mit coad
Pol A. (3) ARNm este transferat din n cle n citoplasm pe ribosomi, unde cu ajutorul moleculelor de ARNt (4)
este translat ntr-o secven polipeptidic de aminoaci i. (5) Polipeptidul sintetizat este preluat de chaperone,
maturizat i transferat la locul de destina ie.
Splicing- l repre int o etap important a processing-ului ARNm i a expresiei diferen iate a unei gene cu
specificitate de es t, perioad ontogenetic . nl t rarea intronilor i unirea exonilor este reali at de ribo ime (U1-
U6) i reglat de factori proteici specifici cel lei n care se e presea gena. Splicing l alternati asig r
combinarea specific a e onilor pentr ob inerea diferitor variante de ARNm i izoforme de proteine (familii de
proteine c str ct r si f nc ie specific cel lei). Astfel 1 gen ⇒mai multe variante ARNm ⇒ mai multe variante
de proteine (fig.3.8).
Figura 3.8 Splincing-ul ARN
20
Tabelul 3.2 Caracteristica comparati a ARNm vs preARNm (analiza i atent figurile)

preARNm ARNm
Produsul transcrip iei sintezei matriciale, Produsulprocessing-ului mat ri rii
complementar catenei 3' i 5' al ADN-ul ui genic postranscrip ionale a ARNm, prin modificarea
specific a capetelor i splicing (identificarea i
nl t rarea intronilor)
Str ct r polin cleotidic monocatenar Str ct r polin cleotidic monocatenar
Capetele 5' i 3' instabile, acesibile exonucleazelor Capetele 5' i 3' stabile, rezistente la ac iunea
exonucleazelor;
CAPul stabili ea cap t l 5' i
PolyA (secven de circa 200 de Adenine)
stabili ea cap t l 3'
Con ine secven e codante exoni (e) i necodante Con ine doar secven e codante, exonice
introni (i)
Locali at n nucleu Locali at n n cle , transferat n citoplasm pe
ribozomi pentru a fi translat
Rolul biologic: Rolul biologic:
Repre int copia ADN-ul ui genic; Matri pentr sinte a unui polipeptid;
Poate fi supus splicing-ului alternativ (combinarea Poate prezenta specificitate de esut.
diferit a e onilor);
D p processing se pot forma diferite variante de
ARNm sursa polimorfismului proteinelor
celulare.
3.4 Particularită ile ARNt

Molecule de ARNt sunt monocatenare,
formate din 73-93 de nucleotide, con in de la 7
p n la 15 baze azotate minore: inosina (I),
pseudouridina ( ), dihidrouridina (UH2 sau D),
ribotimina (T).
Cap t l 5' al ARNt este fosforilat
Secven a CCA de la cap t l 3' este acceptor de
aminoacid.
Cele trei bucle func ionale sunt determinate de

prezen a por i nilor d bl catenare n ARNt
(fig.3.9):
- bucla ;
- bucla D;
- bucla anticodon.
Figura 3.9 Structura ARNt
21
n cel l se pot nt lni cel pu in 20 de tipuri de ARNt pentru fiecare aminoacid, i cel mult 61 de tipuri
pentru fiecare codon din ARNm.
Fig.3.10 Molec lele de ARNt transport c te n aminoacid specific spre ribo omi. Totodat ARNt c aj tor l
tripletului anticodon descifrea complementar codonii din ARNm. Deoarece cod l genetic este degenerat (pentr
cei 20 de aminoacizi sunt 61 de codoni) unii aminoaci i s nt codifica i de doi, trei, patr , ase codoni. Astfel n cel l
ar treb i s e iste mai m l i ARNt pentr acela i aminoacid. Spre e empl pentr Le (le cin ) s nt 6 codoni i 6
ARNt; pentr Gl (glicin ) s nt 4 codoni i 4 ARNt.
Tabel 3.2 Corela ia dintre codoni i anticodoni, dintre n m r l de aminoaci i i n m r l molec lelor de
ARNt (a) transportatoare de aminoacizi i (b) translatoare a codonilor din ARNm.
Aminoacizi Codoni ARNm Anticodoni ARNt Aminoacizi Codoni ARNm Anticodoni ARNt
Met AUG UAC Trp UGG ACC
Phe UUU AAG Asp GAU CUA
UUC AAA GAC CUG
Glu GAA CUU Gln CAA GUU
GAG CUC CAG GUC
His CAU GUA Tyr UAU AUA
CAC GUG UAC AUG
Cys UGU ACA Asn AAU UUA
UGC ACG AAC UUG
Lys AAA UUU Ile AUU UAA
AAG UUC AUC UAG
AUA UAU
Val GUU CAA Ala GCU CGA
GUC CAG GCC CGG
GUA CAU GCA CGU
GUG CAC GCG CGC
Gly GGU CCA Pro CCU GGA
GGC CCG CCC GGG
GGA CCU CCA GGU
GGG CCC CCG GGC
Thr ACU UGA Leu UUA AAU
ACC UGG UUG AAC
ACA UGU CUU GAA
ACG UGC CUC GAG
CUA GAU
CUG GAC
Ser UCU AGA Arg GCU CGA
UCC AGG CGC GCG
UCA AGU CGA GCU
UCG AGC CGG GCC
AGU UCA AGA UCU
AGC UCG AGG UCC
22
ARNt se ob ine prin transcrierea genelor ARNt i processing-ului preARNt.
Figura 3.11 Processing ARNt
ARNt este unit specific cu un anumit aminoacid cu ajutorul enzimei aminoacil-ARNt-

sintetaza. n cel l e ist 20 de tipuri aminoacil-ARNtsintetaze.
3.5 Particularită ile ARN

