PROTIDE – generalități, monoproteide

Protidele sunt biomolecule cu structură complexă, constituenţi universali şi indispensabili ai

tuturor formelor de viaţă. Este puţin probabil să existe în univers alt tip de molecule cu proprietăţi
mai remarcabile decât cele ale protidelor (protos = cel dintâi), ele asigurând organizarea şi
menţinerea structurilor morfologice ale celulelor, precum şi manifestarea funcţiilor şi
activităţilor vitale ale acestora.
Proporţia protidelor în organismele vii este mai constantă decât a lipidelor şi glucidelor; în
regnul vegetal, conţinutul de protide este mai mic şi foarte variat, în funcţie de specie şi organ.
Conţinutul cel mai mare de protide se găseşte în organele de rezervă ale plantelor, în seminţele de
leguminoase, o cantitate mijlocie se găseşte în boabele de cereale, cele mai puţine protide găsindu-
se în legume, rădăcinoase şi tuberculifere.
Este esenţial de remarcat rolul dominant al protidelor în organismele vii, deoarece nu se
cunosc forme de viaţă fără protide. Astfel, reacţiile chimice din celule depind de combinarea
enzimelor de natură proteică cu diferitele substraturi, structuri cum ar fi cele ale muşchilor
depind de interacţiile dintre protide, controlul genetic este determinat de interacţiile protide-
ADN, activitatea nervoasă implică interacţii transmiţător-protidă, imunoprotecţia se bazează pe
interacţii anticorp-antigen.
Protidele prezintă proprietăţi fizico-chimice caracteristice care sunt corelate cu un conţinut
de energie ridicat (entropie ridicată), ceea ce le asigură atribuţiile unui sistem dinamic în
permanentă autoreînoire şi interacţiune cu mediul exterior.
Constituind suportul chimic structural şi funcţional al materiei vii şi al fenomenelor
specifice acesteia, protidele sunt purtătorul material al însuşirilor biologice: diferenţierea,
creşterea, dezvoltarea şi reproducerea.
Protidele îndeplinesc în organism, datorită înaltului grad de organizare şi diversitate, roluri
multiple:
• rol structural (plastic), fiind constituenţi principali ai protoplasmei şi nucleului celular.
Ele reprezintă: 65-70% din materia uscată a organismului animal, 2-35% din materia uscată a
organismului vegetal, 80-90% din materia uscată din microorganisme;
• rol biocatalitic, deoarece sub formă de enzime, catalizează selectiv reacţiile biochimice
din organismele vii;
• rolul fizico-chimic al protidelor se datorează caracterului lor coloidal şi amfoter care le
oferă posibilitatea de a participa la reglarea presiunii osmotice, a permeabilităţii selectivă a
membranelor, a echilibrului electrostatic şi acido-bazic, precum şi la transportul în organism al
ionilor de importanţă vitală;
• rol de anticorpi, participând la procesele imunologice de apărare a organismelor
superioare;
• rol de represori, prin aptitudinea de a traduce din genomul celular numai mesajul necesar
într-un anumit moment din viaţa celulei sau organismului;
• rol de reglare fină a proceselor biochimice, prin intermediul hormonilor.

4.1. STRUCTURĂ CHIMICĂ. CLASIFICARE

Protidele sunt substanţe cuaternare, constituite din atomi de C, H, O, N. Protidele cu rol
fiziologic important mai conţin şi atomi de S, P, iar unele conţin în proporţie mai mică şi atomi de
metale: Mg, Ca, Zn, Fe, Cu etc., în metalproteide şi cromoproteide.

1
 Protidele sunt compuşi macromoleculari, care prin hidroliză pun în libertate aminoacizi (au
ca unitate structurală fundamentală aminoacizii). Ţinând cont de complexitatea structurii lor,
protidele se clasifică astfel:

Dintre protide, numai proteidele formează macromolecule, iar pentru caracterizarea lor
calitativă şi cantitativă este necesară determinarea aminoacizilor componenţi prin hidroliza totală a
proteinelor.

