Prin hidrogenare, în prezenţa metalelor fin divizate, la temperatură şi presiune se formează acilgliceroli solizi

ca urmare a saturării radicalilor acil. Uleiurile vegetale (floarea soarelui sau soia) se solidifică prin
hidrogenare, proces folosit la prepararea margarinei.

CH2 O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 CH2 O CO (CH2)16 CH3

Ni
CH O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 + 3 H2 CH O CO (CH2)16 CH3
ToC , p
CH2 O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 CH2 O CO (CH2)16 CH3
oleoil-triacilglicerol stearoil-triacilglicerol

Sub acţiunea oxigenului, umidităţii şi luminii acilglicerolii naturali capătă miros neplăcut şi gust
iute. Procesul se numeşte rîncezire şi are consecinţe nedorite în industria alimentară. El se datorează acţiunii
lipazelor care determină hidroliza parţială a acilglicerolilor conducând la eliberarea de acizi graşi care
conferă un gust specific. Aceştia, sub acţiunea oxigenului, se oxidează la nivelul legăturilor duble rezultând
peroxizi toxici care se pot scinda prin ruperea catenei hidrocarbonate rezultând compuşi carbonilici ce
conferă produsului miros şi gust neplăcut.

Steridele - esteri ai acizilor graşi superiori cu alcooli tetraciclici monohidroxilici (steroli) a căror unitate
structurală de bază este steranul. Sterolii sunt răspândiţi atât în ţesuturile animale (zoosteroli) cât şi în plante
(fitosteroli) şi ciuperci (micosteroli).

Etolidele - esteri ai unor oxiacizi legaţi între ei.

COMPUŞI ORGANICI CARE CONŢIN FUNCŢIA CARBOXIL ALĂTURI DE ALTE GRUPE
FUNCŢIONALE

Prezenţa în compuşii organici a altor grupe funcţionale X, -OH, =CO, -NH2, alături de grupa -COOH
conduce la compuşi cu funcţiune mixtă (acizi halogenati, hidroxiacizi, acizi carbonilici,
aminoacizi).
Aceşti compuşi au proprietăţi ale funcţiei -COOH, proprietăţi ale celei de-a doua grupe funcţionale
precum şi proprietăţi determinate de prezenţa simultană a celor două grupe.

AMINOACIZI
După natura radicalului de care se leagă grupările funcţionale aminoacizii sunt :
►alifatici
►aromatici
►heterociclici
După poziţia reciprocă a celor două grupe funcţionale pot fi α, β, γ, δ-aminoacizi.

Denumirea – se indică poziţia grupei –NH2 faţă de gruparea -COOH prin litere greceşti la care se
adaugă numele acidului.

Aminoacizii ( excepţie glicocolul) au C asimetric şi ca urmare prezintă activitate optică. Izomerii optici
sunt D şi L putând exista şi sub formă de racemic. Cei 20-22 aminoacizi naturali care intră în
structura proteinelor şi care sunt metabolizaţi în organisme vii fac parte din seria L.
Principalii aminoacizi din structura proteinelor naturale se împart în:

Aminoacizi alifatici:
O O O O O

H 2N CH2 C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH

CH3 CH2 CH2 CH2

OH SH CH2

CH3

Glicocol, glicina (Gly) α-Alanina (Ala) Serina (Ser) Cisteina (Cys) Metionina (Met)

O O O O O

H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH

CH OH CH CH3 CH2 CH CH3 CH2

CH3 CH3 CH CH3 CH2 C O

CH3 CH3 OH

Treonina (Thr) Valina (Val) Leucina (Leu) Izoleucina (Ile) Acid aspartic (Asp)
 O O
O O O

H 2N CH C OH H 2N CH C OH
H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH

CH2 CH2
CH2 CH2 CH2

CH2 CH2
C O CH2 CH2

CH2 CH2
NH2 C O C O

CH2 NH
OH NH2

NH2 C NH

NH2
Asparagina (Asn) Acid glutamic (Glu) Glutamina (Gln) Lizina (Lys) Arginina (Arg)

Aminoacizi ciclici
O O O O O

H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH H 2N CH C OH C OH

CH2 CH2 CH2 CH2

HN

HN NH

OH
Fenilalanina (Phe) Tirozina (Tyr) Triptofan (Trp) Histidina (His) Prolina (Pro)
Proprietăţi chimice
Aminoacizii există în soluţie apoasă sub formă de ioni bipolari (amfioni). În mediu acid se
comportă ca baze iar în mediu bazic, ca acizi:
H _
H3 N + C COO

