PROTEINE

Sunt componentele structurale de baza ale materiei vii, reprezinta substratul de baza
al substantei vii. Se diferentiaza dupa specie, individ, organ si tesut.
Proteinele sunt compuși macromoleculari naturali obținuți prin reacția de
policondensare a α aminoacizilor, resturile de aminoacizi sunt unite prin legaturi peptidice. În
structura proteinelor intră aproximativ 20 de tipuri de α aminoacizi.
Clasificare
Proteinele se clasifică în general după compoziţia lor chimică și solubilitate:
După solubilitate și structură:
 proteine fibroase (scleroproteine), adoptă de obicei structură secundară

β , caracterizate prin structură fibroasă, sunt insolubile sau foarte greu solubile în apă, insolubile în
soluţii acide şi bazice şi sunt stabile faţă de acţiunea enzimelor proteolitice. Nu hidrolizează, cu
excepția colagenului. Se găsesc în organismul animal în stare solidă având rol de susţinere şi
protecţie,. Din această clasă fac parte colagenul, fibroina ( în mătasea naturală), keratina etc.
După rolul pe care îl îndeplinesc şi după ţesutul în care au fost identificate scleroproteinele se
împart în:
 Keratina – se găsesc în epidermă, păr, unghii, pene, coarne etc. şi au rol de protecţie. Au
un conţinut mare de sulf (2-5,7%) datorită proporţiei mari de cisteină.
Firul de lână are un nr mic de punți de sulf ceea ce face ca keratina să fie extensibilă și să adopte o
structura de elice (α helix). Cu alte cuvinte aici gasim α- keratina.
În cazul copitelor și a unghiilor , părului există un nr. mare de punti de sulf ceea ce determină o
ridigizare a keratinei, aceasta adoptând o structură β ( de foi plisate), ca și fibroina din mătasea naturală.
Cu alte cuvinte aici gasim β- keratina.
 Colagenul se găsește în : tendoane, ligamente, oase, cartilagii, piele. Reprezintă 25% din
proteinele corpului omenesc. Este insolubil în apă, dar poate fi hidrolizat
 Fibrinogenul din sânge este o proteină fibroasă cu rol în coagularea sângelui. Este greu
solubil în apă , dar solubil în solutii saline concentrate. Este format din şase lanţuri polipeptidice unite
prin punţi disulfidice.
 Sub acţiunea enzimatică a trombinei şi a ionilor de calciu, fibrinogenul se transformă într-o
proteină fibrilară insolubilă, denumită fibrină. Fibrina formează o reţea spaţială în care sunt înglobate
elementele figurate ale sângelui, formând cheagul sanguin.
 Miozina se găseşte în cantitate de 40-60% în miofibrele ţesutului muscular. Miozina este
insolubilă în apă, dar solubilă în soluţii alcaline diluate.
 Actina reprezintă 15% din proteinele musculare. Atât miozina cât şi actina joacă rol
esenţial în contracţia musculară.

 proteine globulare sunt, în general, solubile în apă, în soluţii diluate de acizi,

