Aminoacizi si proteine

Definitie
 Aminoacizii sunt compuși organici polifuncționali (cu funcțiuni mixte), care
conțin grupa funcțională carboxil (-COOH) și grupa funcțională amino (-NH2)
 Formula generală:

 Unde R este restul moleculei de aminoacid, care poate fi un radical organic sau un
radical pe care sunt grefate grupe functionale
 Formula moleculara generală pentru aminoacizi monoamino monocarboxilici:
CnH2n+1NO2
 Denumire
 Conform IUPAC se indică poziția grupei –NH2 față de grupa –COOH

Acid cifra (litera) amino nume acid carboxilic corespunzator

 Exemplu:
Acid 2(α)- amino propanoic

 In cazul aminoacizilor alifatici, litera este din alfabetul grecesc: α- (alfa), β-(beta), γ- (gama), δ- (delta), ε- (epsilon)
 In cazul aminoacizilor aromatici, litera este din alfabetul latin: o- (orto-), m-(meta), p-(para)
Denumire
 Denumiri uzuale
 Majoritatea aminoacizilor au denumiri uzuale, iar dintre acestea, cele mai importante
sunt cele care se folosesc in biochimie
 Exemple: alanina, valină, cisteină, serina etc.
 Ex.: glicină, alanina

Clasificare
Catena liniara

Aminoacizi alifatici

Catena ramificata Ex.: valina

Aminoacizi aromatici Ex.: acizii aminobenzoici

Natura radicalului de
hidrocarbura

Aminoacizi micsti Ex.: fenilalanina

Pozitia grupei –NH2, fata α, β, γ, δ, ε aminoacizi

de grupa -COOH

monoamino
Ex.: glicină, alanina
monocarboxilici

Aminoacizi dicarboxilici Ex.: acid aspartic, acid glutamic

Numarul grupelor
functionale amino si
carboxil

diaminoacizi Ex.: lisina

Hidroxiaminoacizi Ex.: serina

Natura altor grupe

Tioaminoacizi Ex.: cisteina
Aminoacizi esentiali si neesentiali

 Dintre sutele de aminoacizi existenti in natura, doar 20 intra in structura

proteinelor, care intra in alcatuirea organismelor vii
 Dintre acestia, 10 aminoacizi se numesc esentiali, deoarece organismul uman nu ii
poate sintetiza si trebuie sa ii procure din hrană
 Ceilalti 10 aminoacizi se numeste neesentiali, ei fiind sintetizati in ficat
 Majoritatea aminoacizilor care intra in compozitia proteinelor sunt α-aminoacizi
 In general, formula unui α-aminoacizi este:
 Aminoacizi esentiali si neesentiali
Denumire uzuala Denumire IUPAC Abreviere Formula structurala Tip aminoacid Formula moleculara

Glicina/Glicocol Acid aminoacetic/acid aminoetanoic Gli H2N – CH2 - COOH Neesential C2H5NO2

α- Alanina Acid 2-aminopropanoic α- Ala Neesential C3H7NO2

Acid α-aminopropanoic
β- Alanina Acid 3-aminopropanoic β- Ala Neesential C3H7NO2
Acid β-aminopropanoic
Acid antranilic Acid 2-aminobenzoic AA Neesential C7H7NO2
Acid o-aminobenzoic
Valina Acid 2-amino-3-metilbutanoic Val Esential C5H11NO2
Acid α – amino- β-metilbutanoic
Fenilalanina Acid 2-amino-3- fenilpropanoic Fen Esential C9H11NO2
Acid α – amino- β- fenilpropanoic

Acid aspartic/Acid Acid aminobutandioic Asp Neesential C4H7NO4

asparagic

Acid glutamic Acid 2-aminopentandioic Glu Neesential C5H9NO4

Lisina Acid 2,6-diaminohexanoic Lis Esential C6H14N2O2
Acid α, ε -diaminohexanoic
Serina Acid 2-amino-3-hidroxipropanoic Ser Neesential C3H7NO3

Cisteina Acid 2-amino-3-tiopropanoic Cis Neesential C3H7NO2S

Aminoacizi hidrofobi si hidrofili

 Aminoacizi hidrofobi – catena laterală este un radical de hidrocarbură hidrofob.

