CAPITOLUL I

CHIMIA SI BIOCHIMIA CARNII

Din punct de vedere al chimiei alimentelor, în sens strict sub denumirea de carne
se înţeleg muşchii scheletici ai animalelor cu sânge cald, dar în scop alimentar sunt
folosite şi alte părţi ale organismului acestora cum ar fi ţesuturile grase, unele organe
interne şi sângele. Din punct de vedere al legislaţiei alimentare termenul “carne” include
toate părţile animalelor cu sânge cald în stare proaspătă sau procesată, potrivite pentru
consumul uman.
Compoziţia cărnii este afectată de factori genetici care influenţează: distribuţia
grăsimii şi a cărnii, vârsta la care grăsimea tinde să se acumuleze în condiţii normale de
hrănire, proporţia de grăsime şi oase.

I.1. PROTEINELE TESUTULUI MUSCULAR

Muşchiul liber de grăsimea aderentă conţine în medie 76% apă, 21,5% substanţe
cu azot, 1,5% grăsimi, 1% minerale şi cantităti variabile de hidraţi de carbon (0,05-0,2%).
Proteinele ţesutului muscular se impart în trei mari categorii:
- proteinele aparatului contractil: actomiozina, tropomiozina şi troponina şi care pot
fi extrase cu soluţii concentrate de săruri
- proteine solubile în apă şi în soluţii diluate de săruri: mioglobina, enzime
- proteine insolubile: din ţesuturi conective şi membrane proteice

I.1.1. Proteinele aparatului contractil şi funcţiile sale

I.1.1.1. Miozina
Miozina reprezintă între 50-60% din totalul proteinelor prezente în aparatul
contractil. Moleculele miozinei formează filamentele groase ale fibrei musculare.
Miozina poate fi izolată din ţesutul muscular cu soluţii tampon de tărie ionică ridicată.
Greutatea moleculară a miozinei este de aproximativ 500 kdal.
Miozina constă din două catene peptidice identice foarte lungi numite lanţuri
grele, fiecare având în jur de 1800 resturi de aminoacizi. Fiecare lanţ greu se află în
conformaţie de α-elice, iar cele două lanţuri sunt împletite ca într-o funie. Ambele lanţuri
polipeptidice grele sunt pliate în structuri globulare pentru a forma capul moleculei. In
plus, capul conţine patru lanţuri polipeptidice mai mici, uşoare. In molecula miozinei sunt
întâlniţi trei aminoacizi neobişnuiţi, derivaţi ai histidinei şi lisinei, localizaţi în „capul”
moleculei.
Miozina se caracterizează prin activitatea sa ATP-azică, adică prin capacitatea de
a hidroliza gruparea fosfat terminală din molecula macroergică de ATP (este depozitul şi
transportatorul de energie al organismului), eliberând astfel energie. Activitatea este
localizată la capetele moleculei şi este necesară pentru interacţiunea miozinei cu actina,
în timpul contracţiei şi relaxării musculare.
I.1.1.2. Actina
Reprezintă între 15-30% din totalul proteinelor aparatului contractil şi este
constituentul principal al filamentelor subţiri ale fibrei musculare. Este mult mai puţin
solubilă decât miozina.
Actina poate exista sub forma unui monomer cu structură globulară, sau sub
forma unui polimer fibros.

I.1.1.3. Tropomiozina şi troponina

Tropomiozina este o polipeptidă constituită din două lanturi polipeptidice de
formă elicoidală care formează o împletitură răsucită.
Troponina este o proteină globulară mare, formată din trei subunităţi polipeptidice
având fiecare o funcţie specifică:
 subunitatea care leagă Ca2+ simbolizată TN-C
 subunitatea legată de actină TN-I
 subunitatea care leagă tropomiozina TN-T
Fiecare moleculă de troponină este atasată de filamentele subţiri de actină prin
două situsuri (puncte) de legare, unul specific pentru lanţul de actină, celălalt pentru cel
de tropomiozină. Troponina este o moleculă reglatoare impliocată în contracţia şi
relaxarea musculară. In Figura 1 este reprezentat schematic un filament subţire.

