II.

FUNCŢIA GENELOR – EXPRESIA

INFORMAŢIEI EREDITARE

A. CONCEPŢIA CLASICĂ DESPRE FUNCŢIA GENEI

1. Gena – unitate de funcţie şi mutaţie
Gregor Mendel (1865) - pereche „factori ereditari” (azi gene)→ caracterele
indivizilor;
►genetica clasică (mendeliană) - axioma “o genă – un caracter” (caractere
monogenice ← o singură pereche de gene alele):
- modificarea genei → modificarea caracterului determinat de genă
→ gena = unitatea de funcţie şi de mutaţie.
Relaţia “o genă – un caracter” - mult mai complexă:
▪ numeroase caractere poligenice sau multifactoriale ← mai multe gene nealele
influenţate de factorii de mediu;
▪ o genă - mai multe caractere = pleiotropie;
▪ mutaţii gene diferite – manifestate identic / asemănător = heterogenitate genetică.

2. Poligenia
Numeroase caractere ← acţiunea
a mai multor gene nelalele cu efecte cantitative,
mici şi cumulative (fiecare genă determină o parte din caracter) = poligenie:
- nr. genelor – necunoscut, variabil de la o persoană la alta → caracterul are
distribuţie gaussiană (continuă) în populaţie.
- genele acţionează independent unele de altele; expresia lor fenotipică -
influenţată frecvent de factori de mediu
► caracterele rezultate din acţiunea combinată a factorilor genetici şi negenetici =
multifactoriale.
3. Pleiotropia
= o singură genă dominantă / o pereche de gene recesive → mai multe caractere
diferite şi necorelate;
- ex. în patologia umană:
► sindromul Marfan : modificări scheletice (statură înaltă şi gracilă), modificări
oculare (miopie sau luxaţie de cristalin), afectare cardiovasculară.
← mutaţia unei singure gene (efectele multiple ← mutaţia genei care codifică o
componentă majoră a ţesutului conjunctiv - fibrilina) → manifestările au un
mecanism comun → pleiotropie relaţională.
► sindromul Laurence-Moon-Bardet-Biedl : polidactilie, surditate, obezitate,
hipogonadism, retinită pigmentară, retard mental;
← mutaţia recesivă a unei singure perechi de gene alele - nu există o legătură
evidentă între diferitele semne → pleiotropie nerelaţională.
4. Heterogenitatea genetică = aceeaşi boală este determinată independent de
mutaţii genice ale unor loci diferiţi
(aceeaşi boală este determinată de mutaţii ale unor gene diferite).
ex.: distrofia musculară (miopatie determinată genetic → slăbiciune
musculară progresivă) - prezentă sub mai multe forme, ≠ prin modul de
transmitere, vârsta de debut şi severitatea bolii:
● distrofiiile musculare Duchenne şi Becker (XR - afectează predominant ♂)
← mutaţii ≠ ale genei distrofinei:
- distrofia Duchenne: debut precoce, evoluţie rapid progresivă;
- distrofia Becker: debut copilul mare (dependent de cărucior după mulţi ani).
● distrofia musculară facioscapulohumerală (boală AD):
- debut în adolescenţă şi progresează lent (dependent de cărucior > 40 ani);
● distrofia miotonică (boală AD):
- debut la adult tânăr, evoluţie severă după ~ 15 ani de la debut.
5. Interacţiunile genei

a.) Interacţiunile dintre genele alele

Genele alele sunt situate pe loci omologi:
• identice la homozigoţi,
• diferite la heterozigoţi → manifestarea fenotipică a genelor depinde de relaţiile
dintre ele:
► când se manifestă fenotipic numai una dintre genele alele → gena şi
caracterul respectiv = dominante (majuscule);
► gena care nu se exprimă în această situaţie = recesivă (litere mici).
► când se manifestă fenotipic ambele alele = codominante.
- noţiunile “dominanţă – recesivitate” se referă numai la expresia fenotipică a
genelor: la nivel molecular se manifestă (codifică o proteină) de obicei ambele
gene.
- dominanţa poate fi:
- completă: fenotipul heterozigotului - identic cu al homozigotului pentru gena
dominantă,
- incompletă: fenotipul heterozigotului - intermediar între cel al homozigoţilor.

- ex.: anemia drepanocitară (sicklemia) = b. AR, în care gena mutantă βs

codifică Hb S:

- homozigoţi (βsβs) - electroforetic numai HbS → anemie

severă, adesea fatală;

- heterozigoţi (βsβ) - atât HbA, cât şi HbS (prezintă trăsătura

sicklemică) - sănătoşi, dar în anumite condiţii (presiune ↓ O2)

→ pot manifesta semne clinice.

