CHIMIA VIETII

Curs 4

I. AMINOACIZI

n natur se gsesc peste 400 de aminoacizi, ns organismele utilizeaz doar un numr restrns pentru biosinteza diferitelor tipuri de protide. Amino-acizii sunt combinatii organice care contin in molecula una sau mai multe grupe amino si una sau mai multe grupe carboxil. Toi aminoacizii care intr n structura protidelor sunt aminoacizi. Att gruparea funcional amin primar NH2 ct i cea carboxilic COOH sunt grupate la acelai atom de carbon, carbonul . Diferenierea aminoacizilor este determinat de natura radicalului R. H R C COOH NH2

Aminoacizi: structura general

Grup carboxil Grup amino Un atom de hidrogen Un radical (R)

Determin: - Polaritatea - ncrcarea - Acid / Baz - Hidrofobicitatea / hidrofilicitatea

Interactii de respingere a apei

Interactii de atracie a apei

CLASIFICAREA AMINOACIZILOR

Dupa structura, amino-acizii se mpart in doua mari categorii:

1. Alifatici: unde grupele funcionale sunt legate de o catena alifatica. 2. Aromatici: unde grupele funcionale sunt legate de un ciclu aromatic.

Dup aezarea relativa a grupelor funcionale se deosebesc amino-acizi, -amino-acizi, -amino-acizi, etc. Dintre aminoacizii alifatici, cei mai importani sunt -amino-acizi, adic acei amino-acizi care conin grupele funcionale legate de acelai atom de carbon. Se deosebesc mai multe categorii mari de amino-acizi alifatici: 4. tioamino-acizi 5. diamino-acizi 6. amino-acizi heterociclici

1. monocarboxilici 2. dicarboxilici 3. hidroxi-amino-acizi

1. Amino-acizi monocarboxilici

Sunt aminoacizi simpli, catenele laterale sunt nepolare, hidrofobe Din aceast grup fac parte:

Glicocolul Denumire: Glicol, Glicina acidul -aminoacetic Prescurtare: Gli

Singurul aminoacid care nu prezinta activitate optica

Alanina Denumire: Alanina acidul -aminopropionic Prescurtare: Ala

este o component de baz a proteinelor, fiind nelipsit din toate proteinele animale i vegetale

Valina

Denumire: valina acidul -aminizovalerianic Prescurtare: Val

se gsete n general n cantiti mici n numeroase proteine vegetale i animale, cu excepia proteinelor din seminele de in, care sunt bogate n valin.

Izo-leucina

Denumire:acidul -amino--metilvalerianic Prescurtare: ileu Structura:

Leucina Denumire: Leucina acidul -aminoizocapronic Prescurtare: Leu Modele chimice: Structura:

Fenil-alanina Denumire: acidul -amino--fenilpropionic Prescurtare: Phe Structura:

2. Amino-acizi dicarboxilici
Acidul aspargic Denumire: acidul aminosuccinic Prescurtare: Asp Structura:

Acidul glutamic Denumire: acidul aminoglutaric Prescurtare: Glu Structura:

3. Hidroxi-amino-acizi
Treonina Denumirea:acidul -amino-hidroxibutiric Prescurtarea: Tre Structura:

Tirosina Denumire:acidul -amino-hidroxifenil-propionic Prescurtare: Tyr

tirosina are o deosebit nsemntate n organismele animale prin faptul c poate da natere la adrenalin

Structura:

Serina Denumire:acidul -amino-hidroxipropionic Prescurtare: Ser Structura:

4. Tio-amino-acizi
Cisteina Denumire:acidul -amino-tiopropionic Prescurtare: Cis Structura:

Cistina Denumire:acidul di[-amino-tiopropionic Prescurtare:Ci-S Structura:

Metionina Structura: Denumire: acidul -amino-metiltiobutiric Prescurtare: Met

5. Diamino-acizi
Ornitina Denumire: acidul , diaminovalerianic Prescurtare: Orn Structura:

Lisina Denumirea: Lisina Prescurtare: Lys Structura:

6. Amino-acizi heterociclici
Prolina Denumirea: acidul pirolidin-carboxilic Prescurtare: Pro Structura:

Histidina Denumire: acidul -amino-imidazolil-(4)-propionic Denumire: imidazolil-(4)alanina Prescurtare: His Structura:

Triptofanul Denumire: acidul -amino-indolil-(3)-propionic Denumire:indolil-(3)-alanina Prescurtare: Trp Structura:

Hidroxiprolina

Denumire: acidul hidroxipirolidin-carboxilic Prescurtare: Hyp

IMPORTANTA AMINOACIZILOR

Organismele i sintetizeaz din aminoacizi protidele proprii. Unii aminoacizi sunt transformai n substane cu rol biologic important: hormoni, amine, cetoacizi, etc. Nu toi aminoacizii sunt sintetizai de ctre organismul animal.

