INTRODUCERE

1. LITERATURA FOLOSITA
1.1. Compoziia i proprietile crnii
1.2. Valoarea nutritiv a crnii
1.3. Schema tehnologic a producerii de carne tocat
1.4. Criterii de evaluare a calitii a carnei tocate, criterii de calitate a semifabricatelor
1.5. Valoarea nutritiv a carnii tocate
1.6. Rolul indicatorului pH
1.7. Cerinele privind calitatea crnii tocate de vit i cea de porc
1.8. Microflora carnei tocate
1.9. Cerine sanitare, evaluarea organoleptice, defectele carnei tocate
1.10 Indicii de siguranta si a caracterului insalubru
1.11. Determinarea prospeimei folosind nas electronic
1.12 Modalitate de divizare a coagularii pictinei in tocatura de vita
1.13. Gama de produse din carne tocat
2. SUBIECTELE I METODE
2.1. Obiectele studiului
2.2. Metode i principii generale de cercetare
2.2.1. Determinarea coninutului substantelor solide.
2.2.2. Determinarea capacitii de reinere a apei.
2.2.3. Determinarea coninutului de grsimi. (GOST 23042-86)
2.2.4. Determinarea coninutului de proteine (GOST 25011-81)
2.2.5. Determinarea aminoacizilor individuali.
2.2.6. Determinarea continutului substanelor volatile
2.2.7. Determinarea mediului PH
2.2.8. Determinarea prospeimei
2.2.9. Identificarea perooxidozei
2.2.10. Determinarea amoniacului
2.2.11. Detectarea Antibioticelor
2.2.12. Determinarea continutului de metale grele (GOST 51301-99)
3. REZULTATE CERCETARILOR
3.1. Evaluarea organoleptica a crnii tocate
3.2. Rezultatele determinarii substantelor solide
3.3. Rezultatele determinarii coninutului de proteine
3.4. Rezultatele determninarii coninutului de grsimi
3.5. Rezultatele determinarii mediului pH
3.6. Rezultatele determinarii continutului peroxidozei
3.7. Rezultatele determinarii continutului de glucoza in carne
4. Partea tehnologic.
4.1 Originile buctriei naionale
4.2 Scheme tehnologice
Bibliografie

CONCLUZII
Anexe
Introducere
In tehnologia de productie a produselor alimenare calitatea i
continutul materiei prime, eficiena proceselor de producie, sigurana
mediului, conformitatea produselor cu normele stabilite, conformitatea cu
cerinele sanitare i de igien sunt extrem de importante.
Soluionarea tuturor acestor aspecte necesit o cunoatere profunda
a metodelor de cercetare a materiei prime i produselor finite. Aceast
tiin include att dezvoltarea de noi principii i metode de analiz a
sistemelor alimentare, precum i stabilirea structurii substanelor individuale,
funciile i interaciunile lor cu alte componente ale acestui sistem.
Proprietatile unui produs - este o caracteristic obiectiv a produsului,
care poate aparea atunci cnd l creai, utilizai sau consumati. Proprietile
produsului pot fi mprite n simple i complexe. Printre proprietile simple,
se includ gustul, aspectul, culoarea, i la cele complexe - digestie, asimilare,
i altele.
Calitatea produsului este definit ca setul general de caracteristici
tehnici, tehnologici i operaionali ai produsului, prin care acesta din urm va
ndeplini
cerinele
consumatorului.
Studiul oricrui produs alimentar - o sarcin dificil de analiz. Avnd n
vedere natura i compoziia produselor, multe componente trebuie s fie
adaptate la caracteristicile metodelor standard ale compoziiei i structurii
fizico-chimic a produsului - adic, n fiecare caz, este nevoie de un grad mai
mare sau mai mic de cercetri analitice.
Astzi este posibil s se disting urmtoarele metode, aplicate pe
scar larg n industria alimentar: cromatografia de gaze, cromatografia de
lichide, spectrometria de absorbie atomic, fotometria, luminiscenta,
electroforez capilar, spectroscopie n infrarou, electrochimie, metodele
clasice de analiz (titrare, gravimetrie), metode reologice.
n prezent, se observa o tendinta de cretere a cotei aplicarii
tehnicilor cromatografice i electroforez capilar, indicnd o importana
majora a dezvoltrii acestor metode pentru industria alimentar. n viitor, se
estimeaza o majorare a aplicarii metodei spectrale, metodei de absorbie
atomic i metodei de electroforez capilar pentru determinarea calitatii
materiilor prime i a produselor finite.
Din aceasta rezult c elaborarea metodologiei de evaluare a
proprietilor materiilor prime i a produselor finite pentru ingineri industriali
este de o importanta majora.

1. LITERATURA DE SPECIALITATE
1.1. Compoziia i proprietile crnii
Produsele rezultate in urma sacrificarii animalelor i a psrilor se
considera a fi o structura multipla si complexa. n funcie de compoziia i
proprietile sale, ele pot fi utilizate pentru producerea produselor
alimentare, hrana pentru animale i produse tehnice, medicamente.

