COMPOZIŢIA MATERIEI VII

APA ÎN SISTEMELE VII

Apa este una dintre cele mai răspândite substanţe în natură, mai
ales în stare lichidă formă în care acoperă mai mult de 2/3 din suprafaţa
globului terestru, alcătuind apele de suprafaţă. Atmosfera conţine
vapori de apă în diferite concentraţii. Aceşti vapori provin prin
evaporarea apei mărilor şi oceanelor şi, în mică parte, din evaporarea
gheţarilor. Dacă în atmosfera saturată cu vapori de apă intervine o
scădere de temperatură, vaporii de apă se condensează sub formă de
nori, ceaţă, ploaie , grindină sau zăpadă. În cazul în care condensarea
apei are loc eterogen se formează roua, bruma sau chiciura în contact
cu suprafeţele reci. Apa care provine prin condensarea vaporilor de apă
este numită apă meteorică şi ajunge pe pământ din nou în apele de
suprafaţă sau poate străbate straturi permeabile de sol până ajunge la
un strat impermeabil, deasupra căruia formează o pânză de apă
subterană (apa freatică). Dacă apele subterane, circulând prin diferite
straturi, se apropie din nou de suprafaţă şi ies din pământ se formează
izvoarele naturale. Compoziţia chimică a apei din aceste izvoare variază
cu natura rocilor cu care apa a fost în contact. Apa izvoarelor conţine,
dizolvate, gazele din aer (oxigen, azot, dioxid de carbon), cationi (calciu,
magneziu, sodiu) şi anioni (bicarbonat, sulfat şi clorură). Prin cantitatea
mare de apă existentă, Pământul se deosebeşte fundamental de
celelalte planete, care sunt sărace în apă sau lipsite complet de apă.
Apa este un constituent obligatoriu al lumii vii, care permite
desfăşurarea următoarelor procese:
– toate substanţele necesare existenţei lumii vii se găsesc dizolvate
sau suspendate în soluţii apoase din mediul ambiant
– toţi reactanţii şi produşii reacţiilor metabolice, nutrienţii şi produşii
reziduali depind de apă pentru a putea fi transportaţi intracelular
sau extracelular
– toate structurile principalelor biomolecule (proteine, acizi nucleici,
lipide de membrană, etc) rezultă numai în urma interacţiei cu
mediul apos
În ce priveşte organismul uman, acesta conţine, în funcţie de
vârstă sau adipozitate, între 58 - 66 % apă, din care 40 - 45 % este
compartimentată intracelular, iar restul extracelular, cele două
compartimente fiind despărţite de membrane celulare. Apa se găseşte
sub formă de soluţii apoase, a căror compoziţie diferă în funcţie de tipul
celulei sau al fluidului extracelular. Menţinerea constantă a cantităţii de
apă în organism impune un aport zilnic de apă, în caz contrar,
organismul moare în scurt timp. Pentru a ilustra caracterul indispensabil
al apei pentru organism, amintim că un organism moare de 10 ori mai
repede de sete decât de foame.
Importanţa deosebită a apei pentru fiinţele vii se datorează
proprietăţilor deosebite ale apei, care fac din aceasta o substanţă unică.

Proprietăţi fizice
Apa este un lichid, incolor în cantităţi mici (privită în straturi groase
are culoare albastru-verzuie), fără gust şi fără miros. Densitatea apei
este maximă la 4oC (ρ= 1 g/cm3).
Apa se comportă diferit de celelalte lichide, a căror densitate
scade continuu cu creşterea temperaturii. Acest fapt are o importanţă
deosebită atât din punct de vedere al climei cât şi din punct de vedere
biologic. În timpul iernii, apa de la suprafaţa apelor se răceşte şi
densitatea fiind din ce în ce mai mare, se aşează la fund, până ce
temperatura apei scade la 4 oC. La micşorarea temperaturii sub 4 oC
densitatea apei începe să scadă şi se formează gheaţa care rămâne la
suprafaţă formând un strat izolator faţă de temperatura scăzută de afară.
Din această cauză, apele adânci nu îngheaţă în adâncime, făcând
posibilă existenţa vieţuitoarelor în adâncuri.
Apa are punctul de topire şi fierbere mai mari decât ale unor hidruri
ale elementelor din grupa oxigenului (H2S, H2Se, H2Te).
Datorită căldurii specifice mari, apa poate primi sau ceda o
cantitate apreciabilă de căldură fără a-şi modifica semnificativ propria
temperatură. Această proprietate este deosebit de importantă pentru
organismele vii deoarece apa preia o parte din căldura degajată în urma
reacţiilor care au loc în organism fără a-şi schimba temperatura,
contribuind astfel la menţinerea constantă a temperaturii corpului.
Apa se solidifică la 00C. Spre deosebire de cele mai multe
substanţe solide, gheaţa este mai uşoară decât apa lichidă, mărindu-se
volumul în timpul solidificării (cu 9%).
Apa pură are conductibilitatea electrică foarte mică, datorită
ionizării ei extrem de reduse(produsul ionic al apei este 1,1 x 10 -14ionig/l,
la 20oC ). În schimb constanta sa dielectrică este mare, ceea ce explică
proprietatea de dizolvant pentru substanţele ionice sau covalente polare.
Proprietăţile fizice ale apei sunt o consecinţă a structurii moleculei
de apă.
Structura apei
1. În stare de vapori, apa este compusă din molecule de apă,
neasociate (M=18,018). Molecula de apă are o structură angulară,
cu cele două distanţe H-O egale ca lungime (0,958 Å) şi care fac
între ele un unghi de 104,5°. Hibridizarea atomului de oxigen este
 sp3 şi geometria moleculei este o consecinţă a acestei hibridizări a
atomului de oxigen:

2. Apa în stare lichidă, formată din molecule asociate prin legături

de hidrogen, este compusă din fragmente cu structură tetraedrică (ca şi
în gheaţă), dar şi molecule cu structuri mai compacte care se desfac şi
se refac în mod continuu. Apariţia acestor structuri mai compacte , în
echilibru cu structura mai afânată caracteristică gheţii, explică creşterea
abruptă a densităţii la topire, la 0oC, urmată de o creştere mai lentă a
densităţii la 4oC , când este atins un maxim. Peste această temperatură
densitatea scade monoton. Gradul de asociere al moleculelor de apă în
starea lichidă variază între 2 şi 6 molecule de apă. Aceste asociaţii
moleculare, având o existenţă foarte scurtă, se desfac şi se refac
permanent, dar într-o cantitate dată de apă numărul de molecule de apă
asociate rămâne constant la o temperatură dată. Se apreciază că, la
topire, se rup brusc 15% din legăturile de hidrogen din gheaţă; la
încălzire la 40 oC aproximativ 50% din legături sunt desfăcute, iar în
stare de vapori se desfac toate legăturile de hidrogen (moleculele de
apă sunt neasociate).
3. Pentru explicarea particularităţilor apei ca: densitate maximă la
4 C, creşterea volumului la trecerea apei în stare solidă, valoarea
o

ridicată a căldurilor latente de topire şi vaporizare s-a admis faptul că

moleculele apei în stare solidă sunt asociate prin legături de hidrogen.
Astfel, în gheaţă, fiecare moleculă de apă este înconjurată de alte
patru molecule de apă, aşa încât atomii de O ai celor patru molecule de
apă să formeze un tetraedru. Fiecare atom de oxigen stabileşte două
legături covalente cu doi atomi de hidrogen din propria moleculă de apă
şi alte două legături de hidrogen cu doi atomi de hidrogen de la două
molecule de apă diferite. În această structură, oxigenul are numărul de
coordinaţie 4, iar hidrogenul 2.
Continuată la infinit, această structură duce la o reţea hexagonală,
în care unghiurile de valenţă sunt lărgite la 109,5oC, iar covalenţele sunt
mai lungi distanţa H-O fiind de 0,99Å. Distanţele O......O din gheaţă sunt
de 2,76 Å. Această structură, foarte afânată, explică densitatea anormal
de mică a gheţii şi momentul ei de dipol (2,5D) superior comparativ cu
cel al apei în stare de vapori (1,85 D). La trecerea apei din starea solidă
în starea lichidă, în afară de căldura de topire propriu-zisă mai este
necesară o energie suplimentară pentru desfacerea legăturilor de
hidrogen. Acest lucru se reflectă în valoarea deosebit de mare a căldurii
latente de topire a gheţii. Explicaţia este similară pentru valoarea mare a
căldurii latente de vaporizare.

Legături de hidrogen între moleculele de apă în gheaţă, apă

lichidă, vapori de apă
Diferenţă mare de electronegativitate dintre hidrogen şi oxigen
polarizează legătura hidrogen - oxigen, ceea ce conferă legăturii un
caracter ionic în proporţie de 33 %, iar moleculei de apă un moment de
dipol egal cu 1,85 Debye.
Polarizarea moleculei de apă induce formarea de legături de
hidrogen între moleculele de apă, legături ce explică coeziunea
deosebită a moleculelor de apă şi temperaturile de topire şi fierbere
deosebit de înalte faţă de substanţe similare.
Natura polară a moleculei de apă şi capacitatea de a forma
legături de hidrogen stau la baza proprietăţii apei de solvent universal,
apa dizolvând mai multe tipuri de substanţe şi în cantităţi mai mari decât
orice alt solvent. Astfel, apa este un solvent excelent pentru substanţe
ionice (de exemplu săruri) sau polare (glucide, alcooli, etc.). Aceste tipuri
de substanţe se numesc hidrofile.
Substanţele ce conţin atât grupări polare cât şi nepolare
(substanţe amfipatice), se vor dispersa în apă numai dacă atracţia
grupărilor polare pentru apă va depăşi interacţiunea hidrofobă dintre
grupările nepolare ale moleculelor. Prin dispersie se vor forma agregate
ordonate, numite micele, de formă globulară, în care mii de molecule
amfipatice sunt aranjate cu grupările hidrofile spre suprafaţa particulei
globulare, iar cu grupările hidrofobe spre interior.
Aceste tipuri de interacţiuni sunt fundamentale pentru stabilitatea
structurală a macromoleculelor biologice, cât şi pentru cea a agregatelor
supramoleculare cum ar fi membranele celulare sau intracelulare.

Apa ca ligand
Pentru că apa are molecula polară şi pentru că la atomul de
oxigen din molecula apei există două perechi de electroni neparticipanţi,
ea poate funcţiona ca ligand în formarea combinaţiilor complexe numite
aqvocomplecşi sau hidraţi (Ex. [Al(H2O)6]Cl3, Na2CO3·10 H2O,
CuSO4·5H2O, [Mg(H2O)6]Cl2). Interacţiunile moleculelor de apă cu ionul
generator de complex sunt fie legături coordinative de tip donor-
acceptor, fie legături de tip ion-dipol.
Hidraţii au o compoziţie chimică bine definită, ce poate fi exprimată
prin formulă şi au proprietăţi fizice diferite de ale apei precum şi de cele
ale substanţelor anhidre de la care derivă. Uneori apa de hidratare se
elimină chiar la evaporarea soluţiilor, alteori, însă, apa intră în
compoziţia cristalelor substanţei dizolvate, ca molecule întregi, formând
apa de cristalizare (Na2CO3·10 H2O, MgCl2·6H2O, FeSO4·7H2O).

Caracterul oxido-reducător.
Poate reacţiona conform ecuaţiilor de mai jos.
2H2O + 2e- → H2 + 2HO- E0= - 0,83V (caracter
oxidant)
2H2O - 4e- → O2 + 4H+ E0= - 1,23V (caracter
reducător)

3.1.1. Caracterul acido-bazic.

Acizi şi baze. Definiţie.

