4.

Protide

4.1. Aspecte generale. Clasificare

Protidele constituie componenţii cei mai importanţi ai tuturor vieţuitoarelor şi în

special ai organismelor cu organizare superioară. Ele ocupă un loc central în
structura materiei vii şi joacă un rol de prim ordin în funcţionarea ei. În ţesuturile
animalelor proteinele reprezintă 10 – 20%, în timp ce glucidele şi lipidele,
împreună, 1-5%. Prin urmare, protidele formează materialul de bază al celulei.
Conţinutul în protide al unor ţesuturi animale şi vegetale este următorul (% din
ţesutul proaspăt):
muşchi 18-23 seminţe de cereale 10-13
ficat 18-19 seminţe de leguminoase 23-40
rinichi 16-17 frunze 1-3
inimă 16-18 fructe 0,3-1
Protidele alcătuiesc clasa cea mai diversă dintre toate componentele sistemelor vii.
Se cunosc mii de protide iar numărul diverselor tipuri de astfel de compuşi este
enorm. Totodată, protidele sunt foarte specifice şi structura lor este caracteristică
numai pentru anumite organisme în care ele s-au format.
Protidele îndeplinesc funcţii fiziologice foarte variate, ca o reflectare a unui înalt
grad de organizare structurală şi de specializare. (Tabelul 2 )
În felul acesta, protidele şi derivaţii lor joacă un rol hotărâtor în toate procesele şi
fenomenele vieţii ceea ce înseamnă că sunt principalii purtători materiali ai vieţii.
Compoziţia elementară de bază a protidelor, indiferent de natura şi provenienţa
lor, este în general, similară. Toate sunt substanţe cel puţin cuaternare şi conţin
întotdeauna C, H, O şi N; unele conţin şi S şi/sau P, iar altele şi metale: Fe, Mn, I,
Cu, Zn etc. Proporţia elementelor chimice de bază este următoarea: C aprox.
50%, H ~ 7%, oxigen ~ 23%; azot ~ 16%; S până la 3%.
 80

Tabelul 2
Diversitatea funcţiilor protidelor

Categoria Funcţia generală Exemple Rol biologic

Cataliza reacţiilor Anhidraza

Enzime Accelerarea schimburilor de CO2
biochimice carbonică

Proteine Organizarea şi Constituent al tendoanelor, cartilagiilor,

Colagen,
de consolidarea celulelor şi ţesutului conjunctiv
Elastina
structură structurilor

Proteine Facilitarea transportului Asigură trecerea şi acumularea lactozei

Permeaza
de ionilor sau moleculelor la în celula bacteriană
lactozei
transport traversarea membranei

Proteine Neutralizează structurile Imunoglobuline Fixează specific structurile străine

de apărare străine (anticorpi) (antigene) şi favorizează eliminarea lor

Proteine Nutriţia paleativă a

Ovoalbumina Proteina principală a oului
de rezervă descendenţilor
(ouă, cereale)
Detecţia şi transducţia
Receptori semnalelor chimice, Rodopsina Captarea fotonilor în retină
electrice, luminoase
Receptori
de Modulatori ai expresiei Controlează metabolismul azotat
Gena 4p
transcripţi genelor
e

Comunicarea chimică Asigură intrarea şi consumul glucozei

Hormoni Insulina în ţesuturile vertebratelor
între ţesuturi şi organe

În grupa protidelor se clasifică, în mod convenţional, toţi compuşii chimici care prin
hidroliză eliberează aminoacizi, precum şi aminoacizii înşişi. În funcţie de numărul
aminoacizilor constituenţi, ca şi a existenţei unor compuşi de natură neprotidică în
structura lor, protidele se clasifică astfel: (Figura 4.1.)
Aminoacizi
Oligopeptide
PROTIDE Peptide
Polipeptide
Proteine simple
Proteine
Proteine conjugate
Fig. 4.1. Schema clasificării protidelor
 4.2. Aminoacizi

Aminoacizii reprezintă unităţile structurale de bază ale proteinelor, compuşi

macromoleculari a căror moleculă este alcătuită din resturi de -aminoacizi. Prin
hidroliza proteinelor, de exemplu prin fierberea lor în cantităţi suficiente de acizi
sau baze concentrate, sau sub acţiunea enzimelor proteolitice, se obţine un
amestec de -aminoacizi, la care grupa aminică primară şi grupa carboxil sunt
legate la acelaşi atom de carbon.
Aminoacizii pot fi consideraţi derivaţi ai acizilor organici obţinuţi prin substituirea
unuia sau unor atomi de H cu grupe aminice.
Din proteine, prin hidroliză, se eliberează 19-25 -aminoacizi, însă de regulă se
obţin 20 de -aminoacizi. Diferenţierea aminoacizilor este determinată de natura
radicalului R, care constituie catena laterală a fiecărui aminoacid şi care
influenţează particularităţile funcţionale şi specifice ale proteinelor ce-i conţin.
Mai jos sunt redate trei moduri de reprezentare a unui -aminoacid:

+
H NH2 NH3
 OH O-
R C NH2
R R
COOH O O
A B C
unde R – radical, adică un grup de atomi din molecula aminoacidului, legat de
atomul de carbon α şi care nu ia parte la formarea lanţului polipeptidic.
 A şi B nu pot exista la nici un pH fiziologic, dar pot fi utilizate în mod
formal atunci când se discută chimia aminoacizilor;
 C este structura ionică a unui aminoacid la pH-ul fiziologic.

4.2.1. Aminoacizi existenţi în proteine

Aminoacizii existenţi în proteine se pot clasifica după mai multe criterii. În funcţie
de structura radicalului R se pot împărţi în alifatici şi nealifatici (ciclici). O altă
clasificare se poate face în funcţie de reacţia lor: aminoacizi neutri, bazici şi acizi.
Aminoacizi neutri au câte o singură grupă aminică şi o singură grupă carboxil, în
timp ce la cei bazici există o grupă aminică suplimentară. În aminoacizii cu caracter
acid există două grupe carboxilice şi una aminică.
Cea mai raţională clasificare este cea care se bazează pe polaritatea radicalilor
aminoacizilor. La pH 7, adică la pH–ul ce corespunde condiţiilor intracelulare,
radicalii R se subîmpart în nepolari ( hidrofobi), polari sau neîncărcaţi, încărcaţi
pozitiv şi încărcaţi negativ. În concordanţă cu aceasta, aminoacizii care intră în
structura proteinelor se pot subîmpărţi în patru clase:
 82

a) cu radicali nepolari (sau hidrofobi);

b) cu radicali polari neutri (neîncărcaţi);
c) cu radicali polari încărcaţi pozitiv;
d) cu radicali polari încărcaţi negativ.

a) Aminoacizi cu radicali nepolari

În această clasă intră patru aminoacizi alifatici (alanina, valina, leucina,
izoleucina), doi aminoacizi aromatici (fenilalanina, triptofanul), un aminoacid cu sulf
(metionina) şi un iminoacid (prolina). Caracteristica generală a tuturor acestor
aminoacizi o constituie solubilitatea lor mai mică în apă în comparaţie cu cea a
aminoacizilor polari. Componentul cel mai slab hidrofob al acestei clase este
alanina care este astfel aproape de graniţa dintre aminoacizii nepolari şi cei cu
radicali polari neutri.
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-
3 3 3 3
CH3 CH CH2 CH
H3C CH3 CH C2H5
H3C
H3C CH3
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Izoleucina (Ile)

