PROTEINELE pg.

Proteinele sunt compuși organici macromoleculari formați din lanțuri

simple sau complexe polipeptidice, având ca unități resturi de aminoacizi.
Proteinele prezintă o gamă largă de funcții în organismele vii,
precum catalizarea reacțiilor metabolice (prin intermediul enzimelor și
complexelor enzimatice), replicarea ADN, semnalizarea celulară, bază
structurală în celulă, cât și transportul moleculelor. Diferența majoră dintre
proteine este secvența de aminoacizi din catenă, care este dictată cu
exactitate de secvența de nucleotide dintr-o anumită genă. Ca urmare a
secvenței și a altor proprietăți, proteinele se aranjează spațial, având și o
structură tridimensională specifică, necesară pentru activitatea lor. Proteinele
sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporție de peste 50%
din greutatea uscată.

Compus organic 
Un compus organic este un compus chimic a cărui moleculă conține legături
chimice hidrogen-carbon. Chimia organică este știința care se ocupă de studiul
compușilor organici. Totuși, unii compuși, cum ar fi carbonații, oxizii de
carbon, cianurile, dar și carbonul ca element chimic sunt
considerați anorganici deoarece există în natură în afara organismelor vii.
Grupe funcționale
Mai jos se găsesc câteva din grupele funcționale de compuși organici:

 Anhidride
 Alcooli
 Aldehide
 Alcani
 Alchene
 Alchine
 Amide
 Amine
 Hidrocarburi aromatice
 Acizi carboxilici
 Esteri
 Eteri
 Compuși halogenați
 Halogenuri de acil
 Cetone
 Nitrili
 Compuși nitrici
 Compuși organometalici
 Compuși heterociclici
 Fenoli
 Polimeri, inclusiv materiale plastice
 Tioli
În afară de compușii cu o singură funcțiune, pot exista și compuși cu funcțiuni mixte,
precum cetoacizii, hidroxialdehidele, zaharidele sau aminoacizii.
Pg.2

Metanul este cel mai simplu compus organic

Macromoleculă

Ilustraţie reprezentând o macromoleculă de peptidă

O macromoleculă este o moleculă alcătuită dintr-un număr foarte mare de atomi[1],
de obicei obținută prin polimerizarea unor molecule mai mici. Cele mai răspândite
macromolecule cu rol biochimic sunt biopolimerii (acizii
nucleici, proteinele, glucidele și polifenolii) și macromoleculele care nu sunt polimeri
(cum ar fi lipidele).[2] De asemenea, există și macromolecule sintetice,
precum materialele plastice și fibrele sintetice, dar și materialele experimentale,
precum nanotuburile de carbon.[3][4]

Peptidă
Un exemplu de tetrapeptidă (secvențe de Val-Gli-Ser-Ala):
cu verde este aminoacidul N-terminal (L-Valina) și
cu albastru este aminoacidul C-terminal (L-alanina)

Peptidele sunt polimeri scurți formați prin legarea, într-o anumită ordine, a

mai multor α-aminoacizi. Legătura dintre doi aminoacizi se numește legătură
peptidică. Aminoacizii de la capetele catenei de peptidă se numesc aminoacid C-
terminal și respectiv N-terminal.

Polimer

Structura polipropilenei: Carbonul este albastru - Hidrogenul gri

Un polimer este o substanță compusă din molecule cu masă moleculară mare, formate dintr-un

număr mare de molecule mici identice, numite monomeri, legate prin legături covalente. Cuvântul
provine din limba greacă, πολυ, polu, "mult"; și μέρος, meros, "parte"). Exemple cunoscute de
polimeri sunt plasticul, ADN-ul și proteinele. Polimerii se obțin în urma reacției de polimerizare.

Etimologie și scurt istoric[modificare | modificare sursă]

Cuvântul polimer derivă din grecescul πολυ (poli),însemnând ‘pluri’ și μέρος (meros),însemnând
‘parte’. Termenul a fost adoptat în 1833 de către Jöns Jakob Berzelius, deși definiția polimerului
dată de el este destul de diferită față de cea modernă. Începând din anul 1811, chimistul Henri
Braconnot s-a axat pe studierea derivatelor celulozei, probabil cea mai importantă parte din știința
polimerilor. Demararea vulcanizării în secolul al XIX-lea a îmbunătățit duritatea latexului sintetic,
semnificând popularizarea polimerului semi-sintetic. În 1907, Leo Baekeland a creat primul
polimer complet sintetic, bachelita, care a fost făcută publică în 1909.