baze şi săruri. Din această clasă fac parte albuminele, globulinele.
 Albuminele (serumalbumina, lactalbumina, ovalbumina etc.) sunt solubile în apă și
în soluții de electroliți (acizi, baze, săruri) .
 Globulinele sunt solubile doar în soluţii de electroliți (NaCl 5%). Prin încălzire
coagulează. Sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi animal.
După compoziţia chimică, proteinele se pot clasifica în:
 proteine simple (haloproteine), constituite din α aminoacizi;
 proteine conjugate (heteroproteine= proteide), conţin pe lângă aminoacizi şi o
grupare prostetică. În funcţie de natura acestei grupări, heteroproteinele se împart în:
 fosfoproteide ( grupa prostetică= acid fosforic)
 Glicoproteide ( grupa prostetică= zaharidă)
 lipoproteide ( grupa prostetică= grăsime)
 metaloproteide ( grupa prostetică= ioni metalici)
 nucleoproteide ( grupa prostetică= acizi nucleici)
Structura proteinelor
Proteinele sunt formate din lanturi foarte lungi din mii de molecule de aminoacizi unite
prin legaturi peptidice.
Numarul, felul si ordinea liniara a aminoacizilor ce alcatuiesc proteina formeaza
structura primara a proteinei.
Aceste lanturi se pliaza sub forma unei spirale pe dreapta ( asemanatoare unui surub) care
se numeste alfa – helix. Aceasta spirala formeaza structura secundara a proteinei. Spirele alfa-
helixului sunt legate intre ele prin punti de hidrogen.
 Aceste structuri se incolacesc formand ghemuri, fibre, manunchiuri care alcatuiesc
structura tertiara . Manunchiurile sunt rigidizate prin legaturi de hidrogen si, mai rar, de sulf,
Ele se unesc formand structura finala a proteinei, adica structura cuaternara. Masa
moleculara a proteinelor variaza intre 44 000 ( ovalbumina) si 630 000 ( tiroglobulina)

Proprietatile proteinelor

Proprietati fizice
Proteinele sunt substante incolore ( exceptie: cromoproteinele), insolubile in solventi
organici, cu solubilitati diferite in apa si in solutii de electroliti.Proteinele solubile precipita cu
acizi minerali concentrati, cu saruri de metale grele, cu solutii de alcooli sau de alti solventi
organici, cu acid triclor-acetic, cu acetat de uranil etc. Aceste precipitari sut utilizate in laborator
pentru determinari calitative ( pun in evidenta prezenta sau absenta unei proteine dintr-o proba
biologica), pentru determinari cantitative ( arata concentratia proteinei dintr-o proba biologica)
sau la deproteinizarea produsilor biologici ( separarea unei proteine care deranjeaza la
identificarea altei substante). Aceste reactii sunt in general reversibile ( daca a fost precipitata cu
un acid, poate fi redizolvata cu o baza, a.i. valoarea biologica a proteinei sa nu se piarda).
La incalzire proteinele coaguleaza, procesul fiind ireversibil si pierzandu-se valoarea
biologica a acestora. Unele proteine coaguleaza de la 38˚ C, altele inca mai sunt stabile la 75˚ C.
Aceasta coagulare ireversibila (denaturare) se mai produce si daca expunem proteinele la
actiunea razelor U.V., a razelor X sau a razelor γ (gamma). Unele saruri de metale grele
denatureaza deasemenea proteinele. Pierderea valorii biologice a proteinelor in cadrul procesului
de denaturare se datoreaza modificarilor ireversibile in structura tertiara si cuaternara a acestora.
Ca si aminoacizii, proteinele au grupari –COO - si grupari -NH3+ , precum si o valoare a
pH-ului unde sarcina globala este nula ( punct izoelectric), iar proteina nu migreaza in camp
electric. La alte valori de pH, proteinele migreaza in camp electric in functie de sarcina lor
electrica si de masa lor moleculara. Proteinele incarcate + vor migra mai mult sau mai putin spre
polul – ( catod), iar cele incarcate – vor migra spre polul + (anod). Aceasta proprietate a
proteinelor de a se separa in camp electric se numeste electroforeza. Prin electroforeza proteinele
din ser se separa in 5 fractiuni: albumine, globuline α 1 , globuline α 2 , globuline γ , globuline β.
 Proprietati chimice
Reactii de culoare

1. Reactia biuretului – in prezenta solutiei de CuSO 4 proteinele dau o coloratie

caracteristica violet.

2. Reactia xantoproteica – daca sunt tratate cu acid azotic, proteinele dau compusi colorati
in galben a caror culoare devine portocalie daca sunt tratati cu baze alcaline ( NaOH
sau KOH).

Comportarea acido-bazica a proteinelor este asemanatoare cu a aminoacizilor din care

se formeaza.
Datorita gruparilor acide si bazice care coexista in solutiile lor, proteinele au caracter amfoter,
deci, solutiile de proteine sunt solutii tampon ( principalul sistem tampon al organismului
uman).

