PEPTIDE SI PROTEINE

Cursul 4
 Aminoacizi
Oligopeptide
PROTIDE Peptide
Polipeptide
Proteine simple
Proteine
Proteine conjugate

PEPTIDE

 Legătura peptidică este o legătură puternic covalentă ce se formează

în reacţia dintre doi aminoacizi cu eliminare de apă între grupa -

carboxilică şi grupa -aminică.
Peptidul care conţine două resturi de aminoacizi se numeşte
dipeptid, cel care conţine trei resturi se numeşte tripeptid, ş.a.m.d.
În general, peptidele constituite din două până la zece resturi de
aminoacizi se definesc ca oligopeptide, iar cele formate din zece
până la sute de resturi de aminoacizi se definesc ca polipeptide.
Pentru stabilirea denumirii chimice a peptidelor, primul rest de
aminoacid este considerat cel ce are grupa aminică liberă (N-
terminal), şi ultimul, cel cu grupa carboxilică liberă (C-terminal).
•Dacă un dipeptid este format din glicină (glicocol) şi alanină, atunci el
poate fi:

H2N CH2 CONH CH COOH H2N CH CONH CH2 COOH

CH3 CH3
Glicilalanină Alanilglicină

•Peptidele prezente în organism pot proveni fie prin biosinteză din

aminoacizi şi se găsesc ca atare, fie apar ca produşi intermediari în
procesele biochimice de degradare sau de biosinteză a proteinelor.
•Sunt uşor solubile în apă, oligopeptidele formând soluţii adevărate iar
polipeptidele, dispersii coloidale.
Grupele –NH2 şi –COOH terminale precum şi radicalii R
capabili de a se ioniza, determină proprietăţile acido-bazice
ale peptidelor.
Peptidele constituite din cel puţin trei aminoacizi
reacţionează, ca şi proteinele, cu săruri de cupru în mediu
alcalin, producând o coloraţie albastră (reacţia biuretului),
utilizată pentru identificarea şi dozarea peptidelor şi
proteinelor.
 Peptide naturale
Carnozina şi anserina sunt două peptide cu structură
asemănătoare, prima este o componentă specifică muşchilor
mamiferelor, a doua, a muşchiului pectoral al păsărilor.

CH2 CH COOH CH2 CH COOH

HN N NH CO CH2 CH2 NH2 H3C N N NH CO CH2 CH2 NH2

Carnozina Anserina
(-alanilhistidina) (-alanilmetilhistidina)
Glutationul
•Este o tripeptidă formată din resturi de glicină, cisteină şi acid
glutamic. Deoarece acidul glutamic şi cisteina participă în legăturile
peptidice cu grupele lor carboxilice, denumirea chimică este -
glutamilcisteinilglicina.
•Glutationul este prezent în toate celulele animale. Un conţinut deosebit
de ridicat de glutation au germenii cerealelor şi drojdiile. Prin
germinarea cerealelor, conţinutul de glutation se măreşte considerabil.
COOH
CH NH2 COOH

CH2 CH2
CH2 CONH
CO NH CH
CH2 SH

Glutation (G-SH)
 Prezenţa grupei tiolice (-SH) libere conferă glutationului
proprietăţi biologice deosebite:
- este un reducător puternic şi se oxidează foarte uşor,
asemănător cisteinei:
- 2H+ G S S G
G SH + HS G
+ 2H+
glutation redus glutation oxidat
În organism, reacţia are loc sub acţiunea unei enzime
specifice, glutationreductaza.
- participă la procese de oxido-reducere din organism şi de
neutralizare a radicalilor liberi.
 - glutationul participă la metabolizarea şi eliminarea
xenobioticelor printr-un mecanism de conjugare.
- este un activator al unor enzime –SH-dependente
- acţionează ca antioxidant protejând unele substanţe
împotriva oxidării (acid ascorbic, hemoglobină, Fe2+).

Carnozina, anserina şi glutationul intră în compoziţia

substanţelor extractive azotate ale cărnii, contribuind la gustul
specific.
 Proteine
 Proteinele sunt compuşi macromoleculari a căror moleculă este
constituită din resturi de -aminoacizi.

 Prin hidroliza proteinelor (la încălzire cu acizi sau baze concentrate

sau prin acţiunea enzimelor proteolitice) se obţine un amestec de -
aminoacizi.

