Biochimie-CURS S4

2.1.3. PROTEINELE-structură, proprietăți, clasificare

 Structura proteinelor

Proteinele= sunt substanțe macromoleculare alcătuite dintr-un număr foarte mare de

aminoacizi (peste 100) uniți prin legături peptidice. Numărul, natura şi modul de aranjare al
aminoacizilor în moleculă variază de la o proteină la alta.
Structura polipeptidică este aptă să asigure proteinelor cele două caracteristici,
diversitate moleculară, pe de-o parte, și specificitate de formă, pe de altă parte.
Un polipeptid:

cuprinde o catenă principală cu o structură monotonă în care se repetă grupul de atomi –NH-
CH-CO-. Varietatea lanțurilor este asigurată de radicalii R legați la Cα.
Cu ajutorul celor 20 de radicali diferiți se pot obține combinații multiple, deosebite
prin numărul și secvența resturilor aminoacide. Lanțurile polipeptidice, unidimensionale și
flexibile, se convertesc spontan în edificii cu trei dimensiuni, cu forme caracteristice pentru o
anumită secvență de aminoacizi.
Fiecare proteină nativă reprezintă un edificiu tridimensional complex a cărui
conformaţie depinde de dispoziţia spaţială a catenelor polipeptidice din care este formată.
Orientarea în spaţiu a catenelor polipeptidice componente poartă denumirea de conformaţie.
Comparativ cu celelalte biomolecule, proteinele prezintă o structură chimică mult mai
complexă de care depind în mod direct funcţiile lor biologice şi care se caracterizează prin
existenţa a patru niveluri de organizare numite structură primară, secundară, terţiară şi
respectiv cuaternară.
1. Structura primară a proteinelor este dată de numărul, natura şi succesiunea
resturilor de aminoacizi în catenele polipeptidice ce intră în structura acestora. În structura
primară, resturile de aminoacizi sunt unite prin legături peptidice identice cu cele întalnite în
structura peptidelor:

1
Biochimie-CURS S4

..........–NH–CH–CO‒NH–CH–CO– .......

R R1

Datorită așezării coplanare a atomilor interesați în legătura peptidică, catena

polipeptidică proiectată într-un plan, are formă de zig-zag, iar catenele laterale ale resturilor
de aminoacizi constituienți sunt dispuse alternant deasupra și dedesubtul planurilor formate de
legătura peptidică.
Cunoaşterea structurii primare a proteinelor este esenţială pentru cunoaşterea
mecanismelor moleculare de acţiune ale acestora. Cunoaşterea secvenţei în aminoacizi are
aplicaţii clinice, pentru că o serie de boli ereditare se datorează unor mutaţii ce conduc la
substituirea unui singur aminoacid dintr-o proteină.

2. Structura secundară a proteinelor reprezintă aranjarea spaţială a moleculei

proteice pe o singură axă datorită punţilor (legăturilor) de hidrogen care se formează
intracatenar sau intercatenar între grupele carbonilice (-CO-) şi aminice (-NH-) ale legăturilor
peptidice. Deci, înafara legăturilor dintre aminoacizii vecini apar și legături între aminoacizii
aflați la distanță.
Cea mai mare contribuţie la elucidarea structurii secundare a proteinelor au avut-o
lucrările lui Pauling si Corey (1951) care au elaborat două modele teoretice: modelul
helicoidal (spiralat) sau α-helix şi modelul straturilor pliate sau structura β- pliată, modele
care explică destul de bine proprietăţile fizico-chimice şi biologice ale moleculelor proteice:

 Structura α sau modelul helicoidal rezultă prin spiralarea catenei polipeptidice în

jurul unui cilindru imaginar. Catenele laterale ale resturilor de aminoacizi ies înafara
corpului propriu-zis al α-helixului și pot interacționa între ele sau cu solventul în care
este dizolvată proteina. Această structură este menţinută în spaţiu datorită legăturilor
de hidrogen în care sunt implicate toate legăturile peptidice. Legăturile de hidrogen
sunt paralele cu axul elicei şi se realizează între gruparea carboxil a unui aminoacid şi
gruparea amino a celui de-al patrulea aminoacid.