Pentru nutritia umana, carnea i produsele din carne prezinta o surse

importanta de proteine, grsimi, vitamine, minerale i extractibile, care sunt
utilizate de organism pentru biosinteza si satisfacerea necesitatilor
energetice a organismului.
Compoziia i proprietile crnii a animalelor sactrificate depind de
specia, rasa, varsta, sexul, condiiile de cultivare i de hrnire a animalelor i
a schimbrilor care au loc n esuturile sub influena enzimelor, a
microorganismelor, a oxigenului atmosferic i altor factori.
Compoziia i valoarea nutritiv a crnii
Carnea tesuturile musculare, obinute din sacrificarea bovinelor,
care reprezint totalitatea musculara, grsime, conjunctiv (sau fr) esuturi.
Calitatea crnii este determinat de raportul cantitativ al esturilor i
caracteristicile fizico-chimice si morfologice, n funcie de tipul de animal,
ras, vrst i sex, condiii i hrnire a animalului, caracteristicile anatomice
ale tesuturilor. Proporia de tesut din carne este de aproximativ: esut
muscular - 50-70%, grsimi - 3-20%, tesuturi osoase - 15-22%, esut
conjunctiv - 9-14%.
Tesutul muscular
Tesutul muscular - o bucat de carne, care are cea mai mare valoare
nutritiv. Este un ansamblu de membrane cantitativ predominante de fibre
musculare i a esutului conjunctiv.
Compoziie morfologic.
Fibrele musculare, individual pot fi considerate ca o celula gigantica
multinucleara. Invelisul ei - sarcolema - reprezint o membran dubl.
Diametrul fibrei musculare dezvoltate este de la 10 la 100 micrometri, iar
lungimea sa corespunde de obicei cu lungimea muchiului. Fibrele musculare
conin formaiuni filamentare - myofibrils si sunt aranjate n paralel cu axa
fibrei. Myofibrils sunt nconjurate de o faz lichid - sarcoplasma, care
conine nucleu, mitocondrii, ribozomi, lizozomi sau alti organoizi celulari.
Nucleele fibrelor musculare avnd o form alungit, sunt situate direct sub
sarcolem.
Sarcoplasma prezinta 35-40% din celule. Acest sistem neomogen,
format din proteine semi-lichide, care conin incluziuni de lipide de glicogen
din plasm endo-reea (reticulul sarcoplasmic) - un sistem complex de tuburi
i vezicule fine (rezervoare).
Myofibrilele sunt caracterizate prin strieri generate ca urmare a
alternanei de regiuni ntunecate (anizotrope) i regiuni deschise (izotrope),
care sunt denumite A-1 i Cisco-disc (fig. 1).
Z-linii situate n mijlocul primului disc limiteaza repetarea regiunilor de
myofibrile, numite sarcomeres.
Lungimea sarcomerului este de 2,5-3 mm. Fiecare miofibril este
formata din mai multe sute de sarcomere. De asemenea, in afara de Z-linii se
mai disting M-Linii i H-zone, care ocup partea central a A-discului. Odat

cu reducerea muschiului, lungimea sarcomerului poate fi miscorat la 25-50%

din valoarea iniial.

Desen 1.1. Schema compozitiei microfibrelor

Compoziia chimic.
Coninutul grupelor particulare de substane chimice n esutul
muscular este: 72-80% ap, proteine 16,5-20,9; radicali de azot - 1-1.7
radicali fr azot - 0,7-1,4; Lipide - 2-3; minerale - 1 1,5% - Proteinele
constituie aproximativ 80% din materia uscat a esutului muscular, ntr-o
mare msur determinind valoarea nutritiv, fizic i caracteristicile chimice
ale crnii, deasemenea specificul schimbarilor acestuia in urma prelucrarii
tehnice.
Proteine. Proteinele care alcatuiesc tesutul muscular, difera dupa
compoziia de aminoacizi, structura, proprietile fizice i chimice i funciile
biologice.
Acestea
sunt
mprite
n trei grupe principale: sarcoplasmic (35% din proteinele musculare),
miofibrilar (45% din proteinele musculare) si proteinele stromale. Starea
proteinelor musculare determina textura, continutul de ap, capacitatea de
emulsionare, proprietile de adeziune i culoarea crnii.
Proteinele sarcoplasmice. La categoria proteinelor sarcoplasmice
se atribuie proteinele ce se caracterizeaza prin dizolvarea in soluii ionice de
o concentratie redusa. Toate proteinele din acest grup, cu excepia
mioglobinei, sunt sisteme eterogene complexe, fizico-chimice similare
proprieti, ceea ce le face dificil de identificat. Separarea acestor proteine
pe Myogit, globulina X i mioalbumin este foarte condiionat si poarta un
caracter relativ.

