Sunteți pe pagina 1din 15

sunt produi naturali cu structur macromolecular i proprieti coloidale,

care formeaz aminoacizi prin hidroliz

sunt cele mai complexe i cele mai importante substane organice


constituie componenta principal a protoplasmei celulare
fr proteine nu exist via
cuvntul protein provine din limba greac: proteios = cel dinti
proteinele se deosebesc ntre ele att n privina compoziiei ct i a proprietilor
se gsesc n natur n regnul animal (lapte, carne, snge, ou, piele, ln, pr, pene, copite, coarne, unghii),
precum i n regnul vegetal: cereale i legume

I.COMPOZIIA PROTEINELOR

analiza chimic dovedete c n compoziia tuturor proteinelor se afl C, H, O, N


n caseina din lapte se gsete i fosfor, n hemoglobin se afl fier etc.
dintre cei 20-22 aminoacizi care se gsesc n mod uzual n proteine, organismul uman i al vertebratelor
superioare poate sintetiza numai 12 aminoacizi restul trebuie s fie furnizai zilnic din hran = aminoacizii
eseniali
organismul are nevoie ca aminoacizii eseniali s fie coninui n hran n aceleai proporii i cantiti ca i
proteinele din organism fiecare meniu trebuie s furnizeze cantitatea suficient de proteine complete pentru
ntreinere, refacere i cretere, deoarece, spre deosebire de glucide sau lipide, organismele nu fac rezerve de
aminoacizi majoritatea produselor animale, carnea, petele, oule, laptele, brnza conin proteine
organismele animale elimin azotul din proteine sub diferite forme (amoniac, uree, acid uric), pe cnd plantele
care-i sintetizeaz proteinele din substane anorganice nu elimin azotul sub nici o form de aceea, pentru
meninerea vieii, organismul animal necesit noi cantiti de proteine, care sunt introduse odat cu alimentele

II. CLASIFICAREA PROTEINELOR

proteinele identificate n organismele animale i vegetale sunt n numr foarte mare


ele pot fi clasificate n trei clase principale: globulare, fibroase , proteide(heteroproteine)
I. proteine globulare
au forma oval sau cilindric
sunt solubile n ap i n soluii diluate de sruri (electrolii)
exemple : hemoglobin (snge); anticorpi; gluten (gru); hormoni; enzime

a. proteinele din snge


sngele = suspensie de globule roii i albe n plasm
globulele roii conin hemoglobina (proteina roie)
plasma este constituit din fibrinogen (coaguleaz uor, formnd un gel - fibrina), globuline i albumine
fibrinogenul contribuie la nchiderea" rnilor, adic la vindecarea lor (fibrinogenul se coaguleaz n fibrin)
hemoglobina
este cea mai important cromoproteid; ea este alctuit dintr-o protein incolor numit globin (96%) i o substan roie, hemul (4%), care este o combinaie complex a fierului divalent cu protoporfirina
hemoglobina are funciunea fiziologic de a transporta O2 n organismul animal este blocat n cazul in care se
inspir CO i ca urmare ea nu mai poate transporta O2 astfel se explic marea toxicitate a CO
b. anticorpii = proteine (globuline) sintetizate de organism pentru a se apra de proteine strine sau antigeni, produse de
microorganisme sau introduse n organism ntmpltor
formeaz precipitate insolubile cu antigenii, fcndu-i inofensivi pentru organism organismul produce pentru fiecare
antigen introdus n mediul intern un anticorp specific care l precipit
c. enzimele = proteine produse de celulele vii i au rol de biocatalizatori organici o enzim (biocatalizator)
catalizeaz de cele mai multe ori o singur reacie, spre deosebire de catalizatorii obinuiti, care catalizeaz toate reaciile
de un anumit tip enzimele sunt catalizatori specifici

II. proteine fibrilare (scleroproteine)


au form alungit, fibrilar, sunt insolubile n ap i n soluii de electrolii
exemple :
cheratina (pr, pene, ln)
colagen (piele, oase)
fibroin. (mtase)
sericina (mtase)
III. proteide = heteroproteine
conin o component proteic i o component neproteic = grupare prostetic (rest de acid fosforic, glucid,
colorant .a.)
sunt proteine solubile n ap i n soluii de electrolii
exemple :
fosfoproteide - conin grupe de acid fosforic esterificat, R - O - PO(OH)2 (caseina din lapte);
metaloproteide - sau hemocianinele sunt pigmeni respiratorii din sngele molutelor, melcilor,
scorpionilor .a.; ele conin un metal tranziional, Cu
nucleoproteide - conin resturi de acizi nucleici (acidul nucleic are n compoziie H3PO4, o
monozaharid i un compus heterociclic cu azot); ele se afl n celulele vii, bacterii, virusuri
lipoproteide - conin resturi de gliceride (serul sanguin, membrane celulare)
glicoproteide - conin resturi de zaharide
cromoproteide - sunt pigmeni respiratori ca i metaloproteidele; ele conin un compus colorat;
exemplu: hemoglobina din snge

