I.3.

TRANSFORMARILE POST-SACRIFICARE IN MUSCHI

Imediat după sacrificarea animalului carnea caldă este moale, flască,

iar prin prelucrare termică devine aspră cu gust fad (supa obţinută nu are
aroma specifică de carne).

I.3.1. Rigiditatea musculară (rigor mortis)

După sacrificarea animalului, prin încetarea circulaţiei sanguine

încetează şi aprovizionarea cu oxigen a acestuia. Cu toate acestea, structurile
vii ale muşchiului continuă şa funcţioneze pentru un anumit timp în vederea
atingerii homeostaziei (reprezintă proprietatea organismului de a menţine, în
limite foarte apropiate, constantele mediului intern). Acum activitatea fibrei
musculare depinde de rezervele sale energetice capabile să regenereze ATP:
glicogenul şi fosfocreatina.
In momentul încetării aprovizonării cu oxigen încep să acţioneze
condiţiile anaerobe. Compuşii fosforici bogaţi în energie (creatinfosfat, ATP
şi ADP) sunt degradaţi. Singura sursă de energie rămâne glicoliza
(degradarea anaerobă a hidraţilor de carbon) care este dependentă de pH,
temperatură şi de prezenţa în muşchi a glicogenului. Degradarea
glicogenului cu formare de acid lactic determină scăderea pH-ului
muşchiului de la 6,5 iniţial la mai puţin de 5,8 (practic între 5,4-5,7 funcţie
de muşchi). Acest pH este numit „pH ultim” şi valoarea sa este determinată
de oprirea glicolizei (Figura 9).
 Figura 9. Modificări post-mortem în muşchiul de vacă:
a) M. longissimus dorsi; b) M. psoas; ——: pH-ul;
- - -: variaţia ATP; -·-·-: variaţia creatinfosfatului

Când cantitatea de glicogen este redusă se formează mai puţin acid

lactic, ceea ce creşte pericolul dezvoltării bacteriilor de putrefacţie care se
înmulţesc în mod deosebit în mediul alcalin.
In muşchiul post-sacrificare, cu toate că acesta este moale, flexibil şi
uscat imediat după moartea animalului, prin dispariţia progresiva a ATP-ului
se instalează rapid starea de contracţie prin formarea de actomiozină:
muşchiul intră în rigiditate (rigor mortis) care este completă atunci când
fibra musculară nu mai poate resintetiza ATP. In paralel muşchiul îşi
diminuează progresiv elasticitatea şi excitabilitatea, devine suculent.
Cinetica pierderii elasticităţii este dependentă de concentraţia ATP-ului, a
creatinfosfatului şi de valoarea „pH-ului ultim”.
Inceputul fazei de rigor mortis se produce în muşchiul de vacă într-un
interval de 10-24 ore, în cel de porc în 4-18 ore, în cel de pui 2-4 ore. Viteza
de scădere a pH-ului şi valoarea pH-ului ultim sunt importante pentru
capacitatea cărnii de reţinere a apei şi de aceea pentru calitatea ei. Cu cât
răcirea post-mortem este mai rapidă şi mai intensă, muşchii cărnii respective
vor avea o capacitate mai mare de reţinere a apei decât în cazul răcirii lente.
Scăderea rapidă a ATP-ului şi a pH-ului duc la scăderea capacităţii de
reţinere a apei şi determină apariţia defectelor cărnii: muşchii devin pali, moi
şi exudează (picură): carne PSE.
I.3.2. Maturarea cărnii (frăgezirea cărnii)