Acid într-un solvent ionolitic (care disociază în ioni) este oricare

substanţă dizolvată, mai mult sau mai puţin disociată în ioni şi al cărei
ion pozitiv este identic cu acela care rezultă din disocierea solventului. În
apă toate substanţele care disociază ioni de hidrogen (hidroniu) vor fi
acizi. În amoniac lichid, în care există ionii NH4+ şi NH2-, toate sărurile de
amoniu vor fi acizi.
Bază într-un solvent ionolitic este oricare substanţă dizolvată, mai
mult sau mai puţin disociată în ioni şi al cărei ion negativ este identic cu
acela care rezultă din disocierea solventului. În apă toate substanţele
care disociază ioni de hidroxil vor fi baze. De asemenea, în apă vor fi
baze toţi anionii care pot accepta ioni de hidrogen:
- +
A + H HA
Produsul format prin ionizarea unui acid este baza lui conjugată (A -
este baza conjugată a acidului HA). Invers, protonarea unei baze
furnizează acidul său conjugat. Acidul acetic şi ionul acetat, de exemplu,
formează o pereche conjugată acid-bază.
Apa este o substanţă amfoteră funcţionând atât ca donor de
protoni (acid) cât şi ca acceptor (bază). În urma disocierii apei rezultă
ioni de hidroniu (H3O+) şi hidroxil (HO-). Pentru simplificare, în continuare
ne referim la ionul hidroniu ca fiind ion de hidrogen (H +) şi putem scrie
echilibrul astfel:
+ -
H2O H + HO
Constanta de echilibru, Ke, a acestei reacţii este dată de relaţia:
 Ke =
H HO 
+ −

H 2O
(1)
unde termenii din parantezele pătrate denotă concentraţiile
molare. Deoarece concentraţia apei pure (concentraţia apei în apă este
55,5 M) se schimbă puţin prin ionizare, expresia (1) se poate simplifica:
PH2O = Ke [H2O]= Ke ∙ 55,5= [H+] [HO-] (2)
unde PH2O este produsul ionic al apei. La 25C, PH2O este egal cu
-14
1·10 mol/l.
Concentraţiile H+ şi HO- sunt reciproc corelate. Dacă concentraţia
H+ este mare, atunci concentraţia HO- trebuie să fie scăzută şi vice-
versa.

Definirea pH-ului
pH-ul unei soluţii este o măsură a concentraţiei sale în ioni de
hidrogen. pH-ul unei soluţii este definit ca fiind logaritmul zecimal cu
semn schimbat al concentraţiei ionilor de hidrogen:
pH = log
1
 
H +
= − log H +  
(3)
Aranjarea valorilor de pH de la pH 0 ([H+] = 1) la pH 14 ([HO-] = 1)
ne permite să obţinem o scală de pH folosită în practică pentru a preciza
concentraţia ionilor de hidrogen a soluţiilor. Scara de pH cuprinde o
zonă cu exces de H+ - zona acidă (pH 0 - 7), un punct în care H+ = HO- -
punctul de neutralitate (pH = 7) şi o zonă cu exces de HO- - zona
alcalină (pH 7 - 14).
Între concentraţiile ionilor de hidrogen şi de hidroxil, pe de o parte,
şi exponenţii corespunzători pe de altă parte, există relaţii bine
determinate, care se pot rezuma în tabelul următor:
[ 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1
H3O+] 0-1 0-2 0-3 0-4 0-5 0-6 0-7 0-8 0-9 0-10 0-11 0-12 0-13 0-14
[ 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1 1
HO-] 0-14 0-13 0-12 0-11 0-10 0-9 0-8 0-7 0-6 0-5 0-4 0-3 0-2 0-1
p 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 1 1 1 1 1
H 0 1 2 3 4
p 1 1 1 1 1 9 8 7 6 5 4 3 2 1 0
OH 4 3 2 1 0
n
soluţie acidă soluţie alcalină
neutră

Dacă se consideră reacţia de ionizare a unui acid în soluţie

apoasă:
HA + H2O H3O+ + A-
Reacţia de mai sus este caracterizată printr-o constantă de
echilibru, numită constanta de disociere (K):
  H O  A 
+ −

K=
3
(2)
 HA  H O2

Deoarece în soluţii apoase diluate, concentraţia apei rămâne

aproximativ constantă 55,5 M, ecuaţia (2) mai poate fi scrisă:
 H +  A− 
Ka = K   H2 O = (3)
 HA
Ka   HA =  H +  A−  (4)
K  HA
H+ = a − (5)
A 
 K  HA   HA
log H +  = log a −  = log Ka + log − (6)
 A   A 
 HA
− log H +  = − log Ka − log − (7)
A 
 HA
pH = pKa − log (8)
 A− 
Ecuaţia  A− 
pH = pKa + log (9)
Henderson-Hasselbalch
 HA
Prin ecuaţia Henderson-Hasselbalch se face legătura între pH-ul
soluţiei unui acid slab şi constanta de disociere a acidului.
Acizii pot fi clasificaţi după tăria lor, în acizi slabi şi tari, în funcţie
de posibilitatea lor de a transfera proton apei. Acizii tari (acid sulfuric,
acid azotic) sunt complet disociaţi în apă, în tim ce acizii slabi (acid
carbonic, acid cianhidric, acid carboxilic ) sunt parţiali disociaţi în apă.
Acizii cu Ka = 10-1-10-2 sunt acizi tari
Ka = 10-2-10-3 sunt acizi de tărie mijlocie
Ka = 10-4-10-7 sunt acizi slabi
Ka = 10-7-10-11 sunt acizi foarte slabi

