Subiectul nr.

Generaliti proteine

Sunt polimeri ai unui numr de 20-22 de aminoacizi naturali cu urmtoarele roluri:

1. Cataliza biologic accelerarea i realizarea condiiilor termodinamice pentru anumite
reacii; ex: enzimele degradative (hidrolitice), peptidazele (enzice care degradeaz peptidele la
aminoacizi.)
2. Aprare: anticorpii (imunoglobulinele) sunt proteine ce recunosc agenii patogenii;
3. Transport: moleculele mici sau ionii sunt transportate controlat prin intermediul
proteinelor globulare (ex: hemoglobina transport oxigen i dioxid de carbon, lipoproteinele
transporta lipide, ceruloplasmina transporta cupru)
4. Structural: proteine fibrilare, responsabile de integritatea mecanic i forma celulelor
esuturilor i organelor (ex: actina n interiorul celulelor, keratina din pr, colagenul din piele
i ligamente.
5. Micare: proteine fibrilare specializate n transformarea energiei chimice n energie
mecanic (micare) ex: cuprul actina n miozina
6. Reglare: proteine de dimensiuni relativ mici au rol de mesager intracelular i intercelular
(semnal biochimic) ex: toate familiile de hormoni.
7. Rol nutritiv: rol de rezerv de aminoacizi. Ex. albumina, prolamina i glutemina,
globulina, gluteina i albumina.
Cei 20-22 de aminoacizi naturali sunt:
a. Cu lan lateral nepolar: glicina, alamina, valina, leucina i izoleucina, metiolina,
fenilanalina, triptofanul i prolina.
b. Cu lan lateral polar: serina, treolina, cisteina, tirozina, asparagina, i glutamina;
c. Cu lan lateral net negativ (comportament acid): aspartat i glutamat
d. Cu lan lateral net pozitiv (comportament bazic): lizina, arginina i fistidina.

Structura proteinelor:
a) O proteian conine una sau mai multe catene polipeptidice. Fiecare polipeptid avnd la
un capt o grupare pe baz de carbon (capt c-terminal) i la cellalt capt o grupare pe baz
de azot (capt N-terminal). Asocierea peptidelor se face prin legtura peptidic.
b) Catenele polipeptidice sunt mpachetate n forme tridimensionale extrem de variate, astfel
ca forma tridimensional a unei proteine dicteaz funcia acesteia; n general forma
tridimensional (plierea) a proteinelor se realizeaz n mod spontan, astfel nct structura
final s aib energie minim n mediul apos: aminoacizii nepolari(hidrofobi) se mpacheteaz
n domenii hidrofobe aflate la interiorul proteinei, air aminoacizii polari se gsesc la exterior
fiind permis interaciunea lor cu ap (molecula de asemenea polar). Plierea corect a
proteinelor este totui controlat i enzimatic i corectata atunci candd este cazul de ctre
proteinele denumite chaperone. Un caz particular n reprezint prionii, structuri proteice piate
incorect i responsabile de boli neurodegenerative.
Exist 4 niveluri de organizare a structurii proteinelor:
Structura primar este dat de numrul natural i succesiunea aminoacizilor din
lanul proteic. Legtura peptidica CO - NH- care leag amino acizii are toi atomii situaii n
acelai plan i prezint un unghi de aproximativ 120 grade.
Aminoacidul
Alanina
Arginina
Asparagina
Acidul aspartic
Cisteina
Acidul glutamic
Glutamia
glucina
histidina
Izoleucina
leucina
lizin
metiolina
phenilanalina
Prolina
Serina
Treolina
Tirozina
Triptofan
Valina

Notaia
la, A
Arg, R
Asn sau N
Asp; D
Cis; C
Glu; E
G; glm
Gli; G
H, H
Ile I
Leu L
Lis; K
Met, M
Phe, F
Pro; P
Ser; S
Thr; T
Tir; Y
Trp; W
Val; V

Ex. vlspadktnv kaawgkvgah

Structura secundar este dat de orientarea spaial a catenei polipeptidice.
Caracterul legturii polipeptidice (unghiul de 120 grade) i legturile de hidrogen dintre
gruprile carboxil (COOH) i amino (NH2) favorizeaz apariia a dou structuri specifice
alfa-helix i -pliate.
Structura alfa-helix este o structur de tip spirala stabilizat prin puni de hidrogen intre
aminoacizii 1 i 4 din structura primar. n fiecare aminoacid nainteaz cu 1,5 A (armstron
1,5*10-10n) n unghiul axei spirale i se rotete cu 100 de grade fa de aminoacidul
precedent. Pasul spiralei este de 3,7 aminoacizi (5,44 A armstron) iar periodicitatea de 18
aminoacizi sau 27 de A armstron .
Structura planara (Beta-pliate) este aproape bidimensionala fiind stabilizata prin punii de
hidrogen intre aminoacizii din lanurile polipeptidice adiacente. Distana dintre 2 aminoacizi
vecini este de 3,5 armstroni iar lanurile peptidice pot fi orientate paralel sau antiparalel.
O structur particular este colagenul fiind reprezentate de 3 lanuri polipeptidice rsucite n
jurul unui ax imaginar.
Structura teriar este dat de aranjarea plierea i nfurarea domeniilor alfa-helix
i beta-pliate ntr-o organizarea spaial complex, rezultnd structuri de tip ghem,
fibril.Unitile structurale independente din cadrul aceleiai catene polipeptidice se numesc
domeniisi au forma i funcie specific. Una din legturile cele mai importante care contribuie
la stabilizarea acestui nivel structural este legtura covalent sulf-sulf (punte disulfidic). La
acest nivel de structura dinstingem locuri cu geometrie tridimensional i chimie specific
unde pot fi cuplate sau legate specific (!) molecule mici.
Structura cuaternara este specific numai anumitor proteine i reprezint gradul cel
mai nalt de organizare structural. Este rezultatul asocierii a dou sau mai multe catene
polipeptidice independente denumite protomeri (fiecare cu organizarea s primar secundar
i teriar) ntr-un ansamblu spaial complex.
Natura legturilor care determin stabilizarea structural la acest nivel este variat:
legturi covalente (disulfidice sau disfosfo-esterice), legturi ionice (ntre catenele laterale i
aminoacizii cu caracter acid sau bazic), legturi de hidrogen i interaciuni hidrofobe. Un
exemplu reprezentativ de structura cuaternara este asocierea celor 4 subuniti n

hemoglobin: 2 subuniti alfa-helix i 2 beta-pliate las loc asocierii reversibile a moleculelor

de oxigen i dioxid de carbon cu protein.