UNIVERSITATEA DE ŞTIINŢE AGRICOLE ŞI

MEDICINĂ VETERINARĂ A BANATULUI

„REGELE MIHAI I AL ROMÂNIEI”
TIMIŞOARA
FACULTATEA DE INGINERIE ALIMENTARĂ

Chimia Alimentelor
Denaturarea Proteinelor

SPECIALIZAREA: CONTROLUL ȘI EXPERTIZA

PRODUSELOR ALIMENTARE, AN 1

TIMIŞOARA
Anul 2022
 Denaturarea este un proces în care proteinele sau acizii nucleici pierd structura
cuaternară , structura terțiară și structura secundară care este prezentă în starea lor nativă , prin
aplicarea unor factori externi sau compuși precum un acid sau o bază puternică , o sare
anorganică concentrată , un solvent organic (de exemplu, alcool sau cloroform ), agitație, radiații
sau căldură . Dacă proteinele dintr-o celulă vie sunt denaturate, acest lucru are ca rezultat
întreruperea activității celulare și posibil moartea celulelor. Denaturarea proteinelor este, de
asemenea, o consecință a morții celulare. Proteinele denaturate pot prezenta o gamă largă de
caracteristici, de la schimbarea conformațională și pierderea solubilității până la agregare datorită
expunerii grupărilor hidrofobe .

Denaturarea este un fenomen care implică transformarea unei structuri bine definite a
unei proteine, formată în condiții fiziologice, într-o stare desfășurată în condiții nefiziologice.

Structura proteinei este foarte sensibilă la schimbări. Destabilizarea unei singure legături
esențiale de hidrogen poate denatura proteina.

FIG.1 – DENATURAREA ȘI RENATURAREA PROTEINELOR

S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri), care alcătuiesc edificiul proteic.
 Structura primară: este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea
legăturilor peptidice.

FIG.2-ÎN STRUCTURA PRIMARĂ SE OBSERVĂ LANȚUL DE AMINOACIZI.

În proteinele naturale legătura peptidică se stabilește între gruparea carboxilică de la C1

și gruparea aminică de la C2, încît lanțul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unități CO-
NH-CH, legate cap-cap.

FIG. 3 – LANȚ PEPTIDIC

La unul din capetele lanţului peptidic se găseşte o grupare -NH2 liberă, iar la celălat
capăt se află o grupare -COOH liberă.
Legătura peptidică -CO-NH- se găsește în același plan, iar carbonul -CH- se poate roti,
putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot
aranja de o parte și de alta a lanțului proteic, astfel că lanțul proteic nu este ramificat.
 Datorită deplasării altrenative a unui electron de la gruparea -NH la C=O se produce
oscilarea dublei legături de la atomul de carbon şi oxigen la atomul de azot, fomrîndu-se astfel
cele 2 forme mezomere.
Datorită numărului relativ mic de aminoacizi care intră în structura proteinelor, teoretic ar
trebui să se formeze proteine cu masa moleculară în jur de 4200. Însă în realitate masele
moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia că cel puțin o
parte de aminoacizi se repetă de mai multe ori în cadrul unei molecule. Ipoteza că proteinele sunt
formate din lanțuri lineare de aminoacizi a fost fomulată pentru prima dată în anul 1902, la
a 74-a reuniune a Societății Oamenilor de Stiință din Germania, ținută în orașul Karlsbad, de
către Franz Hofmeister și Emil Fischer. Ipoteza că în molecula proteinelor există legături
amidice fusese elaborată de chimistul francez E Grimaux încă din anul 1882. În ciuda
evidențelor care demonstrau faptul că proteinele supuse acțiunii proteolitice se scindează în
oligopeptide, ideea că lanțul proteic este liniar, au fost idei greu de recunoscut. În perioada
respectivă, numeroși savanți, punînd la îndoială acest lucru, prin argumentarea că legăturile
amidice nu sunt îndeajuns de puternice pentru a susține o moleculă proteică lungă.

Structura secundară se referă la forma și la lungimea lanțurilor polipeptidice,

proprietăți induse de legăturile de hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de structura secundară sunt
alfa helixul și lanțurile beta.

