BIOCHIMIE CURS S5

METABOLISMUL-noțiuni introductive

Metabolismul constituie caracteristica esenţială, fundamentală a lumii vii, indiferent de

treapta de evoluţie a fiecărei specii de vieţuitoare.
Definiție: Prin metabolism se înţelege totalitatea reacţiilor biochimice şi a
transformărilor energetice ce au loc în organismul viu.
Aceste reacții au ca rezultat menținerea vieții și adaptarea organismelor la condițiile
schimbătoare ale mediului înconjurător cu care au schimb permanent de energie. De aceea, în
sens larg, prin metabolism se înțelege schimbul de substanțe și energie, ce are loc între
organismul viu și mediu.

Metabolismul substanțelor se compune dintr-o multitudine de transformări chimice pe

care le suportă în organism, atât combinațiile chimice din propria structură, supuse uzurii și
reînoirii, cât și substanțele nutritive luate din mediu. Acestea aduc materialul structural și
energetic pentru reconstrucțiile morfologice și îndeplinirea funcțiilor celulare și tisulare.

În funcţie de sensul transformărilor, distingem două ramuri ale metabolismului:

– Dezasimilaţia (catabolismul)
– Asimilaţia (anabolismul)

Catabolismul cuprinde reacţiile de degradare a biomoleculelor din alimente

(exogene) sau din structurile celulare (endogene) cu formarea unor produşi finali simpli
(dioxidul de carbon, apă, uree etc.) şi cu eliberarea unei anumite cantităţi de energie. O parte
din energia rezultată în urma degradărilor catabolice este înmagazinată în legăturile
macroergice ale moleculelor de ATP, iar o parte se pierde sub formă de căldură.
Anabolismul cuprinde totalitatea reacţiilor de biosinteză care sunt, în general,
cuplate cu hidroliza moleculelor de ATP deoarece ele decurg cu consum de energie.
În general cele 2 procese se află în echilibru, dar în anumite perioade ale vieții intensi-
tatea lor poate fi diferită, variabilă. De exemplu, în perioada de creștere sau în convalescență,
anabolismul este mai intens; la bătrânețe sau în cursul unor eforturi mari predomină
catabolismul.
Procesele metabolice se desfășoară simultan, sunt catalizate enzimatic, sunt reversibile
și interconectate. Procesele metabolice care se desfășoară la nivel celular, constituie
metabolismul intermediar.
1
BIOCHIMIE CURS S5

Metabolismul intermediar = totalitatea reacțiilor chimice la care participă produșii

absorbiți la nivel intestinal, reacții ce realizează înglobarea lor în edificii macromoleculare ale
organismului sau degradarea acestora până la forme excretabile.
Deci, metabolismul intermediar reprezintă schimbul de substanțe și energie dintre
celulă și mediul intern.
În celulă, sinteza și degradarea substanțelor chimice se realizează printr-o serie de
reacții enzimatice succesive numite căi metabolice; produșii intermediari sunt numiți
metaboliți.

Metabolismul intermediar al proteinelor

În organism are loc un permanent transfer proteic intertisular. La fondul comun de

aminoacizi contribuie atât aminoacizii de origine alimentară, cât şi cei proveniţi din
degradarea proteinelor tisulare. Fondul comun de aminoacizi va fi utilizat pentru sinteza de
proteine, pentru sinteza de produşi specializaţi (serotonina, adrenalina, tiroxina), sau pentru
degradare în scopuri energetice.
Cantitatea minimă de proteine necesară organismului este de aproximativ 30 g/zi.
Această cantitate este compatibilă cu viața, dar nu constituie o alimentație rațională și, în
consecință, rezistența organismului scade. Când consumul de proteine este inadecvat, ficatul
nu poate sintetiza suficiente proteine plasmatice pentru menţinerea balanţei între fluide şi
ţesuturi, favorizând apariţia edemelor.

Cantitatea optimă de proteine este de 30-60 g/zi pentru un adult (aproximativ 1g/kg
corp), reprezentând 10-12% din valoarea calorică a rației alimentare. În perioada de creștere la
copii, în sarcină și alăptare, necesarul este de 1,5-2,5g/kg corp/zi.