3.1.2. Soluţii tampon

Soluţia tampon a fost definită de către Sörensen ca un amestec

chimic care are proprietatea de a păstra aproape constantă concentraţia
ionilor de hidrogen atunci când se adaugă un acid sau o bază tare. Într-o
accepţiune generală putem considera că soluţiile tampon sunt soluţii
care se opun modificărilor de pH. O soluţie ce conţine acidul slab în
amestec cu sarea sa cu o bază tare are capacitatea de a se opune
modificării de pH alcătuind o soluţie tampon.
Soluţiile de aminoacizi si implicit de proteine au caracter de soluţii
tampon datorite prezenței concomitente de grupări bazice (amino) si
grupări acide (carboxil). Proteinele globulare plasmatice, albumine si
globuline, expun spre exterior grupări amino si carboxil, contribuind
astfel la menţinerea valorii normale a pH-ului sanguin.
Soluţiile tampon sunt foarte importante în homeostazia
organismului, deoarece menţinerea în fluidul extracelular a unei valori
pH = 7,4±0,05 este esenţială pentru sănătate. Modificările balanţei acido
- bazice din organism produc schimbări ale valorii pH-ului sanguin, fie în
sens acid (acidoză) cu valori pH < 7,35, fie în sens bazic (alcaloză) cu
valori pH > 7,45. Un exemplu în acest caz îl constituie sistemul tampon
CO2 / HCO-3, care are un rol foarte important în menţinerea pH-ului
sanguin la valori normale.
O parte din CO2 dizolvat în sânge reacţionează cu apa conform
reacţiei:
H2O + CO2 ⎯⎯→ ⎯⎯ H2CO3
Acidul carbonic, H2CO3, este un compus instabil ce disociază
aproape complet conform reacţiei:
H2CO3 ⎯⎯→ ⎯⎯ HCO–3 + H+
astfel că ecuaţia globală este:
CO2 + H2O ⎯⎯→ ⎯⎯ HCO–3 +H+
Valoarea pKa în sânge a acestui sistem cuplat, în condiţii
fiziologice, este pKa = 6,1. pH-ul normal al sângelui fiind pH = 7,4 se pot
calcula, pe baza ecuaţiei Henderson - Hasselbach, concentraţiile
sanguine de CO2 şi HCO3– necesare menţinerii pH-ului fiziologic:
7,4 = 6,1 + log
 HCO 
−
3

2 CO 
1,3 = log
 HCO   20 =  HCO 
−
3
−
3

CO 
2 CO 
2

Condiţiile fiziologice care satisfac această condiţie sunt [HCO–3] =

24 mM şi [CO2] = 1,2 mM. Cantitatea de CO2 se poate exprima şi prin
 CO 
presiunea parţială a CO2 din sânge pe baza relaţiei 2
= 0,03 mM / mm
PCO2
1,2
Hg, astfel că în condiţii fiziologice PCO = = 40 mmHg
2
0,03
În funcţie de modul în care variază cantităţile de CO2 şi HCO–3 se
va modifica şi valoarea pH-ului sanguin.
Modificarea pH-ului sanguin datorată schimbării [CO2] se numeşte
acidoză ([CO2] creşte) sau alcaloză ([CO2] scade) respiratorie.
Modificarea pH-ului sanguin datorată schimbării [HCO–3] se
numeşte acidoză ([HCO–3] scade) sau alcaloză ([HCO–3] creşte)
metabolică. În organism aceste modificări au loc fie la nivelul plămânilor
(modificări respiratorii ale [CO2]) fie la nivelul rinichilor (modificări
metabolice ale [HCO–3]). În acest fel se desfăşoară permanent o reglare
a pH-ului la valoarea de 7,4 prin compensarea acidozei sau alcalozei
respiratorii cu alcaloza sau acidoza metabolică.
 PROTEINELE
Proteinele sunt substanţe macromoleculare organice cu structură
polipeptidică, în care unităţile de bază le reprezintă cei 21 de aminoacizi
proteinogeni. Proteinele au un rol esenţial în constituirea şi funcţionarea
lumii vii. Astfel, proteinele constituie elementele stucturale de bază în
celulă, ţesut şi organ, îndeplinind o serie de funcţiuni:
1. proteinele cu funcţie catalitică (enzimele) catalizează toate reacţiile
metabolice;
2. exprimarea informaţiei genelor necesită activitatea unui mare
număr de proteine care cooperează cu acizii nucleici în procese
ca: replicarea ADN, sinteza ARN şi a proteinelor;
3. asigură contracţia musculară, mobilitatea celulară, procese de
transport intra şi intercelular;
4. asigură imunitatea celulară şi procesele de transmitere a
semnalelor nervoase şi hormonale;
5. rol energetic, cca. 20% în energetica organismului provenind din
oxidarea aminoacizilor proteinogeni.
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt constituite din
aminoacizi, legaţi între ei prin legături peptidice. Numărul acestora este
variabil, între 40 - 40.000, ceea ce ar corespunde unor mase moleculare
cuprinse între 5000 - 4.200.000 Da. Diversitatea proteinelor din natură
se bazează pe posibilităţile, practic nelimitate, de combinare a celor 21
de aminoacizi proteinogeni. Astfel, din 20 de aminoacizi se pot obţine
202 (400) dipeptide diferite sau 203 (8000) tripeptide diferite sau 204
(160.000) tetrapeptide diferite ş.a.m.d.
Această diversitate permite existenţa de proteine specifice fiecărui
organism, organ, ţesut, celulă.