2
Biochimie-CURS S4

Reprezentarea schematică a modelului α-helicoidal al structurii secundare a proteinelor

 Structura β sau modelul straturilor pliate se bazează pe formarea legăturilor de

hidrogen intercatenare şi poate apărea în două variante: modelul paralel al straturilor
pliate (caracteristic β-keratinei) şi modelul antiparalel (ce poate fi întalnit în cazul
fibroinei din mătase):

-modelul straturilor pliate paralele  toate lanțurile polipeptidice sunt așezate

paralel, cu grupările R orientate în același sens; capetele N-terminale ale catenelor
polipeptidice se află la o extremitate, iar capetele C-terminale la cealaltă extremitate

-modelul straturilor pliate antiparalele- format din lanţuri polipeptidice în formă de

zig-zag, ale căror grupe –NH2 terminală şi – COOH terminală sunt orientate în direcţii
opuse (alternează între ele la fiecare extremitate a moleculei); catenele polipeptidice
sunt aşezate faţă în faţă.

3
Biochimie-CURS S4

Spre deosebire de α-helix, în structura de tip β, legăturile de hidrogen sunt aproape

perpendiculare pe axa lanţului polipeptidic. Ambele tipuri de structură β sunt stabilizate prin
punţi de hidrogen intercatenare între grupele carbonilice şi aminice ale legăturilor peptidice
din lanţurile polipeptidice adiacente.
În figura de mai jos este redată reprezentarea schematică a modelului straturilor pliate
ale β-structurii secundare a proteinelor: A-modelul antiparalel și B-modelul paralel:

Legăturile de hidrogen sunt mai puternice în cazul asocierii antiparalele rezultând o

structură mai stabilă.

4
Biochimie-CURS S4

În afara tipurilor principale de structură secundară, α-helixul și β-structura straturilor

pliate, există și un al 3-lea tip, denumit modelul structural al colagenului (structura γ).
Colagenul este o proteină fibrilară, insolubilă şi elastică prezentă în ţesuturile animale
(ţesut conjunctiv, tendoane, ligamente, cartilagii, piele, oase etc.) şi care reprezintă
aproximativ 25% din proteinele corpului. Structura secundară a colagenului este un triplu
helix de dreapta format din trei lanţuri polipeptidice (fiecare fiind un helix de stânga) legate
între ele prin legături de hidrogen. Fiecare catenă polipeptidică a colagenului e alcătuită din
aproximativ 1000 resturi de aminoacizi dintre care 1/3 sunt resturi de glicină; de asemenea
există un conţinut ridicat de prolină, precum şi o serie de aminoacizi mai rari: hidroxiprolina
şi hidroxilizina.

3. Structura terţiară a proteinelor este aranjamentul tridimensional realizat prin

plierea elementelor de structură secundară datorită interacţiunilor dintre catenele laterale ale
aminoacizilor constituenţi. Acest tip de structură este caracteristic, în special proteinelor
globulare.
În funcţie de polaritatea lor, aminoacizii au o distribuţie spaţială diferită. Astfel,
aminoacizii nepolari se găsesc în principal în interiorul proteinelor, fără să aibă contact cu
solventul apos. Totuşi, în unele cazuri, aceştia sunt prezenţi şi la suprafaţa externă, unde sunt
aglomeraţi în regiuni hidrofobe, care constituie situsuri de interacţie cu alte proteine sau lipide
de la nivelul membranelor. Cei ionizaţi la pH fiziologic se găsesc în principal la suprafaţa
proteinelor şi interacţionează cu solventul apos. Dacă aceştia se găsesc în interiorul proteinei,
au o funcţie bine definită, participând, de exemplu, la cataliza enzimatică sau la legarea unui
ion metalic.
În sfârşit, aminoacizii polari dar neionizaţi la pH fiziologic se găsesc distribuiţi atât la
suprafaţa proteinelor cât şi în interiorul acestora, unde participă la formarea legăturilor de
hidrogen cu alte grupări din interiorul acestora.
Structura terţiară este rezultatul interacțiunii dintre radicalii R ai resturilor de
aminoacid din lanțul polipeptidic.

