Universitatea POLITEHNICA din Bucuresti

Facultatea de Chimie Aplicata si Stiinta Materialelor

Catedra Stiinta si Ingineria Materialelor Oxidice si Nanomateriale

Materiale compozite pentru medicina

Materiale compozite de tip polimer-ceramic
Sl.dr.ing. Anton FICAI

2011-2012

Structura modulului
Materiale compozite de tip colagen/HA
1. Noiuni introductive despre colagen si fosfaii de calciu (cu
precdere hidroxiapatita);
2. Metode de obinere a colagenului si a HA;
3. Selectarea metodelor adecvate pentru obinerea
materialelor compozite si caracterizarea materialelor
compozite;
4. Influenta rutelor de procesare asupra materialului
compozit rezultat;
5. Influenta speciilor chimice asupra materialului compozit
rezultat (Mg2+, F-, CO32-, hidrolizat de colagen, etc);
6. Poteniale aplicaii ale acestora - Funcionalitatea
materialelor compozite).

Colagen

Compoziia colagenului
Colagenul are la baza o compoziie si secvena neobinuita de
aminoacizi
Glicina (Gly) se repeta la fiecare ~3 grupri de aminoacizi
Prolina (Pro) ~ 9% din molecula colagenului
2 Aminoacizi necaracteristici, care nu sunt rezultatul
procesului de translaie ci, se obin in etapa post-translaie
prin aciunea a doua enzime care funcioneaz drept oxidaze
si necesita vitamina C drept cofactor
Hidroxiprolina (Hyp), rezultat prin oxidarea prolinei.
Hidroxilisina (Hyl), rezultat prin oxidarea lisinei (Lys).

Formarea COLAGENULUI tip I

Majoritatea tipurilor de colagen se formeaz in acelai fel; in cazul colagenului
tip I etapele principale sunt:
Intracelular
Doua tipuri de catene peptidice se formeaz in procesul de translaie
pe ribozomi de-a lungul reticulului endoplsmatic rugos (ROR), catene
cunoscute sub denumirea de pre-procolagen
Catenele polipeptidice sunt eliberate in lumenul RER.
Peptidele de extensie (Signal peptides) ptrund in interiorul RER
formnd catena pro-alfa.
Hidroxilarea lisinei si prolinei are loc in interiorul lumenului RER,
procesul fiind dependent de vitamina C (acid ascorbic = co-factor).
Are loc glicozilarea specifica a hidroxilisinei.
Se formeza structura triplu helix (2catene alfa1 si o catena alfa2).
Procolagenul trece in aparatul Golgi unde are loc mpachetarea si apoi
secreia acestuia prin exocitoza.
Extracelular
Se formeaz tropocolagenul sub aciunea procolagen peptidazei.
Moleculele de tropocolagen formeaz fibrilele de colagen prin
intermediul unor reticulari covalente induse de lisil-oxidaza (legturilor
dintre hidroxilisina si lisina); mai multe fibrile => fibre
Colagenul poate fi atasat de celulele membranare prin intermediul
ctorva proteine (fibronectina, integrinele).

Reticul endoplasmatic rugos

Reticul edoplasmatic
RE este locul translaiei genei i mijlocul de
transport al proteinelor ce urmeaz s devin
parte din membrana celular (de exemplu
receptori transmembranari) sau care urmeaz s
fie secretate prin exocitoz (de ex. enzime
digestive, neurotransmitori, colagen, etc.).
RE este format dintr-o reea de tuburi i cisterne.
RE este acoperit n parte de ribozomi (care
produc proteine din aminoacizi, bazat pe codul
genetic) = RE rugos. Prile fr ribozomi se
numesc reticul endoplasmatic neted. Ribozomii
transfer proteinele gata produse n RE la
aparatul Golgi.
Reticul endoplasmatic rugos
RE rugos produce i transport proteinele.
Acesta este acoperit de ribozomi care l fac s
arate "rugos". Re rugos se ntlneste n mai
multe celule, de exemplu n celulele din
pancreas, care sunt implicate n secreia de
insulin n circuitul sanguin.
n plus, RE rugos este i un productor de
membrane, deoarece nglobeaz proteinele
membranare n structura sa, iar cnd este nevoie
de ele le transfera. Acest organit modific
proteinele.