Exemple: Ala, Val, Fen
 Aminoacizi hidrofili – catena laterală contine grupe functionale –OH, care cresc
caracterul hidrofil al aminoacidului. Exemplu: Ser
Clasificarea aminoacizilor in funcție de
proprietatile acido-bazice
 Aminoacizi bazici – conțin in catena laterală grupa –NH2 . Exemplu: Lis
 Aminoacizi acizi – conțin in catena laterală grupa –COOH. Exemplu: Glu
 Aminoacizi care isi pot neutraliza intern sarcinile electrice (la un anumit pH ,
numit punct izoelectric) – conțin drept catena laterală un radical de hidrocarbură.
Exemple: Gli, Ala
Izomerie

 De catena. Exemplu: leucina (Leu) si izoleucină (Ile)

 De poziție a gruparii –NH2 . Exemplu: α-Ala, β-Ala
 De funcțiune. Exemple: glicină, nitroetanul, nitritul de etil
(formula moleculară: C2H5NO2)
 Optica. Exemplu: L-alanina si D-alanina Leucina Izoleucina
CH3 – CH2 – O – NO
Nitroetan Nitrit de etil

NH2 – CH2 - COOH

Glicina
Proprietati fizice

 Substante solide, cristalizate, incolore, stabile la temperatura camerei

 Forma cristalelor este caracteristică fiecărui aminoacid
 Punctele de topire ale aminoacizilor sunt foarte ridicate pentru ca intre sarcinile de
semn contrat ale mafionilor se stabilesc atractii electrostatice puternice
 Sunt solubili in apa pentru ca intre amfionii lor si moleculele polare ale apei se
stabilesc atractii electrostatice
 Insolubili in solventi organici
 Termeni inferiori din seria omoloaga a aminoacizilor alifatici au gust dulce, iar cei
cu masa moleculară mare au gust amar
Proprietati chimice ale aminoacizilor

 Aminoacizii prezinta toate proprietatile chimice ale ambelor tipuri de grupe

functionale (-NH2 si –COOH), dar ei dau si reactii in care sunt implicate ambele
grupe
Proprietati acido-bazice. Caracterul
amfoter al aminoacizilor
 Datorita prezentei in molecula atat a unei grupari functionale acide, -COOH, cat si
a uneia bazice, -NH2, aminoacizii sunt substante cu caracter amfoter
 Atat sub forma de cristale, cat si in soluție apoasă, moleculele lor apar sub forma
de ioni dipolari (amfioni)
 Amfionii sunt structuri chimice care, in cadrul aceleași molecule, conțin
ambele tipuri de sarcini
 Grupa functionala amino, -NH2, are caracter bazic
 Grupa functionala carboxil, -COOH, are caracter acid
 In moleculele de aminoacizi monoamino monocarboxilici are loc o reactie de
neutralizare intramoleculară
 Formula de structura a α-aminoacizilor de acest tip, sub forma de amfion este:
 Datorita acestei strucutri dipolare, aminoacizii se comporta:
 Ca acizi in solutii cu caracter bazic
 ca baze in solutii cu caracter acid
Comportamentul moleculelor de aminoacid in
mediu acid, neutru si bazic
Cation al aminoacidului
Mediu acid
Cation al aminoacidului

Mediu neutru

Amfion al aminoacidului

Anion al aminoacidului
Mediu bazic

Anion al aminoacidului
 Reactia aminoacizilor cu acizi
 Reactia aminoacizilor cu acizii se datoreaza caracterului bazic (acceptor de protoni, datorită electronilor neparticipanti ai
azotului aminic). In funcție de tipul acidului se formeaza săruri numite: clorhidrati, sulfati, azotati etc. ai aminoacizilor

sau

 Exemplu:
H2N – CH2 – COOH + HCl  Cl-H3N+ - CH2 – COOH sau H2N – CH2 – COOH + HCl  H3N+ - CH2 – COOH + Cl-
 Substanta HOOC-CH2-N+H3Cl- obtinuta in urma reactiei de neutralizare a acidului clorhidric cu acidul aminoacetic (glicina)
este o sare; ea se poate scrie si in forma HOOC-CH2-NH2  HCl (clorhidrat de glicină)
 Reactia aminoacizilor cu bazele

sau

 Exemplu:
H2N-CH2-COOH + NaOH  H2N-CH2-COONa + H2O sau H3N+ - CH2 – COOH + Na+ + HO-  H2N-CH2-COO- + Na+ + H2O
 Substanta H2N-CH2-COONa obtinuta in urma reactiei de neutralizare a hidroxidului de sodiu cu acidul aminoacetic (glicină) este o sare
Solutii tampon