• Codominanţa = ambele alele ale unei perechi se exprimă complet la heterozigoţi;
- alelele sunt codominante una în raport cu cealaltă, dar complet dominante faţă
de alte alele;
- ex.: alelele A şi B (gr. sg. ABO), HLA, Lutheran (Lua, Lub), Duffy (Fya, Fyb).

b.) Interacţiunile dintre genele nealele

(1) Penetranţa - noţiune cantitativă.
= frecvenţa manifestării fenotipice a unei gene mutante dominante la heterozigoţi:
- penetranţă completă: toţi purtătorii genei manifestă caracterul;
- penetranţa incompletă (lipsa penetranţei): numai o parte din purtătorii genei
mutante manifestă caracterul, dar o transmit la descendenţi (o manifestă
complet / mai puţin complet) → gena a „sărit” o generaţie (gena mutantă este
moştenită, dar nu se exprimă).
- poate fi influenţată de vârstă, sex / capacitatea diagnosticării cu tehnici uzuale.
(2) Expresivitatea - noţiune calitativă.
= intensitatea manifestării fenotipice a unei gene mutante şi penetrante la
bolnavi din aceeaşi familie sau din familii diferite;
- unele gene dominante se exprimă diferit la heterozigoţi;
- expresivitatea variabilă:
- se poate referi la severitate, vârsta de debut a bolii, anomaliile
manifeste.
- poate fi explicată prin interacţiunea genei mutante cu alte gene
(gene modificatoare) / cu factorii de mediu.

Penetranţa şi expresivitatea unor gene mutante = noţiuni clinice.

(3) Epistazia
= fenomenul în care o genă (epistatică) interferează / inhibă expresia fenotipică a
unei alte gene nealele (hipostatică);
- ex.:
• persoane normale cu fenotip Bombay;
• dezvoltarea şi funcţionarea normală a aparatului auditiv ← acţiunea a două
perechi de gene: - una controlează formarea cohleei,
- cealaltă dezvoltarea nervului auditiv.
→ mutaţia uneia dintre gene → surditate (chiar dacă cealaltă pereche de
gene este normală).

c.) Interacţiunile genelor cu mediul

- activitatea genelor are loc în mediul celular, influenţat, la rândul lui, de factori ai
mediului extern (fizici sau chimici).
B. CONCEPŢIA ACTUALĂ DESPRE FUNCŢIA GENEI
1. Genele controlează sinteza proteinelor
Relaţia „o genă → un caracter” nu explică modul de acţiune al
genelor în formarea, dezvoltarea şi funcţia organismului
► relaţia „o genă → o enzimă” (1959)
- aproape toate caracterele organismului sunt determinate de
proteine →
► „o genă → un polipeptid” (unele proteine sunt formate din două/
mai multe polipeptide codificate fiecare de gene distincte).
- nu este general valabilă - unele gene codifică diferite tipuri
de ARN →
► gena = un segment de ADN care codifică un produs funcţional
Genele care codifică proteine = gene structurale: conţin informaţia
codificată pentru asamblarea într-o anumită ordine a aminoacizilor în
proteină.
Relaţia „o genă → un polipeptid” este mult mai complexă:
→ o genă poate produce mai multe polipeptide asemănătoare /
diferite;
→ mai multe gene distincte pot codifica un singur polipeptid –
proteine formate din regiuni diferite (de ex. imunoglobulinele)

2. Interacţiunile genei - mult mai evidente la nivel molecular;

- efectul mediului se manifestă prin reglarea cantităţii, chiar
calităţii sintezei proteinelor.
C. MECANISMELE MOLECULARE ALE EXPRESIEI GENICE
Expresia informaţiei genetice se realizează în toate celulele pe baza dogmei centrale a
geneticii:
Transcripţie Translaţie
ADN ARNm Proteină

1. sinteza ARN = copierea informaţiei din ADN

(ARN-polimerază);
= transcripţie
- în nucleu.