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- H2C CH2

3 3 3
CH2 CH2 (CH2)2 H2C COO-
NH +
S CH3 2

NH
Fenilalanina (Phe) Triptofanul (Trp) Metionina (Met) Prolina (Pro)
Datorită radicalului alifatic R, alanina, valina, leucina, izoleucina şi metionina
participă la interacţiuni hidrofobe cu alte resturi de radicali R ai unor aminoacizi ce
aparţin aceleiaşi clase. Catena laterală fenilică a fenilalaninei şi ciclul indolic al
triptofanului sunt, de asemenea, capabili de a interacţiona hidrofob. Atomul de
hidrogen de la azotul ciclului indolic poate să participe la formarea legăturilor de
hidrogen cu alte grupe localizate în interiorul globulei proteice.
În această grupă intră şi prolina, un α-iminoacid care conţine o amină secundară în
ciclul pirolidinic. Prezenţa restului de prolină în lanţul polipeptidic al proteinei îi
permite acestuia să se răsucească şi să se adune.
Aminoacizii aromatici sunt responsabili de proprietatea pe care o au majoritatea
proteinelor de a prezenta absorbţie în ultraviolet (UV), cu un maxim între 275 şi
285 nm.
Dintre toţi aminoacizii aromatici, cea mai mare absorbţie o prezintă triptofanul.
b) Aminoacizi cu radicali polari neîncărcaţi
 Această clasă include un aminoacid alifatic – glicina (glicocol), doi hidroxi-
aminoacizi (serina şi treonina), un aminoacid cu sulf (cisteina), un aminoacid
aromatic (tirozina) şi două amide (asparagina şi glutamina). Aceşti aminoacizi sunt
mai solubili în apă decât aminoacizii cu radicali nepolari deoarece grupele lor
polare pot forma legături de hidrogen cu moleculele de apă:
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-
3 2 3 3 3
CH2OH CH OH CH2 SH
CH3
Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteina (Cys)

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-

3 3 3
CH2 CH2 CH2
CO NH2 CH2
CO NH2

OH
Tirozina (Tyr) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)

c) Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi negativ (acizi)

În această clasă intră doi aminoacizi dicarboxilici (aspartic şi glutamic) care la pH
7 prezintă o sarcină totală negativă datorită grupei carboxilice β- şi γ-, respectiv.

+H N CH COO- +H N CH COO-
3 3
CH2 CH2
COO- CH2
COO-
Acidul aspartic (Asp) Acidul glutamic (Glu)

d) Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi pozitiv (bazici)

Această clasă cuprinde doi aminoacizi bazici (lizina şi arginina) şi un aminoacid
slab bazic (histidina) care la pH 7 sunt capabili să primească un proton şi să se
încarce pozitiv. Grupa ε – amino a lizinei, grupa guanil a argininei şi ciclul
imidazolic al histidinei se protonizează cu formarea următoarelor structuri:

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-

3 3 3
CH2 (CH2) CH2
3
CH2 NH +
CH2 + HN NH
C NH2
+
CH2 NH3 NH2
Lizina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)
 84

Fiecare proteină nu conţine neapărat toţi aminoacizii menţionaţi în această

clasificare, iar aminoacizii care intră în structura diferitelor proteine în mod
permanent, se găsesc în acestea în cantităţi inegale.

4.2.2. Aminoacizi rari în proteine

Pe lângă aminoacizii care se întâlnesc permanent în proteine, există şi aminoacizi

prezenţi numai în anumite proteine. Astfel, în compoziţia colagenului şi gelatinei
intră aminoacizii hidroxilizină şi hidroxiprolină, în compoziţia tireoglobulinei intră
aminoacidul tiroxina care are proprietăţi hormonale, iar în elastină – aminoacidul
desmozină.
Structura dezmozinei îi permite să lege patru lanţuri polipeptidice într-o structură
radială. De aceea, elastina diferă de celelalte proteine fibroase prin faptul că este
capabilă să sufere o întindere în două sensuri

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-

3 3 3
(CH2) CH2 +H N (CH2) +
NH3
2 3 2
CH OH
HC (H2C) (CH2) CH
2 2
CH2 NH2 +
i
-OOC COO-
i N
Hidroxilizina
O (CH2)
4
+H N CH COO-
HO HC CH2 3

H2C CH COO- i i
NH + OH
2
Hidroxiprolina Tiroxina Dezmozina

Aminoacizii care se găsesc mai rar în proteine reprezintă de fapt derivaţi ai

aminoacizilor obişnuiţi şi sub aspect genetic se deosebesc de aceştia deoarece nu
sunt codificaţi de codoni.

4.2.3. Aminoacizi neproteici

În afara aminoacizilor care intră în compoziţia proteinelor, s-au izolat din plante,
animale şi microorganisme mai mult de 150 de aminoacizi care există fie în stare
liberă, fie în stare combinată (în peptide inferioare), dar niciodată în proteine. În
majoritatea, ei reprezintă derivaţi ai α-aminoacizilor, dar pot fi şi derivaţi β, γ şi δ-
aminoacid. Printre aceşti aminoacizi se pot menţiona:
β-Alanina, intră în compoziţia vitaminei B3 (acid pantotenic) şi a derivatului său –
coenzima A; se găseşte de asemenea în peptidele naturale carnozina şi anserina:

H2N CH2 CH2 COOH

Alanina
Acidul γ-aminobutiric se găseşte în plante, precum şi în ţesutul nervos al
mamiferelor şi păsărilor. Participă în calitate de agent chimic în transmiterea
impulsurilor nervoase.
H2N (CH2) COOH
3
Acidaminobutiric

Ornitina şi citrulina sunt intermediari importanţi ai biosintezei ureei. Citrulina este

precursorul direct al argininei.

+H N CH COO- +H N CH COO-
3 3
(CH2) (CH2)
3 3
NH2 NH
C O
NH2
Ornitina Citrulina
Acidul α,ε–diaminopimelic se găseşte în cantităţi importante în membrana celulei
bacteriene.

Sarcozina este un produs intermediar de metabolism al compuşilor cu un singur

atom de carbon; intră în compoziţia unei grupe de antimetaboliţi ai actinomicetelor.
Este un derivat metilat al glicinei:

Betaina este un produs intermediar al metabolismului lipidelor; este derivatul

trimetilat al glicinei existent în ţesuturile animalelor şi plantelor. Betaina din sfecla
de zahăr intră în aşa-numitul „azot vătămător” ce împiedică cristalizarea zaharozei
şi diminuează randamentul fabricilor de zahăr.
H3C
+
H3C N CH2 COO-
H3C
Betaina

Homoserina este un produs intermediar de metabolism care se găseşte în

ţesuturile animale şi vegetale.
 86

H2N CH COOH
CH2
I
CH2 OH
Homoserina
Aminoacizi neesenţiali şi esenţiali. În organismul majorităţii animalelor şi al
omului se sintetizează aproximativ jumătate din aminoacizii necesari pentru sinteza
proteinelor. Aceştia se numesc aminoacizi banali sau neesenţiali : glicina, alanina,
serina, cisteina, tirozina, acidul aspartic, acidul glutamic, prolina. Ceilalţi aminoacizi
(10) nu pot fi sintetizaţi de aceste organisme. Ei trebuie să pătrundă în organism
cu hrana şi de aceea se numesc aminoacizi esenţiali (indispensabili) : valina,
leucina, izoleucina, treonina, lizina, histidina, arginina, fenilalanina, triptofanul,
metionina. Tipul aminoacizilor esenţiali este oarecum diferit pentru diverse
organisme animale.

