1.

Definitie:
 Aminoacizii sunt compuşi cu funcţiune mixtă (compuşi care au grupe
funcţionale diferite în molecula lor) care conţin în molecula lor
grupările -NH2 şi -COOH.

 Formula generală a aminoacizilor este:

2.CLASIFICAREA DUPA NUMARUL

GRUPARILOR FUNCTIONALE:
a)Aminoacizi monoaminici si monocarboxilici:

 acid amino-acetic (glicina, glicocol)

 acid α-amino-propanoic (α-alanină)

 acid α-amino-izovalerianic

(valină)

b)Aminoacizi monoaminici si dicarboxilici:

 , acid aminosuccinic
(acid asparagic)

 , acid α
aminoglutaric (acid glutamic)

c)Aminoacizi dinamici si monocarboxilici

 , acid α, ε
diamino-capronic (lisină)

d)Aminoacizi hidroxilati:

 , acid α amino β hidroxi propanoic (serină)

 e)Aminoacizi tiolitici:

 , acid α amino β tio propanoic (cisteină)

3.SURSELENATURALE DE AMINOACIZI:
a)Aminoacizi esentiali:
-Histidina:1,82 pK1,9,17pK2,7,58pl
-Izoleucina:2,36 pK1,9,60 pK2,5,98 pl
-Leucina:2,36 pK1,9,60 pK2,5,98 pl
-Lizina:2,18 pK1,8,95 pK2,9,74 pl
-Metionina:2,28 pK1,9,21 pK2,5,75 pl
-Fenilalanina:1,83 Pk1,9,13 pK2,5,98 pl
-Teronina:2,63pK1,10,4 pK2,6,53 pl
-Triptofan:2,38 pK1,9,28 pK2,5,88 pl
-Valina:2,32 pK1,9,62 pK2,5,97 pl

4.PROPRIETATI FIZICE:
-Aminoacizii sunt substanţe solide, cristalizate. Au puncte de topire
foarte ridicate şi sunt solubili în H2O.Multi aminoacizi au gustul dulce.

5.CONDENSAREA AMINOACAIZILOR:
-În timpul acestei reacţii se formează legături noi între atomi ce
aparţin la molecule distincte, numite legături peptidice. Rezultatul reacţiei
sunt peptidele.

6.ROLUL BIOLOGIC AL AMINOACIZILOR:

-Metabolismul reprezinta schimbarea de substanta si energie dintre
organism si mediu;reprezinta totalitatea reactiilor chimice care au loc in
organism in timpul vietii prin care substantele nutritive introduse ca hrana
sunt transformate in substante specific organismului.
-Metabolismul are 2 etape:
1.Catabolism-toate reactiile de descompunere prin care
substantele organice sunt transformate in substante simple,energie si produse
de uzura.
2.Anabolism-Reactia de sinteza prin care substantele simple
se recombina si rezulta substante specific organismului plus substanta
rezerva.

7.CARATER AMFOTER:
-Amfionii sunt structuri chimice care, în cadrul aceleeaşi molecule,
conţin ambele tipuri de sarcini.

, în prezenţa
H2 O

-Caracter de amfolit

, cation al aminoacidului

,
anion al aminoacidului

-Soluţii tampon

Aminoacizii se folosesc la prepararea soluţiilor tampon. Acestea sunt

soluţiile în care, dacă se adaugă o cantitate limitată (mică) de acid sau de
bază, aceasta este neutralizată şi pH-ul soluţiei nu se schimbă
 PROTEINE
1. DEFINITIE:
 Sunt compusi macromoleculari naturali,neramificati,de
natura polipeptidica,cu o mare complexitate structurala,si
functionala.

