Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Mocanu Carmen
Structura proteinelor
cuprinde o catenă principală cu o structură monotonă în care se repetă grupul de atomi –NH-
CH-CO-. Varietatea lanțurilor este asigurată de radicalii R legați la Cα.
Cu ajutorul celor 20 de radicali diferiți se pot obține combinații multiple, deosebite
prin numărul și secvența resturilor aminoacide. Lanțurile polipeptidice, unidimensionale și
flexibile, se convertesc spontan în edificii cu trei dimensiuni, cu forme caracteristice pentru o
anumită secvență de aminoacizi.
Fiecare proteină nativă reprezintă un edificiu tridimensional complex a cărui
conformaţie depinde de dispoziţia spaţială a catenelor polipeptidice din care este formată.
Orientarea în spaţiu a catenelor polipeptidice componente poartă denumirea de conformaţie.
Comparativ cu celelalte biomolecule, proteinele prezintă o structură chimică mult mai
complexă de care depind în mod direct funcţiile lor biologice şi care se caracterizează prin
existenţa a patru niveluri de organizare numite structură primară, secundară, terţiară şi
respectiv cuaternară.
1. Structura primară a proteinelor este dată de numărul, natura şi succesiunea
resturilor de aminoacizi în catenele polipeptidice ce intră în structura acestora. În structura
primară, resturile de aminoacizi sunt unite prin legături peptidice identice cu cele întalnite în
structura peptidelor:
1
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
..........–NH–CH–CO‒NH–CH–CO– .......
R R1
2
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
3
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
4
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
5
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
6
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
Masa moleculară a proteinelor este foarte mare şi diferită de la câteva mii pană la
sute de mii şi chiar milioane de daltoni. De ex. insulina-5.700 D, hemoglobina-64.500 D,
fibrinogenul 339.700 D.
7
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
Fiecare proteină este caracterizată prin pH-ul izoelectric (pHi=pI), care reprezintă
valoare pH-ului la care încărcarea electrică a proteinei este nulă, numărul grupărilor încărcate
pozitiv fiind egal cu numărul grupărilor încărcate negativ.
La pH-ul izoelectric, solubilitatea şi mobilitatea în câmp electric a proteinei este
minimă. La valori de pH mult diferite de pHi proteina va fi încărcată (+) sau (-) şi va migra în
câmp electric, proprietate ce stă la baza metodelor electroforetice de separare a proteinelor din
amestecuri. Molecula proteică se încarcă pozitiv dacă pH-ul mediului este mai mic decât pI şi
negativ dacă pH-ul mediului este mai mare decât pI.
Reacţia xantoproteicăprin tratarea unei soluţii de proteină cu acid azotic, la rece sau
la cald, apare o coloraţie galbenă datorită formării unor nitroderivaţi;
Reacţia biuretului prin tratarea unei soluţii de proteină cu reactiv biuret (o soluţie
alcalină de sulfat de cupru) se formează un complex de culoare violetă caracteristică.
Reacţia este utilizată în practică pentru dozarea proteinelor din sânge.
8
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
Clasificarea proteinelor
– proteine structurale proteinele ce joacă rol plastic, adică acele proteine ce intră în
structura membranelor biologice, a ţesuturilor şi organelor:
colagenul întalnit în ţesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele, oase
elastina ce intră în structura ţesutului conjunctiv elastic din ligamente
keratina ce se găseşte în cantităţi mari în dermă, păr, pene
proteinele membranare ce intră în structura tuturor membranelor biologice
fibroina din mătasea produsă de Bombix mori
9
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
A. Proteine simple=HOLOPROTEINE
10
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
I. Proteine globulare
2. Globulinele
‒ sunt insolubile în apă, dar se dizolvă ușor în soluții apoase de electroliți (NaCl,
Na2SO4); coagulează prin încălzire
‒ au caracter acid mai pronunțat decât albuminele datorită conținutului ridicat de acid
aspartic și acid glutamic; conțin în proporție mare glicocol și leucină
‒ sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi animal
‒ formează împreună cu albuminele masa principală a protoplasmei celulare
‒ globulinele din sânge reprezintă 35-45% din totalul proteinelor plasmatice
‒ prin electroforeză au fost separate trei fracţiuni: α, β și γ-globuline, fiecare cu rol bine
definit; α și β-globulinele-rol în transportul glucidelor și lipidelor, iar γ-globulinele au
rol în imunitate (motiv pentru care se mai numesc imunoglobuline).