4.2.4. Proprietăţile generale ale aminoacizilor

Proprietăţile fizice
Aminoacizii sunt substanţe incolore în majoritatea cazurilor, cristalizate, care se
topesc la temperaturi înalte (mai mari de 250C), descompunându-se. Sunt
solubili în apă şi insolubili în eter.
Peptidele sunt compuşi care iau naştere ca rezultat al formării legăturilor peptidice
între resturile unui număr restrâns de aminoacizi. Legătura peptidică este o
legătură puternic covalentă ce se formează în reacţia dintre doi aminoacizi cu
eliminare de apă între grupa -carboxilică şi grupa -aminică:

H2N CH COOH + H2N CH COOH

-H2O
H2N CH CONH CH COOH
R1 R2 R1 R2
aminoacid aminoacid dipeptid

PEPTIDE

Peptidul care conţine două resturi de aminoacizi se numeşte dipeptid, cel care
conţine trei resturi se numeşte tripeptid, ş.a.m.d. În general, peptidele constituite
din două până la zece resturi de aminoacizi se definesc ca oligopeptide, iar cele a
căror structură este formată din zece până la sute de resturi de aminoacizi se
definesc ca polipeptide.
Pentru stabilirea denumirii chimice a peptidelor, de regulă primul rest de aminoacid
este considerat cel ce are grupa aminică liberă (N-terminal), şi ultimul, cel cu grupa
carboxilică liberă (C-terminal). Dacă aminoacidul participă la legătura peptidică prin
grupa sa carboxilică, atunci el este privit ca un radical acil şi în consecinţă primeşte
terminaţia „il”. Aminoacidul final care conţine grupa carboxilică liberă nu îşi
schimbă denumirea. Ca urmare, pentru denumirea unei peptide se indică succesiv
denumirea fiecărui aminoacid component cu adăugarea sufixului „il”, cu excepţia
aminoacidului C-terminal.
De exemplu, dacă un dipeptid este format din glicină şi alanină, atunci el poate fi,
fie glicilalanină:
H2N CH2 CONH CH COOH H2N CH CONH CH2 COOH
CH3 CH3
fie alanilglicină:
Aceste două dipeptide se deosebesc între ele prin proprietăţile lor fizice şi chimice.
Deci, dacă la cuplarea aminoacizilor între ei variază ordinea în care se succed
pentru eliminarea moleculelor de apă, se obţin peptide diferite. De exemplu, trei
aminoacizi A, B, C pot forma următoarele şase tripeptide: A-B-C, A-C-B, B-A-C,
B-C-A, C-A-B, C-B-A. Din patru aminoacizi diferiţi se pot obţine 24 de tetrapeptide
diferite, din cinci – 120 de pentapeptide.
În felul acesta este clar că aminoacizii se pot lega unul cu altul prin legături
peptidice, conducând la un număr foarte mare de izomeri.
Peptidele prezente în organism pot proveni fie prin biosinteză din aminoacizi şi se
găsesc ca atare în mod normal – cum este cazul unor peptide cu funcţii biologice,
fie apar ca produşi intermediari în procesele biochimice de degradare sau de
biosinteză a proteinelor.
Majoritatea peptidelor sunt substanţe incolore, cristaline, destul de uşor solubile în
apă, oligopeptidele formând soluţii adevărate iar polipeptidele, dispersii coloidale.
Tendinţa de cristalizare şi solubilitatea în apă scad cu creşterea greutăţii
moleculare. În alcool absolut şi în alţi solvenţi organici, peptidele sunt insolubile.
Grupele –NH2 şi –COOH terminale precum şi radicalii R capabili de a se ioniza,
determină proprietăţile acido-bazice ale peptidelor.
Peptidele constituite din cel puţin trei aminoacizi reacţionează, ca şi proteinele, cu
săruri de cupru în mediu alcalin, producând o coloraţie albastră-violetă. Această
reacţie este denumită reacţia biuretului şi este utilizată pentru identificarea şi
dozarea peptidelor şi proteinelor.
Prin hidroliză acidă sau enzimatică, peptidele sunt scindate în aminoacizii
componenţi.

4.3.2. Peptide naturale

Multe dintre peptidele care se întâlnesc în stare liberă în plante, ţesuturile animale
şi la microorganisme au o mare importanţă în calitate de produşi intermediari de
metabolism şi compuşi foarte activi fiziologic.
 88

Carnozina şi anserina sunt două peptide cu structură asemănătoare, prima este o

componentă specifică muşchilor mamiferelor, a doua, a muşchiului pectoral al
păsărilor.
Atât carnozina cât şi anserina iau naştere prin unirea histidinei cu -alanina,
diferenţa constând din faptul că anserina conţine o grupă metil în ciclul imidazolic:

Glutationul este o tripeptidă formată din resturi de glicină, cisteină şi acid

glutamic. Deoarece acidul glutamic şi cisteina participă în legăturile peptidice cu
grupele lor carboxilice, denumirea chimică este -glutamilcisteinilglicina.
Glutationul este prezent în toate celulele animale. Un conţinut deosebit de ridicat
de glutation au germenii cerealelor şi drojdiile. Prin germinarea cerealelor,
conţinutul de glutation se măreşte.
Datorită structurii sale şi mecanismului de acţiune descris, glutationul participă la
procesele de oxido-reducere ale organismului şi de neutralizare a radicalilor liberi.
Prezintă interes biochimic şi rolul pe care îl are glutationul în metabolizarea şi
eliminarea xenobioticelor printr-un mecanism de conjugare.
De asemenea, glutationul este un activator al unor enzime –SH-dependente şi
acţionează ca un antioxidant, intervenind în protejarea unor substanţe împotriva
oxidării (acid ascorbic, hemoglobină, Fe2+).
Carnozina, anserina şi glutationul intră în compoziţia substanţelor extractive
azotate ale cărnii, contribuind la formarea gustului său specific.

4.4. Proteine
4.4.1. Caracterizare generală
Proteinele sunt compuşi macromoleculari a căror moleculă este constituită din
resturi de -aminoacizi. Prin hidroliza proteinelor, de exemplu prin încălzirea lor cu
acizi sau baze concentrate sau prin acţiunea asupra lor a enzimelor proteolitice,
se obţine un amestec de -aminoacizi. Aceste elemente structurale - „cărămizi de
construcţie” - conţin cel puţin o grupă carboxil şi o grupă  - amino, dar diferă între
ele prin natura radicalilor R. În mod obişnuit, la hidroliza proteinelor se formează
20 de aminoacizi diferiţi care se deosebesc între ei prin mărimea acestor radicali.
Pot fi radicali mai mici (ca –H la glicină sau –CH3 la alanină), sau mai mari
(triptofan, leucină). Există atât radicali nepolari (la valină, leucină, fenilalanină etc.),
cât şi polari neîncărcaţi (la tirozină, cisteină, serină) şi radicali polari încărcaţi (la
lizină, arginină, acid glutamic etc.). Toate grupele funcţionale ale proteinelor se
găsesc în lanţurile laterale (radicali), cu excepţia unei grupei aminice terminale şi
respectiv, a unei grupe carboxilice terminale la capetele libere ale lanţului
polipeptidic.
În funcţie de compoziţia lor, proteinele se împart în două clase principale: proteine
simple şi proteine conjugate. Proteinele simple sunt cele care la hidroliză dau
numai aminoacizi; proteinele conjugate sunt cele care la hidroliză dau, pe lângă
aminoacizi şi alţi compuşi organici sau anorganici care alcătuiesc aşa numita
„grupare prostetică”.
4.4.2. Structura proteinelor

