Proteinele

Planul lecţiei:
• Definiţie şi compoziţia chimică;
• Structura proteinelor;
• Formarea peptidelor;
• Proprietăţile fizice;
• Proprietăţile chimice;
• Surse de proteine;
• Transformarea proteinelor în
organism;
• Necesarul de proteine.
Definiţia şi Compoziţia
DEFINIŢIE
Proteinele sunt substanţe organice macromoleculare
formate din lanţuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt
prezente în celulele tuturor organismelor vii. Toate proteinele
sunt polimeri ai aminoacizilor.

COMPOZIŢIA
Sub aspectul compoziţiei elementare, proteinele sunt
compuşi organici care conţin toate elementele organice: C, H,
O, N, S, P.
Compoziţia procentuală pe elemente a proteinelor variază în
limitele restrânse:
ω(C) = 51 – 56% ω(O )=20 – 23% ω(S) = 0,5 – 2%
ω(H )= 6,5 – 7,5% ω(N) = 15,5 – 18,5% ω(P) = 0,1 – 1%
Formula generala: a α-aminoacizi H2N-CH-COOH
R
R poate fi(CH3,HOCH2 etc.)
 Structura
Proteinelor

Primară Secundară Terţiară Cuaternară

 Structura primară

Structura primară a unei proteine este

determinată prin numărul şi succesiunea specifică a
amino-acizilor din catena polipeptidică. Atomii de
carbon sunt hibridizaţi sp3.
Structura secundară

Structurile secundare ale unei

proteine sunt stabilite de aranjarea în
spaţiu a catenei polipeptidice şi de
legăturile care se stabilesc între catene.
Această structură se referă la
forma şi la lungimea lanţurilor
polipeptidice, proprietăţi induse de
legăturile de hidrogen. Cele mai întîlnite
tipuri de structura secundară sunt alpha
helixul şi lanţurile beta.
 Structura terţiară

Structura terţiarã a proteinelor aflate sub formă

de elice se datorează stabilirii unor forţe de legăturгă
între lanţurile laterale ale catenei polimere (între
resturile R ale moleculelor de aminoacizi componenţi
ai proteinei).
 Structura cuaternară
Structura cuaternarã a proteinelor reprezintă
un mod superior de organizare şi agregare cu
participarea mai multor tipuri de elici α. Ele se
realizează cu intervenţia aceloraşi forţe care determină
structura terţiară, dar de această dată stabilite între
catene (elici) diferite. Astfel structura cuaternară a
hemoglobinei -proteină transportoare de oxigen din
sânge-,constă din patru catene polipeptidice şi patru
grupe prostatice (hem) asociate între ele.
 Formarea peptidelor
Peptidele se clasifică, în funcţie de numărul aminoacizilor
constituenţi, în di, tri, ... peptide (oligopeptide) şi polipeptide, ce au masa
moleculară mai mică de 10 000 u. a. m.)Sunt compuşi cu structură
amidică rezultaţi în urma eliminării de apă între 2 sau mai mulţi
aminoacizi.
 Proprietăţi fizice
Proteinele sunt substanţe solide, cristalizate sau amorfe.
Solubilitatea în apă este diferită, unele proteine (globulare) sunt
solubile, altele (fibrilare) sunt insolubile; solubilitatea în apă este
condiţionată de structura proteinelor; macromoleculare proteice se
găsesc în soluţie sub formă de amfioni.
Unele proteine, înainte de a se dizolva, reţine o cantitate mai
mare de apă fornând geluri. Proteinele greu solubile prezintă, în
contact cu apa, fenomenul de gonflare (fixează apa datorită
grupărilor polare pe care le conţin, mărindu-şi volumul).
Soluţiile apoase de proteine prezintă activitate optică, de obicei sunt
levogire,excepţie făcând soluţiile unor heteroproteine, care sunt
dextrogire.
Ca şi aminoacizii, proteinele au un punct izoelectric la care
solubilitatea proteinei este minimă. Punctul izoelectric diferă de la o
proteină la alta; acesta poate fi plasat în domeniul acid sau bazic, în
funcţie de caracterul acid sau bazic al proteinei, caracter condiţionat
de prezenţa în macromolecula protecţiei a acizilor monoamino-
dicarboxilici sau diamino-monocarboxilici.
 Proprietăţi chimice