Molecule de ARNr sunt cele mai ab ndente n cel l , 70-80% din ARN. ARNr asociat cu
proteine formea ribo omii, ce asig r sinte a proteinelor. ARNr se sintetizea prin
transcrip ia ADN-ul ui cu gene specifice; preARNr este supus processingului. Unele molecule de
ARNr asocia c proteinele RPS (Ribosomal Rrotein for Small subunit) i formea
subunitarea mic , iar alte frac ii de ARNr interac ionea c proteinele RPL (Ribosomal Rrotein
for Large subunit) pentr formarea s b nit ii mari a ribozomului (vezi fig. 3.12).
Figura 3.12 Organizarea moleculară a ribozomilor procariotici i eucariotici, inclusiv i cel mitocondrian.
23
Ribo om l asig r transla ia:

s b nitatea mic fixea ARNm, rec nosc nd specific cap t l 5' i translea codon d p
codon, al nec nd de-a l ng l ARNm spre cap t l 3' (fig.3.13)
subunitatea mare interac ionea specific c molec lele de ARNt care transport
aminoacizi i controlea acti itatea peptidil-transfera ei ce formea leg t ri peptidice ntre
aminoacizii polipeptidului codificat.
Fig.3.13 Etapele biogenezei ribozomului

80S. Genele codificatoare de ARNr sunt
organi ate n do clastere, familii.
Genele ARNr 18S, 5,8S i 28S s nt
locali ate i e presate n regi nea
nucleolului.
I etap n biogene a ribo omilor este
transcrip ia c sinte a nor preARNr;
II etap este processing l ARNr
III etap asocierea ARNr 18S c 33 de
proteine ribozomale (S1-S33) pentru
formarea RNP 40S, iar moleculele de
ARNr 28S, 5,8S i 5S asocia c circa
50 proteine ribozomale (L1-L50) pentru
formarea RNP 60S.
S b nit ile ribo omale s nt e portate n
citoplasm . D p interac i nea ARNm c
40S i prim l ARNt (Met-ARNt) se
fixea i 60S, d p care ncepe transla ia
ARNm cu sinteza polipeptidului prin
polimerizarea aminoacizilor.
24
4. PROTEINELE
Proteinele sunt substan e organice macromoleculare formate din lan uri de aminoacizi
care pre int diferite aranjamente spa iale mai simple sau mai complexe. Fiecare protein are
secven a ei nic de aminoaci i, determinat de sec en a n cleotidic a genei.
4.1 Structura proteinelor

(A) Aminoacizii – monomerii proteinelor - con in do a gr p ri f nc ionale: gruparea
amino (-NH2) i gr parea acid (carbo il -COOH) de unde provine i den mirea lor. n
alc t irea proteinelor intr 20 de -aminoacizi. Doar ace ti 20 de aminoacizi sunt specifica i de
codul genetic. Al i aminoacizi care ar putea fi nt lni i n proteine pro in din modificarea
chimic a n ia din cei 20 aminoaci i.
To i cei 20 aminoacizi (vezi tabel 4.1) pre int o str ct r com n i anume carbonul
la care sunt ata ate gr p rile NH2, COOH i un radical (notat R) care difer la fiecare
aminoacid.
R CH COOH
NH2
Gr parea carbo il legat de Carbon lalfa este den mit -carboxil, similar gruparea NH2;
legat la Calfa poart den mirea de gr pare -amino. Aminoacizii sunt uni i ntre ei prin leg t ri
peptidice (CO NH).
Structura tridimensionala pe care o protein o adopta, serve te, de reg l , scop l i
destinat proteinei respecti e. Dac str ct ra nei proteine este comple at nci i func ia
acesteia este comple .
Tabel 4.1 Prezentarea i clasificarea aminoacizilor dependent de propriet ile lor fizico-chimice
Aminoacizi hidrofobi
Aminoacizi nepolari
Alanina
(Ala / A) Valina
(Val / V) Leucina Izoleucina
(Leu / L) (Ile / I)
Prolina
(Pro / P)
Metionina
(Met / M) Fenilalanina
Triptofan
(Trp / W) (Phe / F)
25
Aminoacizi hidrofili
Aminoaci i polari f r sarcin
Glicina
Serina Cisteina
(Gly / G)
(Ser / S) (Cis / C) Asparagina
(Asn / N)
Treonina
(Thr / T)
Glutamina
(Gln / Q)
Tirozina
(Tyr / Y)
Aminoacizi acizi
Aspartat
(Asp / D) Glutamat
(Glu / E)
Aminoacizi bazici
Histidina
(His / H)
Lizina
(Lyz / K) Arginina
(Arg / R)
26
(B) Organizarea moleculară a proteinelor

Complexitatea proteinelor a impus introducerea mai multor trepte de organizare
str ct ral . E ist 4 ni ele de organi are str ct ral : primar , sec ndar , ter iar i c aternar .
S r c ra primar S r c ra sec ndar S r c ra er iar S r c ra c a ernar