1. nucleu 2. por nuclear 3. RER 4.

RE neted 5. ribozom aflat pe RER 6.
proteine transportate 7. vezicule de
transport 8. aparat Golgi 9. faa Cis
a aparatului Golgi 10. faa Trans al
aparatului Golgi 11. cisternele
aparatului Golgi

Biosinteza colagenului: faza intracelular

Biosinteza colagenului: faza extracelulara

Fibrilogeneza/
reticularea covalenta

Actiunea lisil-oxidazei si formarea

reticularilor transversale dintre
moleculele de tropocolagen

Descoperirea tipurilor de colagen

Distribuia tipurilor de colagen n

esuturile conjunctive
Tipul

Structura

Distribuia

Fibrile mari legate

Piele, os, tendon

II

Fibrile mici legate

Cartilaj, corp vitros

III

Fibrile mici legate

Sistem vascular, piele ft

IV

Reea nefibroas

Membrana bazal, vitros, rinichi

Fibrile mici legate

Piele, tendon, os

VI

Filamente, 100nm

Piele, tendon, os

VII

Fibrile cu dimeri antiparaleli

Piele, placent, uter

VIII

Matrice hexagonal

Membran

IX

Fibril tip II asociat

Cartilaj, corp vitros

Matrice hexagonal

Cartilaj mineralizare

XI

Fibre fine, copolimer cu tipul II Cartilaj

XII

Fibr tip I, asociat

Tendon

Clasificare
Tipurile de
colagen

apte clase, n
funcie de
asemnarea
caracteristicilor
structurale i de
schimburile
cuaternare,
polimerice pe
care le
formeaz.

colagen fibrilar (I, II, III, V i XI) constituie structura

proteic de baz din esuturi (piele, tendon, cartilaj, os)
i scheletul de susinere din diverse organe (plmni,
ficat etc.)
Tipurile de colagen IV, VIII i X formeaz structuri
cuaternare sub form de reea plas, respectiv
membrane bazale
Clasa colagenilor asociat fibrilelor - FACIT (IX, XII,
XIV, XVI, XIX) au triplu helix ntrerupt
Fibrile de ancorare (VII)
Proteine cu domenii colagene

Caracteristicile de baza ale

principalelor tipuri de COLAGEN
Tip Forma
ul
molede cular
cola
gen
I

Apartene Caracteristic Ultrastruc

na la
i
tura
esuturi microscopic
e

[(1(I)]2 Derm,
2(I))
oase,
tendoane,
dentin,
scler,
cartilagii,
fibre
fasciale

mpachetare
neargentofilic
,
birefringen
puternic,
fibre galbene
sau roii, fibre
colagenice

mpacheta
re dens,
fibrile
subiri cu
variaie
mare de
diametru

Localizar Interac
ea
iuni
biosintez
ei

Funcie

Fibroblast
e,
osteoblas
te,
ondoblast
e,
condrobla
ste

Reziste
na la
solicitri
mecanic
e

Interac
iuni
slabe,
numai
cu
dermat
an
sulfat

Caracteristicile de baza ale

principalelor tipuri de COLAGEN
Tip
ul
de
cola
gen

Forma
molecular

Aparten
ena la
esuturi

Caracteristi Ultrastruct
ci
ura
microscopi
ce

Local Interaciu Func

izarea
ni
ie
biosi
ntezei

II

[1(II)]3

Cartilagii
hialine i
elastice,
trahee

Reea
colagenic,
vizibil
numai n
lumin
polarizat

Condr Interaciu
oblast ni
e
puternice,
n special
cu
condroitin
sulfat

Nu se
formeaz
fibre, fibrile
foarte fine
incluse n
substana
interfibrilar

Rezis
tena
la
presi
une
inter
miten
t

Caracteristicile de baza ale

principalelor tipuri de COLAGEN
Tip
ul
de
cola
gen
III

Forma
molecular

Apartenen Caracterist Ultrastru

a la
ici
ctura
esuturi
microscop
ice

[1(III)]3 Muchi
neted
endoneuriu
m, artere,
uter, ficat,
splina,
rinichi,
plmn

Reea lax
sau slab
argentofilic
,
birefringen
redus,
fibre verzui,
fibre
reticulare