III.PROPRIETI FIZICE

mai multe proteine sunt substane amorfe proteinele care au fost izolate n stare cristalin sunt
hemoglobina i albumina.
sunt n general, solubile n ap, formnd soluii coloidale
soluiile coloidale de proteine nu difuzeaz printr-o membran semipermeabil; pe aceast proprietate se
bazeaz separarea proteinelor din amestecuri cu alte substane micromoleculare (dializa)
11

IV. PROPRIETI CHIMICE

a) Hidroliza
este caracteristic tuturor proteinelor
poate avea loc prin fierbere n mediu acid, bazic sau cu ajutorul enzimelor (proteaze sau enzime
proteolitice)
n cursul digestiei alimentelor n tubul digestiv al omului i al animalelor, proteazele determin
biodegradarea proteinelor din principiile alimentare de origine vegetal i animal ulterior, compuii
rezultai particip la biosinteza constituenilor din propriul organism
hidroliza poate fi
parial oligopeptide
total aminoacizi

b) Denaturarea proteinelor

macromoleculele proteinelor au structuri spaiale bine determinate numite


conformaii de cele mai multe ori ele se datoreaz legturilor de hidrogen
intramoleculare
denaturarea proteinelor const n modificarea profund a structurii
(conformaiei) naturale a proteinelor, n special prin ruperea legturilor de
hidrogen
aspectul i proprietile fizice, chimice i biologice ale proteinelor se modific
se poate produce sub influena
factori fizici cldur, radiaii, ultrasunete etc.
factori chimici adugare de acizi, baze, sruri, detergeni .a.

denaturarea proteinelor poate fi

ireversibil (prin nclzire) cum este cazul nclzirii albuului de ou

reversibil (schimbarea aciditii mediului) precipitarea proteinelor


reaciile de precipitare a proteinelor cu srurile unor metale grele (Cu, Ag, Pb, Fe .a.) sunt utilizate pentru a ndeprta
proteine nedorite din lichide biologice utile pentru analiza altor componente (defecare)
precipitarea prin adugarea acestor sruri se explic printr-o denaturare ireversibil a proteinei

V. REACII DE IDENTIFICARE

a) Reacia biuretului

este caracteristic peptidelor care conin minimum trei resturi de aminoacizi


reacia const n tratarea soluiei alcaline a peptidelor, proteinelor cu o soluie de CuSO 4 se
formeaz combinaii complexe ntre atomul de N ai legturilor peptidice i ionii de Cu2+
reacia biuretului n cazul polipeptidelor este caracterizat de culoare albastru - violacee

b) Reacia xantoproteic
tratarea proteinelor cu HNO3 concentrat culoarea galben care se observ la rece sau la cald este
datorat nitroderivailor care se formeaz

VI. STRUCTURA PROTEINELOR

cu ct numrul de -aminoacizi, care formeaz molecula unui compus de natur proteic este mai mare, cu
att problemele pe care le ridic structura acestor compui sunt mai complexe.
se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare, deosebindu-se prin complexitatea lor:
structuri primare, secundare, teriare i cuaternare

# Structura primar

este determinat prin felul aminoacizilor, numrul lor i succesiunea lor specific, respectiv secvena lor
red totalitatea legturilor covalente din molecul, fiind denumit i structur covalent
cunoaterea structurii primare are o importan deosebit pentru nelegerea rolurilor proteinelor
o protein dat are o structur unic, nu este un amestec de specii moleculare diferite, cum este cazul
polimerilor de sintez
s-a constatat c nu exist regularitate n nlnuirea aminoacizilor, nu exist anumite secvene preferate fa de
altele, astfel c dac la o protein cu 100 de resturi de aminoacizi se cunoate natura i secvena a 99 dintre
ei, nu exist nici o regul care s permit prevederea celui de al 100-lea
constituie baza nelegerii la nivel molecular a activitii lor biologice
prin compararea structurilor primare ale proteinelor care ndeplinesc funcii omoloage la organisme diferite se
poate stabili gradul de varietate structural compatibil cu o anumit funcie
secvena aminoacizilor ntr-o protein este veriga ntre mesajul genetic nscris n ADN i expresia acestui
mesaj
s-au descoperit specii de proteine anormale (mutante) ca expresie a unor modificri la nivelul genomului
aceste proteine anormale se pot manifesta sub forma unor boli = bolile moleculare

