2.

SUBSTANȚE ANORGANICE
(PROTEINE, GLUCIDE, LIPIDE)
PROTEINELE
AMG 1A-ELENA CH
2.1.Proteinele
Proteinele sunt constituienți chimici ai organismelor vii cu cel mai înalt grad de complexitate, de varietate moleculară și care prezintă specificitate de specie, de
organ. Denumirea lor provine din cuvântul grecesc ”protos” care înseamnă ”de prim rang, cel dintâi”.

Proteinele sunt substanţe macromoleculare prezente în celulele tuturor organismelor vii unde reprezintă peste 50% din masa uscată a acestora. Toate proteinele
conțin C, H, O, N și uneori S și P; unele proteine particulare conțin în molecula lor și alte elemente chimice: Fe, Zn, Cu, Co, Mn, Mg, etc.

Funcţii biochimice:
a) Rolul plastic este jucat de proteinele structurale ce reprezintă constituenţi principali ai membranei celulare, citoplasmei, organitelor subcelulare, umorilor şi
fluidelor tuturor organismelor vii.

b) Rolul energetic este asigurat prin faptul că în urma degradării lor catabolice se eliberează o mare cantitate de energie ce se înmagazinează în legăturile
macroergice ale moleculelor de ATP, energie ce va fi utilizată în diferite procese vitale (efort fizic şi intelectual, procese de biosinteză etc.).

c) Rolul reglator este îndeplinit de o serie de hormoni cu structură polipeptidică (hormonii reglatori ai hipotalamusului, ai hipofizei, hormonii pancreasului,
hormonii paratiroidieni, ai timusului şi cei gastrointestinali).

d) Rolul de apărare este îndeplinit de proteinele specifice din clasa imunoglobulinelor (anticorpi) care prezintă proprietăţi speciale de a interacţiona cu
proteinele străine (antigene) în procesul complex de apărare a organismului faţă de agenţii patogeni din mediul extern.

e) Rolul de transport al proteinelor se referă atât la transportul activ prin membranele biologice care se efectuează cu consum energetic, contra gradientului de
concentraţie al metabolitului transportat, cât şi la transportul specific al unor metaboliţi sau elemente absolut necesare vieţii. În acest din urmă caz, un exemplu
concludent îl reprezintă hemoglobina al cărui rol biologic constă în transportul oxigenului de la plămani la nivelul tuturor organelor şi ţesuturilor şi a dioxidului
de carbon pe calea inversă.

f) Rol în contracţia musculară. Procesul contracţiei musculare, care stă la baza efortului fizic, este un proces fiziologic şi biochimic complex realizat prin
consum energetic (când se utilizează energia înmagazinată în legăturile macroergice ale moleculelor de ATP) de către o serie de proteine specifice – actina şi
miozina – ce formează un complex proteic cuaternar cunoscut sub numele de complexul acto-miozinic.

g) Rolul catalitic este îndeplinit de către enzime care sunt, fără excepţie, substanţeproteice.
Clasificarea generală a protidelor
2.1.1. Aminoacizii
Aminoacizii ( acizii aminici) sunt compuși cu greutate moleculară mică care conțin în molecula lor cel puțin o grupare aminică (-NH2) și o
grupare carboxilică (-COOH), legate de același atom de carbon ( C α ).Aminoacizii naturali au formula generală:

Radicalul ”R” poate avea caracter alifatic, aromatic sau heterociclic; el poate fi un radical hidrocarbonat sau poate să conțină
diferite grupări funcționale: ‒OH, ‒SH, ‒S-CH3
În structura proteinelor intră 20 aminoacizi=aminoacizi proteinogeni, specificați prin codul genetic, prezenți în toate
organismele vii, de la cele mai simple până la om (glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, prolina, histidină,
triptofan, serina, treonina, tirozina, cisteina, metionina, acid aspartic, asparagină, acid glutamic, glutamină, lizina, arginina) și
câțiva ce rezultă, de fapt, prin modificări chimice ale acestora (de ex. hidroxilizina, hidroxiprolina).
Nomenclatură: Aminoacizii se denumesc adăugînd prefixul amino- la numele acidului, indicându-se și poziția atomului de C la
care este legată gruparea amino.
Aminoacizii au și denumiri speciale, uzuale: tirozină, triptofan, prolină, etc.
Clasificarea aminoacizilor (AA):
a) după structura chimică:
 AA aciclici (alifatici)cei la care grupările –COOH și –NH2 sunt legate la o structură liniară
 AA ciclici cei la care grupările –COOH și –NH2 sunt legate la o structură ciclică:
• homeociclici (aromatici)
• heterociclici
În cadrul acestor grupe, în funcţie de natura radicalului, aminoacizii se clasifică în 7 grupe:
1. Acizi monoamino-monocarboxilici. Din această clasă fac parte 5 aminoacizi proteinogeni cu catenă normală sau ramificată:
glicina (glicocolul), alanina, valina, leucina şi izoleucina.
2. Hidroxiaminoacizii sunt aminoacizi ce conţin în molecula lor, în afara grupelor –NH2 şi –COOH şi o grupare alcoolică. Dintre
aminoacizii proteinogeni, în această grupă intră serina şi treonina:

3. Tioaminoacizii (aminoacizii cu sulf) conţin în molecula lor o grupare sulfhidril (–SH), alături de grupările amino şi carboxil.
Dintre aminoacizii proteinogeni, în această grupă intră cisteina şi metionina:

4. Acizii monoamino-dicarboxilici conţin în molecula lor o grupare amino şi două grupări carboxil şi au caracter acid. Din
această clasă fac parte acizii glutamic şi aspartic. În structura majorităţii proteinelor naturale se întalnesc şi amidele acestora
(glutamina şi respectiv asparagina).
 5. Acizii diamino-monocarboxilici, conţin în moleculă două grupări amino şi au caracter bazic. Ei intră în cantităţi mari în structura proteinelor
bazice (de exemplu histonele şi protaminele), iar în cazul multor enzime bicomponente au rolul de a lega cofactorul enzimatic de apoenzimă prin
legături puternice, covalente. De exemplu lizina, prin gruparea sa aminică din poziţia ε poate lega cofactori de tipul biotinei, acidului lipoic,
acidului folic etc.:

6. Aminoacizii aromatici conţin în molecula lor un nucleu benzenic. Dintre aminoacizii proteinogeni, din această clasă fac parte fenilalanina şi
tirozina, aceasta din urmă putând fi considerată ca un derivat al fenilalaninei (p–hidroxi-fenilalanina):

7. Aminoacizii heterociclici conţin în molecula lor un heterociclu care este de regulă pentaatomic (indolic, imidazolic sau pirolic). Din această
grupă fac parte 4 aminoacizi proteinogeni triptofanul, histidina, prolina şi hidroxiprolina:
b) din punct de vedere al rolului biologic:
 AA esențiali (indispensabili)sunt absolut necesari pentru creșterea și dezvoltarea normală a organismului animal; nu pot
fi sintetizați de organism și trebuie să fie furnizați prin alimentație: valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, lizina,
fenilalanina, triptofan
 AA neesențialipot fi sintetizați de organismul animal, deci pot lipsi din alimentație: glicina, alanina, serina, cisteina,
acidul aspartic, acidul glutamic, arginina, tirozina, prolina, hidroxiprolina, histidina.

Aminoacizi neproteinogeni:
Acidul γ–amino-butiric (GABA) este un important mediator chimic în sistemul nervos şi se formează în organism prin
decarboxilarea enzimatică a acidului glutamic:
HOOC-CH2-CH2-CH2-NH2
El îndeplineşte diferite funcţii printre care, cea mai importantă este cea de mediator chimic de blocare a sinapselor.

Ornitina este un aminoacid cu caracter bazic (din clasa acizilor diaminomonocarboxilici) întâlnit în organismele mamiferelor ca
produs intermediar al ciclului ureogenetic (ciclul Krebs–Henseleit). Sub formă liberă se întâlneşte numai la unele plante:
Citrulina este un intermediar al ciclului ureogenetic prin care se formează ureea:

β–Alanina intră în structura unor substanţe biologic active de mare importanţă cum ar fi acidul pantotenic. Intră de asemenea
în structura carnozinei şi anserinei, dipeptide izolate din ţesutul muscular al mamiferelor:
CH2-CH2-COOH
NH2
Dihidroxifenilalanina (DOPA) apare ca intermediar în biosinteza hormonilor medulosuprarenali, precum și în formarea
pigmenților melaninici care au rol în pigmentarea pielii:
2.1.2. Peptidele
Peptidele=sunt substanțe naturale (sau sintetice) constituite dintr-un număr restrâns de aminoacizi care se condensează
intermolecular la nivelul grupării α-carboxil a unui aminoacid și a grupării α-aminică a altui aminoacid, cu formarea legăturii
peptidice (-CO-NH-):