Hidroliza proteinelor se realizeaza sub actiunea acizilor , la fierbere. Proteinele se

descompun in aminoacizii si, daca este cazul, in gruparile prostetice din care s-au format. Reactia
este utilizata la determinarea compozitiei si structurii proteinelor.

Digestia proteinelor

Sub actiunea enzimelor din sistemul digestiv, proteinele se descompun treptat in proteoze
→ peptone polipeptide → oligopeptide → aminoacizi. Absorbtia aminoacizilor in organism are
loc printr-un proces de transport activ care implica un consum de energie. Vitamina B6
faciliteaza absorbtia aminoacizilor. In unele situatii pot fi absorbite siproteine nehidrolizate ( la
sugari). In acest fel anticorpii din laptele matern trec in organismul sugarului, facandu-l mai
rezistent la infectii. In cazul adultilor absorbtia de proteine nehidrolizate determina aparitia
alergiilor alimentare cutanate.
 Digestia proteinelor incepe din stomac sub actiunea reninei ( labferment) si a pepsinei
care transforma proteinele in proteoze si peptone. Ambele enzime din stomac se numesc
proteinaze ( actioneaza asupra proteinelor la pH= 1,5 – 2).
Digestia continua in duoden sub actiunea enzimelor pancreatice la pH aproape neutru ( 7
– 8) . Aceste enzime sunt proteinaze (tripsina) si peptidaze. Din duoden se ajunge in intestin
unde, la un pH alcalin ( 8 – 9), actioneaza numai peptidaze. Acestea descompun peptidele pana
la aminoacizi.

Nutritia parenterala

Organismul poate asimila uneori proteinele introduse in organism pe cale parenterala. In

acest caz poate aparea o sensibilizare a organismului la alergii datorita absorbtiei proteinelor
nehidrolizate. De aceea se prefera administrarea de solutii de aminoacizi pe cale parenterala.
Necesitatile zilnice de proteine
Pentru a mentine un echilibru intre aportul si eliminarile de proteine sunt necesare 100 –
200 g de proteine zilnic. Este foarte important ca alimentele sa contina toti aminoacizii esentiali,
precum si argintina si histidina care nu pot fi sintetizate in organism in cantitati suficiente.
Biosinteza proteinelor

Prima etapa in sinteza proteinelor este sinteza aminoacizilor neesentiali. „Materiile

