Structura şi principiile de organizare ale materiei vii

Caracteristici proprii materiei vii:

-1.GRADUL ÎNALT DE COMPLEXITATE ŞI ORGANIZARE

-2.FIECARE PARTE COMPONENTĂ A UNUI ORGANISM ARE UN SCOP SAU O FUNCŢIE SPECIFICĂ

-3.CAPACITATEA DE A CAPTA ŞI TRANSFORMA ENERGIA DIN MEDIUL LOR

-4.CAPACITATEA DE AUTOREPLICARE PRECISĂ

Biochimia se ocupa cu :
- studiul modului in care interacţionează grupele de molecule nevii din organismele vii, pentru a constituii, menţine şi
perpetua starea vie;
-cunoaşterea logicii moleculare din celula vie;
- dezvoltarea evolutivă a primelor celule până la cele mai complexe forme de viata;
- descrierea moleculară a interacţiunilor dintre celulele din ţesuturi şi a funcţiilor lor specializate, cum ar fi contracţia
musculară;
- analiza biochimica a neurofuncţiei, de la nivelul simplelor comunicări intercelulare până la gradul înalt al integrării,
memoriei, comportamentului şi al gândirii propriu-zise;
- studiul profund al maladiilor umane şi al vindecarii acestora;
- viaţa plantelor şi agricultura;
- echilibrul ecologic al biosferei.

LOGICA MOLECULARĂ A STĂRII VII

Logica moleculară a stării vii reprezintă un grup de reguli fundamentale care guvernează natura, funcţia şi
interacţiunile tipurilor specifice de molecule din organismele vii, proprietăţi ce le conferă acestora capacitatea de a se
autoorganiza şi autoreplica.

AXIOME

1.Biomoleculele
 Fiecare specie are setul său chimic distinct de molecule proteice şi de acizi nucleici.
 Cei 20 de aminoacizi diferiţi, care reprezintă unităţile constitutive ale proteinelor, şi cele 8 nucleotide, 4 pentru
ADN(acid dezoxiribonucleic) şi 4 pentru ARN(acid ribonucleic), existente în acizii nucleici, sunt identice pentru
toate speciile vii.
 Există o simplitate extraordinară în organizarea moleculară a celulei.
Fiecare indeplineste mai mult de o functie in celula vie.
 Toate organismele vii au un strămoş comun.
 Identitatea fiecărei specii este conservată prin prezenţa unor seturi caracteristice de acizi nucleici şi proteine.
 Există un principiu remarcabil privind economia moleculară în organismele vii.

2.Transferul de energie în celula vie

Organismele vii îşi crează şi îşi menţin ordinea lor fundamentală pe seama mediului, în care induc dezordinea
şi întâmplarea.

-Organismele vii sunt SISTEME DESCHISE, pentru că fac schimb de energie şi de materii prime cu mediul, pe care
astfel îl transformă.
 -Organismele vii se află într-un ECHILIBRU DINAMIC cu mediu, aceasta fiind o condiţie a sistemelor deschise, în
care viteza transferului de energie şi materiale din mediu în sistem este compensată total de viteza transferului de
energie şi materiale din sistem în afara lui.
-Transferul de energie in celule respecta Principiului economiei maxime - celulele vii sunt foarte eficiente în
prelucrarea energiei şi a materiei prime.
Celulele vii funcţionează ca maşini chimice izoterme.

Energia absorbită din mediu este transformată în energie chimică, care este apoi folosită pentru:

- FUNCŢIA CHIMICĂ DE BIOSINTEZĂ a componentelor celulare,

- FUNCŢIA OSMOTICĂ necesară transportului de materiale în celulă şi
-FUNCŢIA MECANICĂ de contracţie şi locomoţie, toate aceste transformări având loc la temperatură constantă.

3.Reacţii chimice în celula vie

Celulele pot funcţiona ca maşini chimice deoarece ele conţin ENZIME, respectiv catalizatori capabili să
mărească semnificativ viteza reacţiilor chimice specifice.
Enzimele sunt MOLECULE PROTEICE ÎNALT SPECIALIZATE, produse de către celule din aminoacizi simpli.
Fiecare tip de enzimă poate cataliza numai un anumit tip de reacţie chimică. Se cunosc peste 2000 de tipuri
diferite de enzime.
Reacţiile catalizate de enzime se produc cu un randament de 100%, nerezultând produşi de reacţie secundari
Specificitatea interacţiunilor moleculare din celulă rezultă din complementaritatea structurală a moleculelor
care interacţionează.
Moleculele de enzimă se combină în procesele catalitice cu substratele lor, astfel încât centrul activ al moleculei
de enzimă se potriveşte pe substrat într-o complementaritate aproape perfectă, de tip lacăt-cheie.
Reacţiile chimice catalizate de enzime, în celule, nu au loc independent unele de altele ci sunt legate în secvenţe
de reacţii consecutive, având intermediari comuni, astfel încât produsul primei reacţii devine substrat sau reactant în
cea de-a doua reacţie, şi aşa mai departe. Astfel de secvenţe de reacţii în lanţ sau cuplate, care pot avea între 2 şi 20 de
etape sunt la rândul lor, interconectate într-o reţea de căi covergente sau divergente
Secvenţele de reacţii enzimatice legate consecutiv oferă posibilitatea transferului de energie chimică de la
procesele producătoare la cele consumatoare de energie.