mpachet
ri de
fibrile fine
cu
diametre
uniforme

Localiza
rea
biosinte
zei

Intera Funci
ciuni
e

Fibroblas
te, celule
muscular
e, celule
reticulare
i
Schwan,
hepatocit
e

Nivel
de
intera
ciune
interm
ediar,
cu
hepari
n
sulfat

Pstra
rea
structu
rii
organe
lor n
expan
siune

Caracteristicile de baza ale

principalelor tipuri de COLAGEN
Tip
ul
de
cola
gen

Forma
molecular

Apartenen Caracteristi Ultrastr

a la
ci
uctura
esuturi
microscopi
ce

Localiza
rea
biosinte
zei

IV

[1(IV)]3
sau
[1(VI)]2
2(IV)

Epiteliu i
endoteliu,
membrane
bazale

Celule
Date
Suport
endotelial insufic pentru
e i
iente filtrare
epiteliale

Membrane
subiri cu
structur
amorf, slab
birefringent

Nu s-au
detectat
fibre i
fibrile

Intera Funci
ciuni
e

Caracteristicile de baza ale

principalelor tipuri de COLAGEN
Tip
ul
de
cola
gen
V

Forma
molecular

Apartenen Caracterist Ultrastru

a la
ici
ctura
esuturi
microscop
ice

[(1(V)] Placent,
membrane
22(V)
sau
bazale
(1A)3
si
(1B)3

Date
insuficiente

Localiz Intera
area
ciuni
biosinte
zei

Date
Date
insuficien insuficie
te
nte

Func
ie

Date
Date
insufic insufic
iente
iente

Caracteristicile de baza ale

principalelor tipuri de COLAGEN
Tipu
l de
cola
gen
VI

Forma
molecular

Aparten
ena la
esuturi

1(VI)2 Cornee,
(VI)3(V placent
I)

Caracteris Ultrastru
tici
ctura
microscop
ice

Localiza
rea
biosinte
zei

Interaci
uni

Funcie

Date
Filamente Date
Date
Date
insuficiente , micro
insuficien insuficien insuficient
fibre
te
te
e

Metode de
obinere
a colagenului

Derma pieii de viel

Decalcifiere,
exces de ap, 6% sulfat de amoniu, 30 o C, 2 ore

Tratament enzimatic:
1,2% Tripsin; 30o C, 1 or

Neutralizare i splare

Reglare pH = 3

Colagenul se obine prin extracie

chimico-enzimatica din:
-Placenta (inclusiv umana)
-Piele bovina, porcina
-Pete

Tratament enzimatic:
0,2% pepsin, 28-30oC, 12 ore

Inactivare enzim
Precipitare cu NaCl 1%

Dializ / tampon fosfat pH = 7,2

Solubilizare n mediu acid

20oC, 3% HCl

Omogenizare

Maturare + 4oC

Gel de colagen atelopeptidic

Forme colagenice comerciale

Geluri de colagen

Solubile

Matrici de colagen

insolubile

Fibre de colagen

Fosfaii de calciu

Caracteristici generale ale fosfailor de calciu

Hidroxiapatita
Ca10(PO4)6(OH)2

Hidroxiapatita nanometrica
a fost sintetizata pentru
prima data in 1995

Proprietile mecanice ale HA si ale osului

Rute de sinteza a HA

Metoda precipitrii (calea umeda)

Ca(NO3)2.4H2O
(NH4)2HPO4

Prepararea solutiei
amoniacale, C/P > 1,67

10Ca(OH)2 +6H3PO4 => Ca10(PO4)3(OH)2+18H2O Amestecare

T= 90 120 0C

5Ca(NO3)2.H2O + 3(NH4)H2PO4 =>Ca5(PO4)3OH + 3NH4NO3+ 7HNO3

Gelificare

Metoda hidrotermala si sinteza in camp de microunde

Metoda ultrasonarii

Sol-gel
Pirosol
Metoda microemulsiei
Electrodepunere,
Metoda imprentarii 3D
.