 După compoziţia lor, proteinele se împart în două clase principale:

proteine simple şi proteine conjugate.

 Proteinele simple dau la hidroliză numai aminoacizi; proteinele

conjugate dau la hidroliză, pe lângă aminoacizi, şi alţi compuşi
organici sau anorganici care alcătuiesc gruparea prostetică.
În proteine, resturile de aminocizi sunt unite într-un aranjament
cap-coadă prin legături peptidice.
Sunt molecule de proteine care conţin un singur lanţ polipeptidic,
altele sunt alcătuite din câteva astfel de lanţuri.
Pe lângă legătura peptidică , care constituie legătura de bază, în
moleculele proteinelor se mai întâlnesc legăturile disulfurice, de
hidrogen, ionice şi nepolare (a se vedea cursul 3).
În funcţie de conformaţia moleculelor proteice, se disting proteine
globulare şi fibrilare.
 Proteinele fibrilare au moleculele constituite din lanţuri polipeptidice
paralele, relativ întinse, ce dau structuri filiforme sau în foaie pliată.
Aceste proteine, în general, nu sunt solubile în apă şi îndeplinesc rol
structural (ex. keratina, proteina din păr, unghii etc.).

 Moleculele proteinelor globulare sunt constituite din lanţuri polipeptidice

răsucite compact şi au o formă aproape sferică.

 Proteinele globulare sunt solubile în apă şi soluţii diluate de săruri şi

îndeplinesc funcţii dinamice (ex. hemoglobina, pepsina).

 Între proteinele globulare şi cele fibrilare există diferite forme de trecere.

Există patru nivele de organizare structurală a moleculelor proteice:
structurile primară, secundară, terţiară şi cuaternară.

Structura primară constă în numărul total al aminoacizilor din care

este formată proteina, natura (tipul) acestora şi ordinea (secvenţa) în care
sunt legaţi între ei prin legături peptidice .

Succesiunea aminoacizilor în proteine este determinată şi controlată

genetic.

Structura primară a proteinei determină structurile de ordin superior,

mai ales structura secundară (prin interacţiunile care apar între diferitele
elemente ale lanţului polipeptidic).
 Structura secundară reprezintă configuraţia spaţială regulată a
lanţului polipeptidic sub formă „-helix” (elice ) sau „foaie
pliată” (-structură), prin formarea legăturilor de hidrogen între
grupele –CO- şi –NH- ale aceluiaşi lanţ sau ale lanţurilor diferite.
 Proteinele cu structură -helix pot fi fie globulare (albuminele şi
globulinele oului, laptelui, pepsina etc.) fie fibrilare (miozina,
elastina etc.).
 Structura „foaie pliată” este caracteristică proteinelor fibrilare de
tipul keratinei (-keratina din păr, lână, unghii).
Conformaţie α-helix Conformaţie în „foaie pliată”
 Conformaţia -helix este menţinută prin legături de hidrogen
intracatenare (o singură catenă polipeptidică). Orientarea spre dreapta
a spiralei este predominantă şi mai stabilă.

 Proteine cu o spiralare deplină a lanţului peptidic se întâlnesc destul de

rar. Unele proteine fibrilare sunt constituite numai din -helixuri
regulate.

 Fibra de colagen se prezintă ca o frânghie răsucită formată din trei

catene -helix răsucite fiecare în parte şi toate trei împreună, legate
între ele prin legături de hidrogen intercatenare. O asemenea structură
are o rigiditate foarte mare determinată de proporţia mare de prolină,
hidroxiprolină şi glicină.
 Conformaţia „foaie pliată” reprezintă tot o conformaţie ordonată dar
stabilizată prin legături de hidrogen intercatenare.

 Structura în foaie pliată este denumită şi -conformaţie şi se

caracterizează printr-o mare stabilitate.

 Această conformaţie este caracteristică multor proteine fibrilare,

reprezentantul fiind β-keratina.