Aportul de proteine în alimentație este necesar zilnic deoarece proteinele ingerate,

chiar în cantități mari, nu se depozitează în organism ca glucidele și lipidele pentru a fi
utilizate în momentul când hrana nu conține proteine, ci sunt degradate și eliminate.
Proteinele organismului sunt într-o continuă transformare și reînoire. Ele au o durată
de viață relativ scurtă (2-10 săptămâni); pe măsură ce se distrug în organism, în aceeași
măsură se resintetizează din aminoacizi.

2
BIOCHIMIE CURS S5

Valoarea biologică a unei proteine alimentare depinde de compoziţia sa în aminoacizi.

Valoarea este cu atât mai mare cu cât conţinutul în aminoacizi este mai bogat, mai variat şi
mai apropiat de compoziţia proteinelor proprii organismului.

Proteinele de origine vegetală au valoare biologică redusă, iar cele de origine animală
au valoare biologică ridicată. Din alimentație nu trebuie să lipsească aminoacizii esențiali;
când unul dintre aminoacizii esenţiali lipseşte, sinteza proteinelor în componenţa cărora intră
aceşti aminoacizi nu mai are loc, iar ceilalţi aminoacizi sunt dezaminaţi şi degradaţi.

Valoarea biologică a unei proteine depinde şi de digestibilitatea ei; proteinele din

plante, fiind protejate de un înveliş de celuloză, sunt mai greu digerabile.

3
BIOCHIMIE CURS S5

1. Digestia şi absorbţia proteinelor

În tubul digestiv, proteinele nu pot fi absorbite ca atare şi de aceea sunt supuse acţiunii
unor enzime numite peptidaze sau proteaze(enzime proteolitice), care le scindează până la
aminoacizi.
După specificitate, peptidazele se împart în:

‒ endopeptidazecapabile să scindeze legăturile peptidice situate în mijlocul unui lanţ

polipeptidic
‒ exopeptidaze (aminopeptidaze+carboxipeptidaze)scindează legături peptidice aflate
la capetele unui lanț polipeptidic

Peptidazele digestive sunt elaborate sub formă inactivă în scopul de a proteja celulele
şi canalele secretoare de acţiunea lor proteolitică. Aceşti precursori (proenzime sau zimogeni)
devin activi în lumenul tubului digestiv. Activarea lor se realizează prin hidroliza unor
legături peptidice care fie că detaşează anumite peptide sau aminoacizi, fie că modifică plierea
lanţului polipeptidic, demascând centrul activ al enzimei.

Digestia proteinelor alimentare începe în stomac. Principala enzimă proteolitică

gastrică este pepsina.

 Pepsinao endopeptidază, este secretată de celulele mucoasei gastrice sub formă de

pepsinogen. Activarea are loc sub acţiunea HCl din stomac. Acționează optim la un
pH= 1-2 şi prezintă specificitate pentru legăturile peptidice a căror grupare –NH-
provine de la tirozină şi fenilalanină.

4
BIOCHIMIE CURS S5

 Labfermentul (chimozina)este prezent numai în sucul gastric al sugarilor având

drept funcție coagularea laptelui a.î. se întârzie evacuarea conținutului stomacal;
transformă cazeinogenul în cazeină în prezența Ca2+

Din stomac, digestia proteinelor se continuă în intestinul subțire sub acțiunea

combinată a enzimelor proteolitice pancreatice și intestinale.

Enzimele intestinale nu sunt libere în lumenul intestinal, ele găsindu-se la nivelul

”marginii în perie” a enterocitelor.
Enzimele pancreatice (tripsina, chimotripsina, elastaza, carboxipeptidaza) acționează
atât asupra proteinelor neatacate de pepsina gastrică, cât și asupra produșilor de digestie ai
acesteia. Sub acțiunea combinată a proteazelor pancreatice rezultă di- sau oligopeptide.

 Tripsinaendopeptidază ce rezultă din tripsinogenul activat de enterokinază; Are pH

optim la 7-8 şi specificitate pentru legăturile peptidice a căror grupare carboxil provine
de la un aminoacid bazic, cum ar fi arginina, lizina.
 Chimotripsinaendopeptidază pancreatică secretată sub forma inactivă de
chimotripsinogen şi activată de tripsină; are specificitate pentru legăturile peptidice în
care sunt implicate grupările carboxil ale fenilalaninei, tirozinei şi triptofanului.
 Elastaza este secretată ca proelastază și activată în lumenul intestinal de tripsină
 Carboxipeptidazaeste secretată sub formă de procarboxipeptidază, este activată de
tripsină; scindează specific legăturile peptidice la care participă cu gruparea NH,
aminoacizii C-terminali.