2. sinteza unui polipeptid = decodificarea (traducerea)

informaţiei din ARNm într-o secvenţă specifică de
aminoacizi.
= translaţie
- în citoplasmă, pe ribozomi.
Expresia: numai a ADN genic codant (~2%)
- controlată riguros → stabileşte: - tipul de celulă în care sintetizează proteina;
- momentul, cantitatea şi ritmul sintezei.
 1. TRANSCRIPŢIA
= procesul prin care informaţia genetică a unei gene este copiată într-o moleculă de ARN
complementară şi antiparalelă = ARNm;
- are loc în nucleu.
Particularităţile structurale ale ARN.
bază azotată
ARN - format din ribonucleotide:

riboză
- riboză (pentoză - câte o grupare OH
în poziţiile 2’ şi 3’);
5’
- bază azotată (A, G, C sau U);
- grup fosfat
- polimerizarea (în sensul 5’→3’) a
Riboză
ribonucleotidelor → monocatenă ARN
3’
(de obicei scurtă).
Tipuri de ARN:
● ARNm (mesager) - codant: prin translaţie determină sinteza unui polipeptid;
● ARNr (ribozomal) - participă la formarea ribozomilor;
● ARNt (de transfer) - transportă aminoacizii la ribozomi;
● ARNsn (mic nuclear) - procesarea intronilor;
● ARNsno (mic nucleolar) - procesarea ARNr.
Elemente implicate în transcripţie:

(1) Ribonucleotide activate

= ribonucleozid-monofosfaţi ← ruperea legăturilor fosfat macroergice dintre
fosfaţii α şi β ai ribonucleozid-trifosfaţilor (ATP, GTP, CTP, UTP)

(2) Matriţa
= o singură catenă de ADN (3’→5’) = transcrisă = catenă antisens
(necodantă)→ sinteza moleculei complementare şi antiparalele de ARNm
(5’→3’)
- catena netranscrisă (5’→3’): secvenţe nucleotidice identice cu cele ale ARNm
=
catenă sens (codantă):
5’....ATGTTACGACGT....3’ catena ADN netranscrisă (catena sens)
3’....TACAATGCTGCA....5’ catena ADN transcrisă (catena antisens)
↓ Transcripţie
5’....AUGUUACGACGU....3’ ARNm

(3) Enzima = ARN-polimeraza II (transcriptază, ARN-polimerază ADN-

dependentă).
Pentru realizarea transcrierii:
→ decondensarea cromatinei (← acetilarea histonelor)
→ intervenţia elementelor reglatoare din regiunea 5’ a genei
(acţiune FT).
Procesul transcripţiei - două etape:
1. formarea ARN mesager precursor = pre-ARNm = transcript primar =
ARN hn;
2. procesarea (maturarea) ARN mesager precursor.

1. Formarea ARNm precursor

- începe prin decondensarea zonei din ADN care conţine gena / genele ce vor fi
transcrise;
→ intervenţe: TF clasa I (TF I) , acetilarea histonelor + deplasarea histonei H1.
- trei etape: iniţiere, elongare şi terminare.
 D - proteina de legare
a TATA

H
F E Cadru de citire
A B
ARN-
polimeraza

boxa TATA

Promotor

(1) Iniţierea transcripţiei.

ARN-polimeraza nu poate recunoaşte direct promotorul şi nu poate iniţia singură
transcripţia !! → necesari factori de transcripţie de clasă II (TFII) –
se fixează pe promotor → dirijează şi activează enzima:
► primul FT care se leagă de promotor = TFIID – subunitate = proteina de
legare a TATA (TATA binding protein) → recunoaşte şi se fixează de boxa
TATA;
► TFIID atrage şi alţi FT (TFIIA, TFIIB, TFIIF, TFIIE, TFIIH) → fixarea
ARN-polimerazei în regiunea promotor şi activarea enzimei.
Transcripţia începe la nivelul situsului de iniţiere a transcripţiei

Catena sens

ADN

5'

pre-ARNm

Catena antisens
3'

(2) Transcripţia propriu-zisă (elongarea).

- fixarea ARN-polimerazei pe promotor → separarea celor două catene ADN
(←TFIIF = helicază) → eliberarea catenei antisens:
- matriţă pentru ataşarea complementară, în sensul 5’- 3’, a
ribonucleotidelor activate;
- polimerizarea ribonucleotidelor (ARN-polimerază) → pre-ARNm;
(3) Terminarea transcripţiei
- când ARN-polimeraza întâlneşte situsul de terminare a transcripţiei
(pe catena antisens secvenţa AATAAA);
- la 15-30 pb în aval de această secvenţă (situsul poliA) → secţionarea
(← nuclează) ARNm.
→ complexul transcripţional (ARN-polimeraza + FT) se detaşează de matriţa
ADN → eliberarea moleculei de ARNm precursor sau transcriptul primar:
- conţine atât exonii, cât şi intronii genei copiate.
→ ARNm se desprinde treptat de pe catena transcrisă → cele două catene refac
treptat dublul helix.