Figura 4.1 Nivele de organizare structurală a proteinelor
ntre aceste ni ele de organi are e ist interdependen i mpre n determin

partic larit ile structurale i propriet ile func ionale specifice fiec rei proteine.
Din punct de vedere al conforma iei spa iale, proteinele pot fi globulare sau fibrilare.
Proteinele fibrilare pre int sec en e repetiti e sa pse dorepetiti e, care s nt r sp n toare
pentru conforma ia lor reg lat , pe c nd cele glob lare n a o asemenea caracteristic a
structurii primare.
O str ct r primar nic determin o str ct r tridimensional nic care se formea
prin plierea n spa iu a unei proteine. Str ct ra proteinei determin func ia acesteia. De exemplu,
colagen l are o form de spiral ncol cit , este o protein l nga, scoas , p ternic , i seam n
cu o fr nghie. Aceast str ct r este foarte b n n acordarea de sprijin. Hemoglobina, pe de alt
parte, este o protein care este glob lar i compact . Forma sa sferic este til pentru
manevrarea prin lumenul vaselor de s nge.
Structura primară
Str ct ra primar repre int sec en a de aminoacizi din lan ul polipeptidic i este
reali at de leg t ra peptidic ce se formea ntre gr parea -COOH a unui aminoacid i
gruparea -NH2 a rm tor l i aminoacid (fig.4.2). Direc ia corect de citire a n i lan
polipeptidic este de la gruparea NH2 c tre gr parea COOH.
Figura 4.2 Structura primară a proteinelor

Structura secundară
Str ct ra sec ndar define te orientarea spa ial a lan l i polipetidic. Este generat de
leg t rile de hidrogen n care s nt implica i atomul de O i H ce apar in diferitor leg t ri
peptidice. Str ct ra sec ndar incl de diferite tip ri de conforma ii. Cele mai nt lnite forme ale
structurii secundare sunt: a) - spirale i b) - structuri.
a) Structura -spirală sau -helix
Este asem n toare spiralei sa elicei i apare prin r s cirea lan ului polipeptidic, de
obicei spre dreapta, n j r l n i cilindr imaginar(fig.4.3B). Leg t rile de hidrogen s nt disp se
paralel cu axa -helixului. Radicalii R ai aminoacizilor constituen i ai -helixului sunt a eza i
alternativ deasupra i sub planurile leg t rii peptidice i proiectate radial n j r l elicei.
Un e empl de astfel de str ct r pre int -cheratina, o protein fibroas format din
lan ri de polipeptide s b form de elice legate ntre ele prin leg t ri de hidrogen
intermoleculare form nd str ct ri mpletite filiforme.
27
n ca l proteinelor glob lare care pre int predominant str ct ri -spirale, aceste elice
de in ncol cite n str ct ri s pramolec lare (s perelice) care s nt definite ca str ct ri ter iare
ale proteinelor globulare.
Cele mai m lte proteine pre int o organi are str ct ral par ial helicoidal , regi ni c
str ct ra de -heli pot alterna c regi ni ce pre int alt tip de str ct r sec ndar . Procent l de
-heli n str ct ra proteinelor oscilea ntre 0 - 10% n actina i -glob lin , ntre 10 - 20% n
ribonuclea , ntre 20 - 30% la pepsin i histone, ntre 30 - 45% la o alb min i fibrinogen,
ntre 60 - 80% la mioglobin i hemoglobin i respecti ntre 80 - 100% n tropomio in .
A. - pi al B. -plia
Figura 4.3 Structura secundară a proteinelor
b) Structura -pliată sau -structuri

Este o str ct r n care lan ul polipeptidic descrie un zigzag, gener nd o forma
asem n toare c o foaie pliat (fig.4.3B) i este stabili at de leg t ri de hidrogen po i ionate
aproape perpendicular pe axa catenei polipeptidice. Str ct ra -pliat este stabili at de p n i de
hidrogen care se formea n mod similar ca n ca l str ct rii helicoidale, dar care s nt
intercatenare i perpendic lare pe a l molec lei. Daca la -helix
radicalii laterali ai resturilor de aminoacizi sunt orienta i spre
e terior, n str ct ra -pliat ei se orientea de o parte i de alta a
plan l i leg t rii peptidice, perpendicular pe acesta(fig.4.4).
Segmentele care formea str ct ra beta pot fi ecine sa
distan ate.
Distan a a ial ntre doi aminoaci i ecini este de 3,5
comparativ cu 1,5 dintre doi aminoaci i ecini din -helix.
Acest tip de str ct r sec ndar se reg se te at t n
proteinele fibroase, c t i n cele globulare.
De reg l , p nctele de trecere de la fragmentele helicoidale
la cele pliate i in ers s nt repre entate de rest rile de prolin ,
Figura 4.4 Reprezentarea schematică a
hidro iprolin i neori de cele de glicin . modelului straturilor structurii
-pliate secundare a proteinelor
28
Structura ter iară

