C9.

DECODIFICAREA MESAJULUI GENETIC

Codul genetic i structura proteinelor
Structura primar a proteinelor sau ordinea aezrii aminoacizilor n aceste molecule,
componente eseniale pentru toate organismele vii (procariote sau eucariote), este legat de cea a acizilor
nucleici. Informaia genetic se afl nscris n structura acizilor nucleici (n gene) n mod codificat (codul
genetic), corespunznd succesiunii specifice a celor patru tipuri de baze azotate (ATCG pentru ADN sau
AUCG pentru ARN). Astfel, modificarea genelor prin mutaii (deleii, adiii, substituii) reprezint de fapt
modificarea secvenei de baze azotate i, n consecin, determin schimbri n succesiunea aminoacizilor
din proteine.
Proteinele sunt substane macromoleculare alctuite din una sau mai multe catene polipeptidice,
formate din aminoacizi legai ntre ei prin legturi peptidice.
In natur exist 20 aminoacizi care, n funcie de natura radicalului din structura lor pot fi acizi,
bazici, neutri i polari sau neutri i nepolari i care prezint cte o grupare NH 2 i COOH libere. Din punct
de vedere al organizrii structurale, proteinele pot manifesta diferite tipuri de structuri, controlate genetic:

structur primar: corespunde succesiunii aminoacizilor din catena polipeptidic;

structura secundar: se refer la plierea specific a catenei polipeptidice formndu-se regiuni cu

structuri de tip -helix sau de tip -helix;

structura teriar se refer la conformaia tridimensional o unei singure catene polipeptidice;

aceast structur este de cele mai multe ori asociat cu proprietile biologice ale proteinei;

structura cuaternar reprezint asocierea mai multor catene polipeptidice cu formarea unor
complexe multimerice. In anumite cazuri, catenele polipeptidice pot fi asociate i cu grupri
neproteice (prostetice), formnd macromolecule funcionale, aa cum este exemplul hemoglobinei
(format din patru catene polipeptidice, 2 i 2, asociate cu o grupare hem, ceea ce confer
macromoleculei capacitatea de a lega oxigenul) (fig. 8.1-1).

Fig. 8.1-1. Tipurile conformaionale ale hemoglobinei

De remarcat faptul c aceste tipuri de structur a proteinelor nu sunt obligatorii, n totalitate, tuturor
proteinelor, astfel c multe catene polipeptidice manifest funcia specific fr a se asocia cu alte catene
polipeptidice (deci fr a prezenta structur cuaternar).
Proteinele sunt formate din una sau mai multe catene polipeptidice, alctuite prin
asamblarea, prin legturi peptidice, a aminoacizilor. Proteinele pot prezenta structur
primar, secundar teriar sau cuaternar.
Moleculele de ADN poart n structura lor un adevrat cod molecular a crui semnificaie este
determinat de succesiunea specific a celor patru baze azotate i a crui complexitate este proporional cu
mrimea genomului purttor de informaie.
CODUL GENETIC
Codul genetic reprezint ansamblul regulilor i principiilor dup care informaia genetic
codificat n ADN (sau ARN n cazul ribovirusurilor sau viroizilor) este copiat pentru a putea fi transmis,
de la locul su de origine (genomul organismului respectiv), la dispozitivele care realizeaz sinteza
proteinelor, precum i modul n care mesajul transcris poate fi citit i tradus n secvene specifice de
aminoacizi.
Informatia genetica este inregistrata si transmisa sub forma codificata.
Unitatile de codificare a informatiei genetice se numesc CODONI.
Un CODON este alcatuit dintr-o secventa de 3 nucleotide (tripleta) care specifica sau codifica,
respectiv determina pozitia unui aminoacid in catena polipeptidica. Fiecare codon codifica un
singur aminoacid.
Funcia codului genetic poate fi asemnat, n ultim instan, cu procesul de transmitere a unei
informaii codificate de la surs (structura biochimic a genomului), pe anumite canale (ARNm), la locul de
recepie (ribosomii), unde mesajul este decodificat (tradus) i folosit, n cazul activitilor celulare, n
procesul de biosintez a proteinelor. Ea const n conservarea criptografic a informaiei i transmiterea ei de
la surs la receptorul reprezentat de structurile cu funcii efectoare care sunt ribosomii.
Dup descrierea structurii ADN de ctre Watson i Crick problema cea mai important a fost cea a
modalitii de asociere a celor 4 baze, pentru ca fiecare combinaie s conin informaia corespunztoare
legrii unuia din cei 20 de aminoacizi n constituia proteinelor. Presupunnd c toate unitile fundamentale
de codificare, denumite codoni, au aceeai lungime, Gamow (1954) este cel care a emis ipoteza c cea mai
scurt secven nucleotidic necesar pentru a codifica un aminoacid este format din trei baze (cod triplet),
ceea ce permite formarea a 64 de combinaii. Dac un aminoacid ar corespunde unei singure baze, nu ar fi
posibil dect codificarea a 4 aminoacizi. Un cod dublet, n care un aminoacid ar fi specificat de un codon
alctuit din dou nucleotide nu ar putea codifica dect 42, adic 16 aminoacizi. Codul triplet permite
formarea a 64 de cuvinte (43), reprezentnd forma cea mai simpl care asigur codificarea celor 20 de
aminoacizi naturali.