Asupra di- și oligopeptidelor acționează aminopeptidaza și dipeptidazele intestinale

care le transformă în aminoacizi:

 Aminopeptidaza este o exopeptidază produsă de celulele mucoasei intestinale

 Dipeptidazele acționează asupra dipeptidelor

Aminoacizii rezultați prin hidroliza proteinelor traversează membrana intestinală și pe

calea venei porte ajung la ficat; o parte rămân aici, iar restul sunt distribuiți prin sângele
circulant la celelalte țesuturi.
Absorbţia aminoacizilor prin mucoasa intestinală este în parte o difuzie pasivă, dar în
cea mai mare măsură este un transport intermediat de proteinele transportoare specifice
(translocaze).
5
BIOCHIMIE CURS S5

La ficat aminoacizii pot fi utilizați pentru sinteza de proteine proprii ficatului și a

proteinelor plasmatice, pot fi degradați sau transformați în alți compuși. O parte a AA (1/10)
trec în sânge constituind aminoacidemia, iar o mică parte sunt eliminați prin urină (800mg/zi).
Concentrația AA circulanți este menținută prin schimburile de AA dintre diferite
țesuturi. Astfel, mușchiul generează peste 50% din întreaga rezervă de AA liberi, în timp ce
ficatul, prin capacitatea de sinteză a ureei este principalul țesut în care are loc degradarea AA.
Cele două țesuturi au rol major în menținerea concentrației AA circulanți.

Din mușchi, AA liberi, în special Ala și Gln, sunt eliberați în circulație; Ala, care este
principalul transportor de azot. este captată de ficat, iar Gln este preluată de intestin și rinichi
și transformată în princiapal în Ala. Gln preluată de rinichi este și principala sursă de amoniac
ce se excretă pe această cale.
Rinichiul asigură în mare parte necesarul de serină pentru țesuturi, inclusiv pentru ficat
și mușchi. AA ramificați, în principal Val, este eliberată din mușchi și preluată de creier.
Alanina (Ala) este principalul AA glucogenic. Ficatul are o capacitate apreciabilă de
sinteză a glucozei (gluconeogeneză) din alanină.

2. Metabolismul aminoacizilor

Metabolismul aminoacizilor se desfăşoară în strânsă legătură cu ciclul acizilor

tricarboxilici. Astfel, scheletul de atomi de carbon pentru biosinteza celor mai mulţi
aminoacizi este furnizat de ciclul Krebs, care fiind un proces amfibolic, va asigura şi
degradarea scheletului de carbon din aminoacizi.

2.1 Biosinteza aminoacizilor

Digestia proteinelor nu asigură întreaga cantitate de aminoacizi necesară organismului.

În consecinţă, proporţia de aminoacizi trebuie reechilibrată prin sinteză. Organismul uman nu
poate realiza acest lucru deoarece nu poate sintetiza toţi cei 20 aminoacizi, nedispunand de
unele enzime necesare. De exemplu aminoacizii aromatici (Phe, Trp) nu pot fi sintetizaţi, iar
alţii, cum ar fi arginina poate fi sintetizat în ciclul ureei, dar nu în cantităţi suficiente. Totuşi,
un număr de 12 aminoacizi neesenţiali pot fi sintetizaţi din intermediari metabolici, iar trei
aminoacizi (Cys, Tyr, His) se sintetizează din aminoacizi esenţiali.

6
BIOCHIMIE CURS S5

În biosinteza aminoacizilor, un rol central îl ocupă, glutamat-sintetaza şi

transaminazele; prin acţiunea lor combinată, amoniacul anorganic este transformat în gruparea
amino din aminoacizi.
Există trei căi principale de sinteză a aminoacizilor:
 1. aminarea directă a cetoacizilor sau a acizilor organici nesaturați
 2. transaminarea între aminoacizi și α-cetoacizi: transferul grupei amino de la un
aminoacid la un cetoacid, cu obținerea unui nou aminoacid și a unui nou cetoacid. În
acest proces sunt implicate enzimele=transaminaze sau aminotransferaze.
 3. transformarea enzimatică a diferiților aminoacizi: de exemplu, treonina se
transformă în glicină, în prezența enzimei glicinogenază.

