Metabolismul proteic

Proteinele sunt constituenti esentiali ai materiei vii, fiecare specieanimalã si

fiecare tesut find
caracterizate printr-un anumit tip de proteinastructuralã, care îi conferã direct
sau indirect
specificitate. In afara rolului plasticproteinele au si rol functional, intervenind
in reglarea
activitátilor functionaletisulare, intrand in constitutia enzimelor, a unor hormoni
(corticitrofina
hipofizara, vasoprasinã, insulinã, etc) si a unor mediatori chimici (catecolamine,
serotonin, histaminã). Datoritá proprietátilor lor fizico-chimice proteinele
participá la
reglareaechilibrului acido-bazic, a presiunii coloid-osmotice si a balantei
hidroelectrolitice, iar
unele proteine sanguine detin importanta vitalã: hemoglobina, factoriiplasmatici ai
coagulárii,
anticorpii
imunitari, etc. in fine in carentele nutritiveproteinele sunt utilizate si ca
material energogenetic,
oxidarea lor furnizând 4,1cal/g, avand insa inconvenientul ca duce la sinteza unor
produsi
terminali nocivipentru organism. Proteinele sunt substante organice cu moleculã
mare, in
constitutiacárora inträ C, H, O, N si uneori S, P, Fe. Orice proteiná este
constituitã dintr-unanumit
numár de aminoacizi, de la 3 - I in protamine la câteva sute inmoleculele
virusilor. In moleculele
proteice aminoacizii sunt legati cel maifrecvent prin legaturi peptidice, in care
gruparea amino a
unuia se leagá degruparea carboxil a celuilalt, cu pierderea unei molecule de apã.
Decarecemoleculele constitute din legarea mai multor aminoacizi se numesc
polipeptide, proteinele pot fi considerate ca polipeptide extrem de complexe,
adesea alcätuitedin
mai multe lanturi polipeptidice legate intre ele. Secventa specifica aminoacizilor
in lantul
polipeptidic constituiestructura primará a unei proteine. Rásucirea lanturilor
polipeptidice intr-
ostructurá complexá, mentinuta prin legaturi disulfurice sau de hidrogen,
constituiestructura
secundará a proteinei, cea mai obisnuitã find aceea a unei spirale (a-helix).
Aranjarea lanturilor
rasucite in straturi, cristale sau fibre specificeconstituie structura tertiará a
proteinei, mentinutã
de forte interatomice slabe, calegäturile de hidrogen sau fortele van der Waals.
Structurile
secundare sautertiare sunt determinate, de fapt, de secventa aminoacizilor in
lantul polipeptidic,
alte cuvinte de structura primará, deoarece grupárile chimice ale aminoacizilor din
lant
dirijeaza rásucirea specifica (structura secundará) si apoi agregarealanturilor
räsucite (structura
tertiará)
Structura cuaternará constá in agregarea adouã sau mai multe molecule identice sau
asemanätoare intr-un complexheteroproteic (hemoglobina). Numärul diferit si
posibilitätile
multiple de combinare a aminoacizilor (aproximativ 1 milion) constitutivi explica
variabilitatea
extrema a proteinelor narurale. in plus, in afara proteinelor constitute numai din
aminoacizi -
proteinesimple (protamine, histone, globuline, etc), exista proteine conjugate, de
oimportantã
biologica deosebitã, realizate prin combinarea proteinei cu grupárichimice de altã
naturá: nucleo-
proteine, cromoproteine, glico-proteine, fosfoproteine, metaloproteine. Forma
moleculelor
proteice este alungita, fibrilarã (miozina, keratina, colagenul) sau globuloasä
(albuminele
plasmatice, enzimele, anticorpii), dupácum sunt constitute din lanturi
polipeptidice frânte la
intervale regulate - „in dintide fierästräu" - u din polipeptide indoite - „in zig-
zag" - räsucite si
plicaturate. Moleculele
proteice, avand la suprafata lor grupári libere COOH si NH2, pot actina fie ca
acizi slabi, fie ca
baze slabe, in functie de pH-ul mediului in carese gasesc. Deoarece in solutii
acide se comportá
ca baze, iar in solutii, alcalinese comportá ca acizi, atât proteinele cât si
aminoacizii sunt
deminute electrolitiamfoteri. La un anumit pH, sau mai exact la o anumita zonã de
pH, variabilã
dela proteina la alta, proteinele nu se mai comportá nici ca acizi nici ca baze.