 Unii aminoacizi (acidul glutamic, prolina, asparagina, histidina, serina

şi lizina) destabilizează structura de „foaie pliată”. Alţi aminoacizi
(metionina, valina şi izoleucina) favorizează formarea β-structurii.
 Structura terţiară a proteinelor reprezintă împachetarea spaţială
a lanţurilor polipeptidice care conţin porţiuni spiralate ce
alternează cu porţiuni liniare.
 La stabilizarea structurii terţiare, ca şi la a celei secundare,
participă legăturile de hidrogen dintre grupările peptidice,
legăturile de hidrogen dintre lanţurile laterale ale resturilor de
aminoacizi, legăturile ionice, legăturile disulfidice, nepolare sau
hidrofobe.
•Structura cuaternară este prezentă doar la proteinele care posedă
mai multe lanţuri polipeptidice şi reprezintă organizarea spaţială a
structurilor terţiare legate prin legături necovalente (de hidrogen,
ionice sau hidrofobe) într-o moleculă proteică unică, cu
caracteristici structurale şi funcţionale specifice.
•Moleculele proteinelor alcătuite din subunităţi se numesc
oligomere, iar subunităţile se numesc monomeri/protomeri.
•Aproape toate proteinele cu MM mai mare de 50.000 – 60.000 Da
sunt oligomere.
•Structura cuaternară a proteinelor are o importanţă deosebită
în existenţa izoenzimelor (forme moleculare multiple ale
aceleiaşi enzime).
•Proprietăţile specifice ale proteinelor se evidenţiază mai ales
în specificitatea enzimatică.
 Denaturarea proteinelor
•Denaturarea reprezintă modificarea conformaţiei native a
moleculei proteice, fără distrugerea legăturilor peptidice.
•Denaturarea determină modificarea structurilor terţiară şi
secundară ale proteinei şi nu produce nici o modificare a structurii
primare. Sunt desfăcute, în special, punţile disulfurice şi legăturile
de hidrogen.
•Apar modificări ale proprietăţilor optice sau modificări ale
reactivităţii unor grupe funcţionale responsabile de proprietăţile
catalitice ale enzimelor.
 Schema denaturării moleculei proteice
A – moleculă nativă; B – afânarea lanţului polipeptidic; C –
structură dezordonată
 Denaturarea proteinelor
•Denaturarea proteinelor are loc sub acţiunea unor agenţi
denaturanţi, fizici sau chimici.
•Denaturanţii fizici sunt: temperaturi mai mari de 50-60C,
presiuni ridicate, congelarea, radiaţiile ionizante, ultrasunetele etc.;
•Denaturanţii chimici: ionii H+ sau OH- (de obicei, pH mai mic de
4 şi mai mare de 10), solvenţii organici (acetonă, alcool), ureea,
sărurile metalelor grele etc. Detergenţii denaturează proteina însă,
de cele mai multe ori, proteina denaturată rămâne solubilă.
 Denaturarea proteinelor
•Cea mai caracteristică modificare a proteinei la denaturare este
pierderea solubilităţii ei în apă, în soluţii de săruri sau în soluţii
alcoolice.
•Un exemplu tipic de denaturare este coagularea ovoalbuminei
(proteina din albuşul oului) la încălzire şi pierderea solubilităţii ei în
apă. Concomitent, scade şi capacitatea proteinei de a absorbi apa şi
de a se îmbiba.
 Denaturarea proteinelor
Viteza şi gradul de denaturare a proteinelor la încălzire depind de
temperatură şi de durata acesteia: denaturarea este cu atât mai
profundă cu cât temperatura este mai ridicată şi cu cât durata
încălzirii este mai mare.

Denaturarea soluţiei apoase a proteinei se produce mult mai repede

comparativ cu denaturarea aceleiaşi proteine în stare uscată sau de
gel.
 Denaturarea proteinelor
Denaturarea poate fi superficială şi în anumite condiţii proteina
denaturată poate reveni mai mult sau mai puţin la starea sa nativă. O
astfel de proteină se numeşte renaturată, iar denaturarea ei este
reversibilă.

Dacă denaturarea este profundă şi proprietăţile proteinelor nu mai

revin, denaturarea este ireversibilă.