Nirenberg i colab (1966) au demonstrat c 61 din cele 64 de triplete de cod au rol n specificarea
celor 20 de aminoacizi naturali, ceilali trei fiind caracterizai ca nonsens, deoarece nu au rol n codificarea
unui aminoacid, ei marcnd sfritul mesajului genetic (codoni Stop: UAA, UAG, UGA) (tabelul 8.1-1).
Codul triplet reprezenta forma cea mai simpl care asigur codificarea celor 20 de aminoacizi
naturali.
Codul genetic este alcatuit din 64 de codoni, cifra reprezentand totalitatea combinatiilor
posibile ale celor 4 tipuri de nucleotide (ATCG) luate cate trei, adica 43.
Potrivit relatiei 43 = 64 combinatii, care nu numai ca asigura codificarea celor 20 de aminoacizi,
dar asigura si posibilitati suplimentare de codificare.
Deci :
Codonul este unitatea functionala a codului genetic.
Codul genetic reprezinta totalitatea celor 64 de codoni.

Codul genetic
Pentru 3 codoni din ARNm nu exista molecule de ARNt. Ei marcheaza sfarsitul mesajului genetic si se
numesc codoni STOP (UAA, UAG, UGA).
Pe baza a numeroase experiene s-a reuit s se determine caracteristicile de baz ale codului genetic:
1. Codul genetic este nesuprapus, n sensul c un grup de trei nucleotide adiacente alctuiesc un codon
i determin legarea unui anumit aminoacid n lanul polipeptidic; doi codoni adiaceni nu au
nucleotide n comun. Examinarea a numeroase proteine a demonstrat colinearitatea dintre
informaia genetic i structura polipeptidului. Nesuprapunerea codonilor determin trei
posibiliti de traducere a aceleiai secvene de nucleotide, n funcie de punctul de start, acestea
fiind denumite cadre de citire (reading frames).
De exemplu, pentru secvena A C G A C G A C G A C G A C G A C G exist trei cadre de citire, deci trei
mesaje genetice distincte:

ACG ACG ACG ACG ACG ACG

CGA CGA CGA CGA CGA CGA
GAC GAC GAC GAC GAC GAC
Orice modificare a secvenei de nucleotide prin adugarea sau eliminarea (deleia) unei nucleotide
determin modificarea cadrului de citire corect, ncepnd de la nivelul nucleotidei modificate.
2. Codul genetic este "degenerat", aceast caracteristic decurgnd din faptul c mai muli codoni
diferii specific acelai aminoacid. Codonii care specific acelai aminoacid sunt numii codoni sinonimi.
3. Flexibilitatea codului genetic se refer la codonii sinonimi la care primele dou baze ale tripletei
sunt constante, n timp ce a treia poate varia, deci aceast poziie este variabil sau oscilant. Crick a ajuns la
concluzia c recunoaterea codon anticodon se face n mod riguros specific n poziiile 1 i 2 i n mod
variabil (flexibil) la nivelul celei de-a treia nucleotide. De exemplu, dac anticodonul din ARNt este de tipul
3-CGG-5 el se mperecheaz, n mod corect, cu codonul 5-GCC-3 din structura ARNm, dar i cu codonul
5-GCU-3 din ARNm. Deoarece, n exemplul de mai sus, codonul GCC i codonul GCU codific pentru
acelai aminoacid, alanina, fenomenul de flexibilitate nu este nsoit de modificarea secvenei de aminoacizi
din structura catenei polipeptidice corespunztoare. Semnificaia acestui fenomen se refer la faptul c
aceeai molecul de ARNt asigur traducerea mai multor codoni ceea ce permite celulei s sintetizeze mai
puine tipuri de ARNt.
4. Codul genetic este fr virgule, ceea ce nsemn c nu exist nici un semn de punctuaie ntre
sfritul unui codon i nceputul celui urmtor. Decodificarea ARNm se face apoi secvenial de la o triplet
la alta pn se ntlnete unul dintre cei trei codoni stop: UAA, UAG sau UGA.
5. Universalitatea codului genetic evideniaz faptul c aceleai uniti de codificare (codonii) specific
aceiai aminoacizi la toate organismele, indiferent de poziia lor taxonomic. Universalitatea codului genetic
sugereaz nu numai o origine comun a vieii pe Pmnt, dar i imposibilitatea schimbrii lui (ipoteza
accidentului ngheat) odat ce viaa a dobndit un anumit grad de complexitate. Exist ns i unele abateri
de la caracterul universal al codului genetic: la fungi i mamifere, triptofanul este codificat n mitocondrii nu
numai de tripleta UGG ci i de UGA, care n mod normal este stop; n sinteza polipeptidelor, metionina este
codificat nu numai de codonul AUG (normal) ci i de codonii AUA i probabil AUU, care semnific normal
izoleucina; codonii AGA i AGG care n citoplasm codific arginina, n ADNmt sunt codoni terminali.
Variaiile codului genetic mitocondrial observate la diferite microorganisme eucariote sugereaz c aceste
modificri s-au stabilit n perioade de timp diferite n cursul evoluiei, probabil dup divergena dintre
plante, pe de o parte i animale i fungi pe de alt parte.
Codul genetic este alctuit din 64 codoni (grup de trei nucleotide adiacente) dintre
care 61 sunt codificatori iar 3 sunt stop. Codul genetic prezint o serie de
particulariti cum ar fi: este universal, degenerat, fr virgule i nesuprapus.

Traducerea informaiei genetice i sinteza proteinelor

TRADUCEREA- este procesul prin care o proteina este sintetizata pe baza informatiei continute de o
molecula de ARNm.
Biosinteza propriu-zis a proteinelor este un proces complex n cursul cruia informaia coninut n
ADN, transferat n citoplasm prin intermediul ARNm este tradus, la nivelul ribosomilor, ntr-o secven
polipeptidic, prin asamblarea aminoacizilor ntr-o ordine specific, prescris de informaia genetic. Acest
proces implic activitatea mai multor constitueni ai mainriei celulare de sintez a proteinelor i
evolueaz n mai multe etape. In cadrul biosintezei proteinelor particip att acizi nucleici, ct i proteine.
Pentru sinteza unei singure catene polipeptidice sunt mobilizate sute de alte proteine cu rol structural i
enzimatic.
Polimerizarea aminoacizilor i formarea catenelor polipeptidice se desfoar la nivelul
ribosomilor prin reacia de condensare dintre gruparea carboxil a unui aminoacid i cea amino a altui
aminoacid, cu eliberarea unei molecule de ap, proces catalizat de enzime de tip peptid-polimeraze.
Fiecare caten polipeptidic este sintetizat pe baza informaiei genetice inclus n gene diferite.
Aa se explic de ce formularea iniial o gen o enzim, a fost nlocuit cu expresia: o gen o caten
polipeptidic, ce exprim mai bine realitatea la nivel molecular, mai ales n cazul proteinelor complexe.
Dup realizarea polimerizrii aminoacizilor catena polipeptidic poate fi supus unor procese posttranslaionale prin care se formeaz structura secundar, teriar sau cuaternar, ce i dau n final
configuraia i funcionalitatea.
Procesul de traducere necesita urmatoarele componenete:
1. Un model (matrita) furnizor de informatie: ARNm
2. Un sistem de citire a informatiei: Ribozomii
3. Adaptori- molecule ce asigura corespondenta dintre aminoacizi si codonii din ARNm: ARNt
In sinteza unei anumite polipeptide aminoacizii trebuie sa fie ordonati conform secventei de
nucleotide din molecula de ARNm.
Aceasta aranjare este realizata de moleculele de ARNt.
O molecula de ARNt citeste secventa de nucleotide continuta de ARNm.
Limbajul de citire de catre ARNt se numeste cod genetic- un set de relatii dintre secventele a 3
nucleotide adiacente dintr-o molecula de ARNm si un anumit aminoacid.
4. Un stoc celular de aminoacizi
5. Un furnizor de energie ATP,
6. Un set de enzime ce catalizeaza atasarea dintre un aminoacid si o molecula de ARNt: Aminoacil
ARNt sintetaze.
7. Molecule proteice ce intervin in diferite etape ale sintezei proteice:Factori de initiere, alungire
si eliberare a catenei polipeptidice.

