Sunteți pe pagina 1din 80

SCOALA POSTLICEALA „HENRI COANDA”

TIMISOARA

SUPORT DE CURS
- UZ INTERN-

MODULUL 5
BIOCHIMIE

Specializarea ASISTENT MEDICAL GENERALIST


ANUL I
CUPRINS

MODUL I
Introducere
1. Glucide 2
1.1. Considera]ii generale 2
1.2. Oze (monoglucide, monozaharide) 2
1.3. Diholozide (dizaharide) 8
1.4. Poliozide (poliglucide) 9
Test de autoevaluare 10
Rezumat capitol 1 11
2. Lipide 12
2.1. Considera]ii generale 12
2.2. Constituen]ii chimici din structura lipidelor 12
2.3. Lipide simple 13
2.4. Lipide complexe 15
Test de autoevaluare 16
Rezumat capitol 2 16
3. Protide 17
3.1. Considera]ii generale 17
3.2. Aminoacizi 17
3.3. Peptide 21
3.4. Proteine 22
3.5. Heteroproteine 25
Test de autoevaluare 27
Rezumat capitol 3 27
Teme de verificare pentru modulul I 28

MODUL II
4. Acizi nucleici 29
4.1. Caracterizare general\ 29
4.2. Componentele mononucleotidelor 29
4.3. Nucleotide 30
4.4. Polinucleotide (acizi nucleici) 31
Test de autoevaluare 32
Rezumat capitol 4 33
5. Vitamine 34
5.1. Defini]ie [i clasificare 34
5.2. Vitamine liposolubile 34
5.3. Vitamine hidrosolubile 35
Test de autoevaluare 38
Rezumat capitol 5 38
6. Enzime 39
6.1. Considera]ii generale 39
6.2. Natura [i structura chimic\ a enzimelor 39
6.3. Specificitatea enzimelor 40
6.4. Factorii care influen]eaz\ viteza reac]iilor enzimatice 40
6.5. Nomenclatura [i clasificarea enzimelor 41
6.6. Prezentarea principalelor clase de enzime 42
Test de autoevaluare 45
Rezumat capitol 6 46
Teme de verificare pentru modulul II 47
MODUL III
7. Metabolism 48
7.1. Considera]ii generale 48
7.2. Procese generale `n anabolism 48
7.3. Procese generale `n catabolism 49
7.4. Metabolismul intermediar al glucidelor 52

MODUL IV – Lucr\ri practice


1. Acizii organici din plante. Forme de aciditate 57
2. Oze (monoglucide) 58
3. Oligozide 62
4. Dozarea glucidelor reduc\toare prin metoda iodometric\ 65
5. Determinarea polarimetric\ a amidonului prin
metoda Ewers – Grossfeld 66
6. Analiza calitativ\ a gliceridelor 67
7. Determinarea indicilor ce caracterizeaz\ lipidele 68
8. Reac]ii calitative pentru aminoacizi 72
9. Metoda Sorensen de dozare a aminoacizilor 74
10. Analiza calitativ\ a proteinelor 75
11. Dozarea azotului total [i a proteinei brute 81
12. Dozarea acidului ascorbic (vitaminei C) 84
13. Determinarea activit\]ii catalazei 86
Bibliografie 88
Cuprins 89

2
Introducere
Dezvoltarea [i realiz\rile remarcabile ale biochimiei - multe `ncununate
cu Premiul Nobel - au impus-o cu autoritate ca unul din cele mai dinamice
domenii
`n ansamblul [tiin]elor contemporane.
Obiectivele esen]iale ale biochimiei se refer\ la organizarea chimic\ a
organismelor vii sub raportul structurii, func]iei [i propriet\]ilor biomoleculelor,
la natura [i mecanismele reac]iilor biocatalitice asociate structurilor celulare
[i infracelulare, la procesele biochimice ale metabolismului, la reglarea [i
controlul biochimic al activit\]ii celulare. Biochimia vegetal\ pune la dispozi]ia
studen]ilor [i speciali[tilor un material documentat cât mai aproape de
specialitatea lor. Prin con]inutul s\u acest material urm\re[te `nsu[irea
cuno[tin]elor de biochimie absolut necesare altor discipline care se bazeaz\
pe datele biochimice, cât [i pentru rezolvarea unor probleme practice cu care
se confrunt\ viitorul specialist.
Biochimia este [tiin]a care studiaz\ materia vie [i fenomenele specifice
acesteia sub raportul organiz\rii moleculare, a compozi]iei [i constitu]iei
chimice, precum [i a proceselor de transformare (biosintez\ [i degradare)
a acestor biomolecule prin care se genereaz\ [i se utilizeaz\ energia necesar\
manifest\rilor vitale. Rezult\ astfel c\ abordarea biochimic\ a materiei vii
implic\ dou\ aspecte:
a) biochimia descriptiv\ (identificarea [i descrierea substan]elor din alc\tuirea
materiei vii);
b) metabolismul (cunoa[terea mecanismelor de transformare a materiei vii,
transformare care st\ la baza vie]ii).

3
MODUL I

1. GLUCIDE

1.1. Considera]ii generale, clasificare


Glucidele (hidra]i de carbon, zaharide) sunt substan]e universal r\spândite
`n regnul vegetal [i animal. ~n organismele vegetale superioare, propor]ia lor
este de peste 50% din substan]a uscat\. Sub aspect fiziologic [i biochimic
sunt substan]e foarte importante. Ele au atât rol structural cât [i energetic,
furnizând `n urma proceselor metabolice 50-70% din energia total\.
Clasificarea glucidelor
~n func]ie de posibilitatea de hidroliz\ [i unele caracteristici structurale,
glucidele se clasific\ `n urm\toarele grupe: oze [i ozide. Ozele sunt glucide
simple care nu mai hidrolizeaz\. Ozidele sunt substan]e care sub influen]a
enzimelor sau acizilor sufer\ scindare hidrolitic\, trecând numai `n oze (`n
cazul holozidelor) [i
`n oze [i substan]e neglucidice (agliconul), `n cazul heterozidelor.

1.2. Oze (monoglucide, monozaharide): structur\, izomerie, propriet\]i,


reprezentan]i

Ozele con]in o grupare carbonil [i mai multe grup\ri hidroxil, pot fi


considerate produ[i de oxidare ale poliolilor aciclici. Dac\ se oxideaz\
gruparea de alcool primar se ob]ine o grupare func]ional\ de aldehid\
(aldoze), iar dac\ se oxideaz\ o grupare de alcool secundar se ob]ine o ceton\
(cetoze).
~n func]ie de num\rul atomilor de carbon din molecule, aldozele [i
cetozele naturale pot fi: trioze, tetroze, pentoze, hexoze, heptoze, etc.

1.2.1. Structura [i izomeria ozelor

~n general, ozele au caten\ liniar\ aciclic\, doar câteva au catena


ramificat\, de exemplu apioza (pentoz\ din p\trunjel).
H C O H C O CH2OH
H C O H C OH H C OH C O
H C OH H C OH HO C H HO C H
H C CH2 OH H C OH H C OH H C OH
CH2OH CH2OH H C OH H C OH
CH 2OH CH2OH
D - apioza D - riboza D - glucoza D - fructoz

Unele dintre propriet\]ile fizico-chimice ale ozelor nu pot fi explicate cu


aceste structuri de exemplu reac]ia Schiff sau fenomenul de mutarota]ie.
Aceste comport\ri ale ozelor au putut fi explicate, admi]ând pentru oze
o structur\ ciclic\ (Tollens 1884 [i E. Fischer 1912). Ciclizarea este
rezultatul adi]iei intramoleculare a unei grup\ri hidroxilice la gruparea carbonil.
Teoretic, gruparea carbonil ar putea reac]iona cu oricare din grup\rile
hidroxil, dar din cauza unghiurilor de valen]\ ale atomului de carbon, 109028',
stabile sunt numai ciclurile cu 5 [i 6 atomi. Astfel, ciclizarea la aldoze se face
`ntre gruparea carbonil de la C1 [i hidroxilii din pozi]ia 5 sau 6. ~n acest caz la
4
C1 (aldoze) [i C2 (cetoze), apare o grupare hidroxil numit\ hidroxil glicozidic
sau semiacetalic cu propriet\]i deosebite de ale celorlal]i hidroxili din
molecul\.

5
H C O H C OH CH 2 OH CH 2 OH
H C OH C O C OH
H C OH O
HO C H HO C H HO C H HO C H
O
H C OH H C OH H C OH H C OH
H C OH H C H C OH H C
CH 2 OH CH 2 CH 2 OH CH 2 OH
OH

Aldohexoza
Aldohexoza Cetohexoza Cetohexoza
(forma
(forma (forma (forma
carbonilica)
ciclica) carbonilica) ciclica)

Astfel heterociclul cu 6 atomi se nume[te piranozic, deoarece deriv\ de


la piran [i cel cu 5 atomi se nume[te furanozic deoarece provine de la
furan. Monoglucidele cele mai importante se g\sesc libere, cel mai adesea ca
piranoze, iar ca furanoze se afl\ `n compu[i (diglucide, poliglucide, acizi
nucleici). Pentru redarea corect\ a valen]elor, W. N. Haworth a propus
formulele perspectivice. Trecerea de la reprezentarea Tollens la structura
Haworth se face ]inând cont de urm\toarele reguli: radicalii orienta]i la dreapta
`n formula Tollens, se g\sesc sub planul hexagonal sau pentagonal `n
structura Haworth, iar cei din partea stâng\ se g\sesc deasupra planului.
Carbonii care nu se g\sesc `n ciclu se scriu deasupra planului.
CH2OH
H O H HOCH2 O CH2OH
H
H H H H
HO OH H OH
OH OH OH OH

Forma piranozica Forma furanozica

 Sarcin\ de lucru:
Scrie]i formele piranozice [i furanozice ale glucozei [i fructozei.

Izomeria ozelor
Ozele sunt compu[i care formeaz\ mai multe tipuri de izomerie.
~ncepând de la trioze `ntâlnim izomeria de compensa]ie func]ional\,
izomerii fiind determina]i de natura grup\rii carbonilice. Propriet\]ile fizico-
chimice ale aldozelor [i cetozelor cu acela[i num\r de atomi de carbon, sunt
mult diferite.

Activitate
 Indica]i ozele izomere de compensa]ie func]ional\ din: trioze, pentoze [i
hexoze.

Stereoizomeria ozelor
a) Activitatea optic\. Ozele, cu excep]ie cetotriozele prezint\ activitate
optic\ `ntrucât con]in `n molecula lor atomi de carbon substitui]i asimetric.
Prezen]a acestor carboni determin\ apari]ia stereoizomerilor dextrogiri (+)
care rotesc planul luminii polarizate spre dreapta [i levogiri (-) care rotesc
planul luminii polarizate spre stânga. Cele dou\ forme stereoizomere diferite
se numesc enantiomeri sau antipozi optici
H C O
O C H
H C* OH HO *C H Sarcin\ de lucru
CH 2O CH2OH  Prezenta]i num\rul stereoizomerilor
H pentru aldopentoze, cetopentoze,
Aldehida D (+) Aldehida L (- aldohexoze [i cetohexoze.
glicerica glicerica

~n determinarea structurii ozelor au o deosebit\ importan]\ no]iunile de


serie steric\ D [i serie steric\ L. Pentru stabilirea acestora se ia drept criteriu
structura aldehidei glicerice care are un singur carbon asimetric. Ea va avea
cele dou\ forme enantiomere (+) [i (-).
Forma spa]ial\ `n care hidroxilul de la carbonul asimetric este `n partea
dreapt\ se noteaz\ cu D, iar cealalt\ form\ cu L. Toate ozele care au
configura]ia atomului de carbon asimetric cel mai `ndep\rtat de gruparea
carbonil la fel cu D- aldehida gliceric\, fac parte din seria D iar cele care `l au
`n partea stâng\ fac parte din seria L. ~n plante predomin\ ozele din seria
steric\ D.
b) Epimeria ozelor. Organismele vii sunt capabile s\ transforme o oz\
`n alta. Aceste transform\ri constau `n inversarea configura]iei unui atom de
carbon asimetric, astfel glucoza este epimer\ cu manoza. Inversarea are loc
la carbonul 2 la manoz\.
H C O
H C O
H C OH HO C OH
HO C H HO C H
epimerizare
H C OH H C OH
H C OH H C OH
CH 2OH CH 2 OH
D (+)- glucoza D (+)- manoza

Epimeria poate avea loc atât la aldoze cât [i la cetoze. Asemenea


transform\ri au loc sub ac]iunea enzimelor.

Activitate
 Analiza]i o alt\ hexoz\ care poate fi epimer\ cu glucoza `n afar\ de
manoz\.
Scrie]i cetopentozele epimere.

c) Anomeria [i sau fenomenul de mutarota]ie. Prin ciclizarea


ozelor, atomul de carbon din func]iunea carbonil devine asimetric. Hidroxilul
glicozidic (semiacetalic) poate avea dou\ pozi]ii: `n dreapta carbonului `n
formula Tollens sau sub plan `n formula perspectivic\. Aceast\ pozi]ie
corespunde izomerului . Izomerul corespunde pozi]iei din stânga a
hidroxilului sau deasupra planului.

_C_H OH
O
H_C_ O
OH
H_O_
_ _ O
H C OH
OH
H
OH OH
_ C _ OH O

Forma  Forma 
Ace[ti izomeri se cunosc sub numele de anomeri. Formele [i au
fost izolate `n stare pur\. Trecerea unei monoglucide din forma `n form\ ,
poart\ numele de mutarota]ie, fenomen ce const\ `n modificarea `n timp a
valorii unghiului de rota]ie specific\, stabilindu-se un echilibru `ntre cele 2
forme izomere. De exemplu, la glucoz\, izomerul  rote[te cu +112,2º ,
izomerul  rote[te cu +18,7º. Cei doi izomeri la echilibru rotesc cu
+52,2º.

1.2.2. Propriet\]ile fizice [i chimice ale ozelor


a) Propriet\]i fizice. Ozele sunt substan]e solide cristalizate, u[or solubile
`n ap\, greu solubile `n alcool, eter, cloroform. Au gust dulce, cu unele excep]ii.
b) Propriet\]i chimice: sunt date de grup\rile func]ionale din molecul\.
Reac]ii pe seama grupei carbonil (>C=O)
Reducerea. Ozele sub ac]iunea hidrogenului activat catalitic se transform\
`n polioli. Pentozele se transform\ `n pentitoli iar hexozele `n hexitoli.
CH2 - OH CH2 - OH
H-C=O
H - C - OH C=O
H - C - OH
+ HO - C - H + H2 HO - C - H
HO - C - H
H - C - OH H2 H - C - OH H - C - OH
H - C - OH H - C - OH H - C - OH

CH2 - OH CH2 - OH CH2 - OH

D (+) glucoza D (-) fructoza


Sorbitol

Reac]ii de oxidare
Oxidarea se realizeaz\ mai u[or la aldoze [i mai greu la cetoze. Asfel,
sub ac]iunea oxidan]ilor slabi (apa de Cl sau Br), aldozele trec `n acizi
aldonici.

Aceast\ reac]ie demonstreaz\ caracterul reduc\tor al aldozelor. Aceast\


proprietate este folosit\ `n chimia analitic\ pentru identificarea ozelor folosind
urm\torii reactivi: Tollens, Fehling, Nylander, acid picric, etc.
Prin oxidare mai energic\ a aldozelor, cu acid azotic concentrat se
ob]in acizii dicarboxilici, numi]i acizi zaharici.

H-C=O D
H - C - OH glucoza
HO - C - H
H - C - OH + O2
H - C - OH
CH2 - OH
C
O
O
H

O
H
HO - C - H
H - C - OH
H - C - OH
COOH

Acid D (+) glucozaharic


Dac\ oxidarea are loc cu protejarea func]iunii carbonil se ob]in acizi
uronici. Ace[ti acizi se g\sesc `n structura unor poliozide neomogene sub
form\ ciclizat\.

H-C=O H-C=O
H - C - OH
H - C - OH
HO - C - H
+ 1/2 HO - C - H
H - C - OH
O2 H - C - OH
H - C - OH
H - C - OH
CH2 - OH COOH
D (+) glucoza
Acid D (+) glucuronic

Reac]ii datorate grup\rii hidroxil


a) Reac]ia de eterificare. Grup\rile hidroxil ale ozelor pot fi metilate -
hidroxilul glicozidic reac]ioneaz\ direct cu metanolul, iar celelalte grup\ri
necesit\ condi]ii mai energice, de exemplu prezen]a I - CH3, astfel formându-
se metil-eterii.
CH2 - OH CH2 - OH CH2 - OCH3
O + CH - OH O O
3
OH OH + 4 ICH3 OMe
HO OH - H2O HO O - CH3 - 4 HI MeO O - CH3
OH OH OMe

glucoza metil glucopiranoza glucoza metilata

b) Reac]ia de esterificare - esterii pot fi ob]inu]i atât cu acizii


anorganici cât [i cu acizii organici. Din punct de vedere biologic prezint\
importan]\ esterii acidului ortofosforic.