Structura ter iar repre int forma tridimensional , n stadi a ansat de organi are
spa ial a proteinelor i re lt prin s perspirali area a do sa mai m lte catene polipeptidice
ce con in fragmente -helicoidale i -pliate ntr-o arhitectura spa ial comple s b form de
ghem. Structura ter iar nglobea str ct rile primar i sec ndar .
Figura 4.5 Structura ter iară a proteinelor
Structura ter iar este generat de leg t ri slabe (de hidrogen, ionice, Van derWaals)
i/sa leg t ri p ternice (leg t ri dis lfidice) ce se stabilesc ntre radicalii acel ia i lan
polipeptidic. Acest ni el de organi are determin formarea nor str ct ri compacte.
Unitatea f ndamental a str ct rii ter iare este domeniul. Domeniul proteic repre int
un fragment din lan l polipeptidic mpachetat ntr-o entitate func ional c organi are sec ndar
i ter iar proprie. Proteinele mari au mai multe domenii (fiecare a nd o an mit f nc ie) legate
prin regi ni c str ct r neordonat . Sunt proteine formate dintr-un singur domeniu sau din
c te a eci. Diferite domenii ale unei proteine sunt asociate cu diferite func ii.
Domeniile s nt nit i independente din punct de vedere structural i au caracteristicile
nei proteine glob lare mici. Proteinele de mici dimensi ni pot a ea n l, do sa trei domenii.
n schimb, titina, care este o protein enorm din m chi, de 3000 kilodaltoni, pre int 260 de
domenii.
Dependent de secven a de aminoaci i din str ct ra primar n lan polipeptidic poate
adopta pe anumite por iuni structura -helix, pe alte por iuni -pliat sa one c arhitect r
neregulata fa de cele anterioare. Aceasta face ca por iuni situate la distan ntr-un lan
polipeptidic s aj ng n imediata ecin tate. In consecin diferi i radicalii pot stabili leg t ri
ntre ei, n f nc ie de structura lor. Structura ter iar pre int n grad mare de labilitate n raport
cu diferi i factori fi ici, chimici, desfacerea leg t rilor implicate n organi area str ct rii ter iare
determin denat rarea proteinelor, proces nso it de reg l de pierderea propriet ilor biologice.
Printre proteinele c str ct r ter iar se n m r mioglobina i un grup de receptori
transmembranari care au rolul de a intermedia transmiterea unui semnal provenit de la o
molec l de semnali are c m este de e empl n hormon.
Structura cuaternară
Str ct ra c aternar indic modalitatea de asamblare a lan urilor polipetidice pentru a
forma structura func ional a proteinei date. Acest tip de str ct r n se nt lne te la toate
proteinele. Este caracteristic, n principal, proteinelor glob lare a c ror mas molec lar este mai
mare de 50.000 Da. Str ct ra c aternar integrea str ct rile primar , sec ndar i ter iar i
caracteri ea mai ales proteinele comple e formate din mai multe lan uri polipeptidice i grupe
prostetice (de origine neproteic ). Majoritatea proteinelor s nt alc t ite din mai m lte lan uri
polipeptidice identice sa diferite, asociate ntr-o molec l m ltimeric . Lan urile individuale se
n mesc protomeri sa s b nit i. Asocierea este dictat de predominan a aminoacizilor
hidrofobi, care vor forma suprafe e de contact dintre s b nit i. De obicei se asocia nn m r
par de s b nit i, identice sau diferite, astfel nc t str ct ra final s posede cel pu in un centru
de simetrie (fig.4.6).
29
Figura 4.6 Structura cuaternară a proteinelor
Un e empl tipic pentr organi area str ct rii c aternare este globina din Hemoglobin
(Hb) care are o molec l tetramer format din patr lan uri polipeptidice, fiecare cu structura sa
primar , sec ndar i ter iar bine definit . Alte proteine c str ct ra c aternar s nt: ADN-
polimeraza, canalele ionice, nucleozomi i nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.
Str ct ra c aternar este generat de leg t ri de hidrogen, ionice, Van der Waals i
uneori de leg t ri dis lfidice ce se stabilesc ntre radicalii diferitor lan uri polipeptidice (fig.4.7).
a - leg ra pep idic ;

b - leg ra ionica;
c - pun i de hidrogen;
d - interac iuni hidrofobe;
e - pun i disulfidice
Figura 4.7 Tipuri de legături chimice
4.2 Proprietă ile proteinelor
A. Proteinele sunt substan e c masa molec lar mare i propriet i fizico-chimice foarte
ariate, dependent de n m r l de aminoaci i aci i, ne tri i / sau bazici:
datorit pre en ei grupei COOH (acide) i NH2 (bazice) proteinele sunt
amfoterice i, astfel, interac ionea at t cu acizii c t i cu bazele;
fiecare protein are p nct l s i oelectric ( aloarea pH la care proteina are o
nc rc t r ne tr );
proteina ac ionea ca sol ie tampon care re ist la modific rile pH prin
ad garea de acid sa ba ;
n dependen de nc rc t ra polar pe care o are fiecare radical al aminoaci ilor
deosebim proteine sol bile n ap dar insol bile
n alcool, altele s nt sol bile n sol ii apoase de electroli i, acizi organici;
solubilitatea proteinelor depinde foarte m lt de leg t rile care se stabilesc ntre
gr p rile libere de la s prafa a macromoleculelor i moleculele solventului;
explicate de varietatea aminoacizilor:
30
o aminoaci i hidrofobi (n se di ol n ap ), ace tia sunt aminoacizi