Uscare in aer
T=340 0C

Tratament termic
T=800 0C
Compozitia pulberii:
HA: 81 85 %, -TCP:
10 14 %, CaO: 4 5 %

(NH4)2HPO4

Suspensie in apa
Ca/P=1,67
Uscare in aer T=120 0C
Hidroxiapatita pulbere

EDTA
Uree

Materiale compozite COLL/HA

Materiale compozite pe baza de

colagen si hidroxiapatita
Mineralizare in vitro a colagenului
Autoasamblarea COLL/HA
Sinteza (orientarea) COLL/HA in camp electric
Orientarea in camp magnetic a MC COLL/HA
Mineralizarea LbL a matricilor colagenice
Sinteza biomimetica imersia in SBF
Mineralizarea enzimatica a colagenului
Asamblare declanata termic
Infiltrarea colagenului in matrici ceramice
Emulsie apa in ulei
Uscare crioscopica si uscare la punctul critic

Mineralizare in vitro a colagenului

t=37400C
pH=89
Ca/P

Mineralizarea enzimatica a colagenului

Asamblare declanat termic

Injectarea
precursorilor
compozitului (suspensia acid
de colagen, ce conine ionii de
Ca2+ i fosfat ncapsulai n
lipozomi) n defectul osos.
Dup injectare, temperatura
crete i ncepe procesul de
gelifiere cu formarea reelei
fibroase de colagen.
La temperatura corpului uman
(370C) = temperatura de
tranziie a lipozomilor, ionii
fosfat i Ca2+ sunt eliberai i
ncepe
procesul
de
mineralizare.

Infiltrarea colagenului in matrici ceramice

Mineralizarea structurilor colagenice

Ca2+

Colagen

Depunere Ca2+
Fosfat

Nucleerea HA
pH = 910, t = 3537 0C

Cresterea particulelor de HA

Osteosinteza naturala

Metoda mineralizarii in vitro

Obtinerea compozitelor COL/HA

prin mineralizarea fibrelor de colagen
Obtinere:
Fibre de colagen insolubile
Suspensie Ca(OH)2
Solutie NaH2PO4
Temperatura 3335 0C
pH-ul etapei de precipitare 9 10
Caracteristicile fibrelor de colagen Valoare, %
Umiditate
Azot Total*

15
17,5

Proteine*

98

Cenusa*

Glutaraldehida* (agent de reticulare)

* raportat la masa de colagen uscat

Caracteristicile compozitionale ale fibrelor de colagen

Caracterizare: IR

Caracterizare: SEM

I (CPS)

Caracterizare: XRD

10

20

30

40

50

60

70

2Theta

Caracterizarea compozitelor COL/HA obtinute prin mineralizarea fibrelor de

colagen raportat la difractograma osului natural

Obtinerea compozitelor COL/HA

prin mineralizarea matricilor colagenice
Obinere:
Matrici de colagen
Suspensie Ca(OH)2
Soluie NaH2PO4
Temperatura 3335 0C
pH-ul etapei de precipitare 9 9.50

Caracterizarea matricilor
Matrice

Compoziie

% hidrolizat de colagen % colagen

1SO

95

2SO

10

90

3SO

20

80

4SO

30

70

5SO

50

50

6SO

70

30

7SO*

50

50

Absorbia de apa
Umiditatea matricilor
Absorbia de vapori de apa
Permeabilitatea la vapori de apa

Caracterizarea matricilor de colagen

umiditatea relativa a matricilor
70

20

60
40

2SO

30

3SO

20

4SO

5
0
0

10

20

30

5SO

10

6SO

7SO

40

timp, h

% HIDROLIZAT

13.5

Um iditatea, %, conform
STAS 8574-92

13

12
1

50

2000
1800
1600
1400
1200
1000
1

4
matricea

c on tinut de h idr oli za t

60
50

Ab sorbtia d e apa du pa 24h ,

%

% HIDROLIZAT

70
a bs o rbtia de a pa

c onti nutul de
hid roli za t

2200

20
10
0

permeabilitatea

70

% HIDROLIZAT

4
matricea

absorbtia de apa (24h)