Figura 1. Reprezentarea schematică a unui filament subţire

I.1.1.4. Contracţia şi relaxarea musculară

Stimularea muşchilor prin impuls nervos atrage eliberarea de ioni Ca2+ în
citoplasma celulei musculare. Concentraţia ionilor de Ca2+ în sarcoplasma (citoplasma)
muşchiului în repaus creşte rapid la 10-5 mol/L de la 10-7 mol/L. Ionii de Ca2+ se vor lega
de componenta TN-C a troponinei producând modificarea conformaţiei acesteia. Astfel,
actina va fi expusă interacţiunii cu capetele de miozină. Energia necesară pentru
modificarea capetelor nelegate de miozină se obţine din hidroliza ATP-ului. Produşii
acestei hidrolize, ADP şi Pi rămân pe capetele miozinice care se leagă de monomerii de
actină. Capetele miozinice legate acum de actină sunt forţate la o modificare
conformaţională care forţează deplasarea relativă a filamentului subţire către filamentul
gros – contracţia. (Figura 2).
Când capetele miozinice eliberează ADP şi Pi şi se detaşează de filamentul
subţire, ele devin capabile să preia un nou ATP liber. Dacă în citoplasmă concentraţia
Ca2+ rămâne ridicată ATP va hidroliza din nou şi se va repeta interacţiunea capetelor de
miozină cu filamentul subţire. Dacă concentraţia ionilor de Ca2+ scade nu mai are loc
hidroliza ATP, tropomiozina blochează din nou accesul capetelor de miozină la legarea
de siturile de actină şi muşchiul revine la starea de repaus.
Când nivelul de ATP este scăzut (muşchiul nu primeşte energia necesară), nu are
loc detaşarea filamentelor de actină şi miozină şi muşchiul rămâne într-o stare rigidă
contractată cunoscută sub denumirea de „rigor-mortis”. Deci relaxarea musculară depinde
de prezenţa ATP regenerat (adică a energiei).

Figura 2. Contracţia şi relaxarea

musculară: a) capul de miozină
energizat care conţine ADP şi Pi strâns
legaţi ajunge în contact cu un monomer
de actină prin activarea troponinei de
către ionii Ca2+; b) capul de miozină
legat de actină suferă o modificare
conformaţională astfel încât formează
un unghi de 45 cu coada;
c)desprinderea ADP şi Pi care sunt
înlocuiţi de ATP iar capul miozinei se
detaşează de filamentele subţiri; d)
revenirea capului miozinei la 90 şi
pregătirea pentru interacţiunea cu
următorul monomer de actină

I.1.2. Proteinele solubile

Reprezintă 20-30% din totalul proteinelor ţesutului muscular. Vâscozitatea

ridicată a sarcoplasmei se datorează concentraţiei mari de proteine solubile reprezentate
de mioglobină şi enzime.

I.1.2.1. Enzimele
Sarcoplasma conţine majoritatea enzimelor necesare căilor metabolice.