2.2 Catabolismul aminoacizilor

Aminoacizii sintetizaţi în celulele vii sunt folosiţi pentru biosinteza de proteine

specifice organismelor respective, de enzime şi de hormoni de natură polipeptidică şi proteică
sau pot fi metabolizaţi cu formarea unor compuşi intermediari utilizaţi la rândul lor în sinteza
bazelor azotate sau a altor compuşi. Ei pot suferi de asemenea o degradare oxidativă completă
şi în acest caz servesc ca sursă energetică. O serie de reacţii de degradare sunt comune tuturor
aminoacizilor, iar restul hidrocarbonat se degradează apoi pe căi diferite, specifice fiecărui
aminoacid.

Spre deosebire de acizii graşi şi glucoză, aminoacizii nu pot fi stocaţi în organism.

Surplusul de aminoacizi care depăşeşte necesarul pentru sinteza de proteine şi alte
biomolecule, este supus degradării.

7
BIOCHIMIE CURS S5

Principalele căi comune de degradare a aminoacizilor, întalnite atât la plante şi

animale, cât şi la microorganisme, sunt dezaminarea, transaminarea și decarboxilarea.

 Catabolismul grupării amino

Animalele superioare şi omul, excretă azotul proteic sub formă de uree, compus
solubil în apă şi netoxic. Prin catabolizarea aminoacizilor, gruparea α -amino eliberată sub
formă de ion NH4+, este convertită la uree, iar scheletul de C rămas este transformat în acetil
CoA, piruvat sau alt intermediar din ciclul acizilor tricarboxilici. Aceşti din urmă compuşi
sunt utilizaţi drept sursă de energie şi pentru sinteza de acizi graşi, corpi cetonici şi glucoză.
Îndepărtarea grupării α-amino se realizează prin două procese:
‒ dezaminarea oxidativă a aminoacizilor, prin care se eliberează NH3, convertit ulterior
în uree.
‒ transaminarea, în care grupările amino de la diferiți AA sunt colectate sub formă de
glutamat
Dezaminarea oxidativă a aminoacizilor constă în eliminarea azotului aminic sub
formă de amoniac cu formarea α-cetoacidului corespunzător, sub acţiunea aminoacid-
oxidazelor specifice.
În acest proces, aminoacidul este dehidrogenat la iminoacid de către o flavoproteină,
apoi iminoacidul format, spontan, în prezenţa apei, pierde amoniacul şi trece în cetoacid.

Singura aminoacid-oxidază cu activitate destul de mare este glutamat-dehidrogenaza

(Glu-DH) distribuită în toate ţesuturile şi în special în ficat.

Transaminarea constă în transferul grupării amino de la un aminoacid la un cetoacid

fără formarea amoniacului liber; aminoacidul devine cetoacid, iar cetoacidul devine
aminoacid.
Reacţia generală a acestui proces este:

8
BIOCHIMIE CURS S5

Enzimele care catalizează transaminarea se numesc aminotransferaze (transaminaze)

și sunt localizate atât intramitocondrial, cât şi în faza solubilă a citoplasmei celulelor
eucariote, iar rolul lor este extrem de diferit. Cele mai importante și mai intens studiate
aminotransferaze sunt: alanin-aminotransferaza (ALT sau TGP) și aspartat-aminotransferaza
(AST sau TGO). Aceste transaminaze sunt eliberate în sânge în urma lezării ţesuturilor sau
prin moartea celulelor. În consecinţă dozarea activităţii lor în plasmă este utilizată în
diagnosticul bolilor de inimă şi ficat, cum ar fi infarctul miocardic şi hepatita.
Prin transaminare se acumulează grupările amino de la majoritatea aminoacizilor pe
acidul glutamic care, prin dezaminare oxidativă va elibera NH4+ şi acidul a -cetoglutaric
necesar unui nou proces de transaminare.
 Pentru metabolismul proteic, transaminarea aminoacizilor prezintă o importanţă
deosebită deoarece aceste reacţii fac parte din căile de degradare a unor aminoacizi şi, în
acelaşi timp, de biosinteză a altora. Pe de altă parte, participarea α-cetoacizilor face ca aceste
reacţii să reprezinte puncte de întretăiere ale căilor metabolismului proteic, glucidic şi lipidic.
În urma acestor reacţii, alături de cetoacid, se formează acidul glutamic care, la rândul
său se poate dezamina oxidativ sau poate intra în alte căi de degradare sau biosinteză. Fiind
reversibilă, reacţia de transaminare serveşte la biosinteza aminoacizilor neesenţiali prin
utilizarea în calitate de precursori a acidului glutamic şi a α- cetoacizilor corespunzători.

