BIOCHIMIA

desciptivă

PROTEINELE: STRUCTURA,
CLASIFICAREA, ROLUL
BIOLOGIC

Silvia Stratulat
Conferențiar universitar
 OBIECTIVE:
 Nivelurile de organizare structural-funcțională a moleculei
proteice: structura primară, secundară, terţiară şi cuaternară;
caracteristica generală, legăturile specifice acestor structuri.
Noțiuni despre domeniile structurale.
 Clasificarea contemporană a proteinelor.
 Proteinele simple, proprietăţile, particularităţile structurale.
Rolul biologic.
 Proteinele conjugate: nucleoproteinele, fosfoproteinele,
lipoproteinele, glicoproteinele, metaloproteinele,
cromoproteinele (hemo- și flavoproteinele), caracteristica lor
generală.
 Proteinele fibrilare: colagenul și elastina – particularităţile
componenţei aminoacidice şi structurale. Rolul biologic.
 PROTEINELE

“protos”- primul, de prima
importanţă
 sunt substanţe organice azotate,
polimere, monomerii cărora sunt
α-aminoacizii uniţi între ei prin
legături peptidice
ROLUL BIOLOGIC AL
PROTEINELOR:

1. structural (colagenul, elastina, keratina);

2. catalitic (amilaza, pepsina, LDH);

3. contractil şi locomotor (dinamic) –actina,

miozina;tubulina

4. transport şi depozitare (Hb transportă

oxigenul, iar Mb – îl depozitează în muşchi;
transferina şi feritina transportă şi depozitează
fierul în sănge, ficat, ceruloplasmina transporta
Cu; albuminele – transportă AG, bilirubina)
 ROLUL BIOLOGIC AL
PROTEINELOR:
6. reglator şi hormonal - reglarea creşterii şi
diferenţierii celulelor (insulina, STH,
proteinele- represor);
7. imunologic: de protecție faţă de corpi
străini, viruşi, bacterii (imunoglobuline);
8. homeostatic – menţinerea constantelor
sângelui (albuminele determină presiunea
oncotică – cantitatea, volumul lichidului în
vasele sanguine);
9. de rezervă, trofică – proteinele alimentare.
ROLUL PROTEINELOR
 Catalitic
 Structural

 De contractie

 De transport

 De apărare

 Reglatoare
 Protrombina
 Actinei miozinei

 Anticorpilor

 Feritinei

 Transferinei

 Amilazei

 Insulinei
 STRUCTURA
PROTEINELOR
Structură
tructură primară
primară a proteinei
proteinei -
secvența aminoacizilor
aminoacizilor în proteină, legați prin
legături peptidice

-Este determinată genetic;

-Determină structurile ulterioare ale proteinei și proprietățile ei
ORICE DEREGLARE A STRUCTURII
PRIMARE A PROTEINELOR DUCE LA
AFECTAREA PROPRIETĂŢII
BIOLOGICE.

Ex: - dacă în poziţia 6 a lanţului

β al Hb în loc de Glu se
include Val – Hb – S – care
devine mai nestabilă, mai rău
fixează O2 , este insolubilă şi
duce la apariţia anemiei cu
celule falciforme.
La indivizii homozigoţi hematiile
iau frecvent forma de seceră în
special în condiţii de presiune
scăzută a oxigenului.
STRUCTURA SECUNDARĂ
 reprezintă modul înpachetarii catenei polipeptidice într-o
structură ordonată, datorită formării legăturilor de
hidrogen între grupele peptidice ale unei catene sau a
catenelor învecinate.
 STRUCTURA SECUNDARĂ
 După configuraţie structura secundară
se împarte în:
1. -spirală (Mb)
2. -structură (fibroina din mătase,
acvapurinele)
3. spirala de colagen
 PARTICULARITĂŢILE DE
BAZA ALE -SPIRALEI:
1. Formată de o singură catenă
polipeptidică
2. orientată spre dreapta
3. posedă simetrie elicoidală;
4. legăturile de hidrogen se
formează între grupele
peptidice ale 1şi ale celui de al
4 rest de AA;
5. radicalii laterali ai AA nu
participă la formarea -spiralei
şi sînt dispuşi în exterior.
 PARTICULARITĂŢILE DE
BAZA ALE -SPIRALEI:
6. regularitatea şi
identitatea spirelor:
h unei spire=0,54 nm (5,4A)
şi cuprinde 3,6 resturi
de AA
(înălţimea unui AA este de
0,15 nm sau 1,5 A).
 PARTICULARITĂŢILE DE
BAZA ALE -SPIRALEI:

7. Periodicitatea regularităţii
-spiralei este egală cu 5
spire sau cu 18 AA.
Lungimea unei perioade
este de 2,7 nm.
AMINOACIZII CE DIMINUIEAZĂ
FORMAREA ELICEI:
Prezenţa:
 prolinei (atomul de N nu are H şi nu e capabil să
formeze legături de hidrogen intracatenar – se
formează o îndoire, o încovoiere în lanţ)
 radicalilor voluminoşi (Val, Ile; Asn conferă o
strângere sterică a elicei)
 Ser, Thr – gr. OH pot forma punţi de H – pot servi
ca factori destabilizatori
 Glu, Lyz, His, Arg – apar forţe electrostatice de
respingere sau atragere
 -STRUCTURĂ
 are configuraţia curbată, care se formează cu
ajutorul legăturilor de hidrogen intercatenare în
limită unor sectoare a aceluiaşi lanţ polipeptidic sau
a lanţurilor alăturate.
 Această structură se mai numeşte structură în
straturi pliate.
  -structură poate fi
de 2 tipuri:
1. „cross formă” – participă
un singur lanţ
2. -structură completă –
participă 2 sau mai multe
catene, care poate fi:
 paralelă (N-terminaţiile
catenelor polipeptidice
sunt îndreptate în aceeaşi
direcţie)
 antiparalelă (N-terminaţiile
sînt îndreptate în diferite
direcţii).
 DEOSEBIRILE DE ALFA
SPIRALĂ :
 are formă plată
 distanţa între 2 resturi de AA este de 3,5 A
 punţile de H sunt intercatenare dar nu
intracatenare ca la spirală
 radicalii AA se orientează în ambele părţi
ale structurii beta
 Met, Val, Ile – favorizează formarea
structurii plisate, Lys, Ser, Asp - o
destabilizează
 STRUCTURA TERŢIARĂ
 reprezintă modul de împachetare a lanţului
polipeptidic în spaţiu tridimensional.
 proteinele se împart în:

 globulare (Mb) şi

 fibrilare (cheratina, fibrina, miozina,elastina)

STABILIZEAZĂ STRUCTURA
TERŢIARĂ:
 se
formează datorită interacţiunii dintre radicalii
AA situaţi la distanta.

I. Legăturile covalente:
 disulfidice (Cys-SH + HS-Cys --- Cys-S-S-
Cys,
 Esterice (Glu-COOH + HO-Ser ----- Glu-CO-O-
Ser
 Pseudopeptidice - Glu-COOH + έH2N-Lys ---
Glu-CO-HN-Lys
 LEGĂTURILE CE STABILIZEAZĂ
STRUCTURA TERŢIARĂ:
II. Legături
necovalente,
slabe
- de hidrogen,
- hidrofobe,
- ionice,
- -forţele Van der
Waals (doi atomi
se apropie la o
distanţă de 3-4 A)
Anume organizarea în
structură tridimensională
conferă proteinelor activitate
biologică.
Radicalii AA, care posedă
rotaţie liberă interacţionează,
catena ciudat se curbează în
diferite locuri.

 Radicaliihidrofobi evitând apa se concentrează în
interior pe când grupele hidrofile se situează la
suprafaţa moleculei şi interacţionează cu apa, de
aceia molecula gigantă de proteină se dizolvă
bine în apă.
 STRUCUTRA
CUATERNARĂ
 aranjarea spaţială într-o moleculă unică a
mai multor catene polipeptidice
Proteina integră reprezintă oligomerul şi posedă
structură cuaternară.
 Fiecare lanţ în parte e numit protomer sau
subunitate.
 Activitate biologică posedă doar molecula
integră, protomerii separaţi sunt inactivi.
 Ex.: CK (2); Hb (4); LDH (4); GDH (6)
MOLECULA HEMOGLOBINEI
CONSTĂ DIN 4 PROTOMERI
LEGĂTURILE CE DETERMINĂ ŞI
STABILIZEAZĂ STRUCTURA
CUATERNARĂ:
 legăturile
necovalente (de hidrogen, forţele Van
der Waals, electrostatice, forţe hidrofobe etc.).

 Cât
priveşte legăturile covalente (disulfidice,
pseudopeptidice), ele deasemenea stabilizează
aceste structurii, însă nu determină formarea lor.
 CLASIFICAREA
PROTEINELOR
• SIMPLE - sunt alcătuite numai din
aminoacizi
• COMPLEXE – alcătuite din:

partea proteică (apoproteină)+ partea

neproteică (grupare prostetică),
necesară pentru activitatea biologică a
proteinei – de exemplu hemul în
hemoglobină.
 PROTEINELE SIMPLE
(HOLOPROTEINE)
 Histonele
 localizate în nucleu,

 conţin AA bazici până la 30% (Arg,

Lys).
 au sarcina pozitivă,

 sunt legate electrostatic cu AN.

