PROTEINELE

Structura fiecrei proteine este determinat genetic.

Proteinele au roluri diferite n celul i respectiv n organism. La nivel
celular au rol specific, indispensabil pentru funcionarea corect a ansamblului
celular. Numrul de proteine identice ntr-o celul este foarte bine determinat.
Exemplu: transportorul pentru glucoz GLUT2 din celula hepatic valori
normale 150 000; sub 20 000 diabet.
Exist un echilibru ntre sinteza i degradarea proteinelor la nivel celular.

Rolul proteinelor
Structural (ex. compoziia membranelor celulare, histonele n ADN)
Funcional
o In metabolism (enzimele)
o Comunicarea ntre organe
Hormoni
Receptori hormonali
o Transportori
Prin membrane (glucide, aminoacizi)
ntre organe (albumine, apoproteinele)
o Sistemul contractil (miozina)
o Imunitate (imunoglobuline, sistemul complement )
o Coagulare (fibrina, fibrinogenul)
o In genetica celular (factori de transcripie, represori genici)
Fizico-chimic (meninerea echilibrului acido-bazic, osmotic)
Energetic

Structura proteinelor

Structura primar tipul, numrul i succesiunea aminoacizilor n caten.

Secvena aminoacizilor este rezultatul informaiei genetice. Indiferent de numrul
aminoacizilor dintr-o protein, fiecare lan va avea la unul din capete un aminoacid
cu gruparea NH2 liber (captul N terminal), iar la cellalt capt un aminoacid
cu gruparea COOH liber (captul C terminal. Prin convenie, secvena
aminoacizilor ntru-un lan polipeptidic se consider ntotdeauna de la captul Nterminal spre captul C-terminal.
Structura secundar corespunde unor structuri spaiale regulate: helix,
pliat. Aceste structuri sunt realizate prin legturi disulfurice, ionice, de hidrogen,
hidrofobe. Aceste tipuri de structuri se datoreaz proprietilor spaiale a legturii
peptidice.
Structurile helix sunt stabilizate prin legturile de hidrogen intracatenare. Pe
fiecare spir a -helixului se afl 3, 6 resturi de aminoacizi. Legtura de hidrogen
se realizeaz ntre gruparea C=O i -NH- din dou spire vecine (aflate la o distan
de 4 aminoacizi consecutivi). Legturile de hidrogen sunt paralele cu axul
helixului. In proteinele naturale sensul de rotire al helixului este spre dreapta
(sensul acelor unui ceasornic).

Structurile pliate sunt stabilizate prin legturi de hidrogen intracatenare. Poate

fi cu lanuri paralele sau antiparalele (mai stabile). Legturile de hidrogen sunt
perpendiculare pe scheletul polipeptidic.

Conformaiile de tip helix i pliat permit realizarea unui numr maxim de

legturi de hidrogen ntre componentele legturilor peptidice din interiorul
polipeptidelor.

Triplul helix al colagenului este realizat prin intermediul legturilor de hidrogen

intra i intercatenare. Acest tip de structur se datoreaz prezenei prolinei i
hidroxi-prolinei. Aceti aminoacizi nu pot participa la legturi de hidrogen.
Structura colagenului prezint serii de trei aminoacizi n care glicina ocup aceeai
poziie. Glicina este poziionat n interiorul helixului. Fiecare spir conine un
astfel de triplet.
Gly-Ala-Pro

Gly-Pro-Ala

Gly-Pro-Pro(OH)

n figura de mai sus glicina este reprezentat cu rou.

Structura teriar se refer la aranjarea spaial a acestor structuri secundare
(poziionarea n spaiu a fiecrui atom). Este rezultatul unor legturi diverse
(hidrogen, hidrofobe, electrostatice, covalente) ntre aminoacizii aceleiai catene
dar care nu sunt vecini n structura primar. Datorit acestor interaciuni, lanul
polipeptidic nu poate adopta o structur ordonat n spaiu, pe toat lungimea sa, ci
structurile ordonate sunt separate de coturi sau bucle. Structura tridimensional a
3

unei proteine native n mediul su fiziologic este aceea pentru care energia liber a
sistemului este minim.
Interaciunile dintre catenele laterale ale aminoacizilor influeneaz modul
de pliere a lanului polipeptidic n forma tridimensional specific proteinei
funcionale.
n funcie de structura teriar, proteinele se clasific n: fibrilare i
globulare.
Legturile din cadrul structurii teriare sunt mai mult sau mai puin stabile,
sunt influenate de mediu. De exemplu acizii i bazele tari intervin n legturile
electrostatice ceea ce determin denaturarea proteinelor. Legturile disulfurice se
realizeaz preponderent ntre resturi de cistein. Agenii oxidani i reductori
puternici pot oxida cisteina sau pot reduce legturile disulfurice denaturnd
proteina.
Cele mai multe proteine denaturate sunt insolubile, deci precipit n soluie.
Structura primar a unui lan polipeptidic determin structura teriar a
acestuia.
Pornind de la aceast premis este dificil de explicat faptul ca proteinele
denaturate nu revin automat la conformaia nativ, n condiii de mediu adecvate.
Acest lucru se deduce din faptul c plierea catenelor se face etapizat. Plierea nu are
loc la finalul sintezei ntregului lan polipeptidic ci pe msura sintezei proteinei.
Acest fenomen limiteaz configuraiile alternative de pliere a lanurilor
polipetidice mari. n plus, exist o clas special de proteine (Chaperone proteine
nsoitoare) care interacioneaz cu lanul polipeptidic n diverse etape ale
procesului de pliere.
Structura cuaternar se ntlnete la proteinele formate din mai multe subuniti.
Este rezultatul unor legturi diverse (hidrogen, hidrofobe, electrostatice, covalente)
ntre aminoacizii din catene diferite dar care sunt unite ntr-o singur molecul.
Fiecare caten este denumit protomer. Structura cuaternar poate fi definit ca
numrul, tipul i modul de legare a subunitilor (protemerilor) dintr-o entitate
proteic cu activitate biologic bine definit.
4