 Decarboxilarea (eliminarea grupării carboxil)

Procesul de eliminare a grupelor –COOH din moleculele aminoacizilor este catalizat

de enzime specifice numite aminoacid-decarboxilaze. Reprezintă o altă modaliatate de
catabolizare a AA, în urma căreia se obțin amine biogene.
Reacţia generală de decarboxilare a aminoacizilor poate fi reprezentată astfel:

9
BIOCHIMIE CURS S5

Majoritatea aminelor biogene îndeplinesc funcţii biochimice şi fiziologice bine

determinate în organismele vii. Unele dintre ele se utilizează în practica medicală datorită
acţiunii lor farmacodinamice deosebite. Tiramina formată prin decarboxilarea tirozinei este o
substanţă biologic activă ce manifestă o acţiune vasoconstrictoare, ca şi triptamina rezultată
prin decarboxilarea triptofanului. Tot din triptofan se formează şi serotonina care participă la
fenomenul de transmitere a influxului nervos, la reglarea presiunii sangvine, a respiraţiei,
temperaturii corpului etc. Din histidină se formează histamina, o amină biogenă cu acţiune
vasodilatatoare. Ea se formează în cantităţi mari în zonele inflamate şi este implicată în
transmiterea senzaţiei dureroase.
Multe amine biogene sunt deosebit de toxice pentru organismul uman şi animal, din
care cauză, excesul lor în organism poate fi letal.
În procesul de putrefacţie se formează numeroase amine, numite ptomaine
(cadaverina, putresceina), prin decarboxilarea aminoacizilor de către microorganisme.
O cantitate relativ crescută de amine biogene se poate forma prin alterarea alimentelor
de origine animală bogate în proteine, sub acţiunea decarboxilazelor microorganismelor.
Acest fenomen explică toxiinfecţiile alimentare cauzate de consumul de preparate din carne
alterată, mai ales cele din ficat şi peşte care sunt alimentele cele mai uşor alterabile.
La consumuri exagerate de proteine de origine animală, procesul de decarboxilare a
aminoacizilor este deosebit de intens datorită necesităţii degradării rapide a excesului de
aminoacizi. Aminele biogene formate în acest caz sub acţiunea decarboxilazelor endogene pot
determina apariţia gutei.

 Catabolismul radicalului hidrocarbonat al AA

Scheletul de carbon al celor 20 AA este degradat cu formarea a doar 7 metaboliți

intermediari: acid piruvic, acetil-CoA, acetilacetil-CoA, acid -cetoglutaric, succinil-CoA,
acid fumaric, acid oxalilacetic.

10
BIOCHIMIE CURS S5

Aminoacizii care sunt degradați la acetil-CoA și acetilacetil-CoA se numesc AA

cetogenici (cetoformatori), pentru că acești produși intermediari servesc pentru sinteza
corpilor cetonici; exemple: Leu
Aminoacizii care sunt catabolizați cu formare de piruvat sau intermediari ai ciclului
Krebs ( -cetoglutarat, succinil-CoA, fumarat și oxaloacetat) se numesc AA glucogenici
(glucoformatori), pentru că din acești produși intermediari pot fi sintetizate glucide (glucoza);
exemple: Ala, Asp, Gly, Cys, Thr, Ser, Glu.
Phe, Tyr, Trp, Ile, Lys sunt AA atât cetogenici cât și glucogenici.