Teorii[modificare | modificare sursă]
În afara progreselor semnificative în sintetizarea și caracterizarea polimerilor, o înțelegere corectă
a aceastora nu s-a ivit decât în 1920. Înainte de al doilea deceniu al secolului al XIX-lea, oamenii
de știință au crezut că polimerii erau grupuri de mici molecule (numite coloide), fără mărimi
moleculare bine stabilite, ținute în strânsă legătură de o forță necunoscută, un concept numit
‘teoria asociației’. În 1922, Herman Staudinger a propus teoria lanțurilor atomice de polimeri ținuți
alături de legături covalente, o idee care nu a fost acceptată mai bine de un deceniu, dar pentru
care Staudinger a primit Premiul Nobel. Lucrările lui Wallance Carothers (1920) au confirmat că
polimerii pot fi sintetizați rațional din monomerii care îi constituie. O importantă contribuție în știința
polimerilor sintetici a fost adusă de chimistul italian Giulio Natta și de chimistul german Karl
Ziegler, care au câștigat Premiul Nobel în chimie, în anul 1963, pentru “catalizatorul Ziegler-Natta”.
În ceea ce privește reacția de adiție, un aport important îl are Paul Flory, 1974. Lucrarea sa
extinsă în domeniul polimerilor include cinetica polimerizării pas cu pas și a adiției polimerizării,
transferul lanțului atomic, volumul inclus ,”Convenția Flory” și “Teorema Flory-Huggins, pentru
care i se acordă Premiul Nobel în chimie 1974. Materiale sintetice,
precum nylonul, teflonul sau siliconul au format baza pentru o industrie a polimerilor. De
asemenea, în acești ani s-a acordat o deosebită importanță sintetizării raționale a polimerilor. Cei
mai importanți produși polimeri azi de pe piață sunt sintetici și produși în volume mari. Polimerii
sintetici își găsesc astăzi loc în aproape fiecare industrie sau segment de viață.sunt adesea folosiți
ca adezivi sau lubrifiante, dar la fel de bine sunt utilizați pentru diverse produse de la jucării până
la avioane. Ei au fost implicați într-o mare varietate de aplicații biomedicale, de la dispozitive
pentru implanturi, până la droguri.

Clasificare[modificare | modificare sursă]
Polimerii pot fi clasificați după mai multe criterii: [1]

 proveniența:
o polimeri naturali (proteine, acizi nucleici, polizaharide, polihidrocarburi);
o polimeri artificiali: obținuți prin modificarea celor naturali (viscoză, celofan);
o polimeri sintetici: obținuți prin reacții chimice pornind de la monomeri.
 uniformitatea lungimii lanțurilor moleculare:
o polimeri monodisperși: toate lanțurile macromoleculare de aceeași lungime (cu același grad de
polimerizare);
o polimeri polidisperși: lanțuri de diferite lungimi (cei obținuți prin sinteză industrială).
 structura catenei macromoleculare:
o compuși macromoleculari de polimerizare;
o compuși macromoleculari de policondensare.
 forma geometrică a lanțului macromolecular:
o lanțuri liniare;
o lanțuri ramificate, cu ramificații scurte sau lungi;
o macromolecule cu structură bidimensională, stratificată;
o macromolecule cu structură tridimensională numită reticulată.
 comportamentul la încălzire:
o termoplastici: se înmoaie sau se lichefiază la căldură în mod reversibil;
o termoreactivi: se înmoaie la cald și se solidifică ireversibil cu formare de structuri reticulate.

 Aminoacizi
Aminoacizii sunt compuși cu funcțiune mixtă (compuși care au
grupe funcționale diferite în molecula lor) care conțin în molecula
lor grupările -NH2 și -COOH.
Table de Aminoacizi și pKa.