Ponderea miogenului din totalul proteinelor din tesutul muscular,

constituie in jur de 20%. Greutatea molecular a miogenuluiu variaz de la
81.000 la 150 000. Punctul izoelectric este ntre pH 6,0-6,6, temperatura de
coagulare a soluiei este de55-66 C. Compoziia de aminoacizi a acestui
grup de proteine este bine echilibrat pentru aminoacizi de nenlocuit.
Proteinele din categoria miogenului au o serie de funcii enzimatice, n
special, reglementeaz conversia carbohidrailor. Proteinele din categoria
globulinei sunt in proportie de aproximativ 20% din numrul total de proteine
musculare. Acest grup de proteine au proprieti caracteristice globulinei.
Punctul izoelectric a globulinei X corespunde unui pH de 5,2. Temperatura
coagularii soluiei este de aproximativ 50 C. Rolul su biologic este neclar.
Continutul de mioalbumina este de 1-2% din coninutul total de
proteine din tesutul muscular. Acestea se atribuie la albuminele tipic
Mioalbumine.
Punctul
izoelectric
al
acestei
proteine este la pH 3,0-3,5. Temperatura de coagulare a mioalbuminei este
de 45-47 C.
Mioglobina - o proteina care defineste culoarea roie a esutului
muscular. Continutul mioglobinei in esutul muscular este de aproximativ 1%,
i
variaz
n funcie de vrsta i specia animalelor si a tipului tesuturilor musculare.
Funcia mioglobinei n esuturi este transportarea oxigenul catre sistemele
enzimatice livrat de hemoglobina din snge. Grupurile musculare care
efectueaz efort fizic intens, conin relativ mai multa mioglobina i, prin
urmare, au o culoare mai nchis.
Cu vrsta, coninutul aceastei proteine in tesutul muscular creste.
Greutatea molecular a mioglobinei la bovine este de 17000, porcine 16500.
Molecula mioglobinei const din partea proteica - globina (aproximativ
94% din greutatea total) i partea prostetic - hem. In centrul molecula
hem
se
afla
un
atom
de
fier,
avnd 6 legturi de coordonare: un atom de fier se leaga de o molecula de
globina; patru legaturi - cu nuclee atomilor de azot; a sasea este implicata n
formarea
legaturii
dintre
mioglobina
si complexului format din diferii compui.
Prezena mioglobinei determin o culoare violet-rou a esutului
muscular. Astfel, n atomul hem fierul este bivalent i este conectat la a
asea
legtura
de
coordonare
cu
o
molecul
de
ap.
Mioglobina uor combina oxigenul cu pigmentul rou-deschis - oxymyoglobin.
In acelasi timp, atomul de fier din molecula de hem nu se oxideaza i ramine
bivalent, datorit faptului ca moleculei hem este nconjurata de proteina de
mioglobina nepolara. Contactul indelungat cu oxigenul cauzeaz oxidarea
mioglobinei i aparitia metmyoglobinei care este de culoare maro.
n timpul prelucrrii industriale a crnii, mioglobina este expusa la
diverse transformri. In procesul prelucrarii termice, nsoite de denaturarea
hromoproteinelor, se formeaza gemohromii i hematina. In acest timp
culoare carne se schimba de la rou la brun-cenuiu.

Mentinerea culoarii caracteristice a crnii n timpul tratarii termice,

este asigurat prin introducerea de nitrat. In urma acestora, se formeaza
nitrosomyoglobina care in urma denaturarii globinei in procesul fierberii,
devine nitrozomiohroma dindu-le produselor o nuanta roza.
In sarcoplasma este prezenta proteina care leaga ionii de calciu n
mod reversibil, calmodulina. Ca o protein reglatoare, calmodulina joac rolul
de mediator n multe reacii enzimatice i C activabile + 2.
Aceasta proteina afecteaz procesul de contracia muscular,
modificarea consistenei crnii n timpul depozitrii.
Proteine miofibrilare. In componenta proteinelor miofibrilar se
includ
proteinele
specializate
de contractile ale sistemului muscular osos: miosina, actina, actomiozin,
tropomiozina, troponina, i altele.
Dintre proteinele miofibrilare reale miosina constituie aproximativ
55%. Greutatea molecular a miozina este de 450 000. Molecula de protein
are o form alungit (150 nm). Dou lanuri lungi de proteine care au o
greutate molecular de aproximativ 200000 fiecare formeaz o spiral dubl,
aa-numita "coad" molecula. Lungimea moleculei este de cteva lanuri de
polipeptide scurte, crend un "cap" globular al moleculei (Fig. 2).

In componenta aminoacizilor se includ toi aminoacizii eseniali. In

total in molecul de miozina se conin aproximativ 5000 de resturi de
aminoacizi. Aproximativ 30% dintre ei sunt dicarboxilici, aminoacizi care
determin proprietile miozinei i capacitatea sa de a lega ionii de potasiu,
calciu i magneziu.
Cea mai important proprietate a miozinei este capacitatea sa de a
cataliza divizarea ATP la ADP i H3PO4. n timpul aceastei reactii se degaja
energie necesar pentru contracia muscular.