Peptidele pot fi obținute din proteine prin hidroliză parțială (chimică sau enzimatică).
 Clasificarea peptidelor:
a) în funcţie de numărul resturilor de aminoacizi ce intră în structura lor, peptidele se clasifică în două mari grupe:
 oligopeptide (ce conţin in moleculă 2 – 10 resturi de aminoacizi):
– dipeptide;
– tripeptide;
– tetrapeptide
 polipeptide (ce conțin în moleculă între10-100 resturi de aminoacizi) Polipeptidele care conţin mai mult de 100 de resturi
de aminoacizi în moleculă poartă numele de proteine.
b) în funcție de structura lor diferită:
 peptide liniareavînd o grupare -NH2 liberă la una dintre extremități și o grupare –COOH liberă la cealaltă;
 peptide ramificate
 peptide ciclicecare nu au nici extremitate N-terminală, nici extremitate C-terminală
Nomenclatura peptidelor se face indicând numele aminoacizilor in ordinea in care se găsesc in moleculă, incepand cu
aminoacidul care conţine gruparea amino terminală liberă. Denumirile aminoacizilor vor căpăta terminaţia “il”, cu excepţia
ultimului care conţine gruparea carboxil-terminală liberă.
De exemplu peptidul cu secvenţa Ser-Gly-Tyr-Ala se va citi seril-glicil-tirozilalanină.
 Proprietățile fizice și chimice ale peptidelor
1. proprietăți fizice
Peptidele sunt substanțe solide și cristaline; peptidele, în special cele cu greutate moleculară mică sunt solubile în apă și
insolubile în solvenți organici (alcool absolut). Peptidele manifestă un caracter amfoter (ca și AA), deoarece au în moleculă cel
puțin o grupare carboxilică și una aminică, dând săruri solubile cu acizii și bazele. Soluțiile oligopeptidelor nu coagulează sub
acțiunea căldurii. Atât peptidele, cât și polipeptidele prezintă activitate optică.
2. proprietăți chimice
a. Polipeptidele superioare dau reacții de culoare asemănătoare proteinelor. Peptidele alcătuite din cel puțin 3 AA reacționează
cu săruri de Cu, în mediu alcalin, producând o colorație albastră-violetă (reacția biuretului).
b. Toate peptidele hidrolizează în mediu acid, bazic sau sub acțiunea unor enzime proteolitice=peptidaze. Prin hidroliză totală
dau naștere la AA din care sunt alcătuite.

 Peptide cu importanță biologică

În produsele finale de degradare a proteinelor și în lichidele biologice, ca de exemplu în seva plantelor, în sânge și în tesutul
animal, ca și în bacterii și ciuperci, apar unele peptide în amestec cu AA.
Aceste peptide naturale-componente structurale ale țesuturilor-au mare însemnătate biologică deoarece prezintă fie acțiuni
hormonale (insulina, ocitocina, vasopresina), fie acțiuni toxice (faloidina), fie acțiuni antibiotice (gramicidina, tirocidinele,
bacitracinele), fie acțiuni farmacodinamice de natură alcaloidă (ergotoxinele).
Carnozina şi anserina sunt dipeptide care se găsesc în ţesutul muscular al vertebratelor unde funcţionează ca sisteme tampon,
stabilizează activitatea unor enzime, influenţează diferite procese biochimice din muşchi etc.
Glutationul (γ-glutamil-cisteinil-glicina) este o tripeptidă răspandită în majoritatea ţesuturilor animale şi vegetale. Glutationul se
găseşte în organism în formă redusă (GSH) şi sub formă oxidată (GSSG). Deoarece el poate trece reversibil din forma redusă în
forma oxidată sub acţiunea glutation-reductazei, această peptidă joacă un rol extrem de important în rocesele de oxidare biologică,
participând la respirația țesuturilor.
Angiotensina I și angiotensina II sunt oligopeptide prezente în sânge și au ca efect creșterea presiunii sangvine. Angiotensina I
rezultă prin scindarea hidrolitică a α-globulinei din sânge sub acțiunea reninei- o enzimă elaborată de rinichi. Angiotensina II
rezultă din angiotensina I.
Hormoni peptidici. Există o serie de hormoni cu structură polipeptidică: insulina, glucagonul, oxitocina, vasopresina şi
corticotropina.
Peptide cu acţiune antibacteriană. Penicilinele, tirocidinele (A,B), gramicidinele (A,B,C), bacitracinele şi polimixinele au o
structură polipeptidică. Penicilinele sunt polipeptide atipice care conţin acid 6-amino-penicilanic pe molecula căruia sunt grefaţi
diverşi radicali. Cand radicalul este C6H5-CH2- compusul se numeşte benzil-penicilina (penicilina G).
2.1.3. Proteinele
Proteinele= sunt substanțe macromoleculare alcătuite dintr-un număr foarte mare de aminoacizi (peste 100) uniți prin legături
peptidice. Numărul, natura şi modul de aranjare al aminoacizilor în moleculă variază de la o proteină la alta. Structura
polipeptidică este aptă să asigure proteinelor cele două caracteristici, diversitate moleculară, pe de-o parte, și specificitate de
formă, pe de altă parte.

Un polipeptid:

cuprinde o catenă principală cu o structură monotonă în care se repetă grupul de atomi –NHCH-CO-. Varietatea lanțurilor este
asigurată de radicalii R legați la C α. Cu ajutorul celor 20 de radicali diferiți se pot obține combinații multiple, deosebite prin
numărul și secvența resturilor aminoacide. Lanțurile polipeptidice, unidimensionale și flexibile, se convertesc spontan în edificii
cu trei dimensiuni, cu forme caracteristice pentru o anumită secvență de aminoacizi. Fiecare proteină nativă reprezintă un edificiu
tridimensional complex a cărui conformaţie depinde de dispoziţia spaţială a catenelor polipeptidice din care este formată.
Orientarea în spaţiu a catenelor polipeptidice componente poartă denumirea de conformaţie.
Comparativ cu celelalte biomolecule, proteinele prezintă o structură chimică mult mai complexă de care depind în mod direct
funcţiile lor biologice şi care se caracterizează prin existenţa a patru niveluri de organizare numite structură primară, secundară,
terţiară şi respectiv cuaternară.
1. Structura primară a proteinelor este dată de numărul, natura şi succesiunea resturilor de aminoacizi în catenele polipeptidice
ce intră în structura acestora. În structura primară, resturile de aminoacizi sunt unite prin legături peptidice identice cu cele
întalnite în structura peptidelor:

2. Structura secundară a proteinelor reprezintă aranjarea spaţială a moleculei proteice pe o singură axă datorită punţilor
(legăturilor) de hidrogen care se formează intracatenar sau intercatenar între grupele carbonilice (-CO-) şi aminice (-NH-) ale
legăturilor peptidice. Deci, înafara legăturilor dintre aminoacizii vecini apar și legături între aminoacizii aflați la distanță. Cea mai
mare contribuţie la elucidarea structurii secundare a proteinelor au avut-o lucrările lui Pauling si Corey (1951) care au elaborat
două modele teoretice: modelul helicoidal (spiralat) sau α-helix şi modelul straturilor pliate sau structura β- pliată, modele care
explică destul de bine proprietăţile fizico-chimice şi biologice ale moleculelor proteice:
 Structura α sau modelul helicoidal rezultă prin spiralarea catenei polipeptidice în jurul unui cilindru imaginar. Catenele
laterale ale resturilor de aminoacizi ies înafara corpului propriu-zis al α-helixului și pot interacționa între ele sau cu solventul în
care este dizolvată proteina. Această structură este menţinută în spaţiu datorită legăturilor de hidrogen în care sunt implicate toate
legăturile peptidice. Legăturile de hidrogen sunt paralele cu axul elicei şi se realizează între gruparea carboxil a unui aminoacid şi
gruparea amino a celui de-al patrulea aminoacid.
 Structura β sau modelul straturilor pliate se bazează pe formarea legăturilor de hidrogen intercatenare şi poate apărea în
două variante: modelul paralel al straturilor pliate (caracteristic β-keratinei) şi modelul antiparalel (ce poate fi întalnit în cazul
fibroinei din mătase):
-modelul straturilor pliate paralele  toate lanțurile polipeptidice sunt așezate paralel, cu grupările R orientate în același sens;
capetele N-terminale ale catenelor polipeptidice se află la o extremitate, iar capetele C-terminale la cealaltă extremitate

-modelul straturilor pliate antiparalele- format din lanţuri polipeptidice în formă de zig-zag, ale căror grupe –NH2 terminală şi –
COOH terminală sunt orientate în direcţii opuse (alternează între ele la fiecare extremitate a moleculei); catenele polipeptidice
sunt aşezate faţă în faţă.
În afara tipurilor principale de structură secundară, α-helixul și β-structura straturilor pliate, există și un al 3-lea tip, denumit
modelul structural al colagenului (structura γ).
Colagenul este o proteină fibrilară, insolubilă şi elastică prezentă în ţesuturile animale (ţesut conjunctiv, tendoane, ligamente,
cartilagii, piele, oase etc.) şi care reprezintă aproximativ 25% din proteinele corpului. Structura secundară a colagenului este un
triplu helix de dreapta format din trei lanţuri polipeptidice (fiecare fiind un helix de stânga) legate între ele prin legături de
hidrogen. Fiecare catenă polipeptidică a colagenului e alcătuită din aproximativ 1000 resturi de aminoacizi dintre care 1/3 sunt
resturi de glicină; de asemenea există un conţinut ridicat de prolină, precum şi o serie de aminoacizi mai rari: hidroxiprolina
şi hidroxilizina.
3. Structura terţiară a proteinelor este aranjamentul tridimensional realizat prin plierea elementelor de structură secundară
datorită interacţiunilor dintre catenele laterale ale aminoacizilor constituenţi. Acest tip de structură este caracteristic, în special
proteinelor globulare.
Structura terţiară este rezultatul interacțiunii dintre radicalii R ai resturilor de aminoacid din lanțul polipeptidic.
Legăturile implicate în formarea și stabilizarea structurii terțiare sunt: legăturile de hidrogen, legăturile ionice, legături nepolare
prin forțe van der Waals, legăturile disulfidice covalente (-S-S-).
4. Structura cuaternară a proteinelor - este specifică numai anumitor proteine şi reprezintă nivelul de organizare structurală
cel mai înalt. Este rezultatul asocierii a două sau mai multe catene polipeptidice numite protomeri sau subunități, fiecare cu
structura sa primară, secundară şi terţiară într-un conglomerat spaţial complex. Proteinele formate din mai multe lanţuri (catene)
polipeptidice se numesc proteine oligomere. Structura cuaternară definește natura, numărul și modul de asociere a
protomerilor. Subunitățile se asamblează în structura cuaternară prin forțe asemănătoare celor din structura terțiară, cu
deosebirea, că în acest caz, legăturile se stabilesc între subunități (protomeri).
 Proprietățile specifice proteinelor
Masa moleculară a proteinelor este foarte mare şi diferită de la câteva mii pană la sute de mii şi chiar milioane de daltoni. De ex.
insulina-5.700 D, hemoglobina-64.500 D, fibrinogenul 339.700 D.
Solubilitatea proteinelor este diferită (depinde de forma moleculei, natura solventului, structura chimică, temperatură, pH). Unele
se dizolvă uşor în apă şi soluţii saline, altele numai în soluţii de săruri sau în amestecul de apă şi alcool. Sunt insolubile în solvenţi
organici.
Proteinele ca şi aminoacizii, prezintă activitate optică determinată de prezenţa atomilor de carbon asimetrici.
Denaturarea proteinelor - constă în perturbarea interacțiunilor necovalente din moleculele proteice (dezagreagarea structurii
secundare, terțiare, cuaternare) cu modificarea conformației native a proteinei. Denaturarea nu afectează structura primară a
proteinei.
Factorii care provoacă denaturarea se numesc agenți denaturanți și pot fi:
a. de natură fizică: temperaturi peste 50-600C, radiații ultraviolete, radiații X și gama; agitația mecanică;
b. de natură chimică: pH-uri extreme (soluții de acizi și baze tari), soluțiile sărurilor metalelor grele, ureea și guanidina, solvenții
organici. Aceşti agenţi acţionează prin ruperea legăturilor din structurile secundară, terţiară şi cuaternară, dar nu afectează
legăturile peptidice care rămân intacte (nu se eliberează aminoacizi).
Denaturarea conduce la schimbarea proprietăţilor fizice şi reactivităţii moleculelor proteice. De cele mai multe ori, prin
denaturare, proteinele pierd activitatea lor biologică (hormonii devin inactivi, anticorpii pierd capacitatea de a precipita antigenii
etc).
Caracterul amfoter. Proteinele sunt amfoliți macromoleculari, ele cuprinzând un număr mai mare sau mai mic de grupări acide
sau bazice. Soluţiile de proteine au comportare de acid sau bază (caracter amfoter) în funcţie de partenerul cu care reacţionează,
deoarece conţin grupe –NH2 şi -COOH libere, aparţinând aminoacizilor constituenţi.
Hidroliza proteinelor -sub acţiunea acizilor sau bazelor la cald şi a enzimelor proteolitice, proteinele sunt hidrolizate prin
ruperea legăturilor peptidice pană la stadiul de aminoacizi.
Specificitatea biochimică a proteinelor:
-fiecare specie conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în aceleași organe ale altor specii;
-fiecare individ conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în aceleași organe ale altor indivizi;
-fiecare organ conține conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în alte organe ale aceluiași individ.
Aceste deosebiri se pot pune în evidență prin metode imunologice. Dacă se inoculează unui animal o proteină străină, organismul
se apără producând anticorpi care o distrug

