ŞCOALA POSTLICEALÃ SANITARÃ ‘’FUNDENI ‘’

Proteine si aminoacizi
Surse de proteine
Rol biologic

Profesor: Mihai Florenţa

Elev: Pãduraru Narcisa

Bucureşti
2019

1
 PROTEINELE

Proteinele sunt constituenţi chimici ai organismelor vii cu

cel mai înalt grad de complexitate, de varietate moleculară, şi care
prezintă specificitate de specie, de organ.
Denumirea lor derivă de la cuvântul grecesc proteios
care înseamnă de prim rang, cel dintâi.
Proteinele sunt substanţe macromoleculare de natură
polipeptidică. La construcţia proteinelor participă 20 de aminoacizi
fundamentali, aceiaşi la toate vieţuitoarele, de la cea mai simplă
bacterie până la om. Prin legare în lanţuri polipeptidice variate ca
lungime şi succesiune a unităţilor se poate obţine un număr
nesfârşit de combinaţii. Cu toate că posibilităţile de combinare a
aminoacizilor în lanţuri polipeptidice ar fi teoretic nelimitate, la un
anumit organism nu se realizează decât anumite secvenţe, acelea
care sunt specificate de materialul genetic, de ADN-ul parental.
Proteinele sunt macromolecule informaţionale cu secvenţe
specifice de aminoacizi.

Surse de proteine

1. Dupa sursa de provenienta : - proteine de origine

vegetala - proteine de origine animala
2. Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electoliti :
- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)
Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare
solida si confera tesuturilor rezistenta mecanica (proteine de
schelet) sau protectie impotriva agentilor exteriori.
KERATINELE- proteinele din epiderma, par, pene, unghii,
copite si coarne se disting printr-un continut mare de sulf.
Keratinele sunt insolubile in apa atat rece cat si calda, precum si in
solutii saline. Din cauza aceasta keratinele prezinta o mare inertie
fata de agentii chimici, precum si fata de enzime.
FIBROINA-componenta fibroasa din matasea naturala, se
gaseste in acest material inconjurata cu o componenta amorfa,

2
cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In
cele doua glande ale viermelui de matase, proteinele sunt
continute sub forma de solutie concentrata, vascoasa.
COLAGENUL -Exista numeroase varietati de colagen.
Colagenul are o compozitie deosebita de a keratinei si fibroinei,
caci este bogat in glicol, prolina si hidroxiprolina, nu contine
cistina si triptofan. Prin incalzire prelungita cu apa, colagenul intai
se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina sau clei.
ELASTINA-constituie tesutul fibros, cu o elasticitate
comparabila cu a cauciucului, a arterelor si a unora din tendoane,
cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se
transforma in gelatina la fierbere cu apa si este digerata de
tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt compuse din
aminoacizi simpli, mai ales leucina, glicocol si prolina.

Proteinele solubile sau globulare apar in celule in stare

dizolvata sau sub forma de geluri hidratate. Ele au insusiri
fiziologice specifice si se subimpart in albumine si globuline.
ALBUMINELE - sunt solubile in apa si in solutii diluate de
electroliti (acizi, baze, saruri), iar globulinele sunt solubile numai in
solutii de electroliti.
Exemple de proteine solubile:
- albuminele din oua ; caseina din lapte
- globulinele si albuminele din sange
(hemoglobina, fibrinogenul)
- proteinele din muschi (miogenul si miosina)

Structura unei albumine proteinele din cereale (gluteina din grau,

zeina din porumb)
- proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii
- anticorpii
- nucleoproteidele – enzimele
- hormonii proteici (insulina)

3
Rol biologic

1) Proteinele au rol structural (rol plastic) major; ele

constituie materialul din care sunt constituite toate structurile
celulare, membrane, organite celulare, dar şi materialul
intercelular al ţesuturilor şi organelor. Proteinele există într-o
varietate moleculară foarte mare şi ele asigură diversitatea şi
specificitatea de formă a tuturor fiinţelor vii.
2) unele proteine exercită acţiuni catalitice (enzimele),
determinând varietatea nesfârşită de reacţii biochimice şi
specificul transformărilor chimice din organismele vii.
3) Proteinele contractile sunt instrumentele cu ajutorul
cărora organismele vii îndeplinesc activitatea contractilă şi
locomotoare.
4) unele proteinele îndeplinesc funcţii reglatoare; ele pot
stoca şi transmite mesaje chimice diverse.
5) Proteinele pot îndeplini funcţii de transport şi de
depozitare a unor compuşi chimici precum: ioni metalici, vitamine,
oxigen, dioxid de carbon.
6) anumite proteine au sarcina de a apăra organismul
împotriva unor corpi străini, macromolecule, virusuri, bacterii.
Reacţiile imunologice sunt mediate de o clasă de proteine
specializate: imunoglobulinele (anticorpii).