Rolul: reglarea metabolică a activităţii

genomului, funcţie structurală
 ALBUMINELE
- – principalele P plasmatice.
Albuminele:
1. masă moleculară mică,
2. PI 4,7,
3. sarcină negativă,
4. solubile în apă.
Rolul: determină presiunea oncotică, participă la
transportul substanţelor (vitamine, metale, hormoni).

 PROTEINELE COMPLEXE
(HETEROPROTEINE,
PROTEIDE):
1. Nucleoproteine
2. Cromoproteine
3. Fosfoproteine
4. Lipoproteine
5. Metaloproteine
6. Glicoproteine
 NUCLEOPROTEINELE
 compuse din proteine şi acizi nucleici.
 Ex.: cromatina; ribosomul
 Componenţa proteică o alcătuiesc
histonele, bogate în Arg şi Lys.
 Rol: stocarea, transmiterea şi exprimarea
informaţiei genetice, biosinteza proteinelor,
diviziunea celulară.
 CROMOPROTEINELE – COMPUSE
DIN PROTEINĂ ŞI PARTEA
NEPROTEICĂ COLORATĂ.
Reprezentanţii:
Hemoproteidele (Mb; Hb, sistemul de citocromi, catalaza,
peroxidaza) și
Flavoproteinele contin un flavinnucleotid în calitate de
grupare prostetica. Din aceasta grupa fac parte
flavoenzimele FMN- si FAD-dependente (succinat-
dehidrogenaza, aminoacid-oxidazele etc.)
Rolul:
1. transportul oxigenului şi CO2
2. reacţiile de oxido-reducere
 MIOGLOBINA
 STRUCTURĂ:
 Mb - alcătuită dintr-un singur lanţ polipeptidic (153
AA) de care este legat hemul prin legături
necovalente.
 Are formă globulară (77%- alfa helix înfăşurat spre
dreapta; 23%- structură nehelicoidală, unde
predomină Pro).
 Rolul: fixează în mod reversibil o mol de O2 din
muşchi
 HEMOGLOBINA
 STRUCTURĂ:
 Hb: formată din 4 lanţuri polipeptidice: 2 alfa
şi 2 beta. Fiecare lanţ polipeptidic este
legat de un hem.
 Rolul:
 Transportul oxigenului (4 mol de O2)
 ca sistem tampon
 MB ŞI HB
•Mb proteină monomerică
•Hb heterotetramer (a2b2)

myoglobin

hemoglobin
FOSFOPROTEINELE: P+ACIDUL
FOSFORIC (LEGATE PRIN LEGĂTURI
ESTERICE- DE HIDROXIAMINOACIZI
SER, TRE ) :
 Reprezentanţi: glicogen fosforilaza; cazeina
(proteina laptelui), vitelina, vitelenina (din
gălbenuşul de ou), ihtulina (din icre de peşte).
 Rolul:

- servesc ca material energetic, plastic în

porocesul de embriogeneză şi creştere
postnatală
- alimentar
LIPOPROTEINE - PROTEINE +
LIPIDE (FOSFOLIPIDE, ACIZI
GRAŞI LIBERI, COLESTEROL)
 Rolul:
 în plasma sanguină lipoproteinele se diferenţiază în 4
fracţiuni pe baza densităţii lor:
1. chilomicronii
2. VLDL
3. LDL
4. HDL
GLICOPROTEINELE – PROTEINE +
GLUCIDICĂ (GLUCOZAMINĂ,
GALACTOZAMINĂ, A. HIALURONIC,
GLUCOZAMINGLICANI)
 Ex: γ-globulinele, glucoproteinele serice ce
determina grupele sanguine si altele.
 Rolul:
1. Receptori
2. sunt constituienţi plastici ai celulei, intră în
componenţa membranelor biologice
3. au rol de protecţie
4. sunt componente specifice de grup sanguin
 METALOPROTEINE:
PROTEINĂ +METAL (FE,
CU, ZN, )

 Feritina– conţine Fe, localizată în ficat, constituie

rezerva, depozitul de Fe din organism
 Transferina – conţine Fe, Cu şi Zn, se află în plasma
sanguină, transportă Fe în oprganism
 Ceruloplasmina – conţine Cu, se află în plasma
sanguină, transportor al Cu în organism şi acţiune
oxidazică asupra vitaminei C.
PROTEINE CONJUGATE
 Hb
 Transferina

 Ceruloplasmina

 SDH (FAD dependentă)