Aminoacizii care nu pot fi sintetizai de ctre organismul animal, dar care sunt absolut necesari pentru creterea i dezvoltarea organismului = aminoacizi eseniali.
Aminoacizii eseniali sunt: arginina, fenilalanina, histidina, izoleucina, leucina, lizina, metionina, treonina, triptofanul, valina

Proprietati fizico- chimice

Aminoacizii sunt substane solide, cristalizate, solubile n ap (cu excepia cisteinei, cistinei i treoninei). Au punct de topire i fierbere relativ ridicate, peste 200C. Cu excepia glicocolului, atomul de carbon din structura aminoacizilor este asimetric. n consecin, aminoacizii prezint activitate optic, avnd capacitatea de a roti planul luminii polarizate. Aminoacizii obinui prin sintez sunt racemici dup poziia gruprii -NH2 fa de atomii de carbon asimetrici din catena hidrocarbonat, aminoacizii pot aparine seriei L sau seriei D. R R Aminoacizii naturali H NH2 H2N H prezeni n structura COOH COOH protidelor aparin numai L-aminoacid D-aminoacid formei L

Molecule n oglind dar nu identice (nu se pot suprapune una peste celalt)

Aminoacizii au caracter amfoter. n soluie acetia se comport ca amfioni sau ioni bipolari datorit disocierii gruprilor funcionale carboxil i amin.

R + H3N CH COO Amfion (ion bipolar)

Astfel, n funcie de pH, aminoacizii pot exista n soluie apoas sub trei forme: amfioni, cationi, anioni:
R +H N CH 3 COOH Cation (ion pozitiv) + H+ R +H N CH 3 COO + HOR H2N CH COO

Amfion (ion bipolar)

Anion (ion negativ)

Datorit caracterului lor amfoter, aminoacizii se comport n mediul acid ca baze, iar n mediu bazic se comport ca acizi. Datorit capacitii lor de a disocia ca anioni sau cationi, aminoacizii se pot deplasa sub aciunea unui cmp electric, astfel, n mediu acid, aminoacizii migreaz spre catod, iar n mediu alcalin spre anod. Punctul izoelectric se definete ca pHul la care aminoacidul nu migreaz n cmp electric.

PROPRIETATI CHIMICE

Proprieti chimice ale aminoacizilor sunt determinate de: prezena gruprii COOH prezena gruprii NH2 prezena altor grupri funcionale (-SH, -OH) prezena simultan a celor dou grupri funcionale COOH i NH2

Proprieti chimice determinate de prezena gruprii -COOH Reacia cu alcoolii cu formare de esteri Reacia cu bazele cu formare de sruri Reacia de decarboxilare cu formare de amine biogene (sub aciunea unor enzime specifice numite decarboxilaze) Reacia de reducere energic cu formare de aminoalcooli

Proprieti chimice determinate de prezena gruprii NH2

Reacia de alchilare (metilare) cu formare de derivai cuaternari Reacia de acilare cu formare de N-acil-derivai Reacia de dezaminare cu formare de acizi nesaturai sau saturai (sub aciunea unor enzime specifice numite dezaminaze) Reacia cu aldehidele cu formare de baze Schiff
R HC NH2 + O C R H COOH aminoacid aldehida
- H2O

a) b) c) a)

R HC N C R H COOH baza Schiff

Bazele Schiff ale aminoacizilor au caracter acid i se utilizeaz pentru dozarea volumetric a aminoacizilor. Prin aceast proprietate gruparea funcional bazic a unui aminoacid poate fi blocat i astfel aminoacidul poate fi titrat n mod obinuit cu hidroxizii alcalini (metoda Sorensen).