 Clasificarea proteinelor
În funcţie de structura loc chimică, de rolul pe care îl îndeplinesc în organismele vii şi de proprietăţile lor fizico-chimice,
proteinele pot fi clasificate în mai multe moduri.
1. În funcţie de forma moleculelor, proteinele sunt de două tipuri:
– proteine fibrilare (scleroproteine) care au molecula filiformă şi sunt, în general, insolubil în apă. Din această grupă fac parte
de exemplu keratinele, colagenul, actina, miozina, elastina, fibrinogenul etc.
– proteine globulare (sferoproteine) a căror moleculă are formă sferică sau elipsoidală şi sunt uşor solubile în apă și în soluții
saline diluate. Din clasa proteinelor globulare fac parte toate enzimele, albuminele, globulinele serice, histonele, protaminele
2. În funcţie de rolul biologic principal pe care îl îndeplinesc, proteinele se împart în 6 clase astfel:
– proteine structurale  proteinele ce joacă rol plastic, adică acele proteine ce intră în structura membranelor biologice, a
ţesuturilor şi organelor:
 colagenul întalnit în ţesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase
 elastina ce intră în structura ţesutului conjunctiv elastic din ligamente
 keratina ce se găseşte în cantităţi mari în dermă, păr, pene
 proteinele membranare ce intră în structura tuturor membranelor biologice
 fibroina din mătasea produsă de Bombix mori
– proteinele de rezervă  au rolul principal de a constitui principala rezervă de aminoacizi a organismelor vii:
 cazeina care este componenta proteică majoră a laptelui
 gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezintă principala proteină de rezervă
din boabele de porumb
 ovalbumina şi lactalbumina din ouă şi respectiv din lapte
 feritina care facilitează acumularea ionilor de fier în splină în procesul sintezei Hb
– proteinele contractile au un rol important pentru mişcarea organismelor vii fiind implicate în contracţia muşchilor, cililor,
flagelilor etc. Exemple: actina și miozina din structura miofibrilelor
– proteinele de transport  sunt proteine cu o structură deseori complexă ce îndeplinesc un important rol în transportul
diferiţilor metaboliţi în organism:
 hemoglobina care asigură transportul oxigenului şi dioxidului de carbon
 mioglobina cu rol în transportul oxigenului la nivel muscular
 albuminele serice care realizează transportul acizilor graşi în circulaţia sangvină
 lipoproteinele serice care asigură transportul lipidelor în sange
– proteinele cu rol catalitic şi hormonal  reprezintă o grupă extrem de importantă de proteine funcţionale. Exemple:
enzimele, insulina, glucagonul
– proteine cu rol de protecţie proteine implicate în diferite procese fiziologice de protecţie şi apărare a organismului faţă de
anumiţi factori externi:
 trombina ce participă la procesul coagulării sangvine
 fibrinogenul care este precursorul fibrinei, proteină implicată, de asemenea, in
procesul coagulării sangvine
 imunoglobulinele care formează complexele anticorp-antigen
3. În funcţie de compoziția chimică, proteinele se împart în două mari grupe:
– proteine simple (holoproteine)  acestea sunt proteine ale căror molecule sunt formate numai din catene polipeptidice.
Acest lucru a fost demonstrat prin faptul că prin hidroliză completă, holoproteinele pun în libertate numai aminoacizi. Din
această grupă fac parte o serie de proteine ce îndeplinesc importante funcţii biochimice şi fiziologice: α, β şi γ-globulinele
serice, anticorpii, histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, keratinele etc.
– proteine complexe (conjugate sau heteroproteine) conţin în molecula lor, pe lângă aminoacizi şi o componentă de altă
natură numită grupare prostetică; în funcție de natura grupării prostetice deosebim următoarele tipuri de heteroproteine:
fosfoproteine,mglicoproteine, lipoproteine, metaloproteine, cromoproteine, nucleoproteine.
A. Proteine simple=HOLOPROTEINE
După solubilitate, caracterul chimic și proprietățile biologice, proteinele simple se grupează în: globulare (albumine, globuline,
histone, protamine, gluteline, prolamine) și fibrilare (colagene, keratine, elastine, fibrinogen, proteinele contractile).
I. Proteine globulare
1. Albuminele (serumalbumina, lactalbumina, ovalbumina)
‒ au caracter slab acid, sunt solubile în apă, coagulează la încălzire, au pH mai maredecât 7 şi precipită cu o soluţie de sulfat de