4.Autoreglarea reacţiilor din celulele vii

Legarea reacţiilor enzimatice în secvenţe de reacţii consecutive face posibilă desfăşurarea ordonată a mii de
reacţii chimice care au loc în celule, astfel încât toate biomoleculele specifice necesare structurii şi funcţiei celulei sunt
produse în cantităţi şi cu viteze adecvate

Asamblarea reacţiilor catalizate enzimatic în secvenţe consecutive face posibilă reglarea metabolismului şi îi
conferă acestuia proprietăţi de autoreglare. Astfel, la supraacumularea unui anumit produs final al metabolismului,
are loc inhibarea etapei chimice prin care a fost obţinut produsul respectiv, mecanismul de autoreglare fiind denumit
inhibiţie feedback sau reglare prin retroinhibiţie

Celulele sunt capabile să-şi regleze reacţiile lor metabolice şi biosinteza propriilor enzime, realizând maximum
de eficienţă şi economie.

5.Autoreplicarea organismelor vii

Autoreplicare a organismelor vii reprezinta capacitatea acesteia de a se reproduce cu o fidelitate aproape
perfectă, pe parcursul a sute şi mii de generaţii.

Legat de aceasta, apar 3 aspecte distincte:

-(1)- unele organisme vii sunt atât de complexe (organismul uman) încât cantitatea de informaţie genetică
transmisă pare a depăşi cu totul proporţiile extrem de mici ale celulelor care o poartă, respectiv o singură celulă
spermatică şi un singur ovul. Informatia este codata in unitati nucleotidice de AND Si ARN
 -(2)- o altă caracteristică remarcabilă a proprietăţii de autoreplicare a organismelor vii este stabilitatea
extraordinară a informaţiei genetice depozitate în ADN, cu toate că ADN este o moleculă organică atât de fragilă încât,
dacă este izolată în soluţie, se desface în mai multe părţi componente, atunci când soluţia este agitată sau pipetată.
-(3)- informaţia genetică este codificată, în molecula liniară de ADN, sub forma unei secvenţe specifice de 4
elemente nucleotidice diferite. Celulele vii au însă o structură tridimensională şi sunt alcătuite din componenţi
tridimensionali.
Capacitatea de conservare a informaţiei genetice este rezultatul acţiunii principiului complementarităţii
structurale.

Simbolurile prin care este codificată informaţia genetică în ADN sunt de dimensiuni submoleculare.

Informaţia unidimensională a ADN este tradusă în componenţi tridimensionali macromoleculari şi

supramoleculari din organismele vii prin traducerea structurii ADN în structura proteinelor.

Concluzie
O celulă vie este un sistem deschis de molecule organice, izoterm, capabil de autoasamblare, autoreglare şi
autoreplicare, funcţionând după principiul economiei maxime de materiale şi mijloace.
Ea favorizează desfăşurarea multor reacţii organice legate consecutiv, prin care, cu ajutorul catalizatorilor
organici produşi de ea însăşi, are loc transferul de energie şi sinteza propriilor componenţi .

BIOMOLECULELE ŞI FUNCŢIILE LOR BIOLOGICE

• Biomoleculele pot fi examinate din două puncte de vedere:
(a) dupǎ metodele şi principiile chimiei clasice şi
(b) în lumina ipotezei care afirmă că biomoleculele sunt produşi ai selecţiei în timpul evoluţiei,
• Mǎrimea şi forma biomoleculelor determină specificitatea interacţiunilor biologice şi dimensiunile sau
ultrastructura celulelor vii şi a organelor componente.

Legaturile pe care le stabilesc elementele intre ele

• Cele patru elemente H, O, C şi N răspândite în organismele vii, formeazǎ legături covalente prin punere în
comun de electroni. C, N şi O pot pune în comun una sau două perechi de electroni pentru a forma legături
simple sau duble.