Proprieti

chimice determinate de prezena gruprii NH2

e) Reacia cu acidul azotos cu formare de hidroxiacizi

R HC NH2 + O N OH
- H2 O

R HC OH + N2

COOH aminoacid

COOH hidroxiacid

CH3 HC NH2 + O N OH
- H2 O

CH3 HC OH + N2

COOH alanina

COOH acid lactic

Aminoacizii reacioneaz aproape cantitativ cu acidul azotos. Din volumul de azot care se degaj se poate stabili numrul gruprilor aminice din molecula aminoacidului. Aceast proprietate st la baza dozrii aminoacizilor prin metoda van Slyke.

Proprieti

chimice determinate de prezena altor grupri funcionale (-OH, -SH)

Gruparea alcoolica (-OH) se poate fosforila (esterifica cu H3PO4). De exemplu, serina duce la formare de fosforilserina (particip la structura proteinelor din lapte)
H2C H2N CH COOH serina OH + HO-PO3H2 - H2O H2C H2N CH COOH fosforilserina O PO3H2

Gruparea tiol (-SH) se poate oxida reversibil pentru a forma o legtur disulfurica. Astfel, cisteina se poate cupla cu o alt molecul de cistein ducnd la formarea cistinei).

Proprieti

chimice determinate de prezena simultan a celor dou grupri funcionale COOH i NH2
-reacia de condensare intermolecular cu formare de dipeptide, tripeptide, etc. - doi sau mai muli aminoacizi reacioneaz ntre ei cu eliminare intermolecular de ap ntre o grupare COOH a unui aminoacid i o grupare NH2 a altui aminoacid.

- legtura peptidic format -CO-NH- st la baza formarii structurilor complexe de tipul peptidelor, polipeptidelor i proteinelor

II. PROTEINE

Proteinele sunt componente de baz ale tuturor celulelor vii, alturi de lipide, zaharide, vitamine, enzime, ap si sruri anorganice, formnd mpreun un sistem complex n cadrul cruia se petrec o serie de reacii chimice care asigur reproducerea, dezvoltarea i funcionarea normal a fiinelor vii.

Sunt componente ale structurilor celulare i au funcii biologice fundamentale: enzimatice, hormonale, imunologice. Proteinele sunt substane cu activitate biologic pronunata precum: enzimele, pigmenii respiratori, muli hormoni i anticorpii. Substana contractil din fibrele musculare din cilii i din flagelele organismelor inferioare, care posed proprietatea de a transforma energia chimic n energie mecanic, este de asemenea o protein. Ele intr n structura tuturor celulelor i ajut la creterea i refacerea celulelor.

Definitie:

Compui macromoleculari poliamidici rezultai din policondensarea aminoacizilor (n 50 ,..., 10000), conin in molecula grupe peptidice - (- CO- NH - )n Toate proteinele conin elementele: C, H, O, N i S; n unele proteine se mai gsesc, n cantiti mici: P, Fe, Cu, I, Cl, i Br

51-56% C ; 20-23% O ;15,5-18,5 % N ;6,7-7,5 % H ; 0,5-2 % S ; 0,11%P

Necesar zilnic 70-80 grame ( 40-45 g proteina animala )

Clasificarea proteinelor

n funcie de compoziia lor chimic ele pot fi clasificate n: Holoproteine cu urmtoarele clase de proteine: Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane solubile n ap sau n soluii saline: protaminele, histonele, prolaminele, glutelinele, globulinele, albuminele. Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susinere, protecie i rezisten mecanic: colagenul, cheratina i elastina. Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteic i o parte prostetic; n funcie de aceast grupare se pot clasifica astfel: -Glicoproteine -Lipoproteine -Nucleoproteine

-metaloproteine

Dup

sursa de provenien:

- proteine de origine vegetal

- proteine de origine animal

Dup

solubilitatea n ap i n soluii de electolii:

- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)
Dup

produii rezultai la hidroliza total: -proteine propriu-zise (dau prin hidroliz total numai - aminoacizi) -proteine conjugate sau proteide (prin hidroliz total se obine, pe lang - aminoacizi, i o alt substan, care n structura proteinei apare ca grup prostetic)

Proteinele fibroase
- se gsesc n organismul animal n stare solid i confer esuturilor rezisten mecanic (proteine de schelet) sau protecie mpotriva agenilor exteriori.