Imunoglobulinele sau anticorpii apar în serul sanguin sau în alte celule ca răspuns la
pătrunderea în organism a unei proteine sau a unei macromolecule provenită de la altă specie,
compus care poartă numele de antigen. Există 5 clase de imunoglobuline (Ig):
Imunoglobulinele G
‒ reprezintă 70-80% dintre Ig plasmatice
‒ sunt prezente și în lichidul interstițial
‒ singurele care pot traversa placenta
Imunoglobulinele A
11
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
3. Histonele
‒ proteine cu caracter slab bazic, au un conținut ridicat de arginină și lizină; coagulează
prin încălzire și sunt hidrolizate de enzime proteolitice
‒ în organism, de obicei, nu se găsesc în stare liberă, ci sub formă de proteide
(nucleoproteine, cromoproteine)
‒ în cantitate mare se găsesc în nucleul celular, în eritrocite
‒ au rol esențial în combinație cu ADN-ul cromozomial
4. Protaminele
12
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
‒ se găsesc numai în regnul animal, au mase moleculare mici și caracter bazic (pH=12)
‒ intră în structura nucleoproteinelor
5. Prolaminele și glutelinele
‒ proteine vegetale prezente în cereale
1. Colagenele
‒ sunt specifice țesutului conjunctiv
‒ dau rezistență ligamentelor, tendoanelor, cartilajelor, pielii
‒ reprezintă 25% din proteinele corpului omenesc
‒ sunt insolubile in apă, dar prin fierbere îndelungată se transformă în gelatină solubilă
‒ sunt rezistente la acţiunea enzimelor proteolitice (cu excepţia colagenazei), în timp de
gelatina poate fi hidrolizată cu pepsină şi tripsină
2. Keratinele
‒ se găsesc în epidermă, păr, unghii, pene, coarne etc. şi au rol de protecţie
‒ au un conţinut mare de sulf (2-5,7%) datorită proporţiei mari de cisteină.
‒ datorită prezenţei legăturii disulfidice keratinele au o rezistenţă mecanică mare,
elasticitate şi rezistenţă la acţiunea enzimelor proteolitice şi sunt insolubile în apă
3. Elastinele
‒ se găsesc în fibrele elastice ale țesutului conjunctiv (ligamente), în pereții arterelor
‒ sunt hidrolizate specific de elastaza pancreatică
4. Fibrinogenul
‒ o proteină fibrilară formată din şase lanţuri polipeptidice unite prin punţi disulfidice
‒ în condiţii fiziologice, fibrinogenul trece în cantităţi foarte mici prin peretele
capilarelor în lichidul interstiţial; în inflamaţii, din cauza alterării permeabilităţii
capilarelor, trecerea fibrinogenului este mult facilitată
‒ rol în coagularea sângelui
5. Proteinele contractile (actina, miozina, tropomiozina)
13
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
B. Proteine complexe=HETEROPROTEINE
1. Fosfoproteinele
‒ proteine conjugate care au drept grupare prostetică -acidul fosforic legat prin legătură
esterică de gruparea hidroxil a unui rest de serină sau treonină din molecula proteică.
Acidul fosforic se găseşte sub forma sării sale de Ca sau K.
‒ exemple:
cazeina- principala proteină din lapte (80%)
ovovitelina prezentă în gălbenuşul de ou; furnizează embrionului aminoacizii şi
fosforul necesar dezvoltării
2. Glicoproteinele
‒ formează o categorie de heteroproteine care au drept grupare prostetică o componentă
glucidică (galactoză, manoză, fucoză, glucozamină, etc.); partea proteică imprimă însă
caracterul ei chimic întregii molecule
‒ sunt prezente în țesutul cartilaginos, salivă, plasmă, pancreas, albuș de ou
‒ au funcții extrem de variate: protecție, rol hormonal și enzimatic, constituenți ai
membranelor celulare, substanțe cu rol de transport, substanțe de rezervă, etc.
‒ exemple: glicoproteine plasmatice, tiroglobulina, transferine, enzime de natură
glicoproteică (α și β-amilaza, lipaze, ribonucelaze).
3. Lipoproteinele
‒ sunt complexe ale proteinelor cu lipidele prezente în plasmă, în toate țesuturile
14
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
4. Metaloproteinele
‒ au ca grupare prostetică un metal
‒ sunt combinaţii complexe ale proteinelor cu ionii metalici: Fe, Cu, Zn, Mg, Mn etc.