# Structura secundar

este determinat de aranjarea n spaiu a catenei polipeptidice i de legturile care se stabilesc ntre catene
legturile de hidrogen, ntre gruprile NH- i C=O, joac un rol esenial la acest nivel de organizare.
atomii implicai n legtura peptidic sunt coplanari

atomii de carbon din lanul peptidic sunt poziionai trans unul fa de altul, fcnd s scad forele de
respingere
distanele interatomice i unghiurile de valen au aceleai valori indiferent de dimensiunile catenei
numrul legturilor de hidrogen care se stabilesc ntre oxigenul carbonilic i azotul amidic este maxim posibil,
hidrogenul fiind plasat pe linia imaginar care ar uni oxigenul de azot
legtura de hidrogen poate fi intramolecular, rezultnd o structur -elicoidal, format printr-o rsucire n
spiral a catenei polipeptidice, i intermolecular, obinndu-se o structur pliat, prin simpla pliere a catenei
aceste structuri sunt concordante cu proprietile fizico-chimice i biologice
Structura de -helix

lanul polipeptidic se rsucete la nivelul legturilor simple, pentru ca gruprile C=O i NH s devin
adiacente stereochimic pentru a forma puni de hidrogen
se obine astfel o structur repetitiv elicoidal n care toate unitile se afl n raporturi spaiale identice cu
unitile vecine
o grupare NH formeaz legtura de hidrogen cu gruparea C=O a celui de-al patrulea rest de aminoacid din
secvena liniar
n acest fel toate gruprile C=O i NH sunt unite prin puni de hidrogen
stereochimia gruprii peptidice, unghiurile de legtur, distanele interatomice,colinearitatea legturilor de
hidrogen, apartenena tuturor aminoacizilor la aceeai serie optic ( seria L) determin o anumit geometrie a
elicei :
- cu fiecare rest de aminoacid se avanseaz pe vertical cu 1,47A
- pasul elicei, distana ntre dou puncte echivalente pe vertical, este de 5,21 A i cuprinde 3,6 resturi de
aminoacizi
- diametrul elicei, diametrul suprafeei cilindrice n care se afl atomii C, este de 10,1A
- sensul rsucirii lanului polipeptidic este de la stvga la dreapta
- radicalii R ai tuturor aminoacizilor sunt orientai spre exteriorul elicei, configuraia atomilor C fiind
aceeai pentru toi aminoacizii
- toate gruprile NH i C=O formeaz puni de hidrogen.
un lan polipeptidic sub form de -elice se prezint ca un bastona cu diametrul de 10.1A, pentru 300 de
resturi de aminoacid, lungimea fiind 450A
Structura

o alt structur secundar a lanurilor polipeptidice n care se realizeaz potenialul maxim de legare prin puni
de hidrogen a gruprilor C=O i NH este structura sau structura pliat
n acest caz punile de hidrogen sunt intercatenare, lanurile polipeptidice aezndu-se n straturi
cea mai stabil structur se obine dac lanurile evolueaz unul de la captul N-terminal i cellalt n sens
invers (structura cu lanuri antiparalele)
datorit rigiditii legturii peptidice i coplanaritii gruprii -CH-NH-CO-CH- se realizeaz structuri
asemntoare unei foi plisate
radicalii R sunt orientai, alternativ,de-o parte i de alta
structura este ntlnit n proporie de 100% n fibroin, proteina din mtase, i n proporii variabile n alte
proteine fibrilare
structura se ntlnete ns i la proteine globulare, fie ntre segmente aparinnd la lanuri diferite, fie ntr-un
acelai lan polipeptidic
-keratina este compus din straturi formate din catene polipeptidice orientate paralel, n acelai sens i unite
prin legturi de hidrogen
fiecare caten este legat astfel de cele dou catene vecine, prin legturi de hidrogen ntre gruprile CO i
NH ale lor