La procariote toate aceste componente sunt prezente in toata celula iar la eucariote sunt localizate in
citoplasma.
Concret, expresia unei gene - adica sinteza proteinei sale corespunzatoare- este un proces
compus din doua etape majore:
I. informatia cuprinsa in ADN este transferata unei molecule de ARNm printr-un proces numit
transcriere;
In timpul transcrierii o catena de ADN serveste ca matrita pentru imperecherea bazelor
complementare, proces catalizat de enzima ARN polimeraza II.
Se formeaza initial o molecula de ARN-pre mesager care este apoi prelucrat la ARNm matur (fig)
II. A 2-a etapa este traducerea informatiei la proteine. ARNm rezultat care este o copie a unei
molecule de ADN (catena matrita)-trebuie sa fie tradus intr-o molecula de protein.

In timpul traducerii, ARNm este citit conform unui cod genetic in care un grup de 3
nucleotide din ARNm formeaza un codon, fiecare codon specificand pentru un tip particular de
aminoacid.
Astfel, o secventa de ARNm este utilizata ca matrita pentru asamblarea aminoacizilor intr-o
catena polipeptidica (proteina).
In procesul de traducere:
1. ARNm este tradus de la capatul 5 a moleculei spre capatul 3
2. polipeptidele sunt sintetizate dinspre gruparea NH2 spre gruparea COOH, prin adaugarea
aminoacizilor, unul cate unul, la gruparea COOH.

ETAPELE PROCESULUI DE TRADUCERE

Ca orice reacie de polimerizare i n sinteza proteinelor au loc cele trei etape:
- iniiere,
- elongare
- terminare a catenei polipeptidice
Etapa de iniiere a sintezei proteinelor presupune activarea aminoacizilor citoplasmatici prin
interaciunea cu ATP, reacia fiind catalizat de aminoacil-sintetaza sau aminoacil ARNt ligaz,
specific fiecrui aminoacid.
Aminoacizii activai sunt apoi legai la molecule specifice de ARNt , care i transport la locul
sintezei proteinelor: aminoacidul activat se ataeaz la restul de A (adenin) din gruparea CCA de la captul
3 OH al ARNt, ataare catalizat tot de aminoacil-sintetaza (aminoacil ARNt ligaza):
aminoacil-ARNt-ligaza
aminoacid + ATP
aminoacil~AMP + PPi
E1
aminoacil~AMP + ARNt

aminoacil~ARNt1 + AMP

Ultima faz a iniierii sintezei unei catene polipeptidice se desfoar la nivelul ribosomului unde
au loc o serie de interaciuni ntre componentele ribosomale, ARNm, ARNt i diveri factori proteici
celulari, astfel nct codonii din ARNm sunt recunoscui de ctre anticodonul corespunztor din ARNt,
pe principiul complementaritii.
Este esenial ca ribosomul s nceap corect procesul de traducere al ARNm de la nivelul codonului
start al secvenei codificatoare al acestuia (ARNm avnd la captul 5, respectiv 3, regiuni terminale,
necodificatoare, care nu vor fi traduse). Iniierea precis a traducerii depinde de corecta recunoatere a