Legăturile covalente şi necovalente din moleculele proteinelor determină

configuraţia lanţului polipeptidic şi a întregii molecule proteice sau, cum se mai
numeşte, conformaţia proteinelor, sau organizarea structurală a proteinelor.
Conformaţia proteinelor determină proprietăţile lor fizico-chimice, chimice sau
biologice.
În funcţie de conformaţia moleculelor proteice, se disting proteine globulare şi
fibrilare. Proteinele fibrilare ale căror molecule sunt constituite din lanţuri
polipeptidice paralele, relativ întinse, formează structurile filiforme sau în foaie
pliată. Aceste proteine, în general nu sunt solubile în apă şi îndeplinesc în
organism rol de elemente structurale (cheratina - proteina din păr etc.). Moleculele
proteinelor globulare sunt constituite din lanţuri polipeptidice răsucite compact şi
au o formă aproape sferică. Proteinele globulare sunt solubile în apă şi soluţii
diluate de săruri şi îndeplinesc în organism funcţii dinamice (hemoglobina
sângelui, pepsina – enzima din sucul gastric). Între proteinele globulare şi fibrilare
există diferite forme de trecere: unele sunt fibrilare, dar se comportă ca cele
globulare.

4.4.4. Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor

Masa moleculară
Proteinele reprezintă în sine nişte compuşi macromoleculari. Masa moleculară
relativă a lor variază de la câteva mii până la mai multe milioane. Limita inferioară a
masei moleculare a proteinelor, în mod convenţional, a fost luată 6.000; compuşii
cu structură asemănătoare dar cu masă moleculară mai mică fac parte din
polipeptide. Masele moleculare ale diferitelor proteine variază în limite foarte largi:

Masă moleculară (daltoni)

insulina (viţel) 5.733
ribonucleaza (pancreas) 12.700
lactoalbumina (lapte) 17.400
mioglobina (muşchi) 16.900
hemoglobina (umană) 64.500
pepsina (umană) 35.500
hordeina (orz) 27.500
ovoalbumina (ou) 40.000
hexokinaza (drojdii) 96.000
glutamatdehidrogenaza 1.000.000
 90

sintetaza acizilor graşi 2.300.000

virusul mozaicului tutunului 40.000.000
4.4.5.Proprietaţile imunologice ale proteinelor

Proteinele prezintă proprietăţi biochimice specifice care se manifestă prin funcţiile

diferite pe care le pot exercita: enzimatice, hormonale, respiratorii, imunologice etc.
Diversitatea funcţională a proteinelor este o reflectare a unei proprietăţi generale a
lor şi anume specificitatea.
Una din manifestările specificităţii proteinelor este reprezentată prin proprietăţile lor
imunologice, la baza cărora stă reacţia antigen–anticorp, prin care organismul se
apără de agresiunea unor factori externi: microorganisme, toxine. Proteinele
străine pătrunse în organism determină formarea unor anticorpi foarte specifici,
care reacţionează numai cu proteina respectivă, o precipită, favorizând eliminarea
ei. Se numeşte antigen proteina care declanşează producerea de anticorpi, însă
ca antigeni se comportă pe lângă proteinele ca atare şi asociaţii complexe între
glucide, lipide, polipeptide, bacteriile, virusurile.
Conceptul de antigen prezintă o dublă semnificaţie: pe de o parte, desemnează o
substanţă străină organismului care reacţionează cu anticorpii corespunzători, iar
pe de altă parte reprezintă o substanţă imunogenă care provoacă reacţia imunitară
prin formare de anticorpi.
Deci, anticorpii sau imunoglobulinele sunt substanţe de natură proteică cu rol de
apărare, a căror biosinteză este declanşată de către antigen şi care posedă
capacitatea specifică de a reacţiona cu antigenul care a provocat formarea lor.
Sinteza anticorpilor este determinată de un stimul antigenic şi constituie răspunsul
imun în cadrul reacţiei de apărare a organismului împotriva unor agenţi nocivi care
acţionează ca antigeni.
4.4.6. Extragerea şi purificarea proteinelor

Extragerea proteinelor dintr-un material biologic oarecare (ţesut, seminţe etc)

constă în extracţia lor cu un anumit solvent după o prealabilă mărunţire a acestui
material. În calitate de solvent se utilizează apă, soluţii de săruri, amestec apă –
alcool, soluţii diluate de acizi sau baze. Soluţiile de proteine obţinute sunt apoi
purificate şi fracţionate prin metode speciale.:
Precipitarea cu săruri. Cea mai comodă este precipitarea cu sulfat de amoniu,
însă frecvent se utilizează şi sulfatul de sodiu.
Precipitarea izoelectrică. Deoarece solubilitatea majorităţii proteinelor în
apropierea punctului lor izoelectric este aproape minimă, se poate ajusta astfel
valoarea pH-ului încât proteina ce interesează să precipite, iar restul proteinelor
încărcate cu sarcină să rămână în soluţie. Prin această metodă se obţin
concentratele şi izolatele proteice din diferite materii prime.
 Precipitarea cu solvenţi organici (acetonă, metanol,etanol etc.). În acest caz
trebuie să se lucreze la temperaturi foarte joase pentru a proteja proteinele de
denaturare.
Cromatografia de schimb ionic. Proteinele se fracţionează pe coloane cu
schimbători de ioni (de regulă DEAE – celuloză). Capacitatea de separare a
acestor coloane este deosebit de mare.
Cromatografia de adsorbţie constă în adsorbţia selectivă a proteinelor de către
unele materiale (gel de fosfat de calciu, celit, amidon, hidrozil – apatită) atât pe
coloane cât şi pe plăci, cu o ulterioară eluţie (extracţie) selectivă.
Electroforeza. Se foloseşte, de obicei, electroforeza amestecurilor de proteine
cu utilizarea unui purtător sub formă de blocuri de amidon etc. Foarte eficientă este
disc-electroforeza în gel de poliacrilamidă prin care amestecul de proteine este
supus concomitent acţiunii câmpului electric şi gradientului de pH.
Gel-filtrarea este o metodă larg răspândită în ultimul timp în biochimie şi se
bazează pe principiul sitelor moleculare. Purificarea proteinelor constă în trecerea
lor prin coloane umplute cu granule de polimeri glucidici hidrataţi, îndeosebi
sefadex (derivat al dextranului) sau de poliacrilamidă (biogel) cu pori de diferite
dimensiuni. La această trecere, compuşii cu masă moleculară mică, pătrunzând
prin porii granulelor, vor trece prin coloană mai încet, iar cei macromoleculari
(proteinele), netrecând prin pori în granule, vor ieşi mai repede din coloană.
Proteinele ies din coloană cu o viteză invers proporţională cu masa lor moleculară.
Cristalizarea. Cristalizarea repetată măreşte considerabil puritatea proteinei.
Pentru aprecierea gradului de puritate (omogenitate) a proteinei izolate, una din
cele mai sigure metode este forma curbelor de solubilitate. Pentru proteina pură,
dependenţa cantităţii de proteină introdusă este strâns liniară până la punctul de
saturaţie; după acest punct, panta curbei este nulă.