H-C=O OH H-C=O
H - C - OH + HO - P = O - H2 H - C - OH OH
OH CH2 - O - P = O
CH2 - OH O
OH

D (+) glicerin aldehida ester D (+) glicerin-


aldehid - 3 - fosfat

 Sarcin\ de lucru.
Scrie]i esterii fosforici ai principalelor pentoze [i hexoze.

1.2.3. Reprezentan]i mai importan]i ai ozelor


Trioze [i tetroze. Acestea apar `n natur\ `n special sub form\ de esteri
fosforici `n metabolismul glucidelor.
H-C=O CH2 - OH H-C=O
H - C - OH C=O H - C - OH
CH2 - OH CH2 - OH H - C - OH
CH2 - OH
D (+) glicerin aldehida dihidroxiacetona D (+) eritroza
Pentoze. Al\turi de hexoze, constituie cele mai importante [i r\spândite
oze. Se g\sesc mai mult sub form\ combinat\ de poliglucide (pentozani),
intrând
`n structura unor poliglucide neomogene cum sunt: hemicelulozele,
substan]ele pectice, gumele etc

H-C=O H-C=O H-C=O


H-C-H H - C - OH
H - C - OH
H - C - OH HO - C - H
H - C - OH
H - C - OH H - C - OH
H - C - OH
CH2 - OH CH2 - OH CH2 - OH
D (+) riboza D (+) dezoxiriboza D (+) xiloza

H-C=O CH2 - OH CH2 - OH


H - C - OH C=O C=O
HO - C - H HO - C - H H - C - OH
HO - C - H H - C - OH H - C - OH
CH2 - OH CH2 - OH
CH2 - OH
L arabinoza D xiluloza D ribuloza

Riboza [i dezoxiriboza se g\sesc `n toate celulele vii, deoarece intr\ `n


structura acizilor nucleici (ARN [i ADN). Le mai g\sim `n constitu]ia unor
vitamine [i enzime. Forma cea mai `ntâlnit\ este cea furanozic\.
Xiloza se g\se[te sub form\ polimerizat\ `n xilanii care `nso]esc celuloza
`n ]esuturile vegetale. Cantit\]i mari de xilani se g\sesc `n paie, coceni de
porumb, tije de floarea soarelui. Structura cea mai `ntâlnit\ este cea
piranozic\.
Arabinoza este una din pu]inele pentoze din seria L care se g\se[te `n
natur\.
Ribuloza este cea mai important\ cetopentoz\ deoarece pe ea se fixeaz\
CO2 `n procesul de fotosintez\.
Hexoze. Sunt cele mai r\spândite oze atât `n stare liber\ cât [i `n form\
combinat\.
D(+) glucoza sau zah\rul de struguri, `n stare liber\ se g\se[te `n
cantitate mic\ `n toate organele plantelor, predomin\ `n fructe [i `n special
`n struguri. Forma de structur\ este piranozic\.
H-C=O
H - C - OH
CH2 - OH
HO - C - H CH2 - OH
H - C - OH OH
H - C - OH H O H O
OH H OH H
HO OH H H
H - C - OH H OH H OH
CH2 - OH

D (+) glucoza D (+) glucopiranoza D (+) glucofuranoza

Glucoza se g\se[te `n cantitate mare sub form\ combinat\ `n holozide:


maltoz\, zaharoz\, celobioz\, lactoz\, amidon, celuloz\ [i `n heterozide. Pentru
regnul animal ea reprezint\ glucida de circula]ie.
Galactoza se g\se[te `n cantitate mic\ `n organismul vegetal, de exemplu
`n poliglucidele din semin]ele de in [i agar-agar.
Manoza este r\spândit\ `n plante sub forma poliozidelor numite manani.
Fructoza este cetohexoza cea mai r\spândit\ atât `n stare liber\ cât [i
combinat\. Liber\ o g\sim `n fructe, mierea de albine, tomate, iar combinat\ `n
zaharoz\ [i fructani. Liber\ ea are structur\ piranozic\ iar combinat\, structur\
furanozic\. Este cea mai dulce oz\.
CH2 - OH CH2 - OH
H-C=O H-C=O
HO - C - H C=O C=O
H - C - OH
HO - C - H HO - C - H HO - C - H HO - CH2 HO - C - H
O CH2 - OH
HO - C - H H - C - OH H - C - OH H - C - OH
H HO
H OH H - C - OH
H - C - OH H - C - OH H - C - OH OH H
CH2 - OH CH2 - OH H - C - OH
CH2 - OH
CH2 - OH
D (+) galactoza D manoza D (-) fructoza D fructofuranoza
D sedoheptuloza

Heptoze. Sedoheptuloza este cea mai important\, se g\se[te `n cloroplaste


[i particip\ `n fotosintez\ sub forma esterilor fosforici.

1.3. Oligozide
~n aceast\ grup\ se situeaz\ glucidele alc\tuite din 2 - 6 molecule de
oz\, identice sau diferite (diholozide, triholozide, tetraholozide etc.)

1.3.1. Diholozide (dizaharide)


Dintre oligozide, cele mai importante sunt diholozidele care rezult\ prin
eliminarea unei molecule de ap\ `ntre dou\ oze. Leg\tura de tip eter se poate
face
`ntre un hidroxil glicozidic [i unul neglicozidic [i rezult\ dizaharide cu caracter
reduc\tor, iar dac\ aceast\ leg\tur\ se face `ntre hidroxilii glicozidici, rezult\
dihazaride nereduc\toare.
Dintre dizaharidele reduc\toare mai importante sunt: maltoza, celuloza,
lactoza, gen]iobioza etc.
CH2OH
H O H CH2OH CH2OH H OH
H H O H H O
O OH H OH
H H
OH H O H
OH H OH H
OH HO OH H H O H
H OH H OH H OH CH2OH
maltoza celobioza

Maltoza numit\ [i zah\rul de mal], apare `n cantitate mare `n germenii


de orz `ncol]it. Apare de asemenea la degradarea enzimatic\ a amidonului.
Fermenteaz\ u[or, de aceea are rol important la fabricarea berii. Ea este
format\ din dou\ molecule de glucopiranoz\ legate 1 - 4 glicozidic.
Celobioza este format\ din 2 molecule de glucopiranoz\. Resturile de
glucoz\ sunt rotite cu 180una fa]\ de alta. Ea constituie unitatea structural\ a
unor poliozide cum ar fi celuloza.
CH2OH CH2OH CH2OH CH2
OH O
O O O O
OH OH OH
O OH
OH OH OH OH
OH OH OH OH
lactoza gentiobioza

Lactoza este format\ dintr-o molecul\ de galactopiranoz\ [i una de 


glucopiranoz\. Se g\se[te `n laptele mamiferelor (4,8% `n laptele de vac\). Sub
ac]iunea unor bacterii lactice sufer\ fermenta]ia lactic\.
Gen]iobioza este format\ dintr-o molecul\ de glucopiranoz\ [i alta de
 glucopiranoz\ legate 1 - 6. ~n cantitate mare se g\se[te `n triglucidul
gen]ianoz\ [i glicozidul amigdalin\.
Dizaharidele reduc\toare au ca reprezentan]i: zaharoza [i trehaloza.
CH2O
O
H OH
HO
HO CH2OH
O O
HOH2C HO OH OH
O

HOH2C
HO HO O HO
CH2OH O
HO

HO

Zaharoza Trehaloza

Zaharoza este cel mai r\spândit diholozid din regnul vegetal, g\sindu-se
`n semin]e, frunze, fructe etc. ~n cantitate mare se g\se[te `n r\d\cinile sfeclei
de zah\r (16 - 20%) [i `n tulpinile trestiei de zah\r (14 - 16%). Este format\
dintr-o molecul\ de glucopiranoz\ [i una de fructofuranoz\ legate 1 - 2.
Zaharoza este dextrogir\ (+66,5); `n plante ea are rol de substan]\ de rezerv\.
Trehaloza este format\ din 2 molecule de glucopiranoz\ legate 1 - 1.
Se g\se[te `n drojdia de bere, `n diferite ciuperci, `n alge ro[ii [i `n licheni.

1.4. Poliozide (poliglucide)


Poliozidele sunt substan]e macromoleculare formate dintr-un num\r
mare de molecule de oze. Sunt substan]e optic active cu mas\ molecular\
mare. Ele se g\sesc atât `n regnul vegetal cât [i cel animal, cu un rol fiziologic
important; unele constituie substan]e de rezerv\ [i de nutri]ie (amidonul,
glicogenul), iar altele formeaz\ scheletul rigid al plantelor (rol de structur\)
cum sunt: celuloza, hemiceluloza etc.
Poliozidele formate dintr-un singur fel de oze sau deriva]i de oze se
numesc omogene, iar cele formate din oze diferite se numesc neomogene. Ele
sunt materii prime `n industria alimentar\, farmaceutic\, textil\ etc.

1.4.1. Poliglucide omogene


Cele mai importante sunt glucanii (amidonul, celuloza, glicogenul).
Amidonul este primul produs u[or vizibil al fotosintezei. El reprezint\ o
glucid\ de rezerv\ [i este depozitat `n cantitate mare `n semin]e, fructe,
tuberculi [i chiar p\r]ile lemnoase ale plantelor. Con]inutul cel mai ridicat de
amidon `l g\sim la orez boabe (70 - 80%), cereale (40 - 65%), fasole (40 -
43%), cartofi (13
- 25%). Amidonul este o substan]\ alb\, granular\ cu aspect amorf, insolubil `n
ap\ rece; `n ap\ cald\ la 60 - 800C formeaz\ o solu]ie coloidal\. Cu iodul d\ o
colora]ie albastr\. Granulele de amidon sunt alc\tuite din dou\ componente:
amiloza (20 - 30%) [i izoamiloza (amilopectina) repartizat\ `n granule `n
propor]ie de 70 - 80%. Atât amiloza cât [i izoamiloza la hidroliz\ total\ trec `n
molecule de glucoz\.
~n amiloz\ resturile de D glucoz\ sunt legate `ntre carbonii 1 - 4,
având un grad de polimerizare cuprins `ntre 250 - 3000 molecule. ~n
izoamiloz\ resturile de glucoz\ sunt legate 1 - 4 [i 1 - 6. Ramifica]iile apar
cam dup\ 25 resturi de  glucoz\. Izoamiloza are un grad mai mare de
polimerizare decâ amiloza.
Cea mai important\ reac]ie a amidonului este hidroliza. Aceasta are
loc `n prezen]a enzimelor prin `nc\lzire. Hidroliza are loc treptat, mai `ntâi cu
formare de poliozide numite dextrine, apoi maltoz\ iar `n final glucoz\.
Celuloza are rol de substan]\ de structur\, constituind partea principal\
a pere]ilor celulari. Cea mai mare cantitate de celuloz\ se g\se[te `n bumbac,
`n propor]ie de 99,8% [i `n lemn 30 - 40%.
CH2OH HO CH2OH HO
O O O O
OH OH OH
OH
O O O O
O
HO CH2OH HO CH2OH

Fragment de celuloza

Celuloza are aceea[i formul\ molecular\ ca [i amidonul (C6H10O5)n.


Molecula de celuloz\ este format\ din resturi de  glucoz\ legate 1 - 4 
glicozidic, `n care resturile de glucoz\ sunt rotite unul fa]\ de altul cu 1800.
Unitatea structural\ a celulozei este celobioza. Masa molecular\ a celulozei
are valori mari, ceea ce indic\ un grad mare de polimerizare, de ordinul
miilor. ~n stare pur\ celuloza este o substan]\ alb\ cu aspect amorf f\r\ gust.
Este insolubil\
`n ap\ [i `n al]i solven]i, este solubil\ `n reactivul Schweizer (hidroxid tetra
amoniacocupric).

Test de autoevaluare:

1. Monoglucidele sunt compu[i cu func]iuni mixte:


a) o grupare carbonil [i mai multe grup\ri hidroxil;
b) o grupare hidroxil [i mai multe grup\ri carbonil;
c) o grupare carboxil [i mai multe grup\ri hidroxil;
d) o grupare carbonil [i o grupare amin\.
2. Monoglucidele pot prezenta urm\toareke tipuri de izomerie:
a) izomerie optic\;
b) izomerie geometric\;
c) izomerie de pozi]ie;
d) izomerie de caten\.
3. Izomeria optic\ poate determina:
a) conforma]ia scaun – baie;
b) activitatea optic\ dextrogir\ [i levogir\;
c) fenomenul de mutarota]ie;
d) epimeria.
4. Urm\torii reprezentan]i ai monoglucidelor - glucoza, fructoza, manoza,
galactoza – sunt:
a) trioze
b) tetroze;
c) pentoze;
d) hexoze.
5. Caracterul reduc\tor al aldozelor se pune `n eviden]\ cu:
a) reac]ia Selivanov;
b) reac]ia Tollens;
c) reac]ia Molisch;
d) reac]ia de formare a osazonelor.
6. Amidonul este un:
a) monoglucid;
b) diglucid;
c) triglucid;
d) poliglucid.
7. Amidonul poate fi recunoscut cu ajutorul:
a) solu]iei de iod `n iodur\ de potasiu;
b) reac]iei cu acidul picric;
c) solu]iei concentrate de hidroxid de sodiu;
d) reactivului Selivanov.
8. Propriet\]ile celulozei sunt:
a) este solubil\ `n ap\;
b) este solubil\ `n reactiv Schweitzer;
c) este solubil\ `n eter etilic;
d) este solubil\ `n cloroform.
9. Diferen]ele dintre amidon [i celuloz\ sunt:
a) formula molecular\;
b) oza care intr\ `n structura lor;
c) rolul lor `n plante;
d) caracterul reduc\tor.

Rezultate corecte:

1 - a; 2 – a; 3 – b; 4 – d; 5 – b,c,d; 6 – d; 7 – a; 8 – b; 9 – c.

R
E
G -n
Z
L -e
U
U
M ro
C p
n
le
A o
IT ie
d
D lo
g
u
im
E
C o
co
A \zz
g
it
P i
e
Id o
d
2. LIPIDE
2.1. Considera]ii generale
Lipidele constituie o grup\ de esteri naturali r\spândite `n toate
organismele vegetale [i animale. Ele `ndeplinesc atât rol plastic cât [i
energetic, participând la formarea membranei celulare [i la transportul `n
lichide biologice a unor substan]e liposolubile. ~n plante ele sunt depozitate
`n anumite organe vegetale cum sunt: semin]e, fructe, pulp\ etc. Legumele
au un con]inut redus de lipide 0,1 - 1,6%. Fructele [i cerealele au 0,1 - 2%.
Bogate `n lipide sunt: alunele, nucile, migdalele, ricinul, m\slinele, cu un
con]inut care variaz\ `ntre 30 - 60%, semin]ele de floarea soarelui 40 - 50%,
soia - 20%. Lipidele se pot clasifica `n func]ie de provenien]a lor (vegetale [i
animale), de structura lor [i de rolul
`ndeplinit `n organismele vii. ~n func]ie de structur\ ele se pot clasifica `n
lipide simple (substan]e ternare formate din C, H [i O) [i lipide complexe care
con]in pe lâng\ C, H, O [i P, N, S. Toate lipidele se clasific\ `n func]ie de
natura alcoolului.
Lipide simple - gliceride
- steride
Lipide - ceride
- etolide
Lipide complexe - glicerofosfolipide
- sfingolipide.

2.2. Constituen]ii chimici din structura lipidelor


Unit\]ile structurale ale lipidelor sunt acizii gra[i [i unii alcooli, de a
c\ror natur\ chimic\ depind propriet\]ile lipidelor.

2.2.1. Acizii gra[i - care intr\ `n constitu]ia lipidelor sunt acizi


monocarboxilici (R - COOH) cu num\r par de atomi de carbon. Ei se pot
clasifica
`n : acizi gra[i aciclici satura]i [i nesatura]i, acizi gra[i ramifica]i, hidroxila]i [i
ciclici. ~n organismele vegetale se `ntâlnesc, `n mod frecvent, acizi gra[i cu 4
- 30 atomi de carbon. ~n plantele superioare predomin\ cantitativ urm\torii
acizi satura]i aciclici:
1. CH3-(CH2)10 - COOH - acidul lauric (C12)
2. CH3-(CH2)12 - COOH - acidul miristic (C14)
3. CH3-(CH2)14 - COOH - acidul palmitic (C16)
4. CH3-(CH2)16 - COOH - acidul stearic (C18)
Acizii gra[i nesatura]i predomin\ fa]\ ce cei satura]i mai ales `n plantele
superioare. Ei pot avea una sau mai multe duble leg\turi.
1. CH3-(CH2)5-CH= CH - (CH2)7 - COOH - acidul palmitoleic (C16)
2. CH3-(CH2)7-CH=CH - (CH2)7 - COOH - acidul oleic (C18)
3. CH3-(CH2)4-CH=CH - CH2 - CH = CH - (CH2)7 - COOH - acidul linoleic
4. CH3 - CH2 - CH = CH - CH2 - CH = CH - CH2 - CH= CH-(CH2)7-COOH -
acidul linolenic (C18)
5. CH3-(CH2)4 - (CH = CH - CH2)4 - (CH2)2 - COOH - acidul arahidonic (C20)
Acizii linoleic, linolenic [i arahidonic formeaz\ acizii gra[i esen]iali
("AGE"), care sunt absolut necesari pentru buna dezvoltare a organismului
animal. Ei intr\ `n constitu]ia vitaminei F, intr\ `n structura fosfolipidelor,
componentele de baz\ ale membranelor celulare, ale mitocondriilor [i ale
]esutului nervos.