AMINOACIZI

Aminoacizii:
- sunt compuşi organici cu funcţiune mixtă, care conţin în
molecula lor grupări carboxilice şi grupări aminice legate
de un radical hidrocarbonat oarecare (uneori apar şi alte
grupări funcţionale).
- sunt unităţile constituente ale proteinelor;
- prin legătura peptidică formată între gruparea aminică a
unei molecule de aminoacid şi gruparea carboxil a altei
molecule de aminoacid se formează macromoleculele
proteice.

4
 - există 20 de aminoacizi proteinogeni specificaţi prin
codul genetic, prezenţi în toate organismele vii, de la
cele mai simple până la om.
- Alături de aceşti 20 aminoacizi fundamentali, în proteine
se mai întâlnesc câţiva aminoacizi care rezultă de fapt
prin modificări chimice ale acestora după încorporare în
lanţurile polipeptidice (hidroxiprolina, hidroxilizina).

Se mai întâlnesc şi aminoacizi cu alte funcţii: ornitina, citrulina

etc.

Aminoacizii naturali au formula generală:

R-CH-COOH , unde: R= radical organic;

I - COOH = grupare carboxil
NH2 - NH2 = grupare aminică

Toţi aminoacizii întâlniţi în proteine sunt α-aminoacizi, cu

excepţia prolinei, care are o funcţie aminică secundară (este un
iminoacid).
Diversitatea aminoacizilor naturali este dată de natura lui R care
poate fi o catenă hidrocarbonată alifatică sau aromatică, un
heterociclu sau R poate să cuprindă o funcţie adiţională.
Exemple de aminoacizi:

glicocol (Glicina), acid aminoacetic

Alanina, acid α amino-propanoic

Valina, acid α-aminoizovalerianic

CH2 — CH—COOH cisteina

| |
SH NH2

5
CH2 — CH—COOH serina
| |
OH NH2

CH3—CH — CH—COOH treonina

| |
OH NH2

HOOC—CH2—CH—COOH acid asparagic

|
NH2

HOOC—CH2— CH2—CH—COOH acidul glutamic

|
NH2

Clasificarea aminoacizilor
A. Alifatici:
a. Neutri:
o monoaminomonocarboxilici (o grupare -NH2, o
grupare - COOH):
 GLICOCOL (glicina): Gly (G), acid aminoacetic;
 ALANINA: Ala (A), acid α-aminopropionic;
 VALINA: Val (V), acid α-aminoizovalerianic;
 LEUCINA: Leu (L), acid α-aminoizcaproic;
 IZOLEUCINA: Ile (I), acid α-amino-β-metilvalerianic.
o Aminoacizi cu sulf (tioaminoacizi - o grupare -NH2, o
grupare – COOH, o grupare -SH):
 CISTEINA: Cys (C), acid α-amino-β-tiopropionic;

6
  METIONINA: Met (M), acid α-amino-S-metil-
tiobutiric.
o Aminoacizi hidroxilici (o grupare -NH2, o grupare –
COOH, o grupare - OH):
 SERINA: Ser (S), acid α-amino-β-hidroxipropionic;
 TREONINA: Tre (T), acid α-amino-β-hidroxibutiric.
b. Aminoacizii acizi: monoaminodicarboxilici sau
dicarboxilici (o grupare – NH2, 2 grupări – COOH):
 ACIDUL ASPARTIC: Asp (D), acidul aminosuccinic
 ACIDUL GLUTAMIC; Glu (E), acidul α-aminoglutaric;
c. Amidele aminoacizilor dicarboxilici:
 ASPARAGINA: Asn (B), α-amino-β-amidosuccinic;
 GLUTAMINA: Gln (Z), α-amino-β-amidoglutaric.
d. Aminoacizii bazici : diaminomonocarboxilici sau
diaminici (2 grupări –NH2, o grupare – COOH)
 LIZINA: Lys (K), acid α, ε-diaminocaproic;
 ARGININA: Arg (R), acid α-amino-δ-
guanidinovalerianic.
B. Aromatici (ciclici):
 FENILALANINA: Phe (F);
 TIROZINA: Tyr (Y), p-hidroxifenilalanina.
C. Heterociclici:
 PROLINA; Pro (P), acid pirolidin α-carboxilic;
 TRIPTOFANUL; Trp (W), acid α-amino-β-
indolilpropionic;
 HISTIDINA His (H), acid α-amino-β-imidazililpropionic.
Opt aminoacizi sunt esenţiali: Val, Leu, Ile, Met, Tre, Lys, Phe, Trp.

7
Bibliografie:
https://www.scribd.com/doc/127024568/Proteine-referat

https://alexis-medical.ro/rolul-proteinelor-in-organism/

https://ro.wikipedia.org/wiki/Protein%C4%83