R
Datorită acestei proprietăţi aminoacizii migrează în câmp electric (electroliză), în soluţie acidă
spre catod iar în soluţie bazică spre anod. La un anumit pH, moleculele de aminoacizi nu mai
migrează în câmp electric deoarece în aceste condiţii numărul sarcinilor pozitive este egal cu
al celor negative. Această valoare a pH-ului se numeşte pH-izoelectric.
Dacă în soluţia unui aminoacid se adaugă o cantitate mică de acid sau bază, aceasta va fi
neutralizată fără a se modifica sensibil pH-ul. Pe această proprietate se bazează funcţia
tampon a aminoacizilor din organismele vii.
Proprietăţi chimice datorate prezenţei grupei COOH
- cu hidroxizii alcalini formează săruri:
H H
NH 2 C COOH + NaOH NH 2 C COONa + H 2O

R R

- cu alcoolii, în cataliză acidă, formează esteri:

H H+ H
NH2 C COOH + HOR' NH2 C COOR' + H2O

R R
Trataţi cu PCl5 aminoacizii formează cloruri acide stabile sub formă de clorhidraţi.
Decarboxilarea conduce la amine fiziologic active.

H H
NH 2 C CH2 COOH NH 2 C CH3
- CO2
R R
Reducerea aminoacizilor conduce la aminoalcooli:
H H
NH2 C COOH +2H 2 NH2 C CH 2OH
- H 2O
R R

În prezenţa NH3 aminoacizii conduc la formarea amidelor.

Ex.: acidul α-aminosuccinic (acid aspartic) formează amida acidului aspartic
(asparagină).
O
HOOC CH CH2 COOH + NH3 HOOC CH CH2 C + H2O
NH 2
NH 2 NH 2

Reacţia reglează conţinutul de NH3 toxic din organismele vegetale. Prin formarea
amidelor, plantele blochează amoniacul în exces care în caz de nevoie este eliberat
prin reacţia inversă.
Proprietăţi chimice datorate prezenţei grupei –NH2
Aminoacizii reacţionează cu acizi minerali conducând la formarea de săruri.
Alchilarea aminoacizilor la gruparea aminică se realizează cu iodură sau sulfit de metil,
în mediu alcalin, rezultând săruri cuaternare de amoniu numite betaine.
Reprezentantul clasei este derivatul trimetilat al glicocolului, betaina care se găseşte
în sfecla de zahăr: H2
H3N+ C COO- + 3CH3I (CH3)3N+ CH2 COO-
-3HI
Acilarea grupelor aminice se realizează cu cloruri acide sau anhidride rezultând
aminoacizi acilaţi. De exemplu, glicocolul se acilează cu clorura de benzil rezultând
benzilglicocol:
O
O
HOOC CH2 NH2 + C C6H5 -HCl
HOOC CH2 NH C C6H5
Cl
Dacă reacţia este condusă în prezenţa clorurii unui aminoacid rezultă peptide:
O
O
HOOC CH2 C CH2 NH2 HOOC CH2 NH C CH2 NH2
NH2 + -HCl
Cl

Reacţia cu acidul azotos se petrece în mediu acid şi determină dezaminarea

aminoacidului conducând la hidroxiacizii corespunzători cu degajare de azot. De
exemplu, alanina se dezaminează în prezenţa acidului azotos rezultând acid lactic:
CH3 CH NH2 + HONO CH3 CH OH + N2 + H2O

HOOC COOH
Reacţia de transaminare se desfăşoară între un cetoacid şi un aminoacid rezultând
aminoacidul cetoacidului şi cetoacidul aminoacidului. În organismul viu aceste reacţii
se petrec sub acţiunea transaminazelor când are loc transferul unei grupării -NH2 de
la un aminoacid la un cetoacid rezultând un nou aminoacid şi un nou cetoacid:
CH 3 C COOH + HOOC CH CH 2 CH2 COOH

O NH2

acid piruvic acid α-amino glutaric

H
CH 3 C COOH + HOOC C CH 2 CH2 COOH

NH2 O
α-alanina acid α-cetoglutaric
Dezaminarea aminoacizilor este importantă în metabolismul organismelor vii şi se
realizează:
►oxidativ când conduce la α-cetoacizi: R CH NH2 + 1/2O 2 R C O + NH3