Alcoolii din constitu]ia lipidelor nu sunt prea numero[i, dar sunt destul
de diferi]i sub aspectul structurii moleculare, astfel ei pot fi: aciclici [i
ciclici, mono [i polihidroxilici, satura]i [i nesatura]i, azota]i [i neazota]i.
Subiect de analiz\
 {tiind c\ acizii gra[i au acelea[i propriet\]i cu acizii organici, scrie]i
reac]iile cu alcoolii, hidroxizii alcalini [i reac]ia de adi]ie a hidrogenului [i
halogenilor la dubla leg\tur\; comenta]i produ[ii ob]inu]i.

2.3. Lipide simple.


Lipidele simple sunt compu[ii organici `n compozi]ia c\rora intr\ C, H, O
(subst. ternare). Din punct de vedere chimic sunt esteri ai acizilor gra[i cu
diferi]i alcooli. Clasificarea se face `n func]ie de natura alcoolului `n :
gliceride, steride, ceride [i etolide.

2.3.1. Gliceride (acil gliceroli)


Gliceridele sunt esteri naturali ai glicerolului cu acizii gra[i. Se g\sesc atât
`n regnul vegetal cât [i `n cel animal, fiind cele mai r\spândite lipide. ~n
semin]ele de floarea soarelui avem 30%; `n nuci - 59%; m\sline - 50%; soia -
20% etc.
~n majoritatea gliceridelor vegetale sunt predominan]i acizii gra[i
nesatura]i, ceea ce explic\ aspectul lor uleios. Din cei satura]i, cei mai `ntâlni]i
sunt acizii palmitic [i stearic. Gliceridele vegetale sunt amestecuri de
monogliceride, digliceride [i trigliceride care pot fi omogene [i neomogene
(mixte). ~n plante predomin\ cele mixte, adic\ glicerolul este esterificat cu
acizi gra[i diferi]i.

O O O
CH2 O C CH2 O C R CH2 O C OR CH2 O C
R R1
O
CH OH O CH O C R CH2 O C R CH2 O C R2
CH2 OH CH2 OH O CH2 O C R CH2 O C R3
O O
monoglicerida diglicerida triglicerida omogena triglicerida mixta

Propriet\]i fizice [i chimice


Propriet\]ile fizice depind mult de natura acizilor gra[i constituen]i;
astfel trigliceridele acizilor inferiori [i ale acizilor nesatura]i sunt lichide
uleioase la temperatura obi[nuit\. Trigliceridele celorlal]i acizi sunt semisolide.
Trigliceridele prezint\ puncte duble sau triple de topire, care `n general sunt
coborâte. Sunt insolubile `n ap\, solubile `n solven]i organici (aceton\, eter,
cloroform).

Propriet\]ile chimice.
Aceste propriet\]i sunt determinate de caracterul lor de esteri, natura
acizilor gra[i constituen]i [i prezen]a glicerolului.
Hidroliza gliceridelor. Hidroliza se realizeaz\ greu, fie sub ac]iunea
catalizatorilor chimici (acizi, baze), fie sub ac]iunea temperaturilor ridicate [i a
presiunilor mari. ~n organismele vii reac]ia are loc sub ac]iunea enzimelor
numite lipaze (esteraze).
~n cazul hidrolizei realizat\ `n cataliz\ bazic\, se ob]ine glicerolul [i
s\rurile acizilor gra[i numite s\punuri. Aceast\ reac]ie este caracterizat\ de
indicele de saponificare, care reprezint\ cantitatea de hidroxid de potasiu
exprimat\ `n miligrame necesare saponific\rii unui gram de gr\sime. Acesta se
deosebe[te de indicele de aciditate care caracterizeaz\ reac]ia de hidroliz\ [i
reprezint\ tot cantitatea de KOH exprimat\ `n miligrame, care `ns\
neutralizeaz\ acizi gra[i liberi dintr-un gram de gr\sime.
O
CH 2 O C R CH 2 OH
+ 3H2O CH 2 OH
O + 3 R - COOH
CH 2 O C R + -
(H ; HO )
CH 2 O C R CH 2 OH
O
triglicerida glicerol acizi grasi

O
CH 2 O C R CH 2 OH
O + 3 NaOH
CH 2 O C R CH 2 OH + 3 R - COONa
CH 2 O C R CH 2 OH
O
triglicerida glicerol sapun

Hidrogenarea gliceridelor nesaturate se realizeaz\ pe seama dublelor


leg\turi din molecul\. Adi]ia hidrogenului se face la cald 2000C [i `n prezen]a
catalizatorilor (Ni, Pt).
CH2 O CO C17H33 CH2 O CO C17H33
CH O CO C17H33 + CH O CO C17H33
CH2 O CO C17H33 3H2
CH2 O CO
C17H33
trioleina tristearina

Gliceridele nesaturate uleioase, trec `n gliceride solide sau semisolide.


Procesul este utilizat la fabricarea margarinei.
Halogenarea gliceridelor care con]in `n molecul\ acizi gra[i nesatura]i
are loc la nivelul dublelor leg\turi. ~n practic\, pentru a determina gradul
de nesaturare, se determin\ indicele de iod, care reprezint\ cantitatea de
iod exprimat\ `n grame care adi]ioneaz\ la 100g gr\sime.
CH3-(CH2)7-CH=CH-(CH2)7-COOH + I2CH3-(CH2)7-CH-CH-(CH2)7-COOH
 
acid oleic I I
acid diiod stearic

~n func]ie de valoarea indicelui de iod uleiurile pot fi sicative cum este


uleiul de in (Ii = 173 - 203), semisicative - uleiul de bumbac, rapi]\, mu[tar (Ii =
95 - 120) [i nesicative uleiul de m\sline, migdale (Ii = 79 - 90)

Sarcin\ de lucru
 Analiza]i cei 3 indici care caracterizeaz\ gliceridele [i stabili]i rolul lor
pentru stabilitatea [i valorificarea acestor gr\simi.

Râncezirea gliceridelor. Acest proces reprezint\ o alterare a gliceridelor `n


prezen]a aerului, luminii [i vaporilor de ap\. Din punct de vedere chimic
râncezirea reprezint\ o `nsumare de reac]ii de hidroliz\ [i oxidare. Acizii gra[i
rezulta]i `n urma hidrolizei par]iale sufer\ o oxidare cu formare de aldehide,
cetone, hidroxiacizi cu miros [i gust nepl\cut. Cel mai r\spândit tip de
râncezire `l
`ntâlnim la acizii gra[i nesatura]i la nivelul dublelor leg\turi cu formare de
peroxizi sau hidroperoxizi-substan]e instabile care se descompun u[or.
Râncezirea poate fi evitat\ dac\ se p\streaz\ gr\simile la rece, intuneric,
ferite de umezeal\.
R – (CH2)n – CH = CH – (CH2)n – COOH + O2 R – (CH2)n – CH - CH – (CH2)n – COOH
O O O - O
R – (CH2)n – C +
H C – (CH2)n – COOH
H
2.4. Lipide complexe

Sunt compu[i larg r\spândi]i `n natur\, se g\sesc `n cantit\]i mici `n


toate celulele, atât la plante cât [i la animale. ~n cantitate mare se afl\ `n
]esuturile [i organele cu activitate biochimic\ [i fiziologic\ intens\: creier
30%, ficat 10%, inim\ 7%. ~n plante, `n cantitate mare se afl\ `n semin]ele
plantelor leguminoase [i cereale 1 - 2%.

2.4.1. Glicerofosfolipide, numite [i fosfolipide, con]in `n molecula lor


glicerol, acizi gra[i, acid fosforic, mezoinozitol etc.
Acizii fosfatidici sunt substan]e formate dintr-o molecul\ de glicerol `n
care dou\ func]iuni hidroxil sunt esterificate cu acizii gra[i, iar cea de a treia
este esterificat\ cu acid fosforic
CH2 O CO R1
CH2 O CO R1 OH OH OH
CH O CO R2 OH
CH O CO R 2
O
CH2 O PO3H2 CH2 O P O
OH OH

Acid fosfatidic Inozitolfosfatida

Acizii fosfatidici sunt cele mai simple fosfatide, se g\sesc mai frecvent
`n organismele vegetale, `n cantit\]i mai mari `n ]esutul frunzei.
Inozitol fosfolipide - con]in mezoinozitolul care esterific\ restul de acid
fosforic din acizii fosfatidici. Se g\sesc atât `n regnul vegetal cât [i `n cel
animal. Predomin\ `n germenii de grâu, boabe de soia, arahide, pere, boabe
de porumb, semin]e de in, bacterii, creier etc.

2.4.2. Gliceroaminofosfolipide.
Colinfosfolipide sau lecitine - sunt cele mai r\spândite lipide complexe.
Ele pot fi considerate ca provenind de la acizii fosfatidici prin esterificarea
restului fosforic cu aminoalcoolul colina.
CH2 O CO R1 CH2 O CO R1
CH2 +OH -
N(CH ) OH CH O COO R2 CH O CO R2
O
CH2 + - +
3 3
CH2 O P O CH2 CH2 N(CH3)3 OH CH2 O P O CH2 CH2 N(CH3)3
OH -
O
colina lecitina amfionul lecitinei

Lecitinele se g\sesc `n cantitate mare `n g\lbenu[ (10%), `n creier


(6%), m\duva oaselor (5%), semin]ele de soia (8%), semin]ele de leguminoase [i
cereale (2%). Propriet\]ile fizice sunt determinate de natura acizilor gra[i din
structura lor. Toate lecitinele sunt insolubile `n aceton\. Au un caracter
bipolar. Acidul fosforic [i colina sunt componentele hidrofile iar acizii gra[i
componentele hidrofobe. ~n solu]ie se comport\ ca amfion pe seama
func]iunii bazice din colin\ [i a func]iunii acide din acidul fosforic.
Colaminfosfolipide sau cefaline sunt glicerofosfatide care `nso]esc
lecitinele; au structur\ asem\n\toare cu acestea, se deosebesc prin
aminoalcoolul care este colamina.

CH2 O CO R1 CH2 O CO R1
CH2 OH
CH O CO R2 CH O CO R2
O O +
CH2 NH2 CH2 O P O CH2 CH2 NH2 CH2 O P O CH2 CH2 NH 3
OH -
O

colamina cefalina amfionul cefalinei


S-au identificat `n germenii de grâu, semin]e de floarea soarelui, in,
lupin etc. ~n cantitate mare se g\sesc `n creier, de unde au fost extrase
pentru prima dat\. Propriet\]ile lor sunt asem\n\toare cu ale lecitinelor, difer\
`ns\ prin solubilitatea `n diferi]i solven]i organici, fiind greu solubile `n
alcool metilic, alcool etilic, eter etilic.

Test de autoevaluare:

1. Lipidele simple sunt:


a) esteri;
b) eteri;
c) compu[i cu func]iuni mixte;
d) compu[i macromoleculari.

2. Propriet\]ile chimice ale gliceridelor sunt:


a) reac]ia de hidroliz\;
b) reac]ia cu albastru de metilen;
c) reac]ia cu reac]ivul Fehling;
d) reac]ia cu reactivul Tollens.

3. Dintre lipidele complexe fac parte:


a) etolidele;
b) acil glicerolii;
c) colaminfosfatidele;
d) lecitinele.

Rezultate corecte:

1 – a; 2 – a; 3 – c,d.

R
E
Z
U
M
A
T

C
A
P
I
T
O
L

2


L
i
3. PROTIDE
3.1. Defini]ie, clasificare
Prin protide se desemneaz\ o grup\ foarte important\ de substan]e, `n
care sunt inclu[i aminoacizii [i to]i compu[ii care la hidroliz\ formeaz\
aminoacizi (peptide [i proteine).
Peptidele rezult\ prin combinarea unui num\r restrâns de aminoacizi.
Proteinele au caracter macromolecular, rezultând prin condensarea unui
num\r mare de aminoacizi. Protidele naturale reprezint\ o form\ superioar\
de organizare a materiei, reprezint\ treapta la care apare via]\.
~n plante, protidele se g\sesc `n cantit\]i care variaz\ `ntre 2-35% din
substan]a uscat\. Num\rul elementelor constituente este `n mod constant
patru [i anume: carbon, oxigen, hidrogen [i azot; pe lâng\ acestea mai putem
`ntâlni [i alte elemente cum sunt: sulful, fosforul [i unele metale (Fe, Cu,
Co). Elementul caracteristic [i principal pentru protide este azotul care se g\
se[te `n propor]ie de 16%.

3.2. Aminoacizi
3.2.1. Constitu]ie general\ [i clasificare
Aminoacizii reprezint\ unitatea structural\ de baz\ din structura
protidelor. De[i `n natur\ se cunosc peste 200 aminoacizi, `n structura
protidelor organismele utilizeaz\ un num\r restrâns de aminoacizi (20-22).

R
H2N C COOH
H

Aminoacizii sunt substan]e organice cu func]iuni chimice mixte, func]ia


carboxil (-COOH) care imprim\ caracter acid [i func]ia amin\ (-NH2) care
imprim\ caracter bazic.
To]i acizii au `n comun o caten\ principal\ H2N-CHR-(COOH),
diferen]ierea f\cându-se prin catena lateral\ (R). Aminoacizii se pot clasifica
dup\ diferite criterii: natura radicalului "R", num\rul func]iunilor amino [i
carboxil, plus alte func]iuni existente `n molecul\.

Aciclici - monoaminomonocarboxilici
- monoaminodicarboxilici
- diaminomonocarboxilici
- monoaminomonocarboxilici
cu gruparea - OH (hidroxiaminoacizi)
Aminoacizi - monoaminomonocarboxilici cu sulf
(tioaminoacizi)

Ciclici - aromatici
- heterociclici

3.2.2. Structura chimic\ a aminoacizilor din protidele naturale


Aminoacizii monoaminomonocarboxilici. Sunt aminoacizi simpli, catenele
laterale (R) sunt nepolare, manifest\ o solubilitate redus\ `n ap\ [i prezint\
afinitate pentru radicalii de aceea[i natur\.
CH2 CH
CH3 H3C H3 CH
COOH NH2 CH3 C CH 3
H2N C H 3
glicocol COO CH CH2 CH
(glicina) CH3
H H2N C H 2

HC
acid L COO H2N C H H2N C H
aminoacetic alanina H
COOH COOH
L valina
L L izoleucina
leucina

Aminoacizi monoaminodicarboxilici. Sunt constituen]i ai tuturor


proteinelor vegetale [i animale. Amidele lor se g\sesc de asemenea `n
structura proteinelor, totodat\ reprezentând un mijoc de depozitare [i transport
al azotului amoniacal.

COOH CONH2 COOH CONH2


CH2 CH2 (CH2)2 (CH2)2
H2N C H H2 N C H H2 N C H H2N C H
COOH COOH COOH COOH
acid L aspartic
(asparagic) asparagina acid L glutamic glutamina

Aminoacizi diaminomonocarboxilici. Prezen]a unei a doua grup\ri


func]ionale -NH2 (amino) le confer\ acestor aminoacizi un caracter bazic [i o
cre[tere a gradului de solubilitate.

H2C H2C NH C NH2


H2C
NH2
NH2
CH2 (CH2)3 CH2 O
CH2 H2 N C H CH2
H2 N C H COOH H2 N C H
COOH COOH

L ornitina L lizina L arginina

Hidroxiaminoacizi [i tioaminoacizi

CH2
CH3 CH2 SH CH2 S S CH2 S CH3
OH H2N C H - 2H (CH2)2
CH H2N C H H2N C H H2N C H
OH + 2H
COOH H2N C H COOH COOH COOH H2N C H
COOH COOH
L serina L treonina L cisteina L cistina L metionin

Aminoacizi aromatici [i heterociclici

CH COOH
C CH2 CH COOH
H NH2 NH2
2
CH2 CH COOH CH2 CH COOH
NH2 N N H NH2
N
OH H
L fenil-alanina L tirozina L triptofanul L histidina
Iminoacizi
HO
H2C CH2 HC CH2
H2C H H2C H
N C COOH C COOH
N
H H
L prolina L hidroxiprolina

3.2.3. Propriet\]i fizico-chimice ale aminoacizilor


Propriet\]i fizice. Aminoacizii sunt substan]e cristalizate, incolore,
majoritatea solubile `n ap\, insolubile `n solven]i organici. Aminoacizii au
caracter amfoter pe seama celor dou\ func]iuni. Astfel, dizolva]i `n ap\ au
structur\ de amfion.

