COLAGENUL

Proiect realizat de Popa Raluca, Purea Bianca, Tirb Diana

Notiuni generale

 Este cea mai frecventa proteina din corpul uman

 Colagenul face parte dintr-o clasa de proteine care
servesc ca si elemente structurale
 La nivelul pielii, colagenul se gaseste in proportie de
70%
 Reprezinta 30% din totalul proteinelor din corpul
uman
 Molecula tipica este alungita, rigida
Notiuni generale

 Poate fi disperat sub forma de:

 gel – rol de sustinere → corpul vitros
 manunchiuri de fibre paralele – rezistenta → tendoane
 fibrile – rezistenta mecanica → oase

 La nivelul corneei, colagenul este orientat astfel incat

sa permita trecerea luminii
Tipuri de colagen

 Exista peste 20 de tipuri de colagen

 Pot fi sistematizate in 3 categorii, in functie de

localizarea si rolul acestora in organism:
 1. Colagenul fibrilar
 2. Colagenul reticular – formeaza retele
 3. Colagenul asociat fibrilelor
TIP DISTRIBUTIE TISULARA ROL
COLAGENUL FIBRILAR
I tegument, oase, tendoane, cornee, vase sanguine tesuturi rezistente la
intindere si presiune
II cartilaj, disc intervertebral, corp vitros structuri cartilaginoase
III vase saguine, tegument fetal tesuturi cu distensibilitate
marcata
COLAGENUL RETICULAR
IV membrana bazala sustinere mecanica, bariera
semipermeabila
VII straturile localizate sub epiteliile pavimentoase
stratificate
COLAGENUL ASOCIAT FIBRELOR
IX cartilaj asigura legaturile intre fibrile
XII tendoane, ligamente idem
Structura colagenului

 Structura alungita
 Format din 3 lanturi polipeptidice denumite si
,,catene α’’ rasucite unul in jurul celuilalt, rezultand
structura de triplu helix
 Contine cantitati mari de prolina si glicina, aminoacizi
importanti pentru asamblarea triplului helix
 Contine si glicina
Structura colagenului

 Contine hidroxiprolina si hidroxilizina care lipsesc de

la majoritatea proteinelor

 Cele doua provin din hidroxilarea resturilor de prolina

si lizina (dupa incorporarea lor in lanturi
polipeptidice)

 Hidroxiprolina are rol in stabilizarea structurii triplu

helicoidale
Structura triplu helix a colagenului
Biosinteza colagenului

 Se desfasoara in doua etape:

 intracelulara: sinteza propriu-zisa

 extracelulara: asamblarea moleculelor de colagen
Etapa intracelulara

 La nivelul ribozomilor atasati RER are loc sinteza

lanturilor prepro-a, precursorii polipeptidici ai
lanturilor a. Acestia contin la capatul N-terminal o
secventa specifica de aminoacizi, numita secventa
semnal.

 Secventa semnal dirijeaza lanturile prepro-a in

lumenul RER, unde este indepartata. Rezulta astfel un
precursor al colagenului: lantul pro-a.
Etapa intracelulara

 In lumenul RER, resturile de prolina si lizina sunt

hidroxilate pentru a forma resturi de hidroxiprolina si
hidroxilizina

 Reactiile de hidroxilare necesita prezenta oxigenului

molecular si a vitaminei C

 O parte a resturilor de hidroxilizina sunt glicozilate cu

glucoza si galactoza
Etapa intracelulara
 Un numar de 3 lanturi pro-a sunt asamblate,
formandu-se procolagenul
 Procolagenul are o portiune centrala triplu elicoidala,
flancata de extensii amino- si carboxil-terminale,
neelicoidale

 Moleculele de procolagen sunt translocate in aparatul

Golgi si prin exocitoza ajung in spatiul extracelular
Etapa extracelulara

 Moleculele de procolagen sunt clivate de capetele

amino- si carboxil-terminale → tropocolagen

 Are loc autoasamblarea moleculelor de tropocolagen

in fibrile, urmata de stabilizarea acestora prin legaturi
incrucisate, formandu-se fibrele de colagen matur
Degradarea colagenului