O genă poate fi transcrisă simultan de mai multe molecule de ARN-polimerază

→ mai multe copii de ARNm (conţin aceeaşi informaţie genetică).
2. Procesarea (maturarea) ARNm precursor
- la nivel nuclear
E1 I1 E2 I2 E3
5’ 3’ Gena

transcripţie

5’ 3’ ARN pre-m

procesare

5’ 7-CH3-G AAAAn 3’ ARN m

(Cap) (Coadă
poliA)

(1) Inserţia de secvenţe nucleotidice:

► la primul nucleotid al capătului 5’ → moleculă de 7-metil-guanozină → cap.
► la capătul 3’ → 50-200 nucleotide cu A → coadă poliadenilică.
→ creşterea stabilităţii moleculei, transportul spre citoplasmă, recunoaşterea şi fixarea sa
la subunitatea mică (40S) a ribozomilor.
(2) Matisarea (splicing) ARN precursor:
= decuparea şi eliminarea intronilor → legare „cap la cap” exoni → ARNm matur.
- depinde de existenţa secvenţelor nucleotidice-semnal situate la limita dintre
introni şi exoni (situsuri de clivare) - 5’GU (situs donor) şi 3’AG (situs acceptor).
 Situs donor Situs acceptor Matisarea (splicing):
Situs de legătură (1) clivarea joncţiunii
E1 I1 E2
3’
5’GU;
5’ GU A AG

(2) ataşarea nucleotidului

clivarea situsului 5’GU terminal G la
şi formarea buclei
nucleotidul A al
situsului de legătură şi
U formarea unei bucle;
G
E1 A E2
AG
5’ 3’
(3) secţionarea intronului
la joncţiunea 3’AG;
matisare (secţionare) şi
eliminarea buclei
(4) îndepărtarea
E1 E2
U
G intronului şi sudarea
A
5’ 3’
AG
secvenţelor exonice.

- mediată de un complex = spliceosome sau particule ribonucleoproteice mici (small

ribonucleotide particles - snurps) - format din: ARNsn + proteine.
2. TRANSLAŢIA (TRADUCEREA)
- a doua etapă a expresiei genice;
= decodificarea informaţiei genetice din ARNm → aranjarea specifică a aminoacizilor şi
polimerizarea lor într-un lanţ polipeptidic.
- necesită: • „dicţionar” - codul genetic
• aparat de translaţie - „traducător” (ARNt), ARNm, ribozomii, enzime, cofactori
proteici.

1. Codul genetic
Dogma centrală a geneticii moleculare: informaţia din
structura unei gene, stocată („scrisă”) sub forma unei
anumite secvenţe a celor patru tipuri de nucleotide (A, T, G, C)
este copiată (transcrisă) complementar (U, A, C, G) în ARNm
şi apoi „tradusă” într-o anumită secvenţă de aminoacizi, care
vor forma un lanţ polipeptidic.
Translaţia - efectuată cu ajutorul codului genetic.

Codul genetic = relaţia de corespondenţă între o anumită

secvenţă de trei nucleotide (= codon) şi un anumit aminoacid

Cele patru “litere” (nucleotide) formează cuvinte alcătuie din trei litere → gena este un
„mesaj coerent” format dintr-o înşiruire de codoni.
Caracteristicile codului genetic

(1) “Cuvintele” codului = grupuri de câte 3 nucleotide (= codoni) → codul genetic este
triplet.
Combinaţiile celor 4 baze luate câte 3 (43) → 64 de triplete de baze (codoni):
61 codifică un aminoacid = codoni sens.
(2) Codul genetic are un codon iniţiator (start) (AUG) şi trei codoni stop (UAA, UAG,
UGA) (codoni nonsens).
(3) Deoarece există 61 de codoni sens şi numai 20 de aminoacizi → unii aminoacizi pot
fi specificaţi de mai mulţi codoni → codonii diferiţi ce codifică acelaşi aminoacid se
numesc codoni sinonimi, iar codul genetic este degenerat.
(Met, Trp - codificaţi fiecare de un singur codon; ceilalţi 18 aminoacizi - codificaţi
de doi / mai mulţi codoni).
- degenerarea = avantaj pentru celulă (protecţie împotriva efectelor mutaţiilor)
(4) Codul genetic este nesuperpozabil: codonii vecini nu au nici
un nucleotid comun.
(5) Codul genetic prezintă continuitate (fără pauze): între
codonii adiacenţi nu există nucleotide cu rol de „virgulă”.
(6) Codul genetic este lipsit de ambiguitate: un codon specifică
întotdeauna un aminoacid, totdeauna acelaşi.
(7) Codul genetic este universal, acelaşi la toate organismele
(bacterii, plante, animale şi om).
 2. Aparatul de translaţie
-alcătuit din ARNm, ARNt, ribozomi, aminoacizi, factori de iniţiere, factori de
elongare, enzime, surse de energie (GTP, etc)