Legăturile implicate în formarea și stabilizarea structurii terțiare sunt: legăturile de

hidrogen, legăturile ionice, legături nepolare prin forțe van der Waals, legăturile disulfidice
covalente (-S-S-).

5
Biochimie-CURS S4

4. Structura cuaternară a proteinelor - este specifică numai anumitor proteine şi

reprezintă nivelul de organizare structurală cel mai înalt. Este rezultatul asocierii a două sau
mai multe catene polipeptidice numite protomeri sau subunități, fiecare cu structura sa
primară, secundară şi terţiară într-un conglomerat spaţial complex. Proteinele formate din mai
multe lanţuri (catene) polipeptidice se numesc proteine oligomere.
Structura cuaternară definește natura, numărul și modul de asociere a protomerilor.
Subunitățile se asamblează în structura cuaternară prin forțe asemănătoare celor din structura
terțiară, cu deosebirea, că în acest caz, legăturile se stabilesc între subunități (protomeri).

6
Biochimie-CURS S4

 Proprietățile specifice proteinelor

Masa moleculară a proteinelor este foarte mare şi diferită de la câteva mii pană la
sute de mii şi chiar milioane de daltoni. De ex. insulina-5.700 D, hemoglobina-64.500 D,
fibrinogenul 339.700 D.

Solubilitatea proteinelor este diferită (depinde de forma moleculei, natura solventului,

structura chimică, temperatură, pH). Unele se dizolvă uşor în apă şi soluţii saline, altele numai
în soluţii de săruri sau în amestecul de apă şi alcool. Sunt insolubile în solvenţi organici.

Proteinele ca şi aminoacizii, prezintă activitate optică determinată de prezenţa

atomilor de carbon asimetrici.

Denaturarea proteinelor - constă în perturbarea interacțiunilor necovalente din

moleculele proteice (dezagreagarea structurii secundare, terțiare, cuaternare) cu modificarea
conformației native a proteinei. Denaturarea nu afectează structura primară a proteinei.
Factorii care provoacă denaturarea se numesc agenți denaturanți și pot fi:
a. de natură fizică: temperaturi peste 50-600C, radiații ultraviolete, radiații X și
gama; agitația mecanică;
b. de natură chimică: pH-uri extreme (soluții de acizi și baze tari), soluțiile
sărurilor metalelor grele, ureea și guanidina, solvenții organici.
Aceşti agenţi acţionează prin ruperea legăturilor din structurile secundară, terţiară şi
cuaternară, dar nu afectează legăturile peptidice care rămân intacte (nu se eliberează
aminoacizi).
Denaturarea conduce la schimbarea proprietăţilor fizice şi reactivităţii moleculelor
proteice. De cele mai multe ori, prin denaturare, proteinele pierd activitatea lor biologică
(hormonii devin inactivi, anticorpii pierd capacitatea de a precipita antigenii etc).

Caracterul amfoter. Proteinele sunt amfoliți macromoleculari, ele cuprinzând un

număr mai mare sau mai mic de grupări acide sau bazice. Soluţiile de proteine au comportare
de acid sau bază (caracter amfoter) în funcţie de partenerul cu care reacţionează, deoarece
conţin grupe –NH2 şi -COOH libere, aparţinând aminoacizilor constituenţi.
Caracterul amfoter al proteinelor se află la baza funcţiei lor de sisteme tampon care
asigură menţinerea constantă a pH-ului lichidelor biologice în organismul animal şi vegetal.
La pH fiziologic toate grupările acide sau bazice sunt complet ionizate, proteina
apărând astfel ca un poliamfolit.
7
Biochimie-CURS S4

Fiecare proteină este caracterizată prin pH-ul izoelectric (pHi=pI), care reprezintă
valoare pH-ului la care încărcarea electrică a proteinei este nulă, numărul grupărilor încărcate
pozitiv fiind egal cu numărul grupărilor încărcate negativ.
La pH-ul izoelectric, solubilitatea şi mobilitatea în câmp electric a proteinei este
minimă. La valori de pH mult diferite de pHi proteina va fi încărcată (+) sau (-) şi va migra în
câmp electric, proprietate ce stă la baza metodelor electroforetice de separare a proteinelor din
amestecuri. Molecula proteică se încarcă pozitiv dacă pH-ul mediului este mai mic decât pI şi
negativ dacă pH-ul mediului este mai mare decât pI.