 In soluție, aminoacizii sunt disociati cu formare de amfioni (ioni

bipolari). Acestia se comporta diferit, dupa pH-ul mediului
 Daca mediul este acid, aminoacidul se comporta ca un cation. Sub
actiunea curentului electric, el migreaza spre catod
 Daca mediul este bazic, aminoacidul se comporta ca un anion. Sub
actiunea curentului electric, el migreaza spre anod
 Ca urmare a acestui comportament, daca la o soluție de
aminoacid se adauga un acid sau o baza, in cantitate mica, pH-ul
solutiei ramane constant. Din acest motiv, aminoacizii sunt folositi
ca solutii tampon de pH
 Solutiile care mențin pH-ul constant, chiar daca la ele se adauga
acizi sau baze (in cantitati mici), se numesc solutii tampon de pH
Reactii de condensare

 Aminoacizii participa la reactii de condensare care au loc intermolecular prin intermediul celor
doua grupe functionale –COOH si –NH2 intre care se elimina o molecula de apa
 in urma reactiei de condensare dintre doua molecule de aminoacizi (identice sau diferite) se
formeaza peptide
 Peptida este un compus cu functiuni mixte: contine in molecula –NH2, -COOH si –CO-NH-
(grupa amida)
Localizarea legaturii peptidice

 Legatura peptidica se formeaza intre o grupa –COOH a primului aminoacid si

grupa –NH2 a celui de al doilea aminoacid
Condensarea a doua molecule de
aminoacid identice
 Produsi de reactie: peptida simpla si apa

 Exemplu:
Condensarea a doua molecule de
aminoacid diferite
 Produsi de reactie: peptida mixta si apa
Condensarea a doua molecule de
aminoacid diferite
 Exemplu:

 Si dipeptidele simple, Ala-Ala si Gli-Gli

Condensarea a doua molecule de
aminoacid diferit
 De obicei, intr-o peptida mixta, formata prin condensarea a doi aminoacizi diferiți:
 Radicalul de aminoacid care se gaseste in partea stanga a catenei are gruparea –NH2 libera si se numeste
radical de aminoacid N-terminal
 Radicalul de aminoacid care se gaseste in partea dreapta a catenei are grupa –COOH libera si se numeste
radical de aminoacid C-terminal
Denumirea peptidelor

 Denumirea unei peptide formata prin condensarea a doi aminoacizi diferiți se face
folosindu numele aminoacidului C-terminal, precedat de numele radicalilor
celorlalti aminoacizi
 Exemplu: alanil-glicină, valil-alanina
Condensarea a doua perechi de molecule
din doi aminoacizi diferiti
 Atunci cand la reactia de condensare participa cate doua molecule din doi
aminoacizi diferiți, se obtin mai multe peptide: simple si mixte, deoarece pot
reactiona intre ele:
 2 molecule de aminoacid identice (rezulta 2 dipeptide simple)
 2 molecule de aminoacizi diferiți, caz in care, fiecare din ele poate avea rol de
aminoacid N-terminal si de aminoacid C-terminal, rezultând 2 dipeptide mixte
 Exemplu: prin condensarea glicinei cu α-alanina, se pot obtine peptidele: glicil-
glicină, alanil-alanina, glicil-alanina si alanil-glicina
Reactii de policondensare

 Fiecare molecula de peptida poate reactiona cu inca o molecula de aminoacid, sau

cu alta molecula de peptida, obtinandu-se astfel, prin reactii de condensare si de
policondensare:
 Oligopeptide, care conțin pana la 10 resturi de aminoacizi
 Polipeptide, care conțin pana la intre 11 si 50 de resturi de aminoacizi
 Proteine, compusi polipeptidici, care conțin pana la 10 000 de resturi de aminoacizi
Identificare aminoacizilor