cadrului de citire. Primul codon cu care se ncepe procesul de traducere att la procariote ct i la
eucariote este, de regul, AUG (mai rar GUG sau UUG), ceea ce nseamn c exist anumite mecanisme
specifice care determin alegerea corect a codonului AUG start.
Codonul AUG codific metionina indiferent dac se gsete la nceputul secvenei ce urmeaz a fi
tradus fie n interiorul acesteia.
Pentru ca ribosomul s recunoasc codonul de iniiere este necesar un semnal suplimentar de
discriminare ntre AUG iniiator i AUG din interiorul mesajului genetic.
La bacterii, acest semnal este reprezentat de situsul de legate la ribosomi, complementar unei
secvene de 37 ribonucleotide de la captul 3' al moleculei ARNr 16S din subunitatea ribosomal mic
(secvena ShineDalgarno).
In cazul eucariotelor, ARNm nu conine o asemenea secven, dovedindu-se c ribosomii
citoplasmatici nu se leag direct la situsul de iniiere al traducerii. In acest caz, primul eveniment ce precede
iniierea traducerii la eucariote este recunoaterea de ctre subunitatea ribosomal mic (40S) a secvenei
terminale 5, metilat de la nivelul ARNm, dup care el migreaz spre situsul specific de legare la ribosomi.
Intre cele dou regiuni ale ARNm exist o secven de aproximativ 1000 nucleotide. Ulterior, subunitatea
ribosomal 40S stabilizat la nivelul situsului de iniiere se asociaz cu subunitatea 60S, iar procesul de
sintez a proteinelor ncepe.
La procariote, iniierea sintezei catenei polipeptidice este asigurat de intervenia unor factori
proteici citoplasmatici de iniiere, desemnai IF1, IF2, IF3, formndu-se n final complexul de iniiere 30S
reprezentat de ARNm + subunitatea ribosomal mic + fMet-ARNt + factori de iniiere + GTP ARNm30S. La
acest complex se ataeaz i subunitatea ribosomal mare, de 50 S i se formeaz complexul de iniiere 70S,
proces nsoit de hidroliza GTP cu eliberarea GMP, a pirofosfatului i a factorilor de iniiere (fig. 8.2-1).

Fig.8.2-1. Iniierea procesului de traducere la procariote

Ribosomul astfel asamblat conine dou situsuri de legare a ARNt: situsul A (acceptor)(este situsul
pentru ARNt asociat cu aminoacidul specific) i situsul P (peptidil)(este situsul la care se ataeaz ARNt

iniiator - Meti-ARNtMet n cursul procesului de iniiere sau ARNt asociat cu catena peptidic n curs de
alungire).
Dac la procariote n procesul de iniiere este folosit un ARNtMet specific pentru codonul de iniiere
care leag formil metionina, la eucariote, n procesul de iniiere a sintezei catenei polipeptidice, nu are loc
formilarea metioninei, dar exist un ARNtMet iniiator care difer de celelalte tipuri i care se leag direct la
situsul P al ribosomului. De asemenea, la procariote exist numai 3 factori de iniiere, n timp ce la eucariote
exist 10 asemenea factori de iniiere.
Etapa de alungire presupune deplasarea ribosomilor pe ARNm, printr-o micare de translaie, n aa
fel nct la nivelul situsului A ajunge urmtorul codon la care se atea ARNt cu aminoacidul pe care-l
transport (fig. 8.2-2).
Intre gruparea COOH a aminoacidului iniiator (metionina) i NH 2 a aminoacidului urmtor
(corespunztor celui de-al doilea codon din ARNm) legat de ARNt i aflat n situsul A are loc reacia de
condensare i realizarea primei legturi peptidice.
In aceasta etapa 2 molecule de ARNt se asociaza cu ribozomul si respectiv cu ARNm
Primul ARNt poarta catena polipeptidica completa (peptidil -ARNt)si ocupa locusul donor P
iar cealalta locusul donor A aminoacil.
Odata formata prima legatura peptidica, ARNt initiator , ramas fara aminoacid, paraseste situsul P.
Acesta, eliberat, va putea primi cel de-al 2-lea aminoacil-ARNt, care a trecut in prealabil prin
situsul A spre a realiza recunoasterea codon-anticodon.
Se formeaza astfel cea de-a 2-a punte peptidica iar translocarea succesiva din A in P permite
citirea codon dupa codon, de catre anticodonii complexelor aminoacil-ARNt, a intregului mesaj
continut de catre ARNm.
Translocarea succesiva din A in P cu formarea de fiecare data de legaturi peptidice, asigura
alungirea catenei.
Reacia respectiv este catalizat de enzima peptidil-polimeraza, care face parte din proteinele
ribosomale.
In procesul de elongare intervin i factorii de elongaie = proteine ribosomale care se ataeaz n
aceast faz la particula ribosomal (la subunitatea mare).
De remarcat c la procariote transcrierea mesajului genetic i traducerea sa pot avea loc simultan
deoarece nainte de terminarea sintezei ARNm, datorit absenei membranei nucleare, captul su 5' se poate
asocia cu ribosomii, n timp ce la eucariote cele dou procese sunt separate n compartimente celulare
diferite: transcrierea n nucleu, iar transducerea n citoplasm.