Hidroliza proteinelor -sub acţiunea acizilor sau bazelor la cald şi a enzimelor

proteolitice, proteinele sunt hidrolizate prin ruperea legăturilor peptidice pană la stadiul de
aminoacizi.

Reacții de recunoaștere a proteinelor=reacții de culoare Proteinele dau aceleaşi

reacţii de culoare ca şi aminoacizii din care sunt constituite şi pot fi identificate printr-una din
acestea:

 Reacţia xantoproteicăprin tratarea unei soluţii de proteină cu acid azotic, la rece sau
la cald, apare o coloraţie galbenă datorită formării unor nitroderivaţi;

 Reacţia biuretului prin tratarea unei soluţii de proteină cu reactiv biuret (o soluţie
alcalină de sulfat de cupru) se formează un complex de culoare violetă caracteristică.
Reacţia este utilizată în practică pentru dozarea proteinelor din sânge.

Specificitatea biochimică a proteinelor:

-fiecare specie conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în aceleași organe ale altor
specii;
-fiecare individ conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în aceleași organe ale altor
indivizi;
-fiecare organ conține conține proteine specifice, care nu se întâlnesc în alte organe ale
aceluiași individ.
Aceste deosebiri se pot pune în evidență prin metode imunologice. Dacă se inoculează
unui animal o proteină străină, organismul se apără producând anticorpi care o distrug.
8
Biochimie-CURS S4

 Clasificarea proteinelor

În funcţie de structura loc chimică, de rolul pe care îl îndeplinesc în organismele vii şi

de proprietăţile lor fizico-chimice, proteinele pot fi clasificate în mai multe moduri.

1. În funcţie de forma moleculelor, proteinele sunt de două tipuri:

– proteine fibrilare (scleroproteine) care au molecula filiformă şi sunt, în general, insolubile

în apă. Din această grupă fac parte de exemplu keratinele, colagenul, actina, miozina, elastina,
fibrinogenul etc.
– proteine globulare (sferoproteine) a căror moleculă are formă sferică sau elipsoidală şi sunt
uşor solubile în apă și în soluții saline diluate. Din clasa proteinelor globulare fac parte toate
enzimele, albuminele, globulinele serice, histonele, protaminele

2. În funcţie de rolul biologic principal pe care îl îndeplinesc, proteinele se împart în 6

clase astfel:

– proteine structurale  proteinele ce joacă rol plastic, adică acele proteine ce intră în
structura membranelor biologice, a ţesuturilor şi organelor:
 colagenul întalnit în ţesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase
 elastina ce intră în structura ţesutului conjunctiv elastic din ligamente
 keratina ce se găseşte în cantităţi mari în dermă, păr, pene
 proteinele membranare ce intră în structura tuturor membranelor biologice
 fibroina din mătasea produsă de Bombix mori

– proteinele de rezervă  au rolul principal de a constitui principala rezervă de aminoacizi a

organismelor vii:
 cazeina care este componenta proteică majoră a laptelui
 gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezintă principala proteină de rezervă
din boabele de porumb
 ovalbumina şi lactalbumina din ouă şi respectiv din lapte
 feritina care facilitează acumularea ionilor de fier în splină în procesul sintezei Hb

– proteinele contractile au un rol important pentru mişcarea organismelor vii fiind

implicate în contracţia muşchilor, cililor, flagelilor etc. Exemple: actina și miozina din
structura miofibrilelor

9
Biochimie-CURS S4

– proteinele de transport  sunt proteine cu o structură deseori complexă ce îndeplinesc un

important rol în transportul diferiţilor metaboliţi în organism:
 hemoglobina care asigură transportul oxigenului şi dioxidului de carbon
 mioglobina cu rol în transportul oxigenului la nivel muscular
 albuminele serice care realizează transportul acizilor graşi în circulaţia sangvină
 lipoproteinele serice care asigură transportul lipidelor în sange