‒ la metaloproteine, ionul metalic este legat direct de catenele polipeptidice ale
componentei proteice şi nu este inclus într-o altă structură (cum ar fi nucleul
protoporfirinic la cromoproteine).
‒ participă în organism fie în transportul acestor metale, fie în cataliza enzimatică.
‒ exemple:
feritina-prezentă în splină, ficat, mucoasa intestinală, măduva osoasă, placentă;
îndeplinește în organism funcția de stocare a fierului.
siderofilina (transferina)- prezentă în plasmă; este transportor al fierului în
organism; concentrația scade în anemia feriprivă.
ceruloplasmina- conţine aproximativ 0,34% Cu (opt atomi/moleculă);
transportă Cu în organism, are rol și în absorbţia Fe, putând oxida fierul
bivalent la fier trivalent; concentrația sa crește în inflamații
metaloproteinele cu Zn -sunt în general enzime ( alcool-dehidrogenaza)
5. Cromoproteinele
‒ sunt proteine conjugate care au drept grupare prostetică, o grupare cromoforă
(substanță colorată)
‒ Exemple:
Hemoglobina-conține o proteină=globina și o grupare prostetică=hem; este
prezentă în hematiile vertebratelor și are rol în transportul gazelor respiratorii
Globina este o proteină bazică, alcătuită la om din 4 lanțuri polipeptidice.
Hemul conține o moleculă protoporfirinică și un atom de Fe bivalent.
15
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
Catenele polipeptidice sunt orientate aşa fel, încât, formează între ele o cavitate în care
este inclusă molecula de hem. Legarea hemului de globină se face prin intermediul a două
resturi de histidină. Hb=4 grupări hem și o moleculă de globină (cu 4 catene polipeptidice):
16
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
6. Nucleoproteinele
‒ sunt componentele cele mai importante ale celulei vii având rol în transmiterea
caracterelor ereditare, în înmulțirea și creșterea celulelor
‒ sunt o clasă de heteroproteine care au drept grupare prostetică un acid nucleic (ADN
sau ARN) ataşat la o histonă sau o protamină (=componenta proteică).
‒ legarea celor două componente se face prin legături de tip salin (ionice) între resturile
acide fosfatice din acizii nucleici și grupările bazice –NH3 + din componenta proteică
‒ Nucleoproteinele sunt constituenţii principali ai nucleului celular (de unde vine şi
numele lor), dar pot fi găsite şi în citoplasmă asociate cu ribozomii. Virusurile sunt
constituite aproape numai din nucleoproteine.
‒ Prin hidroliză acidă sau bazică, nucleoproteinele se descompun în baze azotate,
pentoze, acid fosforic şi proteine.
Acizii nucleici conțin în moleculă C, H, O și N; sunt substanțe macromoleculare
formate din peste 2000 de subunități numite nucleotide, deci sunt substanțe polinucleotidice.
Alcătuirea unei nucleotide:
-o bază azotată purinică: adenina, guanina sau
pirimidinică: citozină, timină (în ADN), uracil (ARN)
-un glucid (pentoză): riboză (în ARN) , dezoxiriboză (în ADN)
-un radical fosfat (rest de acid fosforic)
Baza azotată+pentoza=nucleozid
Nucleozid+acid fosforic=nucleotid=unitatea structurală a acizilor nucleici; prin
înlănțuirea mai multor nucleotide prin legături fosfodiesterice polinucleotid.
Exemple de nucleotide: Adenina + Riboza + Acid fosforic Acid adenilic (AMP)
Guanina + Riboza + Acid fosforic Acid guanilic (GMP)
17
Biochimie-CURS S4 Prof. Mocanu Carmen
Fiecare tip de acid nucleic are 4 tipuri de nucleotide, în funcție de baza azotată:
-în ADN intră adenina, guanina, citozina și timina
-în ARN intră adenina, guanina, citozina și uracil
ADN este format din 2 catene polinucleotidice răsucite în jurul unui ax (α-helix); între
cele 2 catene se stabilesc legături de H duble (între A=T) sau triple (G≡C).
ARN este format dintr-o singură catenă polinucleotidică. Există mai multe tipuri de
ARN: ARN viral, ARN mesager, ARN ribozomal, ARN de transfer (de transport).
19