Sunteți pe pagina 1din 3

PROTEIDE

Denumirea acestora deriva de la cuvantul grecesc proteios. Proteinele sunt cele mai abundente substante organice din celule, reprezentand mai mult de 50 % din masa uscata a celulelor. Fiecare proteida este specializata pentru o anumita fnctie biologica. Holoproteidele sunt substante organice macromoleculare naturale, de tip poliamidic polipeptidic!, care sunt biosintetizate in celulele animalelor si plantelor, prin policondensarea celor "0 #$aminoacizi naturali. %n anumite cazuri, &oloproteidele formate, leaga substante organice sau anorganice, luand nastere &eteroproteidele. STRUCTURA Proteinele reprezinta suportul material al vietii, de aceea sunt numite substante primordiale, fapt ce a impus in c&ip imperativ cunoasterea structurii statice si dinamice a lor. 'tructura proteinelor constituie o problema esentiala a c&imiei si in special a bioc&imiei. (ercetarile asupra structurii proteinelor a fost orientata in sensul stabilirii structurii micromoleculare si macromoleculare, precum si in sensul stabilirii ar&itecturii si organizarii stereoc&imice. Prima etapa o constituie determinarea compozitiei elementare. '$a constatat ca toate proteinele contin (, H, ), *, '+ un numar foarte mare de proteine contin si alte elemente c&imice P, Fe, ,n, (u, -g, etc!. . doua etapa a fost aceea a identificarii aminoacizilor, ca unitati structurale ultime, care iau nastere prin &idroliza proteinelor. . treia etapa a constituit$o evidentierea legaturii peptidice ca principalul tip de legatura dintre resturile de aminoacizi. . patra etapa a constat in evidentierea structurii tridimensionale a conformatiei spatiale a moleculelor.

STRUCTURA PRIMARA (STRUCTURA COVALENTA)


'tructura primara precizeaza numarul resturilor de aminoacizi, natura si secventa lor din catena polipeptidica a proteinei+ reda totalitatea legaturilor covalente dintre resturile de aminoacid. 'tructura primara este structura obisnuita cu care se lucreaza, prin care se reda molecula proteinei. 'tructura primara sta la baza intelegerii activitatii biologice a celulelor. (omparand structurile primare ale moleculelor proteice, cu functii omoloage , se poate stabili gradul de diversitate structurala compatibila cu o anumite functie. .ceste comparatii permit studiul istoriei evolutive a proteinei. Proteinele omoloage pot varia in structurile lor primare prin inlocuirea unui aminoacid cu alt aminoacid din aceiasi grupa. .ceste inlocuiri se numesc conservative. Daca un aminoacid se inlocuieste cu un alt aminoacid ce apartine altei grupe, are loc o inlocuire nonconservativa, are loc sc&imbarea functiei proteinei.

STRUCTURA SECUNDARA
'tudiile realizate cu a/utorul metodei difractiei razelor 0 au permis masurarea distantelor interatomice si a ung&iurilor dintre a1ele orbitalilor moleculari de legatura din molecula proteinelor. Pauling si 2.3. (ore4 au constatat prin studii de difractie cu raze 0, asupra cristalelor

aminoacizilor, di$ si tripeptidelor, ca legatura covalenta ( 5 *, din legatura peptidica ()$*H, este mai mica decat legatura ($*, din alte substante, cat si din radicalii 2 ai resturilor de aminoacizi ai catenei polipeptidice, in care gruparea *H" nu este implicata intr$o legatura peptidica. .utorii au tras concluzia ca in legatura peptidica $()$*H$ , are loc o con/ugare p$6, cand o legatura covalenta sigma ($* dobandeste caracte spatial de dubla legatura, care impiedica rotatia libera a atomilor implicati in fosta legatura. '728(782. '9(8*D.2. # $ 9:%(9 Pauling si (ore4, cu a/utorul modelelor, au studiat posibilitatile de rasucire a catenei polipeptidice de$a lungul unei a1e, luand in consideratie restrictiile impuse de con/ugarea p$ ;. ) rasucire completa a elicei are apro1imativ 0.5< nm in lungul a1ei lungi a elicei+ rasucirile se repeta cu o peridiocitate de 0,5 5 0,55 nm. (atenele polipeptidice naturale contin numai resturi de :$aminoacizi si de aceea pot forma &eli1uri rasucite spre dreapta sau spre stanga+ elicea rasucita spre dreapta este mai stabila si de aceea proteinele naturale au #$elicea rasucita spre dreapta. 2otatia libera a catenei polipeptidice in /urul legaturilor sigma, aduce gruparile () si *H la distante optime, intre care se realizeaza legaturile H+ se formeaza astfel o legatura elicoidala, repetitiva, in care toate gruparile catenei polipeptidice se afla in raporturi stereoc&imice identice cu gruparile vecine. Fiecare unitate *H a unui rest de aminoacid, realizeaza o legatura de H cu unitatea structurala () a celui de$al patrulea rest de aminoacid din secventa liniara a polipeptidului. Deci fiecare grupare *H si () din lantul polipeptidic este implicata in legaturi de H. Fiecare rest de aminoacid corespunde pe verticala unei lungimi de =.<> ?. '$a constatat ca lanturile polipeptidice ale proteinelor nu au pe toata lungimea lor o structura #$ elice.. :ungimea portiunilor de #$elice din lantul polipeptidic al unei proteine, este determinata de structura primara. (u a/utorul microscopului electronic s$a constatat ca firele de par si lana sunt formate din manunc&iuri de macrofibrile, fiecare fiind formata din fibrile mai subtiri, care la randul lor sunt formate din catene polipeptidice aran/ate in lungul unei a1e unice. '728(782. '9(8*D.2. @ %n structura secundara @, mai multe lanturi polipeptidice se aseaza paralel, legandu$se printr$un numar ma1im de legaturi de H, intercatenare, intre gruparile *H ale unei catene si gruparile () ale catenei vecine, luand nastere astfel asa numita structura in Afoaie plisata. (ea mai stabila conformatie se realizeaza in structura secundara @ cu catene antiparalele. 2adicalii 2 ai catenelor polipeptidice sunt orientati alternativ de o parte si de alta a structurii in Afoaie plisata. .ceasta structura secundara @, in foaie plisata, se afla in proportii de apro1imativ =00% in proteina fibroina din firele de matase.