 Mioglobina

 Ribosomii

 Receptorii
 COLAGENUL
 cea mai răspândita proteină din
organism (30-35% din cantitatea totală
de proteine).
 este o proteină extracelulară, fibrilară,
componenta majoră a ţesutului
conjuctiv şi osos.
 Rolul:
1. în ţesutul conjuctiv ea oferă rezistenţă,
2. în cel osos constituie carcasa organică
a mineralizării.
 PARTICULARITĂŢI
STRUCTURALE:
1. Fiecare al treilea AA din catenă este
prezentat prin glicină (30%)
2. Fiecare al patrulea - prin Pro şi hidroxiPro
(25%)
3. Conţine 10% Ala
4. Conţine hidroxilizină
5. Conţinut redus de Tyr, absenţa Trp şi Cys

 Sedeosebesc 3 tipuri de lanţuri peptidice:

1, 2, 3. 1 prezintă 5 subtipuri:: 1I,
1II, 1III, 1IV, V. Prin combinarea lor se
formează diverse tipuri de colagen.
 (I)PARTICULARITĂŢILE
STRUCTURII PRIMARE:

 prezintă o catenă polipeptidică curbată

alcătuită din circa 1000 AA.
• succesiune repetitivă – (Gly-X-Y)n,
unde X şi Y sunt în majoritatea
cazurilor Pro şi Hyp
 un număr mare de legături peptidice
atipice, formate de grupa imino a Pro
şi hidroxi Pro
II. PARTICULARITĂŢILE STRUCTURII
SECUNDARE:

α-spirala colagenică (alfa spirală cu simetrie

elicoidală nu se poate forma din cauza Pro, OH-
Pro şi Gly)
stabilizată de interacţiuni sterice între inelele
Pro şi Hyp
răsucită spre stânga
mai laxă decât α-spirala clasică: 1 spiră – 3,3
resturi de AA
A. Alpha-helix B.Collagen helix
PARTICULARITĂŢILE STRUCTURII
COLAGENULUI (III)
nu posedă structură terţiară tipică
3 alfa catene spiralate, răsucite împreună
sub forma unei spirale comune formează
tropocolagenul
Tropocolagenul - unitatea structurală a
colagenului
 este stabilizat de legături de hidrogen
între grupele peptidice din diferite catene
 COLAGENUL:
 Structura cuaternară:
aşezarea subunităţilor de
tropocolagen sub formă de
trepte, fiecare moleculă fiind
deplasată cu ¼ din lungime
faţă de moleculele vecine.
 Monomerii sunt legaţi stabil
prin legături covalente
încrucişate inter şi
intramoleculare, care le
conferă microfibrilelor
rezistenţă mecanică.
 COLAGENUL:
 Prin asocierea
microfibrilelor se
formează fibrilele, iar
din ele - fibra de
colagen.
 Colagenul este
proteina care activ
fixează ionii de Ca2+.
 Catenele polipeptidice pot fi de câteva tipuri: 1 (I, II, III, IV), 2 (circa 30 de tipuri),
și se deosebesc prin:
• hidroxilarea prolinei și lizinei;
• secvența aminoacidică.

 Se cunosc mai mult de 30 de tipuri de colagen, care diferă prin tipul catenelor
polipeptidice constituiente. Cele mai importante sunt primele 5 tipuri de colagen.

 Colagenul de tip I, II și III se numește fibrilar deoarece formează fibre, care participă
în formarea structurii țesutului conjunctiv;

 Colagenul tip IV și V se referă la tipurile amorfe de colagen (formează membrana

bazală a vaselor sanguine).
 ELASTINA –
 este proteina principală a fibrelor elastice, alcătuind 90%
din masa lor. Spre deosebire de colagen este extensiblă.
 Elastina conține circa 10% prolină, 30% glicină, este bogată în
lizină, conține mulți aminoacizi nepolari, puțină hidroxiprolină
și hidroxilizină.
 În spațiul extracelular formează agregate unite prin legături
covalente. Așa structură îi atribuie elasticitate).
 PROTEINELE FIXATOARE DE
CA
 sunt proteine ce posedă afinitate majoră de
legare a ionilor de Ca.
 conţin resturi de γ carboxiglutamat de care se
fixează ionii de Ca.
 γ carboxiglutamatul se formează din Glu sub
acţiunea enzimei, care ca coenzimă are
vitamina K.
 Exemple:
1. calmodulina – o proteină mică ce posedă patru
locusuri de fixare pentru ionii de Ca
2. factorii coagulării sângelui(II,VII,IX, X)
3. fosfolipaza C
4. Colagenul
5. Ca-ATP-aza
PROTEINE FIXATOARE DE CA
 Calmodulina
 Protrombina

 CBP intestinală (Ca binding protein)