40
30

12.5

60

950

Permeabilitatea la vapori de apa, mg/24h

50
40

900

30

850

20
10
0

800
1

4
matricea

p e r m e a b ilita te a

10

14

50

1SO

15

14.5
u m iditat ea , %

25

co ntinu tu l d e
h id r oliz at, %

% d e apa r etinu t

ABSORBTIA DE VAPORI DE APA

Caracterizare SEM

1SO

3SO

5SO

6SO

Caracterizare SEM
(SO7 mineralizat)

Mineralizarea matricilor prin procedeul LbL

Reprezentarea schematica
a procesului de mineralizare prin procedeul LbL.

A.FICAI, E. ANDRONESCU, et all:

Material Science and Engineering
C; 2009; 29(7): 2217-2220

XRD
line - obtained COLL/HA composite
column - HA (ASTM 74-5066)

I (CPS)

Difractogramele de
raze X nregistrate
pentru compozitul
COLL/HA
si
respectiv a HA
pure,
conform
ASTM 74-5066

10

20

30

40

2Theta

50

60

70

SEM
LbL1; 1000x

LbL3; 1000x

LbL5; 1000x

LbL5; 3500x

Imaginile SEM inregistrate pentru compozitele COLL/HA

cu 1,3,5, straturi de HA depuse

FTIR

Spectrele FT-IR ale matricii colagenice si respectiv a matricilor

mineralizate cu 1 sau 3 straturi.

Analiza termogravimetrica
250
200

LbL3
LbL5
LbL8

100

TG, %

DTA, uV

150

50
0
-50
-100

200

400

600

T, 0C

800

1000

100
95
90
85
80
75
70
65
60
55
50
45
40
35
30
25
20

0.0000
DrTG LbL8

-0.0005

DrTG LbL5
DrTG LbL3
TG LbL8

-0.0010
-0.0015

TG LbL5

-0.0020

TG LbL3

-0.0025
100

200

300

400

500

600

700

t, C

Analiza ATD-TG inregistrate pentru compozitele COLL/HA cu

3, 5, 8 straturi

Co ntinu t d e HA (%)

Analiza (termo)gravimetrica
y = 4.6529x + 15.458
R2 = 0.9857

50
40
30
20
1

3
4
5
6
7
numar de perechi deimersii

valori obtinute prin analiza termogravimetrica

valori obtinute prin masuratori gravimetrice
Variatia continutului de HA depus functie de numarul de straturi depuse

Mineralizarea biomimetica a
matricilor colagenice
Concentraia ionilor din SBF i plasma umana

Ionii

Concentraia ionilor
SBF

Plasma uman

Na+

142

142

K+

Mg2+

1.5

1.5

Ca2+

2.5

2.5

Cl-

120

103

HCO3-

27

27

HPO42- 2.27

1.0

0.5

0.5

SO42-

Anton FICAI, Ecaterina ANDRONESCU, Georgeta VOICU, Madalina Georgiana ALBU,

Andreia ILIE; Biomimetically synthesis of collagen/hydroxyapatite composite
materials; Mat. Plast. 2010; 47(1); xxx

Metode de caracterizare SEM

SEM 1h, n SBF

SEM 4h, n SBF

SEM 72h, n SBF

SEM 24h, n SBF

SEM 48h, n SBF

SEM 72h, n
SBF

Continutul de HA, %

Cinetica reactiei de depunere

24
23
22
21
20

cinetica exponentiala de ordinul 2

(-x/5.5971)
(-x/94.6822)
Ecuatia: y = -4.74199*e
-2.76423*e
+23.19779
2
R = 0.99721

19
18
17
16
0

100

200

300

timp, min

400

500

Materiale compozite hibride COLL-PVA/HA

cu morfologie stratificata
Sinteza materialelor hibride
Gel de colagen 2,41% (tip I, M=350 kDa)
Soluie PVA 5% (M=130 kDa, grad de polimerizare
=2700, grad de hidroliza 86.788.7 mol%)
HA obinut in situu prin coprecipitare pornind de la
Ca(OH)2 si NaH2PO4