KERATINELE- proteinele din epiderm, pr, pene, unghii, copite i coarne se disting printr-un coninut mare de sulf. Keratinele sunt insolubile n ap att rece ct i cald, precum i n soluii saline. Din cauza aceasta keratinele prezint o mare inerie fa de agenii chimici, precum i fa de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din mtasea natural, se gsete n acest material nconjurat cu o component amorf, cleioas, sericina, care reprezint cca. 30 % din greutatea total. n cele doua glande ale viermelui de mtase, proteinele sunt coninute sub form de soluie concentrat, vscoas.

Colagen

Compoziia colagenului
Colagenul are la baza o compoziie si secvena neobinuita de aminoacizi Glicina (Gly) se repeta la fiecare ~3 grupri de aminoacizi Prolina (Pro) ~ 9% din molecula colagenului 2 Aminoacizi necaracteristici, care nu sunt rezultatul procesului de translaie ci, se obin in etapa post-translaie prin aciunea a doua enzime care funcioneaz drept oxidaze si necesita vitamina C drept cofactor Hidroxiprolina (Hyp), rezultat prin oxidarea prolinei. Hidroxilisina (Hyl), rezultat prin oxidarea lisinei (Lys).

Formarea COLAGENULUI tip I

Majoritatea tipurilor de colagen se formeaz in acelai fel; in cazul colagenului tip I etapele principale sunt: Intracelular

Doua tipuri de catene peptidice se formeaz in procesul de translaie pe ribozomi de-a lungul reticulului endoplasmatic rugos (RER), catene cunoscute sub denumirea de pre-procolagen Catenele polipeptidice sunt eliberate in lumenul RER. Peptidele de extensie (Signal peptides) ptrund in interiorul RER formnd catena pro-alfa. Hidroxilarea lisinei si prolinei are loc in interiorul lumenului RER, procesul fiind dependent de vitamina C (acid ascorbic = co-factor). Are loc glicozilarea specifica a hidroxilisinei. Se formeaz structura triplu helix (2catene alfa1 si o catena alfa2). Procolagenul trece in aparatul Golgi unde are loc mpachetarea si apoi secreia acestuia prin exocitoza. Se formeaz tropocolagenul sub aciunea procolagen peptidazei. Moleculele de tropocolagen formeaz fibrilele de colagen prin intermediul unor reticulari covalente induse de lisil-oxidaza (legturi dintre hidroxilisina si lisina); mai multe fibrile => fibre Colagenul poate fi ataat de celulele membranare prin intermediul ctorva proteine (fibronectina, integrinele).

Extracelular

Reticul endoplasmatic rugos

Reticul edoplasmatic RE este locul translaiei genei i mijlocul de transport al proteinelor ce urmeaz s devin parte din membrana celular (de exemplu receptori transmembranari) sau care urmeaz s fie secretate prin exocitoz (de ex. enzime digestive, neurotransmitori, colagen, etc.). RE este format dintr-o reea de tuburi i cisterne. RE este acoperit n parte de ribozomi (care produc proteine din aminoacizi, bazat pe codul genetic) = RE rugos. Prile fr ribozomi se numesc reticul endoplasmatic neted. Ribozomii transfer proteinele gata produse n RE la aparatul Golgi. Reticul endoplasmatic rugos RE rugos produce i transport proteinele. Acesta este acoperit de ribozomi care l fac s arate "rugos". Re rugos se ntlneste n mai multe celule, de exemplu n celulele din pancreas, care sunt implicate n secreia de insulin n circuitul sanguin. n plus, RE rugos este i un productor de membrane, deoarece nglobeaz proteinele membranare n structura sa, iar cnd este nevoie de ele le transfera. Acest organit modific proteinele.