 α-aminoacizii formeaza cu ionii de cupru (II), Cu2+ combinatii complexe solubile

in apa, astfel incat culoarea slab albastră a solutiei se intensifica
 In cazul o-aminoacizilor aromatici, coloratia are nuanta albastră-verde
 α-aminoacizii formeaza cu reactivul organic ninhidrina compusi de culoare
albastru-violet
Proteine

 Proteinele sunt compusi macromoleculari naturali rezultati prin policondensarea α-aminoacizilor;

resturile de aminoacizi sunt unite intre ele prin grupari peptidice
 Acestea joaca cel mai important rol la nivelul organismelor vii, deoreace participa la fiecare dintre
reactiile celulare
Structura proteinelor

 În structura proteinelor deosebim 4 nivele: primar; secundar, terțiar, cuaternar

 Structura primara arată consecutivitatea și numărul aminoacizilor în molecula de proteină
Clasificarea proteinelor
De structura Cheratina

De transport Hemoglobina

De apărare si
Imunoglobulina
protectie

Proteine De control
Hormoni
(insulină)

Cu rol de Enzime
catalizatori (amilază)

Cu rol in
Miozina
deplasare

De rezerva Glinicina
Reactii de identificare a proteinelor

 Proteinele dau o serie de reactii de culoare folosite pentru identificare,

precum:
 Reactia xantoproteica
 Consta in aparitia unei coloratii galbene intense la tratarea solutiei de proteină cu acid
azotic concentrat
 Exemplu: reactia de nitrare a tirozinei:
 Reactia biuretica:
 Consta in aparitia unei coloratii violete la tratarea cu o soluție de sulfat de cupru
Denaturarea proteinelor
 Denaturarea proteinelor este un proces fizico-chimic, prin care este alterată structura
proteinei si are loc pierderea functiunii fiziologice (biochimice) a acesteia
 Factorii denaturanti pot fi: chimici (acizi si baze tari, săruri ale metalelor grele etc.) sau fizici
(caldura, radiatii radioactive, ultrasunete etc.)

DENATURARE

Reversibilă – factorul destructiv Ireversibilă – Factorul

nu are acțiune de lungă durată
iar intensitatea acțiunii pe
parcurs nu lezează structura
primară
destructiv
(factorii) au intensitate sau
durată de acțiune capabile să
afecteze structura primară a
moleculei de proteină-
Hidroliza proteinelor

 Dupa izolarea unei proteine, numărul si tipul aminoacizilor din structura sa pot fi
determinati in doua etape:
 Proteina este descompusă in aminoacizii componenti printr- reactie de hidroliză in prezenta
de catalizatori si in mediu de HCl 6N, la 100C, sub vid, intr-o perioadă de timp cuprinsa
intre 24 si 72 de ore; amestecul obținut in urma reactiei de hidroliză se numeste hidrolizat
proteic
 Hidrolizatul proteic este fractionat in aminoacizii componenti si acestia sunt determinati
individual
 Printr-o reactie de hidroliză partiala se obtin secventele de peptide din compozitia
proteinei
 Verificarea hidrolizei complete a proteinei se face folosindu reactia biuretului: daca
proteină a fost complet hidrolizata, nu mai apare coloratia caracteristică rosie-violeta,
deoarece aminoacizii formati nu reactioneaza in acest fel cu o soluție de CuSO4
Hidroliza enzimatica a proteinelor

 In timpul digestiei, are loc hidroliză proteinelor in etape succesive, fiecare etapa
fiind catalizată de cate o enzimă. Produsii de hidroliză sunt mai intai peptidele si
apoi aminoacizii. Acestia sunt folositi de organism pentru a forma proteinele
proprii necesare cresterii, refacerii testuruilor si sintezei de enzime si hormoni
 Aminoacizii in exces introdusi prin hrană sau proveniti din metabolismul
proteinelor sunt dezaminati. Amoniacul rezultat este eliminat sub forma de uree
sau acid uric, iar restul organic este transformat in zaharide sau grasimi, folosite la
producerea energiei
Raspandire in natura si importanta
 Proteinele se găsesc in corpurile
animalelor si in parti ale plantelor
 Colagenul contribuie la forma corpului
nostru
 Alte proteine, precum keratina,
formeaza părul si unghiile
 Impreuna cu apa, proteinele sunt
principalele substante din alcatuirea
muschilor, organelor interne si ale pielii
 Proteine sunt si moleculele enzimelor
din corpurile vii care catalizeaza
reactiile chimice prin care se digera
hrană, se alimenteaza corpul cu
energie si se fabrica tesuturile corpului
CODUL GENETIC