STRUCTURA TERTIARA
Proteinele globulare, mult mai comple1e decat cele fibrilare au catenele polipeptidice infasurate in structuri tridimensionale sferice compacte si de aceea interpretarea analizei spectrelor de difractie cu ra1e 0 este mai dificila. 'tructura tertiara a fost stabilita pentru prima data si in cele mai mici detalii la mioglobina. -ioglobina, o proteina care contine =5B resturi de aminoacizi, se gaseste in celulele musc&ilor striati, fiind abundenta la mamifere acvatice, care depoziteaza )". .pro1imativ >5% din catena polipeptidica a mioglobinei se afla sub forma de #$elice constituita din cele C segmente elicoidale, notate cu .,3,(...,H care contin intre > si "< resturi de aminoacizi. 9nzima c&imotripsina are catena polipeptidica alcatuita din "<= resturi de aminoacizi din care numai =C alcatuiesc segmente #$elicoidale iar celelalte alcatuiesc structura @. 9nzima ribonucleaza are de asemenea un procent scazut din catena polipeptidica, sub forma de

#$&eli1. 'tructura tertiara a catenelor polipeptidice din &emoglobina este asemanatoare catenei mioglobinei. (atenele proteinelor din structura membranelor prezinta repartizarea radicalilor 2, polari si nepolari inversa celei din mioglobina.

STRUCTURA CUATERNARA
Hemoglobina este singura proteina oligomera ale carei structuri tertiara si cuaternara au fost studiate prin metoda difractiei razelor 0. -acromolecula &emoglobinei este formata din < catene polipeptidice, " catene # si " catene @, fiecare catena avand un &em, care poate lega o molecula de )". Fiecare catena polipeptidica a &emoglobinei are o conformatie pliat neregulata si este alcatuita din segmente #$&elicoidale, seprate de segmente curbate. .pro1imativ >0 % din lanturile # si @ constituie structuri de #$elice. (atenele # si @ ale &emoglobinei, au aceleasi segmente de #$elice, aceleasi curburi, cu directii si ung&iuri asemanatoare, de aceea se poate afirma ca au apro1imativ aceeasi structura tertiara, ceea ce ete valabil si pentru catena mioglobinei. %n macromoleculele &emoglobinei, cele " catene #, cat si cele " catene @ au un numar mic de puncte de contact. %ntre perec&ile de catene se stabilesc numeroase legaturi necovalente, prin radicalii 2 ai resturilor de aminoacizi ale celor " catene. Proteidele care dobandesc structura cuaternara pot participa la realizarea unor mecanisme fine metabolice.. CONSIDERATII GENERALE =. 'tructura primara constituie o catena polipeptidica alcatuita din resturi de aminoacizi legati prin loegaturi peptidice () 5 *H, intr$o anumita secventa. ". 'tructura secundara constituie aran/amentul lantului polipeptidic intr$o singura dimensiune in spatiu. B. 'tructura tertiara reda plierea si inclinarea catenei polipeptidice, in spatiul tridimensional+ asa ia nastere structura compacta a proteidelor globulare. <. 'tructura cuaternara reda modul de aran/are in spatiu a catenelor polipeptidice individuale, componente ale moleculei unei proteide. (onformatia spatiala a moleculei proteice desemneaza ansamblul structurilor secundara, tertiara si cuaternara.