1. nucleu 2. por nuclear 3. RER 4. RE neted 5. ribozom aflat pe RER 6. proteine transportate 7. vezicule de transport 8. aparat Golgi 9. faa Cis a aparatului Golgi 10. faa Trans al aparatului Golgi 11. cisternele aparatului Golgi

Biosinteza colagenului: faza intracelular

Biosinteza colagenului: faza extracelulara

Fibrilogeneza/ reticularea covalenta

Actiunea lisil-oxidazei si formarea reticularilor transversale dintre moleculele de tropocolagen

Descoperirea tipurilor de colagen

Distribuia tipurilor de colagen n esuturile conjunctive

Tipul Structura Distribuia

I
II III IV V VI VII VIII IX X XI

Fibrile mari legate

Fibrile mici legate Fibrile mici legate Reea nefibroas Fibrile mici legate Filamente, 100nm Fibrile cu dimeri antiparaleli Matrice hexagonal Fibril tip II asociat Matrice hexagonal

Piele, os, tendon

Cartilaj, corp vitros Sistem vascular, piele ft Membrana bazal, vitros, rinichi Piele, tendon, os Piele, tendon, os Piele, placent, uter Membran Cartilaj, corp vitros Cartilaj mineralizare

Fibre fine, copolimer cu tipul II Cartilaj

XII

Fibr tip I, asociat

Tendon

Elastina

constituie esutul fibros, cu o elasticitate comparabil cu a cauciucului, a arterelor i a unora din tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa bovinelor. Elastina nu se transform n gelatin la fierbere cu ap i este digerat de tripsina. Ca i colagenul, fibrele de elastin sunt compuse din aminoacizi simpli, mai ales leucin, glicocol i prolin.

Proteinele solubile sau globulare

-apar n celule n stare dizolvat sau sub form de geluri hidratate. Ele au nsuiri fiziologice specifice i se submpart n albumine i globuline. Albuminele sunt solubile n ap i n soluii diluate de electrolii (acizi, baze, sruri), iar globulinele sunt solubile numai n soluii de electrolii. Exemple de proteine solubile: - albuminele din ou - globulinele i albuminele din snge (hemoglobina, fibrinogenul) - caseina din lapte - proteinele din muchi (miogenul i miosina)

Structura unei albumine

Hemoglobina

Toi pigmenii metalo-proteici (clorofila, hemoglobina, citocromul, vitamina B12 ), leghemoglobina din nodozitile Fabaceaelor), au o structur porfirinic, fiind formai din patru nuclee, care alctuiesc un inel, n centrul (miezul) cruia se afl un metal; magneziu, fier, cobalt, cupru, vanadiu. Construcia proteinei respiratorii, pornete de la hem, la care, n jurul unui cation bivalent de fier se leag cele 4 nuclee. Cnd hemul se leag de globin (protein), rezulta hemoglobina.

Vzut ca structur spaial, hemoglobina se evideniaz prin "nfurrile" globinei, care prinde n fiecare dintre " nfurrile " celor 4 catene (1, 2, 1, 2) cte o molecul de hem. Hemul este pigmentul propriu-zis a hemoglobinei i gruparea prosteic a acesteia, n timp ce globina, alctuit n special din aminoacizii lizin i histidin, constituie partea proteic a macromoleculei. Hemul respirator se formeaz doar n jurul fierului bivalent (ion feros - Fe2+), ionul feric (Fe3+) fiind incapabil de a fixa oxigenul gazos.

Globina este o protein cu caracter bazic, care ferete de la oxidare hemul i i asigur un suport corespunztor. Globina are o structur asemntoare albuminelor i prezint specificitate, avnd o structur caracteristic i individual pentru fiecare specie. Aceast protid este format din sute de aminoacizi, care se grupeaz n 4 catene polipeptidice, identice ntre ele, fiecare combinndu-se cu cte o molecul de hem. Se cunosc mai multe tipuri de catene, dintre care cele i sunt normale pentru eritrocitele postnatale sntoase.

Combinaii ale hemoglobinei

Carboxihemoglobina

Dac n aer exist monoxid de carbon (CO), hemoglobina se combin preferenial cu acesta (hemoglobina are o afinitate de 300 de ori mai mare fa de CO, n comparaie cu O2), formndu-se carboxihemoglobina. Din carboxihemoglobin, hemoglobina nu se mai reface (reacie ireversibil) iar funcia de aprovizionare cu oxigen a celulelor se diminueaz sau nceteaz, instalndu-se hipoxia (moartea).