Laacest nivel,
denumit punct sa zonã izoelectrica, proteinele au cea mai
micasolubilitate si deci vor precipita usor cu diversi reactivi sau chiar spontan,
decarece au un
numar egal de sarcini electrice pozitive si negative si sedisociazá într-un numár
egal de ioni
bazici si
acizi. In mediul apor proteinele se gases in mod obisnuit sub formacoloidalã
(emulsii) si pot fi
separate prin precipitare in prezenta de electroliti siprin alcool la temperaturi
scäzute si in medii
pH diferit. Hidroliza completã a proteinelor elibereazá aminoacizii constitutivi,
acestia
reprezentând deci unitati structurale fundamentale ale proteinlor. Dinpunct de
vedere chimic
aminoacizii pot fi considerati ca derivati ai acizilor grasisaturati, in care
atomul de H din pozitia a
fost inlocuit cu griparea amino. Cei mai multi aminoacizi pot fi sintetizati in
organism in
cantitätinecesare chiar si in lipsa aportului protidic adecvat, din produsi ai
metabolismuluiintermediar lipidic si glucidic. Un numär de opt aminoacizi
(fenilalanina,
valina, triptofanul, treonina, leucina, izoleucina, lizina, metionina) nu pot
fi sintetizati, citrebuie adusi de proteinele alimentare si de aceea se numesc
aminoaciziesentiali.
in lipsa lor echilibrul azotat nu se poate mentine si apar
tulburárimetabolice grave care se pot solda cu deces. In perioada de crestere
organismului
sunt necesare mari cantitäti de argininã si histidinã, care depãsesccapacitatea de
sintezã
hepatica; de aceea este necesar un aport alimentar suplimentar. Acesti aminoacizi
se numesc
.relativ esentiali". Plasma sanguinã contine o anumitá cantitate de aminoacizi-
aminoacidemia - variabilã intre 35 si 65 mg%. La fel ca si glicemiaaminoacidemia
reprezintä
forma de transport a aminoacizilor, find expresiaechilibrului dinamic dintre
cantitatea de
aminoacizi care:
adaugã plasmei sicele care se pierd
permanent. in perioadele postprandiale, ca urmare a scindärii hidrolitice
aproteinelor alimentare
sub actiunea enzimelor proteolitice, se eliminã in intestinaminoacizii
constitutivi, care se absorb
in cea mai mare parte De cale portalã si, intr-o másurã forte mica, pe cale
limfaticá.
Cota redusá de aminoacizi resorbitipe cale limfatica ajunge direct in circulatia
sistemica, in timp
ce aminoacizii careau luat cale portalã sträbat ficatul, find opriti si
metabolizati aici in proportie
de20 80%. Procentul de aminoacizi retinuti de ficat este in functie de
necesitätilemetabolice
locale si variaza la diversi aminoacizi : unii sunt metabolizati
aproapeexclusiv la nivelul ficatului (arginina, histidina, lizina), în timp ce
altii suntmetabolizati si in
alte tesuturi. Ficatul elibereazã in circulatia sistemicã nu numaiaminoacizii de
provenientà
exogená, ci si pe cei sintetizati prin reaminarea
simtransaminarea nor cetoacizi rezultati din metabolismul intermediar protidic,
lipidic si
glucidic. In afarã de aminoacizii de provenientã hepatica in plasma
1se descarcápermanent si o cantitate apreciabilã de aminoacuzu eliberati ca urmare
acatabolismului Si
remaierilor proteinelor tisulare. Cercetari efectuate curadioizotopi au precizat ca
turoverul
proteinel or endogene, reprezentânddegradarea si sinteza lor, corespunde unui ritm
mediu de 80
100 g proteinátisulara zilnic, cel mai intens find cel al mucoasei intestinale:
acest turnover
reprezintá nu numai reînoirea celularã, dar si inlocuirea produsilor de
secretie. Aminoacizii exogeni, impreunã cu cei endogeni, intrã, färã nici
odiferentiere, in „fondul
metabolic comun de aminoacizi", constituit nu numai dintoti aminoacizii liberi din
sânge si
celelalte lichide alte organismului, dar si din ceieliberati prin degradarea unei
pärti din proteinele
tisulare.