a) ARN de transfer (ARNt) - transportă aminoacizii din citoplasmă la ribozomi

(sediul sintezei proteice), unde îi poziţionează în ordinea dictată de codonii din
ARNm → are rolul de „translator”.
3' Secvenţă legare
aminoacid
= poliribonucleotid monocatenar de dimensiuni mici
(75-100 nucleotide), cu structură secundară „în trifoi”
5'
(3 regiuni scurte, dublu catenare = tulpini, terminate cu
bucle monocatenare).
bucla 3
- conţine două secvenţe importante:
bucla 1
▪ secvenţa CCA - la capătul 3’OH, de care se leagă
aminoacidul cu ajutorul enzimei aminoacil-ARNt-
sintetaza;
nucleotide
modificate ▪ anticodonul = secvenţă de 3 nucleotide situată în
bucla opusă capătului 3’; recunoaşte, prin
bucla 2
complementaritate, codonul din ARNm
anticodon corespunzător aminoacidului.
(b) Ribozomii
= organite citoplasmatice în care are loc asamblarea aminoacizilor în proteine pe baza
informaţiei din ARNm;
- alcătuiţi din două subunităţi (≠ prin S):
- cele două subunităţi sunt disociate şi libere în citoplasmă (când nu sunt implicate în
sinteză proteică);
- se asociază la începutul translaţiei → ribozomul activ.
- fiecare subunitate - alcătuită din ARNr şi proteine
- Subunitatea mică (40S) prezintă un situs de legare a capătului 5’ a ARNm.
- Subunitatea mare (60S) prezintă două situsuri învecinate:
- situsul A (aminoacil) şi
- situsul P (peptidil)
- fixează moleculele de ARNt cuplate cu
subunitate
mare
aminoacizi.
Situs de subunitate
legare a mică
ARNm

Situs P Situs A
(c) Enzimele:
● aminoacil-ARNt-sintetaze = 20 de enzime care recunosc şi leagă fiecare
un aminoacid, precum şi ARNt corespunzător;
● peptidil-transferaza - catalizează formarea de legături peptidice între
aminoacizi.
(d) Cofactorii proteici:
● factorii de iniţiere (IF 1-6),
● factorii de elongaţie (EF 1-2)
● factor de terminare.

3. Procesul de translaţie
- trei faze succesive: iniţiere, elongare şi terminare
(1) Iniţierea translaţiei
= etapa în care primul aminoacid al proteinei (de la capătul NH2 terminal) este
poziţionat în dreptul codonului start (AUG) din ARNm (corespunde Met) şi sunt
asamblate cele două subunităţi.
 ARNm
5' 3' 5' 3'
AUG ACC AUG ACC
UAC UAC

Met
Met

P A

1) fixarea ARNm cu cap-ul şi secvenţa (codonul) 5’-AUG-3’ pe subunitatea mică

(40S) a ribozomului → formarea complexului de iniţiere:
● ARNm
● primul ARNt „încărcat” cu primul aa (Met) = ARNt iniţiator
- anticodonul ARNt-1 = în contact cu codonul AUG al ARNm.
2) fixarea (IF) subunităţii mari (60S) → ribozomul activ:
▪ situsul P - ARNt-iniţiator
▪ situsul A - liber.
Ciclul 1

AUG ACC
UAC UGG AUG ACC
UAC UGG

Met Thr
Met Thr

Legătură peptidică

(2) Elongarea
= etapa în care se formează legături peptidice între aminoacizii plasaţi pe baza
ordinii codonilor din ARNm:
1) pe situsul A liber se plasează ARNt-2 încărcat cu aminoacidul codificat de
codonul 2 din ARNm;
2) sub acţiunea peptidil-transferazei → formarea legăturii peptidice între primii
doi aminoacizi → dipeptid (legat la ARNt-2);
 translocare

AUG ACC ACC GAG

UGG UGG CUC
UAC

Met Thr Met Thr Glu

- ARNt iniţiator părăseşte situsul P;