nepolari f r sarcin (alanina, valina, leucina, izoleucina, meteonina,
prolina, glicina, fenilalanina);
o aminoacizi hidrofili (hidrosolubili); ce se mpart n: aminoaci i polari f r
sarcin (serina, treonina, gl tamina, asparagina, histidina, tirosina,
cisteina, metionina, triptofan); aminoaci i polari c sarcin po iti
(lizina, arginina) i sarcin negati (aspartat, gl tamat).
B. Proteinelor le este caracteristic proprietatea de denaturare i renaturare.
Prin denat rare s nt desf c te leg t rile care stabili ea str ct ra ter iar i
sec ndar a proteinelor.
o Denaturarea poate fireversibilă dac d p ndep rtarea agen ilor
denaturan i se reface structura ini ial ⇒ renaturarea.
o Denaturarea este ireversibilă dac d p ndep rtarea agen ilor denaturan i
nu se reface structura ini ial .
Se c nosc do tip ri de agen i denaturan i: fizici i chimici. Agen ii denaturan i fizici
s nt: temperat ra nalt , presi nea nalt , ra ele X, ra ele ltra iolete, agita ia mecanic , iar
agen ii denaturan i chimici sunt: acizii puternici, bazele puternice, acizii organici i metalele
grele. n rma denat r rii proteinele i pierd acti itatea biologic , capacitatea de a interac iona
specific cu unele molecule i pot fi u or degradate.
B. n cel lele n i organism acti ea n meroase proteine ce difer d p m rime,
combina ia de aminoaci i, n m r de domenii i, implicit, diferite func ional
proprietate definit heterogenitate; n pl s, proteinele pot prezenta polimorfisme
individuale (varia ii neutre ale secven ei de aminoacizi nt lnite la diferite persoane);
C. Proteinele sunt molecule sensibile la factorii de mediu i se pot adapta rapid
modific nd- i conforma ia:
Replierea i superspiralizarea catenelor polipeptidice depind de pH-ul mediului,
de salinitatea acestuia, de prezen a sau absen a anumitor compu i chimici, de
presi nea osmotica de temperat ra etc., ceea ce e plic marea ariabilitate
func ional a proteinelor n raport c medi l de reac ie, prec m si fapt l c
nele proteine fibrilare pot trece n form glob lar i in ers, odat c
modificarea caracteristicilor mediului;
D. Datorit propriet ilor fizico-chimice ariate, proteinele formea complexe
supramoleculare specifice, stabile cu al i biopolimeri variind at t func iile
proteinelor, c t i a moleculelor cu care interac ionea :
Proteinele mpre n c ADN-ul n clear formea cromatina (DNP
dezoxinucleoproteide) - material l genetic compacti at, acti itatea c r ia
depinde de tipul proteinei cu care interac ionea ;
Proteinele mpre n c ARNr formea ribo om l (RNP
ribonucleoproteid) aparat l ce asig r corectit dinea sintezei proteinelor
necesare acti it ii celulei;
Proteinele mpre n c bistrat rile de fosfolipide formea membrana cel lar
semipermeabil i multifunc ional ;
etc.
31
4.3 Conforma ia proteinelor i rolul chaperonelor

Proteinele celulare sunt sintetizate pe ribozomi, sunt preluate de chaperone pentru
conforma ia corect i s p se nor modific ri ce pot incl de fosforilarea, glico ilarea,
adenozindifosfat (ADP) ribozilarea, hidoxilarea i acetilarea. Aceste modific ri schimb sarcina
proteinei i interac i nile dintre radicalii amino, control nd config ra ia tridemensional i astfel
func ia proteinei.
Chaperone s nt molec le ce asist proteina de la moment l sinte ei p n la locul
destinat n cel l , implicit i la degradarea ei n ca de pierdere a propriet ilor func ionale.
Chaperonele pot fi implicate n:
conformarea corect a proteinelor;
oligomerizarea proteinelor (asocierea mai multor polipeptide pentru formarea unei
proteine func ionale);
repararea proteinelor alterate;
translocarea proteinelor n diferite compartimente cel lare;
Familiile de proteine “chaperone”

Proteine HSP mici (HSP 25)
protejea mpotri a stres l i cel lar;
pre in agregarea proteinelor n cristalin;
Sistemul Hsp60 (cpn60, GroEL)
asist mpachetarea proteinelor;
Sistemul Hsp70 (DnaK, BiP) ATP-ase
stabili ea lan urile polipeptidice extinse;
facilitea translocarea prin membran ;
reglea r sp ns l la oc termic;
Hsp90 ATP-aza
leag i stabilizea /reglea receptorii
Figura 4.8 Conformarea proteinelor
steroizi, proteinkinazele.
Hsp100 (Clp) ATP-aza
asig r termotoleran a, resol bili area agregatelor, facilitea proteoli a
Calnexina, calreticulina
asig r mat rarea glicoproteinelor n retic l l endoplasmic
asig r control l calit ii
Chaperonina asist mpachetarea corect a lan ului polipeptidic (fig.4.8).
Conformarea gre ită (eronată) a proteinelor celulare

Proteinele conformate gre it (eronat) pot rezulta spontan din muta ia genei ce codific
proteina respecti . Acestea se pot agrega i forma fibre - b ( ) plisate insol bile sa amiloid.
Aceste fibre se ac m lea n es t ri ceea ce d ce la modific ri morfologice c m ar fi
ac m l rile de amiloid.
De exemplu muta iile la pacien ii c deficit de 1-antitripsin duc la formarea unei
proteine conformat gre it, care este ncarcerat n cel l . Pacien ii c ni el sc t al acest i
inhibitor de protea de olt ciro hepatic i emfizem pulmonar.
Proteinele ocului termic (Heat shock proteins - HSPS) sunt un grup de chaperone.
C teodat m ta iile n aceste proteine determin boli la om. Unii pacien i cu Boala Charcot-
Marie-Tooth, una din cele mai frecvente boli neuromusculare, au muta ii n HSPS.
Proteinele conformate gre it determină boli neurodegenerative cauzate de
ac m larea agregatelor proteice (amiloide) care determin degenerarea ne ronal i atrofia
creier l i. mpachetarea gre it poate fi: spontan , sa ca at de m ta ii la nivelul genelor sau
din cauza proteolizei anormale (exemplu: Boala Alzheimer, Boala Creutzfeldt-Jakob)
32
Boala Alzheimer este o boal ne rodegenerati determinat de ac m larea amiloidelorne roto ice
formate prin agregarea spontan a amiloid l i care este o peptid c 40-43 aminoaci i c str c t ra -pliat . Acest
amiloid re lt prin cli area proteolitic a proteinei transmembranare APP ( am loidprotein prec rsor )
Boala Creutzfeldt – Jakob (encefalopatia