Maturarea cărnii începe idată cu terminarea rigidităţii şi este

caracierizată de o viteză şi intensitate care depind de factori biologici şi
tehnologici. Procesul se realizează printr-un mecanism enzimatic care
implică participarea enzimelor proteolitice intracelulare şi printr-un
mecanism fizico-chimic.
Aşa cu ms-a prezentat anterior, intensificarea proceselor abaerobe
atrage după sine creşterea cantităţii de acid lactic din muşchi. Această
acidifiere a ţesutului muscular post-sacrificare este însoţită de creşterea
presiunii osmotice (practic o dublare a acesteia) ca urmare a acumulării în
sarcoplasmă a moleculelor cu masa moleculară mică. Creşterea presiunii
osmotice produce modificări importante la nivelul structurii contractile, ceea
ce facilitează în final acţiunea enzimelor endogene. Sub acţiunea pH-ului
scăzut, complexul rigid actomiozină se scindează în actină şi miozină.
Miozina asigură suculenţa cărnii având proprietăţi hidrofile, spre deosebire
de complexul actomiozinic care este hidrofob.
In cazul muşchiului de vită „rigor mortis” se termină la 2-3 zile după
sacrificare. In acest timp carnea devine moale şi fragedă. Pe masura
maturării carnea îşi îmbunătăţeşte frăgezimea iar după dezvoltarea aromei
necesită timpi diferiţi, funcţie de temperatură. Astfel la temperaturi în jur de
0C sunt necesare 14 zile pentru carnea de vită, 60 ore pentru cea de porc şi
36 ore pentru cea de pui.
Odată cu maturarea se produce o uşoară creştere a pH-ului, o oarecare
creştere a capacităţii de reţinere a apei şi se diminuează pierderea de fluide la
încălzirea cărnii (prelucrare termică). Viteza de maturare a cărnii depinde şi
de specia animalului. Cel mai rapid se maturează carnea de pasăre, urmată
de cea de porc, viţel şi apoi cea de vită adultă. Aceste diferente depind de
calităţile metabolice şi contractile ale muşchiului: muşchi de culoare albă cu
contracţie rapidă şi metabolism glicolitic, sau muşchi roşii cu contracţie
lentă şi metabolism oxidativ.
In cadrul aceluiaşi muşchi (de păsări, porcine, bovine) modificările
structurilor miofibrilare în ţesutul muscular post-sacrificare, inclusiv
maturarea vor depinde de proporţia dintre diferitele tipuri de fibre.
Procesul de frăgezire al cărnii este afectat şi de vârsta animalului,
principalul implicat în aceasta fiind colagenul. Practic prin înaintarea în
vârstă conţinutul acestuia nu se modifică semnificativ, dar se schimbă
calitatea sa, în sensul că fibrele de colagen devin mult mai stabile termic ca
urmare a creşterii numărului de legături intermoleculare cu rezistenţă mare
la căldură şi cu rezistenţă mecanică ridicată. Concomitent are loc reducerea
solubilităţii (tot dependent de temperatură). Concomitent are loc o evoluţie a
metabolismului spre cel de tip oxidativ.