La procesarea alimentelor o serie de operaţii conduc la denaturarea

proteinelor: sterilizarea termică, uscarea, prăjirea, frigerea, coacerea
etc.
 Proprietăţi fizico-chimice ale proteinelor
Proprietăţile amfotere
•Ca amfoliţi, proteinele leagă şi cationi şi anioni.
•Ca amfioni particulele proteice sunt lipsite de sarcina şi de aceea se depun
uşor.
•În soluţie, proteinele pot să poarte sarcină electrică în funcţie de pH-ul
mediului. Astfel, în mediu bazic, sunt incărcate negativ:
COO- COO- COO-
+ +OH- +OH-
R NH3 R NH2 R NH2
-H2O -H2O
+ +
NH3 NH3 NH2
proteinã proteinã proteinã
alcalinã neutrã acidã

iar în mediu acid, pozitiv: COO- COO- COOH

+H+ +H+
R COO- R COOH R COOH

NH3
+ + +
NH3 NH3
proteinã proteinã proteinã
acidã neutrã alcalinã
Proprietăţile amfotere

La apariţia sarcinii electrice, particulele proteice se pot deplasa în câmp electric.
În mediul acid proteina se deplasează spre catod, iar în mediu alcalin – spre anod.
Această deplasare se numeşte electroforeză.
Electroforeza este o metodă de separare a proteinelor dintr-un amestec proteic.
Există o anumită valoare de pH a soluţiei (numită punct sau pH izoelectric) la
care sarcina totală a proteinei este nulă. La pH-ul izoelectric proteina respectivă
nu se mai deplasează în câmp electric, are solubilitate minimă şi precipită, iar
proprietăţile sale fizico–chimice sunt profund modificate.
 Sub punctul său izoelectric fiecare proteină este cation, iar peste acest punct
este anion.
Solubilitatea

Solubilitatea proteinelor este variabilă şi este influenţată de

numărul de grupări polare şi nepolare şi de distribuţia lor în
moleculă.
În general, proteinele sunt solubile numai în solvenţi puternic
polari, cum ar fi apa sau glicerolul.
Într-un solvent mai puţin polar, cum este etanolul, proteinele
sunt rareori solubile (de exemplu, prolaminele).
Solubilitatea proteinelor depinde de pH, de tăria ionică, de
temperatură.
Solubilitatea
•Solubilitatea proteinelor în apă depinde de hidratarea fiecărei
molecule, de formarea la suprafaţa proteinei a unui strat de
molecule de apă fixate prin legături de hidrogen (apă structurală).
•Orice factor care modifică hidratarea moleculei proteice va
micşora solubilitatea proteinei în apă şi va determina precipitarea
sa.
•Deshidratanţi sunt solvenţii organici (alcoolul, acetona), soluţiile
concentrate ale sărurilor neutre ale metalelor alcaline (sulfatul de
amoniu, sulfatul de sodiu, NaCl) etc.
Solubilitatea
Separarea proteinei din soluţie după adăugarea diferitelor săruri se
numeşte salifiere.
Salifierea cea mai eficientă are loc la punctul izoelectric al
proteinei.
Diferite proteine se salifiază la concentraţii diferite de săruri, ceea
ce permite separea lor din amestecuri.
Precipitarea cu sulfat de amoniu este o metodă de separare a
enzimelor din amestecuri proteice.
Caracterul coloidal

În soluţii diluate, proteinele manifestă caracteristicile unor coloizi

hidrofili.
Factorul principal de stabilizare a sistemelor coloidale ale proteinelor
este sarcina moleculelor lor.
Fenomenul Tyndall (capacitatea de a dispersa razele luminoase) şi
trecerea selectivă prin porii membranelor se datorează tot caracterului
coloidal al soluţiilor proteice.
Tehnicile de membrană sunt frecvent utilizate pentru purificarea
soluţiilor coloidale proteice de substanţele cu masă moleculară mică care
le însoţesc (dializă, ultrafiltrare).
Caracterul coloidal

Tot datorită caracterului lor hidrocoloidal, proteinele posedă o

serie de proprietăţi funcţionale deosebit de importante: capacitate
de gelifiere, de emulsionare, de spumare, de legare a apei etc., cu
multiple aplicaţii în industria alimentară.
În diverse alimente, proteinele funcționează drept componente cu
rol în formarea și stabilizarea spumei, de exemplu în produse de
panificaţie, diverse dulciuri şi bere.
Aceasta proprietate variază de la o proteină la alta.
Albumina serică spumează foarte bine, în timp ce ovoalbumina,
nu. Amestecurile de proteine, precum cele din albuşul de ou,
spumează foarte bine. În acest caz, globulinele facilitează formarea
spumei.
Caracterul coloidal

Spumele sunt dispersii de gaze în lichide.

Proteinele formează filme flexibile, continue în jurul bulelor de gaz.