H2N CH COOH + -
H3 N CH COO
R R

Datorit\ caracterului amfoter, aminoacizii formeaz\ s\ruri atât cu acizii


cât [i cu bazele, deci `n mediul acid se comport\ ca o baz\, iar `n mediul bazic
ca un acid.
+
+ H+ H3 N CH COOH
+ -
H3 N CH R
COO R - -
H2N CH COO + H2O
OH-
R

Datorit\ acestui caracter amfoter, aminoacizii au `n organism rol de


substan]e tampon, proprietate ce o imprim\ [i proteinelor `n a c\ror constitu]ie
se g\sesc.
Aminoacizii pot s\ prezinte izomerie de pozi]ie, datorit\ locului ocupat
de func]iunea amin\ fa]\ de cea carboxil. Atunci când aceast\ func]ie se leag\
de carbonul vecin func]iunii carboxil avem izomerul . Aminoacizii care intr\
`n compozi]ia proteinelor sunt izomerii . Cu excep]ia glicocolului, to]i
aminoacizii con]in carboni asimetrici, deci pot s\ prezinte izomeri optici.
Având izomerie optic\ -aminoacizii apar]in [i seriilor sterice D [i L.
 aminoacizii naturali apar]in seriei sterice L.
Propriet\]i chimice. Aminoacizii sunt substan]e active, pot da reac]ii pe
seama func]iunii carboxil, amin\, ambelor func]iuni [i datorit\ radicalului "R".
a) Reac]iile aminoacizilor datorit\ func]iunii carboxil
1. Cu hidroxizii formeaz\ s\ruri.

R CH COOH + NaOH R CH COONa + H2O


NH2 NH2

2. Cu alcoolii, aminoacizii formeaz\ esteri.

R CH COOH + R' OH R CH COO R' + H2O


NH2 NH2

3. Prin reac]ia cu hidrogenul, aminoacizii sunt redu[i pân\ la aminoalcooli.


R CH COOH H2
+ 2
NH2
R
C
H

C
H
2

O
H

H
2
O

N
H
2
4. Decarboxilarea aminoacizilor const\ `n eliminarea de dioxid de
carbon sub ac]iunea enzimelor `n mediu biologic sau prin `nc\lzire puternic\
`n mediu neutru. Produ[ii rezulta]i sunt amine biogene cu rol farmacodinamic
sau aminoacizi monocarboxilici.
COOH - H N CH CH COOH H2C NH2
CO 2
CH2
2 2 2 CH2 CH2 NH2
B alanina CH
H2N C H 2
CH 2
- CO2 - CH2
COOH CH3 CH C OOH H2 N C H
CO2 CH2 NH2
NH2 COOH
x alanina putresceina
L ornitina

b) Reac]iile aminoacizilor datorit\ func]iunii amin\


1. Reac]iile cu acizii cu formare de s\ruri.

R CH COOH +
HCl R CH +COOH
-
NH2 NH3 Cl

2. Func]iunea amin\ se poate acila, rezultând amide substituite.


Aceast\ reac]ie are loc cu cloruri acide sau acizi.

HOOC CH NH2 + Cl OC R'


HOOC CH NH C R + HCl
R R O

3. Reac]ia cu aldehide cu formare de azometine sau baze Schiff.


HOOC CH NH2 + O=C HOOC CH N C R' + H2O
R'
R H R H

Aceast\ reac]ie este utilizat\ la dozarea cantitativ\ a aminoacizilor


cunoscut\ sub numele de metoda Sörensen.

4. Reac]ia de dezaminare const\ `n eliminarea func]iunii amin\ [i


aceasta se poate realiza pe mai multe c\i:
a) Cu acidul azotos, rezult\ hidroxiacizi [i azot liber; volumul de azot
rezultat permite s\ se calculeze cantitatea de aminoacid (metoda Van Slyke
de dozare a aminoacizilor).

HOOC CH NH2 + HOOC CH OH + N2 + H2O


HONO
R
R

b) Dezaminarea oxidativ\ conduce la formarea cetoacizilor [i amoniacului.

HOOC CH NH2 + 1/2 O


2 HOOC C O + NH3
R
R

c) Dezaminarea reductiv\ transform\ aminoacizii `n acizi gra[i


HOOC CH NH2 + H2
HOOC CH2 R + NH3
R

d) Dezaminarea hidrolitic\ transform\ aminoacizii `n hidroxiacizi.


HOOC CH R
+ HOOC CH R + NH3
NH2
H2O OH
e) Dezaminarea desaturant\ determin\ formarea de acid nesaturat [i amoniac.

HOOC CH CH2 R HOOC CH = CH R + NH3


NH2

Aceste dezamin\ri cu excep]ia celei cu acid azotos au loc `n


organismele vii sub ac]iunea enzimelor, reprezentând o cale de metabolizare a
aminoacizilor.

c) Reac]iile aminoacizilor pe seama ambelor func]iuni


1. Formarea leg\turilor peptidice se datoreaz\ reac]iei dintre func]iunea
amino a unui aminoacid [i func]iunea carboxil a urm\torului aminoacid.
Aceast\ reac]ie este important\ pentru organisme, deoarece astfel se sintetizeaz\
peptidele [i proteinele.
_ _ _
R1 CH COOH + R CH COOH _ R1 CH CO NH CH COOH
2

H2O
NH2 NH2 NH2 R2
dipeptid
2. Reac]ia cu s\rurile unor metale grele (cupru, cobalt, nichel) cu
formare de s\ruri complexe (compu[i cu leg\turi chelatice) care sunt stabile,
greu solubile [i colorate.
_ _
2 R CH COOH + CuCl2 R CH NH2 H2N CH R + 2 HCl
NH2 _ Cu _
O=C O C=O
O

3. Reac]ia cu ninhidrina cu formarea unei colora]ii albastru violet.


Reac]ia serve[te atât la identificarea aminoacizilor, cât [i la dozarea lor
cantitativ\ (folosind metoda colorimetric\).

Activitate
 Enumera]i care dintre reac]iile aminoacizilor sunt utilizate `n laborator
pentru identificarea sau dozarea lor cantitativ\.

3.3. Peptide
3.3.1. Defini]ie, structur\, propriet\]i [i reprezentan]i
Peptidele sunt substan]e naturale, constituite dintr-un num\r restrâns
de aminoacizi. Dup\ num\rul de aminoacizi componen]i, peptidele pot fi:
oligopeptide (2 - 10) [i polipeptide.
R1 H O R3
R1 CH COOH + R2 CH COOH + R3 CH _ CH N C CH
COOH 2H2O
NH2 NH2 NH2 H2N C CH N COOH
O R2 H
tripeptida

Lan]ul polipeptidic are la un cap\t o func]ie amino liber\, iar la cel\lalt


cap\t o func]ie carboxil.
Structura [i func]iile peptidelor sunt determinate de secven]a
aminoacizilor constituen]i. ~n func]ie de aceast\ secven]\ [i de num\rul lor, se
pot prezenta sub forme izomere. O tripeptid\ are 6 forme izomere.
Peptidele sunt substan]e solide, `n majoritatea lor cristalizate, iar
solubilitatea `n ap\ este variabil\ (mai mare pentru cele cu num\r mic de
aminoacizi [i scade pentru cele cu mas\ molecular\ mare care vor forma
solu]ii coloidale). Sunt insolubile `n alcool absolut [i al]i solven]i organici.
Peptidele ca [i
aminoacizii sunt substan]e amfotere. Nu sunt denaturate de c\ldur\, deci nu
coaguleaz\ la temperaturi ridicate. Ele dau reac]ii pe seama func]iunilor amin\
[i carboxil libere. Pot da de asemenea reac]ii pe seama radicalilor [i pe
seama leg\turii peptidice.
Una din cele mai importante reac]ii pe seama leg\turii peptidice este
reac]ia "biuretului" folosit\ [i la identificarea [i dozarea lor cantitativ\. Aceast\
reac]ie are loc `n prezen]a s\rurilor de cupru `n mediu alcalin cu formare de
compu[i colora]i `n albastru violet. O alt\ reac]ie important\ este reac]ia de
hidroliz\ `n prezen]a acizilor tari sau enzimelor (peptidaze), când rezult\
aminoacizii componen]i.

Reprezentan]ii peptidelor. Cel mai important peptid este un tripeptid


neproteic izolat pentru prima oar\ din drojdia de bere numit glutation. Se g\
se[te
`n toate organismele vii, `n plante predomin\ `n semin]e `n timpul `ncol]irii. El
este format din: acid glutamic, cistein\ [i glicocol.
_
N H2 _ _ _ C H2 S H
_ _
HO O C C H ( CH 2 ) 2 C O N H C H C O N H C O O H
glutamil cisteinil glicocol

2 G - SH - 2 H+ G - S - S - G
+ 2 H+
glutation diglutation
redus oxidat

Glutationul este o substan]\ alb\, solid\, solubil\ `n ap\ [i alcool. Are


activitate optic\ levogir\ (-850). Având dou\ grup\ri carboxil libere, are un
pronun]at caracter acid (pH=2,8).
~n celule, glutationul se poate g\si sub form\ redus\ (G-SH) sau sub
form\ oxidat\ (G-S-S-G). Trecerea lui dintr-o form\ `n alt\ constituie unul din
cele mai importante sisteme redox din celule. De asemenea, glutationul se
comport\ ca un activator al unor enzime. El mai poate ac]iona ca antioxidant,
protejând unele substan]e cum sunt vitamina C [i hemoglobina.
Insulina este o polipeptid\ cu rol hormonal secretat\ de pancreas.
Ac]ioneaz\ asupra nivelului glucozei sanguine (glicemiei). Este format\ din 51
de aminoacizi.
Multe bacterii produc peptide care au ac]iune antibiotic\ (gramicidinele,
tirocidinele etc).

Sarcin\ de lucru
Analiza]i structura glutationului [i preciza]i:
 - din ce grup\ de aminoacizi fac parte cei trei constituen]i;
- pe seama c\rei grup\ri se explic\ caracterul s\u reduc\tor.

3.4. Proteine
3.4.1. Caracterizare general\. Proteinele sunt substan]e cu structur\
macromolecular\ cu un grad `nalt de organizare structural\ rezultat\ prin
condensarea unui num\r mare de aminoacizi (de la sute la zeci de mii de
molecule). ~n organismele vegetale cantitatea de proteine este mult mai
mare decât peptidele sau aminoacizii liberi.
Dup\ structura lor proteinele se clasific\ `n dou\ grupe mari:
- holoproteine, care la hidroliz\ pun `n libertate numai aminoacizi;
- heteroproteine (proteide) care la hidroliz\ pe lâng\ aminoacizi mai
pun `n libertate [i compu[i cu structur\ neproteic\ numite componente
prostetice (metale, acid fosforic, glucide, lipide, pigmen]i, acizi nucleici etc).
3.4.2. Structura proteinelor. Structura proteinelor st\ la baza modului lor
de ac]iune `n organisme. Cu ajutorul metodelor moderne de analiz\ s-a ajuns
la concluzia c\ substan]ele proteice au patru niveluri de organizare:
primar, secundar, ter]iar [i cuaternar.
Structura primar\ reflect\ structura de baz\ a proteinelor, celelalte
structuri reflect\ organizarea spa]ial\ tridimensional\ a proteinelor. ~ntre
aceste niveluri de organizare structural\ nu exist\ delimit\ri precise, ele
interac]ionând `n cadrul unei structuri unice.
Structura primar\ reflect\ structura de baz\ a proteinelor [i este
determinat\ de felul, num\rul [i succesiunea aminoacizilor `n lan]ul
polipeptidic.

R H O R2 H
CH N C CH N COOH
H2N C CH N C CH
O R1 H O Rn

Grup\rile func]ionale >C=O [i >N-H implicate `n stabilirea leg\turii


peptidice sunt coplanare, iar radicalii aminoacizilor (R1, R2...) sunt dispu[i
alternativ deasupra [i dedesubtul planurilor leg\turilor peptidice `ntr-un trans
repetabil. Problema stabilirii secven]ei aminoacizilor este dificil\. Structura
tridimensional\ [i activitatea biologic\ a proteinelor sunt dependente [i
controlate de secven]a aminoacizilor, secven]\ care este sub control genetic.
Deci structura primar\ este coloana vertebral\ a oric\rei molecule proteice.
Structura secundar\ se refer\ la aranjamentul spa]ial al catenelor
polipeptidice [i la leg\turile chimice care o stabilizeaz\. Structura secundar\
este stabilizat\ `n spa]iu prin intermediul leg\turilor de hidrogen
intracatenare [i intercatenare `ntre grup\rile >C=O [i >N-H din dou\ leg\turi
peptidice diferite.
Referitor la aceast\ structur\ a fost admis\ teoria lui Pauling [i Corey
(1943), care au luat premiul Nobel `n 1953. Ei au elaborat dou\ modele,
modelul
-helix [i modelul planurilor pliate sau -conforma]iei.

Fig. 3.2. Fragment polipeptidic `n faza de pliere

Fig. 3.1. Modelul -helix

Modelul -helix (fig.3.1.) rezult\ prin spiralarea catenei polipeptidice `n


jurul unui cilindru imaginar. Stabilitatea structurii spiralate este dat\ de num\
rul mare de leg\turi de hidrogen intercatenare care se formeaz\ `ntre
gruparea >C=O
a unui aminoacid [i gruparea >N-H de la al patrulea aminoacid. Distan]a
dintre spire este de 5,4Å.
Modelul planurilor pliate (fig. 3.2.) reprezint\ de asemenea o structur\
ordonat\ [i stabilizat\ prin leg\turi de hidrogen intercatenare. Toate leg\turile
peptidice particip\ la aceste leg\turi conferind structurii o mare stabilitate.
Acest tip de structur\ o `ntâlnim la proteinele de tipul -keratinei [i fibroinei.
Structura ter]iar\ reprezint\ un nivel superior de organizare a
macromoleculei proteice. Structura ter]iar\ este caracteristic\ proteinelor
globulare. Aceast\ form\ de organizare rezult\ prin replierea catenelor
polipeptidice. Leg\turile care stabilizeaz\ aceast\ structur\ sunt:
+
- leg\turi ionice
-
care se stabilesc `ntre grup\ri ionice de semn contrar
(-NH3 ) [i (-COO ). Sunt leg\turi slabe [i formarea lor depinde de pH-ul mediului;
- leg\turi de hidrogen, diferite de cele existente la nivelul leg\turilor
peptidice (-OH; - COOH);
- leg\turi van der Waals, care se stabilesc `ntre radicalii de aminoacizi
nepolari.
Structura ter]iar\ prezint\ un grad mare de labilitate `n raport cu diferi]i
factori fizici [i chimici; desfacerea leg\turilor din aceast\ structur\ implic\
procesul de denaturare al proteinelor, proces `nso]it de pierderea propriet\]ilor
biologice.
Structura cuaternar\ reprezint\ cel mai `nalt nivel de organizare al
proteinelor care au deja o structur\ primar\, secundar\ [i ter]iar\ bine definit\.
Structura cuaternar\ reprezint\ asocierea unor catene polipeptidice
(denumite protomeri) `ntr-un ansamblu sau agregat denumit oligomer.
Structura cuaternar\ este stabilizat\ prin leg\turi electrostatice [i de hidrogen.
Hemoglobina este un tetramer, format\ din patru protomeri, dou\ catene
 identice (141 aminoacizi) [i dou\ catene identice (146 aminoacizi).
Numeroase enzime cu rol
`n metabolism se caracterizeaz\ printr-un nivel cuaternar de organizare.