I.1.2.2. Mioglobina
Celulele ţesutului muscular conţin în medie 2,5% din pigmentul roşu mioglobină,
a cărui cantitate variază considerabil în carnea albă comparativ cu cea roşie. Mioglobina
depozitează oxigenul şi îi măreşte considerabil viteza de difuziune în celulă.
Mioglobina este o moleculă relativ mică. Ea conţine o feroporfirină sau hem,
grupare identică cu cea a hemoglobinei. Partea proteică este formată din opt segmente
aproximativ drepte, unite prin porţiuni curbate. Fiecare segment este o α-elice cu sensul
spre dreapta. Structura cuaternară a acestei proteine constă din patru lanţuri polipeptidice
care leagă o moleculă de pigment.
Mioglobina prezintă următoarele caracteristici:
- molecula este foarte compactă, în interiorul ei rămâne spaţiu doar pentru
moleculele de apă
 - toate resturile R polare din catenele laterale ale aminoacizilor se găsesc spre
exteriorul moleculei şi sunt hidratate
- aproape toate resturile R nepolare din catenele laterale ale aminoacizilor se găsesc
în interiorul moleculei ferite de expunerea la apă
- resturile de prolină se găsesc numai în zonele de curbură, care mai conţin
aminoacizi care nu formează cu uşurinţă structuri tip α-elice
- conformaţia de ansamblu a lanţului polipeptidic este aproape identică la
mioglobina tuturor speciilor, deşi apar unele diferenţe în secvenţele şi compoziţia
de aminoacizi
Componenta neproteică a mioglobinei este pigmentul roşu, hemul (Figura 3),
inclus în partea hidrofobă a structurii globinei, fiind legat de un rest de histidină.
Pigmentul este acelaşi cu cel din hemoglobină, fiind o feroporfirină (practic o Fe2+-
feroporfirină).

Figura 3. Structura Fe2+-protoporifirinei şi legătura sa cu catena polipeptidică

Mioglobina furnizează oxigen muşchiului datorită abilităţii sale deosebite de a

lega reversibil oxigenul. Astfel la o presiune parţială joasă a oxigenului, hemoglobina din
sânge cedează oxigenul către mioglobina ţesutului muscular. Eficienţa transferului
oxigenului de la hemoglobină (Hb) la mioglobină (Mb) este influenţată de scăderea pH-
ului, deoarece legarea oxigenului este dependentă de pH.
Spre deosebire de mioglobină – pigmentul principal al cărnii – hemoglobina
contribuie puţin la culoarea cărnii. Totuşi aspectul vizual al cărnii tăiate depinde nu
numai de absorbţia pigmenţilor ci şi de difuzia luminii pe suprafaţa fibrei musculare.
Principalii compuşi responsabili de culoarea finală a cărnii sunt (Figura 4):
 mioglobina (Mb) purpurie
 oximioglobina (MbO2), complexul Fe2+ cu mioglobina şi cu oxigenul este roşu
strălucitor
 metmioglobina (MMb+), produsul de oxidare al mioglobinei la Fe3+ este brun

Figura 4. Spectrele de absorbţie ale mioglobinei, oximioglobinei şi metmioglobinei

Hemul lipsit de partea proteică (globina) nu poate lega oxigenul dar se poate
oxida rapid la hemină (ce va conţine Fe3+).
Culoarea cărnii proaspete este determinată de raportul între Mb – MbO2 – MMb+:

+ O2
rosu Mb MbO2 rosu
- O2 stralucitor

MMb+

brun

MbO2 stabilă se formează la presiune parţială ridicată a oxigenului. Carnea

proaspăt tăiată dobândeşte o culoare roşu-zmeurie luminoasă care este considerată o
marcă a calităţii. Oxidarea lentă şi continuă a MbO2 la MMb+ este favorizată de o
presiune parţială redusa a oxigenului.
Transformarea Fe2+ la Fe3+ (cunoscut şi ca autooxidare) este reflectată prin
schimbarea coloraţiei de la roşu la brun, iar MMb+ nu formează aduct cu oxigenul
deoarece Fe3+ este un donor de electroni mult mai slab decât Fe2+. Autooxidarea este
accelerată de scăderea pH-ului care duce la disocierea complexului proteină-pigment.
Curând după sacrificarea animalului carnea are un pH de aproape 7, ceea ce
înseamnă că Mb este stabilă. MbO2 este mai stabilă la temperaturi mai joase. In timpul
perioadei „post-rigor” pH-ul, ceea ce face ca Mb să devină tot mai susceptibilă la
autooxidare. Carnea proaspătă posedă un sistem ce poate reduce MMb+ la Mb.
Formarea lentă a MMb+ poate fi inversată la presiune parţială joasă a oxigenului,
adică în interiorul cărnii tăiate sau în carnea ambalată, sigilată. De aceea ambalarea cărnii
în ambalaje permeabile pentru oxigen nu este potrivită, deoarece după un timp
capacitatea sa reducătoare se epuizează. Deci cel mai potrivit este un ambalaj
impermeabil pentru oxigen. Astfel tot pigmentul este prezent ca şi Mb care este
transformată în MbO2 de culoare roşu-strălucitor numai când ambalajul este complet
deschis.
Stabilizarea culorii cărnii prin adaus de nitrit sau nitrat (conservanţi) se datorează
reacţiei:
Mb + NO-2 MMb+ + NO

