• Enzimele = proteine care catalizează reacΌiile de sinteză /

degradare celulară
”lock-and-key” (cheie-lacăt) E ‫ڍ‬i S au
forme complementare, rigide, cuplate perfect
(geometrie indusă):

Activitate

”induced-fit” E ‫ڍ‬i S cuplate perfect doar

la apropiere. E î‫ڍ‬i schimbă forma:

7
8
• Mecanismul catalizei:

• Tipuri de enzime 6 grupe (după tipologia reacΌiilor catalizate):

– oxidoreducere;
– transferaze (transfer grupe funcΌionale);
– hidrolaze (scindări hidrolitice);
– liaze (leagă apa, amoniu sau CO2 la duble legături);
– izomeraze (izomerizări);
– ligaze (două grupe chimice sunt unite cu energia cedată de
ATP); 9
• Caracteristici enzime:
- Mase moleculare mari ~ 104 – 105 Da;
[Da = Dalton § masa H]
monomere (lanΌ peptidic);
- Enzime
oligomere (mai multe lanΌuri peptidice);
- Enzima are un ”centru activ” care ocupă o mică porΌiune din
structura enzimei;
- Specificitate de substrat;
- Specificitate de reacΌie;
- Specificitate stereochimică (ex. hidroliza acidului D-fumaric sau
a acidului L-fumaric);
- Unitate enzimatică (1U);
[1U = cantitatea de enzimă ce produce 1 µmol produs / min
în condiΌii optime de reacΌie specificate]
10
- Codificare enzime: EC + 3 grupe de cifre;
- DependenΌa activităΌii enzimatice:

k1 k2
E+S (ES) P
k-1
(Mecanism reacΌie
enzimatică)

- InfluenΌa temperaturii asupra activităΌii enzimatice:

11
- InfluenΌa substratului asupra vitezei de reacΌie:

Viteza Vmax
de
reactie

Vmax
2

Km S

- InfluenΌa pH-lui asupra vitezei de reacΌie:

k [t ] [S]
v = dS = - c t
dt Km + [S]
(cinetica de reacΌie Michaelis-Menten)

Vmax ≈ kc [E]t
kc = turnover - number

12