Definitie, istoric, clasificare,

structura, proprietati.
Proteinele sunt substane organice
macromoleculare formate din lanuri simple sau
complexe de aminoacizi; ele sunt prezente n
celulele tuturor organismelor vii n proporie de
peste 50% din greutatea uscat. Toate proteinele
sunt polimeri ai aminoacizilor.

Prima menionare a cuvntului protein a fost
fcut de ctre Jakob Berzelius, descoperitorul
acestora, n scrisoarea sa ctre Gerhardus
Johannes Mulder.

n funcie de compoziia lor chimic ele pot fi
clasificate n:
Holoproteine cu urmtoarele clase de proteine:
Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane
solubile n ap sau n soluii saline: protaminele, histonele,
prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.
Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului
animal: colagenul, cheratina i elastina.
Heteroproteinele sunt proteine complexe care
sunt constituite din o parte proteic i o parte
prostetic; n funcie de aceast grupare se pot
clasifica astfel:
Glicoproteine
Lipoproteine
Nucleoproteine

Complexitatea structurii moleculare a proteinelor
este determinata de existenta a patru nivele de
organizare, respectiv structurile primara,
secundara, tertiara si cuaternara. Aceasta
delimitare pe nivele de organizare structurala are
numai valoare metodologica, pentru ca in
realitate exista o interconditionare si o
intrepatrundere permanenta in cadrul structurii
globale a macaromoleculelor proteice.
Structura primar reprezinta organizarea intracatenar a resturilor de
aminoacizi, numarul si secventa acestor unitati in catena proteica, si
este dat de aminoacizii care intr n lantul proteic prin formarea
legturilor peptidice.

n proteinele naturale legtura peptidic se stabilete ntre gruparea
carboxilic de la C1 i gruparea aminic de la C2, ncat lanul peptidic
va fi format dintr-o succesiune de uniti CO-NH-CH, legate cap-cap.
La unul din capetele lanului peptidic se gsete o grupare -NH2 liber,
iar la cellat capt se afl o grupare -COOH liber.

Legtura peptidic -CO-NH- se gsete n acelai plan, iar carbonul -
CH- se poate roti, putnd s apar n planuri diferite. Datorit lungimii
relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte i de alta
a lanului proteic, astfel c lanul proteic nu este ramificat.

Datorit deplasrii altrenative a unui electron de la gruparea -NH la
C=O se produce oscilarea dublei legturi de la atomul de carbon i
oxigen la atomul de azot, fomrndu-se astfel cele 2 forme mezomere.
Structura secundara consta in aranjamentul spatial ordonat
al macromoleculelor proteice, determinat de legaturile de

hidrogen intracatenare ce se stabilesc intre grupele

si apartinand unor grupe peptidice diferite,
situate la o distanta convenabila. Desi aceste legaturi de
hidrogen sunt slabe, numarul mare si distributia uniforma
stabilizeaza si consolideaza structura secundara a
proeteinei.
Caracterul de dubla legatura partiala al grupei
determina o forma spiralata a macromoleculei proteice
numita -helix; legaturile de hidrogen sunt perpendiculare
pe aceste spire.
Este reprezentata de un nivel de organizare structurala superioara,
complexa, si contribuie la o arhitectura spatiala speciala a
macaromoleculelor proteice. Prin intermediul cristalografiei cu raze
X s-a dovedit faptul c macromoleculele proteice au o conformaie
tridrimensional, realizat de obicei prin intermediul cuplrii mai
multor lanuri polipeptidice scurte ntre ele, cuplare care duce la
formarea fibrelor proteice; legturile intercatenare pot fi principale
sau secundare:
Legturi de hidrogen, sunt legturi coordinativ heteropolare care se stabilesc cu uurin
ntre gruparea carbonil C=O (electronegativ) i gruparea NH- (electropozitiv), din 2
lanuri polipeptidice alturate, sau n cazul formelor lactam-lactim ntre gruparea -OH
i azotul iminic =NH. Legturile de hidrogen se pot stabili i ntre catenele laterale care
au grupri carboxil, hidroxil, amino sau tiolice.
Legturi disulfidice. Legtura este rezistent la hidroliz, ns se poate desface iar prin
reducere formeaz tioli(SH), iar prin oxidare formeaz acizi. n general legtura sulfidic
se ntlnete la proteinele transformate, care au o rezisten mecanic mare.
Mai exista: legturi ionice (stabilite de obicei ntre gruprile aminice i cele carboxilice
ionizate), legturi de tip van der Waals (legturi electrostatice slabe care se stabilesc
ntre radicalii hidrofobi), legturi fosfodiesterice (ntre 2 resturi de serin i acid
fosforic), legturi eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupri hidroxilice).