3. Metabolismul amoniacului

Amoniacul rezultat în urma proceselor de dezaminare a aminoacizilor, precum şi din

alte procese metabolice este un produs toxic pentru celula vie, chiar şi în concentraţii relativ
mici. La mamifere, acest produs final de metabolism este convertit în uree, fiind apoi eliminat
pe cale renală.

Calea metabolică prin care amoniacul este convertit în uree poartă numele de ciclul
ureogenetic (ciclul Krebs – Henseleit) sau ureogeneza.

Un adult ce prestează o activitate moderată consumă zilnic aproximativ 300 g glucide,

100 g grăsimi şi 100 g proteine şi excretă 16,5 g azot; 95% azot este eliminat la nivelul
rinichiului, iar 5% prin materiile fecale.
Calea majoră de eliminare a azotului la om este ureea. Ureea este sintetizată în ficat,
trecută în sânge şi filtrată la rinichi. În caz de boli ale ficatului, în celula hepatică uzată, nu se
mai poate realiza această transformare, concentrația amoniacului în sânge crește și survine
moartea. În ciroza hepatică avansată, sângele nu mai trece prin ficat și astfel se produce iarăși
o creștere a amoniacului sangvin.
În ureogeneză are loc o succesiune de reacții enzimatice sub forma unui ciclu la care
iau parte o serie de substanțe: ornitina, citrulina, arginina, acidul aspartic, ATP (care
furnizează energia necesară). Etape ciclului ureogenetic sunt:
‒ transformarea ornitinei în citrulină, prin încorporarea în molecula ornitinei a
unei molecule de NH3 și una de CO2
‒ transformarea citrulinei în arginină prin încorporarea unei molecule de NH3

11
BIOCHIMIE CURS S5

‒ scindarea moleculei de arginină de către arginază, într-o moleculă de uree și

una de ornitină
Ureea trece în circulație și este eliminată prin rinichi, iar ornitina reia ciclul
ureogenetic.

Ornitina + NH3 + CO2  citrulină + NH3  Arginină + H2O  Ornitină + Uree

Uremia=concentrația ureei în sânge=0,20-0,40 g0

Dozarea ureei în sânge are o mare însemnătate pentru stabilirea funcției de detoxifiere
a ficatului și a funcției de epurare a rinichiului.

Transformarea amoniacului în glutamină sau asparagină reprezintă a doua cale

de detoxifiere a organismului și se produce prin combinarea unei molecule de amoniac cu o
moleculă de acid glutamic sau aspartic în prezența ATP; reacția are loc la nivelul ficatului,
rinichiului, în țesutul nervos și-n țesutul muscular.
Glutamina și asparagina reprezintă forme de depozitare netoxică a amoniacului în
organism; aceste amide servesc ca surse de grupări amidice și aminice în diferite procese
metabolice (sinteza bazelor purinice, sinteza glucozaminei).

Intoxicația cu amoniac se manifestă prin tremurături ale membrelor, dificultăţi în

vorbire, tulburări de vedere, iar în cazuri severe, coma şi moartea. Simptomele se instalează
atunci cand nivelurile hepatice şi cerebrale de amoniac sunt crescute. Intoxicaţia cu amoniac
este considerată factor important în etiologia comei hepatice, motiv pentru care tratamentul, în
asemenea situaţii, este orientat spre scăderea amoniacului sanguin.

4. Biosinteza proteinelor

În toate organismele vii, biosinteza proteinelor reprezintă principalul proces prin

intermediul căruia se asigură expresia informaţiei genetice codificată în succesiunea bazelor
azotate din moleculele de ADN într-un tip de metabolism, specific fiecărei specii de
vieţuitoare în parte.
Principala caracteristică a procesului de biosinteză a proteinelor constă în exactitatea
sa deosebită. Structura proteinelor este programată genetic şi se conservă din generaţie în
generaţie, moleculele proteice sintetizandu-se de mai multe ori în acelaşi organism, fără

12
BIOCHIMIE CURS S5

abateri esenţiale de la succesiunea dată a aminoacizilor. Această exactitate deosebită este

asigurată de către mecanismele moleculare ce stau la baza căilor de biosinteză proteică.
Succesiunea AA în lanțul polipeptidic nou sintetizat trebuie să fie conformă cu
secvența deoxiribonucelotidelor din segmentul de ADN ce conține informația necesară pentru
biosinteza unei anumite proteine. Această relație dintre acizii nucleici și proteine este mediată
de ”sistemul biochimic de codificare-decodificare”=CODUL GENETIC.