3.4.3. Proteine vegetale. Reprezentan]i


Clasificarea `n cele patru grupe se face `n func]ie de solubilitate [i rolul
biologic. ~n organismele vii ele se g\sesc `n amestec.
Albuminele sunt proteine cu masa molecular\ variabil\, `n majoritatea
lor mic\, solubile `n ap\. Au un caracter slab acid, aproape neutru. Albuminele
se g\sesc `n toate organele plantelor, `n amestec de multe ori cu
globulinele. Exemplu de albumine avem: legumelina din semin]ele de
leguminoase, leucozina din semin]ele de cereale, ricina din semin]ele de ricin,
crotina din semin]ele de Croton tiglium. Acestea dou\ din urm\ se mai
numesc [i toxalbumine [i sunt foarte toxice.
Globulinele sunt proteine solubile `n solu]ii diluate de s\ruri (5-10%
NaCl) [i insolubile `n ap\. La fierbere globulinele coaguleaz\ mai greu decât
albuminele. Au un caracter slab acid, deoarece con]in o cantitate mai mare
de acid asparagic [i glutamic. ~n semin]ele de leguminoase [i oleaginoase,
globulinele reprezint\ 50% din totalul de proteine.
Exemple de globuline: glicinina din semin]ele de soia, legumina din
boabele de maz\re [i linte, edestina din boabele de grâu [i semin]ele de
cânep\.
Prolaminele sunt proteine cu un con]inut ridicat de acid glutamic [i
prolin\ ceea ce le confer\ un caracter acid. Sunt solubile `n alcool 70%, din
cauza prolinei, care este singurul aminoacid solubil `n alcool. Prolaminele se
g\sesc `n cantitate mare `n semin]ele de cereale, al\turi de gluteline.
Reprezentan]i ai acestor grupe sunt: gliadina din semin]ele de grâu,
hordeina din orz, avenina din cele de ov\z. Prolaminele sunt s\race `n lizin\ [i
triptofan, aminoacizi esen]iali, de aceea au o valoare sc\zut\ pentru
alimenta]ia omului.
Glutelinele sunt proteine solubile `n solu]ii diluate de acizi sau baze. Au
un caracter acid ca [i prolaminele datorit\ con]inutului ridicat de acid glutamic.
Se g\sesc `n citoplasma plantelor verzi, `nso]ind `n majoritatea cazurilor
prolaminele.
Ca reprezentan]i avem: glutelina din semin]ele de grâu [i orizenina din
orez.

3.5. Heteroproteine
Heteroproteinele sunt substan]e formate dintr-o holoprotein\ [i o
substan]\ neproteic\, numit\ grupare prostetic\. Clasificare lor se face `n
func]ie de gruparea prostetic\, astfel avem: metaloproteine, fosfoproteine,
lipoproteine, glicoproteine, nucleoproteine [i cromoproteine.

3.5.1. Cromoproteine
Cromoproteinele sunt heteroproteine care au ca grupare prostetic\ un
pigment. Sunt substan]e universal r\spândite, cu func]iuni importante pentru
organism. Cromoproteinele se clasific\ pe baza structurii grup\rii prostetice [i
a rolului pe care `l `ndeplinesc `n organisme.
porfirinice - cu rol respirator
Cromoproteine - f\r\ rol respirator
neporfirinice - cu rol
respirator
- f\r\ rol respirator
Cele mai r\spândite cromoproteine sunt cele cu structur\ porfirinic\.
Acestea au drept grupare prostetic\ porfirinele care sunt substan]e cu
structur\ complex\, tetrapirolic\. Cele patru cicluri pirol legate `ntre ele prin
radicali metin formeaz\ porfina. Deriva]ii de substitu]ie `n pozi]iile 1-8 se
numesc porfirine [i se g\sesc `n organismele vii, de multe ori sub form\ de
complexe cu unele metale (Fe, Cu, Mg, Co).
H3C CH=CH2
1 2
I
HC CH HC CH
N H3C N CH3
8
3
IV NH NH HN
HN II
H2 N CH=CH2
N C
HC CH
HC CH
III H2C
6 5 H2C CH3
HOOC
H2C
Porfina
HOOC Porfirina

3.5.1.1. Cromoproteine porfirinice cu rol respirator


Hemoglobina este numit\ [i pigmentul respirator al vertebratelor. Este
o cromoprotein\ format\ din 4% hem, care este gruparea prostetic\ [i
96% componenta proteic\ numit\ globina.
Hemul este identic pentru toate speciile, globina variaz\ de la o specie
la alta. Hemul reprezint\ combina]ia complex\ dintre porfirin\ [i fierul divalent
care este hexacovalent. Cu 4 valen]e se leag\ de nucleele pirolice, cu o
valen]\ de globin\ [i cu cea de a [asea se leag\ reversibil de oxigen. La nivelul
pl\mânului oxigenul se combin\ cu hemoglobina [i formeaz\
oxihemoglobina care se transport\ prin sângele arterial la celule unde din
cauza presiunii mici elibereaz\ oxigenul conform schemei:
Hb + O2HbO
Hemoglobina eliberat\ se combin\ cu CO2 din celule formând
carbohemoglobina. Acest compus, transportat la nivelul pl\mânilor, elibereaz\
CO2 [i se recombin\ cu oxigenul.
Leghemoglobina este heteroproteina din nodozit\]ile de pe r\d\cinile de
leguminoase [i de pe alte plante.
Gruparea prostetic\ a acestei cromoproteine este identic\ cu hemul din
hemoglobin\. Leghemoglobina se formeaz\ `n citoplasma celulelor r\d\cinilor,
`n procesul de simbioz\ al leguminoaselor cu bacteriile fixatoare de azot din
genul Rhizobium. Cantitatea de azot fixat\ de nodozit\]ile leguminoaselor
este propor]ional\ cu con]inutul de leghemoglobin\ din aceste nodozit\]i.
Enzimele heminice sunt cromoproteine porfirinice cu rol `n procesele de
oxidoreducere. Cele mai importante sunt: citocromii, peroxidazele [i catalazele.
Citocromii sunt r\spândi]i `n toate celulele vegetale [i animale. ~n
regnul vegetal, citocromii se g\sesc `n cantitate mare `n frunzele verzi [i `n
drojdii. ~n procesele de oxidoreducere, au rolul de transportor de electroni.
2+ - e- 3
+
Cit Fe - Cit Fe
+e

Citocromii pot exista sub form\ redus\ (Fe2+) [i sub form\ oxidat\ (Fe3+).
~n celule predomin\ forma redus\. Citocromii se deosebesc `ntre ei prin mas\
molecular\, poten]ial redox, spectre de absorb]ie [i propriet\]i chimice. Ei au
fost nota]i cu litere mici ale alfabetului, astfel avem: cit a, cit b, cit c etc.
Peroxidazele catalizeaz\ reac]ii de felul: AH2 + H2O2 A + 2H2O. Sunt
foarte r\spândite `n plante. Ele descompun apa oxigenat\ care rezult\ `n urma
proceselor metabolice `n celule [i care este toxic\.
Catalazele - catalizeaz\ reac]ia de descompunere a apei oxigenate:
H202 + H2O2 2H2O+ O2
Catalazele se g\sesc [i `n regnul vegetal [i `n cel animal, dar predomin\ `n
organismele animale.

3.5.1.2. Cromoproteine porfirinice f\r\ rol respirator


Cloroglobina este cromoproteina care se g\se[te `n toate celulele [i
]esuturile verzi. Are ca grupare prostetic\ clorofila care este pigmentul verde
din frunze. Cloroglobina este localizat\ `n cloroplastele celulare. ~n
cloroplastele plantelor superioare aproximativ 69% reprezint\ componenta
proteic\, 22% lipide, 7,5% clorofile, 0,5% carotenoide etc.
Clorofila din plantele superioare [i din algele verzi este un amestec de
dou\ clorofile: clorofila a [i clorofila b.
Raportul dintre cele dou\ clorofile `n majoritatea plantelor este de 3:1.
Ambele clorofile sunt porfirine care con]in magneziu. Clorofila b se
deosebe[te de clorofila a prin aceea c\ are la C3 din ciclul pirolic II o grupare
aldehid\ (-CHO)
`n locul grup\rii metil (-CH3). Clorofila a este cel mai important pigment de pe
planeta noastr\, deoarece poate s\ transforme energia luminoas\ `n energie
chimic\ `n procesul de fotosintez\.
Clorofilele a [i b sunt substan]e solide, cristalizate, insolubile `n ap\,
solubile `n solven]i organici (aceton\, alcool, eter). ~n solu]ie alcoolic\ clorofila
a are o culoare albastr\-verzuie, iar clorofila b o culoare galben-verzuie.
Sunt substan]e destul de reactive.
Test de autoevaluare

1. Aminoacizii sunt compu[i cu func]iuni mixte:


a) func]ie amino [i func]ie carbonil;
b) func]ie amino [i func]ie carboxil;
c) func]ie amino [i func]ie hidroxil;
d) func]ie amino [i func]ie tiol (-SH).

2. Aminoacizii se pot clasifica dup\ urm\toarele criterii:


a) natura radicalului;
b) num\rul [i felul elementelor;
c) tipurile de izomerie;
d) apartenen]a la seria steric\.

3. Aminoacizii pot fi identifica]i prin:


a) reac]ia cu ninhidrina;
b) reac]ia Tollens;
c) reac]ia cu alcooli;
d) reac]ia cu albastrul de metilen.

4. Aminoacizii dau reac]ii pe seama:


a) func]iei amino;
b) func]iei hidroxil;
c) func]iei tiol(-SH);
d) func]iei carbonil.

Rezultate corecte:

1 – b; 2 – a; 3 – a; 4 – a.

R
d
A E c
iiZ
m
ic a
U
lm
n M
iiA
o
a
c n
T
cio
imC
zoA
P
in
e P
o
I
p cT
ta O
irL
TEME DE VERIFICARE PENTRU MODULUL 1

1. Glucide

1. Glucoza, manoza, galactoza [i fructoza sunt hexoze. S\ se indice:


- structurile ciclice;
- diferen]e de structur\;
- forme anomere (, ).
2. Ce condi]ie trebuie s\ `ndeplineasc\ ozele pentru a apar]ine la
seriile sterice D [i L?
3. Scrie]i reac]iile care pun `n eviden]\ caracterul reduc\tor al aldozelor.
4. Maltoza, lactoza [i zaharoza sunt dizaharide. S\ se precizeze:
denumirea [i structura ozelor rezultate la hidroliz\.
- semnul de rota]ie specific\ a amestecului de oze rezultat din
hidroliza fiec\rui diglucid.
5. S\ se defineasc\ ce este un poliglucid [i s\ se fac\ o paralel\ `ntre
structura amidonului [i cea a celulozei men]ionând:
- asem\n\rile [i deosebirile structurale;
- tipurile de leg\tur\ stabilite.

2. Lipide

1. S\ se indice acizii gra[i cu rol important `n organism (vitamin\ [i


componente din structura membranelor celulare, ]esutului nervos, mitocondriilor).
2. Stearodipalmitina este o triglicerid\ mixt\. S\ se indice:
- reac]iile de saponificare ale acestei trigliceride;
- denumirea s\punurilor rezultate din reac]ie.
3. Analiza unei probe de glicerid\ eviden]iaz\ prezen]a acizilor stearic,
oleic [i palmitic. S\ se indice:
- structura gliceridei;
- gradul s\u de consisten]\.
4. Prin hidroliza unui amestec de lipide complexe rezult\ urm\torii
produ[i:
-glicerol, acid palmitic, acid oleic, acid ortofosforic;
-glicerol, acid stearic, acid linoleic, acid ortofosforic,
mezoinozitol. S\ se stabileasc\ structurile chimice ale lipidelor [i
denumirea lor.
5. Se dau urm\toarele tipuri de lipide: oleodistearina, colaminfosfatida
[i colinfosfatida. S\ se indice:
- structurile chimice ale acestor lipide;
- localizarea lor `n diferite ]esuturi.

3. Proteine

1. Comenta]i caracterul amfoter al aminoacizilor [i rolul lor `n


organismele vii, pe seama acestei propriet\]i.
2. Scrie]i reac]iile ce reprezint\ `n organismele vii c\ile de degradare
ale aminoacizilor.
3. Comenta]i structura [i rolul peptidelor `n organismele vii.
4. Care din cele patru trepte de structur\ ale proteinelor reprezint\
coloana vertebral\ a moleculei proteice? Comenta]i aceast\ structur\.
5. Care grup\ de cromoproteine este mai important\? Enumera]i
reprezentan]i [i comenta]i rolul lor `n organismele vii.
MODUL II

4. ACIZI NUCLEICI

4.1. Caracterizare general\


Acizii nucleici sunt compu[i cu structur\ macromolecular\,
polinucleotidic\, cu rol `n stocarea [i transmiterea informa]iei genetice.
Denumirea de "acid nucleic" provine de la faptul c\ acidul dezoxiribonucleic
"ADN" a fost izolat ini]ial din nucleii celulari. Acizii nucleici reprezint\ gruparea
prostetic\ `n nucleoproteine. Acestea elibereaz\ prin hidroliz\ acizii nucleici [i
proteine cu caracter bazic.
Acizii nucleici la hidroliz\ pun `n libertate fragmente mai mici
(oligonucleotide), iar acestea hidrolizeaz\ la mononucleotide, `n final
ob]inându- se baze azotate, acid fosforic [i pentoze.

4.2. Componentele mononucleotidelor


Pentoze. Pentozele care intr\ `n constitu]ia acizilor nucleici sunt riboza
[i dezoxiriboza. Ambele apar]in seriei sterice D [i au configura]ia -furanozic\.
~n pentoze atomii de carbon se numeroteaz\ cu numere prime.
H C O
H C O
H C OH HOH2C O OH H C H HOH2C O OH
H C OH H C OH
H C OH H H C OH H
CH2OH HO OH CH2OH HO H
D - riboza B-ribofuranoza D - dezoxiriboza B-dezoxiribofuranoz

Componenta glucidic\ se leag\ -glicozidic de bazele azotate din acizii


nucleici. Prezen]a uneia din cele dou\ pentoze `n molecula acizilor nucleici
determin\ clasificarea lor `n acizi ribonucleici (ARN) [i dezoxiribonucleici
(ADN).
Acidul fosforic intr\ `n molecula acizilor nucleici sub form\ de acid
ortofosforic. El reprezint\ 8-14% din compozi]ia acizilor nucleici [i le imprim\
caracterul acid. Acidul ortofosforic esterific\ pentozele `n pozi]iile 2', 3' [i 5' la
riboz\ [i 3' [i 5' la dezoxiriboz\. Acidul fosforic are rolul de a lega
mononucleotidele `ntre ele prin leg\turi de tip fosfodiesterice [i se realizeaz\
`ntre grup\rile -OH din pozi]ia 3' [i 5' ale pentozelor vecine.
OH O C 3' pe ntoza
_ _
HO P O I HO P O
OH O C 5' pe ntoza II
acid legaturi 3' - 5' fosfodiesterice
ortofosforic
Bazele azotate sunt combina]ii heterociclice cu caracter aromatic, con]in 2
sau mai mul]i atomi de azot [i deriv\ de la pirimidin\ sau purin\.
Bazele pirimidinice:
OH NH2 OH
6

1 N 5
N CH3
N N
2 N3 4
HO N
HO N HO N

pirimidina uracil citozina timina


Aceste baze sunt sintetizate de c\tre celulele vii. ~n stare liber\ se g\sesc
`n cantit\]i mici, de obicei ca produ[i de hidroliz\ ai nucleotidelor. Uracilul este
prezent `n ARN, citozina este prezent\ `n ARN [i ADN iar timina `n ADN.
Bazele purinice au o structur\ biciclic\, ele deriv\ de la purin\ [i sunt
adenina [i guanina; ambele intr\ atât `n structur\ ARN-ului cât [i a ADN-ului.

NH2 OH
6 7
5 N N N
1 N N N
8
2

N3 4
N9 N H2N N N
N
H H H
purina adenina guanina

Bazele azotate au caracter slab bazic [i cele care con]in oxigen pot exista
`n mai multe forme tautomere `n func]ie de pH-ul mediului.