amoniu.
‒ au masă moleculară mică, ceea ce ușurează pătrunderea lor prin membrane subțiri
‒ intră în constituţia proteinelor plasmatice (55%), participând la transportul glucidelor, lipidelor, hormonilor, sărurilor biliare,
medicamentelor şi ionilor (NO3-, citrat, Ca2+, Mg2+, Zn2+)
2. Globulinele
‒ sunt insolubile în apă, dar se dizolvă ușor în soluții apoase de electroliți (NaCl, Na 2SO4); coagulează prin încălzire
‒ au caracter acid mai pronunțat decât albuminele datorită conținutului ridicat de acid aspartic și acid glutamic; conțin în
proporție mare glicocol și leucină
‒ sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi animal
‒ formează împreună cu albuminele masa principală a protoplasmei celulare
‒ globulinele din sânge reprezintă 35-45% din totalul proteinelor plasmatice
‒ prin electroforeză au fost separate trei fracţiuni: α, β și γ-globuline, fiecare cu rol bine definit; α și β-globulinele-rol în
transportul glucidelor și lipidelor, iar γ-globulinele au rol în imunitate (motiv pentru care se mai numesc imunoglobuline).
Imunoglobulinele sau anticorpii apar în serul sanguin sau în alte celule ca răspuns la pătrunderea în organism a unei proteine sau
a unei macromolecule provenită de la altă specie, compus care poartă numele de antigen. Există 5 clase de imunoglobuline (Ig):
 Imunoglobulinele G
‒ reprezintă 70-80% dintre Ig plasmatice
‒ sunt prezente și în lichidul interstițial
‒ singurele care pot traversa placenta
 Imunoglobulinele A
‒ sunt prezente în sânge și secreții (salivă, lacrimi, fluid nazal, colostru, secreții bronșice, secreții ale tractului gastro-intestinal)
‒ au rol de apărare împotriva unor infecții virale și bacteriene
 Imunoglobulinele M
‒ se găsesc în principal în plasmă, în concentrații mici
‒ sunt primii anticorpi care se formează la organismele animale și umane nou-născute
‒ reprezintă prima linie de apărare a organismului împotriva agenților patogeni
 Imunoglobulinele D
‒ au viață scurtă (≈ 3 zile), sunt prezente în plasmă în cele mai mici concentrații
‒ nu au funcție clară; fiind prezente pe suprafața limfocitelor este posibil să intervină în controlul activității limfocitelor
 Imunoglobulinele E
‒ sunt responsabile de unele manifestări ale răspunsurilor alergice
‒ se află fixate pe bazofilele plasmatice și pe mastocitele din pereții vaselor de sânge
‒ sunt Ig de sensibilizare a pielii
‒ ½ din pacienții cu boli alergice prezintă concentrații serice crescute ale Ig E
3. Histonele
‒ proteine cu caracter slab bazic, au un conținut ridicat de arginină și lizină; coagulează prin încălzire și sunt hidrolizate de enzime
proteolitice
‒ în organism, de obicei, nu se găsesc în stare liberă, ci sub formă de proteide (nucleoproteine, cromoproteine)
‒ în cantitate mare se găsesc în nucleul celular, în eritrocite
‒ au rol esențial în combinație cu ADN-ul cromozomial
4. Protaminele
‒ se găsesc numai în regnul animal, au mase moleculare mici și caracter bazic (pH=12)
‒ intră în structura nucleoproteinelor
5. Prolaminele și glutelinele
‒ proteine vegetale prezente în cereale
II. Proteine fibrilare
1. Colagenele
‒ sunt specifice țesutului conjunctiv
‒ dau rezistență ligamentelor, tendoanelor, cartilajelor, pielii
‒ reprezintă 25% din proteinele corpului omenesc
‒ sunt insolubile in apă, dar prin fierbere îndelungată se transformă în gelatină solubilă
‒ sunt rezistente la acţiunea enzimelor proteolitice (cu excepţia colagenazei), în timp de gelatina poate fi hidrolizată cu pepsină şi tripsină
2. Keratinele
‒ se găsesc în epidermă, păr, unghii, pene, coarne etc. şi au rol de protecţie
‒ au un conţinut mare de sulf (2-5,7%) datorită proporţiei mari de cisteină.
‒ datorită prezenţei legăturii disulfidice keratinele au o rezistenţă mecanică mare, elasticitate şi rezistenţă la acţiunea enzimelor proteolitice şi sunt
insolubile în apă
3. Elastinele
‒ se găsesc în fibrele elastice ale țesutului conjunctiv (ligamente), în pereții arterelor
‒ sunt hidrolizate specific de elastaza pancreatică
4. Fibrinogenul
‒ o proteină fibrilară formată din şase lanţuri polipeptidice unite prin punţi disulfidice
‒ în condiţii fiziologice, fibrinogenul trece în cantităţi foarte mici prin peretele capilarelor în lichidul interstiţial; în inflamaţii, din cauza alterării