spongiformă) este o boală prionică re lt prin transmiterea
de agen i proteici ce s nt capabili s altere e str ct ra 𝛼 - helix
i s o transforme n str ct r - pliat i structuri mici de 𝛼-
helix, similare formei patogene.
Aceste proteine cu conforma ie gre it s nt re istente
la degradarea i determin moartea ne ronilor afecta i.
Pacien ii s fer de con lsii pron n ate involuntare
(mioclonice) i de demen rapid progresi .
Figura 4.9 Mecanismul de producere a bolii prionice
Degradarea proteinelor
Proteinele din mediul intracelular pot fi direc ionate spre degradare prin calea ubiquitin-
proteasom (fig.4.10).
a. Ubiq itina, o protein glob lar de
dimensiuni mici, se leag co alent de proteina
care rmea a fi degradat (proteina int ).
b. Ubiq itinarea lterioar a proteinei int
duce la poliubuquitinare.
c. Proteinele int poli biq itinate sunt
ulterior recunoscute de un complex proteolitic
multiproteic, de dimensiuni mari, cunoscut ca i
proteasom.
d. Proteasom l degradea proteinele n
peptide mici, care ulterior sunt degradate n
precursori de aminoacizi sau prezenta i pe
suprafa a cel lar n calitate de peptide mici
pentru recunoa terea im n .
Figura 4.10 Etapele degradării proteinelor pe calea ubiquitin-proteasom
Alternativ unele proteine s nt degradate ntr-o manier dependent de sec en ele PEST. Proteinele care au secven e
PEST la cap t l N (P prolin , E-glutamt, S-serin , T treonin ) s nt direc ionate spre degradare rapid de c tre
protea e nespecifice imediat d p sinte .
4.4 Clasificarea proteinelor

n f nc ie de localizare proteinele se clasific n:
- intracelulare:membranare, citoplasmatice, ribozomale, lizozomale, nucleare, etc.
- extracelulare: din matricea e tracel lar , din lichid l cefalorahidian, din plasm .
n f nc ie de compozi ie proteinele se clasific n:
- simple (holoproteide)
- conjugate (heteroproteide).
Proteinele simple sunt formate doar din lan uri polipeptidice de aminoacizi i se clasific n
func ie de solubilitatea n ap :
- Globulare (intracelulare, plasmatice) - s nt de reg l sol bile n ap sa n sol ii saline:
protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.
- Fibrilare (extracelulare) sunt insolubile n ap i au rol de sus inere, protec ie i rezisten
mecanic : colagen l, cheratina i elastina.
33
Proteinele conjugate con in pe l ng proteinele simple i alte molecule denumite grupe

prostetice. n f nc ie de nat ra gr p rii prostetice se c nosc rm toarele tip ri de proteine
conjugate:
- Nucleoproteide formate din proteine legate de acizi nucleici ADN, ARN (exemplu
cromatina este un DNP - dezoxiribonucleoproteid, ribozomii sunt RNP -
ribonucleoproteide).
- Glicoproteide proteine legate de monozaharide sau oligozaharide (proteine
membranare, colagen, - globuline).
- Fosfoproteide n care gr pa prostetic este acid l fosforic (e empl : enzime alosterice
reglate prin fosforilare, cazeina din lapte)
- Lipoproteide - formate din lipide ne tre, fosfolipide sa colesterol (se g sesc n plasma
sang in i a rol de transport al lipidelor n organism: VLDL, HDL, LDL, etc)
- Hemoproteide n care gr pa prostetic este n comple al fier l i bi alent c n colorant
porfirinic (hem l); se g se te n hemoglobin i citocromi i are rolul de a transporta
oxigenul de la pl m ni la esuturi.
- Metaloproteide n care gr pa prostetic este n metal (Fe, Ca, Zn) care este cofactor
pentru multe enzime (alcool dehidrogenaza, citocrom oxidaza, etc.)
4.5 Rolul biologic al proteinelor

Proteinele s nt molec le foarte importante deoarece repre int substratul molecular al tuturor
structurilor, func iilor i ns irilor organismului viu. Ele ndeplinesc diferite roluri cum ar fi:
- catalitică - accelerarea reac iilor chimice: enzimele care aria , de obicei, n n m r i

compozi ie, n f nc ie de tipul de celule; o cel l medie de exemplu con ine aproximativ
3000de enzime.
- recep ie recunoa terea i fixarea hormonilor, mediatorilor la suprafa a membranei
cel lare sa n interior l cel lei: glicoforina;
- transport de micromolecule: hemoglobina (Hb) transport O2, transferina - Fe,
albumina - acizi gra i, citocromii operea n lan ul de transport de electroni ca proteinele
transportoare de electroni etc.
- reglare i control prin transmitere de mesaje ntre cel le (hormoni): insulina,
hormonul de cre tere (GH), interleukinele, etc.
- locomotor prin contrac ie m sc lar : miozina, actina etc.
- structurală prin rezisten a i elasticitate a esuturilor i organelor: colagen, elastin etc.
- de protec ie sau imunologică (anticorpi): im noglob line c rol mpotri a nor proteine
str ine organismului;
- homeostatică formarea trombilor n proces l coag l rii s ngel i: fibrinogenul;
- depozitare a micromoleculelor: mioglobina (Mb) pentru O2, feritina pentru Fe, etc.;
- de substrat energetic - la scindarea a 1g proteine se degaj 17,1 kJ de energie.
4.6 Rolul medical al proteinelor