Hb + CO HbCO
Carboxihemoglobina este o cromoprotein colorat rou-deschis (hemoglobina are o culoare roie aprins). Cantiti mici sau moderate de carboxihemoglobin se formeaz la fumtori, la locuitorii marilor orae, la cei care lucreaz sau triesc n zonele cu fum sau cu gaze de eapament. Cnd nivelul carboxihemoglobinei este ridicat, aa cum se ntmpl n cazul (intoxicaii cu monoxid de carbon), nsi viaa este ameninat. O concentraie de 1,25 g de oxid de carbon la 1 mc de aer, poate produce blocarea total a hemoglobinei din snge. Jumtate din acest nivel al monoxidului de carbon se ntlnete pe strzile foarte circulate de ctre mijloacele auto. Carboxihemoglobina, chiar i n concentraii neasfixiante, are efecte negative asupra organismului, determinnd insuficien coronarian, stenocardie, infarct, stres. n unele sarcini, carboxihemoglobina poate fi letal pentru ft.

Methemoglobina - in prezena unor oxidani (cianuri, acid cianhidric,

nitrozamine, nitrai, nitril, acetaniliid, fenacitin, sulfonamide, unele cloruri, ap oxigenat, unele medicamente oxidante), fierul bivalent din hem, trece n forma trivalent rezultnd methemoglobina. Methemoglobina este o form anormal de hemoglobin, n care cromoproteina se coloreaz n brun. Dac factorul oxidant dispare, dup un timp, methemoglobina revine n forma ei normal, n urma unor reacii de reducere. Creterea acestei proteine n snge determin methemoglobinemia, care se manifest prin cianoz hemiglobinic, fatigabilitate, ameeli, cefalee, erupii, hipoxie. Prezena methemoglobinei n sngele copiilor mici declaneaz boala albastr.

Fibrinogenul -glicoproteina
este un dimer alcatuit din dou jumti identice unite prin puni disulfidice; fiecare jumtate fiind alctuit din 3 lanuri polipeptidice ce conin fibrinopeptide A si B. Ele vor fi clivate din molecula de fibrinogen sub aciunea trombinei. principala sursa de fibrinogen plasmatic este hepatocitul, dar fibrinogenul se gsete si n granulele alfa ale trombocitelor. degradarea fibrinogenului se realizeaz att n sistemul macrofagelor ct si n ficat, produii de degradare reprezentnd un stimul pentru o noua sinteza hepatica de fibrinogen.

Este principalul factor al cuagulrii Valori normale - 240 - 290 mg la 100 ml snge

Coagularea este procesul definit ca o modificare a strii fizice a sngelui, care trece din starea lichida n starea de gel (cheagul). Coagularea, prin mecanismul plasmatic realizeaz hemostaza secundara definitiva.

Miozina
Structura

moleculara a filamentului gros de miozina. In figura sunt prezentate lanurile grele de miozina care se termina fiecare cu capul, de care ataate, se pot observa subunitile eseniale si regulatoare (desen preluat din Elsevier Ltd. Boron & Boulpaep: Medical Physiology, Updated Edition)

Aciunea ionilor de calciu asupra subunitii troponin C rezulta in expunerea locurilor de prindere a capurilor miozinice si astfel in cuplarea actinei cu miozina. (desen preluat din Elsevier Ltd. Boron & Boulpaep: Medical Physiology, Updated Edition

Proteinele din snge Sngele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele albe i roii, ntr-un lichid omogen numit plasm. Globulele roii conin toat proteina colorat roie, hemoglobina. Plasma conine n soluie fibrinogenul, globuline i albumine. Lichidul rmas la ndeprtarea globulelor i a fibrinogenului se numete serul sanguin. Coagularea sngelui se datoreaz transformrii fibrinogenului ntr-un gel ireversibil, fibrina. Globulinele din ser pot fi separate n trei fraciuni, L-, B i z. O importan deosebit o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice cu anticorpii din serul sanguin.

