Proteinele

● Ce sunt proteinele?
● Rolul biologic
● Clasificare
● Aspecte chimice relevante
● Exemple
● Importanta
Ce sunt proteinele?

Proteinele sunt compuși organici macromoleculari formați din

lanțuri simple sau complexe polipeptidice, având ca unități resturi
de aminoacizi.

Structura proteinelor este dată de aranjamentul tridimensional al

atomilor într-o moleculă, formată dintr-un lanț de aminoacizi.
Proteinele sunt polimeri (polipeptide) formați din secvențe de
aminoacizi, care sunt monomerii polimerului.
Ce sunt proteinele?-compozitie

Toate proteinele conţin elementele: C, H, O, N şi S; în unele proteine se mai găsesc, în cantităţi mici: P, Fe,
Cu, I, Cl, şi Br. Conţinutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N
15-18 %.
Prin hidroliză, proteinele se transformă în aminoacizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze
sau cu enzime. Hidroliza acidă se face prin fierbere îndelungată.
(12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid formic conţinând HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi
alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc într-un timp mai scurt. Prin hidroliză se obţine un amestec care poate
să conţină circa 20 L-aminoacizi. Se formează şi amoniac prin hidroliza grupelor CONH2 ale asparaginei şi
glutaminei.
 Rolul biologic
Proteinele îndeplinesc în organismele vii mai multe functii biochimice absolut indispensabile tuturor proceselor metabolice si
fiziologice.

a) Rolul plastic este jucat de proteinele structurale.

b) Rolul energetic este asigurat prin faptul că în urma degradării lor catabolice, se elibereaza o mare cantitate de energie ce
se înmagazineaza în legăturile macroergice ale moleculelor de ATP, energie ce va fi utilizată în diferite procese vitale (efort
fizic și intelectual, procese de biosinteză etc.).

c) Rolul reglator este îndeplinit de o serie de hormoni cu structură polipeptidică (hormonii reglatori ai hipotalamusului, ai
hipofizei, hormonii pancreasului, hormonii paratiroidieni, ai timusului și cei gastro-intestinali).

d) Rolul de apărare este îndeplinit de proteinele specifice din clasa imunoglobulinelor (anticorpi).

e) Rolul de transport al proteinelor se referă atât la transportul activ prin membranele biologice care se efectuează cu consum
energetic, contra gradientului de concentratie al metabolitului transportat, cât și la transportul specific al unor metaboliți sau
elemente absolut necesare vietii.
 Rolul biologic

f) Rol în contractia musculara. Procesul contractiei musculare, care stă la baza efortului fizic, este un
proces fiziologic si biochimic complex realizat prin consum energetic (când se utilizeaza energia
înmagazinata în legaturile macroergice ale moleculelor de ATP) de către o serie de proteine specifice -
actina si miozina - ce formează un complex proteic cuaternar cunoscut sub numele de complexul acto-
miozinic.

g) Rolul catalitic este îndeplinit de catre enzime care sunt, fara exceptie, substante proteice.

În afara funcțiilor enumerate mai sus, proteinele reprezinta instrumentul molecular al expresiei informației
genetice conținute în acidul deoxiribonucleic din cromozomi. De aceea, proteinele sunt componente
structurale și funcționale intim legate de procesele vietii, procese ce nu pot fi concepute în lipsa
substanțelor proteice.
Clasificare

În funcție de compoziția lor chimică, acestea pot fi clasificate în:

● Holoproteine, cu următoarele clase de proteine:
○ Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanțe solubile în apă
sau în soluții saline: protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele,
globulinele, albuminele.
○ Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol
de susținere, protecție și rezistență mecanică: colagenul, cheratina și
elastina.
Clasificare

● Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte

proteică și o parte prostetică; în funcție de această grupare se pot clasifica astfel:
○ Glicoproteine
○ Lipoproteine
○ Nucleoproteine
Aspecte chimice relevante

Complexitatea structurii moleculare a proteinelor este determinată de existența a patru nivele

de organizare, respectiv structurile: primară, secundară, terțiară și cuaternară. Această
delimitare pe nivele de organizare structurală are numai valoare metodologică, pentru că în
realitate există o intercondiționare și o întrepătrundere permanentă în cadrul structurii globale
a macromoleculelor proteice.
 Aspecte chimice-structura primara

Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lanțul proteic prin
formarea legăturilor peptidice.
În structura primară se observă lanțul de aminoacizi.