Din acest fond comunfiecare test si fiecare celulã extra permanent aminoacizii
necesari
sintezei
denoi proteine in procesele de crestere si remaniere a proteinelor uzate, precum si
pentru
sinteza unor constituenti proteici specifici (hormoni, enzime, etc) si a
unor substante azotate neproteice (creatiná, colinã, glutation). In fine din
fondulcomun de
aminoacizi se pierde zilnic prin urinã anumita cota,
decareceaminoacizii filtrati la nivelul glomerulului renal nu se reabsorb total in
tubiiuriniferi. Pe
cale urinará se eliminã zilnic 1,1 g aminoacizi liberi si 2 g conjugati.
Metabolismul intermediar al aminoacizilor
constá in utilizarea lor pentrudiverse sinteze (proteine, creatinã, purine si
pirimidine, etc), fie in
catabolizarealor, decarece, spre deosebire de glucide si lipide care se depun ca
rezerve
cândaportul lor este excesiv, organismul nu face rezerve de aminoacizi. Utilizarea
aminoacizilor se
face predominent pentru sinteza de proteinetisulare si sanguine, proces care se
desfásoará
permanent in toate celulele. Proteinele tisulare sunt constituenti extrem de
labili, care suferá
permanentprocese de catabolism si degradare, concomitent cu procese de sintezá
siremaniere.
La adultul normal exist un echilibru dinamic intre aceste procese.
inschimb in perioada de crestere ritmul sintezelor il depäseste pe cel
aldegradárilor proteice
si, ca urmare, se acumuleazá noi proteine in organism.
inperioada de senescentã avansatã, precum si la cei cu boli casectizante,
echilibrul este deviat in
sens invers. Prin administrare de aminoacizi cu atomi marcati -a constatat
caaminoacizii sunt
utilizati rapid pentru sinteza unei noi molecule proteice tisulare
siplasmatice, precum si pentru remanierea proteinelor din diverse tesuturi.
Majoritatea tesuturilor
uti lizeaza aminoacizii doar pentru sinteza proteinelor structurale sau functionale
proprii.
Exceptie fac ce lulele sistemului reticulo-histiocitar si cele hepatice, care
sintetizeaza si descarcá
in sânge proteinenecesare intregului organism (proteine plasmatice, factori ai
coagulárii,
anticorpi, enzime, etc). Pentru a sintetiza lantul polipeptidic caracteristic
oricárei moleculeproteice
este necesar ca in fo ndul metabolic celular sá fie prezenti totiaminoacizii
necesari, lipsa unuia
singur fäcând imposibilã sinteza. Realizarea secventei caracteristice a
aminoacizilor in lantul
peptidic este controlatã de aciziinucleici celulari. Catabolismul aminoacizilor se
efectueazá
predominant in ficat (peste80%), iar restul in rinichi si alte tesuturi. Degradarea
aminoacizilor
incepe prindezaminare, reactie catalizatã de o enzimã specifica forte activa
prezentá intoate
tesuturile. Degradarea aminoacizilor incepe
prin transferul grupului aminocátre acidul a-
cetoglutaric, cu formare de acid glutamic si cetoacidulcorespunzätor acidului
aminat degradat.
Apoi acidul glutaric este dezaminat dedehidrogenaza sa specifica, rezultând acid a-
cetoglutaric
Si
amoniac.Procesul cuprinde deci o transaminare si o dezaminare, de aceea afost
denumit
transdezaminare si este reversibil, permitând nu numai degradarea, dar si sinteza
de aminoacizi.