– proteinele cu rol catalitic şi hormonal  reprezintă o grupă extrem de importantă de

proteine funcţionale. Exemple: enzimele, insulina, glucagonul

– proteine cu rol de protecţie proteine implicate în diferite procese fiziologice de protecţie

şi apărare a organismului faţă de anumiţi factori externi:
 trombina ce participă la procesul coagulării sangvine
 fibrinogenul care este precursorul fibrinei, proteină implicată, de asemenea, in
procesul coagulării sangvine
 imunoglobulinele care formează complexele anticorp-antigen

3. În funcţie de compoziția chimică, proteinele se împart în două mari grupe:

– proteine simple (holoproteine)  acestea sunt proteine ale căror molecule sunt formate
numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost demonstrat prin faptul că prin hidroliză
completă, holoproteinele pun în libertate numai aminoacizi.
Din această grupă fac parte o serie de proteine ce îndeplinesc importante funcţii
biochimice şi fiziologice: α, β şi γ-globulinele serice, anticorpii, histonele, protaminele,
fibrinogenul, miozina, actina, colagenul, keratinele etc.

– proteine complexe (conjugate sau heteroproteine) conţin în molecula lor, pe lângă

aminoacizi şi o componentă de altă natură numită grupare prostetică; în funcție de natura
grupării prostetice deosebim următoarele tipuri de heteroproteine: fosfoproteine,
glicoproteine, lipoproteine, metaloproteine, cromoproteine, nucleoproteine.

10
Biochimie-CURS S4

A. Proteine simple=HOLOPROTEINE

După solubilitate, caracterul chimic și proprietățile biologice, proteinele simple se

grupează în: globulare (albumine, globuline, histone, protamine, gluteline, prolamine) și
fibrilare (colagene, keratine, elastine, fibrinogen, proteinele contractile).

I. Proteine globulare

1. Albuminele (serumalbumina, lactalbumina, ovalbumina)

‒ au caracter slab acid, sunt solubile în apă, coagulează la încălzire, au pHi mai mare
decât 7 şi precipită cu o soluţie de sulfat de amoniu.
‒ au masă moleculară mică, ceea ce ușurează pătrunderea lor prin membrane subțiri
‒ intră în constituţia proteinelor plasmatice (55%), participând la transportul glucidelor,
lipidelor, hormonilor, sărurilor biliare, medicamentelor şi ionilor (NO3-, citrat, Ca2+,
Mg2+, Zn2+)

2. Globulinele
‒ sunt insolubile în apă, dar se dizolvă ușor în soluții apoase de electroliți (NaCl,
Na2SO4); coagulează prin încălzire
‒ au caracter acid mai pronunțat decât albuminele datorită conținutului ridicat de acid
aspartic și acid glutamic; conțin în proporție mare glicocol și leucină
‒ sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi animal
‒ formează împreună cu albuminele masa principală a protoplasmei celulare
‒ globulinele din sânge reprezintă 35-45% din totalul proteinelor plasmatice
‒ prin electroforeză au fost separate trei fracţiuni: α, β și γ-globuline, fiecare cu rol bine
definit; α și β-globulinele-rol în transportul glucidelor și lipidelor, iar γ-globulinele au
rol în imunitate (motiv pentru care se mai numesc imunoglobuline).
Imunoglobulinele sau anticorpii apar în serul sanguin sau în alte celule ca răspuns la
pătrunderea în organism a unei proteine sau a unei macromolecule provenită de la altă specie,
compus care poartă numele de antigen. Există 5 clase de imunoglobuline (Ig):
 Imunoglobulinele G
‒ reprezintă 70-80% dintre Ig plasmatice
‒ sunt prezente și în lichidul interstițial
‒ singurele care pot traversa placenta