Alungirea catenei polipeptidice

Terminarea sintezei proteice se produce atunci cnd situsul A ajunge la nivelul unui codon stop
(UAA, UAG, UGA) pentru care nu exist nici un aminoacilARNt. Codonii stop sunt recunoscui de factori
de eliberare sau de terminare: factorii TFR1, TFR2 i TFR3 la bacterii i factorul RF la eucariote care
asigur desfacerea grupului carboxil al aminoacidului terminal de ARNt transportor, eliberarea de pe
ribosom a catenei polipeptidice i a ARNt precum i separarea ribosomilor n cele dou subuniti ale sale.

Figura. Terminarea sintezei proteice

Traducerea mesajului genetic este un proces complicat ce necesit prezena ARNm, a
ribosomilor, ARNt, aminoacizilor, a unor proteine ribosomale, a unor factori proteici
i a unei surse de energie. AUG (pentru metionin) este codonul iniiator att la
procariote ct i la eucariote. Alungirea catenei polipeptidice presupune evenimente
de translocare a situsurilor ribosomale A i P de-a lungul moleculei de ARNm, i
ataarea compexelor ARNt-aminoacil corespunztoare i asamblarea succesiv a
aminoacizilor prin formarea de legturi peptidice, proces catalizat de peptidpolimeraza. Terminarea sintezei este rezultatul interaciunii dintre factorii de
eliberare i codonul stop de la nivelul ARNm.
La eucariote, procesul de traducere este separat de cel de transcriere, ele realiznduse n compartimente distincte. Etapele biosintezei sunt similare celor de la procariote,
existnd unele diferene n ceea ce privete complexitatea componentelor i
evenimentelor ce se desfoar la nivelul ribosomilor (liberi n citoplasm sau ataai
RE).