4.2. AMINOACIZI (MONOPROTIDE)

Aminoacizii reprezintă unităţile structurale nehidrolizabile ale poliprotidelor. Deşi în natură
se cunosc aproximativ 200 de aminoacizi, doar 20-22 sunt utilizaţi pentru biosinteza protidelor şi
sunt codificaţi de codul genetic, fiind denumiţi şi aminoacizi proteinogeni (ordinari). Ceilalţi
aminoacizi, mai puţin răspândiţi, sunt numiţi aminoacizi neproteinogeni (ocazionali).
Dintre toate organismele vii, cele vegetale pot sintetiza şi deci conţine numărul cel mai
mare de aminoacizi, răspândiţi mai ales în seminţele fructelor, plante rădăcinoase, conifere,
etc. Aminoacizii: valină, leucină, izoleucină, treonină, metionină, lisină, fenilalanină, triptofan pot
fi sintetizaţi numai de plante şi se numesc aminoacizi esenţiali. Lipsa lor în alimentaţie provoacă
grave tulburări ale metabolismului (boli carenţiale). Aminoacizii care pot fi sintetizaţi şi de
organismul uman şi animal se numesc aminoacizi neesenţiali şi sunt reprezentaţi de: glicocol,
alanină, serină, cisteină, acid aspartic, acid glutamic, arginină, tirozină, prolină, hidroxipriolină,
histidină.
Unii dintre aminoacizi pot fi convertiţi pe cale chimică în glucide şi sunt denumiţi
aminoacizi glucoformatori: glicocol, alanină, serină, acid aspartic, acid glutamic, arginină,
citrulină.

4.2.1. Structura chimică a aminoacizilor

Aminoacizii sunt compuşi organici difuncţionali, care conţin grupele funcţionale amino (-
NH2) şi carboxil (-COOH). Caracteristică acestei structuri este grefarea ambelor grupe
funcţionale pe acelaşi atom de carbon (poziţia α) în cazul aminoacizilor din structura proteidelor
(α-aminoacizi). Se cunosc şi aminoacizi la care grupa -NH 2 este legată de al doilea atom de carbon
faţă de grupa -COOH, (poziţia ß), al treilea (poziţia γ) etc.
La alţi aminoacizi apare legat de atomul de carbon α, în afară de grupa funcţională -NH 2, un

rest hidrocarbonat, care poate fi un rest hidrocarbonat alifatic sau aromatic, sau grupe
funcţionale.

4.2.2. Nomenclatura aminoacizilor

Denumirea ştiinţifică a aminoacizilor este formată din prefixul amino şi numele acidului de
la care provine, cu indicarea poziţiei atomului de carbon de care este legată grupa funcţională -
NH2 (α, β, γ, δ, ε sau 2, 3 etc.) etc., faţă de grupa funcţională carboxil -COOH.
2
 În general nomenclatura raţională este mai puţin folosită, deoarece sunt utilizate în general,
denumiri uzuale, specifice fiecărui aminoacid (glicocol, alanină, serină, triptofan etc.).

4.2.3. Clasificarea aminoacizilor după structura lor chimică, care cuprinde toţi cei 20 de
aminoacizi proteinogeni, este următoarea:
Aminoacizi:
 Alifatici
 Neutri
 Monoamino-monocarboxilici
 Hidroxiaminoacizi
 Tioaminoacizi
 Acizi
 Monoamino-dicarboxilici
 Bazici
 Diamino-monocarboxilici
 Aromatici
 Heterociclici

4.2.3.1. Aminoacizi alifatici

În această grupă sunt cuprinşi toţi aminoacizii în care R este un rest hidrocarbonat alifatic.
a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):
Glicocolul (glicina, acidul aminoacetic), cunoscut şi sub denumirea de “zahărul gelatinei” a
fost obţinut prin hidroliza acidă a gelatinei. Este singurul α-aminoacid care nu are atom de carbon
asimetric, şi deci nu prezintă izomerie optică.