- dipeptid - legat de ARNt-2;
3) deplasarea ribozomului (= translocare) cu trei nucleotide în lungul ARNm
(în direcţia 5’→3’)
→ - situsul P → ocupat de ARNt-2 ce conţine dipeptidul;
- în situsul A eliberat se fixează ARNt-3 cu aminoacidul corespunzător;
- al treilea aminoacid se leagă de dipeptid.
- cele trei faze (ataşarea aminoacid-ARNt la ribozom, formarea legăturii peptidice şi
translocarea ribozomului) – repetate ciclic → creşterea lanţului polipeptidic.
- pe măsură ce un ribozom avansează în lungul moleculei de ARNm, şi alţi
ribozomi pot începe citirea moleculei → sute / mii de polipeptide identice
(amplificare).

(3) Terminarea - când în situsul A ajunge un codon stop (UAA, UAG, UGA).
- nu există un ARNt corespunzător secvenţelor stop → pe situsul A se leagă factorii
de eliberare care determină legarea la nivelul peptidului a unei molecule de apă
→ polipeptidul eliberat din ribozom suferă o serie de modificări → capătă forma
tridimensională specifică.

GUU UGA
CAA
STOP

Met Thr Glu aa

P A
 3. PROCESAREA POST-
TRANSLAŢIONALĂ A
ribozom PROTEINELOR
PRS
peptid - semnal (1) Fiecare proteină sintetizată va
funcţiona într-un anumit compartiment
Receptor al PRS
al celulei / în spaţiul extracelular →
proteinele sunt dirijate (targeting)
spre o anumită destinaţie cu ajutorul
Membrană
unor sevenţe-semnal (prezente în
RE structura acestora) →
separarea proteinelor care vor fi excretate;
a) aceste proteine prezintă la capătul N-terminal o secvenţă de 10-30 de aminoacizi =
peptid-semnal (signal peptide), absent la proteinele destinate celulei;
b) când secvenţa-semnal devine vizibilă la suprafaţa ribozomului, de ea se leagă o
particulă de recunoaştere a semnalului (SRP-signal recognition particle), care
opreşte procesul de translaţie;
 c) Complexul ribozom-peptid semnal-PRS

Canal de
recunoaşte şi se fixează de un receptor al
translocare
particulei de recunoaştere a semnalului
(docking protein / signal recognition
particle receptor) aflat pe faţa citosolică a
membranei RE →
translaţia se reia → polipeptidul
traversează membrana RE printr-un canal
de translocare ; ajuns în lumenul RE,
peptidul-semnal se desprinde de proteină
Peptidază
sub acţiune enzimatică (signal peptidase).
 - mecanismul dirijării ~ pentru proteinele destinate nucleului, complexului
Golgi sau mitocondriilor.
- proteinele destinate lizozomilor – proteaze – conţin o secvenţă aminoacidică
ce determină ataşarea de manoză-6-fosfat → glicoproteine dirijate în lizozomi.

(2) Pe măsura sintezei unui polipeptid – plierea acestuia în anumite regiuni→

structuri secundare (α-helix sau pliere β);
- plierea - posibilă numai în prezenţa unor proteine = chaperones
→ la sfârşitul sintezei, polipeptidul are o configuraţie tridimensională specifică
funcţiei sale.
chaperones

ribozomi

ARN
m

aminoacizi

chaperones
(3) Polipeptidele - diferite modificări permanente / reversibile → fac ca proteina să
devină activă:
a) reversibile:
- ex.: fosforilarea Ser (kinaze), acetilarea Lyz (histone);
b) permanente:
● Clivarea proteolitică a lanţului polipeptidic:
- clivarea şi îndepărtarea Met iniţiale
- clivarea şi îndepărtarea peptidului-semnal de la extremitatea NH 2;
- clivarea proteolitică a proteinelor sintetizate sub formă de precursori
inactivi (pro-hormoni, pro-enzime) → proteina matură activă:
- ex. insulina: din produsul genic → mai multe lanţuri
polipeptidice.
● Glicozilarea: în RE / complexul Golgi - glicoproteinele secretate.
● Hidroxilarea unor aminoacizi:
- ex. Pro, Lyz - proteinele ţesutului conjunctiv (colagen, elastină) →
asigură integritatea structurală;
- hidroxi-Pro: în structura acetilcolinesterazei şi a complementului.
● Adăugarea de lipide: - proteinele membranei celulare:
- acilări = ataşarea de acizi graşi (frecvent - adăugarea acidului
N-miristic la Gly amino-terminală);
- prenilări.