• Tăria legăturilor covalente formate de H, O, C şi N este foarte mare, aceasta fiind invers proporţională cu
masele atomice ale atomilor între care se stabilesc aceste legături.

• Atomii de carbon au capacitatea de a se lega între ei covalent formând catene liniare, ramificate sau ciclice. Prin
legǎturi carbon-carbon, datorită configuraţiei tetraedrice a perechilor de electroni din jurul carbonului legat
simplu, se poate obţine o mare diversitate de structuri tridimensionale, (Florea, C. M., 1999) .

Ierarhia organizării sistemelor biologice

Natura este alcătuită din particule materiale care sunt grupate respectând anumite legi şi care formează
agregate cu structuri complexe, corpuri materiale, care au sau nu viaţă şi care se comportă ca un întreg şi poartă
denumirea de sistem.

Sistemele biologice sunt sisteme deschise care au capacitatea de autoasamblare, autoconservare,

autodezvoltare, autoreglare şi autoreplicare.

Ierarhia organizatorică a sistemelor din natură poarta numele de ierarhia individuală sau morfofiziologică,
moleculară.
 Ierarhia individuală sau morfofiziologică, moleculară
Cuprinde organizarea structurală şi funcţională din interiorul unui organism

Specializarea şi diferenţierea biomoleculelor

Principalele clase de biomolecule au funcţii identice în toate tipurile de celule.

3. La baza lumii vii stau circa 30 de molecule primordiale, 20 de aminoacizi, 5 baze azotate, unul sau mai mulţi acizi
graşi, 2 glucide, dintre alcooli, glicerolul şi dintre amine colina (alcool azotat).
 ENZIMELE
S+E→P

• Substanţa cu care reacţionează enzima (E) poartă numele de substrat (S). Compusul sau compuşii chimici care
rezultă în urma acţiunii enzimei poartă numele de produs (produşi) de reacţie (P).

• Legătura dintre enzimă şi substrat se realizează într-o zonă specifică a enzimei numită centrul activ.

• Centrul activ cu substratul se află într-o relaţie de complementaritate perfectă de tip lacăt-cheie.

Activitatea enzimatică este influenţată de structura proteinei constituente şi de natura legăturilor pe care aceasta le
realizează cu alte componente neproteice care se numesc cofactori enzimatici. Cofactorul enzimatic poate fi:

- de natură anorganică - ioni metalici (Fe2+, Mg2+, Mn 2+, K+, Na+, Cu2+ etc) acid fosforic etc şi/sau
-molecule organice numite coenzime.

Complexul enzimă-cofactor poate fi de tip:

-holoenzimă care prin hidroliză formează numai aminoacizi

-heteroproteină care prin hidroliză formează aminoacizi şi cofactori de altă natură neproteică (vitamine,
nucleotide, ioni metalici, oligo - sau polizaharide). Heteroproteinele pot fi de tipul (Popescu, A., 2001):
-metaloproteine (cofactor de tip ion metalic),
-cromoproteine (cofactor de tip clorofilă sau hem),
-fosfoproteine (cofactor de tip acid fosforic),
-glicoproteine (cofactor de tip glucide),
-lipoproteine (cofactorul de tip lipide),
-nucleoproteine(cofactorul de tip acizi nucleici),
-glicofosfoproteine(cofactorul de tip glucid şi acid fosforic).

Proteina rămasă după îndepărtarea cofactorului este catalitic inactivă şi poartă denumirea de apoenzimă.

Când coenzima este foarte puternic legată de structura proteinei enzimei, poartă denumirea de grupare
prostetică (Dumitru, I.F, 1980, Lehninger, A.L., 1987).

Enzimele sunt catalizatori şi respectă legile catalizei (Enciclopedia de Chimie, 1986):

-catalizatorii sunt substanţe de natura organică sau anorganică care accelerează viteza reacţiilor chimice posibile din
punct de vedere termodinamic,
-determina scǎderea energiei de activare şi conduc la instalarea mai rapidă a stării de echilibru;
-sunt prezenţi în concentraţii extrem de mici, la concentraţii de substrat relativ mari,
-la sfârşitul reacţiei chimice catalizatorul se regăseşte din punct de vedere calitativ şi cantitativ, într-o stare chimică
neschimbată, putând participa la un nou act catalitic.

