Proteine

► Reprezintă cca 15% din greutatea corpului

omenesc şi 50% din masa uscată a acestuia
 Proteinele din hrana sunt sursa primara de
aminoacizi pentru biosinteza proteinelor celulare
 Necesarul de proteine: ~ 0,8 g/kg greutate corporala

► Sunt biomacromolecule alcatuite din a-aminoacizi uniti prin

legaturi peptidice (v.mai departe)
 nr. mic de aminoacizi (3-50) => peptide
 mai multe peptide (50-300 aminoacizi) => polipeptide
 mai multe polipeptide => proteine
 ROLUL PROTEINELOR IN ORGANISM

1. Componente stucturale primordiale ale organismelor vii,

contribuind la realizarea si mentinerea structurii celulelor, a formatiunilor
infracelulare si a biomembranelor
-se gasesc în: invelisul si peretele celular (glicoproteine), membrana
celulara; in proportie mare în piele, par, pene, unghii, copite (keratine),
exoscheletul insectelor (sclerotina), gogosile viermilor de matase, pinza de
paianjen (fibroina), tendoane, oase, cartilaje (colagenul), ligamente
(elastina), secretii mucoase (mucoproteine)
 2. Catalizatori: enzime
4. Protectie in sângele vertebratelor
- anticorpi (imunoglobuline)
-interferoni

Imunoglobulina G

3. Reglarea reactiilor biochimice –

hormoni cu structura peptidica: insulina,
hormonul de crestere (somatotropina),
hormonul adrenocorticotrop (regleaza
sinteza corticosteroizilor) etc.
 5. Intervin in procesul de coagulare a
sângelui: fibrinogenul, trombina

6. Componente ale sistemelor contractile:

actina, miozina

7. Transportori ai unor substante: oxigen,

acizi graşi, lipide, diversi metaboliti, metale,
substanţe xenobiotice

8. Substante nutritive de rezerva:

ovalbumina, cazeina, feritina, gliadina (in
semintele de griu), zeina (in boabele de porumb)
 COMPOZITIE SI CLASIFICARE

►Conţin obligatoriu C, O, H şi N, dar şi P, S, metale (ioni bivalenti) ca Fe, Cu, Mg

etc.
Distribuţia procentuală medie a principalelor elemente:
C: 50 - 55% N: 15 - 17% S: 0 – 4%
O: 20- 23% H: 6 – 8%
Conţinutul mediu de azot = 16%

După compozitie:
- proteine simple = holoproteine - alcatuite numai din aminoacizi
- proteine conjugate = heteroproteine (proteide) – conţin si o grupare prostetică:
→ lipoproteine – contin lipide
→ glicoproteine – contin glucide
→ nucleoproteine – contin acid ribonucleic
→ fosfoproteine - contin grupe cu fosfor
→ metaloproteine – contin metale (ioni sau combinatii metalice):
Fe, Zn, Mg etc.
hemoproteine (hemoglobina, mioglobina) – contin hem
 Dupa formă:

 fibrilare (fibroase) sau

scleroproteine
– formă alungită
- insolubile in apă
- conferă ţesuturilor rezistenţă
mecanică

Exemple: keratinele, colagenul,

elastina, fibrinogenul

 globulare
– formă sferică sau elipsoidală
- solubile în apă sau electroliti

Exemple: albumine, globuline

 STRUCTURA PEPTIDELOR/PROTEINELOR

►Alcătuite din aminoacizi uniţi prin legături peptidice

legaturi peptidice

H2N CH C NH CH C NH CH C NH CH COOH
R1 O R2 O R3 O Rn

O
R C + H2N R'
OH
- H 2O

R C HN R'
O
 O catenă polipeptidică se scrie (se consideră) începând cu aminoacidul cu
grupa NH2 liberă numit aminoacid N-terminal. Ultimul aminoacid va avea grupa
COOH liberă, fiind numit aminoacid C-terminal