prime” sunt produsii de degradare ale lipidelor si glucidelor, dintre care un rol esential il are
acidul glutamic. Acesta participa la reactii de transaminare ( = reactii biochimice in care 2
molecule isi schimba reciproc gruparile functionale amino (–NH 2 ), respectiv C=O ( ceto) ,
formandu-se un alt aminoacid si un alt cetoacid decat cei initiali). Aceste procese au loc in
primul rand in ficat si in inima.
A doua etapa consta in reactii ale aminoacizilor intre ei cu formarea lanturilor
caracteristice peptidelor si proteinelor. Aceste sinteze au loc in celule. Fiecare celula capabila sa
sintetizeze o proteina contine o matrice a acelei proteine individuale. Procesul de biosinteza
decurge in 3 etape principale :
- activarea gruparii –COOH a aminoacizilor prin reactie cu ATP ( acid adenozin- trifosforic)
- transportul aminoacizilor activati la o matrice de acizi nucleici, unde sunt asezati intr-o ordine
prestabilita
- legarea aminoacizilor activati prin legaturi peptidice sub actiunea unor enzime urmata de
desprinderea moleculei nou-formate.
Inhibarea sintezei de proteine este determinata de perturbarea diverselor procese
implicate in sinteza:
 Analogii chimici ai bazelor purinice si pirimidinice ( unele citostatice) inhiba formarea
ARNm
 Unele antibiotice ( mitomicina, tetraciclina s.a.) inhiba formarea lanturilor de ADN, ARN
 Tratamentul leucemiilor cu L- asparginaza produce disparitia asparginei din organism si
blocarea sintezelor proteice
 Aminoacizii falsi, lipsa unor aminoacizi esentiali, lipsa ATP inhiba, deasemenea, sinteza
proteinelor.
Rolul hormonilor in reglarea sintezelor proteice
 Hormonii tiroidieni accentueaza catabolismul proteic ( hipertiroidismul produce o
slabire puternica)
 Hormonii sexuali, mai ales cei androgeni favorizeaza sintezele proteice ( pe aceasta
proprietate se bazeaza anabolicele steroide – hormoni masculini modificati – care
determina cresterea masei musculare si rezistenta la efort fizic, sunt medicamente
interzise datorita efectelor secundare )
 Insulina nu influenteaza direct sinteza proteinelor, dar hormonul somatotrop are efect
stimulatoral sintezelor numai in prezenta sa.
Starile de carenta proteica sunt insotite de alte carente, de obicei hipovitaminoze cauzate :
- Aport insuficient ( subalimentatie, lipsa aminoacizilor esentiali din alimente
etc.)
- Scaderea absorbtiei ( boli ale sistemului digestiv)
- Insuficienta hepatica
- Pierderi mari de proteine
- Exagerarea catabolismului
- Necesitati crescute nesatisfacute de aport ( graviditate, crestere, alaptare etc)
- Cauze iatrogenice ( medicamente care inhiba sinteza proteinelor)
 Carentele prelungite de proteine duc la debilizarea tuturor functiilor organismului care se
manifesta prin mai multe forme : - edem de foame
- incetinirea vindecarii ranilor
- scaderea imunitatii
- anemii
- scaderea concentratiei urinii
- leziuni hepatice
- hipovolemie (= scaderea volumului de sange) etc.
Tratamentul consta in administrarea unui regim bogat in proteine si indepartarea cauzei care a
determinat carenta respectiva.
Disproteinemiile constau in modificarea raporturilor cantitative dintre diferitele fractiuni
proteice. Pot fi puse in evidenta prin reactii de precipitare ( reactia Tymol, reactia Kunkel, reactia
Gross etc) sau prin electroforeza in urma careia se separa cele 5 fractiuni de proteine plasmatice :
o albumine ( 50 – 65%)
o globuline α 1 ( 3 – 5% )
o globuline α 2 ( 6 - 12% )
o globuline γ ( 12 – 18 % )
o globuline β. ( 8 – 14% )
Raportul albumine/ globuline trebuie sa fie supraunitar. In caz de afectiuni apar diferite efecte :
o inflamatie acuta – creste procentul de globuline α 2 in defavoarea albuminelor;
fenomenul este insotit de cresterea fibrinogenului si a VSH-ului
o inflamatia cronica - cresc globulinele γ ; se pozitiveaza si testele de disproteinemie,
creste VSH-ul
o sindromul nefrotic – apar pierderi de albumine pe cale renala, cresc globulinele α 2 si
globulinele β.
o Enteropatia exudativa – pierderi de proteine din cauza pierderilor intestinale ; scad
albuminele, dar nu mai cresc globulinele, ca la sindromul nefrotic
o Afectiuni hepatice – in hepatita acuta se pozitiveaza foarte intens reactia Tymol si
reactia Kunkel ZnSO4 , scad albuminele
- in hepatita cronica cresc mai ales gama si beta – globulinele, urmate
de scaderea albuminelor si de hipoproteinemie; in ciroza hepatica
 gama-globulinele cresc si peste 50%, iar reactiile amintite la hepatita
acuta sunt intens pozitive
o paraproteinemii - apare o crestere marcata a gama-globulinelor si apare o proteina
patologica
(paraproteina)
o hipogamaglobulinemia – scad gama-globulinele

Degradarea si catabolizarea proteinelor

Proteinele, sub influenta catepsinelor tisulare (= enzime ce degradeaza proteinele) , se

degradeaza la aminoacizii din care s-au format. Aminoacizii se transforma in produsi din care
rezulta lipide sau glucide. Amoniacul rezultat in urma reactiilor de dezaminare va fi
transformat partial in uree si eliminat prin urina, iar restul este utilizat la sinteza altor
compusi aminati ( hemoglobina, baze azotate, alti aminoacizi etc.). Si aminoacizii esentiali
pot fi catabolizati, chiar daca ei nu pot fi sintetizati in organism.