Principala propietate a proteinelor este hidroliza, în urma căruia se obţin

amestecuri de -aminoacizi.
Hidroliza proteinelor se poate realiza pe cale chimică sau enzimatică, aceasta
din urmă având un rol biologic deosebit. În prezenţa unor enzime specifice, are
loc scindarea lanţului proteic prin desfacerea legăturilor peptidice.
Pentru organism, este hidroliza proteinelor în tubul digestiv si la nivel
celular; unde intervin două tipuri de enzime, proteinazele şi peptidazele, care
acţionează în două etape:
O O

H2N-CH2-C-NH-CH2-COOH + H2O H2N-CH2-C-OH + H-NH-CH2-COOH

dipeptide aminoacid
Proteinaze
1) Proteină Polipeptide
Peptidaze
2) Polipeptidă -aminoacizi
 Proprietaţi chimice
Reacţii de culoare:
Datorită existenţei anumitor aminoacizi în mole-
culă proteinelor, a legăturilor peptidice formate în molecula
proteinei dar şi grupările funcţionale libere sunt responsabile de
reacţiile de culoare.
Denumirea
Reactivul folosit Culoarea rezultată Tipul de aminoacid identificat
reacţiei

acid azotic,hidroxid de aminoacizii aromatici (formează

Xantoproteică portocalie
amoniu nitroderivaţi)

Sulfurii de Acetat sau azotat de plumb în precipitat negru de aminoacizi cu sulf în moleculă : cisteină,
plumb mediu alcalin sulfură de plumb metionină cistină

soluţie diluată de sulfat de legatura peptidică şi se datorează formării

Biuretului albastră violetă
cupru în mediu bazic de combinaţii complexe

Nitroprusiatulu nitroprusiat de sodiu în soluţie

roşie aminoacizi cu grupăre tiol (-SH) liberă
i de sodiu amoniacală
 Proprietaţi chimice
Caracter amfoter:
În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe ele primind protoni şi
fomînd cationi proteici:

În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe ele primind protoni şi

fomînd cationi proteici:

În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii slabi ele cedînd protoni, se

formează astfel anioni proteici, care migrează spre anod fenomenul fiind denumit
anaforeză, proteina avînd încărcare electronegativă:
 Proprietăţi chimice

Reacţii de condensare. În prezenţa unor substanţe

organice sau anorganice, ca de exemplu: alcool etilic, acid
tricloracetic, acid picric, săruri ale unor metale, acizi
anorganici, proteinele dau reacţii de precipitare reversibile
sau ireversibile. Reacţiile de precipitare prezintă importanţă
pentru separarea unor proteine sau îndepărtarea proteinelor
a căror prezenţă deranjează în lichidele biologice supuse
analizei.
 Proprietatile chimice

Denaturarea constă în modificarea ireversibilă a

formei lor spaţiale, naturale, în urma desfacerii unor
legături din structura moleculei proteice (legături de
hidrogen, punţi de sulf, legături electrostatice şi legături
van der Waals). Aceste modificări se produc fie sub
acţiunea unor agenţi fizici (căldură, radiaţii, ultrasunete)
fie sub acţiunea unor agenţi chimici (soluţii de acizi, baze
sau săruri, solvenţi organici, etc.)
 Surse de proteine

- Produse animale: lapte, branzeturi

(100g branza = 25-30 g proteine), carne (20% proteine),viscere (ficat, rinichi, inima,
splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : paine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai putin).
Transformarea proteinelor in organism

Proteinele sunt principalul component al celulei

organismului viu.In organism in procesul de digestie
proteinele din alimente se hidrolizeaza enzimatic pina la
polipeptide, peptide si, in final se obtin α-aminoacizi.
Organismul apoi separa si foloseste aminoacizi in diferite
scopuri. O parte vor fi folositi pentru cresterea si producerea
de noi proteine necesare organismului, o alta parte vor fi
folositi la refacerea tesuturilor din corp, iar restul vor fi
transformati in hormoni, anticorpi si enzime.
Necesarul de proteine

Depinde de necesitatile organismului:

Cantitativ:
Copii:
0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h
7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulţi: 1,2-1,5 g/kgc/zi: ( ex: 75 kg 85-105 g
proteine/zi)
Gravide şi mame care alăptează:2g/kgc/zi.
Sportivi, mucitori, refaceri musculare: 2-3
g/kgc/zi
Mulţumim pentru
Atenţie!