Codul genetic

Plecand de la faptul că în moleculele de ADN există patru tipuri de baze azotate, iar în
structura proteinelor intră de regulă 20 de aminoacizi, prin calcul matematic se constată că
secvenţa nucleotidică suficientă pentru codificarea unui aminoacid este reprezentată de o
combinare de trei nucleotide adiacente, aceasta primind numele de tripletă sau codon. Din
cele patru nucleotide se pot forma C43 = 64 de triplete diferite, fapt ce oferă posibilitatea
codificării tuturor celor 20 de aminoacizi proteinogeni. Decodificarea codului genetic, adică
stabilirea compoziţiei nucleotidice concrete şi a succesiunii tripletelor pentru toţi cei 20 de
aminoacizi proteinogeni a fost elucidată relativ recent. Deoarece în procesul de biosinteză a
proteinelor se decodifică informaţia conţinută în ARNm, codonii se reprezintă grafic de regulă
sub forma tripletelor de ribonucleotide.

13
BIOCHIMIE CURS S5

Aceeaşi informaţie, codificată însă sub forma tripletelor de deoxiribonucleotide, este

conţinută şi în catena de ADN care a servit drept matriţă la biosinteza ARNm.
Din cei 64 codoni posibili, numai trei dau semnalul de terminare a translaţiei şi anume
tripletele UAA, UAG şi UGA, ele fiind denumite codoni terminatori sau codoni non sens.
Alţi doi codoni (AUG şi GUG) marchează debutul biosintezei catenei polipeptidice, aceştia
fiind denumiţi codoni de iniţiere sau codoni iniţiatori. Deoarece pentru codificarea celor 20
de aminoacizi proteinogeni există 64 – 3 = 61 codoni, deci un număr triplu de posibilităţi, unii
aminoacizi pot fi codificaţi de doi sau chiar mai mulţi codoni, aceştia fiind cunoscuţi sub
numele de codoni sinonimi.
O altă caracteristică a codului genetic o constituie universalitatea sa. Aceasta
înseamnă că un anumit codon codifică acelaşi aminoacid la toate organismele vii. O a treia
caracteristică a codului genetic o constituie faptul că acesta este neacoperit şi fără virgule.
Aceasta înseamnă că tripletele succesive, vecine într-o genă nu se acoperă, adică nu au
nucleotide comune. Deci, codonii reprezintă unităţi de sine stătătoare, nesuprapuse. Pe de altă
pare, între sfarşitul unei triplete şi începutul tripletei următoare nu există nucleotide izolate.

Sinteza proteinelorse desfășoară în două etape: transcripția și translația

(biosinteza propriu-zisă a proteinelor)
 Transcripția (transcrierea)  copierea informației genetice din ADN în ARNm cu
ajutorul enzimei ARN-polimeraza
 Translația  procesul prin care o secvență de nucleotide din ARNm este transformată
într-o secvență de AA în moleculele proteice

Procesul propriu-zis de biosinteză a proteinelor=translația, se realizează la nivelul

ribozomilor în mai multe etape: activarea aminoacizilor, iniţierea translaţiei, translaţia
propriu-zisă, terminarea translaţiei şi modificarea post-translaţională a proteinelor:

‒ are loc activarea aminoacizilor din citoplasmă prin legarea lor de ATP (donator de
energie) sub acțiunea enzimelor numite aminoacil-sintetaze:

AA +ATP  AAAMP +PP

‒ aminoacizii activați sunt transferați la ARNt care-i transportă la ribozomi (locul

biosintezei proteice):

AAAMP +ARNt  AA‒ARNt +AMP

14
BIOCHIMIE CURS S5

‒ aminoacizii se unesc între ei prin legături peptidice cu ajutorul enzimelor numite

peptid-polimeraze rezultând catene polipeptidice, iar moleculele de ARNt sunt puse în
libertate și refolosite:

AA1‒ARNt1 + AA2‒ARNt2  AA1‒AA2 +ARNt1 +ARNt2

Încetarea biosintezei proteice se realizează în momentul apariției codonilor non-sens

(UAA, UAG sau UGA) din molecula de ARNm pe ribozomul funcțional. Acesti codoni pun
punct mesajului, biosinteza lanțului peptidic este sistată si în, acelasi timp, se rupe legătura
dintre peptidă si ARNt care a transportat ultimul aminoacid.