Oxidul de azot formează cu Mb şi MMb+ complecşii MbNO şi MMb+NO de

culoare roşu-strălucitor, foarte stabili (Figura 5)
NO3-

NO2-

incalzire NO
MMb+ MMb+ MMb+NO
denaturata bruna rosu
bruna stralucitor

ox. red. red.

incalzire

+O2
NO
MbO2 Mb MbNO
rosu rosu rosu
-O2
deschis purpuriu stralucitor

pH  5 pH  5 incalzire

oxidare
Hemina Hem + globina MbNO
denaturata
rosu
Figura 5. Reacţiile mioglobinei stralucitor
I.1.3. Proteine insolubile

Principala fracţiune a proteinelor insolubile în apă sau în soluţii saline este

constituită din proteinele ţesutului conjunctiv, grup care include membranele şi partea
insolubilă a aparatului contractil.

I.1.3.1. Colagenul
Colagenul din ţesutul conjunctiv al animalelor superioare constituie 20-25% din
totalul proteinelor acestora. Cu cât un animal este mai mare şi mai greu, cu atât este mai
mare fracţiunea din proteinele totale reprezentată de colagen.
Fibrele de colagen sunt aranjate în diferite moduri dependent de funcţia biologica
a tipurilor particulare de ţesut conjunctiv. In tendoane fibrele de colagen sunt aranjate în
mănunchiuri paralele pentru a da structuri de o mare rezistenţă dar cu o capacitate
minimă de întindere. Materialul organic din corneea ochiului este colagen aproape pur.
Deşi în colagenul diferitelor specii apar diferenţe în ceea ce priveşte secvenţa de
aminoacizi, cele mai multe tipuri de colagen conţin aproximativ 35% glicină, 11%
alanină, semănând cu β-keratinele. Colagenul se distinge prin conţinutul neobişnuit de
ridicat de prolină (12%) şi hidroxiprolină (9%), un aminoacid rar întâlnit în alte proteine.
Colagenul conţine de asemenea hidraţi de carbon (glucoză şi galactoză) ataşaţi de
resturile hidroxil din catenele laterale ale aminoacizilor lanţurilor peptidice prin legături
de tip O-glicozidice.
Secvenţa completă de aminoacizi a colagenului nu este pe deplin elucidată, dar s-a
determinat prezenţa foarte frecventă a secvenţelor de tipul:

-Gly-X-Pro- -Gly-Pro-X- -Gly-X-Hpr- -Gly-Pro-Hpr-

unde X poate fi orice alt aminoacid.

Structura secundară a colagenului este cea a unei elice triple a lanţurilor

polipeptidice. Lanţurile sunt legate între ele prin legături de hidrogen. Frecventele resturi
de prolină determină aranjamentul elicoidal caracteristic al lanţului, în timp ce radicalii R
din catena laterală a glicinei (de fapt un atom de hidrogen) plasaţi tot în a treia poziţie
permit încolăcirea lanţurilor unul în jurul celuilalt. Pentru cele trei lanţuri peptidice sunt
posibile două aranjamente denumite colagen I şi II.
Colagenul este constituit din unităţi de bază care se repetă, numite tropocolagen.
Aceste unităţi sunt dispuse în ordinea cap-coadă în mănunchiuri paralele, în care capetele
apar în trepte.