4.4.7.Clasificarea proteinelor

Toate proteinele se împart în două grupe mari: proteine simple ( proteine) în

compoziţia cărora intră numai resturi de aminoacizi şi proteine conjugate
(proteide), care reprezintă o combinaţie dintre o proteină simplă cu un compus
oarecare de natură neproteică denumit grup prostetic (glucide, acizi nucleici, lipide
etc.). Proteinele simple şi cele conjugate se subîmpart în o serie de subgrupe în
funcţie de solubilitatea şi caracterul slab acid, neutru sau alcalin determinat de
reprezentarea cantitativă diferită a aminoacizilor constituenţi, precum li în funcţie
de natura grupului prostetic ce-l conţin.

Proteine simple
Pe baza comportării în prezenţa diferiţilor solvenţi şi a compoziţiei în aminoacizi,
proteinele simple se subîmpart în următoarele grupe: protamine, histone, albumine,
globuline, prolamine, gluteline, proteinoide.
 92

Protamine - sunt proteine cu masă moleculară mică care nu depăşesc 10.000 şi

au un puternic caracter alcalin deoarece până la 80% din aminoacizii ce intră în
structura lor sunt aminoacizi bazici (lizină, histidină, arginină). Protaminele nu
conţin sulf. Se găsesc în cantităţi mari în nucleul celular şi lapţii peştilor.
Reprezentantul tipic al protaminelor este clupeina din lapţii scrumbiilor.

Histone- reprezintă o grupă intermediară între protamine şi proteinele adevărate.

Sunt, de asemenea, proteine alcaline, însă alcalinitatea lor este mai slabă de cât a
protaminelor, deoarece conţin mai puţini aminoacizi bazici (aproape 20 – 30% din
total). Sunt solubile în apă.
Histonele se găsesc ca proteine libere în leucocite şi lapţii peştilor, dar mai ales
sub formă de proteine conjugate în cromozomi, având un rol important în structura
cromatinei şi în eritrocite.
Reprezentantul tipic al histonelor este globina care intră în constituţia
hemoglobinei.

Albumine- sunt proteine ce se întâlnesc în toate ţesuturile animale şi vegetale;

împreună cu globulinele reprezintă principalele proteine ale sângelui şi altor lichide
biologice. Sunt proteine globulare cu caracter slab acid sau neutru. Sunt solubile în
apă (M = 35.000–70.000), posedă o mobilitate electroforetică mai mare decât a
globulinelor, iau parte la transportul diferitelor substanţe. Din soluţiile lor apoase,
albuminele precipită uşor cu o soluţie saturată de sulfat de amoniu, iar prin
încălzire (60-70oC) coagulează. Spuma albă care apare la fierberea legumelor şi
fructelor sau care se formează la suprafaţa laptelui fiert, sunt albumine coagulate
datorită temperaturii ridicate.
Reprezentantul tipic al albuminelor este proteina din albuşul de ou denumită
ovoalbumină; în plasma sângelui se găsesc serumalbumine, în lapte –
lactoalbumina, în ţesutul muscular – mioalbumina.
O serie de albumine sunt de origine vegetală, fiind răspândite în seminţe, legume,
fructe etc. Reprezentanţii albuminelor vegetale sunt leucozina care se găseşte în
seminţele de cereale (grâu, ovăz etc.), legumelina (mazăre, soia, linte etc.) sau
ricina ( seminţele de ricin).

Globuline- sunt proteine insolubile în apă, dar solubile în soluţii saline diluate.
Pentru extracţia lor din diferite materii biologice se utilizează frecvent, în calitate de
solvent, o soluţie caldă 10% de clorură de sodiu. Pentru separarea globulinelor din
soluţia lor salină, aceasta se diluează cu cantităţi mari de apă sau se dializează
folosind o membrană semipermeabilă.
Globulinele (M = 150.000), în comparaţie cu albuminele, precipită la concentraţii
mai mici (50%) de sulfat de amoniu şi în felul acesta se pot separa de albuminele
cu care, de regulă, coexistă.
Globulinele sunt cele mai răspândite proteine din organismul animal. Astfel, în
plasma sanguină se găsesc serumglobuline, în lapte – lactoglobulina, în ou –
ovoglobulina, în muşchi – proteina contractilă care se numeşte miozină şi
reprezintă suportul biochimic al contracţiei musculare.
În stările infecţioase se înregistrează o creştere a cantităţii de globuline din sânge
ca urmare a formării compuşilor de apărare (răspunsul imun) – anticorpi – în
compoziţia cărora intră (imunoglobuline - Ig).
Totodată, globulinele reprezintă cea mai mare parte a proteinelor multor seminţe şi
în special a celor de leguminoase şi oleaginoase. Astfel, în seminţele de mazăre se
găseşte o cantitate importantă de globulină care se numeşte legumină, în
seminţele de fasole – faseolină, în cele de cânepă – edestină, de soia –
glicinină.

Prolamine- sunt proteine de natură vegetală caracteristice exclusiv pentru

cereale. Nu sunt solubile în apă, nici în soluţii saline, însă, spre deosebire de
celelalte proteine, se solubilizează în alcool etilic 70%. Denumirea de „prolamine”
se explică prin faptul că la hidroliza lor se formează o cantitate mai mare de prolină
şi azot amoniacal, precum şi mult acid glutamic. Prolaminele nu conţin lizină sau o
conţin în cantităţi extrem de mici. Se cunosc următoarele prolamine: gliadina – în
seminţele de grâu şi de secară; hordeina – în seminţele de orz, zeina – în
seminţele de porumb; avenina – în ovăz.

Gluteline -se găsesc în seminţele cerealelor şi în părţile verzi ale plantelor. Sunt
solubile numai în soluţii diluate de alcalii (0,2%) din care precipită prin acidulare
slabă. Cele mai studiate gluteline sunt: glutenina din boabele de grâu şi orizenina
din orez.
Amestecul format din glutenină (25-40%) şi gliadină (40–50%) care se izolează din
făina de grâu poartă denumirea de gluten. Proteinele din gluten, prin punţile lor –
S-S-, conferă făinii de grâu proprietatea de a da cu apa un aluat elastic care reţine
într-un mod caracteristic dioxidul de carbon format în timpul fermentării, dând pâinii
o structură poroasă şi un volum corespunzător.

Proteinoide (scleroproteine)- sunt proteine de tip fibrilar care exercită în

organismul animal un rol de susţinere, protecţie şi rezistenţă mecanică. În general,
ele intră în constituţia ţesuturilor conjunctive, de susţinere şi epidermice.
Proprietăţile mecanice caracteristice ale scleroproteinelor se datorează formei
fibrilare alungite a moleculelor lor, precum şi faptului că în organism se află în stare
solidă. Particularitatea deosebită a acestor proteine o constituie totala lor
insolubilitate în apă, în soluţii saline, acizi şi baze diluate şi nedigestibilitatea lor
sub acţiunea enzimelor din tractul digestiv. Conţin o cantitate mare de glicocol şi
de cisteină. De fapt, conţinutul ridicat de sulf este o caracteristică a proteinoidelor.
Dintre diferiţii reprezentanţi ai acestor grupe de proteine trebuie menţionat
colagenul, keratinele, elastinele.
 94

Colagenul este componentul principal al proteinelor din ţesutul conjunctiv,

ligamente, tendoane, cartilagii, piele; reprezintă aproximativ 95% din materia
organică a oaselor şi cartilagiilor. Are un conţinut ridicat de glicocol, prolină şi
hidroxiprolină.
Prin fierberea cu apă, moleculele fibrilare de colagen suferă modificări structurale
profunde, cu desfacerea legăturilor intercatenare şi transformarea în gelatină care
este o proteină solubilă şi hidrolizabilă de către enzimele proteolitice; prin răcire,
gelatinele astfel obţinute se transformă în gel.
Keratine- sunt proteine constituente ale epidermei, părului, penelor şi formaţiunilor
cornoase (unghii, copite, coarne). Îndeplinesc un rol de protecţie şi se disting printr-
o proporţie ridicată de sulf; conţinutul ridicat de cisteină şi respectiv multiplele
legături –S-S- intra şi intercatenare le conferă insolubilitate, rezistenţă mecanică şi
elasticitate.
Elastine –sunt proteine care participă la structura fibrelor elastice din artere şi
tendoane, manifestând proprietăţi elastice şi termoelastice. Elastinele prezintă
analogii cu colagenul, se deosebesc însă de acesta prin incapacitatea de a fi
convertite în gelatine şi printr-o proporţie mai mică de prolină şi hidroxiprolină.