4.3. Nucleotide
Nucleotidele sunt unit\]i monomere ale polinucleotidelor (acizi nucleici).
Ele rezult\ de la hidroliza par]ial\ a acizilor nucleici sub ac]iunea enzimelor,
dar se g\sesc [i `n stare liber\ `n toate celulele, `ndeplinind o serie de
roluri biochimice. Sunt formate din trei componente chimice: baz\ azotat\ +
pentoz\ + acid fosforic.
Pentoza se leag\ prin leg\turi -glicozidice `ntre C1 [i N1 al bazei
pirimidinice sau N9 al bazei purinice. Acidul fosforic esterific\ riboza `n pozi]iile
2', 3' [i 5' [i dezoxiriboza `n pozi]iile 3' [i 5'.
O_ _ _ - _ -
-
_ Baza
HO P O H2C O Baza HO H2C O Baza HO H2C O
OH
H H H
HO OH O H HO O
_ _
HO P OH HO P OH

O O

Nucleozid-5' fosfat Nucleozid-3' fosfat Nucleozid-2' fosfat


~n func]ie de natura pentozei, nucleotidele pot fi: ribonucleotide [i
dezoxiribonucleotide. ~n func]ie de natura bazei azotate pot fi purinice [i
pirimidinice. Nucleotidele predominante din celul\ sunt cele cu radicalul
acidului fosforic `n pozi]ia 5'.
Un rol important `n organismele vii `l au nucleotidele polifosforice.
Acestea con]in `n molecula lor dou\ sau trei resturi de acid fosforic legate
`ntre ele prin leg\turi bogate `n energie (macroergice) notate cu . Dac\
o leg\tur\ fosforic\ simpl\ elibereaz\ prin hidroliz\ 2-3 kcal/mol, o leg\tur\
macroergic\
elibereaz\ 7-12 kcal/mol.
NH2

N N

O O O N
N
_ _
HO
_
P O P O P O H2C Fig. 4.1. Structura chimic\ a
OH OH O adenozin 5' mono, di [i
trifosfa]i
ATP OH
A
H
DH
PO
O
H

A
M
P
Nucleotidele polifosforice au un rol important `n organismele vii,
deoarece particip\ `n procesele de conservare [i utilizare a energiei
eliberate `n cadrul metabolismului celular.
Reac]ia reversibil\ ADP + H3PO4  ATP reprezint\ cheia de baz\ a
bioenergeticii; formarea ATP-ului reprezint\ procesul de `nmagazinare a
energiei, iar scindarea ATP-ului reprezint\ procesul de eliberare a energiei.
Un rol important al nucleotidelor polifosforice este cel de transportor
macroergic al unor glucide `n sinteza poliglucidelor (ADP [i UDP), de
asemenea particip\ `n biosinteza fosfogliceridelor (CTP). Ele mai intr\ `n
constitu]ia unor coenzime NAD+ (nicotinamid-adenin-dinucleotid) [i FAD-ul
(flavin-adenin- dinucleotid) implicate `n procesele de oxido-reducere ale
respira]iei celulare.

4.4. Polinucleotide (acizi nucleici)


Acizii nucleici sunt substan]e macromoleculare care pot s\ apar\ libere
sau ca grupare prostetic\ `n nucleoproteine.
Mononucleotidele reprezint\ unitatea lor structural\ de baz\. Lan]urile
de dezoxiribonucleotide legate covalent formeaz\ acidul dezoxiribonucleic
(ADN), iar ribonucleotidele formeaz\ acizii ribonucleici (ARN).
Acidul fosforic stabile[te leg\turi
P fosfodiesterice `ntre gruparea hidroxil din pozi]ia 3'
U C 1' C 3' C 5' a pentozei dintr-un mononucleotid [i hidroxilul din
P pozi]ia 5' a pentozei din mononucleotidul vecin.
Astfel, catena principal\ const\ din grup\ri fosforice,
G C 1' C 3' C 5'
alternând cu radicali din pentoz\, iar bazele azotate
P apar ca radicali laterali ai lan]ului polipeptidic (fig.
C C 1' C 3' C 5' 4.2.).
P
A C 1' C 3' C 5' Fig. 4.2. Reprezentarea simbolic\ a structurii
P polinucleotidului.

4.4.1. Acidul dezoxiribonucleic (ADN)


Acesta este localizat `n cea mai mare parte `n nucleul celular,
reprezentând materialul genetic al cromozomilor. Cantitatea de ADN
raportat\ la nucleul celular este o constant\ a fiec\rei specii. Macromolecula
de ADN difer\ de la o specie la alta, dar este identic\ `n organele aceleia[i
specii. Bazele azotate care intr\ `n structura lor sunt: citozina, timina, adenina
[i guanina.
Structura primar\ indic\ natura, propor]ia [i secven]a bazelor azotate
purinice [i pirimidinice ale nucleotidelor care constituie macromolecula de
ADN. Informa]ia genetic\ stocat\ `n ADN este codificat\ `n secven]a de baze
azotate (nucleotide) existente de-a lungul catenelor polinucleotidice.
Structura secundar\ se refer\ la organizarea tridimensional\ a lan]ului
polipeptidic. Modelul de structur\ spa]ial\ a fost elaborat `n anul 1935 de c\tre
J.D. Watson [i H.C. Crick, confirmat ulterior `n alte experien]e. Argumentele
experimentale pe baza c\rora s-a elaborat modelul structurii spa]iale a ADN-
ului sunt urm\toarele: num\rul bazelor purinice (A+G) este egal cu num\rul
bazelor pirimidinice (C+T), din care cauz\ raportul A+G/T+C=1. Numai
raportul A+T/G+C variaz\ dup\ natura speciei [i are valori de 1,3 - 1,5, dar
este constant pentru aceea[i specie.
Din punct de vedere structural [i energetic adenina [i timina din
nucleotide se pot lega prin dou\ leg\turi de hidrogen iar guanina [i citozina
prin trei leg\turi de hidrogen. Astfel, modelul elaborat pentru molecula de
ADN este format din dou\ catene polinucleotidice r\sucite `ntr-o spiral\ dubl\
orientat\ spre dreapta, `n jurul unei axe comune simetrice [i orientate
antiparalel formând un dublu helix.
Bazele azotate sunt plasate spre interiorul helix-ului, perpendicular pe axa lui
vertical\, iar pentoza [i leg\turile fosfodiesterice sunt aranjate `n exterior. O
tur\ complet\ a spiralei duble cuprinde 10 perechi de baze azotate [i are `n\
l]imea (pasul) de 34 Å, iar diametrul helixului este de 20 Å.
Arhitectura spa]ial\ este men]inut\ [i stabilizat\ prin leg\turi de hidrogen
realizate `ntre bazele complementare (A=T [i GC). Datorit\ leg\turilor de
hidrogen care determin\ asocierea specific\ a celor dou\ catene `ntr-o spiral\
dubl\, de[i nu sunt identice, fiecare lan] polinucleotidic devine replica
complementar\ a celuilalt, explicând faptul c\ ADN-ul reprezint\ unicul substrat
chimic al eredit\]ii.

4.4.2. Acizi ribonucleici (ARN)


Acizii ribonucleici sunt [i ei constituen]i ai tuturor celulelor cu rol
important `n biosinteza proteinelor. Macromolecula de ARN este format\ dintr-
o singur\ caten\ polinucleotidic\ liniar\ mai scurt\ decât a ADN-ului (cu
excep]ia unor virusuri), iar bazele azotate care se g\sesc frecvent `n ARN
sunt: citozina, uracilul, adenina [i guanina. ~n cazul ARN-ului, se pare c\ pe
lâng\ leg\turile fosfodiesterice C3' [i C5' exist\ [i leg\turi C3' [i C2'. Dup\
rolul pe care `l
`ndepline[te `n biosinteza proteinelor, ARN-ul poate fi: ARN de transfer
(ARNt), ARN mesager (ARNm) [i ARN ribozomal (ARNr).
Acizii ribonucleici de transfer au masa molecular\ de ordinul 20 - 30
10 [i reprezint\ 10 - 15% din acizii ribonucleici. Se g\sesc `n citoplasm\ [i au
3

rolul de a transporta aminoacizii activa]i spre centrul de sintez\ al


proteinelor (ribozomi).
Fixarea aminoacidului se face la un cap\t al lan]ului polinucleotidic,
care este identic la to]i ARNt [i care are secven]a bazelor azotate: citozin\-
citozin\- adenin\. Tot `n cadrul lan]ului polinucleotidic se afl\ anticodonul
(triplet\ de baze azotate) care este complementar cu un alt triplet numit
codon, dintr-o secven]\ de pe ARNm. Fiecare aminoacid din molecula
proteinelor are cel pu]in un ARNt corespunz\tor.
Acizii ribonucleici mesageri au o via]\ foarte scurt\, de ordinul
minutelor. Lungimea medie a ARNm la plante este de aproximativ 1200 baze
[i reprezint\ 5% din acizii ribonucleici. Ei sunt sintetiza]i `n nucleu pe un
segment de ADN care le serve[te drept matri]\, iar secven]a bazelor lor
nucleice este complementar\ cu cea a catenei de ADN din care s-au
format. ~n acest fel informa]ia genetic\ din ADN este copiat\ enzimatic `n
ARNm, procesul numindu- se transcrip]ie. ARNm transfer\ mesajul genetic
codificat la nivelul ribozomilor citoplasmatici pentru a servi drept tipar la
biosinteza proteinelor.
Acizii ribonucleici ribozomali nu se g\sesc liberi ci asocia]i cu
proteinele formând complexe ribonucleoproteice denumite ribozomi.
Ribozomii sunt particule mici, submicroscopice care con]in 64% ARNr [i 35%
proteine. ARNr reprezint\ 80% din totalul ARN-ului celular. ~n timpul
sintezei proteinelor, ribozomii formeaz\ agregate numite polizomi `n care
este `nglobat\ câte o molecul\ de ARNm

Test de autoevaluare

1. Din structura acizilor ribonucleici (ARN) face parte:


a) arabinoza;
b) xiloza;
c) riboza;
d) fructoza.
2. Molecula de ADN const\ din dou\ catene polinucleotidice:
a) paralele;
b) legate prin leg\turi fosfodiesterice;
c) legate prin leg\turi de hidrogen `ntre GC [i T=A;
d) r\sucite `n spiral\ `n jurul unei axe comune de simetrie.

Rezultate corecte:

1 – c; 2 – b,c,d.

R
A b
E
ca A
Z
izcU
ze iM
izA
a
T
iz
n
u o
C
n
ctA
lu a
P
e ct
I
ile T
ce Or
iLi
cb
i4 o
z
-\

A(
Rd
Ne
t
z
-
o
x
A
i
R
r
N
i
b
-
o
z
A
\
R
)
N
a
m
c
-
i
d
A
R
f
5. VITAMINE

5.1. Defini]ie [i clasificare


Vitaminele sunt biocatalizatori esen]iali pentru organismele heterotrofe. Se
mai numesc [i factori de cre[tere. Plantele autotrofe sintetizeaz\ vitaminele
sau unele substan]e precursoare numite provitamine, care sunt folosite de
organismele heterotrofe. ~n organismele animale, vitaminele se repartizeaz\
`n ]esuturi [i organe independent de rolul pe care `l au de `ndeplinit. Ele
manifest\ un spectru larg de ac]iune, prezentând urm\toarele caracteristici:
- sunt indispensabile cre[terii normale [i manifest\rii proceselor vitale
ale organismului;
- sunt componente esen]iale pentru evolu]ia normal\ a proceselor
metabolice;
- unele vitamine ac]ioneaz\ `n calitate de coenzime, asigurând efectul
catalitic al enzimelor;
- unele vitamine ac]ioneaz\ `n procesele de oxidoreducere;
- exist\ o dispropor]ie `ntre cantit\]ile mici `n care ac]ioneaz\ `n
organism [i efectele biochimice [i fiziologice pe care le produc;
- lipsa lor `n organism duce la tulbur\ri metabolice care se cunosc sub
denumirea de "avitaminoze" sau "hipovitaminoze".
Cea mai folosit\ clasificare a vitaminelor este cea care ]ine cont de
solubilitatea lor. Dup\ acest criteriu avem:
- vitamine liposolubile (solubile `n lipide [i solven]ii acestora);
- vitamine hidrosolubile.

5.2. Vitamine liposolubile


Din aceast\ grup\ fac parte: retinolii (vitaminele A), calciferolii
(vitaminele D), tocoferolii (vitaminele E), vitaminele K [i vitaminele F. Acestea
sunt `n general termostabile [i pot fi stocate sub diverse forme `n anumite
organe sau ]esuturi.
Vitaminele A (retinoli) rezult\ pe cale biochimic\ din carotenoide care
sunt provitaminele lor. Din -caroten rezult\ dou\ molecule de retinol. Pentru
organismele vii prezint\ importan]\ retinolul (vitamina A1) [i dehidroretinolul
(vitamina A2). Aceste vitamine sunt distruse de radia]iile ultraviolete [i de cele
luminoase.
Rolul biologic al acestor vitamine: - particip\ la sinteza rodopsinei
(substan]\ fotochimic\ activ\ `n procesul vederii);
- particip\ `n fotosintez\ (absorb]ia radia]iilor luminoase).
CH3 CH3
H3C CH3
CH2OH

CH3
vitamina A1

Avitaminoza se manifest\ prin uscarea celulelor epiteliale (piele, p\r,


unghii) [i `ndeosebi a corneei ochilor (xeroftalmie).

Vitaminele D (calciferoli) - au ca provitamine sterolii din care provin


sub ac]iunea radia]iilor ultraviolete. Cea mai important\ vitamin\ D2 provine
prin fotoizomerizarea sub ac]iunea razelor ultraviolete a ergosterolului. Cele
mai mari cantit\]i exist\ `n uleiul de ficat de pe[te. Pentru organismul animal
calciferolii au o ac]iune antirahitic\ (intervin `n metabolismul calciului [i
fosforului).
CH3
H3C CH3
H3C CH3

CH2

HO
vitamina D2

Vitaminele E (tocoferoli) se deosebesc `ntre ei prin num\rul radicalilor


metil de pe nucleul benzenic. Cel mai important este - tocoferolul. ~n
cantitate mare `l g\sim `n plante cum ar fi uleiul de semin]e de porumb,
grâu, ov\z, bumbac, soia, floarea soarelui etc.
Activitatea biochimic\ a vitaminelor E se manifest\ prin:
- asigurarea condi]iilor fiziologice pentru reproducerea normal\ (se mai
numesc vitaminele antisterilit\]ii);
CH3
- protec]ia vitaminelor A, D, F [i a unor
H
enzime fa]\ de agen]ii oxidan]i;
C16H33
- particip\ la procesul de fosforilare
O O CH3 oxidativ\ [i formarea mononucleotidelor
CH3 polifosforice.
H3

- tocoferolul

Vitaminele K au `n structura lor nucleul naftochinonic. Diferen]ierea


vitaminelor din aceast\ grup\ se face dup\ natura substituen]ilor de la nucleul
chinonic.
Vitamina K1 se g\se[te `n frunze, unde este aproape complet `nmagazinat\
`n cloroplaste. ~n organismele animale vitaminele K sunt produse de flora
intestinal\ [i au un rol important `n coagularea sângelui, de aceea se mai numesc
[i antihemoragice. Rolul
OH biologic al acestor vitamine
CH3 se datoreaz\ sistemelor de
CH3
+ 2 H2 oxido-reducere formate `n
_
2 H2
C20H45
celule, asigurând astfel
O C20H45
O transportul hidrogenului pe
OH
cale neenzimatic\.
Sistemul redox al vitaminei K

Vitaminele F se mai numesc [i antidermatitice [i sunt reprezentate de


trei acizi gra[i nesatura]i `n amestec: linoleic, linolenic [i arahidonic).
Deoarece nu pot fi sintetiza]i de organismul animal, ei sunt lua]i din hrana
vegetal\, `n special din uleiuri vegetale.

5.3. Vitamine hidrosolubile


Din aceast\ grup\ fac parte vitaminele integrate `n complexul B,
vitamina C, vitamina PP, vitamina H etc. Sunt vitamine termolabile [i nu se
acumuleaz\ ca rezerv\ `n organismul animal. Sunt instabile `n mediul alcalin [i
stabile `n mediul acid.
Vitamina B1 (tiamina) este o vitamin\ foarte r\spândit\ `n regnul
vegetal. Este o substan]\ solid\ insolubil\ `n solven]i organici. Esterul tiaminei
cu acidul pirofosforic numit pirofosfatul de tiamin\ (TPP), constituie
coenzima unor enzime.
CH2
Activitatea sa biologic\ se
CH3
N N bazeaz\ `n mare m\sur\ pe acest
rol de coenzim\. Lipsa ei `n
H3C N NH2 S CH2 CH2
organismul uman produce
OH
astenie, tulbur\ri
gastrointestinale, sl\bire [i atrofierea
vitamina B1
muscular\. Organismele vegetale
(tiamina)
sunt o surs\ bogat\ de tiamin\; `n
cantitate mare se g\se[te `n germenii de cereale [i `n frunzele tinere.
Vitamina B2 (riboflavina) este o vitamin\ foarte r\spândit\ `n regnul
vegetal [i animal, atât `n stare liber\ cât [i sub form\ de compu[i.