11
Biochimie-CURS S4

 Imunoglobulinele A
‒ sunt prezente în sânge și secreții (salivă, lacrimi, fluid nazal, colostru,
secreții bronșice, secreții ale tractului gastro-intestinal)
‒ au rol de apărare împotriva unor infecții virale și bacteriene
 Imunoglobulinele M
‒ se găsesc în principal în plasmă, în concentrații mici
‒ sunt primii anticorpi care se formează la organismele animale și umane
nou-născute
‒ reprezintă prima linie de apărare a organismului împotriva agenților
patogeni
 Imunoglobulinele D
‒ au viață scurtă (≈ 3 zile), sunt prezente în plasmă în cele mai mici
concentrații
‒ nu au funcție clară; fiind prezente pe suprafața limfocitelor este posibil
să intervină în controlul activității limfocitelor
 Imunoglobulinele E
‒ sunt responsabile de unele manifestări ale răspunsurilor alergice
‒ se află fixate pe bazofilele plasmatice și pe mastocitele din pereții
vaselor de sânge
‒ sunt Ig de sensibilizare a pielii
‒ ½ din pacienții cu boli alergice prezintă concentrații serice crescute ale
Ig E

3. Histonele
‒ proteine cu caracter slab bazic, au un conținut ridicat de arginină și lizină; coagulează
prin încălzire și sunt hidrolizate de enzime proteolitice
‒ în organism, de obicei, nu se găsesc în stare liberă, ci sub formă de proteide
(nucleoproteine, cromoproteine)
‒ în cantitate mare se găsesc în nucleul celular, în eritrocite
‒ au rol esențial în combinație cu ADN-ul cromozomial

12
Biochimie-CURS S4

4. Protaminele
‒ se găsesc numai în regnul animal, au mase moleculare mici și caracter bazic (pH=12)
‒ intră în structura nucleoproteinelor

5. Prolaminele și glutelinele
‒ proteine vegetale prezente în cereale

II. Proteine fibrilare

1. Colagenele
‒ sunt specifice țesutului conjunctiv
‒ dau rezistență ligamentelor, tendoanelor, cartilajelor, pielii
‒ reprezintă 25% din proteinele corpului omenesc
‒ sunt insolubile in apă, dar prin fierbere îndelungată se transformă în gelatină solubilă
‒ sunt rezistente la acţiunea enzimelor proteolitice (cu excepţia colagenazei), în timp de
gelatina poate fi hidrolizată cu pepsină şi tripsină

2. Keratinele
‒ se găsesc în epidermă, păr, unghii, pene, coarne etc. şi au rol de protecţie
‒ au un conţinut mare de sulf (2-5,7%) datorită proporţiei mari de cisteină.
‒ datorită prezenţei legăturii disulfidice keratinele au o rezistenţă mecanică mare,
elasticitate şi rezistenţă la acţiunea enzimelor proteolitice şi sunt insolubile în apă

3. Elastinele
‒ se găsesc în fibrele elastice ale țesutului conjunctiv (ligamente), în pereții arterelor
‒ sunt hidrolizate specific de elastaza pancreatică

4. Fibrinogenul
‒ o proteină fibrilară formată din şase lanţuri polipeptidice unite prin punţi disulfidice
‒ în condiţii fiziologice, fibrinogenul trece în cantităţi foarte mici prin peretele
capilarelor în lichidul interstiţial; în inflamaţii, din cauza alterării permeabilităţii
capilarelor, trecerea fibrinogenului este mult facilitată
‒ rol în coagularea sângelui

13
Biochimie-CURS S4

5. Proteinele contractile (actina, miozina, tropomiozina)

‒ Miozina se găseşte în cantitate de 40-60% în miofibrele ţesutului muscular; este
insolubilă in apă, dar solubilă în soluţii alcaline diluate. Prin combinare cu actina în
proporţie de 3/1, formează actomiozina
‒ Actina reprezintă 15% din proteinele musculare; are activitate ATP-azică și rol în
contracția musculară
‒ Tropomiozina reprezintă 2,5% din totalul proteinelor musculare, avand rol in
contracţia musculară

B. Proteine complexe=HETEROPROTEINE

1. Fosfoproteinele
‒ proteine conjugate care au drept grupare prostetică -acidul fosforic legat prin legătură
esterică de gruparea hidroxil a unui rest de serină sau treonină din molecula proteică.
Acidul fosforic se găseşte sub forma sării sale de Ca sau K.
‒ exemple:
 cazeina- principala proteină din lapte (80%)
 ovovitelina prezentă în gălbenuşul de ou; furnizează embrionului aminoacizii şi
fosforul necesar dezvoltării