În timpul impactului, proteina este adsorbită la interfață iar
reducerea tensiunii superficiale, cauzată de adsorbția proteinelor,
facilitează formarea de noi interfeţe. Proteinele parţial denaturate
se asociază formând filmele proteice cu rol de stabilizare.

Cu cât o moleculă proteică difuză mai rapid la interfață şi este mai
uşor denaturată, cu atât mai mult este capabilă să spumeze.

Spumele colapsează (se sparg) deoarece bule mari de gaz se

dezvoltă în detrimentul bulelor mici, dar filmele proteice
contracarează această tendinţă.
Caracterul coloidal

Stabilitatea unei spume depinde de rezistența filmului proteic

și de permeabilitatea acestuia pentru gaze.

Rezistența filmului depinde de cantitatea de proteină

adsorbită și de capacitatea moleculelor adsorbite de a se
asocia.

Deoarece o sarcina netă cât mai mică promovează

asocierea, pH-ul sistemului ar trebui să se situeze în
domeniul punctului izoelectric al proteinelor care participă la
formarea filmului.
Caracterul coloidal

•În numite condiţii de concentraţie şi temperatură, soluţiile de proteine se

transformă în sisteme coloidale denumite geluri, datorită formării unor
asociaţii intermoleculare.
•În geluri, solventul şi proteina formează o masă în aparenţă omogenă,
care posedă o serie de proprietăţi fizice caracteristice substanţelor solide
(reţea tridimensională). Proprietăţile gelului depind de prezenţa unei
asemenea reţele alcătuită din proteine.
•În geluri există apă de hidratare (legată) care înconjoară cu un strat gros
particulele coloidale ale proteinei, precum şi apă reţinută în spaţiile
capilare dintre ele (liberă).
Caracterul coloidal

•Prin deshidratare, gelul pierde apa liberă. Gelul uscat, introdus în

apă, absoarbe cantităţi foarte mari de lichid, mărindu-şi substanţial
volumul. Acest fenomen se numeşte îmbibarea gelului.

•Îmbibarea gelului depinde de concentraţia ionilor de hidrogen şi de

prezenţa sărurilor. La punctul izoelectric al proteinei îmbibarea este
minimă.

•Fenomenul contrar îmbibării se referă la expulzarea apei din gel şi

se numeşte sinereză.
Caracterul coloidal

•Se diferenţiază două tipuri de gel, reţelele polimerice și

dispersiile agregate, deși există şi forme intermediare.

•Exemple de reţele polimerice sunt gelurile formate din gelatină şi

polizaharide precum agaroza şi carageenanul. Caracteristic pentru
gelurile de acest tip este concentraţia scăzută a polimerului (~ 1%),
precum şi transparenţa şi textura fină.

•Exemple de dispersii agregate sunt gelurile formate de proteinele

globulare după încălzire şi denaturare.

•Formarea gelului este îmbunătăţită prin adaos de săruri (cum se

întâmplă prin adăugarea ionilor de Ca la fabricarea Tofu prin
coagularea termică a laptelui de soia).
Caracterul coloidal

•Îmbibarea proteinelor este întâlnită în numeroase procese din

industria alimentară:

- îmbibarea proteinelor din făină la prepararea aluatului;

- îmbibarea boabelor la înmuierea orzului în fabricile de

malţ sau la condiţionarea cerealelor;

- legarea apei de către carnea marunţită;

- formarea aspicului.
Emulsionarea
Emulsiile sunt sisteme disperse, un amestec de 2 sau mai multe faze
nemiscibile. Ele sunt stabilizate de emulgatori.

Emulgatorul se situează la interfaţa dintre cele 2 faze (dispersă şi

dispersată) iar tensiunea de suprafaţă şi de interfaţă scade până la un punct
critic, când toată suprafaţa fazei dispersate este acoperită de emulgator.

Dacă se măreşte, în continuare, concentraţia de emulgator moleculele

acestuia se aglomerează la interfaţă, ceea ce induce instabilitatea
termodinamică a sistemului.
Emulsionarea
Datorită caracterului lor amfifilic, proteinele pot stabiliza emulsiile de tip
U/A (lapte).
 MODIFICAREA PROTEINELOR - Proteine texturate

Proteina din hrana omului, la nivel global, provine aproximativ 20% din
surse animale şi 80% din surse vegetale.

Proteinele vegetale sunt, în principal, din cereale (57%) și făină de

seminţe oleaginoase (16%).