CH2 (CHOH)3 CH2OH CH2 (CHOH)3 CH2OH

H3
N N O H3C N NH O
1
+ 2H2 1

C _
10 NH 2 H2 10 NH
N H3 NH
H3 O O
C
C
Riboflavina Leucoriboflavina

Riboflavina este rezistent\ `n absen]a luminii la ac]iunea oxidan]ilor [i


acizilor. Prin reducere (proces reversibil) ea trece `n leucoriboflavin\.
Reducerea are loc la atomii de azot din pozi]iile 1 [i 10. Datorit\ acestei
propriet\]i particip\
`n procesele de oxido-reducere.
Prin esterificarea OH-ului din pozi]ia 5' a ribitolului se ob]ine
fosforiboflavina numit\ [i flavin-mononucleotid (FMN). Acesta combinat cu
acidul adenilic formeaz\ flavin-adenin-dinucleotidul (FAD). Aceste dou\
substan]e FAD [i FMN particip\ `n structura unor oxido-reductaze cu rol
important `n procesele de respira]ie, pe post de coenzime.
Vitamina B6 (piridoxina) se prezint\ sub form\ de trei compu[i, to]i
deriva]i de piridin\, diferen]ia]i dup\ func]iunea care se g\se[te la atomul de
carbon C4. Ace[tia sunt: piridoxol, piridoxal, piridoxamin\.
CH2OH CHO CH2NH2
HO CH2OH HO CH2OH HO CH2OH

H3C N H3C N H3C N

Piridoxol Piridoxal Piridoxamina


Func]iunea -OH din gruparea hidroximetilic\, substituit\ la atomul de
carbon C5 `n piridoxal [i piridoxamin\, poate fi esterificat\ cu acid fosforic.
Esterii fosforici sunt coenzimele unor enzime implicate `n metabolismul
proteinelor. ~n organismul animal predomin\ piridoxalul [i piridoxamina, iar `n
cel vegetal, toate cele trei forme se g\sesc `n cantit\]i aproximativ egale.
Vitamina B3 (acidul pantotenic) este universal r\spândit\ `n organismele
vii, atât liber\ cât [i sub form\ de compu[i.
H3C OH ~n structura ei se g\se[te acidul pantoic,
HOH2C C C CO NH CH2 CH2
COOH
legat prin leg\tur\ peptidic\ de -alanin\.
H3C H
~n plante aceast\ vitamin\ se g\se[te mai
Acidul mult sub form\ combinat\. ~n cantitate
pantotenic
mare se g\se[te `n l\pti[orul de matc\ 130 - 500 micrograme, grâu `ncol]it,
drojdie de bere, soia, fasole, ou\, ficat etc. Rolul biologic al acidului
pantotenic se datore[te faptului c\ este componenta structural\ a coenzimei A.
~n celule, aceast\ vitamin\ este transformat\ `n HS-CoA care particip\ la
metabolismul intermediar al lipidelor [i protidelor, activând acizii gra[i [i
aminoacizii.
Vitamina PP (nicotinamida) numit\ [i vitamina antipelagroas\, este
amida acidului nicotinic. Ac]iunea biochimic\ se datore[te particip\rii ei `n
constitu]ia unor coenzime cu structur\ nucleotidic\. Cele mai importante sunt
nicotinamid- adenindinucleotid (NAD+) [i nicotinamid-adenin dinucleotid
fosfat (NADP+). Aceste coenzime intr\ `n structura unor enzime numite
dehidrogenaze care catalizeaz\ reac]ii de oxido-reducere. Rolul acestor
enzime
O
_ este de a transporta hidrogenul, aceasta f\cându-se pe
C NH2
N
seama nucleului nicotinic. Numeroase plante con]in `n
frunze vitamina PP. Se mai g\se[te `n embrionul de grâu,
`n drojdie, t\râ]e, lapte etc. Aceast\ vitamin\ are rolul de
vitamina PP a preveni pelagra, boal\ ce apare `n urma unui consum
`ndelungat de porumb.

Vitamina C (acidul L-ascorbic) numit\ [i vitamin\ antiscorbutic\, se g\


se[te r\spândit\ `n regnul vegetal, aproape universal `n plantele superioare [i
`n multe plante inferioare. Vitamina C este o substan]\ solid\, alb\, solubil\ `n
ap\ [i alcool. Carbonii din pozi]iile 4 [i 5 sunt asimetrici, ceea ce duce la
prezen]a izomeriei optice. Izomerul dextrogir este cel care are ac]iune
fiziologic\ [i apar]ine seriei sterice L. Transformarea reversibil\ a acidului
ascorbic `n acid dehidroascorbic are loc [i `n organismele vii. ~n plante s-a
constatat c\ predomin\ forma redus\ (acid ascorbic). Sistemul redox acid
ascorbic acid dehidroascorbic se pare c\ intervine [i `n procesul de
fotosintez\, precum [i `n alte procese biologice. ~n plante, cantitatea cea mai
mare de vitamina C o g\sim `n regiunile de cre[tere activ\. Sediul de sintez\
sunt cloroplastele. ~n cantitate mare o g\sim `n m\ce[e 2000 - 4500 mg%,
nuci verzi 3000 mg%, m\rar 135 mg%,
citrice 55 mg%, mere 5 - 40
mg%. Acidul ascorbic
C=O C=O `ndepline[te [i alte roluri ca:
C OH O + 2 H2 C O O ac]iune antitoxic\, m\rirea
C OH _
2 H2 C O rezisten]ei organismului fa]\ de
HC HC infec]ii, favorizeaz\ transportul [i
HO C H HO C H depozitarea fierului etc. Caren]a
CH2OH CH2OH `n aceast\ vitamin\ provoac\
boala numit\ scorbut (sângerarea
Acid L-ascorbic Acid L-dehidroascorbic gingiilor).
Test de autoevaluare

1. Care din vitaminele de mai jos con]in `n structura lor un nucleu de piridin\?
a) tiamina (B1);
b) piridoxina (B6);
c) acidul ascorbic (C);
d) retinolii (A).

2. Tocoferolii intervin `n:


a) coagularea sângelui;
b) sunt antioxidan]i naturali;
c) combaterea scorbutului;
d) procesul vederii.

R\spunsuri corecte

1 – b; 2 – b.

R
E
V Z
B
iU
t1M
a A
T
m
i(
C
t
n A
i
e P
a
I
m
T
iO
n
L
\
)5
B
2
A
((
r
ri
e
b
t
o
fi
6. ENZIME

6.1. Considera]ii generale


Enzimele sunt substan]e organice care catalizeaz\ reac]iile de sintez\
[i de degradare din organisme. ~n general, enzimele ac]ioneaz\ asem\n\
tor catalizatorilor neenzimatici:
- ac]ioneaz\ `n cantit\]i extrem de mici, dar manifest\ o activitate
extrem de intens\;
- nu se consum\ [i nu se transform\ `n reac]iile catalizate;
- catalizeaz\ reac]ii termodinamic posibile, adic\ reac]ii care corespund
unei diminu\ri a energiei libere;
- nu modific\ starea final\ de echilibru a reac]iilor ci numai viteza cu
care se realizeaz\ acest echilibru.
Reac]iile catalizate de enzime se numesc reac]ii enzimatice, iar
substan]a care este transformat\ se nume[te substrat. ~n organismele vii
sinteza enzimelor are loc `n toate celulele.

6.2. Natura [i structura chimic\ a enzimelor


Studiul enzimelor ob]inute `n stare pur\ a dus la concluzia c\ ele sunt
substan]e de natur\ proteic\. Unele sunt holoproteine, iar majoritatea sunt
heteroproteine.
Substratul (S) reprezint\ compusul chimic de care se poate lega o enzim\
(E) cu formarea unui complex activat enzim\-substrat S + E ES. Aceast\
fixare se face `n zone bine determinate de pe suprafa]a enzimei, numite
"centri activi" sau "situsuri catalitice" care sunt formate din resturi de
aminoacizi din catena polipeptidic\, apropia]i `n spa]iu `n urma plierii lan]ului
de aminoacizi.
Enzimele heteroproteice (cu structur\ binar\) sunt formate din dou\
componente: una proteic\ nedializabil\ [i termolabil\ numit\ apoenzim\ [i alta
neproteic\, dializabil\ [i termostabil\ numit\ coenzim\. ~n procesul biochimic,
apoenzima fixeaz\ substratul [i determin\ [i specificitatea de ac]iune, adic\
direc]ia reac]iei, iar coenzima
particip\ `n mod esen]ial la
transformarea enzimatic\. Aceste
enzime prezint\ de obicei doi
centri activi: unul situat `n
fragmentul proteic (situsul
catalitic), iar cel\lalt
`n zona din molecul\ la care se
ata[eaz\ coenzima.

Fig. 6.1. Schema complexului enzim\-coenzim\-substrat

Coenzimele sunt reprezentate de substan]e cu structur\ diferit\, multe


din acestea fiind vitamine sau deriva]i ai acestora, hormoni, metale etc.
Situsul allosteric, apar]inând unei clase speciale de molecule proteice,
se caracterizeaz\ sub aspect structural prin dou\ tr\s\turi generale distincte,
`n strâns\ corela]ie [i anume: zone care sunt esen]iale pentru manifestarea
activit\]ii catalitice (situs catalitic) sau pentru func]ia de reglare a unor
secven]e de reac]ii (situs allosteric).
O serie de enzime oligomere (formate din mai multe subunit\]i)
denumite [i enzime allosterice care au rolul de reglare enzimatic\, con]in `n
molecula lor, pe lâng\ situsul catalitic [i un al doilea situs numit "situs
allosteric" (fig. 6.2.).
~n aceste mecanisme de reglare intervine cu rol determinant un
efector allosteric (activator sau inhibitor) care se leag\ de situsul allosteric.
Fig. 6.2. Structura unei enzime allosterice

6.3. Specificitatea enzimelor


O caracteristic\ esen]ial\ a enzimelor este marea lor specificitate, adic\
ele ac]ioneaz\ catalitic asupra unui singur substrat sau a unei grupe de
substan]e cu caracter chimic comun [i catalizeaz\ numai anumite reac]ii. Deci
specificitatea este de substrat [i de ac]iune.
Specificitatea de substrat. Exist\ unele enzime care au specificitate
absolut\. De exemplu ureaza (ureamid-hidrolaza) catalizeaz\ numai reac]ia de
scindare a ureei `n dioxid de carbon [i amoniac.
O = C(NH2)2 + H2O  CO2 + 2 NH3
Altele au `ns\ specificitate relativ\, de exemplu pepsina hidrolizeaz\
toate tipurile de proteine. Un caz deosebit este specificitatea stereochimic\,
adic\ o enzim\ ac]ioneaz\ numai asupra unuia din izomerii unui substrat,
preferându-l `n raport cu alt izomer. Se cunoa[te faptul c\ numai glucidele din
seria steric\ D sunt asimilate [i aminoacizii din seria steric\ L.
Specificitatea de ac]iune este `nsu[irea unor enzime de a alege, dintre
toate reac]iile posibile, numai una pe care o vor cataliza.
Pentru aceasta, energia de activare este atât de mult coborât\, `ncât
se poate stabili echilibrul. De exemplu, un L-aminoacid poate suferi
decarboxilarea numai sub ac]iunea decarboxilazelor, iar transaminarea
numai sub ac]iunea transaminazelor. Deci fiecare enzim\ manifest\ o anumit\
specificitate de ac]iune; specificitatea enzimelor se datoreaz\ `n mare m\sur\
apoenzimei.

6.4. Factorii care influen]eaz\ viteza reac]iilor enzimatice


Cei mai importan]i factori sunt: concentra]ia substratului, concentra]ia
enzimei, temperatura, pH-ul mediului, efectorii.
Influen]a concentra]iei substratului. Acesta este unul din cei mai
importan]i factori care influen]eaz\ viteza reac]iei enzimatice. Dependen]a
vitezei de reac]ie de concentra]ia substratului a fost redat\ matematic de c\tre
Michaelis [i Menten. Dac\ se men]ine constant\ concentra]ia enzimei, m\
rindu-se concentra]ia substratului, viteza de reac]ie cre[te, pân\ când la o
anumit\ concentra]ie a substratului, toat\ cantitatea de enzim\ va fi
transformat\ `n complex ES. Acestei concentra]ii, numit\ concentra]ie de
saturare `i corespunde viteza maxim\ a reac]iei (Vmax.). Din acest moment
viteza de reac]ie r\mâne constant\, oricât de mult s-ar m\ri concentra]ia
substratului.
Varia]ia vitezei reac]iei `n func]ie
de concentra]ia substratului se exprim\
grafic printr-o hiperbol\ (fig. 6.3.).

Fig. 6.3. Varia]ia vitezei de reac]ie `n func]ie


de concentra]ia substratului
Influen]a concentra]iei enzimei. ~ntr-un proces enzimatic viteza de
reac]ie este dependent\ de concentra]ia enzimelor: V = K E. ~n condi]iile
`n care concentra]ia substratului este constant\, viteza de reac]ie (V) ini]ial\
este direct propor]ional\ cu concentra]ii crescânde ale enzimei, `ntre anumite
limite. Varia]ia vitezei de reac]ie `n func]ie de concentra]ia enzimei se
exprim\ grafic printr-o hiperbol\ (fig. 6.4.)

Fig. 6.4. Influen]a concentra]iei


enzimei asupra vitezei de
reac]ie.

Influen]a temperaturii. Enzimele au o mare sensibilitate fa]\ de


varia]iile de temperatur\. Experimental s-a constatat c\ enzimele `nc\lzite
peste 800C `[i pierd ireversibil proprietatea de catalizator biologic.
Temperaturile joase nu numai c\ nu le distrug, dar chiar le conserv\. La o
astfel de temperatur\ se realizeaz\ numai o oprire reversibil\ a activit\]ii. O
dovad\ `n acest sens este rezisten]a la ger a unor semin]e `ncol]ite. Fiecare
enzim\ are o temperatur\ optim\ la care activitatea sa este maxim\. Pân\ se
atinge aceast\ temperatur\, pentru fiecare 100C, activitatea enzimei cre[te de
1,5 - 3 ori. ~n general, activitatea optim\ a enzimelor se manifest\ `n
domeniul de temperatur\ de +350 [i +400C.
Influen]a pH-ului. Concentra]ia ionilor de hidrogen influen]eaz\ viteza
reac]iilor enzimatice datorit\ faptului c\ modific\ sarcina electric\ a moleculelor
enzimei, a moleculelor substratului [i ale complexului ES. Fiecare enzim\ are
un pH optim la care activitatea sa este maxim\: amilaza (6,2), catalaza (7,2),
pepsina (1,8), zaharaza (5,7). La majoritatea enzimelor vegetale valoarea
pH-ului optim este `n jur de 7.
Influen]a efectorilor. Efectorii pot fi activatori [i inhibitori. Activatorii
sunt substan]e care `n cantit\]i mici m\resc viteza reac]iilor enzimatice cum
sunt:
- unii ioni, `n special cationi Ca2+, Mg2+, Fe2+, Zn2+, Cu2+ etc;
- unele vitamine [i hormoni.
Spre deosebire de activatori, inhibitorii sunt substan]e care `ncetinesc
sau chiar `mpiedic\ o reac]ie enzimatic\. Ace[tia pot fi:
- substan]e care formeaz\ combina]ii complexe cu metalele din
structura enzimei sau cu metalele care activeaz\ enzima. Astfel, monoxidul de
carbon [i cianurile blocheaz\ fierul din enzimele heminice;
- diferite substan]e care au structur\ asem\n\toare cu substratul sau cu
enzima (antivitaminele, antibioticele);
- unele substan]e care pot bloca func]iunile chimice ale enzimelor, de
a c\ror prezen]\ depinde activitatea lor. Astfel: Cu2+ [i Mg2+ blocheaz\
func]iunea tiol (-SH).

6.5. Nomenclatura [i clasificarea enzimelor


Criteriul dup\ care s-a stabilit ini]ial denumirea enzimelor a fost ad\
ugarea sufixului "az\" la r\d\cina numelui substratului asupra c\ruia ac]ioneaz\
enzima sau la r\d\cina cuvântului care arat\ reac]ia pe care o catalizeaz\.
Astfel, enzima care ac]ioneaz\ asupra lipidelor -lipaz\ etc. S-au
acceptat [i denumiri uzuale, de exemplu pepsin\, tripsin\, emulsin\ etc.
Actuala clasificare [i nomenclatur\ a enzimelor se bazeaz\ pe
principiile [i regulile stabilite de c\tre Comisia de Enzime a Uniunii
Interna]ionale de Biochimie. Aceast\ comisie a prezentat un sistem numerotat
codificat, criteriul esen]ial de clasificare constituindu-l tipul de reac]ie chimic\
catalizat\ de enzim\. Conform acestuia, fiecare enzim\ este codificat\ printr-
un num\r format din 4 cifre desp\r]ite prin puncte. Toate enzimele cunoscute
s-au `ncadrat `n 6 clase (grupe). Cele patru cifre prin care se identific\ o
enzim\ vor reprezenta `n ordine: clasa, subclasa, subsubclasa [i pozi]ia pe
care o de]ine enzima `n subsubclas\. Astfel, de exemplu, lactat
dehidrogenaza apar]ine la clasa 1; subclasa 1; subsubclasa 1; pozi]ia 27,
deci se codific\ 1.1.1.27.
Clasele de enzime sunt:
1. Oxidoreductaze
2. Transferaze
3. Hidrolaze
4. Liaze
5. Izomeraze
6. Ligaze (sintetaze)

6.6. Prezentarea principalelor clase de enzime


1. Oxidoreductaze. Sunt enzimele care catalizeaz\ reac]iile de
oxidoreducere, reac]ii de transfer de hidrogen (transhidrogenaze) sau
electroni (transelectronaze), de la donor la acceptor sau combinarea
substratului direct cu oxigenul molecular.
Oxidoreductazele se `mpart `n subclase `n func]ie de natura donorului,
`n subsubclase `n func]ie de natura acceptorului. Astfel, enzimele din aceast\
clas\ pot fi: dehidrogenaze, electronaze [i oxidaze.
Dehidrogenazele sunt enzimele care catalizeaz\ transportul hidrogenului
de la un substrat la un acceptor. ~n func]ie de natura acceptorului,
dehidrogenazele pot fi anaerobe [i aerobe.
Dehidrogenazele anaerobe transport\ hidrogenul de la un substrat la
un acceptor oarecare; aceste enzime au drept coenzime NAD+ sau NADP+.
+ +
NAD (NADP ) + 2H + +
NADH+ H (NADPH+H )
- 2H

Alcoolii, sub influen]a alcooldehidrogenazei sunt oxida]i la aldehide.

