Digestia şi absorbţia proteinelor

Metabolismul proteic este deosebit de complex, pre­zentând două aspecte: anabolismul (sinteza) şi catabo­
lismul (degradarea). Şi în cazul proteinelor (atât a celor din alimente cât şi a celor din ţesuturi) etapa iniţială
de degradare constă în hidroliza acestora cu eliberarea aminoacizilor componenţi. Etapele ce urmează sunt
complexe şi constau în utilizarea aminoacizilor pen­tru producerea de energie sau pentru sinteza glucide,
lipide precum şi a unui număr însemnat de compuşi cu funcţii biologice importante.

Digestia şi absorbţia proteinelor
Digestia proteinelor începe în stomac sub acţiunea
enzimelor proteolitice şi se termină la nivelul intesti­
nului. Enzimele ce hidrolizează proteinele sunt sinteti­
zate ca precursori inactivi numiţi zimogeni, mult mai
mari decât enzimele active. De la nivelul celulelor care
îi sintetizează, zimogenii sunt eliberaţi în lumenul
intestinal unde sunt scindati în molecule mai mici,
active. Deşi toate aceste enzime catalizează hidroli­
za legături­lor peptidice, între ele există diferenţe de
specificitate. Pentru digestia completă a proteinelor
la aminoacizii componenţi şi peptone este necesară
acţiunea lor concertată.
Digestia proteinelor la nivelul stomacului
Pepsinogenul este secretat de către celulele parietale
ale mucoasei gastrice care in prezenta sucului gastric
(acid) are loc clivarea pepsinogenului la pepsina ac­
tivă. Activarea pepsinogenului are loc şi autocatalitic.
Pepsina acţionează optim la pH=2, ca o endopeptida­
ză care atacă specific legăturile peptidice din lanţul
proteic la care participă în special aminoacizi aro­
matici şi în mai mică măsură metionina şi leucina. În
urma acţiunii endopeptidazei se formează fragmente
proteice mici.
Gastricsina (pepsina C) se formează alături de pep­
sină prin activarea pepsinogenului într-un mod difer­
it. pH-ul optim de acţiune al gastricsinei este ceva mai
mare decât al pepsinei, aproximativ 3. Din acest motiv
gastricsina acţionează predominant la sugari unde su­
cul gastric are o aciditate ceva mai mare.
Chimozina (labfermentul) este prezentă doar în sucul
gastric al sugarului şi are funcţia principală de coagu­
lare a laptelui, favorizând astfel acţiunea pepsinei.

Digestia proteinelor la nivelul intestinului

Fig. 5.1. Digestia proteinelor (modificată după Marks,
Conţinutul gastric este deversat în intestin unde con­
2005)