În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică

de la C1 și gruparea aminică de la C2, încât lanțul peptidic va fi format dintr-o
succesiune de unități CO-NH-CH, legate cap-cap.

La unul din capetele lanțului peptidic se găsește o grupare -NH2 liberă, iar la
celălat capăt se află o grupare -COOH liberă.

Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se

poate roti, putând să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a
catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte și de alta a lanțului proteic, astfel
că lanțul proteic nu este ramificat.
Aspecte chimice-structura secundara

Structura secundară se referă la forma și la lungimea lanțurilor polipeptidice, proprietăți

induse de legăturile de hidrogen. Cele mai întâlnite tipuri de structură secundară sunt alfa
helixul și lanțurile beta.
 Aspecte chimice-structura tertiara

Prin intermediul cristalografiei cu raze X, s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice au o

conformație tridrimensională, realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanțuri
polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice; legăturile intercatenare
pot fi principale sau secundare:
o Legături de hidrogen, sunt legături coordinativ heteropolare care se stabilesc cu ușurință
între gruparea carbonil C=O (electronegativă) și gruparea NH- (electropozitivă), din 2 lanțuri
polipeptidice alăturate, sau în cazul formelor lactam-lactimă între gruparea -OH și azotul
iminic =NH.
o Legături disulfidice. Legătura este rezistentă la hidroliză, însă se poate desface iar prin
reducere formează tioli(SH), iar prin oxidare formează acizi. În general legătura sulfidică se
întâlnește la proteinele transformate, care au o rezistență mecanică mare.
Aspecte chimice-structura cuaternara

Structura cuaternară se referă la modul în care se unesc

subunitățile proteice. Enzimele care catalizează asamblarea
acestor subunități poartă denumirea de holoenzime, în care o
parte poartă denumirea de subunități reglatoare și subunități
catalitice.
Aspecte chimice-propietati fizico-chimice

Solubilitate

Proteinele sunt substanțe solide, macromoleculare, solubile în general în apă și insolubile în

solvenți organici nepolari. Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele
sunt solubile în soluții apoase de electroliți, acizi organici.

Masă moleculară
Datorită formării aproape în exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind
de fapt niște polipeptide, cu masă moleculară foarte mare, între 10.000 și 60.000.000. Masa
moleculară se determină prin diferite metode, mai ales în cazul proteinelor cu masa
moleculară foarte mare ca de exemplu proteina C reactivă.
 Aspecte chimice-propietati fizico-chimice

Caracter amfoter
Proteinele, la fel ca și aminoacizii, sunt substanțe amfotere și formează în soluții apoase amfioni:

, în prezența H2O În mediu acid proteinele se comportă ca baze

slabe, ele primind protoni și formând cationi proteici:

, cation al proteinei. Reacția stă la baza electroforezei proteinelor, datorită încărcării pozitive, cationii migrează spre catod, fenomen numit
cataforeză, proteina fiind în acest caz electropozitivă. În mediu bazic, proteinele se comportă ca acizii slabi, ele cedând protoni, se formează
astfel anioni proteici, care migrează spre anod, fenomenul fiind denumit anaforeză, proteina având încărcare electronegativă.

,anion al proteinei.
Exemple
Importanta

Proteinele sunt foarte importante pentru buna funcționare a organismului, fiind

esențiale în procesele prin care alimentele sunt transformate în energie și prin care
oxigenul este transportat. Acestea se află în fiecare celulă din corpul uman.

Proteinele sunt un nutrient esențial pentru funcționarea corpului. Mușchii, oasele, părul,
ochii, organele și mulți hormoni și enzime sunt formate în principal din proteine.

Proteinele trebuie incluse la fiecare masă. Un sfert din farfurie trebuie să fie un aliment
care conține proteine. Surse de proteine de înaltă calitate sunt: carnea, peștele, ouăle
și produsele lactate. În afară de sursele animale de proteine, avem: fasolea, lintea,
nucile și alimentele din soia, cum este tofu. Acestea sunt surse vegetale bune de
proteine, care, de asemenea, conțin și alți nutrienți importanți.