Aminoacizi
Aminoacizii sunt substanţe organice cu funcţiune mixtă; conţin în
moleculă atât o grupare aminică (-NH2) cât şi una carboxil (-COOH)
legate de acelaşi atom de carbon. Aminoacizii mai conţin catene
saturate, nesaturate, aromatice sau heterociclice. În funcţie de originea
lor pot fi naturali (sintetizaţi de organisme vii prin procese biochimice)
sau artificiali, sintetizaţi de om prin procese chimice.
Se cunosc aproximativ 300 aminoacizi (AA) naturali, dar numai 21
dintre aceştia intră în constituţia proteinelor (AA proteinogeni) tuturor
formelor de viaţă - plante, animale, microbi, specificaţi prin codul
genetic. În afara AA prezenţi în proteine, care reprezintă 90% din totalul
lor, mai există (în lichidele biologice, în celulă şi extracelular) şi AA
proteinogeni liberi precum şi aminoacizi liberi neproteinogeni, cu rol
funcţional. Aşa de exemplu, în plasmă, proteinele sunt prezente în
concentraţie de 6 – 8 grame / 100 ml, în timp ce AA protenogeni liberi
sunt în concentraţie de aproximativ 0,05 grame / 100 ml. Existenţa AA
proteinogeni liberi este în relaţie cu metabolismul proteinelor.
Alături de cei 21 de AA proteinogeni, în proteine se mai întâlnesc
şi derivaţi, care rezultă, de fapt, prin modificări chimice ale acestora
după încorporarea în lanţurile polipeptidice (posttranslaţional), de ex.
hidroxiprolina, hidroxilizina, cistina (ce provine din oxidarea a două
cisteine la nivelul grupării –SH la o legătură –S-S-) etc. Alte modificări
posttranslaţionale la nivelul aminoacizilor pot fi metilări, formilări,
acetilări, prenilări, carboxilări, fosforilări, glicozilări, etc.

3.2.1.1. Structura chimică a aminoacizilor proteinogeni

Aminoacizii proteinogeni (cu rare excepţii şi cei funcţionali) sunt α-

aminoacizi, având formula generală:


R CH C OOH

NH2

Face excepţie unul din cei 21 de aminoacizi, prolina, care are o

structură ciclică, cu o funcţie aminică secundară.
Diversitatea aminoacizilor naturali este dată de natura lui R, care
poate fi o catenă hidrocarbonată alifatică, aromatică, un heterociclu, sau
cuprinde şi o grupare funcţională adiţională (Tabelul 3.2.1)

Tabel 3.2.1. Aminoacizii proteinogeni

Nr Denumire Denumire Pres-

crt uzuală raţională curtare Formulă structurală
Aminoacizi cu catena laterală R alifatică
CH2 C OOH
glicină
1 (glicocol) ac. aminoacetic Gli (G) NH2

CH3 CH C OOH
ac. α-amino-
2 alanină Ala (A) NH2
propionic
CH3 CH CH C OOH
ac. α-amino
3 valină Val (V)
izovalerianic CH3 NH2

CH3 CH CH2 CH C OOH

ac. α-amino- Leu
4 leucină CH3 NH2
izocapronic (L)
Nr Denumire Denumire Pres-
crt uzuală raţională curtare Formulă structurală
CH3 CH2 CH CH C OOH
ac. α-amino-β-
5 izoleucină metilvalerianic Ile (I) CH3 NH2

Aminoacizi cu catena laterală R conţinând grupări hidroxil (OH)

CH2 CH C OOH
ac. α-amino-β- Ser
6 serină hidroxipropionic (S) OH NH2
CH CH CH C OOH
ac. α-amino-β- 3
7 treonină hidroxibutiric Thr (T) OH NH2
tirozină - vezi mai jos
Aminoacizi cu catena laterală R conţinând sulf (S)
CH2 CH C OOH
ac. α-amino-β-
8 cisteină tiopropionic Cis (C) SH NH2
CH S (CH ) CH C OOH
ac. α--amino-S- Met 3 2 2
9 metionină metiltiobutanoic
(M) NH2

Aminoacizi cu catena laterală R conţinând seleniu (Se)

H
seleno- ac. α-amino-β- Se-Cis H2C C COOH
10
cisteină selenopropionic (Se-C) SeH NH2

Aminoacizi cu catena laterală R conţinând grupare acidă şi amidele lor

H OOC CH2 CH C OOH
acid Asp
11 ac. aminosuccinic
aspartic (D) NH2
H 2 N OC CH2 CH C OOH
ac. α-amino-β- Asn
12 asparagină amidosuccinic (N) NH2
H OOC CH2 CH2 CH C OOH
ac. ac. α-amino- Glu
13
glutamic glutaric (E) NH2
H N OC CH CH CH C OOH
ac. α-amino-γ- Gln 2 2 2
14 glutamină amidoglutaric (Q) NH2

Aminoacizi cu catena laterală R conţinând grupare bazică

CH2 ( C H 2) 3 CH C OOH
ac. α,ε-diamino-
15 lizină caproic Liz (K) NH2 NH2

ac. α-amino-δ- NH2 C NH ( C H 2) 3 CH C OOH

Arg
16 arginină guanidino-
valerianic (R) NH NH2

ac. α-amino-β- C H2 CH COOH

17 histidină imidazolil- His (H) N NH NH2

propionic
Aminoacizi cu catena laterală R conţinând inel aromatic
Nr Denumire Denumire Pres-
crt uzuală raţională curtare Formulă structurală