Ruperea legturilor dintre catene duce la denaturarea proteinei. Exemplu :

hemoglobina este un tetramer

STRUCTURA PROTEINELOR
aminoacizi

plisat

helix

Structura primar a unei proteine :

Secvena aminoacizilor n caten

Structura secundar a unei proteine :

Legturi de hidrogen ntre aminoacizi
helix

plisat Structura teriar a unei proteine :

Legturi ntre structurile secundare

Structura cuaternar a unei proteine :

Asocierea mai multor catene polipeptidice

Proprieti
1. solubilitatea depinde de mai muli factori :
- electroliii. Proteinele sunt solubile n soluii diluate de sruri neutre.
Soluiile concentrate produc denaturarea lor (precipitare). Se pot separa
diferite clase de proteine n funcie de concentraia la care precipit.
- pH-ul. Solubilitatea unei proteine este minim n vecintatea pHi.
- solvenii organici. Etanolul, metanolul i acetona determin precipitarea
proteinei.
2. determinarea masei moleculare (se situeaz ntre 10 000 i pn la peste 1 000
000)
Metode :

- filtrarea pe gel de dextran. Se realizeaz o separare n funcie de mrimea

moleculei. Cele mai mari vor trece primele prin gel. Apoi se compara cu
etaloane.
- ultracentrigugarea produce sedimentarea n funcie de densitate. Se compar
cu etaloane.
- electroforeza migrarea moleculelor ncrcate electric sub aciunea unei
diferene de potenial. Apoi compararea cu etaloane.

Clasificare
1. Dup compoziia chimic
- holoproteine formate numai din aminoacizi
- heteroproteine formate dintr-o parte proteic i o parte neproteic (parte
prostetic) legate prin legtur covalent. Partea neproteic este extrem de variat.
n funcie de natura ei ntlnim :
Parte neproteic
Glucide
Lipide
Fosfat
Ion metalic

Proteina
Glicoproteine
Lipoproteine
Fosfoproteine
Cromoproteine
(Hb, citocromi)

2. Dup forma moleculei

Proteine fibroase sau scleroproteine. Sunt practic insolubile. Ex. colagenul,
keratina
Proteine globulare sau sferoproteine. Au form sferic sau ovoid.
3. Clasificarea n funcie de solubilitate
Albumine solubile n ap distilat. Precipit prin adugare de sulfat de
amoniu ntre 70 i 100% saturaie. Au caracter acid, pHi < 7.
Globuline insolubile n ap, solubile n soluii saline diluate (ex. NaCl 5%).
Precipit prin adugare de sulfat de amoniu pn la saturaia de 50%.
6

 Protamine i histone solubile, talie mic, foarte bazice, pHi mare.

Globine solubile n ap
Prolamine i gluteline proteine vegetale insolubile n ap dar solubile n
soluii diluate de acizi i baze.

MIOGLOBINA
Este o hemoprotein (conine hemul) care are rolul de a fixa reversibil
oxigenul n muchi (l preia de la hemoglobin i l cedeaz mitocondriilor
musculare).
Este alctuit dintr-un lan polipeptidic format din 153 aminoacizi. Are o
structur globular compact n care 80% din lanul polipeptidic reprezint o
structur de -helix iar 20% este o structur nehelicoidal. Se gsesc 8 segmente
helicoidale (notate cu literele A, B, C, D, E, F, G, H) intercalate cu 7 segmente
scurte nehelicoidale formate din 1-8 aminoacizi. n segmentele nehelicoidale
predomin prolina.
Interiorul moleculei este alctuit aproape n exclusivitate din aminoacizi cu
caten lateral nepolar. La suprafaa moleculei predomin aminoacizii polari unde
formeaz legturi de hidrogen att ntre ei ct i cu moleculele de ap.
Hemul se gsete ntr-o cavitate (crevas) determinat de structura teriar a
globinei. n aceast cavitate se regsesc aminoacizi hidrofobi, ca urmare legturile
dintre hem i globin sunt legturi hidrofobe i cteva legturi electrostatice dar i
dou resturi de histidin.

Fierul (Fe2+) este hexacoordinat (realizeaz 6 legturi).

Legtura dintre Fe2+ i globin se realizeaz prin intermediul a dou resturi

de histidin din poziia E7 ( His distal) i poziia F8 (His proximal). Aceste
legturi sunt perpendiculare pe planul hemului. Oxigenul se interpune ntre His
distal i ionul de Fe2+.