H O
H R H O H R
N C C N C C OH
H C N C C N C
H R H O H R H O

Amino-acid N-terminal Legătură Amino-acid C-terminal

peptidică

Denumirea unei peptide: numele aminoacidului N-terminal şi al

celorlaltor aminoacizi în care se înlocuieşte terminaţia ină cu il urmate de
numele întreg al aminoacidului C-terminal

O O
Exemplu: alanil-valil-serina H2N CH C NH CH C NH CH COOH
CH3 CH CH2
H3C CH3 OH
Aminoacid N-terminal Aminoacid C-terminal
Alanil-valil-serina
1. Structura primară - numarul si felul aminoacizilor componenti si
inlantuirea lor secventiala

Are următoarele caracteristici:

1) constituie “coloana vertebrală”
a moleculei proteice

2) conţine legături peptidice

3) este alcătuită din secvenţe (succesiuni) bine definite ale

aminoacizilor in catenele peptidice, secvenţe aflate sub control genetic

4) determină configuraţia specifică oricărei proteine <-> Structura

tridimensională (conformaţia) şi activitatea biologică a proteinei sunt
dependente si controlate de secvenţa de aminoacizi din structura
primara
Structura secundară, terţiară şi cuternară a
proteinelor
 Structura secundară - organizarea spatiala a catenei polipeptidice
principale alcătuite din atomii participanţi la legăturile amidice (fara
considerarea catenelor laterale)

 realizată si stabilizată prin legături de hidrogen intra- şi intercatenare

intre grupele NH si CO ale legăturilor peptidice

 reprezentată prin doua conformaţii (caracteristice proteinelor

fibrilare):
a) elice α (α- helix)
b) “foi pliate” sau conformaţie β (β-pleated sheet)
 Conformatia elice α
 conformatie elicoidala rezultata prin
spiralarea catre dreapta a catenei
polipeptidice
 radicalii aminoacizilor sunt orientati
spre exteriorul elicei
 conformaţie contractată
menţinută prin legături de hidrogen
intracatenare între grupa carbonil a
unei legături amidice şi grupa amino
a altei legături amidice separate de
prima prin 3 aminoacizi

* Exemplu: α-keratinele (bogate în

Cys): piele, păr, unghii, lână, coarne
etc.
 Conformatia β sau “foi pliate” (β-pleated sheet)
* conformatie ordonata si relaxata, stabilizata prin legaturi de
hidrogen intercatenare - catenele polipeptidice au conformatie in zig-zag,
fiind paralele intre ele
* legaturile de hidrogen se formeaza in numar maxim, intre grupe C=O
si NH din catene diferite
 * atomii de carbon purtatori ai
radicalilor sunt amplasati pe muchia
dintre doua planuri
*radicalii aminoacizilor dispusi
alternativ deasupra si sub planul
legaturilor peptidice
*aminoacizii cei mai frecvenţi:
glicocolul şi alanina
* Exemplu: β-keratinele - in firul
produs de viermii de matase, in
solzii, ghearele si ciocurile reptilelor
si pasarilor
α-helix
 Structura tertiara - aranjamentul spaţial al întregii catene polipeptidice,
inclusiv al catenelor laterale
- indică poziţia fiecărui atom in proteina
 un stadiu avansat de organizare spatiala obţinut prin replierea catenelor
polipeptidice ale proteinelor (combinaţii ale tipurilor de structuri secundare);
 caracteristica proteinelor globulare