Proteine conjugate (proteide)

Proteinele sunt apte de a lega o varietate de compuşi chimici cu masă moleculară
foarte diferită, formând ansambluri moleculare eterogene ca structură. Proteinele
conjugate reflectă un asemenea principiu de organizare structurală şi reprezintă
asocierea unei componente proteice şi a unei componente neproteice, de natură
chimică diversă, prin legături covalente şi necovalente.
Proteinele conjugate, la rândul lor, se subîmpart în funcţie de natura componentei
prostetice în: cromoproteide, glicoproteide sau mucoproteide, fosfoproteide,
lipoproteide, metalproteide, nucleoproteide.
 Cromoproteide (chroma = culoare). Sunt compuşi constituiţi dintr-o proteină
simplă şi un pigment ce poate aparţine unor clase diferite de substanţe organice.
Particularitatea deosebit de importantă a cromoproteidelor o reprezintă activitatea
lor biologică foarte mare. Ele joacă un rol esenţial în procesele vitale, deoarece în
general sunt biocatalizatori care intensifică în organism unele procese biochimice
importante, cum sunt fotosinteza şi reacţiile de oxido-reducere.
În calitate de grupare prostetică, în moleculele cromoproteidelor pot fi derivaţi ai
porfirinei, izoaloxazinei şi carotenului.

Porfirina
Izoaloxazina reprezintă compusul de bază pentru sinteza grupărilor flavinice care
formează împreună cu proteinele specifice o serie de flavinproteide, enzime ce
participă la reacţiile de oxido-reducere din organism.
Derivaţii carotenului dau cromoproteidele purpurei vizuale (rodopsina din retină).
Derivaţii porfirinei cu magneziul formează clorofila, al cărui complex cu proteinele
– cloroplastina - asigură activitatea fotosintetică a plantelor. În organele verzi ale
plantelor, clorofila este localizată sub formă de cloroplastină în formaţiunile din
citosol numite cloroplaste.
Clorofila din plantele superioare şi din algele verzi reprezintă un amestec format
din două clorofile, a şi b al căror raport, în majoritatea plantelor, este 3:1.
Clorofila a este un complex cu Mg al unei porfirine. În ciclul IV al acesteia există
substituit un rest de acid propionic esterificat cu un alcool superior nesaturat numit
fitol. Fitolul este un derivat al izoprenului, iar prezenţa sa în structura clorofilei îi
conferă acesteia proprietăţi lipofile manifestate prin solubilitatea ei în grăsimi şi
solvenţi ai acestora
Clorofila b are o structură foarte asemănătoare cu cea a clorofilei a, deosebindu-se
de aceasta numai prin prezenţa unei grupe formil O=C-H în ciclul pirolic II, în locul
grupei metil.
O enzimă care se găseşte în frunzele verzi alături de clorofilă, clorofilaza,
descompune legătura esterică dintre grupa carboxilică a moleculei de clorofilă şi
restul de fitol, pe care-l înlocuieşte cu un rest de alcool etilic. Compusul rezultat se
numeşte etilclorofilidă. Prin încălzire, clorofila pierde magneziul din molecula sa
trecând în feofitină, un compus de culoare cenuşie, caracteristică pentru ţesuturile
verzi (legume, fructe) tratate termic.
Derivatul porfirinei cu fierul reprezintă pigmentul hem care este compusul de bază
în complexul cu proteinele pentru formarea hemoglobinei, mioglobinei şi a o
serie de enzime din clasa oxido-reductazelor (citocromi, catalaze, peroxidaze).
Fiecare hem conţine patru cicluri pirolice legate între ele prin punţi metinice.
Prezenţa a patru grupe metil şi a două grupe vinil, precum şi a două resturi de acid
propionic, transformă porfirina în protoporfirină. Introducerea unui atom de fier
bivalent conferă compusului aspectul final al hemului.
Cel mai studiat reprezentant al cromoproteidelor este hemoglobina din sângele
animalelor vertebrate şi al omului şi care este concentrată în eritrocite. Este
alcătuită dintr-o componentă proteică denumită globină şi una prostetică, colorată,
care este hemul.
Globinele hemoglobinelor din sângele diferitelor animale se deosebesc sub
aspectul compoziţiei şi distribuţiei aminoacizilor. Prin conţinutul lor în aminoacizi
diamino-monocarboxilici aparţin histonelor. Sunt alcătuite din patru lanţuri
polipeptidice (două α şi două β). În lanţul α se găsesc 141 de aminoacizi, în β –
146 de aminoacizi.Molecula de hemoglobină conţine patru molecule de hem care
la rândul lor au câte un atom de Fe bivalent.
Unirea hemului cu globina se realizează prin legătură coordinativă între fierul
hemului şi histidina globinei.
 96

Cea mai interesantă particularitate biologică a hemului constă în capacitatea de a

se combina cu gazele (oxigen, oxid de carbon, oxizi ai azotului etc).
Prin legarea oxigenului de hemoglobină (Hb) se formează oxihemoglobina (HbO 2).
Legarea O2 se face printr-o legătură coordinativă, fără modificarea stării de valenţă
a Fe, care rămâne bivalent. În felul acesta, hemoglobina transportă oxigenul
molecular de la plămâni la ţesuturi. Oxihemoglobina este atât de nestabilă încât
prin micşorarea presiunii parţiale a O 2 - la nivelul vaselor capilare din ţesuturi - se
disociază eliberând O2 necesar oxigenării ţesuturilor şi deci reacţiilor biochimice
ce se petrec cu participarea oxigenului.

La fierul hemoglobinei se leagă uşor oxidul de carbon cu formarea

carboxihemoglobinei (HbCO). Prin inspirarea unui aer ce conţine CO, acesta
formează cu hemoglobina un compus mult mai stabil decât oxihemoglobina şi ca
urmare scoate O2 din HbO2, determinând o dereglare a aportului de oxigen de la
plămâni la ţesuturi. În felul acesta, HbCO este un compus toxic, care blochează
funcţia respiratorie a Hb, producând intoxicaţii şi asfixie.
Prin fixarea CO2 la grupa aminică liberă a globinei se formează carbhemoglobina,
un produs disociabil ce rezultă în ţesuturi – unde presiunea parţială a CO 2 este
mare şi de unde este transportat CO2 la plămâni pentru a fi expirat.