STRUCTURA PROTEINELOR

este complexa iar explicarea ei se face cu ajutorul NOTIUNILOR de:

I. Structura PRIMARA care presupune: - identificarea aminoacizilor - numrul aminoacizilor - succesiunea (secvena) aminoacizilor Determinarea structurii primare se face prin: - hidroliza proteinei - identificarea -aminoacizilor - determinarea cantitativa a -aminoacizilor - determinarea succesiunii (ordinii) -aminoacizilor

II. Structura SECUNDARA

- se refera la: - orientarea spaiala

- cauzele acestei orientri - grupa proteica este PLANA :O: CN: C H - structura elicoidala (spirala) GLOBULARE - seria L are pasul pe dreapta - se formeaz legaturi de H in cadrul aceleai molecule (intramoleculara) intre 2 grupe pe spirale diferite - legtura de H se formeaz intre H de la N si perechea de electroni de la :O:-ul carbonilic (amidic) - structura -pliata (incretit, panglica ondulata) FIBROASE - legaturile de H se formeaz intre 2 grupe de la 2 macromolecule diferite paralele (intermolecular) C

III. Structura TERTIARA

- la enzime determina cataliza
- structura secundara dublata de legaturile fizice sau chimice datorate radicalului R - COO- si -NH3 atracie electrostatica (acid glutamic-lisina) - O-H si - :NH2- sau 2 grupe OH- se formeaz legaturi de H - intre 2 grupe -CH(CH3)2 leg. Van der Walls ex. Valina - CH2-S-S-CH2 leg. prin punte de sulf ex. cisteina

IV. Structura CUATERNARA

- asocierea unor macromolecule intr-o entitate cu rol biologic - denaturarea modifica structura teriara si cuaternara

III. ZAHARIDE
Polizaharidele sunt hidrocarbonate compuse din mai multe molecule de monozaharide ca de exemplu glucoza, fructoza care sunt legate ntre ele n lanuri cu lungimi diferite formnd polizaridele ca glicogen, chitin, amidon i celuloz. Formula general a unui polizaharid este: -[Cx(H2O)y]n- unde x are frecvent valoarea 5 i 6 iar y valoarea x-1.

Seria D Monozaharide

Anomerie ,

Ciclul KREBS

Glicogenul
Structura :

Glicogenul este la organismul animal corespondentul amidonului de la plante, fiind un polizaharid compus din mai multe molecule de glucoz. Glicogenul servete la nmagazinarea energiei i detoxifierea organismului, o mare parte din glicogen se gsete n ficat. Desfacerea glicogenului n monozaharide ca glucoza se face cu eliberare de energie necesar de exemplu contraciei musculare. Procesul de eliberare sau nmagazinare de energie fiind reversibil i se realizeaz cu ajutorul ATP-ului.

Amidonul
Amidonul este o substan organic ce se gsete n seminele, fructele i tuberculii plantelor i care se folosete n industria alimentar, chimic etc. Formula brut a amidonului, determinat prin analiza elementar, este (C6H10O5)n, la fel ca a celulozei. Prin hidroliza cu acizi, amidonul trece in D-glucoza, cu randament cantitativ. Din punct de vedere al compoziiei chimice, amidonul este un amestec, format din 2 polizaharide: amilopectin i amiloz, care difer ntre ele prin structur i reactivitate. Amiloza este unul din cele 2 polizaharide, ce intr n compoziia amidonului, fiind cea mai puin rspndit n natur (aproximativ 30%). Aceasta are o greutate molecular mai mica dect cea a amilopectinei, putnd atinge masa de 100.000. Are o structur liniar. n structura acesteia, nu apar i legturi 1,6 alfa-glicozidice. Cu iodul n reacie, d o culoare albastr. Amiloza este solubil n ap. Amilopectina este unul din cele 2 polizaharide, ce intr n compoziia amidonului, fiind cea mai rspndit n natur (aproximativ 70%). Aceasta are o greutate molecular mai mare dect cea a amilozei, putnd atinge masa de 1.000.000. n structura acesteia, pe lng legturile 1,4 alfa-glicozidice, apar i legturi 1,6 alfa-glicozidice. Cu iodul n reacie, d o culoare violet. Are aceeai formul i structur ca i glicogenul.

Amilopectina

Proprieti: Amidonul are o structur amorf, insolubil n ap, dei la contact cu apa acesta se umfl. La recunoaterea amidonului se folosete iodul: la contact cu acesta, amidonul d o culoare violet nchis la rece.

Glucoza este compusul organic, aparinnd clasei zaharidelor, care are formula chimica C6H12O6. Dei are aceeai formul chimic, fructoza este diferit fa de glucoz prin modul de legare a atomilor. Astfel, glucoza are o singur grupare de alcool primar (n imagine, la carbonul cu numrul 6), pe cnd fructoza are dou grupri de alcool primar.