Reprezinta nivelul maxim de organizare structurala a
proteinelor. Structura este rezultatul asocierii a doua sau
mai multe catene polipeptidice numite protomeri, prin
legaturi necovalente cu formare de agregate mari,
multicatenare, numite oligomeri.

Proteine care au structura cuaternar :hemoglobina, ADN
polimeraza i canalele ionice, dar i nucleozomi i
nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele
proteice pot suferi transformri n structura cuaternar,
transformri care se reflect fie n structurile individuale fie
n reorientrile fiecrei subuniti proteice.
Numrulsubunitilor din oligomerice sunt denumite prin
adugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate),
precedat de numele subunitii.
Procesul de sintez chimic poate avea loc n
laborator, dar pentru lanuri mici de proteine. O serie
de reacii chimice cunoscute sub denumirea de sinteza
peptidelor, permit producerea de cantiti mari de
proteine.

Sinteza are la baz cuplarea gruprii carboxil -COOH
cu gruparea amino -NH2. Se cunosc 2 metode de
sintez pe cale chimic:

- Sinteza n faz lichid, metoda clasic.
- Sinteza n faz solid - se pot sintetiza proteine
D, cu aminoacizi D, folosind acidul fluorhidric.
Datorit formrii aproape n exclusivitate din
aminoacizi, au o mas molecular foarte mare,
ntre 10.000 i 60.000.000.

Proteinele sunt substane solide,
macromoleculare, solubile n general n ap i
insolubile n solveni organici nepolari. Unele
proteine sunt solubile n ap dar insolubile n
alcool, altele sunt solubile n soluii apoase de
electrolii, acizi organici. Datorit gradului diferit
de solubilitate n diferii solveni, proteinele se pot
izola, identifica i separa.
La suprafaa macromoleculelor proteice se gsesc
grupri libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -
SH, -NH, grupri cu caracter hidrofil care
favorizeaz dizolvarea proteinelor n ap. De
asemenea exist grupri de tip apolar, hidrofobe,
de regul radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -
C2H5, care favorizeaz dizolvarea proteinelor n
alcool.

Proteinele sunt substante cu caracter amfoter,
astfel ele formand:
In soluii apoase amfioni:



, in prezenta apei.

n mediu acid proteinele se comport ca baze
slabe, ele primind protoni i formnd cationi
proteici:

n mediu bazic proteinele se comport ca acizii
slabi, ele cednd protoni, se formeaz astfel anioni
proteici, care migreaz spre anod fenomenul fiind
denumit anaforez, proteina avnd ncrcare
electronegativ.




Datorit caracterului amfoter proteinele pot
neutraliza cantiti mici de substan acid sau
bazic, avind n acest fel rol de soluie tampon,
prin acest lucru contribuind la meninerea
echilibrului acido-bazic al organismului.


Din punct de vedere chimic, proteinele sunt
heteropolimeri constituii din 20 de L- aminoacizi
(aa numiii aminoacizi standard), n care
gruprile carboxil se pot combina cu gruprile
amino formnd legturi peptidice i rezultnd
lanurile peptidice. Aminoacizii standard au
proprieti variate, proprieti care sunt direct
responsabile de structura tridimensional a
proteinei, dar i de proprietile acesteia.
n lanul polipeptidic aminoacizii formeaz legturile
peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grup amino;
odat legat n lanul proteic aminoacidul se "transform" n
aminoacid "rezidual" iar atomii de carbon, azot, hidrogen i
oxigen implicai n legturi formeaz "scheletul" proteinei.

Responsabile de proprietile chimice sunt aceleai grupri
carboxil i amino libere, neimplicate n formarea legturilor
peptidice, ns mai intervin i diferiii radicali grefai pe
scheletul proteinei.

Datorit gruprilor carboxil i amino libere ele dau aceleai reacii ca i la
aminoacizi.
Caracterul amfoter este responsabil de formarea de sruri atat cu bazele cat
i cu acizii
Legtura peptidic este responsabil de formarea de combinaii complexe
denumie chelai.
Prezena diferiilor radicali alchilici, sau arilici determin formarea unor
derivai ai substanelor proteice (derivaii halogenai i nitrici sunt cei mai
importani).
A. Lehninger, Biochimie vol I-II, Editura Tehnic,
Bucureti 1987-1992
Neniescu C.D Tratat elementar de chimie
organic vol II Editura Tehnic , Bucureti 1958
Ion Baciu, Daniela Bogdan, tefan Tomas,
Chimie - Manual pentru clasa a XI-a, Editura
Mistral, Bucureti 2006.

www.protopedia.org
www.topsan.org
www.wikipedia.org
www.pearsonhighered.com