Există şi surse neconvenționale de proteine, precum proteine unicelulare-

single cell proteins, frunze, insecte.

Proteinele sunt responsabile de caracteristicile fizice specifice ale unor

alimente, de ex. structura fibroasă a ţesutului muscular (carne, peşte),
structura poroasă a pâinii şi structura de gel a unor produse lactate.
 Proteine texturate

Multe proteine vegetale au o structură globulară şi, deşi sunt

disponibile în cantități mari, sunt utilizate doar într-o măsură
limitată în alimentele procesate.
În încercarea de a lărgi utilizarea unor astfel de proteine, s-au
dezvoltat procedee care conferă proteinelor globulare structuri
asemănătoare proteinelor fibrilare.
Produsele cu structură asemănătoare cărnii sunt comercializate ca
analogi de carne şi pot fi utilizate în alimente dietetice.
 Proteine texturate

Următoarele surse proteice sunt utilizate pentru producerea texturatelor:

soia, cazeină, gluten de grâu, făinuri din seminţe oleaginoase (seminţe de
bumbac, arahide, susan, floarea-soarelui, rapiţă), zeină (proteină din
porumb), drojdie, zer, proteinele sângelui.

Conținutul de proteine necesar în materia primă variază şi depinde de

procesul utilizat pentru texturare.

Materia primă este adesea un amestec, de exemplu soia cu lactalbumină,

sau proteină plus polizaharide precum alginat, carageenan sau pectină.
 Proteine texturate

•Proteinele folosite pentru texturare trebuie să aibă o masă

moleculară (MM) situată în intervalul 10-50 kDa.
•Proteinele cu o MM mai mică de 10 kDa sunt agenţi slabi de
obţinere a fibrelor, în timp ce acelea cu MM mai mare de 50 kDa
prezintă dezavantajul vâscozităţii ridicate şi al tendinţei de a
gelifica în domeniul alcalin de pH.
•Proporţia de aminoacizi cu lanţuri laterale polare ar trebui să fie
ridicată pentru a creşte numărul legăturilor intermoleculare ale
lanţurilor proteice.
 Proteine texturate

Proteina globulară se desface/afânează în timpul texturării prin ruperea

legăturilor intramoleculare, stabilizarea realizându-se prin interacţiuni cu
lanţurile învecinate.

În practică, texturarea se realizează în două moduri:

 Proteina de plecare este solubilizată şi soluţia vâscoasă rezultată este

extrudată printr-o duză de filare într-o baie de coagulare (procedeul prin
filare).

 Proteina inițială este ușor umezită şi apoi, la temperatură şi presiune

ridicate, este extrudată prin orificiile unei matriţe (procedeul de termo-
extrudare).
 Proteine texturate

•Extrudarea este procedeul cel mai utilizat pentru realizarea texturatelor

proteice vegetale.

•Procesul de extrudare utilizează cel mai ades ca materie primă fie făina
de soia (proteină aprox. 50%), fie concentratul proteic de soia (proteină
aprox. 70%); acest procedeu are ca avantaj principal costul mai scăzut,
deoarece procesul de filare utilizează izolat proteic (proteină 90%) ca
materie primă.

•Ingrediente/aditivi cum ar fi coloranţi, arome, condimente şi aditivi

nutriționali pot fi adăugaţi proteinelor texturate.
Prezentarea schematică a unui extruder

Buncăr

Încălzitor
Corp Șnec

Cap de
extrudere

Răcitor

Motor
 Avantajele proteinelor vegetale texturate:

1. Produsele extrudate au o umiditate mai mică de 8% și, în condiții

normale de păstrare, au un termen de valabilitate de aproximativ un an.
Depozitarea la frig nu este necesară.
2. Proteinele vegetale texturate pot fi fortifiate cu vitamine, minerale și
alți compuși bioactivi (de ex. antioxidanți).
3. Își mențin structura după hidratare și prezintă o textură asemănătoare
cu carnea.
4. De regulă, au capacități mari de reținere a apei, de două până la trei
ori greutatea lor, și au proprietăți bune de absorbție a grăsimilor.
 Avantajele proteinelor vegetale texturate:

5. Încărcarea microbiană este mult mai mică în comparație cu

carnea.
6. Produsele pot fi colorate, aromatizate și porționate astfel încât
să semene cu o mare varietate de alimente.