Glucoz dextrogir

Glucoz levogir

Denumire chimica:
Formula chimica: Masa moleculara: Puncte de topire:
Proprieti fizice

6-(hidroximetil)oxan-2,3,4,5-tetrol

180,16 g/mol -D-glucoz: 146C -D-glucoz: 150C

Glucoza este o substan solid, cristalizat, incolor i solubila n apa. Are un gust dulce. Punctul su de topire este foarte ridicat, deoarece ntre numeroasele sale grupri hidroxil (-OH) se formeaz multe legaturi de hidrogen. Cnd sunt nclzite, toate monozaharidele (nu numai glucoza) se descompun nainte de a se topi, n carbon i ap, reacie numit carbonizare. Glucoza are 75% din puterea de ndulcire a fructozei (care este luat ca unitate).

Naturala: Glucoza este unul dintre produii de fotosinteza a plantelor i a unor procariote. Se gsete ndeosebi n sucul fructelor dulci ale plantelor.

Industrial: La scar industrial, glucoza se obine prin hidroliza amidonului n mediu acid: O alt metod este hidroliza enzimatic a amidonului. Multe culturi pot fi folosite ca surs pentru amidon: porumbul, orezul, grul, cartofii sunt utilizai la scar larg n toat lumea.
(C6H10O5)n + nH2O --> nC6H12O6

Utilizare Exist mai multe forme de comercializare i folosire a glucozei, dintre care cele mai importante sunt: sirop de glucoz - conine glucoz n concentraie de 32,40%; glucoza tehnic - cu o concentraie de 75%; glucoza cristalizat (tablete) - concentraie de 99%. n medicin este folosit mai ales sub form de soluii apoase perfuzabile. n funcie de concentraiile lor, acestea au aciuni i indicaii diferite. Soluiile sub 5 % sunt utilizate pentru diluarea unor medicamente, pentru hidratare sau ca substituent energetic. Soluia de glucoz 5 % este izoton i are aceleai utilizri, fiind folosit cel mai adesea. Soluiile de concentraii mai mari de 5 % (10, 20, 33, 40 %) sunt hipertonice i i gsesc utilitatea ca diuretice osmotice (realizeaz deshidratare tisular, foarte util n edeme). Pentru a evita efectele nefaste ale hiperglicemiei, de obicei oricrei perfuzii cu glucoz i se adaug insulin.

Celuloza este o substan macromolecular natural din clasa glucidelor, fiind constituentul principal al membranelor celulelor vegetale. Celuloza este polizaharid care mpreun cu lignina (un compus macromolecular aromatic) i alte substane, formeaz pereii celulelor vegetale i confer plantei rezisten mecanic i elasticitate. Aceasta are aceeai formul brut ca i amidonul (C6H10O5)n, unde n poate atinge cifra miilor.
Proprieti fizice: Celuloza este o substan solid, alb, insolubil n ap i ceilali solveni organici, solubila in hidroxid de tetraaminocupru (II) numit si reactiv Schweizer. Obinuit, ea se obine din lemn de conifere, de fag sau din stuf si paie. Plantele au un coninut variabil de celuloz: fibrele de bumbac 85-90% n timp ce lemnul conine 50% celuloz.

Zaharidele cunoscute i sub denumirea de glucide sunt substane organice, cu funciune mixt ce au n compoziia lor att grupri carbonilice ct i grupri hidroxilice. Glucidele constituie o clas de substane foarte important att pentru organismele animale ct i pentru cele vegetale. Sub aspect biochimic i fiziologic, glucidele constituie o materie prim pentru sinteza celorlalte substane: proteine, lipide, cetoacizi, acizi organici. De asemenea constituie substane de rezerv utilizate de ctre celule i esuturi. Biosinteza lor se realizeaz prin fotosinteza.
Clasificarea Are la baz comportarea glucidelor la reacia de hidroliz: Cunoscute i sub denumirea de monoglucide sunt glucidele care prin hidroliz nu pot fi descompuse n molecule mai simple care s posede proprieti fizico chimice caracteristice glucidelor;

V mulumesc pentru atenie!