HOOC COOH

H
►hidrolitic când conduce la α-hidroxiacizi: R CH NH2 + HOH R C OH + NH3

HOOC COOH
H2
►reductiv când conduce la acizi carboxilici: R CH NH2 + H2 R C COOH + NH3

HOOC
Proprietăţi determinate de prezenţa simultană a celor două grupe funcţionale
Reacţia de dezaminare şi decarboxilare are loc în timpul proceselor de fermentaţie
alcoolică a cerealelor sau cartofilor sub acţiunea enzimelor din drojdia de bere.
De ex., leucina din cartof, prin fermentaţie alcoolică, conduce la alcool izoamilic:
H H
CH 3 C CH2 CH COOH + HOH CH 3 C CH2 CH 2 OH + CO 2 +NH 3

CH3 NH 2 CH3
Aminoacizii formează cu metalele grele (Ni, Pb, Cu) săruri complexe frumos colorate,
proprietate utilizată în chimia analitică pentru identificarea cationilor respectivi.
Aminoacizii participă la reacţii de condensare între grupele -NH2 şi
–COOH, rezultând peptide sau proteine, în funcţie de numărul de aminoacizi care
participă la reacţie.
Legătura dintre aminoacizi se numeşte legătură peptidică. De exemplu, glicina şi
alanina se condensează formînd o tripeptidă numită glicil-alanil-glicina:

NH 2 CH2 COOH + NH 2 CH COOH + NH 2 CH2 COOH

CH3

NH 2 CH2 C NH CH C NH CH 2 COOH

O CH3 O
Peptide – lanţuri scurte de aminoacizi (≈50) ce rezultă prin eliminarea de apă între doi (dipeptide), trei
(tripeptide) sau mai mulţi aminoacizi (polipeptide) (între o grupă carboxil a unui aminoacid şi o grupă
amino a altuia). Resturile de aminoacizi din peptide sunt legate covalent prin legături peptidice:
C NH C NH

O O

Legătura peptidică - sistem simplu conjugat, în care conjugarea se realizează între perechea de electroni π a
grupării carbonil şi perechea de electroni neparticipanţi de la atomul de N vecin.
În urma delocalizării electronilor, legătura peptidică manifestă caracter pronunţat de legătură dublă.

Peptidele cu număr mai mic de 10-20 resturi de aminoacizi în moleculă - oligopeptide.

Peptidele cu număr mai mare de resturi de aminoacizi în moleculă - polipeptide.
Când doi sau mai mulţi aminoacizi se combină pentru a forma peptide, ceea ce rămâne din fiecare aminoacid
după îndepărtarea apei este denumit reziduu al aminoacidului.
Polipeptidele a căror secvenţă specifică este mai mare de 50 reziduuri de aminoacizi – proteine
Reziduul de aminoacid care are o grupă amino liberă se numeşte N-terminal iar cel care are o grupare
carboxil liberă, C-terminal:
legaturi peptidice

NH 2 CH 2 C NH CH C NH CH2 COOH

O CH3 O
aminoacid N-terminal aminoacid C-terminal

Reziduurile se denumesc după numele aminoacidului eliminându-se cuvântul acid.

Denumire - se începe cu numele grupei acil reprezentând reziduul N-terminal urmat, în ordine, de
numele grupelor acil reprezentând reziduurile interne. Numai reziduul C-terminal este denumit cu
numele aminoacidului de la care provine şi acesta reprezintă sfârşitul numelui peptidei.

În organismele animale peptidele sunt implicate în coordonarea complexă a organismului prin

intermediul a trei clase principale implicate în semnalizare:
● hormonii peptidici, care funcţionează ca mesageri chimici între celule;
● neuropeptides, peptide care se află în ţesutul neural;
● factori de creştere, care au rol în reglarea creşterii şi diferenţierii celulelor.
Peptidele sunt instrumente pentru înţelegerea structurii şi funcţionării proteinelor..

PROTEINE
Proteinele şi acizii nucleici - cei mai importanţi componenţi chimici ai materiei vii.
Proteinele - polimeri rezultaţi în urma condensării unui număr mare de aminoacizi uniţi prin legături
peptidice.
Proteinele se caracterizează prin patru niveluri de organizare structurală:
Structura primară - numărul, natura şi succesiunea resturilor de aminoacizi.
Structura secundară - orientarea spaţială a catenei polipeptidice, fără a lua în calcul interrelaţiile dintre
radicalii aminoacizilor.