H2N – CH2 – COOH

Majoritatea organismelor vegetale conţin glicocol (0,2-1%), dar există şi proteide vegetale
mai bogate în glicocol, ca de exemplu edestina (2,5-3,8%), ricinina (6,6%) etc. Glicocolul lipseşte
complet din zeină (porumb) şi hordeină (orz).
L (-) Alanina (acidul α-aminopropionic) este nelipsită din proteidele vegetale şi animale, şi
a fost identificată la hidroliza proteinelor din soia. Este prezentă în cantitate mare în zeină (9-
10%), iar în stare liberă a fost identificată în alge şi în frunze de tutun. Izomerul β-alanina a fost
pus în evidenţă în soia, mere crude, tomate şi în structura acidului pantotenic.
L (+) Valina (acidul α-aminovalerianic) este regăsită în cantităţi mici în structura multor
proteide. Bogate în valină sunt seminţele de in (12,7%) şi de fasole (6,2%). În stare liberă a fost
pusă în evidenţă în lucernă şi germenii de secară.
L (-) Leucina (acidul α-aminoizocapronic), descoperită în hidrolizatele de caş, este foarte
răspândită în organismele vegetale, în special în zeină (19,25%) şi în edestină.
L (+) Izoleucina (acidul α-amino-β-metilvalerianic) este izomera de poziţie a leucinei.
Prezenţa în moleculă a doi atomi de carbon asimetrici conduce la existenţa a patru izomeri optici.
Leucina şi izoleucina se transformă în timpul fermentaţiei alcoolice (prin decarboxilare şi
dezaminare) în alcool amilic şi alcool izoamilic.
b) Hidroxi-aminoacizi
L (-) Serina (acidul α-amino-β-hidroxipropionic) se găseşte în stare liberă în seminţele
germinate, iar în cantităţi mici în numeroase proteide vegetale. În proporţie mare se află în edestina
din cânepă şi în unele proteide din migdale şi din algele marine. Sub formă de esteri fosforici intră
în constituţia serinfosfatidelor.