I.4. CAPACITATEA CARNII DE RETINERE A APEI

Trsutul muscular conţine între 20-25% proteine şi 74-76% apă, ceea

ce înseamnă că la 100g proteine revin în jur de 350-360g apă. Din cantitatea
totală de apă nu mai mult de 5% este legată direct de grupările hidrofile ale
catenelor laterale proteice. Restul, adică aproape 95% este menţinută prin
forţe de capilaritate între fialmentele subţiri şi cele groase. Cu cât cantitatea
de apa legată în această reţea este mai mare, muşchiul este mai umflat şi
carnea mai moale şi mai suculentă. Deci capacitatea de reţinere a apei este în
strânsă legătură cu umflarea proteinelor şi cu consistenţa cărnii.
Reţinerea apei in reţeaua gelului proteic depinde de abundenţa
legăturilor încrucişate dinte catenele peptidice. Aceste legaturi pot fi
interacţiuni hidrofobe, ionice, de hidrogen şi pot implica ioni divalenţi. Un
număr scăzut de legături încrucişate duce la umflarea reţelei de gel proteic,
pe când un număr mare duce la contracţia acestuia.
Se ştie de asemenea că solubilitatea în apa a proteinelor este
dependentă de ph şi de concentraţia sarurilor prezente, iar efectul de
salefiere al ionilor depinde de natura acestora. Fiind substanţe polare
proteinele – inclusiv cele musculare – sunt hidratate în apă. Gradul lor de
hidratare (g apă de hidratare/g proteină) diferă de la o proteina la alta.
Umflarea (gonflarea) proteinelor insolubile în apă este fenomenul ce
corespunde hidratării proteinelor solubile, fenomen prin care inserţia
moleculelor de apă între catenele peptidice determină creşterea în volum
concomitent cu modificări ale caracteristicilor fizice ale proteinelor.
Cantitatea de apă reţinută prin gonflare poate fi de câteva ori mai mare decât
greutatea proteinei iniţiale.
Capacitatea cărnii de reţinere a apei are o importanţă practică
deosebită în procesarea ulterioară a cărnii, ea influenţând pierderile în
greutate la refrigerare, la tratament termic, dar şi suculenţa după tratamentul
termic. Această capacitate este afectată de către pH şi ionii prezenţi în
mediul proteic. In jurul valorilor de pH corespunzătoare punctului lor
izoelectric încărcătura electrica a proteinelor şi deci interacţiunile lor
electrostatice se diminuează, manifestându-se şi o scădere a capacităţii de
reţinere a apei. Astfel capacitatea proteinelor musculare de a reţine apa este
minimă în jurul pH-ului de 5-5,5, care la rândul său este foarte apropiat de
valoarea „pH-ului ultim” al cărnii de la finalul rigidităţii. La îndepartatrea
pH-ului de valoarea pHi proteinel se încarcă electric (pozitiv daca pH-ul
scade, respectiv negativ dacă creşte), spaţiile dintre molecule cresc şi are loc
o creştere a capacităţii de reţinere a apei. Adaugarea de sare la carne
modifică valoarea pHi spre cele corespunzătoare gonflării minime datorită
intrării în competiţie a anionului. In aceste condiţii capacitatea de legare a
apei în prezenta sărurilor va fi mai mare la orice valoare de pH diferită de
pH-ul izoelectric al cărnii fără adausul de sare.
Capacitatea de legare a apei de către tesutul muscular imediat după
sacrificare, când muşchiul este incă cald şi înainte de instalarea rigidităţii
musculare este mai mare şi datorita prezentei ATP la concentraţii încă destul
de ridicate. Pe parcursul instalarii rigidităţii musculare ca o consecinţă a
disparuţiei ATP se foremaza complexul actomiozinic prin fixarea
filamentelor subţiri de actină de cele groase de miozină. Această fixare
determină o scurtare a sarcomerului şi ca urmare o expulzare a apei
intermiofibrilare şi apoi extracelulare (un astfel de tip de contractare se
produce şi în timpul tratamentului termic al cărnii în care este implicat şi
ţesutul conjunctiv).