ac. α-amino-β- Phe C H2 CH C OOH

18 fenilalanină fenilpropionic (F) NH2

HO CH2 CH C OOH
ac. p-hidroxifenil-
19 tirozină Tir (Y)
alanină NH2

CH2 CH C OOH

ac. α-amino-β- Trp NH2

20 triptofan indolil-propionic
N
(W)
H

Iminoacid

ac. pirolidin-α- Pro C OOH

21 prolină carboxilic
N
(P)
H

Tabel 3.2.2. Aminoacizi neproteinogeni cu rol funcţional

Denumire Denumire Formulă structurală Funcţie
uzuală ştiinţifică
component al
ac. β-amino- coenzimei A,
β-alanină propionic H 2N–CH2–CH2–COOH
structura unor
dipeptide
ac. γ-amino-
GABA butiric H2N–CH2–CH2–CH2–COOH neurotransmiţător
ac δ- intermediar în
acid-4-ceto-5- H 2N–CH2–CO–CH2–CH2–
amino- biosinteza
levulinic aminopentanoic COOH hemului
ac. α-amino-δ- intermediar al
amidino- H 2N–CO–NH–(CH 2)3–
citrulină ciclului
valerianic CH(NH 2)–COOH ureogenetic
ac. α,δ-diami- intermediar al
H2N–(CH2)3–CH(NH2)–
ornitină no-valerianic ciclului
COOH ureogenetic
intermediar în
homo- ac. α-amino-γ- HS–(CH2)2–CH(NH2)– metabolismul
cisteină tiobutiric COOH unor aminoacizi
 Denumire Denumire Formulă structurală Funcţie
uzuală ştiinţifică
intermediar în
ac. α-amino-γ- HO–(CH2)2–CH(NH2)–
homoserină hidroxibutiric metabolismul
COOH unor aminoacizi
factor de creştere
ac. p-amino- pt. bacterii,
PABA benzoic H2N–C6H4–COOH component al
acidului folic

HO C H2 C H ( NH 2) COOH
intermediar în
3,4-dihidroxi-
DOPA sinteza
fenil-alanină HO
catecolaminelor
I

HO O C H2 CH C OOH
3,5,3'-triiod-
T3 tironină I I
NH2
hormon tiroidian

I I

T4 (tiroxină) 3,5,3',5'-tetra- HO O C H2 CH C OOH

iod-tironină NH2 hormon tiroidian

I I

3.2.1.2. Proprietăţile aminoacizilor

Proprietăţile fizice
Toţi aminoacizii sunt substanţe solide, cu puncte de topire ridicate
(peste 200°C) şi se descompun înainte de a se topi. Aminoacizii se
dizolvă, într-o măsură mai mare sau mai mică, în apă, dar sunt greu
solubili în solvenţi nepolari (eter, cloroform, benzen, etc.). Sunt uşor
solubili în soluţii diluate de acizi sau baze.

Proprietăţile optice
Cu excepţia glicinei, toţi aminoacizii proteinogeni posedă cel puţin
un centru chiralic (carbon asimetric) care este Cα. Formulele de
configuraţie ale enantiomerilor unui aminoacid oarecare, reprezentate în
sistemul D – L, în care substanţa de referinţă este aldehida glicerică,
sunt:
 HO O O OH
C C

H 2N C H H C NH2

R R

L – aminoacid D – aminoacid

Izoleucina şi treonina au un carbon asimetric adiţional, atomul Cβ.

În structura proteinelor nu se întâlnesc decât L – AA, deoarece
proteinele sunt sintetizate cu ajutorul enzimelor, care au
stereospecificitate şi nu inserează decât L – aminoacizi în catena
polipeptidică.
Aminoacizii din seria D apar numai ocazional, la unele
microorganisme mai ales, unde îndeplinesc roluri specifice (de ex. în
antibiotice polipeptidice).

Proprietăţile acido-bazice
O proprietate generală remarcabilă a aminoacizilor, cea de
electrolit amfoter, derivă din prezenţa concomitentă a cel puţin unei
grupări –COOH (acid slab) şi a unei grupări –NH2 (bază slabă). Între
cele două funcţii poate avea loc un transfer de proton:

Forma în care, în structura aminoacidului, este prezentă atât o

sarcină pozitivă cât şi una negativă se numeşte amfion. Punctul de
topire ridicat şi solubilitatea în apă se datorează structurii amfionice a
aminoacidului. Forţele intermoleculare puternice care se stabilesc între
sarcinile pozitive şi sarcinile negative sunt responsabile de punctele de
topire ridicate. Grupările funcţionale ionizate pot forma legături de
hidrogen cu apa, responsabile pentru solubilitatea aminoacizilor în apă.
La pH-ul plasmei sanguine (7,4) sau al spaţiului intracelular (7,1),
gruparea carboxil există aproape în întregime sub forma ionului
carboxilat (–COO-). La aceste valori de pH, gruparea aminică este
majoritar în forma protonată (–NH3+). Din acest motiv reprezentarea
reală a unui aminoacid, în sânge şi în majoritatea ţesuturilor, trebuie să
fie în forma ionizată B (vezi mai sus).
Ecuaţia Henderson – Hasselbalch redă relaţia dintre pH-ul soluţiei,
pKa-ul acidului şi gradul de disociere al acestuia:
 [A − ]
pH = pKa + lg
[HA]
Valoarea pKa pentru gruparea carboxil a tuturor aminoacizilor
este aproximativ 2 (1,8 – 2,4). La valori de pH mai mici decât valoarea
pKa grupările carboxil sunt protonate. La pH=pKa, 50% din grupările
carboxil sunt disociate în anioni carboxilat, iar la pH 7,4 mai mult de 99%
din grupările carboxil sunt disociate. Valoarea pKa pentru gruparea
aminică este aproximativ 9,5 (8,8 – 11,0), deci la pH 7,4 majoritatea
grupărilor aminice sunt protonate.
Starea de ionizare a unui aminoacid variază cu pH-ul soluţiei,
astfel că în prezenţa excesului de H+ (pH < 7), ionizarea se realizează la
gruparea –NH2, în timp ce la deficit de protoni (pH > 7), ionizează
gruparea –COOH:

+ H+ - H+
R CH C OOH R CH C OOH R CH C OO -
pH < 7 pH > 7
N H 3+ NH2 NH2

Această comportare face ca o soluţie de aminoacizi să funcţioneze

ca o soluţie tampon. Aminoacizii sunt unităţile de bază din structura
proteinelor astfel că unul dintre sistemele tampon importante din
organism este sistemul tampon al proteinelor, capacitatea de tamponare
a proteinelor plasmatice fiind una din funcţiile majore ale acestora la
nivelul sangelui .
Aminoacizii cu grupări acide sau bazice adiţionale (pe catena
laterală R) (în număr de cinci: Glu, Asp, Liz, Arg, His) prezintă o ionizare
suplimentară la această grupare funcţională. De ex. formele acidului
aspartic, în funcţie de pH-ul soluţiei în care se află, sunt prezentate mai
jos:
C OO - C OOH C OOH C OOH

CH2 + H+ CH2 + H+ CH2 + H+ CH2

CH NH2 CH N H 3+ CH N H 3+ CH N H 3+
- H+ - H+ - H+
C OO - C OO - C OO - C OOH

pK  pK pK
- N H 3 + = 9,82 R-COOH
= 3,86  -COOH = 2,09

Pentru caracterizarea acidităţii sau bazicităţii aminoacizilor se

folosesc exponenţii de aciditate pKα pentru grupările funcţionale de la Cα
şi pKR pentru gruparea funcţională de pe catena laterală R.
 La o anumită valoare a pH-ului, ionizarea grupărilor NH2 şi COOH
este egală; la acest pH, aminoacidul este neutru din punct de vedere
electric şi are solubilitate minimă. Acea valoare de pH poartă numele de
pH izoelectric (pI) şi reprezintă un indice de caracterizare al fiecărui
aminoacid, cu valori cuprinse între 2,7 şi 10,8. În Tabelul 3.2.3 sunt
prezentate valorile pKα, pKR şi pI pentru 20 AA proteinogeni.
Pentru aminoacizii neutri, pI variază între 5 şi 8 şi se calculează cu
formula:

pK −COOH + pK − NH +

pI = 3

Aminoacizii cu caracter acid au pI în domeniul acid şi

pK −COOH + pK R −COOH
pI =
2

Aminoacizii cu caracter bazic au pI în domeniul bazic şi

pK − NH+ + pK R − NH+
pI = 3 3

Tabelul 3.2.3. Valorile pKa (la 25°C) şi pH-ul izoelectric (pI)

al aminoacizilor proteinogeni

Nr. crt. Aminoacid pKα–COOH pKR pI

pKα–NH+3
1 Alanină 2,35 9,69 – 6,02
2 Arginină 2,17 9,04 12,48 10,76
3 Acid aspartic 2,09 9,82 3,86 2,97
4 Asparagină 2,02 8,8 – 5,41
5 Cisteină 1,71 10,78 8,33 5,02
6 Fenilalanină 1,83 9,13 – 5,98
7 Glicocol 2,34 9,60 – 5,97
8 Glutamină 2,17 9,13 – 5,65
9 Acid glutamic 2,19 9,67 4,25 3,22
10 Histidină 1,82 9,17 6,00 7,58
11 Izoleucină 2,36 9,68 – 6,02
12 Leucină 2,36 9,60 – 5,98
13 Lizină 2,18 8,95 10,53 9,74
14 Metionină 2,28 9,21 – 5,75
 Nr. crt. Aminoacid pKα–COOH pKα–NH+3 pKR pI
15 Prolină 1,99 10,60 – 6,10
16 Serină 2,21 9,15 – 5,68
17 Tirozină 2,20 9,11 10,07 5,65
18 Treonină 2,63 10,43 – 6,53
19 Triptofan 2,38 9,38 – 5,88
20 Valină 2,32 9,62 – 5,97

pI se poate determina experimental prin trasarea curbei de titrare a

aminoacidului cu hidroxid de sodiu, pI se găseşte la punctul de
inflexiune unde [COO-] = [NH3+]. În Figura 3.2.1 este prezentată curba
de titrare a alaninei.

Figura 3.2.1. Curba de titrare a alaninei

Într-un câmp electric, o moleculă cu sarcină electrică este atrasă

(migrează) către electrodul cu sarcină opusă. La o valoare mare de pH
(mediu bazic) aminoacidul are sarcină negativă şi migrează către
electrodul cu sarcină pozitivă. La o valoare mică de pH (mediu acid)
aminoacidul are sarcină pozitivă şi migrează către electrodul cu sarcină
negativă. La pI, aminoacidul este neutru din punct de vedere electric
(amfion) şi nu migrează în câmp electric. Viteza de migrare va fi diferită
în funcţie de sarcina şi mărimea moleculei. Separarea unor amestecuri
de aminoacizi, aflate în soluţie, se bazează pe acest principiu. Metoda
analitică de separare se numeşte electroforeză. Această tehnică de
separare este utilizată, de exemplu, în determinarea cantitativă a unor
aminoacizi (Ala, Glu, Asp, Tau, Gli) neurotransmiţători pentru evaluarea
rolului acestora în funcţionarea sistemului nervos, modificările ce au loc
la nivelul acestor AA fiind asociate cu boli neurodegenerative ca: boala
Alzheimer sau Huntington.
Ţinând seama de proprietăţile acido bazice, aminoacizii se pot
împărţi în patru grupe:
1. Aminoacizi cu R hidrofob, nepolar: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp,
Met.
2. Aminoacizi cu R polar, dar fără sarcină electrică (la pH fiziologic): Ser,
Tre, Tir, Cis, Asn, Gln, Gli.
3. Aminoacizi cu R încărcat negativ (-) la pH-ul fiziologic: Asp, Glu.
4. Aminoacizi cu R încărcat pozitiv (+) la pH-ul fiziologic: Liz, Arg, His.