Particularităţi care o deosebesc de cataliza chimică

-eficienţa catalitică a enzimelor este net superioară celei înregistrate în cazul catalizatorilor chimici,
exprimându-se prin numărul de turnover. Numărul de turnover reprezintă numărul de moli de substrat transformaţi
într-un minut de un mol de enzimă. Numerele de turnover ale diferitelor enzime variază foarte mult, de la o sută la mai
mult de trei milioane.
-eficienţă excepţională determinând viteze de reacţie foarte mari în condiţii fizico-chimice blânde (temperaturi
şi presiuni normale şi pH aproape de neutru);
-catalizatori enzimatici au structuri macromoleculare extrem de instabile în urma reacţiei pe care o catalizează
pot fi uşor inactivate sau denaturate la temperaturi mari, în medii acide sau bazice, reacţionând în condiţii optime
numai la anumiţi parametrii, numiţi parametri optimi de acţiune ai enzimei.
-randamentul reacţiilor catalizate enzimatic este de 100%;
 -timpul de reacţie foarte scurt -cele mai rapide reacţii sunt de ordinul a 10-12s (picosecundelor);
-cataliza enzimatică prezintă înalta specificitate de acţiune, concretizată în capacitatea lor de a cataliza
transformarea unui singur substrat sau a unui grup de substrate, înrudite structural.

Denumire prin adăugarea sufixului "ază" la:

-denumirea substratului sau
-numele tipului de reacţie care stă la baza mecanismului de acţiune al respectivei enzime.
De exemplu;
-ureaza catalizează hidroliza ureei în amoniac şi dioxid de carbon;
-arginaza catalizează hidroliza argininei în ornitină şi uree:
-fosfataza hidroliza esterilor acidului fosforic;
-proteinaze catalizează scindarea hidrolitică a proteinelor
Există şi enzime a căror denumire nu este sugestiva:
-pepsina, papaina, tripsina, chimozina sau catalaza,

Uniunea Internaţională de Biochimie a propus în 1964 o clasificare a enzimelor, pe baza căreia s-a putut stabili şi o nouă
nomenclatură a acestora. Această clasificare este funcţională şi se bazează pe tipul şi mecanismul reaţiei enzimatice
catalizate. După aceste criterii, enzimele sunt clasificate în şase clase.
 Reactivitatea enzimatică
-enzima reacţionează cu substratul formând un complex deosebit de reactiv enzimă-substrat.
-centru activ sau situ catalitic activ, regiunea geometric discretă în molecula enzimei care se leaga cu substratul.
Rolul centrului activ:
-"recunoaşte" substratul, formand un complex enzimă-substrat, deosebit de activ.
Centrul activ poate recunoaşte substratul datorită faptului că cele două entităţi prezintă stereochimii
complementare care permit stabilirea de interacţii fizice şi chimice, (Lehninger, A.L., 1987).
-realizeaza actul catalitic propriu-zis în urma căruia se formează produsul (produşii) reacţiei enzimatice
-eliberează catalizatorul într-o stare chimic neschimbată.

În cadrul interacţiei dintre enzimă (E) şi substrat (S), în structura macromoleculară a enzimei se disting:
- grupări de fixare, care leagă substratul participând într-un fel sau altul la actul catalitic.
-grupările auxiliare in imediata vecinătate, deşi nu realizează un contact direct cu substratul, pot influenţa
mecanismul de reacţie prin diferite interacţii electronice.
-grupări conformaţionale, situate la distanţa de centrul catalitic activ, dar care au un rol important în
menţinerea conformaţiei native a enzimei, deci în menţinerea structurii deosebit de reactive şi instabile a centrului
catalitic activ, (Dumitru, I.F, 1980).
Geometria centrului activ trebuie să fie complementară cu cea a substratului natural a cărui transformare o
catalizează şi să-i permită "pătrunderea" în cavitate şi stabilirea legăturilor în vederea formării complexului enzimă-
substrat (complexul Michaelis).
-energia necesara formarii complexului Michaelis este de aproximativ 10 kcal/mol, ceea ce dovedeşte că
legăturile care se stabilesc între enzimă şi substrat sunt legături slabe,
-valoarea energiei necesare pentru formarea unei legături covalente este cuprinsă între 30 şi150 kcal/mol, este
cert că aceasta nu intervine în formarea complexului iniţial, apărând însă în cursul mecanismului de cataliză,
(Enciclopedia de chimie, 1989).

Tipuri de legaturi intalnite in formarea complexului enzimatic

1. Legătura coordinativă, realizată prin punerea în comun a electronilor neparticipanţi ai unui donor (azot,
oxigen), cu orbitalii liberi ai unui ion metalic formând metaloenzime, posedă caracterul şi energia legăturilor covalente.

2. Legătura de hidrogen se realizează prin atragerea electrostatică a hidrogenului de către electronii

neparticipanţi ai fluorului, oxigenului sau azotului şi apare atât între grupările amidice ale catenei polipeptidice,
contribuind la formarea α-helixului cât şi între grupările polare ale resturilor de aminoacizi hidrofili.