Formula generală a aminoacizilor este: 

Nomenclatură[modificare | modificare sursă]
Aminoacizii se denumesc folosind cuvântul „acid“, urmat de „amino“ și numele acidului corespunzător. Prin prefixele
„di“, „tri“ etc., se arată numărul de grupe amino și carboxil, iar poziția relativă a două grupe funcționale se precizează
cu literele grecești „α“, „β“, „γ“, „δ“, „ε“, în care acidul este α dacă grupările amino și carboxil se leagă de un
același carbon, β dacă grupările amino și carboxil se leagă la atomi de carbon alăturați, iar, pe măsură ce crește
distanța, se vor numi γ, δ, ε. În cazul compușilor aromatici, se folosesc prefixele „orto“, „meta“, „para“.

, acid α amino-propanoic

, acid β amino-propanoic

Tipuri de aminoacizi naturali[modificare | modificare sursă]

Un aminoacid este natural dacă este alifatic și α. Există 20 de aminoacizi ce intră în
componența proteinelor. Aceștia
sunt: alanină, valină, leucină, izoleucină, prolină, triptofan, fenilalanină, metionină, gli
cocol, serină, treonină, tirozină, asparagină, glutamină, cisteină, acid aspartic, acid
glutamic, arginină, lizină, histidină (acesta din urmă constituie un aminoacid esențial
pentru copiii cu vârsta sub 1 an). Dintre aceștia, 8 sunt esențiali, adică nu pot fi
produși de organismul uman și trebuie aduși din exterior, prin alimentație (valina,
leucina, izoleucina, triptofanul, fenilalanina, metionina, lizina și treonina).
După numărul grupelor carboxil și amino[modificare | modificare sursă]
Aminoacizi monoaminici și monocarboxilici[modificare | modificare sursă]

, acid amino-acetic (glicina, glicocol) 

, acid α-amino-propanoic (α-alanină) 

, acid α-amino-izovalerianic (valină) 

Aminoacizi monoaminici și dicarboxilici[modificare | modificare sursă]

, acid aminosuccinic (acid asparagic)

, acid α aminoglutaric (acid glutamic)

Aminoacizi diaminici și monocarboxilici[modificare | modificare sursă]

, acid α, ε diamino-capronic (lisină) 

După alte grupări incluse[modificare | modificare sursă]
Aminoacizi hidroxilați[modificare | modificare sursă]

, acid α amino β hidroxi propanoic (serină) 

Aminoacizi tiolici[modificare | modificare sursă]

, acid α amino β tio propanoic (cisteină) 

Proprietăți fizice[modificare | modificare sursă]

Aminoacizii sunt substanțe solide, cristalizate. Au puncte de topire foarte ridicate (P.t.>250 °C datorită legăturilor de H
ce se stabilesc între grupările -COOH la moleculele vecine) și sunt solubili în H2O dar insolubili în compuși organici.
Aminoacizii inferiori au gust dulce iar cei superiori au gust amar. Sunt incolori la temperatura camerei.

Proprietăți chimice[modificare | modificare sursă]

Caracter de amfion[modificare | modificare sursă]
Amfionii sunt structuri chimice care, în cadrul aceleeași molecule, conțin ambele tipuri de sarcini.

, în prezența H2O
Caracter de amfion/Caracter amfoter[modificare | modificare sursă]

, cation al aminoacidului

, anion al aminoacidului
Soluții[modificare | modificare sursă]
Aminoacizii se folosesc la prepararea soluțiilor tampon. Acestea sunt soluțiile în care, dacă se adaugă o cantitate
limitată (mică) de acid sau de bază, aceasta este neutralizată și pH-ul soluției nu se schimbă.
Reacții caracteristice acizilor organici[modificare | modificare sursă]
Deoarece conțin gruparea carboxil, care este specifică acizilor carboxilici, aminoacizii reacționează la această grupare
în același fel.
Reacții caracteristice aminelor[modificare | modificare sursă]
Datorită grupării amino, care este specifică aminelor, conținută în moleculă, aminoacizii reacționează la această
grupare în mod similar.
Reacția de condensare[modificare | modificare sursă]
În timpul acestei reacții se formează legături noi între atomi ce aparțin la molecule distincte, numite legături peptidice.
Rezultatul reacției sunt peptidele.