I.6. AROMA CARNII

Carnea ca atare materie primă posedă doar o aromă slabă. In schimb

în urma prelucrării termice se dezvoltă o varietate de arome intense,
caracterul acestora fiind dependent de tipul cărnii şi de modul de preparare.
Natura cărnii îşi manifesta efectul prin intermediul produşilor de
descompunere ai lipidelor componente, în timp ce modul de peparare
influenteaqză prin temperatură şi concentraţia reactanţilor. Astfel un extract
apos de carne, deshidrată cu grijă, rece, duce la încălzire la o aromă de
carne friptă, pe când un extract incălzit direct fără o deshidratare
prealabilă duce la o aromă de bulion. Când carnea este prăjită în ulei
fierbinte, acesta este un reactant adiţional.
Aroma cărnii este dată de:
 substanţe de aromă nevolatile (aminoacizi, peptide, acizi nucleici)
 intensificatori de aromă (acid glutamic, IMP)
 constituenţi de aromă volatili (provin din fracţiunea solubila în apă)
Substanţele volatile aromatizante se formează prin reacţiile de
degradare Maillard şi Strecker. La aceste reacţii participă aminoacizii şi
proteinele native, peptidele, glicoproteinele, iar pe de altă parte acizii
nucleici şi nucleotidele care asigură zaharurile necesare. In plus un rol în
formarea aromei este atribuit şi tiaminei (vitamina B1)..
 In componenţa substanţelor volatile rezultate prin încălzirea cărnii au
fost identificaţi compuşi aparţinând diferitelor clase (alcooli, aldehide,
cetone, acizi carboxilici, esteri, derivaţi benzenici, furani, lactone, pirani
etc.).
Deşi s-au identificat numeroşi produşi de aromă, nu sunt incă
elucidate complet contribuţile lor senzoriale. Astfel se ştie că un rol
important în aroma de carne îl joacă compuşii cu sulf. Se pare că ei apar
datorită interacţiunii grupărilor carbonil cu hidrogenul sulfurat şi amoniac.
Trebuie precizat ca aroma tipica de carne, aromă cu o mulţime de variaţii nu
poate fi asigurată decât cu participarea unui numar mare de compuşi prezenţi
în concentraţii şi proporţii anume.
O aromă care sa imite mai mult sau mai puţin satisfacător aroma de
carne este realizabilă folosind constituenţi de aromă cunoscuţi sau
înlocuindu-i pe aceştia cu analogi sintetici individuali sau în amestec.
Un compus tipic cu aromă de carne este 5-etil-3-hidroxi-4-metil-
2(5H)furanona, rezultat din treonină prin încălzire, cu formarea intermediară
a acidului α-cetobutiric:

dezaminare CH3 OH
H2N CH COOH CH3 CH3
oxidativa
2 CH OH O C CH2 + O C CH2 O C CH C C2H5
CH3 COOH COOH COOH COOH

Thr
O CH3 HO CH3 HO CH3
-H2
C2H5
-H2O -CO2
O O O O C2H5 O O C2H5
COOH

Acidul ferulic, homocisteic, ibotenic şi alţii sunt potenţiatori de aromă

cu efect similar acidului glutamic:
CH CH COOH
O H
N C COOH H2N CH COOH
NH2 CH2
OCH3 HO
CH2 SO3H
OH acid ibotenic acid homocisteic
acid ferulic acid  -amino-2,3-dihidro-2-oxo
(eterul 3-metilic al -5-oxazol-acetic
acidului cafeic)
I.7. PESTII SI ALTE SPECII COMESTIBILE

Peştii şi produsele obţinute din aceştia precum şi alte specii acvatice

comestibile joacă un rol important în nutriţia umană ca sursă biologică de
proteine cu valoare nutritivă ridicată, de grăsimi şi de vitamine liposolubile.
Peştii pot fi clasificaţi în diferite moduri:
 După mediul în care vieţuiesc: peşti marini (hering, cod), peşti de apă
dulce (ştiucă, crap, păstrăv), peşti care pot trăi atât în apă dulce cât şi în apă
sărată (somon, anghila)
 După forma corpului: peşti rotunzi (cod) sau plaţi (calcan)
Pescuitul comercial are loc în largul mării, în zonele de coastă şi în
arealele bogate în surse de apă dulce. Programele ecologice de conservare şi
protejare a perioadei de depunere a icrelor joacă un rol important în
managementul resurselor marine de orice tip. Datorită valorii nutritive
ridicate a acizilor graşi ω-polinesaturaţi conţinuţi, consumul de peşte se
recomandă a fi o parte importantă a nutriţiei umane. In general peştii
prădători au un gust mai bun decât ceilalţi, la fel peştii mai graşi. De
asemenea sunt mai solicitaţi pe piaţă peştii cu mai puţine oase.
In alimentaţia omului în afară de peştii propriu-zişi sunt consumate şi
alte specii acvatice: moluştele, crustaceele şi batracienele. Dintre moluşte
amintim: stridia, midia, pecterul, urechea de mare, melcul de livadă,
caracatiţa, spia, calamarul. Dintre crustacee prezintă importanţă industrială
racii de mare, de râu, de baltă, homarii, langustele, creveţii şi crabii, iar
dintre batracieni în special broasca verde de baltă (prelucrate sub denumirea
de „pui de baltă” doar pulpele).