Proprietăţile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii prezintă reacţii chimice comune determinate de
prezenţa grupării Cα–NH2 (dezaminare, transaminare, acilare, alchilare,
formare de baze Schiff cu aldehidele, amidificare cu gruparea –COOH
de la alt aminoacid, etc.) şi a grupării C–COOH (esterificare,
anhidrizare, decarboxilare - cu formare de amine, amidificare, de ex. cu
gruparea –NH2 de la alt aminoacid cu formarea legăturii peptidice).
Structura componentei –R a unui aminoacid determină proprietăţile
sale particulare. Prezenţa unor grupări suplimentare –COOH sau –NH2
au semnificaţie prin posibilitatea realizării şi pentru aceste grupări a
reacţiilor descrise pentru grupările similare prezente la C α; de
asemenea, prezenţa suplimentară a unei grupări (–COOH sau –NH2),
creează particularităţi privind rolul acestor aminoacizi ca electroliţi
amfoteri.
Grupările funcţionale prezente în cadrul componentei –R a unor
aminoacizi sunt însă de o deosebită importanţă şi în cadrul lanţului
poliaminoacidic, ce se constituie (peptide, proteine) cu participarea
acestora. Astfel, de importanţă sunt grupările –SH ale Cis, căci în cazul
stabilirii, prin oxidare, a unei legături disulfidice între două molecule de
Cis prezente într-un lanţ polipeptidic se realizează o acţiune puternică
de stabilizare a structurii spaţiale a respectivului lanţ.
CH2 SH CH2 S S CH2
- 2H
2 CH NH2 CH NH2 CH NH2
+ 2H
C O OH C OOH C OOH
Cis cistină
 De asemenea, grupări –SH ale unor resturi cisteinil din constituţia
unor proteine-enzime, datorită reactivităţii lor particulare (nucleofil
excelent) participă la realizarea activităţii enzimatice a respectivelor
proteine. În acelaşi sens, grupările –OH prezente în aminoacizii
hidroxilaţi (Ser, Tre) determină, în cadrul unei structuri polipeptidice,
posibilităţi reactive deosebite, cu semnificaţie în relaţia enzimă-substrat,
în legarea de resturi glucidice, cu formarea glicoproteinelor sau de
esterificare fosforică, fenomen de semnificaţie în reglarea activităţii unor
enzime.

CH2 OH CH2 O PO 3 H 2

CH NH2 + ATP CH NH2 + ADP

( H 3 PO 4 )
(+ H 2 O)
C OOH C OOH
Serina acid serinfosforic

Liz prin gruparea –NH2 suplimentară are rol în realizarea unor

activităţi (enzimatice) sau în stabilirea legăturii proteină-cofactor
enzimatic sau formarea de reţele în structurile colagenului şi elastinelor.
Tir şi His, prin posibilităţile oferite de componentele lor –R specifice
(de ex. HO-fenolic, respectiv –NH-imidazolic, prin fixare respectiv cedare
de protoni) au rol în activitatea enzimatică a unor proteine, precum şi în
constituirea unor molecule funcţionale (de ex. hemoglobină). Ala, Val,
Leu şi Phe în schimb, datorită caracterului hidrofob al componentei lor
–R specifice sunt aminoacizi care conferă proteinei în care sunt
prezente, predispoziţii privind crearea unor anumite elemente de
structură spaţială (prin legături apolare).
Grupările hidroxil şi grupările amidice din catenele laterale ale Ser,
Tir, Tre, Gln, Asn, permit formarea legăturilor de hidrogen cu apa, cu alţi
aminoacizi din lanţul polipeptidic, respectiv cu alţi compuşi polari din
situsurile de legare ale proteinelor. Ca o consecinţă a hidrofilicităţii lor,
aceşti aminoacizi apar frecvent la suprafaţa proteinelor globulare
solubile.
Proprietăţile chimice ale grupărilor funcţionale, din catena
laterală a aminoacizilor constituenti, determină structura spaţială a
proteinei, atasarea unor liganzi specifici, precum şi interacţiunea
proteinei cu mediul în care se află (ex. mediul apos din citoplasmă).
Aminoacizii nu absorb radiaţia luminoasă în domeniul vizibil (sunt
incolori). Fenilalanina, tirozina, triptofanul şi histidina absorb radiaţia în
domeniul ultraviolet, între 250 – 290 nm, datorită dublelor legături
conjugate ale ciclurilor aromatice respectiv heterociclurilor, fiind
responsabili pentru absorbţia de radiaţie a proteinelor în domeniul
respectiv.
 Cea mai importantă proprietate a AA este formarea de legături
peptidice. În principiu aceasta implică eliminarea unei molecule de apă
între gruparea -amino a unui aminoacid şi gruparea -carboxil a altui
aminoacid:
– H2O
H 2N CH C OH H N CH C OOH H 2N CH C NH CH C OOH
O H +H2O
R1 R2 O
R1 R2

Această reacţie nu are loc, totuşi, aşa cum este scrisă, deoarece
constanta de echilibru favorizează puternic hidroliza legăturii peptidice.
Pentru a sintetiza legătura peptidică, gruparea carboxil trebuie mai întâi
activată. Chimic, acest lucru se poate realiza prin transformarea în
clorură acidă. Biologic, activarea implică iniţial condensarea cu adenozin
trifosfat (ATP) cu formarea unui complex aminoacil – adenilat
(aminoacid + ATP → aminoacil – AMP + PPi), urmată de formarea unei
legături esterice între aminoacid şi molecula de ARNt corespunzătoare
(aminoacil – AMP + ARNt → aminoacil – ARNt + AMP), în cadrul
procesului de biosinteză a proteinelor. Una din funcţiile ARNt este de a
activa un aminoacid (AA) specific, cuplându-l la capătul carboxi–terminal
printr-o legătură de înaltă energie. Astfel, capătul carboxi-terminal
“încărcat” din punct de vedere energetic va putea să se cupleze cu
regiunea amino-terminală a următorului aminoacid adus de un alt ARNt.
Activarea aminoacidului necesită energia furnizată prin hidroliza ATP.