2. Glicoproteinele
‒ formează o categorie de heteroproteine care au drept grupare prostetică o componentă
glucidică (galactoză, manoză, fucoză, glucozamină, etc.); partea proteică imprimă însă
caracterul ei chimic întregii molecule
‒ sunt prezente în țesutul cartilaginos, salivă, plasmă, pancreas, albuș de ou
‒ au funcții extrem de variate: protecție, rol hormonal și enzimatic, constituenți ai
membranelor celulare, substanțe cu rol de transport, substanțe de rezervă, etc.
‒ exemple: glicoproteine plasmatice, tiroglobulina, transferine, enzime de natură
glicoproteică (α și β-amilaza, lipaze, ribonucelaze).

14
Biochimie-CURS S4

3. Lipoproteinele
‒ sunt complexe ale proteinelor cu lipidele prezente în plasmă, în toate țesuturile
‒ au gruparea prostetică de natură lipidică (constituită din acizi grași, triacilgliceroli,
colesterol, fosfolipide)
‒ după rolul îndeplinit în organism sunt de 2 tipuri:
 lipoproteine de transport (cenapse lipoproteice)rol în transportul și
solubilizarea lipidelor și a altor substanțe liposolubile (steroli, unii hormoni)
 lipoproteine membranare

4. Metaloproteinele
‒ au ca grupare prostetică un metal
‒ sunt combinaţii complexe ale proteinelor cu ionii metalici: Fe, Cu, Zn, Mg, Mn etc.
‒ la metaloproteine, ionul metalic este legat direct de catenele polipeptidice ale
componentei proteice şi nu este inclus într-o altă structură (cum ar fi nucleul
protoporfirinic la cromoproteine).
‒ participă în organism fie în transportul acestor metale, fie în cataliza enzimatică.
‒ exemple:
 feritina-prezentă în splină, ficat, mucoasa intestinală, măduva osoasă, placentă;
îndeplinește în organism funcția de stocare a fierului.
 siderofilina (transferina)- prezentă în plasmă; este transportor al fierului în
organism; concentrația scade în anemia feriprivă.
 ceruloplasmina- conţine aproximativ 0,34% Cu (opt atomi/moleculă);
transportă Cu în organism, are rol și în absorbţia Fe, putând oxida fierul
bivalent la fier trivalent; concentrația sa crește în inflamații
 metaloproteinele cu Zn -sunt în general enzime ( alcool-dehidrogenaza)

5. Cromoproteinele
‒ sunt proteine conjugate care au drept grupare prostetică, o grupare cromoforă
(substanță colorată)
‒ Exemple:
 Hemoglobina-conține o proteină=globina și o grupare prostetică=hem; este
prezentă în hematiile vertebratelor și are rol în transportul gazelor respiratorii
15
Biochimie-CURS S4

Globina este o proteină bazică, alcătuită la om din 4 lanțuri polipeptidice.

Hemul conține o moleculă protoporfirinică și un atom de Fe bivalent.
Catenele polipeptidice sunt orientate aşa fel, încât, formează între ele o cavitate în care
este inclusă molecula de hem. Legarea hemului de globină se face prin intermediul a două
resturi de histidină. Hb=4 grupări hem și o moleculă de globină (cu 4 catene polipeptidice):

 Mioglobina-se găsește în mușchi; are structură asemănătoare Hb, dar este

formată dintr-un singur lanț polipeptidic și o singură grupare hem. Are afinitate
mare pentru oxigen, pe care-l depozitează și-l utilizează în contracția
musculară

16
Biochimie-CURS S4

 Citocromii-sunt hemproteine cu rol important în respirația celulară; participă la

transportul electronilor la nivelul mitocondriilor, datorită modificării
reversibile a valenței atomului de Fe:

 Hemenzimele sunt reprezentate de catalaze şi peroxidaze care catalizează

reacţia de descompunere a apei oxigenate
 Cloroplastinele sunt pigmenţi fără funcţie respiratorie care conţin drept
grupare prostetică clorofila, iar gruparea proteică este reprezentată de plastină;
în loc de Fe, clorofila conține Mg; este prezentă la plante și rol în fotosinteză.