I.7.1. Structura pielii şi a ţesutului muscular al peştilor

In întregul regn animal funcţiile muşchilor sunt similare şi anume

asigurarea locomoţiei. Totuşi există diferenţe importante între specii şi chiar
între muşchii aceluiaşi animal, în special când funcţia muschilor este
diferită. Diferenţele sunt foarte evidente în cazul comparaţiei dintre peşti şi
mamiferele terestre sau păsări. Acestea se datoresc următoarelor:
 Corpul peştilor este susţinut de către apă, de aceea peştii nu au nevoie de
unţesut conjunctiv extins şi puternic pentru a susţine muşchii
 Deoarece majoritatea peştilor ce au importanţă comercială trăiesc într-un
mediu exterior rece, proteinele din ţesutul muscular au proprietăţi diferite
de cele ale speciilor cu sânge cald. Astfel, proteinele peştilor sunt
influenţate mai puţin de viteza de modificare a pH-ului post-mortem. In
 schimb în cazul congelării şi stocării ulterioare proteinele din ţesutul
muscular al peştilor suferă modificări texturale importante ca urmare a
intoleranţei lor la condiţiile impuse prin congelare: creşterea concentraţiei
de sare şi scăderea pH-ului (în schimb proteinele din carnea animalelor
domestice şi păsărilor sunt relativ stabile în condiţiile stocării după
congelare)

Scheletul dermic al peştilor este alcătuit din solzii care învelesc corpul
peştilor. La unele specii aceştia se îndepărtează uşor de corp, în timp ce la
alte specii solzii sunt binbe înfipţi. La multe specii de peşti solzii lipsesc.
Pielea peştilor constă din două straturi: un strat superficial – epiderma
exterioară şi sub aceasta un strat profund – derma (cutis, corium). Epiderma
exterioară nu este cornoasă ca la animale ci are un conţinut foarte ridicat de
apă, având numeroase celule glandulare ce secretăun mucus responsabil de
caracterul alunecos al acesteia. Componentele principale ale acestuia sunt
polizaharide ce conţin ca principale zaharuri glucozamina şi galactozamina.
Derma este în strânsă interacţiune cu fibrele tesutului conjunctiv şi conţine
diferiţi pigmenţi, majoritatea guanofori, ce conţin cristale albe-argintii de
guanină.
Solzii apar din dermă. Numărul, dimensiunile, aranjarea lor diferă de
la o specie la alta. Acest lucru este important în procesarea industriala a
peştelui, deoarece determină faptul că acesta se prelucrează împreună sau nu
cu pielea sa. Natura şi starea pielii peştelui afectează şi mirosul. Imprăştierea
microflorei pielii după moartea peştelui poate cauza o descompunere rapidă
a acestuia. Pielea conţine numeroşi spori rezistenţi la temperaturi scăzute,
care se pot dezvolta chiar şi la -10C. Descompunerea este de asemenea
favorizată de bacteriile prezente în intestinele peştilor.
Cea mai mare importanţă o au cei doi muşchi dorsali şi cei doi muşchi
abdominali, primii aşezaţi de o parte şi de alta a coloanei vertebrale, iar
ceilalţi îmbrăcând părţile abdominale ale peştelui.
Fibrele ţesutului muscular de peşte sunt scurte şi grupate în secţiuni
musculare numite miomeri, despărţiţi între ei prin foiţe de ţesut conjunctiv.
In timpul prelucrării termice ţesutul conjunctiv este gelatinizat, iar ţesutul
muscular este dezintegrat foarte uşor, apărând sub formă fragmentară
caracteristică (asemănător unor fulgi). Ca şi în tesutul muscular al
mamiferelor, miofibrilele sunt alcătuite din filamente groase şi subţiri. In
funcţie de conţinutul de mioglobină, carnea peştilor poate fi mai închisă sau
mai deschisă la culoare. Muşchii de culoare închisă se găsesc mai ales
imediat sub piele şi sunt asemănători muşchiului inimii, fiind cei implicaţi in
înot. Muşchii deschişi la culoare sunt implicaţi în efortul intens. Muşchii de
culoare închisă sunt bogaţi in acizi nucleici, lipide şi vitaminele grupului B.
Cei de culoare deschisă îşi iau energia din glicoliza şi au o activitate ATP-
azică ridicată.