 Durata medie de viata a colagenului este de ordinul

anilor
 Degradarea fibrelor de colagen este dependenta de
activitatea proteolitica a colagenazelor
 In cazul colagenului de tip I => aparita unor
fragmente cu lungime de ¼, respectiv ¾ din lungimea
fibrei complete
 La randul lor, aceste fragmente sunt degradate pana
la stadiul de aminoacizi constituenti
Bolile de colagen

 Defectele ce intersecteaza orice etapa a sintezei de

colagen determina boli genetice

 Sunt caracterizate prin incapacitatea colagenului de a

forma fibre normale si implicit de a conferi rezistenta
elastica adecvata diverselor tesuturi
Sindromul Ehlers-Danlos (EDS)
 Este cauzat de defectele innascute ale metabolismului
fibrelor de colagen
 Poate fi produs de:
 o deficienta a enzimelor care actioneaza asupra colagenului
 mutatii survenite in secventele aminoacidice ale colagenului
de tip I, III sau V
 Mutatiile cu cea mai mare relevanta clinica
intereseaza gena care codifica tipul III de colagen
 Colagenul care contine catene mutante nu intra in
etapa ce secretie, ci este fie degradat, fie se
acumuleaza in cantitati crescute in compartimentele
intracelulare
Sindromul Ehlers-Danlos (EDS)

 Deoarece colagenul de tip III este un constituent

important al arterelor, in urma mutatiilor aparute in
timpul biosintezei, pot aparea probleme vasculare
potential letale
 Din motive necunoscute, pacientii cu EDS, prezinta si
defecte la nivelul fibrelor colagenice de tip I
 Astfel se explica fragilitatea, hiperelasticitatea
tegumentului si hipermobilitatea articulara in cazul
pacientilor cu EDS
Laxitate tegumentara extrema in cadrul EDS
Hipermobilitatea articulara
Osteogeneza imperfecta (OI)
 Este denumita si sindromul oaselor fragile
 Este cauzata de afectiuni ereditare caracterizate
printr-o fragilitate osoasa anormala, cu tendinta la
deformari si fracturi
 Se manifesta prin:
 vindecarea intarziata a plagilor
 rotirea si deformarea coloanei vertebrale pana la aspectul
de cifoscolioza marcata
 Tipuri:
 OI de tipul I (tardiva)
 OI de tipul II (congenitala)
Osteogeneza imperfecta tardiva

 Afectiunea debuteaza in prima copilarie, cu fracturi

secundare unor traumatisme minore

 Poate fi suspectata daca ultrasonografia prenatala

indica arcuiri sau fracturi ale oaselor lungi
Osteogeneza imperfecta congenitala

 Aceasta prezinta o evolutie mult mai severa decat OI

de tip I
 Decesul pacientului survine fie in utero, fie in cursul
perioadei neonatale
 Cele mai frecvente mutatii determina substitutia
resturilor de glicina cu aminoacizi care prezinta
catene laterale voluminoase
 Lanturile pro-α anormale, care apar in urma acestor
mutatii, impiedica formarea triplu-helixurilor normale
Forma letala a OI, cu fracturi survenite in utero
Deformarea coloanei vertebrale
Utilizari

 Colagenul tip II ajuta la amelioarea artritei

reumatoide prin administreare orala

 Colagenul tip II hidrolizat alaturi de acid hialuronic si

o substanta numita sulfat de condroitina formeaza
compusul numit BioCell Colagen

 Acest compus ajuta la amelioararea durerilor

articulare
Utilizari

 Colagenul este folosit si la ingrijirea ranilor, uneori

fiind capabil sa previna amputarea
 Acesta mentine rana sterila, avand capacitatea de a
lupta impotriva infectiilor
 Este folosit pentru obtinerea pielii artificiale sau
reconstructia oaselor
 Este util si pentru tratamentele impotriva imbatranirii
si pentru ameliorarea ridurilor
Utilizari

 Colagenul a fost initial folosit pentru a produce lipici,

obtinut prin fierberea pielii si tendoanelor animalelor

 Colagenul este inca utilizat pentru realizarea corzilor

unor instrumente, precum vioara sau chitara

 Prin denaturarea colagenului se formeaza gelatina,

utilizata in industria alimentara