3
 L (-) Treonina (acidul α-amino-β-hidroxibutiric) însoţeşte în proteide serina, în cantităţi
mai mici, prezentând proprietăţi analoage serinei. În proporţii mai ridicate se găseşte în
proteidele din cereale, soia, cartofi, alge marine. Ea intră în constituţia antibioticelor
actinomicine. Treonina posedă doi atomi de carbon asimetrici, deci are patru izomeri optici.
c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)
L (+) Cisteina (acidul α-amino-β-tiopropionic) se găseşte în toate proteidele vegetale (0,5-
4,5%) şi animale. Proteidele din cartofi conţin 4-4,4%, iar glutelinele din grâu, orez, secară conţin
2,7% cisteină. Cisteina se transformă uşor, prin oxidare, în cistină, disulfura corespunzătoare care,
fiind greu solubilă, se poate separa. Prin hidrogenare, cistina trece în cisteină. Pe baza acestor
reacţii de oxido-reducere, sistemul cisteină-cistină joacă în organism rol de sistem redox, fiind
implicat în procesele de transport de atomi de hidrogen în ciclul respirator. Gruparea reducătoare (-
SH) din cisteină are rol important în reacţiile biocatalitizate de enzimele în structura cărora se
regăsesc astfel de grupe funcţionale.
L (-) Metionina (acidul α-amino-γ-metiltiobutiric) este prezent în zeină, seminţele de
tomate, în proteidele din seminţele de cereale. Are rol de agent metilant, prin cedarea grupei metil,
transformându-se în homocisteină.
d) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici (cu caracter acid)
Acidul L (+) aspartic (asparagic, acid aminosuccinic) se găseşte în toate proteidele vegetale,
mai ales sub forma amidei sale, asparagina. În stare liberă, asparagina apare în seva de sparanghel
şi a altor plante tinere: mazăre, migdale etc.
Acidul L (+) glutamic (acidul α-aminoglutaric) este foarte răspândit în proteidele
vegetale. Amida sa glutamina, ca şi asparagina, serveşte la biosinteza proteidelor din plante.
Glutamina se întâlneşte în stare liberă în alge, în fructe şi sfecla de zahăr, unde prezenţa ei, ca
şi a asparaginei, micşorează randamentul producţiei, deoarece împiedică cristalizarea zahărului.
e) Aminoacizi diamino-monocarboxilici
L (+) Arginina (acidul α-amino-δ-guanidilvalerianic) a fost identificată în conifere, ricin,
cartofi şi în hidrolizate proteice. Denumirea provine de la faptul că prezintă o reacţie
caracteristică cu sărurile de argint.
L (+) Ornitina (acidul α,δ-diaminovalerianic) este răspândită în stare liberă în plantele
superioare, dar apare foarte rar în compoziţia proteidelor.
L (+) Lizina (acidul α,ε-diaminocapronic) se găseşte aproape în toate proteidele, mai puţin
în zeină. Mai bogate în lizină sunt seminţele necoapte şi cele în curs de germinare.
L (-) Citrulina (acid δ-carbamino-α-aminovalerianic) se formează intermediar în sinteza
argininei. A fost identificată în produşii de hidroliză ai cazeinei.
f) Aminoacizi aromatici
L (-) Fenilalanina (acidul α-amino-β-fenilpropionic) este răspândit în plantele tinere de
bostan, bob, lupin şi în numeroase proteide (zeina, legumina).
L (-) Tirozina (acidul para-hidroxifenilalanina) este întâlnit împreună cu fenilalanina în
toate proteidele. Se găseşte în proporţie de 10% în proteidele de porumb şi de 4-5% în proteidele
din sâmburii de pepene, castraveţi şi bostani.
g) Aminoacizi cu structură heterociclică conţin în moleculă un heterociclu cu un atom de
azot dintr-un nucleu indolic, imidazolic şi pirolic.
L (-) Triptofanul (acidul α-amino-β-indolilpropionic, β-indolilalanina) intră în compoziţia
multor proteide naturale. În stare liberă se găseşte în organele tinere ale plantelor, în fructe, în
glutenul de grâu, în soia, seminţe de dovleac, alge (8,8%). Triptofanul este unul dintre aminoacizii
esenţiali, lipsa sa din organism conduce la grave tulburări.

4
 Este precursor în biosinteza vitaminei PP şi promotor al sintezei pirolului, component al
hemoglobinei. Prin decarboxilarea triptofanului se formează triptamina, compus cu activitate
biologică.
L (-) Histidina (acid α-amino-β-imidazolilpropionic) este răspândită în proteidele de origine
vegetală şi animală. Se găseşte în seminţele de tomate, în polen şi în edestină (4%). Prin
decarboxilare enzimatică trece în histamină.
L (-) Prolina (acidul α-pirolidincarboxilic) este un iminoacid, solubil în alcool (spre
deosebire de restul aminoacizilor), proprietate pe care o imprimă şi proteidelor în care se găseşte în
procent mare. Prezintă caracter amfoter şi este răspândit atât în proteinele vegetale (12% în
prolaminele din cereale) cât şi în cele animale.

4.2.4. Proprietăţi fizice ale aminoacizilor

Proprietăţile fizico-chimice ale aminoacizilor sunt determinate de structura lor. Aminoacizii

se prezintă ca substanţe solide, cristaline; unii au gust dulce, alţii gust amărui sau sunt fără
gust.
Datorită prezenţei grupelor funcţionale polare (-NH 2 şi -COOH) sunt solubili în apă, în acizi
diluaţi şi în hidroxizi alcalini. Procesul de dizolvare conduce uneori la distrugerea moleculei de
aminoacid; astfel, triptofanul este distrus în mediu acid, iar histidina în mediu bazic. Sunt greu
solubili în solvenţi organici; unii dintre ei sunt solubili în alcool etilic şi în alcool butilic,
proprietate care serveşte la separarea lor dintr-un amestec de aminoacizi.