R-NH2 + CO2 ↔ R-NH-COO- + H+

(hemoglobina) (carbhemoglobina)

Un derivat important al hemoglobinei este methemoglobina (MetHb), în molecula

căreia atomul de fier este trivalent. Methemoglobina se formează din HbO 2 sub
acţiunea unor oxidanţi (oxizi ai azotului, albastru de metilen etc.); fierul trece în
stare trivalentă prin legarea unei grupe –OH şi pierde astfel capacitatea de a mai
lega O2.
N N În cantităţi mari, MetHb poate apărea în sânge datorită
unor cauze diverse: inhalarea prelungită a unor oxizi ai
3+ azotului, intoxicaţii cu pesticide, cu compuşi chimici
globina Fe OH
oxidanţi etc.. Formarea methemoglobinei, inerte din punct
de vedere biologic, micşorează cantitatea de HbO 2,
N N dereglează aportul O2 la ţesuturi şi conduce la instalarea
Methemoglobina (MetHb) unei grave stări patologice.

Mioglobina (Mb) este o cromoproteidă din muşchi, asemănătoare cu

hemoglobina sub aspectul compoziţiei elementare; formează aceiaşi derivaţi ca şi
hemoglobina (oximioglobina, carboximioglobina, metmioglobina). Deosebirea este
la componenta proteică, constituită numai dintr-o singură catenă polipeptidică şi
prin urmare conţine numai o singură moleculă de hem. Mioglobina reprezintă un
pigment respirator care asigură, în muşchi, o rezervă de oxigen pentru un scurt
timp. Afinitatea pentru oxigen a mioglobinei este mult mai mare decât a
hemoglobinei. Este denumită şi pigmentul respirator al muşchilor. Colorează în
roşu muşchii striaţi.
Cromoproteide cu hem sunt şi citocromii care sunt sisteme enzimatice ce participă
la reacţiile biologice de oxidoreducere prin transfer de electroni datorită Fe din hem
care are capacitatea de a se oxida şi reduce reversibil.
În ţesuturile animale şi la unele bacterii se găseşte enzima catalaza (M = 22.500)
care are în compoziţia sa patru molecule de hem. În organismele vegetale este
foarte larg răspândită o altă enzimă ce conţine o moleculă de hem: peroxidaza (M
= 44.000). Această enzimă se întâlneşte şi în ţesuturile animale.
 Glicoproteide - sunt proteine conjugate a căror grupă prostetică o constituie
zaharurile şi derivaţii lor, ce se leagă covalent cu resturile de asparagină, treonină,
serină sau oxiprolină ale moleculei de proteină. Glicoproteidele se găsesc în
organismele animale, în plante şi microorganisme.
În majoritatea cazurilor, gruparea prostetică este reprezentată de una sau mai
multe catene glucidice care prin hidroliză dau manoză, galactoză, hexozamine
(glucozamină şi galactozamină), acizi glucuronic, acetic şi sulfuric.
Cei mai răspândiţi compuşi macromoleculari care intră în structura glicoproteidelor
sunt acidul hialuronic, acidul condroitinic, polizaharidele bacteriene şi heparina. În
stare liberă, aceste substanţe poartă denumirea de mucopolizaharide sau
glicozaminoglicani şi de aceea glicoproteidele au căpătat denumirea de
mucoproteide.
Glicoproteidele au o largă răspândire în organismul animal, fiind distribuite în
diverse ţesuturi, în plasmă, în secreţia mucoaselor, în salivă. Se găsesc, de
asemenea, asociate cu unele enzime şi hormoni.
O glicoproteidă importantă a plasmei este fibrinogenul, alcătuit din şase lanţuri
peptidice, grupate câte două şi ale cărui componente glucidice sunt reprezentate
de galactoză, manoză, aminozaharuri şi acid sialic. Fibrinogenul se mai numeşte
factorul I de coagulare, fiind implicat în sistarea fenomenului de sângerare ca
urmare a transformării sale într-o proteină insolubilă numită fibrină.
Mucinele protejează mucoasele tractului gastro-intestinal de acţiunea nocivă a
unor compuşi chimici sau agenţi mecanici; mucoidele intră în constituţia
cartilagiilor, oaselor (osteomucoidele), a tendoanelor şi ligamentelor.
În albuşul oului se găsesc ovomucoidul şi avidina. Avidina din albuşul crud are o
deosebită reactivitate şi leagă uşor o vitamină, numită biotina, sub forma unui
complex inactiv din care organismul nu poate utiliza vitamina.
Glicoproteide se găsesc şi în plante. Astfel, în fasolea uscată se găseşte o proteină
de rezervă – vicilina, care conţine manoză şi N-acetilglucozamină legate printr-o
legătură glicozidică cu un rest de asparagină.
În seminţe şi alte organe vegetale se găsesc proteide care produc aglutinarea
eritrocitelor. Aceste proteine se numesc fitohemaglutinine sau lectine şi reprezintă
nişte glicoproteide cu masă moleculară de aproximativ 120.000. Cantităţi mari de
lectine se găsesc în leguminoase (soia, fasole, mazăre) şi în seminţele de ricin.
 98

Sunt toxice când sunt injectate animalelor şi devin inhibitori ai creşterii când sunt
introduse în hrană.

 Fosfoproteide - sunt proteine conjugate care la hidroliză, pe lângă aminoacizi,

formează şi acid fosforic. În molecula de fosfoproteidă, resturile de acid fosforic se
leagă prin legături esterice cu grupele hidroxilice ale oxiaminoacizilor care intră în
structura lanţului polipeptidic al proteinei:

Mai frecvent, resturile de acid fosforic sunt legate în fosfoproteide cu resturi de

serină. De aceea, după hidroliza fosfoproteidelor se formează, de regulă, o
cantitate considerabil mai mare de acid serinfosforic decât de acid treoninfosforic.
Din punct de vedere biologic, fosfoproteidele reprezintă un material nutritiv
deosebit de valoros pentru organismul în creştere. Pe lângă aminoacizii necesari
dezvoltării organismelor tinere, fosfoproteidele furnizează de asemenea, şi acid
fosforic necesar pentru dezvoltarea scheletului.
Cazeina este reprezentantul tipic al acestor proteine conjugate. Este componenta
majoră (80% din totalul proteinelor) a proteinelor laptelui, are o masă moleculară în
limitele 75.000–100.000 şi există sub câteva forme care se deosebesc între ele
prin conţinutul în fosfor şi compoziţia în aminoacizi. Fracţiunile cazeinei se numesc
generic α, β, k şi δ – cazeine. Cazeinele nu coagulează prin fierberea laptelui şi
exercită totodată un rol de coloid protector asupra albuminelor din lapte pe care le
menţin în soluţie. Cazeinele sunt însă coagulate şi parţial hidrolizate de unele
enzime proteolitice precum chimozina – existentă în stomacul animalelor tinere – şi
pepsina. În procesul de coagulare care necesită şi prezenţa ionilor Ca 2+ se
formează paracazeinatul de calciu ce rezultă prin clivarea enzimatică a cazeinei.
Paracazeinatul de calciu este insolubil,ramâne un timp în stomac şi este digerat
ulterior sub acţiunea enzimelor proteolitice până la stadiul de aminoacizi.
Coagularea laptelui în stomac este un proces biochimic de mare importanţă
întrucât permite utilizarea eficientă de către organism a proteinelor conţinute în
lapte. În absenţa coagulării, tranzitul laptelui sub formă lichidă ar fi prea rapid şi
proteinele nu ar putea fi utilizate prin descompunerea lor la aminoacizii necesari
organismului.
Paracazeinatul de calciu este şi componenta principală a brânzeturilor. Cazeinele
sunt insolubile în mediu acid, fapt care explică precipitarea lor şi separarea zerului
din laptele fermentat lactic sau acidulat.
Ovoviteline - sunt fosfoproteide din gălbenuşul de ou şi sunt, de regulă, asociate
cu lecitinele Rolul fiziologic al ovovitelinelor este de a furniza fosforul şi aminoacizii
necesari dezvoltării embrionului şi animalelor tinere.
Fosfoviteline - se găsesc tot în gălbenuşul de ou, se caracterizează printr-un
conţinut mai ridicat de fosfor decât ovovitelinele şi printr-o proporţie mai mare a
serinei.
Pepsina – enzima proteolitică existentă în sucul gastric ce conţine un rest de acid
fosforic la o moleculă de proteină. Şi în acest caz, grupa fosfat este legată de
radicalul de serină ce se găseşte în lanţul peptidic lângă acidul glutamic.
Fosfoproteide mai sunt, de asemenea, enzimele fosfoglucomutaza şi fosforilaza.