FIG. 4 – ALFA HELIX

 Elicea alfa se formează prin rotaţia unui lanţ polipeptidic în jurul propriei axe.
Aminoacizii au un comportament diferit vis-a-vis de posibilitatea formării structurii secundare.
Prolina și glicina sunt cunoscuți ca așa numiții „helix breakers” (spărgători de helix), deoarece
afectează configurația scheletului proteic; ambii aminoacizi au abilități conformaționale
neobișnuite și de regulă se găsesc în colțurile scheletului proteic.
Structura terțiară se referă la structura tridimensională creată de o singură moleculă
proteică (un singur lanț polipeptidic). Poate include unul sau mai multe domenii. Structurile α-
helix și β-laminare sunt pliate într-o structură globulară compactă. Plierea este condusă de
interacțiunile hidrofobe nespecifice, protejarea reziduurilor hidrofobe de interacțiunea cu apa,
dar structura devine stabilă numai atunci când domeniile proteice sunt fixate spațial prin
interacțiuni terțiare specifice, cum ar fi: punțile de sare, legăturile de hidrogen, împachetarea
strânsă a lanțurilor laterale și legăturile disulfurice. Legăturile disulfurice sunt extrem de rare în
proteinele din citosol, deoarece citosolul este în general un mediu reducător.

FIG. 5 – EXEMPLU DE STRUCTURĂ TERȚIARĂ

 Structura cuaternară este structura tridimensională constând din agregarea a două
sau mai multe lanțuri polipeptidice individuale, care operează ca o singură unitate funcțională
(multimer). Multimerul rezultat este stabilizat de aceleași interacțiuni non-covalente și legături
disulfurice, ca în structura terțiară. Există multe conformații cuaternare posibile.Proteinele ce
conțin două subunități se numesc dimere, cele care conțin trei subunități se numesc trimere, cele
care conțin patru subunități se numesc tetramere, șamd. Subunitățile (aparținând unei proteine)
pot deseori suporta operații de simetrie, cum ar fi o axă de 2 ori într-un dimer. Multimerii
compuși din subunități identice sunt menționați cu prefixul "homo-", iar cei compuși din
subunități diferite sunt menționați cu prefixul "hetero-". De exemplu, hemoglobina A este un
heterotetramer, pentru că conține două lanțuri alfa și două lanțuri beta.

FIG. 6 - STRUCTURA TRIDIMENSIONALĂ A HEMOGLOBINEI

FIG-7STRUCTURA PROTEINELOR
Proprietățile fizice:
Proteinele sunt substante incolore ( exceptie: cromoproteinele), insolubile în solvenți
organici, cu solubilități diferite în apă și în soluții de electroliți.Proteinele solubile precipită cu
acizi mineraliconcentrati, cu săruri de metale grele, cu soluții de alcooli sau de alți solvenți
organici.
La incalzire proteinele coaguleaza, procesul fiind ireversibil si pierzându-se valoarea biologică a
acestora. Unele proteine coaguleaza de la 38˚ C, altele înca mai sunt stabile la 75˚ C. Această
coagulare ireversibilă (denaturare) se mai produce și dacă expunem proteinele la acțiunea razelor
U.V., a razelor X sau a razelor γ (gamma). Unele săruri de metale grele denatureaza deasemenea
proteinele. Pierderea valorii biologice a proteinelor în cadrul procesului de denaturare se
datoreaza modificărilor ireversibile în structura tertiară și cuaternară a acestora.
Ca și aminoacizii, proteinele au grupari COO si grupari -NH3+, precum și o valoare a
pH-ului unde sarcina globală este nulă ( punct izoelectric), iar proteina nu migrează în câmp
electric. La alte valori de pH, proteinele migrează în câmp electric în funcție de sarcina lor
electrică și de masa lor moleculara.Proteinele încărcate + vor migra mai mult sau mai puțin spre
polul ( catod), iar cele încărcate vor migra spre polul + (anod). Aceasta proprietate a proteinelor
de a se separa în câmp electric se numește electroforeză. Prin electroforeză proteinele din ser se
separă in 5 fracțiuni: albumine, globuline α 1 ,globuline α 2, globuline γ , globuline β.
Denaturarea:
Sub acţiunea unor agenţi fizici şi chimici proteinele sunt modificate structural, cu
păstrarea masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care este însoţit de
pierderea activităţii fiziologice a proteinelor. Agenţii denaturanţi pot fi clasificaţi astfel:

• agenţi fizici: temperaturile ridicate, radiaţii UV, razele X, ultrasunetele etc.;

• agenţi chimici: soluţii concentrate de acizi şi baze tari, sărurile unor metale grele (Hg, Pb, Cd
etc.), compuşi ai arsenului, solvenţi organici etc.

Denaturarea proteinelor reprezintă un proces complex, care implică modificări ale

structurii secundare şi terţiare a proteinelor (desfacerea sau modificarea legăturilor de hidrogen, a
legăturilor disulfurice, ionice etc.), însoţite de deplierea catenelor şi modificarea arhitecturi
moleculare. În funcţie de natura agenţilor chimici, denaturarea poate fi reversibilă sau
ireversibilă. Denaturarea determină scăderea solubilităţii şi a capacităţii proteinelor de a absorbi
apa, modifică viscozitatea, presiunea osmotică, activitatea optică şi gradul de hidroliză, ca şi
activitatea fiziologică.
Denaturarea ireversibilă a proteinelor joacă un rol important în fenomenele vitale, de
exemplu, îmbătrânirea seminţelor şi pierderea capacităţii de germinare, fenomenul de
îmbătrânire la oameni, animale etc.
În industria alimentară denaturarea proteinelor este utilizată la prepararea produselor
alimentare prin coacere, uscarea legumelor, fabricarea laptelui praf etc.

Denaturarea datorată aerului

Moleculele electronegative mici, cum ar fi azotul și oxigenul , care sunt gazele primare
din aer , au un impact semnificativ asupra capacității moleculelor din jur de a participa la legarea
hidrogenului . Aceste molecule concurează cu acceptorii legăturilor de hidrogen înconjurătoare
pentru donatorii de legături de hidrogen, acționând astfel ca „întrerupători ai legăturilor de
hidrogen” și slăbind interacțiunile dintre moleculele înconjurătoare din mediu. Catenele
antiparelel din dublu helice ADN sunt legate necovalent prin legarea hidrogenului între perechile
de baze Watson și Crick; azotul și oxigenul mențin, prin urmare, potențialul de a slăbi
integritatea ADN-ului atunci când sunt expuse la aer. Ca rezultat, firele de ADN expuse la aer
necesită mai puțină forță pentru a separa și exemplifica temperaturi mai mici de topire .
 FIG-7 -Formamida denaturează ADN-ul prin întreruperea legăturilor de hidrogen dintre
perechile de baze Watson și Crick. Liniile portocalii, albastre, verzi și violete reprezintă adenină,
timină, guanină și, respectiv, citozină. Cele trei scurte linii negre dintre baze și moleculele de
formamidă reprezintă legături de hidrogen nou formate.

CONCLUZII
Denaturarea este acea modificare a structurii proteinelor care isi poate gasi aplicatii in
multe domenii, precum medicina si care explica un almalgam de fenomene si intimplari din
organismul uman. Exista mai multi factori care conduc la denaturarea proteinele (fizici si
chimici) si exista si mai multe metode ca aceasta sa fie observata. De asemenea deosebim 2
tipuri de denaturari, in dependenta de starea celulei dupa incetarea actionarii agentului
denaturant. Subiectul dat este actual si intens discutat, deoarece reprezinta un criteriu vital pentru
supravetuirea celulelor.
BIBLIOGRAFIE:
https://ro.abcdef.wiki/wiki/Denaturation_%28biochemistry%29#Protein_denaturation
https://chimistiicniv.wordpress.com/2016/02/21/denaturarea-proteinelor/
https://ro.journalmural.com/desnaturalizaci-n-de-prote-nas
https://chimistiicniv.wordpress.com/2016/02/22/denaturarea-proteinelor-2/