ACIZII NUCLEICI

Sunt formati din lanturi lungi de nucleotide care sunt legate una de alta prin legaturi
esterice. O nucleotida este formata din : - un radical fosfat
- o pentoza ( riboza pt. ARN si dezoxi-riboza pt. ADN)
- o baza azotata purinica ( adenina sau guanina pt. ARN si ADN) sau
pirimidinica ( timina pt. ADN, uracil pt. ARN si
citozina pt. amandoi)

Baze purinice
 Adenina Guanina

Baze primidinice

Citozina Timina Uracil

Pentoze

Riboza Dezoxiriboza

ADN – ul ( acidul dezoxiribonucleic) este alcatuit din nucleotide care au in structura lor
dezoxiriboza, dintre bazele purinice contine adenina si guanina, iar dintre bazele pirimidinice
contine citozina si uracilul. Se gaseste in nucleul celulelor, in cromozomi. Forma spatiala este
de dublu α –helix, adica este format din 2 lanturi de nucleotide rasucite sub forma unor spirale
drepte ; intre cele 2 spirale se formeaza punti de hidrogen. Structurile celor 2 lanturi sunt
dependente una de cealalta, a.i. adenina dintr-un lant se leaga obligatoriu de timina din celalalt
lant, iar guanina se leaga intotdeauna de citozina ( regula imperecherii). Acest lucru face posibila
sinteza unei molecule noi de ADN dintr-o jumatate ( 1 lant) . In cursul diviziunii celulare, cele 2
lanturi se desfac si servesc drept model pentru cate o noua molecula care va fi identica cu
molecula-mama. Prin acest procedeu, codul genetic este transmis celulelor – fiice.
ARN-ul ( acidul ribonucleic) difera de ADN prin faputl ca in loc de dezoxiriboza are
riboza si in loc de timina are uracil. ARN-ul are doar un singur lant rasucit sub forma de α –
helix ( spirala dreapta). Exista 3 forme de ARN diferite , care indeplinesc roluri diferite in
transmiterea codului genetic si in sinteza de proteine :
o ARNm ( mesager) – se formeaza in nucleul celulei dupa regula
imperecherii,apoi difuzeaza in citoplasma unde se asociaza cu ARNr si
actioneaza ca un tipar pentru sinteza de proteine; rolul sau principal este de
a transmite codul genetic inmagazinat in structura ADN
o ARNr ( ribozomal) – se sintetizeaza la nivelul nucleolului dupa tiparele
furnizate de ADN, apoi este fragmentat in mai multe portiuni care se
asociaza cu proteine specifice formand ribozomii (= organite celulare la
nivelul carora se sintetizeaza proteinele); rolul sau principal este de a
furniza enzimele necesare formarii proteinelor
o ARNt ( de transport sau de transfer) – se mai numeste si ARN solubil;
are rolul de a transporta aminoacizii la locul potrivit pe molecula de
ARNm

Codul genetic

Aranjarea aminoacizilor, sau mai precis, a ARNt corespunzator pe molecula de ARNm

este conditionata de secventa bazelor purinice si pirimidinice din ARN m. Trei nucleotide se
unesc, cu formare de codoni. Exista 20 de aminoacizi si 64 de codoni posibili. Unii aminoacizi
sunt determinati de mai multi codoni (triplete). Trei codoni nu determina niciun aminoacid. Ei au
semnificatie de sfarsit de lant polipeptidic. Ansamblul acestr codoni reprezinta codul genetic.
Fiecarui codon de pe ARNm ii corespunde un codon de pe ARNt , conform regulii imperecherii.
Acesta se numeste anticodon.