Proteinele sunt constituen i esen iali ai organismelor vii de o mare complexitate
str ct ral si f nc ional . Fiecare protein din corp l man are o f nc ie specific .
Hemoglobina este o protein glob lar ce transport o igen l de la pl m ni c tre

esuturi. Diferite tipuri de muta ii prod c alterarea str ct rii hemoglobinei. Cea mai frec ent
muta ie este nloc irea Gl taminei c Valina n po i ia 6 a lan ului de -globin ceea ce d ce la
anemia c cel le n form de secer (HbS).
34
Mioglobina este o heteroprotein monomeric (c str ct r ter iar ) alc t ita din hem si
un lan polipeptidic n mit globin . Ea este pre ent n m chiul cardiac i scheletic i are rol n
stocarea i transportul oxigenului la acest nivel. Bolile asociate cu mioglobina includ anuria i
anumite tumori maligne.
Colagenul este component al es t rilor conj ncti e fiind pre ent n oase, din i, cartilaje,
tendoane, ligamente, tegument i asele sang ine. n cantitate mic , se g se te practic n orice
esut. Este format din 3 lan ri care se mpletesc pentr a forma n tripl heli . Colagen l
con ine aproape 1000 de aminoacizi dintre care o treime sunt glicina. Secven a de aminoacizi
este reg lat , aproape fiecare al treilea aminoacid este repre entat de glicin .
La sinte a defect a colagen l i tip I, bolna ii s fer de Osteogene a imperfect , ace tia
a m ltiple probleme clinice: fragilitate osoas (c o predispo i ie la fracturi multiple din
copil rie), pierdere de a , i sclera distinctiv albastr .
Un alt gr p de anomalii determinate de sinte a sa str ct ra defect a colagen lui tip V
se nt lnesc n ca l sindromului Ehlers-Danlos. Unul dintre subtipurile acestuia, Ehlers-Danlos
tip VI, re lt prin defect l en imei lisil-hidro ila a. n re ultat defectul sintezei de colagen se
manifest prin piele hipere tensibil , la itate a artic la iilor, i defecte n asele sang ine.
Cheratina este o protein str ct ral a celulelor epiteliale din straturile exterioare ale
pielii, p r, unghii, este foarte stabil , bogat n rest ri de cistein , care permit formarea
leg t rilor dis lfidice ntre lan urile polipeptidice adiacente. Compozi ia de aminoacizi din
cheratin difer de cea a colagenului. Lan urile peptidice ale cheratinei sunt aranjate n cantit i
aproximativ egale de foi plisate antiparalele i paralele. Bolile asociate cu cheratina 14 tip I:
epidermoli a b loas simple i dermatopatia pigmentoas retic lar . Epidemoli a b loas se
manifest prin apari ia de vezicule la traumatisme fizice ca urmare a citolizei celulelor
epidermice bazale. Simptomele dermatopatiei pigmentoas retic lar includ lipsa de glande
sudoripare, p r sub ire, unghii casante, piele pestri , i lipsa amprentelor digitale.
Elastina constituie esutul fibros, cu o elasticitate comparabil c a ca ci c l i. Ca si

colagen l, fibrele de elastin s nt comp se din aminoaci i simpli, mai ales le cin , glicin i
prolin . Boli asociate cu elastina includ sindromul Williams-Beuren. Copiii afecta i de sindromul
Williams-Beuren au ni te caracteristice specifice, prec m o oce r g it , s nt s bde olta i,
sensibili la zgomot i au probleme de vedere. De obicei au un retard intelectual i o dezvoltare
nt r iat .
Insulina este un hormon polipeptidic care este produs de celulele ale pancreasului.
Forma mat r are 51 de aminoaci i. Ins lina reglea metabolism l gl co ei prin control l
concentra iei de gl co din s nge. Diabetul zaharat tip2 i hiperproinsulinemia sunt unele din
bolile asociate cu muta ia n gena ins linei.
Spectrina este o protein periferic (endoprotein ); form de bastona ; echi alent n alte
celule - fodrina. Func ionea n stabilitatea membranelor eritrocitare, muta iile n aceast gen
au fost asociate cu diferite tip ri de sferocito (pierderea formei eritrocitelor) ceea ce duce la
li a eritrocitelor, ca re ltat apare anemia hemolitic i hepatomegalia.
Fibrinogenul este o protein din plasma s ngel i. Fibrinogen l este con ertit n fibrin ,
protein insol bil n timp l proces l i de coag lare. Proces l de coagulare este ini iat de
enzima trombina, prin scindarea a c te a leg t ri peptidice ale fibrinogen l i; Coag larea are
loc n mai n pre en a ionilor de calci . Din ca a fibrinogen l i defect se pot asocia rm toarele
boli: amiloido a isceral familial , disfibrinogenemia i afibrinogenemia.
35
Miozina catali ea scindarea hidrolitic a ATP (adeno intrifosfat) i are lungimea de