 Lipoproteide - sunt proteine conjugate în care componenta prostetică este de

natură lipidică şi anume: colesterol, fosfolipide, acilgliceroli. Spre deosebire de
lipide, lipoproteidele sunt solubile în apă şi insolubile în solvenţi organici.
Stabilitatea legăturii dintre proteine şi lipide în lipoproteide este diferită. În funcţie
de existenţa în molecula lipidei a unor grupe ionizabile (ca în lipidele polare –
fosfatide) sau nu (ca în triacilgliceroli), între componenta proteică şi lipidică iau
naştere diferite tipuri de legături. În primul caz, între cele două componente se
formează legături necovalente labile. În al doilea caz, proteina înveleşte prin
interacţiuni hidrofobe partea lipidică ce devine astfel centrul unui miceliu.
Lipoproteidele au o largă distribuţie, fiind componente structurale ale celulelor,
biomembranelor, mitocondriilor, reticulului endoplasmatic, nucleului, tecilor de
mielină ale neuronilor etc.. Se găsesc în ţesutul nervos, plasma sângelui, lapte,
gălbenuş de ou.
Cele mai studiate sunt lipoproteidele circulante prezente în plasma sanguină şi
limfă. Aceste proteine conjugate conţin, de regulă, atât lipide polare cât şi neutre,
precum şi colesterol sau esterii acestuia. Ele intervin în transportul lipidelor din
intestinul subţire, prin sânge în ficat şi mai departe în ţesutul adipos. Lipoproteidele
plasmei se clasifică în patru grupe, în funcţie de densitatea lor:
- chilomicroni, formaţi în proporţie de 99% din lipide şi 1% proteine;
- lipoproteide cu densitate foarte mică (very low density lipoproteins – VLDL) care
reprezintă compuşi stabili ce conţin o cantitate mare (80%) de triacilgliceroli,
fosfolipide (7%), colesterol (8%) şi proteine puţine (2%);
- lipoproteide cu densitatea mică (LDL) sau β – lipoproteide care conţin drept
component proncipal colesterol (43%) alături de fosfolipide (22%) şi triacilgliceroli
(10%);
- lipoproteide cu densitatea mare (HDL) sau α – lipoproteide, ce conţin aproximativ
45-50% proteine, iar componentul lipidic este reprezentat de o cantitate mare de
fosfolipide (30%) şi mai mică de colesterol (18%).
Datorită conţinutului ridicat în colesterol, β – lipoproteidele (LDL) sunt compuşi
implicaţi în patogeneza aterosclerozei. Efecte negative au şi VLDL datorită
proporţiei lor mari de trigliceride. Dimpotrivă, α – lipoproteidele (HDL), bogate în
fosfolipide, au un rol de protecţie prevenind dezvoltarea acestei maladii. Aceste
implicaţii ale lipoproteidelor cu diferite densităţi în apariţia şi dezvoltarea afecţiunilor
cardiovasculare sunt legate de rolul deosebit al acestor compuşi în structura
membranelor celulare.

 Nucleoproteide - reprezintă o grupă de proteine conjugate deosebit de

importantă. Ele intră în compoziţia fiecărei celule deoarece constituie componentul
indispensabil al nucleului şi citoplasmei. Unele nucleoproteide există în natură sub
 100

formă de particule deosebite care posedă activitate patogenă şi poartă denumirea

de virusuri.
Nucleoproteidele joacă un mare rol biologic. Ele constituie nu numai elemente
structurale ale celulei, nucleului şi citoplasmei sale, dar îndeplinesc şi cele mai
importante funcţii specifice în organismul viu. Diviziunea celulelor, biosinteza
proteinelor, transmiterea caracterelor ereditare şi diversele funcţii coenzimatice
sunt strâns legate de nucleoproteide şi elementele lor constituente – acizii nucleici
şi nucleotidele.
Nucleoproteidele au o masă moleculară mare, de la câteva mii până la zeci şi sute
de milioane. Soluţiile lor posedă o viscozitate ridicată; forma moleculelor lor variază
foarte mult, de la globulare la fibrilare.
Prin hidroliza incompletă a unei nucleoproteide, de exemplu sub acţiunea unei
enzime sau prin dializă şi agitare cu cloroform, nucleoproteida se descompune într-
o proteină şi acid nucleic. Proteina se poate îndepărta prin precipitare cu săruri sau
prin denaturare termică.
Raportul dintre proteină şi acid nucleic este diferit (frecvent de la 30% până la 60%
pentru ambii componenţi).
Legătura dintre proteină şi acidul nucleic este de tip ionic, deoarece proteinele
nucleoproteidelor conţin multe grupe cationice iar acizii nucleici posedă un număr
mare de grupe anionice. La majoritatea organismelor proteina din constituţia
nucleoproteidelor este o histonă sau protamină. Însă, nucleoproteidele din
ţesuturile vegetale, din bacterii, virusuri precum şi din unele ţesuturi animale conţin
şi alte proteine simple (albumină sau globulină).
În funcţie de acizii nucleici pe care-l conţin, nucleoproteidele pot fi cu
dezoxiribonucleotide şi ribonucleotide. Acestea reprezintă nişte agregate complexe
constituite din una sau două molecule de acizi nucleici şi un număr mare de
subunităţi proteice fixate de ele. Exemplul clasic de ribonucleoproteidă îl constituie
virusul mozaicului tutunului care conţine o moleculă de acid ribonucleic (ARN) cu
masa moleculară de două milioane şi aproximativ 2.000 de subunităţi proteice. Din
ribonucleoproteide sunt alcătuiţi ribozomii – organitele celulare unde are loc sinteza
proteinelor.
În cazul dezoxiribonucleoproteidelor, un rol deosebit în interacţiunea dintre acidul
dezoxiribonucleic (ADN) şi protamină sau histonă i se atribuie restului de acid
fosforic al ADN şi radicalului restului de arginină din lanţul polipeptidic al moleculei
proteice. În acest caz, se formează un număr mare de legături electrovalente între
grupele fosfatice şi guanidinice ionizate, după următorul tip:

O NH
+ +
O P O- H2N C NH (CH2) CH
3
O NH2 CO

lant de ADN lant polipeptidic

Acidul nucleic şi proteina din nucleoproteide se stabilizează reciproc.
 Este important de menţionat că cea mai mare parte a acizilor nucleici există în
celulă sub formă de nucleoproteide. Legarea unei molecule de acid nucleic cu un
număr mare de subunităţi proteice conduce la apariţia unor proprietăţi funcţionale
unice ale acestui tip de compuşi. În particular, ribonucleoproteidele joacă un rol
determinant în biosinteza proteinelor, iar dezoxiribonucleoproteidele în formarea şi
în funcţionarea aparatului cromozomial al celulei. Importanţă deosebită în aceste
procese o au acizii nucleici.