permeabilităţii capilarelor, trecerea fibrinogenului este mult facilitată
‒ rol în coagularea sângelui
5. Proteinele contractile (actina, miozina, tropomiozina)
‒ Miozina se găseşte în cantitate de 40-60% în miofibrele ţesutului muscular; este insolubilă in apă, dar solubilă în soluţii alcaline diluate. Prin
combinare cu actina în proporţie de 3/1, formează actomiozina
‒ Actina reprezintă 15% din proteinele musculare; are activitate ATP-azică și rol în contracția musculară
‒ Tropomiozina reprezintă 2,5% din totalul proteinelor musculare, avand rol in contracţia musculară
B. Proteine complexe=HETEROPROTEINE
1. Fosfoproteinele
‒ proteine conjugate care au drept grupare prostetică -acidul fosforic legat prin legătură
esterică de gruparea hidroxil a unui rest de serină sau treonină din molecula proteică.
Acidul fosforic se găseşte sub forma sării sale de Ca sau K.
‒ exemple:
 cazeina- principala proteină din lapte (80%)
 ovovitelina prezentă în gălbenuşul de ou; furnizează embrionului aminoacizii şi
fosforul necesar dezvoltării
2. Glicoproteinele
‒ formează o categorie de heteroproteine care au drept grupare prostetică o componentă glucidică (galactoză, manoză, fucoză,
glucozamină, etc.); partea proteică imprimă însă caracterul ei chimic întregii molecule
‒ sunt prezente în țesutul cartilaginos, salivă, plasmă, pancreas, albuș de ou
‒ au funcții extrem de variate: protecție, rol hormonal și enzimatic, constituenți ai membranelor celulare, substanțe cu rol de
transport, substanțe de rezervă, etc.
‒ exemple: glicoproteine plasmatice, tiroglobulina, transferine, enzime de natură glicoproteică (α și β-amilaza, lipaze,
ribonucelaze).
3. Lipoproteinele
‒ sunt complexe ale proteinelor cu lipidele prezente în plasmă, în toate țesuturile
‒ au gruparea prostetică de natură lipidică (constituită din acizi grași, triacilgliceroli, colesterol, fosfolipide)
‒ după rolul îndeplinit în organism sunt de 2 tipuri:
 lipoproteine de transport (cenapse lipoproteice)rol în transportul și solubilizarea lipidelor și a altor substanțe liposolubile
(steroli, unii hormoni)
 lipoproteine membranare
4. Metaloproteinele
‒ au ca grupare prostetică un metal
‒ sunt combinaţii complexe ale proteinelor cu ionii metalici: Fe, Cu, Zn, Mg, Mn etc.
‒ la metaloproteine, ionul metalic este legat direct de catenele polipeptidice ale componentei proteice şi nu este inclus într-o altă
structură (cum ar fi nucleul protoporfirinic la cromoproteine).
‒ participă în organism fie în transportul acestor metale, fie în cataliza enzimatică.
‒ exemple:
 feritina-prezentă în splină, ficat, mucoasa intestinală, măduva osoasă, placentă; îndeplinește în organism funcția de stocare a
fierului.
 siderofilina (transferina)- prezentă în plasmă; este transportor al fierului în organism; concentrația scade în anemia feriprivă.
 ceruloplasmina- conţine aproximativ 0,34% Cu (opt atomi/moleculă); transportă Cu în organism, are rol și în absorbţia Fe,
putând oxida fierul bivalent la fier trivalent; concentrația sa crește în inflamații
 metaloproteinele cu Zn -sunt în general enzime ( alcool-dehidrogenaza)
5. Cromoproteinele
‒ sunt proteine conjugate care au drept grupare prostetică, o grupare cromoforă (substanță colorată)
 Hemoglobina-conține o proteină=globina și o grupare prostetică=hem; este prezentă în hematiile vertebratelor și are rol în
transportul gazelor respiratorii
Globina este o proteină bazică, alcătuită la om din 4 lanțuri polipeptidice.
Hemul conține o moleculă protoporfirinică și un atom de Fe bivalent.
Catenele polipeptidice sunt orientate aşa fel, încât, formează între ele o cavitate în care este inclusă molecula de hem. Legarea
hemului de globină se face prin intermediul a două resturi de histidină.
Hb=4 grupări hem și o moleculă de globină (cu 4 catene polipeptidice):
 Mioglobina-se găsește în mușchi; are structură asemănătoare Hb, dar este
formată dintr-un singur lanț polipeptidic și o singură grupare hem. Are
afinitate mare pentru oxigen, pe care-l depozitează și-l utilizează în contracția
Musculară.
· Citocromii-sunt hemproteine cu rol important în respirația celulară; participă
la transportul electronilor la nivelul mitocondriilor, datorită modificării
reversibile a valenței atomului de Fe:

 Hemenzimele sunt reprezentate de catalaze şi peroxidaze care catalizează

reacţia de descompunere a apei oxigenate
 Cloroplastinele sunt pigmenţi fără funcţie respiratorie care conţin drept
grupare prostetică clorofila, iar gruparea proteică este reprezentată de plastină; în
loc de Fe, clorofila conține Mg; este prezentă la plante și rol în fotosinteză.
6. Nucleoproteinele
‒ sunt componentele cele mai importante ale celulei vii având rol în transmiterea caracterelor ereditare, în înmulțirea și creșterea
celulelor
‒ sunt o clasă de heteroproteine care au drept grupare prostetică un acid nucleic (ADN sau ARN) ataşat la o histonă sau o
protamină (=componenta proteică).
‒ legarea celor două componente se face prin legături de tip salin (ionice) între resturile acide fosfatice din acizii nucleici și
grupările bazice –NH3 din componenta proteică
‒ Nucleoproteinele sunt constituenţii principali ai nucleului celular (de unde vine şi numele lor), dar pot fi găsite şi în citoplasmă
asociate cu ribozomii. Virusurile sunt constituite aproape numai din nucleoproteine.
‒ Prin hidroliză acidă sau bazică, nucleoproteinele se descompun în baze azotate, pentoze, acid fosforic şi proteine.
Acizii nucleici conțin în moleculă C, H, O și N; sunt substanțe macromoleculare formate din peste 2000 de subunități numite
nucleotide, deci sunt substanțe polinucleotidice.
Alcătuirea unei nucleotide:
-o bază azotată purinică: adenina, guanina sau pirimidinică: citozină, timină (în ADN), uracil (ARN)
-un glucid (pentoză): riboză (în ARN) , dezoxiriboză (în ADN)
-un radical fosfat (rest de acid fosforic)
Baza azotată+pentoza=nucleozid
Nucleozid+acid fosforic=nucleotid=unitatea structurală a acizilor nucleici; prin înlănțuirea mai multor nucleotide prin
legături fosfodiesterice polinucleotid.
Exemple de nucleotide: Adenina + Riboza + Acid fosforic  Acid adenilic (AMP)
Guanina + Riboza + Acid fosforic Acid guanilic (GMP)
Citozina + Riboza + Acid fosforic Acid citidilic (CMP)
Uracil + Riboza + Acid fosforic Acid uridilic (UMP)
Timina + d-Riboza + Acid fosforic Acid timidilic (TMP)
Există două tipuri generale de nucleotide: ribonucleotide, care conţin riboză şi intră în structura acizilor ribonucleici (ARN) şi
dezoxiribonucleotide, care conţin deoxiriboză şi intră în structura acizilor dezoxiribonucleici (ADN).

Fiecare tip de acid nucleic are 4 tipuri de nucleotide, în funcție de baza azotată:
-în ADN intră adenina, guanina, citozina și timina
-în ARN intră adenina, guanina, citozina și uracil
ADN este format din 2 catene polinucleotidice răsucite în jurul unui ax (α-helix); între cele 2 catene se stabilesc legături de H
duble (între A=T) sau triple (G≡C).
ARN este format dintr-o singură catenă polinucleotidică. Există mai multe tipuri de ARN: ARN viral, ARN mesager, ARN
ribozomal, ARN de transfer (de transport).