Cursul 1

PROTEINE
 Material didactic

Curs de Biochimie Medicală, Moldoveanu Elena

Biochimie Medicală - Lucrări practice, Moldoveanu E, Marta

D
 INTRODUCERE

• Biochimia este o ştiinţă biologică şi medicală

fundamentală
• constituie baza pentru înţelegerea altor ştiinţe:
biologia moleculară, microbiologia, fiziologia,
farmacologia, genetica, etc.
• studiază compoziţia moleculară a celulelor vii,
reacţiile compuşilor biologici şi reglarea lor.
• scop - elucidarea mecanismelor de producere a
bolilor
• utilă în diagnosticul şi tratarea acestora.
Compozitia organismului uman

• 55% apă
• 19% proteine (colagenul este cea mai abundentă)
• 19% lipide
• mai puţin de 1% glucide
• mai puţin de 1% acizi nucleici.

Masa corporală
• 2/3 este localizată intracelular
• 1/3 constituie matrixul extracelular
 Proteinele
• macromolecule

• unitatea de bază este formată din resturi de aminoacizi

legate prin legături covalente

• Funcţiile proteinelor în organism:

– catalizatori (enzime)
– rol structural
– anticorpi
– neurotransmiţători
– hormoni
– receptori pentru hormoni şi pentru factorii de creştere
– molecule efectoare
– molecule transportoare (vitamine, oxigen, dioxid de carbon, etc.)
 Clasificarea aminoacizilor (AA)

• AA proteinogeni (codificaţi) 20
Codul genetic conţine informaţia referitoare la prezenţa şi ordinea lor în
structura proteinelor.

– AA esenţiali (10): fenilalanină, valină, treonină, triptofan,

izoleucină, metionină, leucină, lizină, arginină şi histidină

– AA semiesenţiali (2): cisteina şi tirozina

– AA neesenţiali (8): alanină, aspartat, asparagină, glutamat,

glutamină, glicină, prolină, serină
 H

R—C—COOH

NH2

Formula generală a unui AA codificat

 Clasificarea aminoacizilor (AA)
• AA necodificaţi:
– 4-hidroxiprolina (colagen, smalţul dinţilor)
– 5-hidroxilizina (miozina)
– γ-carboxiglutamat (protrombină)
•
AA neproteici:
– (GABA) acid γ-aminobutioric – neurotransmiţãtor
– citrulina
– ornitina - ciclul ureo- genetic
– acidul arginin succinic
– homoserina - catabolismul AA
– homocisteina
– selenocisteina (glutationperoxidază)
– desmozina - elastazã
– izodesmozina
– p-aminobenzoic (acid folic)
– β- alanina
Cei 20 de aminoacizi
proteinogeni
Cei 20 de aminoacizi
proteinogeni
 Proprietăţi fizice ale AA

• substanţe solide, cristaline

• puncte de topire ridicate, mai mari de 200ºC
• solubili în solvenţi polari (apă, etanol)
• insolubili în solvenţi nepolari (eter, cloroform, benzen)

• Toţi -aminoacizii, cu excepţia glicocolului prezintă

izomerie optică (atom de carbon asimetric)
• stereoizomeri optic activi (rotesc planul luminii polarizate)
• numărul de izomeri este 2n, (n = numărul de atomi de C
asimetrici)
 Izomeria optică a AA
CHO CHO COOH COOH

OH C H H C HO NH2 C H H C H2N

CH2OH CH2OH R R

L-gliceraldehidã D-gliceraldehidã L-aminoacid D-aminoacid

Figura 1.1. Izomeria optică a aminoacizilor

• AA optic activi sunt grupaţi în 2 serii D şi L

• apartenenţa la una din grupări nu exprimă sensul de rotaţie
al luminii polarizate, ci redă configuraţia absolută la C.
• AA cu configuraţia la C asemănătoare cu cea a C din L-
gliceraldehidă şi D-gliceraldehidă fac parte din seria L şi
respectiv seria D.
Proprietăţi acido-bazice
 Valorile pKa si pI ale aminoacizilor

Denumirea aminoacidului pK-COOH pK-+NH3 pKR pI

Glicocol 2,35 9,59 - 5,97

Alaninã 2,35 9,69 - 6,02
Valinã 2,29 9,65 - 5,97
Leucinã 2,33 9,63 - 5,98
Izoleucinã 2,36 9,68 - 6,02
Metioninã 2,29 9,21 - 5,75
Prolinã 1,99 10,60 - 6,24
Fenilalaninã 2,20 9,76 - 5,98
Triptofan 2,46 9,30 - 5,88
Serina 2,17 9,21 - 5,68
Treonina 2,63 10,33 6,53
Asparagina 2,14 8,68 - 5,41
Glutaminã 2,17 9,13 - 5,65
Tirozinã 2,20 9,10 10,46 5,65
Cisteinã 1,92 10,12 8,37 5,02
Lizinã 2,16 8,94 10,54 9,74
Argininã 1,82 9,04 12,48 10,76
Histidinã 1,80 9,12 6,04 7,58
Acid aspartic 1,99 9,90 3,90 2,97
Acid glutamic 2,19 9,47 4,25 3,22
Formele ionice ale
leucinei, glutamatului
şi lizinei la diferite
valori de pH