2.CLASIFICARE:
a)Dupa structura chimica:
 Proteine simple-formate numai din
aminoacizi(rizozim,ribonucleaze)
 Proteine conjugate-contin grupari
aditionale(prostetice)care nu sunt de nartura aminocidica

b)Dupa marime si forma:

 Proteine globulare-cu forma sferica compacta usor
solubile in apa de regula
intracelulare(hemoglobina,imunoglobinele)
 Proteine fibrilare-insolubile in apa de regula,extracelulare
cu roluri de sustinere(cilagen,miozina,elastina).

3.STRUCTURA PROTEINELOR:
a)Structura primara:
 Precizeaza numaraul tipul,si scventa aminoacizilor din
molecula.
 Reda totalitatea legaturilor covalente.
 Influenteaza structurile de ordin superior
b)Structura secundara:
 Se refera la aranjamentului spatial al zului carenei
pilipeptidice
 Structura secudara estedatorata in exclusivitatelegaturilor de
hydrogen care se stabilesc intre gruparile-CO si –NH,care
apartin diferitelor grupari peotidice.
 Legaturile de hydrogen se pot constitui fie in cadrul aceleeasi
catene polipeptidice,fie intre doua sau mai multe catene.
b)Structura secundara:
 Structura secundară se referă la forma şi la lungimea lanţurilor
polipeptidice, proprietăţi induse de legăturile de hidrogen. Cele mai
întîlnite tipuri de structura secundară sunt alpha helixul şi lanţurile
beta.

4.STRUCTURA TERTIARA:

 Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că

macromoleculele proteice au o conformaţie tridrimensională ,
realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanţuri
polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor
proteice;legăturile intercatenare pot fi principale sau secundare:
  Legături de hidrogen , sunt legături coordinativ heteropolare care
se stabilesc cu uşurinţă între gruparea carbonil C=O
(electronegativă) şi gruparea NH- (electropozitivă), din 2 lanţuri
polipeptidice alăturate, sau în cazul formelor lactam-lactimă între
gruparea -OH şi azotul iminic =NH

egături disulfidice

 Legătura disulfidică este foarte

puternică ,50-100kcal/mol şi are un rol foarte importantîn stabilizarea
arhitecturii spaţiale a moleculei proteice
.legătura este rezistentă la hidroliză, însă se poate desface iar prin reducere
formează tioli(SH), iar prin oxidare formează acizi.În general legătura
sulfidică se întîlneşte la proteinele transformate, care au o rezistenţă
mecanică mare.
5.STRUCTURA CUATERNARA:
 Structura cuaternară se referă la modul cum se unesc subunităţile
proteice.Enzimele care catalizează asamblarea acestor subunităţi
poartă denumirea de holoenzime, în care o parte poartă denumirea de
subunităţi reglatoare şi subunităţi catalitice.


 Vedere 3 D a hemoglobinei cele 4 subunităţi roşu şi galben, iar

unitatea hemică verde.numele de hemoglobină vine este
formată din hem şi globină , denumire ce denotă faptul că
hemoglobina are la bază proteine globurane cuplate cu o
grupare hem
 .Proteine care au structura cuaternară :hemoglobina, ADN polimeraze şi
canale ionice, dar şi nucleozomi şi nanotubuli, care sunt complexe
multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi transformări în structura
cuaternară, transformări care se reflectă fie în structurile individuale fie în
reorientările fiecărei subunităţi proteice.Numărulsubunităţilor din
oligomerice sunt denumite prin adăugareasufix-ului -mer (grecescul
pentru subunitate), precedat de numele subunităţii.

6.FUNCTIILE BIOLOGICE ALE PROTEINELOR:

 Proteine cu rol structural-
colagen,elastina,keratina,proteoglicanii
 Proteine cu rol catalytic-tripsina,clinotripsina AND
polimeraza
 Proteine cu rol de aparare-imunoglobulinele,interferonii
 Proteine reglatoare-insulina,glucagons
 Proteine contractile-miozina,actina,tubulina
 Proteine de deposit-feritina
 Proteine cu rol de transport-albuminele,hemoglobina.