164
Capitolul 5 • Metabolismul proteinelor și acizilor nucleici
tinuă digestia începută în stomac, sub acţiunea
sucului pancreatic, secretat de pancreasul exocrin.
La acest nivel bicarbonatul inactivează zimogenii din
sucul gastric ce ajung în intestin odată cu alimentele.
Sucul pancreatic este secretat în intestinul subţire
şi conţine zimogeni precum: tripsinogen, chimo­
tripsinogen, proelastază şi procarboxipeptidază.
Sub acţiunea enterokinazei (secretă la nivelul „mar­
ginii în perie“ a enterocitelor) dar şi autocatalitic,
tripsinogenul este transformat în tripsină activă.
Tripsina scindează chimotripsinogenul la chimi­
tripsină, proelastaza la elastază şi procarboxipepti­
daza la carboxipeptidază. Tripsina joacă astfel un rol
central în digestia proteinelor atât prin clivarea pro­
teinelor din dietă cât şi prin activarea altor proteaze
din sucul pancreatic. (Fig. 5.1)
Tripsina, chimotripsina şi elastaza sunt serinpro­
teaze ce acţionează ca endopeptidaze. Tripsina fiind
enzima cu specificitate cea mai mare, scindează legă­
turile peptidice la care participă arginina si lizina.
Chimotripsina este o endopeptidază care asigură
scindarea legăturilor peptidice la care participă cu
gruparea carboxil, fenilalanina, tirozina şi tripto­
fanul. Elastaza este o endopeptidază ce hidrolizează
elastina şi alte proteine la nivelul legăturilor peptid­
ice la care participă aminoacizi cu caracater hidro­
fob.
Carboxipeptidaza este o exopeptidază ce îndepăr­
tează aminoacizii de la capătul carboxi terminal al
lanţului peptidic. Exista două tipuri de carboxipep­
tidază, carboxipeptidaza A care scindează
preferenţial aminoacizii cu caracter hidrofob, şi
carboxipeptidaza B ce scind­ ează aminoacizii cu
caracter bazic.
Ultima etapă a digestiei proteinelor constă în acţi­
unea exopeptidazelor secretate la nivelul „marginii
în perie a enterocitelor“. Astfel, aminopeptidaza este
o exopeptidază ce scindează specific aminoacizii
de la nivelul capetelor N-terminale ale peptidelor,
iar dipeptidazele asigură ruperea ultimelor legături
peptidice.
Absorbţia aminoacizilor din lumenul intestinal se
realizează cu ajutorul unor translocaze, proteine de
165
Fig. 5.2. Lumen intestinal
transport semispecifice dependente de Na+. Acestea
transportă co-simport Na şi aminoacizii din lumenul
intestinal în enterocite. Na+ este scos din celulă în
lumenul intestinal cu aju­ torul pompei de Na-K.
La nivelul marginii în perie sunt localizate 6 trans­
portori diferiţi ai aminoacizilor. Un transportor are
specificitate pentru anumiţi aminoacizi: există un
transportor pentru aminoacizi neutri, altul pentru
prolină şi hidroxiprolină, aminoacizii cu caracter
acid şi cei cu caracter bazic prezintă transportori
specifici.
Pe lângă aceşti transportori simport cu Na, unii ami­
noacizi pot fi transportaţi prin membrana bazală
prin difuzie facilitată. Aminoacizii ies din celulă în
sistemul port hepatic prin difuzie facilitată. (Fig. 5.2)
În comparaţie cu metabolismul glucidelor şi lipide­
lor, metabolismul aminoacizilor este un proces com­
plex, ce cuprinde atât utilizarea atomilor de carbon
cât şi a celor de azot, (Fig. 5.3). După o masă bogată
în proteine, aminoacizii eliberaţi prin digestie trec
din intestin în vena portă hepatică şi ajung la ficat,
unde sunt utilizaţi pentru sinteza proteinelor în ficat
în special a proteinelor serice precum albumina.
Excesul de aminoacizi este convertit în glucoză sau
triacilgliceroli. Glucoza produsă din aminoacizii
din dietă este sto­cată sub formă de glicogen sau
eliberată în sânge dacă nivelul acesteia este scăzut.
Aminoacizii din sânge sunt preluati de ţesuturi unde
Capitolul 5 • Metabolismul proteinelor și acizilor nucleici

Fig. 5.3. Metabolismul proteinelor (modificată după Marks, 2005)

sunt convertiţi în proteine. În repaus alimentar,
predomină procesele cata­ bolice. Aminoacizii din
proteinele musculare sunt eliberaţi, unii dintre ei
intrând direct în sânge, alţii sunt convertiţi la alanină
şi glutamină care ulterior sunt eliberaţi în circulaţie.
Alanina este produsă şi din glucoză. (Fig. 5.4)
Amoniacul are efect nociv asupra organismului,
în special asupra creierului din acest motiv trebuie
rapid încorporat în compuşi netoxici sau eliminat
din organism. Singura utilizare a amoniacului
fiind în sinteza unor aminoacizi neesenţiali, restul
este eliminat printr-un proces complicat, dar
care se desfăşoară cu o mare eficienţă. La nivelul
rinichiului glutamina eliberează amoni­acul în urină
transformându-se în alanină şi serină. La nivelul
enterocitelor glutamina este convertită la alanină.

Fig. 5.4. Repaus alimentar (modificată după Marks, 2005)

166