 conformaţie mai compactă fiind

caracterizată de alternanţa unor
porţiuni regulate şi rigide (avand
conformatie de elice α sau “foi
pliate”) cu segmente neorganizate
si flexibile (coturi, bucle,
indoituri)
 Legaturile intercatenare ce stabilizeaza structurile tertiare sunt:
* interactiuni hidrofobe intre radicalii nepolari - atractia mutuala a
gruparilor nepolare => direcţionarea radicalilor hidrofobi din catenele laterale
către interiorul moleculei, excluzând moleculele de apă din regiunea internă
hidrofoba astfel formata
* legaturi de hidrogen: ne-peptidice
(intre grupe OH si COOH) şi peptidice
(intre grupe C=O si NH) formate intre
diferite segmente pliate ale moleculei
* interactii ionice (punţi de sare) intre
grupari polare NH3+ din aminoacizi
diaminomonocarboxilici si COO- din
aminoacizi monoaminodicarboxilici
* legaturi covalente: punti de sulf intre
radicalii de cisteina
 Structura tertiara - foarte sensibila la actiunea factorilor fizici si
chimici care o pot altera/distruge => denaturarea proteinelor şi
pierderea proprietatilor biologice
 Structura cuaternara
 caracteristica unor proteine cu M > 105 Da, constituite din mai multe
catene polipeptidice (subunităţi sau protomeri)
 stabilizată prin interactiuni de natura fizică (interacţiuni electrostatice si
legaturi de hidrogen) localizate la suprafata fiecarei catene polipeptidice

Exemplu: hemoglobina
 Hemoglobina

• cromoproteida de culoare rosie din hematii

(“colorantul” rosu al sangelui)
Alcatuita dintr-o
•parte proteică (proteina globulară ) = H2C CH CH3
globina = tetramer alcatuit din 2 catene α (141 H3C CH CH2
aminoacizi) si 2 catene β (146 aminoacizi) N 2+ N
Fe
•grupare prostetică = hem N N
H3C CH3

H2C CH2
Are rolul de a transporta _
OOC H2C CH2 COO
_
Hem
O2 de la plamani la tesuturi (oxihemoglobina)
CO2 de la tesuturi la plamani (carbohemoglobina)
_ [Hb]4 + 4 O2 [HbO2]4
Hb NH2 + CO2 Hb NH COO + H+
 Combinatia hemoglobinei cu monoxidul de carbon =
carboxihemoglobina

rezulta prin legarea coordinativa a monoxidului de carbon de

catre hemoglobina

compus toxic, putin

disociabil, blocheaza functia
respiratorie a hemoglobinei
=> intoxicatii sau asfixie
(când 50% din hemoglobina
este blocata sub forma de
carboxihemoglobina)
 ENZIME
Proteine globulare care catalizează reacţiile biologice
permitand desfăşurarea proceselor chimice necesare
vieţii < = > catalizatori biologici
 Proprietăţile enzimelor

 se regăsesc neschimbate la sfârşitul reacţiilor

 nu modifică echilibrul reacţiilor - permit atingerea lui într-un timp
foarte scurt, mărind vitezele ambelor reacţii
 nu modifică termodinamica reacţiilor catalizând numai reacţii
termodinamic posibile
 sunt de natură proteică
 eficienţă catalitică f. mare
 cresc foarte mult vitezele
reacţiilor biochimice prin
micşorarea energiilor de
activare ale acestora
=> timpi de reacţie foarte mici
(ps = 10-12s)
Ex: * hidratarea CO2 - viteză de 36 milioane molecule/min.
* descompunerea apei oxigenate:
- fără catalizator: 18Kcal/mol;
- în prezenţă de Pt coloidală: 11,7 Kcal/mol;
- în prezenţa enzimei catalază: 2 Kcal/mol
specificitate: faţă de reacţie şi faţă de substrat
evită formarea produşilor secundari de reacţie (datorită eficienţei
catalitice şi a specificităţii ridicate)
permit atingerea unor randamente de 100%
 acţionează în concentraţii foarte mici (cca 10-6 moli)
acţionează în condiţii blânde de temperatură (~ 37 C) şi la pH
neutru
Centrul activ
* regiune restransa din molecula enzimei delimitata de anumiti aminoacizi,
in care se desfasoara actiunea catalitica
- are geometrie tridimensionala variata, fctie de natura si pozitia
aminoacizilor componenti
*contine resturi de aminoacizi cu rol in legarea substratului → acestia
alcatuiesc situsul/centrul de legare si resturi de aminoacizi cu rol in cataliza
(in transformarea chimică) → acestia alcatuiesc situsul/centrul catalitic