Posibilitatea de rotaţie a radicalilor de aminoacizi în jurul axelor de legătură Cα-C şi

Cα-N din lanţul polipeptidic favorizează apariţia unei structuri spaţiale specifice a
macromoleculelor de proteină, cunoscute sub numele de structură secundară.
Structura secundară este stabilizată de punţi de hidrogen care se formează intracatenar
sau intercatenar între grupele carbonilice şi iminice ale legăturilor peptidice.
Cea mai răspândită variantă a structurii secundare a lanţurilor polipeptidice este α-
helixul (structura α-helicoidală). În cazul structurii α-helicoidale legăturile de
hidrogen sunt dispuse aproape paralel cu axa α-helixului. Fiecare tură (spiră) este
alcătuită din 3,6 resturi de aminoacizi.
• O altă variantă a structurii secundare a proteinelor este structura β-pliată care este
de două tipuri:
• - modelul straturilor pliate antiparalele – format din lanţuri polipeptidice în
formă de zig-zag, ale căror grupe NH2-terminală şi COOH-terminal sunt orientate în
direcţii opuse;
• - modelul straturilor pliate paralele alcătuit din lanţuri polipeptidice cu aceeaşi
orientare.
• Ambele tipuri de structuri secundare, existente în proporţii diferite, sunt stabilizate
prin punţi de hidrogen intercatenare între grupele carbonilice şi aminice ale
legăturilor peptidice din lanţurile polipeptidice adiacente.
• Structura terţiară - replierea şi înfăşurarea segmentelor α-helicoidale şi β-pliate într-
o organizare spaţială complexă sub formă de ghem sau globulă
Structura cuaternară este specifică anumitor proteine şi reprezintă nivelul de
organizare structurală cel mai înalt. Este rezultatul asocierii a două sau mai multe
catene polipeptidice (protomeri), fiecare cu structura sa primară, secundară şi
terţiară, într-un conglomerat spaţial complex.
GLUCIDE
Din punct de vedere structural:
– monoglucide
– oligoglucide
– poliglucide

Monoglucide - combinaţii naturale polihidroxicarbonilice (polihidroxialdehide sau

polixidroxicetone) cu lanţ C-C neîntrerupt. Majoritatea au formula brută CnH2nOn.
După numărul atomilor de carbon din moleculă:
– trioze
– tetroze
– pentoze
– hexoze
– heptoze
După natura grupării carbonilic:
– aldoze – monoglucide care au în moleculă grupa aldehidică
– cetoze - monoglucide care au în moleculă grupa cetonică
H C O CH2 OH

CH OH C O
n
CH2 OH CH OH
n
CH2 OH
aldoză cetoză
Cu excepţia dihidroxiacetonei, toate ozele conţin cel puţin un atom de carbon asimetric deci
prezintă izomerie optică.
Aldehida glicerică conţine atom de carbon asimetric şi prin urmare există doi enantiomeri:
aldehida D-glicerică şi aldehida L-glicerică:

H C O H C O
* *
H C OH OH C H

CH 2 OH CH 2 OH

aldehida D-glicerică aldehida L-glicerică

Toate monoglucidele care teoretic pot fi obţinute din aldehida D-glicerică prin creşterea
succesivă a catenei atomilor de carbon de la capătul cu grupa aldehidică, formează seria D.
Monoglucidele provenite pe aceeaşi cale din L-gliceraldehidă constituie seria L.
Marea majoritate a monoglucidelor descoperite în natură fac parte din seria D.
Formule liniare - utile pentru compararea structurii diferitelor monoglucide, însă nu
reflectă unele proprietăţi ale acestora.

Formule ciclice - aldozele cu peste 4 atomi de C în moleculă şi cetozele cu peste 5

atomi de C în moleculă pot da reacţii de ciclizare intramoleculară cu formare de semiacetali,
respectiv semicetali. La grupa carbonil din aldoze şi cetoze se adiţionează o grupă –OH din
aceeaşi moleculă rezultând cicluri cu 5 sau 6 atomi dintre care unul de oxigen.
Ciclul cu 5 atomi se numeşte ciclu furanozic iar ciclul cu 6 atomi se numeşte ciclu piranozic.
 H O H OH
C C
H C OH H C OH
HO C H HO C H O
H C OH H C OH
H C OH H C
CH2OH CH2OH

Prin ciclizare grupa carbonil este mascată şi în locul ei apare o grupă –OH numită hidroxil glicozidic
cu reactivitate mărită faţă de celelalte grupe -OH din moleculă.