6. Nucleoproteinele
‒ sunt componentele cele mai importante ale celulei vii având rol în transmiterea
caracterelor ereditare, în înmulțirea și creșterea celulelor
‒ sunt o clasă de heteroproteine care au drept grupare prostetică un acid nucleic (ADN
sau ARN) ataşat la o histonă sau o protamină (=componenta proteică).
‒ legarea celor două componente se face prin legături de tip salin (ionice) între resturile
acide fosfatice din acizii nucleici și grupările bazice –NH3 + din componenta proteică
‒ Nucleoproteinele sunt constituenţii principali ai nucleului celular (de unde vine şi
numele lor), dar pot fi găsite şi în citoplasmă asociate cu ribozomii. Virusurile sunt
constituite aproape numai din nucleoproteine.
‒ Prin hidroliză acidă sau bazică, nucleoproteinele se descompun în baze azotate,
pentoze, acid fosforic şi proteine.
Acizii nucleici conțin în moleculă C, H, O și N; sunt substanțe macromoleculare
formate din peste 2000 de subunități numite nucleotide, deci sunt substanțe polinucleotidice.
Alcătuirea unei nucleotide:
-o bază azotată purinică: adenina, guanina sau
pirimidinică: citozină, timină (în ADN), uracil (ARN)
-un glucid (pentoză): riboză (în ARN) , dezoxiriboză (în ADN)
-un radical fosfat (rest de acid fosforic)

Baza azotată+pentoza=nucleozid

17
Biochimie-CURS S4

Nucleozid+acid fosforic=nucleotid=unitatea structurală a acizilor nucleici; prin

înlănțuirea mai multor nucleotide prin legături fosfodiesterice polinucleotid.
Exemple de nucleotide: Adenina + Riboza + Acid fosforic  Acid adenilic (AMP)
Guanina + Riboza + Acid fosforic Acid guanilic (GMP)
Citozina + Riboza + Acid fosforic Acid citidilic (CMP)
Uracil + Riboza + Acid fosforic Acid uridilic (UMP)
Timina + d-Riboza + Acid fosforic Acid timidilic (TMP)
Există două tipuri generale de nucleotide: ribonucleotide, care conţin riboză şi intră în
structura acizilor ribonucleici (ARN) şi dezoxiribonucleotide, care conţin deoxiriboză şi intră
în structura acizilor dezoxiribonucleici (ADN).
Nucleozidele purinice şi pirimidinice pot fi esterificate cu o singură moleculă de acid
fosforic, formand nucleozid-monofosfaţi (MP), cu două molecule de acid fosforic, nucleozid-
difosfaţi (DP) şi cu trei molecule de acid fosforic, nucleozid-trifosfaţi (TP). De exemplu,
adenina formează adenozin-5’- monofosfat (AMP), adenozin-5’-difosfat (ADP) şi
adenozin-5’-trifosfat (ATP):

Nucleozid-trifosfaţii îndeplinesc în organism funcţii importante. Astfel, ATP poate

transporta şi ceda resturi de fosfat şi pirofosfat în acele reacţii enzimatice care necesită
energie. Cedarea energiei se face prin hidroliza legăturilor fosforice cu energie mare din
18
Biochimie-CURS S4

molecula acestui compus, legăturile dintre grupările fosforice sunt macroergice deoarece sunt
legături de anhidridă. Refacerea moleculei de ATP se realizează prin refosforilarea ADP-ului
în procesul de fosforilare oxidativă.
De asemenea, GTP, UTP şi CTP pot furniza energie pentru unele căi de biosinteză
(UTP în sinteza polizaharidelor, GTP în sinteza proteinelor, iar CTP în sinteza lipidelor).
Fiecare tip de acid nucleic are 4 tipuri de nucleotide, în funcție de baza azotată:
-în ADN intră adenina, guanina, citozina și timina
-în ARN intră adenina, guanina, citozina și uracil
ADN este format din 2 catene polinucleotidice răsucite în jurul unui ax (α-helix); între
cele 2 catene se stabilesc legături de H duble (între A=T) sau triple (G≡C).
ARN este format dintr-o singură catenă polinucleotidică. Există mai multe tipuri de
ARN: ARN viral, ARN mesager, ARN ribozomal, ARN de transfer (de transport).

19