4.2.4.1. Izomeria aminoacizilor

Prezenţa atomului de carbon asimetric în poziţia α faţă de gruparea carboxil, conferă
moleculelor aminoacizilor (cu exceptia glicocolului), chiralitate şi ca urmare, apariţia activităţii
optice (enantiomeria), exprimată prin capacitatea moleculelor lor de a roti planul luminii
polarizate spre dreapta (izomerul, enantiomerul dextrogir), sau spre stânga (izomerul,
enantiomerul levogir).
Asemănător glucidelor, aminoacizii aparţin unei sterice, D sau L.
La stabilirea configuraţiei aminoacizilor, s-a pornit de la L-alanină prin comparaţie cu L-
aldehida glicerică (comparându-se poziţia grupei -NH 2 din aminoacid cu poziţia grupei -OH din
glucidă). Trebuie remarcat faptul că, aminoacizii naturali prezenţi în structura proteinelor aparţin
exclusiv formei sterice L. Ca şi în cazul glucidelor, configuraţia sterică a aminoacizilor este
independentă de activitatea optică.

4.2.4.2. Structura amfionică

Caracterul amfoter al aminoacizilor se datorează prezenţei concomitente în moleculă a
grupelor -NH2 (care conferă proprietăţi bazice, acceptoare de protoni) şi a grupelor -COOH (care
conferă proprietăţi acide, donoare de protoni).
În soluţiile apoase, moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni (ioni dipolari), care
pot funcţiona atât ca bază cât şi ca acid:
a) comportare de acid (donor de protoni):
b) comportare de bază (acceptor de protoni):
În soluţie, există deci permanent, un echilibru între cei trei ioni: cation, amfiion, anion.
În cazul în care catenele laterale ale diferiţilor aminoacizi conţin şi alte grupe funcţionale
ionizabile, în afara celor ataşate la atomul de carbon α, sarcina reală a moleculei va
reflecta prezenţa lor. Este cazul aminoacizilor monoaminodicarboxilici, (acidul aspartic şi
5
glutamic), cu caracter acid sau al celor diaminomonocarboxilici, (arginina, lisina, histidina), cu
caracter bazic. Ceilalţi aminoacizi cu număr egal de grupe funcţionale acide şi bazice pot fi
consideraţi neutri.
Existenţa amfionului explică utilizarea soluţiilor de aminoacizi ca soluţii tampon (creează şi
menţin constant un anumit pH la adăugarea unor cantităţi mici de acizi sau de baze tari).
Se numeşte punct izoionic, pH-ul la care soluţia apoasă a unui aminoacid conţine anioni şi
cationi ai aminoacidului în proporţii egale şi deci sarcina electrică netă a moleculei de aminoacid
dizolvat în apă este nulă.
Datorită sarcinii electrice nete (pozitivă sau negativă) aminoacizii manifestă la un anumit
pH proprietăţi electroforetice, deplasându-se sub acţiunea unui câmp electric. Astfel, în mediu
acid, ca urmare a deplasării echilibrului existent între cei trei ioni spre forma cationică,
aminoacidul migrează spre catod (polul negativ), iar în mediu alcalin, datorită deplasării
echilibrului spre forma anionică, aminoacidul migrează spre anod (polul pozitiv).
La un anumit pH, denumit pH sau punct izoelectric (pHi), amfionul nu migrează în câmp
electric deoarece aminoacidul se află disociat ca anion şi cation în părţi egale, solubilitatea fiind
redusă datorită atracţiei electrostatice între anionii şi cationii existenţi.
Aminoacizii prezintă pHi diferiţi, în funcţie de structura catenelor laterale -R:
• aminoacizii monoamino-dicarboxilici au pHi în zona acidă (pHi = 3,0-3,2);
• aminoacizii diamino-monocarboxilici au pHi = 7,5-11, deci în zona alcalină;
• aminoacizii monoamino-monocarboxilici nu au pH i la pH = 7, ci în jur de valoarea 6,0
(grupa -COOH este mai puternic ionizată decât grupa -NH2).