5. Catabolismul proteinelor

Proteinele din organism sunt înlocuite pe măsură ce se degradează. Holoproteinele

sunt hidrolizate până la stadiul de aminoacizi, care vor fi degradați mai departe prin căile
enumerate mai sus.

În cazul proteinelor complexe, trebuie să fie degradate și grupările prostetice, pe căile

specifice acestora.

5.1 Catabolismul nucleoproteinelor

Din catabolismul bazelor azotate purinice rezultă acidul uric, proces numit
uricogeneză; are loc în ficat sub influența unor enzime specifice (dezaminaze, oxidaze).
Valoarea concentrației de acid uric din sânge este de 3-5g 0.
Creșterea concentrației de acid uric și scăderea eliminării acestui produs prin urină
poate duce la tulburări, cum ar fi:
‒ Guta boală genetică în care acidul uric cristalizează formând săruri=urați-ce se
depun la nivelul articulațiilor determinând crize dureroase
‒ Insuficiența renală cu apariția de nisip la rinichi (litiaza renală)
Hiperuricemia poate fi cauzată de un consum exagerat de carne sau de o tulburare
genetică în sinteza ribonucleotidelor.

15
BIOCHIMIE CURS S5

5.2 Catabolismul cromoproteinelor (hemoglobinei)

Catabolismul Hb are loc la nivelul ficatului, splinei, rezultând bilirubina (pigment

biliar galben, liposolubil) și porfirine (compuși care se regăsesc atât în sânge, cât și în urină).
Prin analiza unei probe de sânge se determină numărul de porfirine din sânge; acest tip
de analiză este utilă în diagnosticul porfiriilor (boli metabolice cauzate de un deficit enzimatic
în biosinteza hemului) și al unor intoxicații care alterează sinteza hemului (porfirinele sunt
precursori ai hemului, iar hemul intră în compoziția Hb eritrocitare).
Bilirubina se formează în organism prin desfacerea oxidativă a inelului porfirinic din
Hb şi alte hemoproteine. Locul de formare al bilirubinei este reprezentat de celulele
sistemului reticulo-endotelial din splină, ficat (celulele Kupfer), ganglioni limfatici şi
macrofagele din diverse ţesuturi.
Sursa principală de bilirubină este Hb hematiilor îmbătrânite.
În sânge, bilirubina se fixează pe albumină formând fracția plasmatică a
bilirubinei=bilirubina indirectă sau neconjugată, liposolubilă. Prin fixarea pe albuminele
serice, bilirubina este reținută în lumenul vaselor și transportată la ficat. Aici este preluată de
pe albumină de către celulele hepatice și se conjugă cu acidul glucuronicbilirubina directă
sau conjugată, hidrosolubilă. Acest fapt favorizează eliminarea ei prin bilă și menținerea ei în
soluție pe căile biliare intra- și extrahepatice.
Bilirubina ajunge prin bilă în intestin; cea mai mare parte din bilă se reasoarbe și
ajunge iar în ficat și de aici în circulație, iar o mică parte ajunge în intestinul gros unde
formează pigmenți (stercobilina din materiile fecale). Bilirubina din circulație ajunge și la
nivelul rinichilor, apoi în urină (urobilina-pigmentul din urină).
Acesta este circuitul hepato-enterohepatic.
Creșterea pigmenților biliari în urină are loc în cazul unor afecțiuni hepatice (ictere).

Reglarea metabolismului proteic se face prin mecanism neuro-umoral.

Simpaticul stimulează catabolismul, iar parasimpaticul stimulează anabolismul.
Somatotropul (STH), insulina și hormonii estrogeni au rol anabolic. Glucocorticoizii și
hormonii tiroidieni au rol catabolic.
Un rol important au și mecanismele genetice de reglare prin feed-back a biosintezei
proteice.

16