I.7.2. Compoziţie

Porţiunea utilizabilă a peştilor este procemtual mult mai scăzută decât

a animalelor cu sânge cald. Carnea peştilor este usor digerabilă, dar deoarece
digerarea sa este atât de rapidă senzaţia de saţietate dispare tot atât de rapid.
Pierderile la gătire sunt de ~15%. Valoarea biologica a proteinelor din peşte
este similară cu cea a animalelor domestice. Conţinuutl de proteină este în
jur de 17-20%, în timp ce cel de apă şi grăsime variază în limite foarte largi.
Există astfel peşti „negraşi” cu 0,1-0,3% grăsime şi peşti graşi cu 16-26%
grăsime.

I.7.2.1. Proteine
Continutul in azot proteic al ţesutului muscular al peştilor variază între
2-3%, aparatul contractil având un conţinut de 75% proteine (proteinele
sarcoplasmei reprezintă între 16-22% din totalul proteinelor). Studiile
privind compoziţia în aminoacizi relevă valoarea nutritivă ridicată a
proteinelor din carnea de peşte.
Cu mici excepţii conţinutul de aminoacizi nu se modifică funcţie de
specia de la care provine carnea. Doar în cazul scrumbiei conţinutul de
histidină este de două ori mai mare decât la alţi peşti. Pentru unele specii
perioada de reproducere este însoţită de modificări în ceea ce priveşte
raportul diferitelor fracţiuni de proteine. In carnea de peşte sunt prezente
aceleaşi grupe de proteine ca şi în cea a mamiferelor, funcţiunile lor fiind
identice.
Proteinele sarcoplasmei conţin cantităţi importante de enzime,
aceleaşi ca şi cele din ţesutul muscular al mamiferelor. Aceste enzim-
proteine pot fi separate electroforetic obţinându-se fracţiuni specifice pentru
fiecare specie de peşte, ceea ce reprezintă o metodă de investigare
importantă pentru taxonomia peştilor.
Conţinutul de pigmenţi (mioglobină, citocromi) variază în limite largi,
dar nu este niciodată mai mare ca în cazul mamiferelor. Unele specii de
moluşte şi peşti care trăiesc în zona Antarcticii nu conţin deloc hemoglobină,
sângele lor fiind incolor.
Proporţia proteinelor contractile (miozină, actină, tropomiozină,
troponină) este mai mare decât cea din ţesutul muscular al mamiferelor cu
toate că proporţia dintre componentele individuale este similară. In schimb
stabilitatea termică a proteinelor din peşte este mai scăzută decât cea a
mamiferelor, la fel şi sensibilitatea lor la actiunea diferitelor enzime. Aceste
proprietăţi sunt o dovadă în plus a bunei digestibilităţi a proteinelor din
peşte.
Conţinutul de proteine al ţesutului conjunctiv (colagen, elastină) din
peşte este mai scăzut decât la mamifere. Temperatura de contracţie Ts ~
45C la colagenul din peşte este mult mai scăzută decât la mamifere. Aceşti
doi factori fac carnea de peşte mult mai moale şi mai atractivă decât carnea
mamiferelor.
Proteinele serice sunt în principa glicoproteine, cu un conţinut destul
de mare de alanină. Aceste glicoproteine prezintă un grad mare de hidratare
în soluţie. Lor li se datorează scăderea temperaturii de congelare, ca şi
grupărilor metil ale catenelor laterale din partea peptidică a moleculei.