4.2.5. Proprietăţi chimice ale aminoacizilor

Proprietăţile chimice sunt determinate de natura grupelor funcţionale existente în
moleculă, respectiv grupa amino (-NH2) şi grupa carboxil (-COOH).

4.2.5.1. Reacţii datorate grupelor funcţionale carboxil

a) Reacţia aminoacizilor cu hidroxizii cu formare de săruri:

glicocol + NaOH → glicocolat de sodiu + apă

b) Reacţia aminoacizilor cu alcoolii cu formare de esteri:

glicocol + ester (HO – R) → ester al glicocolului + apă

c) Reacţia aminoacizilor (sau a esterilor aminoacizilor) cu amoniac cu formare de amide:

glicocol + HNH2 → glicocolamidă + apă

Reacţia de formare a amidelor are o mare importanţă biochimică, reprezentând

una dintre căile de reglare a conţinutului de amoniac din organismele vegetale, deoarece
o concentraţie prea mare de amoniac devine toxică pentru plante. Prin formarea amidelor,
plantele realizează blocarea amoniacului în exces, prin reacţia inversă, amoniacul fiind la
nevoie, pus în libertate.

d) Decarboxilarea aminoacizilor cu formare de amine biogene:

glicocol → metilamina + CO2

6
 Decarboxilarea aminoacizilor este biocatalizată în organismele vii de enzime din clasa
liazelor (aminoaciddecarboxilaze). Unele dintre aminele biogene rezultate sunt compuşi toxici,
altele sunt precursori ai unor coenzime. Astfel, ß-alanina rezultată din acid aspartic este
componentă a coenzimei A şi a acidului pantotenic, din histidină se formează histamina, din
aminoacizii diaminomonocarboxilici ornitina şi lizina se formează heterocicli cu azot (pirol,
piridină) prezenţi în structura vitaminelor sau a unor alcaloizi cu rol fiziologic.

4.2.5.2. Reacţii ale aminoacizilor datorate grupei funcţionale amino

a) Reacţia aminoacizilor cu acizii cu formare de săruri
Această reacţie a aminoacizilor se datorează caracterului bazic (acceptor de protoni, datorită
electronilor neparticipanţi ai azotului aminic). În funcţie de tipul acidului se formează săruri
numite: clorhidraţi, sulfaţi, azotaţi etc. ai aminoacizilor.

Glicocol + HCl → clorhidrat de glicocol

b) Alchilarea aminoacizilor
Alchilarea aminoacizilor (de exemplu metilarea) cu derivaţi halogenaţi, conduce la derivaţi
de amoniu cuaternar, denumiţi betaine.

c) Acilarea aminoacizilor
Acilarea aminoacizilor decurge prin tratarea aminoacizilor cu cloruri acide sau cu
anhidride acide în mediu bazic şi conduce la formarea de N-acilderivaţi.

glicocol + clorură de benzoil (C6H5-CO-Cl) → acidul hipuric (benzoilglicocolul) + HCl

d) Condensarea aminoacizilor cu aldehide cu formare de baze Schiff
Această reacţie prezintă importanţă biochimică deosebită, deoarece reprezintă o cale de
biosinteză a aminoacizilor (transaminarea cetoacizilor rezultaţi la biodegradarea aerobă a
glucidelor prin ciclul Krebs).