# Structura teriar

acest nivel de organizare nglobeaz structura secundar i definete raporturile dintre segmentele de -elice
i structur , modul de mpachetare a lanului polipeptidic

factorii determinani ai structurii teriare ai unei proteine sunt interaciunile necovalente ntre radicalii R de la
C, fie c acetia se afl n regiuni cu structur sau , fie c sunt cuprini n segmente neorganizate
la acest nivel de organizare teriar, molecula proteic dobndete forma sa specific
ntre diverii radicali ai aminoacizilor se pot stabili urmtoarele tipuri de legturi necovalente:
1.puni de hidrogen ntre radicalii cu grupri alcoolice (din resturi seril, treonil), fenolice (din resturi tirosil),
amidice (din resturi glutaminil i asparaginil)
2.legturi ionice, saline, ntre radicalii cu sarcini electrice sau interaciuni polare ntre radicalii polari, fr
sarcini
3.interaciuni hidrofobe ntre resturile aminoacizilor nepolari ca: valin, leucin, izoleucin, fenilalanin,
alanin
resturile cisteinil din multe proteine formeaz legturi disulfurice care leag covalent regiuni mai ndeprtate
ale lanurilor polipeptidice
un lan polipeptidic adopt, n msura n care i permite structura sa primar, configuraii de -elice sau de
structur i prin pliere, mpachetarea lanului caut s satisfac i afinitile radicalilor R
rezultanta tuturor acestor interaciuni determin conformaia moleculei proteice
factorul ultim care determin conformaia unei proteine este structura sa primar
informaia genetic tradus n secvene de aminoacizi, prin jocul forelor fizico-chimice, se transform spontan
n edificii tridimensionale specifice
Organizarea pe domenii a proteinelor
dup recunoaterea unor scheme structurale la nivelul organizrii teriare a moleculelor proteice,un concept nou, care
permite o mai bun nelegere a raporturilor dintre structura i funciile unei proteine este conceptul organizrii
proteinelor mai complexe, pe domenii structurale
domenii structurale ale unei proteine = regiunile compacte cu organizare teriar specific, relativ rigide, separate ntre
ele de segmente mai puin organizate, care permit micarea unui domeniu n raport cu altul (dinamica domeniilor)
fiecare domeniu structural al unei proteine este rspunztor de o anumit funcie
gradul de flexibilitate al domeniilor variaz de la micri mai ample la altele restrnse, depinznd de natura
segmentelor interdomenii

# Structura cuaternar

multe proteine sunt alctuite din mai multe lanuri polipeptidice, de regul un numr mic i pereche (proteine
oligomere)
lanurile individuale sunt denumite protomeri
la aceste proteine, pe lng structurile primar, secundar i teriar ale fiecrui protomer, apare un nivel
superior de organizare = structura cuaternar.
aceasta definete natura, numrul i modul de asociere a protomerilor
funcia specific a unei proteine oligomere se manifest numai la nivelul structurii cuaternare, protomerii
separai fiind inactivi
asocierea protomerilor, structura cuaternar, se realizeaz numai prin fore slabe, necovalente i devine
stabil, permanent, numai dac suprafeele de contact sunt complementare i un numr ct mai mare de
atomi se apropie pn la nivelul razelor por van der Waals
complementaritatea suprafeelor de contact asigur un grad foarte nalt de exactitate i de specificitate a
structurilor cuaternare
protomerii unor proteine omoloage de la specii diferite nu se asociaz
structurile cuaternare permit funcionarea unor mecanisme fine de reglare a activitii proteinelor
perturbaie care are loc la nivelul unui protomer poate fi transmis n restul moleculei, fiind resimit la nivelul
contactului dintre protomeri
structura cuaternar este alterat i totodat i funcia proteinei
un exemplu de structur cuaternar este aceea a hemoglobinei, studiat prin analiz cristaligrafic cu razeX.n
acest caz, lanurile polipeptidice, n numr de patru, sunt legate ntre ele prin legturi de hidrogen, fore van

der Waals,legturi polare, formnd o legtur tetramer, care sub aciunea unor factori din mediu, se desface
n protomeri, iar sub aciunea condiiilor iniiale, se srtuctureaz din nou cuaternar

Bibliografie
1. Neniescu, C.D. , Chimie organic vol. I si II, Ed. Didactic i Pedagogic, Bucureti, 1980;
2. Avram, M., Chimie organic vol. I si II, Ed. Academiei, Bucureti, 1982;
3. Becker, h., .a, Organicum - Chimie organic practic vol. I si II, Ed. tiinific i Enciclopedic,
Bucureti, 1982;
4. Vldescu Luminia, Chimie: manual pentru clasa a X-a, , Ed. Art, Bucureti, 2005;
5. Alexandrescu Elena., Dnciulescu Doina, Chimie organic pentru liceu, Ed. LVS Crepuscul, Ploieti,
2009.

Trebuie trecut si manualul la primul punct !!!!!!!!!

10

11

12

13

14

15