3. Forţe de atracţie electrostatică care se stabilesc între substanţele ionizate, majoritatea grupărilor polare
ionizează la pH-ul fiziologic determinând apariţia ionilor.

4. Interacţiunile hidrofobe sau forţele van der Waals sunt realizate de catenele laterale alifatice sau aromatice
ale resturilor de aminoacizi şi apar, în special, la substratele de natura lipidică sau steroidică.

5. Transfer de sarcină, atunci când o molecula este bogată în electroni şi are în imediata sa apropiere o altă
molecula săracă în electroni, are loc un când se formează un ansamblu polarizat şi o forţă de legătură care uneşte cele
două molecule (complecşi prin transfer de sarcina). De obicei, electronii din dublele legături sau din inelele aromatice
sunt transferaţi unor acceptori de electroni. În enzime, grupările capabile de a stabili acest tip de legături sunt grupările
carbonil ale amidelor şi resturile aromatice. De asemenea, în unele reacţii redox pot apare complecşi prin transfer de
sarcină.

Parametrii care influenteaza activitatea enzimatica

• Activitatea enzimatica este influentata de:
-pH
-temperatura
-prezenta inhibitorilor
 Influenţa pH-ului asupra activităţii enzimatice
-pH-ul influenţează activitatea enzimatică datorită faptului că atât enzima cât şi substratul ei prezintă grupe
funcţionale acide sau bazice care ionizează diferit în funcţie de valoarea pH-ului.
-Majoritatea enzimelor au o activitate optimă la pH 7-8 (transaminazele, tripsina, chimotripsina etc.).
-Există un interval mic de pH la care activitatea enzimatică este maximă, pH-ul optim, deasupra sau sub acest
interval, activitatea catalitică scade.
-Enzimele pot suferi procesul de denaturare chimică în mediu acid sau bazic, proces care poate fi reversibil şi
ireversibil.
-pH-ul optim al unei enzime nu este neapărat identic cu pH-ul mediului său normal, intracelular, care se poate
afla pe panta ascendentă sau descendentă a curbei sale pH-activitate. Astfel, pepsina acţionează optim la pH 1,5 iar
arginaza şi ureaza au o capacitate catalitică maximă la pH 9-10, (Dumitru, I.F., 1980)
pH-ul mediului în care acţionează o enzime este un factor de control al activităţii sale intracelulare.

Influenţa temperaturii asupra activităţii enzimatice

-Temperatura influenţează activitatea enzimatică; viteza majorităţii reacţiilor enzimatice creşte cu creşterea
temperaturii, cu condiţia ca enzima să rămână stabilă pe intervalul de temperatură de lucru.
-La o creştere a temperaturii cu 100C viteza celor mai multe reacţii enzimatice se dublează.
-Coeficientului de temperatură, Q10, evidentiaza cantitativ efectului temperaturii asupra reacţiilor enzimatice,
reprezintă raportul între vitezele unei reacţii care se desfăşoară la o diferenţă de temperatură de 10°C. Q10 are valori
cuprinse între 1,0 şi 2,5.

Coeficientul de temperatură variază de la o enzimă la alta şi depinde de energia de activare a reacţiei catalizate, adică
înălţimea barierei energetice până la starea de tranziţie (Figura 4-1).
• Temperatura influenţează viteza reacţiilor enzimatice prin modificarea:
• -stabilităţii enzimei;
• -afinităţii enzimei pentru substrat;
• -vitezei de scindare a complexului ES.
• Creşterea temperaturii determină creşterea activităţii de reacţie într-un punct - temperatura optimă de
acţiune sau într-un interval - interval optim de temperatura, când activitatea enzimatică este maximă. O
creştere în continuare a temperaturii determină denaturarea enzimei, această devine inactivă şi activitatea
enzimatică a procesului scade, Figura 4-7 (a).
• Se defineşte temperatura optimă aparentă ca fiind rezultanta a două procese:
• -creşterea vitezei de reacţie enzimatică cu creşterea temperaturii;
• -scăderea vitezei de reacţie datorită denaturării termice a proteinei, peste o temperatură critică.
• Viteza reacţiilor enzimatice creşte proporţional cu creşterea temperaturii, la temperaturi relativ scăzute (5-
40°C), se atinge valoare maximă, după care viteza scade datorită fenomenului de denaturare termică, Figura
4-7 (b). Majoritatea enzimelor sunt inactive la 55-60°C, excepţie fac enzimele unor bacterii termofile, care
trăiesc în izvoarele fierbinţi care sunt active la temperaturi de peste 85°C (Lehninger, A.L., 1987).