[ascunde]

v • d • m

Aminoacizi comuni

General Proteină  · Peptidă  · Cod genetic

AlifaticiValină  · Izoleucină  · Leucină  · Metionină  · Alanină  · Prolină  · Glicină

AromaticiFenilalanină  · Tirozină  · Triptofan  · Histidină

După
Polar, fără sarcinăAsparagină  · Glutamină  · Serină  · Treonină
proprietăți

Cu sarcină pozitivă (pKa)Lizină (≈10,8)  · Arginină (≈12,5)  · Histidină (≈6,1)

Cu sarcină negativă (pKa)Acid aspartic (≈3,9)  · Acid glutamic (≈4,1)  · Cisteină (≈8,3)  · Tirozină (≈10,1)

Alte clasificări Aminoacid esențial  · Aminoacid cetogen  · Aminoacid glucogen

 Familii biochimice : glucide 
o alcooli
 

o glicoproteine
 

o glicozide
 

 lipide 
o eicosanoide
 

o acizi grași / intermediates
 

o gliceride
 

o fosfolipide
 

o sfingolipide
 
 o steroizi
 

 acizi nucleici 
o constituenți / intermediates
 

 proteine 
o Aminoacizi / intermediates
 

 tetrapiroli / intermediates
Categorii: 

 Aminoacizi
 Structura proteinelor
Cataliză
Cataliza reprezintă procesul de creștere a vitezei de reacție a unei reacții
chimice prin participarea unei substanțe denumite catalizator.[1] Spre
deosebire de alți reactanți care participă la reacția chimică, un catalizator
nu este consumat în cursul reacției, deci poate fi reutilizat. Din cauza
acestui fapt, se spune de obicei că într-o reacție catalizată sunt
necesare cantități catalitice, ceea ce presupune cantități foarte mici de
substanță catalizatoare în raport cu masa de reactanți.[2]
Principii tehnice[modificare | modificare sursă]
Catalizatorii sunt substanțe care, în principiu, micșorează energia
liberă necesară pentru obținerea stării de tranziție, însă energia liberă
totală de la reactanți la produși rămâne neschimbată.[1] Un catalizator
poate participa la mai multe transformări chimice, iar efectul acestuia
poate varia datorită prezenței anumitor substanțe cu efect antagonist,
denumite inhibitori, sau a prezenței promotorilor, care cresc activitatea
catalizatorilor.[1]
Generalități[modificare | modificare sursă]
Unități[modificare | modificare sursă]
Articol principal: Katal.

Activitatea catalitică este de obicei reprezentată prin simbolul z [3] și se măsoară în mol/secundă, o

unitate care în trecut era cunoscută sub denumirea de katal. Activitatea catalitică nu este un tip de
viteză de reacție, ci este o proprietate intrinsecă a unui catalizator, dată pentru anumite condiții de
reacție, și poate face referire și la specificitatea de reacție (acest fapt este important cu precădere
la enzime). Activitatea catalitică corespunzătoare unui katal (1 kat = 1 mol/s) pentru un anumit
catalizator înseamnă faptul că un mol din acel catalizator poate cataliza transformarea unui mol de
reactant în produs într-o secundă.
Mecanisme de reacție[modificare | modificare sursă]
Articol principal: Mecanism de reacție.
De obicei, catalizatorii funcționează prin reacționarea cu unul dintre reactanți, formând intermediari
de reacție care duc ulterior la formarea produșilor finali, regenerând catalizatorul. În continuare,
este reprezentată o schemă generală de reacții, unde C este catalizatorul, X și Y sunt reactanții,
iar Z este produsul reacției dintre X și Y:
(1) X + C → XC
(2) Y + XC → XYC
(3) XYC → CZ
(4) CZ → C + Z
Deși se poate observa faptul că substanța catalizatoare se consumă în reacția (1),
aceasta este regenerată (sau „refăcută”) în urma reacției (4), astfel că nu se
regăsește în ecuația generală a reacției:
X+Y→Z
Din moment ce catalizatorul este regenerat în cursul unei reacții, doar cantități
foarte mici din acesta sunt necesare pentru desfășurarea catalizei.

Tipuri[modificare | modificare sursă]
Vezi și[modificare | modificare sursă]
 Autocataliză
 Enzimă
 Reacție chimică:
o Reactant
o Substrat (chimie)
o Produs (chimie)