Aminoacid + aldehidă → baza Schiff

e) Dezaminarea aminoacizilor
Dezaminările aminoacizilor sunt reacţii catalizate enzimatic şi constau în principiu în
eliminarea grupei amino (sub formă de NH 3 sau de N2) şi conservarea grupei carboxil. Se formează
substanţe aparţinând unor clase diferite de derivaţi funcţionali. Reacţiile de dezaminare au loc
în organismele vii vegetale şi animale şi sunt deosebit de importante în metabolismul aminoacizilor
introduşi prin alimentaţie sau rezultaţi în metabolismul proteic. Dezaminările aminoacizilor sunt de
mai multe tipuri:
• Dezaminarea oxidativă, conduce la formarea, pe lângă NH3, a cetoacidului cu acelaşi
număr de atomi de carbon ca aminoacidul
• Dezaminarea hidrolitică, conduce la obţinerea, pe lângă amoniac a unui hidroxiacid cu
număr de atomi de carbon egal cu cel al aminoacidului iniţial
• Dezaminarea reductivă are ca produs de reacţie un acid saturat care păstrează numărul de
atomi de carbon
• Dezaminarea desaturantă (intramoleculară) conduce la formarea unui acid nesaturat cu
acelaşi număr de atomi de carbon:

7
4.2.5.3. Proprietăţi chimice ale aminoacizilor care implică participarea ambelor grupe funcționale
a) Reacţia aminoacizilor cu ionii metalelor (Cu, Ni, Pb, Ca, Mg, etc.) cu formare de complecşi de
tip chelatic

glicocol + Cu + glicocol → glicocolat de cupru

Compuşii chelatici sunt combinaţii stabile, nedisociabile, frumos colorate, utilizate în

chimia analitică.

b) Reacţiile de condensare ale aminoacizilor pot fi de mai multe feluri:

• condensarea intermoleculară cu formarea de legături peptidice -CO-NH-, implică
eliminarea apei între o grupă -COOH a unui aminoacid şi grupa -NH2 a altui aminoacid. Se
formează astfel: di-, tri-, tetra-, ..., polipeptide.
Trebuie precizat în cazul legăturii peptidice, caracterul de legătură dublă a legăturii
covalente C-N, datorat conjugării electronilor neparticipanţi de la atomul de azot cu electronii de
tip π ai legăturii carbonil (conjugare p-π), ceea ce se poate reprezenta prin structuri de
rezonanţă.
Datorită împiedicării sterice a rotaţiei libere, impusă de caracterul parţial de legătură dublă
C=N, apare posibilitatea apariţiei izomeriei sterice geometrice (cis-trans, sau E-Z), evidenţiată prin
existenţa în proteinele naturale doar a izomerului trans (E)
• condensarea intermoleculară a două molecule de aminoacizi care implică ambele grupe
funcţionale ale acestora, conduce la compuşi cu ciclu dicetopiperazinic.
• condensarea intramoleculară implică grupele funcţionale -COOH şi -NH2 ale aceluiaşi
aminoacid, aflate cel puţin, în poziţie γ una faţă de alta; se formează compuşi denumiţi lactame.

4.2.5.4. Proprietăţi ale aminoacizilor datorate radicalului R

Aminoacizii liberi, peptidele şi proteidele prezintă şi reacţii chimice care depind de natura
radicalului R şi a grupelor funcţionale grefate pe el.

• Reacţii ale nucleelor aromatice

Acidul azotic concentrat acţionează asupra nucleului aromatic al aminoacizilor cu
structură aromatică: triptofan, fenilalanină, tirozină etc. sau al aminoacidului cu structură
heterociclică histidină, formând nitroderivaţi de culoare galbenă (reacţia xantoproteică de
recunoaştere a proteinelor).

• Reacţii ale grupelor funcţionale grefate pe radicalul R

Acest tip de reacţii pot fi de exemplu, reacţii de formare de legături hidrofobe în care sunt
implicate catenele hidrocarbonate sau reacţii de esterificare a grupelor hidroxil din
hidroxiaminoacizi cu formare de fosfoproteide. În medii puternic bazice grupa -SH a cisteinei şi
grupa -OH fenolică a tirozinei pot disocia eliberând protoni.
Grupele funcţionale polare din catenele laterale ale aminoacizilor contribuie la formarea de
legături de hidrogen între diferitele părţi ale lanţului peptidic, stabilizând molecula proteinei.