apro imati 160 nanometri. C propriet i similare cu cele ale miozinei este tropomiozina. Mai
m lt de 90 la s t din lan urile peptidice s nt pre ente s b form -helix. Miozina se
combin orc o alt protein m sc lar n mit actina. Actomiozina este o molec l comple
format prin o molec l de mio in i una sau do molecule de actin . n esutul muscular,
filamentele de actin i mio in sunt orientate paralel unul de altul de-a lungul mu chiului.
Patologii asociate cu muta iile n gena pentr mio in pot fi cardiomiopatia, miopatia, defect de
sept atrial etc.
Fibrilina este componentul principal al microfibrelor din matricea e tracel lar . Aceste
microfibrile ofer vigoare a nd suport structural n esutul conjunctiv elastic i neelastic din tot
organismul. Muta iile n gena fibrilina 1 (FBN1) sunt asociate cu sindromul Marfan. Pacien ii au
defect de esut, ce formea ligamentele i aorta. Ei pre int degete i extremit i lungi,
arahnodactilie i o predispozi ie la diseca ia aortei, anevrisme i valvulopatii.
Bibliografie
www.nobelprize.org/educational/medicine/dna/
https://www.dnalc.org
www.bioinformatics.org
www.science-explained.com
www.nature.com
https://www.genome.gov
www.ncbi.nlm.nih.gov
www.ghr.nlm.nih.gov
36

Macromolecule ADN ARN Proteine 2015 PDF

Încărcat de

Informații document

Titlu original

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Macromolecule ADN ARN Proteine 2015 PDF

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

BIOLOGIE MOLECULAR 2015-Macromolecule: ADN, ARN, Proteine - S. Capcelea, E.

1. ACIZII NUCLEICI ................................................................................................................................... 2

Figura 1.1 Modelele acizilor nucleici – ADN vs ARN.

ADN – acidul dezoxiribonucleic:

ARN – acidul ribonucleic:

1.1 Compozi ia moleculară i structura acizilor nucleici:

dAMP dezoxi adenozin monofosfat AMP adenozin monofosfat monomer al

Componente a nucleotidelor ADN i ARN sunt prezentate n fig.1.3

Figură 1.3 Componentele nucleotidelor ADN i ARN

2. Acidul dezoxiribonucleic - ADN

dezoxiAdenozin trifosfat dezoxiGuanozin trifosfat

dezoxiTimidin trifosfat dezoxiCitidin trifosfat

Figură 2.1 Monomerii ADN

(B) Structura primară a ADN – catena polinucleotidică:

Figură 2.2 Structura primară a ADNului

(C) Structura secundară a ADN – dublu helix format din do catene

Figură 2.3 Structura secundară a ADN

Figură 2.4 Particularită ile dublului helix ADN

Figură 2.5 Tipuri de conforma ii spa iale ale ADN

Model l str ct ral ADN, c cele do catene complementare i antiparalele, a permis

- despiralizarea dublului helix;

Figură 2.6 Replicarea ADN

(D) Structura ter iară a ADN complexe DNP (DezoxiNucleoProteid)

Eucariotele au marea majoritate a ADN (98%) locali at n n cle ( n cromozomi); o

Proteinele histone, fiind bazice i c sarcin

Tabelul 2.2 Caracteristica proteinelor non-histone situs specifice ce

Figură 2.8 Interac iunea ADN-proteine nehistone situs-specifice

2.2 Proprietă ile ADN

Unită i de lungime ale moleculei de ADN

1 Mb = 1000 kb = 1 000 000 bp

1 Gb = 1000 Mb = 1 000 000 kb = 1 000 000000 bp

Figură 2.10 Expresia informa ie genetice

ADN-ul păstrează informa ia genetică

ADN-ul realizează informa ia genetică n timp l sinte ei molec lelor de ARN i

Figură 2.11 Replicarea ADN

Astfel, procesele moleculare de bază din celulele umane sunt:

Toate aceste procese:

o deficien e n regenerarea i re nnoirea esuturilor;

2.4 Particularită ile ADN uman

3. Acizii ribonucleici - ARN

3.1 Structura ARNului

Figura 3.1 Monomeri ARN

B. Structura primară a ARN:

Figura 3.2 Structura primară a ARNului

Fiecare tip de ARN are forma sa f nc ional (fig.3.4)

Figura 3.4 Tipuri de forme ARN

D. Structura ter iară a ARN complexe RNP (RiboNucleoProteice)

3.2 Diversitatea moleculelor de ARN

Tabel 3.1 Caracteristica principalelor tipuri de ARN

ARNm se sinteti ea n re ltat l transcrip iei genelor structurale i serve te ca matri

Figura 3.5 Procesing-ul ARNm, ARNt, ARNr

Figura 3.7 Etapele expresiei genelor structurale

Figura 3.8 Splincing-ul ARN

Tabelul 3.2 Caracteristica comparati a ARNm vs preARNm (analiza i atent figurile)

3.4 Particularită ile ARNt

Cele trei bucle func ionale sunt determinate de

Figura 3.9 Structura ARNt

ARNt se ob ine prin transcrierea genelor ARNt i processing-ului preARNt.

Figura 3.11 Processing ARNt

ARNt este unit specific cu un anumit aminoacid cu ajutorul enzimei aminoacil-ARNt-

3.5 Particularită ile ARN

Ribo om l asig r transla ia:

Fig.3.13 Etapele biogenezei ribozomului