Proteinele sunt compuşi nutritivi indispensabili vieţii,
proteinele de origine animală având valoarea nutritivă cea mai ridicată
Proteinele sunt degradate şi resintetizate continuu
Pentru menţinerea constantă a lor în ţesuturi, vitezele de
sinteză şi degradare ale proteinelor trebuie să fie egale
Aminoacizii sunt produşii de degradare ai proteinelor tisulare
Aa rezultaţi sunt reutilizaţi în parte ptr sinteza proteinelor,
restul fiind degradaţi cu formare de NH3 sau utilizaţi pentru sinteza unor compuşi importanţi pentru organism Fondul metabolic de aminoacizi= totalitatea aa liberi existenţi la un moment dat în organism
Cantitatea totală de aa este de aprox 100g din care
50% sunt glutamatul şi glutamina, iar 10% este reprezentat de aa esenţiali Bilanţul azotat al organismului reprezintă raportul dintre cantitatea de azot ingerat (sub formă de proteine sau alţi compuşi cu azot) şi cantitatea de azot excretată prin urină sub formă de amoniac sau uree.
Bilanţul azotat este echilibrat dacă aportul exogen
compensează pierderile, pozitiv (Ningerat >Nexcretat) în perioadele de creştere sau convalescenţă şi negativ în malnutriţie, hemoragii, traumatisme, boli infecţioase (Nexcretat <Ningerat).
Prelungirea bilanţului azotat negativ pune organismul în
pericol, dacă pierderea de proteine depăşeşte 1/3 din proteinele totale din organism. 1. Digestia proteinelor şi absorbţia aminoacizilor
Proteinele alimentare sunt degradate hidrolitic de
peptidaze şi formează aa, care reprezinta forma de aborbţie
Peptidazele prezintă specificitate:
-endopeptidaze-scindează leg peptidice din interiorul unui lanţ polipeptidic - prezintă diferenţe de specificitate după natura aa care form legătura -exopeptidaze-scindează legăturile peptidice terminale -aminopeptidaze-specificitate ptr grupările amino-terminale -carboxipeptidaze-specifice ptr grupările COO-terminale Peptidazele din tubul digestiv sunt eleborate şi secretate sub formă de zimogeni (proenzime), forme inactive, ptr a proteja celulele secretoare de acţiunea lor.
laptele Suc pancreatic pH=7,5-8 Tripsinogenul enterokinaza şi autocatalitic tripsină
Chimotripsinogen tripsină şi autocatalitic chimotripsina
Polipeptide tripsina polipeptide + peptide
Polipeptide + peptide chimotripsina Peptide
Proelastaza tripsina Elastaza
Elastina elastaza peptide + aa
Proteine şi Polipeptide carboxipeptidaza Polipeptide,
peptide şi aa Suc intestinal pH0 6,2-7,3
Peptide aminopeptidaze Peptide şi aa
Dipeptidelor dipeptidaze aminoacizi
Absorbţia aa are loc la nivelul intestinului subţire şi aa ajung la ficat prin sângele portal.
Absorbţia se realizează prin transport mediat de proteine
specializate, numite translocaze.
Se cunosc 5 tipuri de siteme de transport:
-ptr aa neutri, ptr aa bazici, ptr aa acizi, ptr iminoacizi şi glicină, ptr β-aa
Absorbţia aa se realizează cu consum de energie şi necesită
prezenţa ionului de Na. 2. Degradarea aminoacizilor
Decarboxilarea aa conduce la amine biogene- rc sunt
catalizate de aminoacid-decarboxilaze
Dezaminarea aa consta in indepartarea gruparii amino,
sub forma de amoniac
Transaminarea –transferul gruparii amino de pe un aa pe
un cetoacid, in locul gruparii ceto- , cu formarea unui nou aa si a altui cetoacid Rc de transaminare sunt rc reversibile, la pH fiziologic fiind favorizate energetic reactiile spre stanga
Coenzima transaminazelor este piridoxalfosfatul
In metabolismul aa au importanta deosebita 2 enzime:
-GOT glutamat-oxalacetat transaminaza
-GPT glutamat-piruvat transaminaza Acidul α-cetoglutaric, intermediar al ciclului Krebs, preia gruparile amino cu formare de acid glutamic.
Transaminarea este urmata de dezaminare oxidativa.
Prin cuplarea transaminarii cu dezaminarea oxidativa a ac
glutamic rezulta un proces ciclic care genereaza amoniac si regenereaza α-cetoglutaratul (trans-dezaminare)