Prin ciclizarea monoglucidelor apare un nou centru de asimetrie la atomul de carbon care a
aparţinut grupei carbonil care face posibilă existenţa a doi stereoizomeri numiţi α- şi β-anomeri.
Anomerul α desemnează forma în care orientarea -OH glicozidic este identică cu cea a –OH de la
atomul de carbon asimetric care determină apartenenţa monoglucidei respective la seria D sau L, iar β-
anomerul are configuraţia opusă la cei doi atomi de carbon.

Formule de perspectivă - ciclul piranozic sau furanozic este imaginat perpendicular pe

planul hârtiei, atomul de oxigen aflându-se la distanţa cea mai mare de observator. Legăturile dinspre
observator se trasează, teoretic, cu linie groasă. Substituenţii orientaţi în formulele ciclice la dreapta
liniei verticale, care reprezintă scheletul atomilor de carbon, se plasează în formulele de perspectivă sub
planul heterociclului, iar cei dispuşi la stânga – deasupra. Grupa alcoolică primară, sau restul catenei de
la atomul de carbon asimetric cu cel mai mare număr de ordine din ciclul piranozic sau furanozic se
înscrie deasupra planului moleculei.
 6 6
CH 2OH CH 2OH
H H H OH
O 5 O
5
4 H H 1 4 H H 1
OH OH
3 2 3 2

OH OH OH H
H OH H OH

α-D-glucopiranoză β- D-glucopiranoză

Oligoglucide - combinaţii formate din 2–10 resturi de oze legate între ele prin legături
O-glicozidice.
Atunci când legătura glicozidică se formează între hidroxilul glicozidic al unei oze şi un hidroxil
alcoolic al alteia se formează oligoglucide reducătoare (maltoza, celobioza, lactoza). Dacă
legătura glicozidică se stabileşte între hidroxili glicozidici rezultă oligoglucide
nereducătoare (zaharoza, trehaloza, rafinoza etc.).

Poliglucide - compuşi macromoleculari formaţi dintr-un număr mare de resturi de oze legate
între ele prin legături glicozidice.
În funcţie de structura chimică:
• homopolizaharide - molecula formată din acelaşi tip de monozaharide;
• heteropolizaharide - structura cu 2 sau mai multe tipuri de oze sau derivaţi ai acestora.
Celuloza - cea mai răspândită substanţă organică naturală, poliglucidă predominant vegetală, dar se poate
întâlni şi la unele bacterii şi nevertebrate. Hidroliza completă a celulozei conduce la obţinerea cantitativă
a β-D-glucozei iar hidroliza parţială la celobioză, diglucid care reprezintă unitatea structurală a celulozei.

Amidonul - principala polizaharidă de rezervă din plante. Prin hidroliza completă a amidonului rezultă α-D-
glucopiranoză.

Glicogenul - cea mai importantă poliglucidă de rezervă din organismele animale. Se găseşte şi în unele
drojdii sau bacterii. Este un polimer cu structură puternic ramificată în care resturile de glucoză se unesc
predominant prin legături α-1,4-glicozidice, iar în punctele de ramificaţie prin legături α-1,6-glicozidice.

Inulina şi fleina - poliglucide de rezervă ale D-fructozei care se întâlnesc în plantele superioare.

Dextranii - poliglucide produse de unele bacterii în care resturile de α-D-glucoză sunt legate predominant
prin legături α-1,6-glicozidice dar şi ramificaţii prin intermediul legăturilor α-1,2-, α-1,3- şi α-1,4-
glicozidice.

Agaroza - componentul principal al agarului din unele specii de alge roşii marine, alcătuit din resturi
alternante de D-galactoză şi 3,6 anhidro-L-galactoză, unite pe rând prin legături β-1,4- şi α-1,3-
glicozidice.

Chitina - o polizaharidă cu structură liniară constituită din resturi de

N-acetil-β-D-glucozamină legate prin legături β-1,4-glicozidice. Chitina intră în structura carapacei
crustaceelor, a tegumentelor exterioare ale insectelor, a pereţilor celulari ai ciupercilor etc.