MODIFICRI POST-TRANSLAIONALE
S-a dovedit c majoritatea proteinelor, pentru a deveni funcionale, sunt supuse unor modificri ce au
loc dup ce procesul de sintez s-a ncheiat = modificri post-translaionale, ele referindu-se la stabilirea
conformaiei spaiale corecte (fenomenul de mpachetare) i la modificrile ce presupun ndeprtarea sau
adugarea anumitor grupri chimice.
Impachetarea proteinelor constituie un proces esenial pentru ca anumite proteine s dobndeasc
proprietile funcionale specifice. Pentru o mpachetare corect sunt implicate proteine care au primit
denumirea de chaperone. Aceste proteine particip la mpachetarea corect a proteinelor nou sintetizate,
stabilizeaz proteinele denaturate i ndrum proteinele mbtrnite spre lizozomi unde vor fi degradate.
Chaperonele mai sunt implicate n procesul de translocare a proteinelor prin membranele mitocondriale i n
rearanjarea subunitilor proteice n complexele macromoleculare.
Importana deosebit a corectitudinii procesului de mpachetare a proteinelor a fost dovedit n
urma descoperirii prionilor, ageni proteici infecioi responsabili de maladii neurologice degenerative
foarte grave, cum ar fi: boala Creutzfeld-Jacob i boala kuru la om sau maladia vacii nebune de la bovine
(encefalopatia spongiform bovin = ESB). Bolile sunt asociate cu prezena n esutul afectat a unor
proteine modificate, rezistente la aciunea proteazelor, care au fost denumite prioni (PrP = proteinaceous
infectious particle); aceste proteine sunt derivate de la proteine normale, n urma unor modificri
conformaionale trecerea de la conformaia normal de tip -helix (normal) la cea de tip (anormal).
La eucariote s-a evideniat faptul c, odat sintetizate, proteinele sunt redistribuite la nivelul
celulelor n vederea ndeplinirii funciei pe care o au. Majoritatea proteinelor rmn la nivelul citoplasmei n
timp ce o parte traverseaz diverse membrane celulare trecnd fie n interiorul unor organite celulare (aparat
Golgi, mitocondrii, lizozomi, peroxizomi, nucleu etc) fie sunt eliminate n spaiul extracelular. Studiile
efectuate asupra unor tipuri de celule eucariote au dovedit c proteinele care au alt destinaie dect
citoplasma (proteinele extracelulare i cele lizozomale), ajung dup sintez mai nti n interiorul reticulului
endoplasmic (RE), ele prezentnd la captul N-terminal o secven specific numit secven semnal.
Secvena semnal a proteinei n formare interacioneaz mai nti cu o molecul semnal dup care, complexul
rezultat se leag la nivelul unei proteine de la nivelul membranei RE care asigur translocarea proteinei n
lumenul RE, dup care secvena semnal este ndeprtat. Proteinele sunt apoi sortate la nivelul aparatului
Golgi, n funcie de destinaia lor final.
O parte dintre proteinele ce ajung n lumenul RE sunt supuse unui proces de glicozilare (Nglicozilare la nivelul gruprii NH2 a asparaginei sau O-glicozilare la nivelul gruprii OH a resturilor de
serin sau treonin din protein), esenial activrii funcionale a multor tipuri de proteine.
In cazul proteinelor citoplasmatice a cror destinaie sunt mitocondriile i cloroplastele, sintetiza lor
se realizeaz la nivelul ribosomilor liberi sub forma unor pre-proteine ce prezint la extremitatea NH 2
secvena semnal necesar translocrii prin membrana organitelor.

Proteinele ce au drept destinaie nucleul sunt sintetizate n citoplasm dup care trec n nucleu prin
porii de la nivelul membranei nucleare.
La procariote, procesul de secreie a fost mai bine studiat dect n cazul eucariotelor, fiind propus
utilizarea a dou noiuni: aceea de export pentru transportul proteinelor din citoplasm n spaiul
periplasmic i termenul de secreie pentru transportul proteinelor din citoplasm n mediul extern. In
ambele situaii este implicat o secven semnal format din 15-30 aminoacizi hidrofobi care asigur
traversarea membranei celulare, ea fiind eliminat pe parcursul transportului.
Dup ndeplinirea rolului pe care l au, proteinele celulare sunt degradate, proces selectiv ce are drept
scop nlocuirea proteinelor vechi cu proteine noi (turnover proteic). Degradarea proteinelor se datoreaz, n
principal, aciunii proteazelor citoplasmatice sau a celor lizozomale.
Pentru a deveni funcionale, numeroase proteine sufer o serie de prelucrri
posttranslaionale care se refer la: mpachetarea corect, formarea structurilor
moleculare adecvate (structura secundar, teriar sau cuaternar), translocarea
prin membrane, eliminarea unor aminoacizi (metionina iniial) sau a unor secvene
de aminoacizi (secvena semnal), adugarea unor grupri chimice (glicozilare,
metilare etc), iar atunci cnd nu mai sunt utile proteinele sunt degradate.

Schema procesului de traducere (sinteza proteinelor)

Informatia codificata in succesiunea lineara a nucleotidelor din ADN (gena) este tradusa intr-o succesiune
lineara de aminoacizi dintr-o proteina.