_ + +
R CH2
OH
alcooldehidrogenaza R CHO NADH H
+

+
NAD

Dehidrogenazele aerobe transport\ hidrogenul de pe un substrat pe


oxigenul atmosferic. Acestea au drept coenzim\ FAD-ul.
S-H2 + FAD FADH2 + S ; FADH2 + O2 FAD +H2O2
Aceste enzime particip\ la o serie de reac]ii metabolice (ex. acid succinic
acid fumaric):

COOH
CH2 FAD HOOC CH
+ FADH2
CH2 succinatdehidrogenaza
CH COOH
COOH
Transelectronazele sunt enzimele oxidoreduc\toare care transfer\
electroni de la substan]ele donoare pe un acceptor. ~n func]ie de natura
acceptorului, transelectronazele pot fi: anaerobe, caz `n care nu este oxigenul
acceptor [i aerobe când acceptorul este oxigenul. Transelectronazele se numesc
citocromi. Aceste enzime sunt metaloproteine cu fier; transportul electronilor
se face prin intermediul cationilor metalici care pot u[or s\ treac\ din forma
redus\
`n forma oxidat\.
cit Fe2+  cit Fe3+

Citocromii se afl\ localiza]i `n mitocondrii, propor]ia lor `n celule este `n


func]ie de capacitatea respiratorie a celulei.
Oxidaze. Sunt enzime care catalizeaz\ reac]iile dintre anumite
substraturi [i oxigenul molecular sau a peroxizilor, fiind caracterizate prin
transfer de hidrogen sau electroni de pe un donor pe un acceptor care
este oxigenul molecular.
Oxigenazele sunt oxidoreductaze care catalizeaz\ reac]ii de
introducere a oxigenului `n cursul scind\rii oxidative a unor leg\turi, de
exemplu:
- lipoxidazele catalizeaz\ formarea peroxizilor prin adi]ia oxigenului
molecular la dublele leg\turi ale acizilor gra[i nesatura]i.
Hidroperoxidaze. Sunt oxidoreductaze care au drept substrat peroxidul de
hidrogen (H2O2) care se formeaz\ `n celule `n urma proceselor metabolice [i
este toxic dac\ se acumuleaz\. Descompunerea lui este f\cut\ de c\tre
peroxidaze [i catalaze (vezi 3.5.1.1.)
2. Transferaze. Acestea sunt enzime care catalizeaz\ transferul unor
grup\ri din molecula unui substrat, donându-l moleculei altui substrat,
acceptorul având reac]ia general\:
R - A + R' - B R - B + R' - A
Grup\rile transferate sunt de natur\ chimic\ diferit\ ca: grup\ri cu un
singur atom de carbon (metil, hidroximetil), grup\ri aldehid\, ceton\, radicali
acil, glicozil, grup\ri cu azot, cu fosfor etc.
Aciltransferazele sunt enzime care catalizeaz\ transferul radicalului acil
(R-CO-), având drept coenzim\ Hs-CoA (coenzima A), denumit\ coenzim\
acilant\. Gruparea activ\ la care se leag\ radicalul acil [i care intervine `n
reac]ia de transfer este gruparea tiol (-SH). Radicalul acil poate fi transferat
pe diferi]i acceptori: oze, amine, aminoacizi.
R - COOH + HS - CoA + ATP R - CO SCoA + AMP +
PP R - CO SCoA + R' - H R - CO - R + HS - CoA
Glicoziltransferazele sunt enzimele care catalizeaz\ transferul de
resturi glucidice de la donor la un acceptor (oze sau deriva]i de oze):
R-glicozil + R'-OH R'-glicozil + R-OH
Ca transportor specific al radicalului glicozil func]ioneaz\ unele
nucleotide difosfa]i (ADP sau UDP). Astfel, biosinteza glucidelor decurge astfel:
UDP-oz\1 + oz\2 oz\1 - oz\2 + UDP
diglucid
Fosfotransferaze. ~n aceast\ grup\ se g\sesc enzimele care catalizeaz\
transferul grup\rilor fosfat sau pirofosfat de la un donor la un acceptor. Donori
ai acestor grup\ri sunt nucleotidele polifosforice cum sunt ATP-ul. Drept
acceptori care se pot fosforila sunt ozele, aminoacizii, unele vitamine, coenzime
etc.
ATP + glucoz\ glucoz\ - 6-fosfat +
ADP ATP + riboflavin\ (B2) FMN +
ADP ATP + NAD+ NADP+ + ADP
3. Hidrolaze. Sunt enzimele care catalizeaz\ reac]iile de scindare a
moleculelor unui substrat care se g\se[te `n solu]ie apoas\, iar moleculele de
ap\ se fixeaz\ la produsele scindate conform reac]iei
R - R' + HOH R - OH + R' - H
Principalele leg\turi chimice care pot fi scindate prin hidroliz\ enzimatic\
sunt: leg\tura esteric\, glicozidic\, peptidic\.
Esteraze. Ele reprezint\ subclasa care `ncadreaz\ enzimele ce
catalizeaz\ hidroliza esterilor.
R1-COOR2 + HOH R1 - COOH + R2 - OH
acid alcool
Fosfoesterazele catalizeaz\ scindarea hidrolitic\ a esterilor acidului
fosforic, cu formare de alcool [i acid fosforic.
R - O - PO3H2 + HOH R - OH + H3PO4
Glicozidazele sunt hidrolazele care catalizeaz\ scindarea hidrolitic\ a
leg\turii glicozidice din ozide.
G - O - G1 + HOH G - OH + G1 - OH
diglucid oz\ oz\

Peptidhidrolaze. ~n aceast\ subclas\ se `ncadreaz\ hidrolazele care


catalizeaz\ scindarea leg\turii peptidice conform reac]iei:

4. Liaze. Liazele sunt enzimele care catalizeaz\ scindarea unui


substrat la nivelul leg\turilor C - C; C - O; C - S; C - N (cu excep]ia leg\turii
peptidice), prin reac]ii care nu sunt de hidroliz\, care determin\ formarea
dublelor leg\turi sau reac]ii de adi]ie la dubla leg\tur\.
C - C liazele sunt enzimele care ac]ioneaz\ asupra leg\turilor C - C [i
au ca reprezentan]i decarboxiliazele [i aldehidliazele.
Decarboxiliazele catalizeaz\ reac]iile de decarboxilare având ca substrat
-cetoacizi, aminoacizi etc.
R R
C =O decarboxilare + CO 2
H C =O
COOH aldehida
R decarboxilare R
H2 N C H + CO 2
CH 2 N H2
COOH
amina

Aldehidliazele catalizeaz\ scindarea leg\turii C - C formând produ[i cu


grup\ri carboxil. Astfel scindarea fructozei-1,6-difosfat este catalizat\ de
fructoza-1,6-difosfatliaza (aldolaza) [i este scindat\ `n 2 molecule de
triozofosfa]i.

Fructoza 1,6 difosfat aldolaza


gliceraldehid-3 fosfat + dihidroxiaceton fosfat

Fumarathidrolaza catalizeaz\ reac]ia de adi]ie a apei la dubla leg\tur\


din acidul fumaric cu formare de acid malic.

5. Izomeraze. Sunt enzimele care catalizeaz\ izomerizarea diferitelor


substraturi: A B.
Dup\ tipul de izomerizare, aceste enzime formeaz\ mai multe
subclase: racemaze, epimeraze cis-trans, transferaze intramoleculare (mutaze).
Racemazele sunt enzimele care ac]ioneaz\ asupra aminoacizilor [i
deriva]ilor lor catalizând trecerea formelor D `n L.

CH3 CH3
HC NH2 H2N CH
COOH COOH
D alanina L alanina

Epimerazele sunt enzimele care ac]ioneaz\ asupra glucidelor [i catalizeaz\


reac]ia de epimerizare.
1,4-epimeraza
UDP-glucoza UDP-galactoza

Cis-trans izomerazele sunt enzimele care catalizeaz\ trecerea formei cis a


unui substrat `n forma trans.

HC COOH malat cis-trans HOOC CH


HC COOH izomeraza CH COOH
acid maleic (cis)
acid fumaric (trans)

Transferazele intramoleculare (mutaze) sunt enzimele ce transfer\


intramolecular grup\ri acil, fosforil de la un atom la altul. Exemplu sunt
fosfomutazele care catalizeaz\ transferul grup\rilor fosforice.
glucoz\-1-fosfat glucoz\-6-fosfat

6. Ligazele (sintetaze). Sunt enzime care catalizeaz\ reac]ii de sintez\


endoergice, energia utilizat\ provenind prin desfacerea de leg\turi
macroergice din molecula de ATP sau a altor compu[i cu leg\tur\ macroergic\.

X + Y + ATP ligaze
X - Y + ADP + H3PO4

Ele se `mpart `n mai multe subclase `n func]ie de natura leg\turilor pe


care le formeaz\. Prezint\ importan]\ leg\tura peptidic\ la sinteza proteinelor [i
leg\tura ester la sinteza lipidelor.

Test de autoevaluare

1. Natura chimic\ a enzimelor este:


a) glucidic\;
b) lipidic\;
c) proteic\;
d) polinucleotidic\.

R\spuns corect: 1 – c.

47
E - acil
RE de
est
C
rac
n ZU
oxitr tra
lihi
iz
lig hid
er

em
z MA
do nsf
d
a
o
az ro
az
C
aze
i Tzrre
m
en era
ge
lie
epi
m CA du
esf ze
ol
er
(si na
a
gli
me
e PITcta
aer glic
nte zze
razc
OL zze
a e
taz
6e) ee o
z
e zC
l
zil
e cis- e
tr
i
tran
sd a–
c
izon
atr
merzO
o
sf
azeen
er
pea
mu l
i
ptizta
dhiza
e
ox
fos
dre z
id
fotr
ola e
zeC
az
an
e
sfe
raz –
e
S

l
i
a
z
e
C

l
i
a
z
e
Teme de verificare pentru modulul 2

1. Acizi nucleici

1. Care sunt produ[ii de hidroliz\ ai mononucleotidelor? Comenta]i


structura compusului care determin\ clasificarea acizilor nucleici `n ARN [i
ADN.
2. Se dau urm\toarele baze azotate simbolizate prin literele: A, T, G,
U, C. S\ se indice:
- denumirea acestor baze azotate;
- structura bazelor purinice;
- care din bazele azotate intr\ `n structura ADN;
- perechile de baze complementare.
3. Comenta]i rolul [i structura nucleotidelor polifosforice.
4. Se d\ urm\toarea secven]\ de nucleotide dintr-un lan] al ADN,
con]inând bazele azotate simbolizate prin literele: G - T - C. S\ se indice
structura chimic\ a secven]ei de nucleotide corespunz\toare din lan]ul pereche
de ADN.
5. Un fragment dintr-o caten\ de ADN bicatenar are urm\toarea secven]\
`n bazele azotate (nucleotide): A - T - G - C - T - A. S\ se stabileasc\ structura
chimic\ a secven]ei corespunz\toare `n baze azotate (nucleotide) a
fragmentului de ARNm sintetizat.

2. Vitamine [i enzime

1. S\ se men]ioneze vitaminele [i denumirea coenzimelor respective


care particip\ la transferul enzimatic de hidrogen, cu precizarea grup\rilor
chimice implicate `n reac]ia de transfer.
2. Ca vitamin\, acidul pantotenic particip\ `n structura unei coenzime
implicat\ `n transferul de radicali acil. S\ se indice denumirea acestei
coenzime [i reac]ia de transfer a radicalului acil.
3. S\ se precizeze care din vitaminele liposolubile [i hidrosolubile
particip\ la reac]iile de oxidoreducere. ~n acest sens s\ se fac\ un tabel:

Denumirea Reac]ia de
vitaminelor oxidoreducere

4. Se dau urm\toarele coenzime: NAD+, NADP+, FAD, FMN, HS-CoA,


TPP. S\ se indice denumirile acestor coenzime [i s\ se precizeze care din ele
particip\ `n reac]iile de transfer a hidrogenului.
5. Se dau urm\toarele reac]ii enzimatice:
a) R - CO - R' + HOHR - COOH + R' - OH
b) Fructoza-6-fosfat + ATP Fructoza 1-6 difosfat + ADP
c) UDP-glucoz\ UDP-galactoz\
d) 2citbFe2+ 2citc1 Fe3+
e) glucoz\-1 fosfat glucoz\-6 fosfat
f) acid succinic + FAD acid fumaric + FADH2
S\ se indice din ce clas\ de enzime fac parte enzimele care catalizeaz\
fiecare din reac]iile men]ionate.
MODUL III

7. METABOLISM

7.1. Considera]ii generale


Metabolismul reprezint\ ansamblul transform\rilor fizice, chimice,
biochimice, fiziologice [i energetice care se petrec datorit\ existen]ei [i
dezvolt\rii organismelor `n interac]iunea acestora cu mediul `nconjur\tor.
Metabolismul este o caracteristic\ a organismului viu care este din punct de
vedere termodinamic un "sistem deschis", el realizeaz\ un schimb permanent
de substan]e [i energie cu mediul `nconjur\tor, aceasta fiind condi]ia necesar\
existen]ei acestuia.
Prin metabolismul intermediar, se `n]elege totalitatea transform\rilor de
substan]e [i energie care au loc in interiorul organismului la nivelul diferitelor
]esuturi sau organe.
Metabolismul cuprinde dou\ grupe mari de procese care sunt
contradictorii.
1. Transform\rile anabolice sau anabolism, `n urma c\rora, din
substan]e mai simple ca structur\ rezult\ substan]e cu structuri mai complexe.
Sunt c\i de biosintez\ `n organism.
2. Transform\ri catabolice sau catabolism, `n urma c\rora substan]ele
cu structuri complexe sunt degradate la substan]e mai simple.

7.2. Procese generale `n anabolism


7.2.1. Compu[i cu leg\tur\ macroergic\
Procesele de biosintez\ necesit\ absorb]ie de energie, sunt procese
endoergice. Organismele `[i procur\ energia dup\ modul lor de via]\ [i anume:
- organismele cu mod de via]\ autotrof, cum sunt plantele capabile de
fotosintez\, `[i procur\ energia prin fotosintez\, când `nmagazineaz\ energia
solar\ sub form\ de leg\turi chimice `n compu[i organici [i `n compu[i cu leg\
turi macroergice;
- organismele chimiotrofe (bacteriile) `[i sintetizeaz\ glucidele ca [i cele
fotosintetizante din CO2 [i H2O, `ns\ folosesc energia necesar\ sintezei din
reac]iile de oxidare a substan]elor anorganice.
- organismele cu mod de via]\ heterotrof (animalele, plantele inferioare
[i unele plante superioare f\r\ clorofil\) `[i procur\ `n cea mai mare parte
energia din procesele catabolice care sunt reac]ii energetice.
Leg\turile macroergice, notate cu o linie ondulat\ () sunt bogate `n
energie: astfel ele con]in peste 7000 cal/mol, fa]\ de o leg\tur\ chimic\ obi[nuit\
care are cca 3000 cal/mol.
Reprezentan]i mai importan]i ai compu[ilor macroergici:
- nucleotidele polifosforice (ATP,CTP,UTP,TTP) cel mai important
fiind ATP-ul.
Energia chimic\ eliberat\ `n reac]iile biochimice de degradare
(catabolism) este conservat\ sub form\ de ATP (adenozintrifosfat) [i utilizat\
ulterior, `n reac]iile biochimice de sintez\ (anabolism).
ATP + H2O ADP + H3PO4 (DG = -7300cal/mol);
- acilfosfa]ii, cel mai important fiind acidul 1,3 difosfogliceric. Acesta se
formeaz\ `n cursul degrad\rii glucozei pe cale anoxibiotic\ - prin hidroliz\
elibereaz\ 11800 cal/mol.
O = C O PO3H2
HO C = O
H C OH + H C OH + ( G = - 11.800 cal/mol)
H2 H3PO4
O
CH2 O CH2 O PO3H2
PO3H2
acid 1,3 difosfogliceric acid 3 fosfogliceric

S-ar putea să vă placă și