PROTEINE

1. Definiţie
2. Proprietăţi
3. Clasificare
4. Importanţă
 1. DEFINIŢIE
Proteinele = sunt substanțe macromoleculare alcătuite dintr-un număr foarte
mare de aminoacizi (peste 100) uniți prin legături peptidice. Numărul, natura şi
modul de aranjare al aminoacizilor în moleculă variază de la o proteină la
alta.
• Structura polipeptidică este aptă să asigure proteinelor cele două
caracteristici, diversitate moleculară, pe de-o parte, și specificitate
de formă, pe de altă parte.
 2. PROPRIETĂŢI
 Masa moleculară a proteinelor este foarte mare şi diferită de la câteva mii
pană la sute de mii şi chiar milioane de daltoni. De ex. insulina-5.700 D,
hemoglobina-64.500 D, fibrinogenul 339.700 D.
 Solubilitatea proteinelor este diferită. Unele se dizolvă uşor în apă şi soluţii
saline, altele numai în soluţii de săruri sau în amestecul de apă şi alcool. Sunt
insolubile în solvenţi organici.
 Denaturarea proteinelor - constă în perturbarea interacțiunilor
necovalente din moleculele proteice (dezagreagarea structurii secundare,
terțiare, cuaternare) cu modificarea conformației native a proteinei. De
cele mai multe ori, prin denaturare, proteinele pierd activitatea lor biologică
(hormonii devin inactivi, anticorpii pierd capacitatea de a precipita
antigenii etc).
 Hidroliza proteinelor - sub acţiunea acizilor sau bazelor la cald şi a
enzimelor proteolitice, proteinele sunt hidrolizate prin ruperea legăturilor
peptidice pană la stadiul de aminoacizi.
 Reacții de recunoaștere a proteinelor=reacții de culoare: Proteinele
dau aceleaşi reacţii de culoare ca şi aminoacizii din care sunt constituite şi
pot fi identificate printr-una din acestea:
• Reacţia xantoproteică prin tratarea unei soluţii de proteină cu acid azotic, la
rece sau la cald, apare o coloraţie galbenă datorită formării unor
nitroderivaţi;
• Reacţia biuretului prin tratarea unei soluţii de proteină cu reactiv biuret (o
soluţie alcalină de sulfat de cupru) se formează un complex de culoare
violetă caracteristică. Reacţia este utilizată în practică pentru dozarea
proteinelor din sânge.
 Specificitatea biochimică a proteinelor:
• fiecare specie conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în aceleași
organe ale altor specii;
• fiecare individ conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în aceleași
organe ale altor indivizi;
• fiecare organ conține conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în alte
organe ale aceluiași individ.
Aceste deosebiri se pot pune în evidență prin metode imunologice. Dacă se
inoculează unui animal o proteină străină, organismul se apără producând
anticorpi care o distrug.
 3. CLASIFICARE
1. În funcţie de forma moleculelor, proteinele sunt de două tipuri:
– proteine fibrilare (scleroproteine) care au molecula filiformă şi sunt, în
general, insolubile în apă. Din această grupă fac parte de exemplu
keratinele, colagenul, actina, miozina, elastina, fibrinogenul etc.
– proteine globulare (sferoproteine) a căror moleculă are formă sferică
sau elipsoidală şi sunt uşor solubile în apă și în soluții saline diluate. Din clasa
proteinelor globulare fac parte toate enzimele, albuminele, globulinele
serice, histonele, protaminele.
 2. ÎN FUNCŢIE DE ROLUL BIOLOGIC PRINCIPAL
PE CARE ÎL ÎNDEPLINESC, PROTEINELE SE
ÎMPART ASTFEL:

 Proteine structurale - proteinele  Proteine contractile: actina şi

ce joacă rol plastic, adică acele
proteine ce intră în structura
membranelor biologice, a ţesuturilor
şi organelor: colagenul, elastina,
keratina etc.
 Proitene de rezervă - au rolul
principal de a constitui principala
rezervă de aminoacizi a
organismelor vii: cazeina,
ovalbumina, lactalbumina etc.
miozina din structura miofibrilelor.
Proteine de transport:
hemoglobina, mioglobina etc.
Proteinele cu rol catalitic şi
hormonal: enzimele, insulina etc.
Proteine cu rol de protecţie:
trombina, fibrinogenul,
imunoglobinele etc.
 3. ÎN FUNCŢIE DE COMPOZIŢIA CHIMICĂ ,
PROTEINELE SE ÎMPART ÎN DOUĂ MARI GRUPE:

 Proteine simple (holoproteine) - proteine ale căror molecule sunt

formate numai din catene polipeptidice: α, β şi γ-globulinele serice,
anticorpii, histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul,
keratinele etc.
 Proteine complexe (conjugate sau heteroproteine) -
fosfoproteine, glicoproteine, lipoproteine, metaloproteine, cromoproteine,
nucleoproteine.
4. IMPORTANȚĂ

 Organismul foloseşte
proteinele pentru a construi,
a repara şi a menţine
funcţionale aproape toate
ţesuturile care îl alcătuiesc.
Proteinele sunt cunoscute în
mediul ştiinţific drept piatra
de temelie a sistemului
muscular.
 Proteinele inhibă pofta de
mancare, contribuind la
pierderea în greutate. Totuși,
cand sunt consumate în
exces proteinele sunt folosite
de organsim în locul
caloriilor sau sunt stocate
sub formă de grăsime.
 BIBLIOGRAFIE
• https://www.studocu.com/en/document/universitatea-de-medicina-si-
farmacie-gr-t-popa/biochimie/lecture-notes/proteine-structura-
reprezentanti/2950573/view
• https://prezi.com/d7atasktzhnh/rolul-si-importanta-proteinelor-in-organism/
• https://www.google.com/search?q=proteine&rlz=1C1GCEA_enRO842RO843
&source=lnms&tbm=isch&sa=X&ved=0ahUKEwiw5sf9gsTiAhUC16QKHeOiC70
Q_AUIDigB&biw=1366&bih=657#imgrc=ohwCTOWNQ-sHNM:
 PROIECT REALIZAT DE:

ABABEI LUIZA şi ACATRINEI IUSTINA

(clasa a 10-a C)