 Codul genetic este sistemul biochimic care stabilește relația dintre acizii nucleici și proteine. Fiecărui aminoacid din
catena polipeptidică îi corespunde o succesiune de 3 nucleotide sau baze azotate, care se numește codon. În total sunt
64 de codoni, iar aceștia alcătuiesc codul genetic
 Din cei 64 de codoni ai codului genetic, 61 codifică aminoacizi și se numesc codoni sens, iar ceilalți 3 nu sunt
implicați în codificarea aminoacizilor, fiind numiți codoni nonsens, dar sunt importanți în citirea mesajului genetic
purtat de ARN. Ei marchează locul unde se oprește decodificarea informației genetice fiind numiți codoni STOP și
notați UAA, UGA și UAG. Ei determină sfârșitul sintezei proteice
 Codonii AUG și GUG sunt codoni sens care codifică metionina, respectiv valina și au și semnificația de a da startul
sintezei proteice, fiind numiți codoni START sau codoni de inițiere
 Dicționarul codului genetic este format din totalitatea codonilor care determină aminoacizii standard, împreună cu
codonii start și stop, sau codonii de punctuație
 Codonii sinonimi sunt codonii care codifică același aminoacid. Ei diferă doar prin al treilea nucleotid. Fiecare
aminoacid, cu excepția triptofanului și metioninei este codificat de cel puțin 3 codoni diferiți sau codoni sinonimi.
Trei aminoacizi, arginina, leucina și serina sunt codificați de 6 codoni
 Cadrul de citire este secvența de ADN alcătuită dintr-o succesiune de codoni, fiind marcat de codonul start sau AUG
și se află la începutul moleculei de ARNm care poartă informația genetică din ADN. Decodificarea ARNm-ului și
citirea informației sintetizate în acesta se face de la un codon la altul de-a lungul moleculei în direcția 5’- 3’, până ce
se ajunge la codonul stop care determină terminarea sintezei lanțului proteic
 Aplicatii
1. Grupati urmatorii aminoacizi in functie de tipul de izomerie
IZOMERI DE FUNCTIUNE

IZOMERI DE CATENA
CH3 – CH2 – NO2

NITROETAN
CH3 – CH – CH2 – CH – COOH CH3 – CH – CH2 – CH – COOH
CH2 – COOH

–
–

–
–

CH3 NH2 CH3 NH2

–
NH2
ACID 2-AMINO-4-METILPENTANOIC ACID 2-AMINO-3-METILPENTANOIC

(LEUCINA) (IZOLEUCINA) GLICINA

CH3 – CH2 – O – N = O
CH3 – CH – COOH CH2 – CH2 – COOH
–

NITRIT DE ETIL
IZOMERI DE POZITIE NH2
–
NH2
ALFA-ALANINA BETA-ALANINA
Aplicatii

2. Prin hidroliza totala a unei tripeptide se obtin 15 g glicina si 11,7 g valina.

Determinati raportul molar gli-val necesar obtinerii tripeptidei si scrieti formulele de
structura ale acesteia
Mglicina = 75 g/mol => se obtin 0,2 moli gli
Mvalina = 117 g/mol => se obtin 0,1 moli val
 Raport molar gli:val = 0,2:0,1 = 2:1
 Tripeptidele posibile sunt gli-gli-val, gli-val-gli, val-gli-gli
 3. Scrieti formula structurală a glicinei in soluție cu ph = 2, 7, respectiv 11

PH=2 PH=7 PH=11

+
+
NH3 – CH2 – COOH NH3 – CH2 – COO- NH2 – CH2 – COO-

cation amfion anion