COLL-PVA 1:2 L si COLL-PVA 1:2 A

COLL-PVA/HA 1:2:3 L si COLL-PVA/HA 1:2:3 A
L - liofilizate si A - uscate in atmosfera controlata
[1] M. FICAI, E. ANDRONESCU, D. FICAI, G. VOICU, A. FICAI;Colloids and Surfaces B: Biointerfaces;
2010:81(2): 614-619 (ISI2009 = 2.6)

Caracterizare - XRD
Grad de cristalinitate ~29%
pentru COLLPVA/HA 1:2:3.

Difractogramele
de
raze
X
aferente
materialelor
hibride
de tip COLLPVA 1:2
si
respectiv
a
materialelor
compozite
de
tip
COLLPVA/HA 1:2:3

Caracterizare - FTIR
HA

Spectrele FTIR ale materialelor hibride COLLPVA 1:2 si respectiv ale materialelor
compozite COLLPVA/HA 1:2:3

Caracterizare - SEM

Imaginile SEM caracteristice materialelor hibride COLLPVA 1:2 si

materialelor compozite COLLPVA/HA 1:2:3

Caracterizare proprieti ceramice si

mecanice
Tip de material

COLL-PVA 1:2 L
COLL-PVA 1:2 A
COLL-PVA/HA 1:2:3 L
COLL-PVA/HA 1:2:3 A

Densitate Porozitate
g/cm3
%

0,1
0,75
0,44
0,88

92,7
19,3
79,2
13,7

Absorbtia de
xilen %

90,0
19,0
78,9
13,0

Proprietatile ceramice ale materialelor hibride COLLPVA 1:2 si materialelor

compozite COLLPVA/HA 1:2:3
Rezistenta mecanica la compresiune este cu ~ 20-30% mai mare in cazul
materialelor compozite COLLPVA/HA decat in cazul materialelor compozite
COLL/HA, obtinute in conditii similare

Materiale compozite COLL/HA cu

porozitate predefinita

Etapele sintezei
materialelor compozite
COLL/HA cu
porozitate predefinita
indusa de ruta de
procesare (uscare)

Caracterizare - XRD

Spectrele FTIR nregistrate pentru materialele compozite COLL/HA 1:1

obinute prin uscare controlata (0, 30, 48h)

Caracterizare - FTIR

Spectrele FTIR inregistrate pentru materiale compozite COLL/HA 1:1 si 1:3 obtinute
prin uscare controlata

Caracterizare - SEM

Imaginile SEM nregistrate pentru materiale compozite COLL/HA 1:4

obinute prin uscare controlata

Caracterizare - proprietatile ceramice

Proprietile ceramice ale materialelor compozite COLL/HA obinute prin

uscare controlata

Metode de orientare a structurilor

mineralizate pe baza de COLL/HA

Orientare in cmp magnetic

Orientare in cmp electric
Orientare indusa de autoasamblare

Orientare in cmp magnetic

1.
2.

1 mL gel de colagen (3mg/mL) + 390 l CaCl2 (0.1 M) => pH acid;

t=40C
330 l NaCl soluie, 480 l soluie tris(hidroximetil)aminometan
[C4H11NO 3] (0.5 M), 46.8 l KH2PO4/K2 HPO4 (0.5 M, pH 7.4) si
1.753 ml H2O; t=40C

1+2 => COLL/HA

Susceptibilitatea magnetica pe cele trei direcii difer: c>a,b =>
orientare prefereniala de-a lungul axei c

Wu CY, Sassa K, Iwai K, Asai S. Unidirectionally oriented hydroxyapatite/

collagen composite fabricated by using a high magnetic field. Materials
Letters 2007;61(7):1567-1571.

Reprezentarea schematica a procesului

de orientare in cmp magnetic

Caracterizare microscopie de
contrast de faza

Caracterizare - XRD

Caracterizare - SEM

Structuri orientate obinute prin

aplicarea cmpurilor electrice
Mod de lucru
- pH = 9
- t = 37 0C
- Cmpuri electrice variabile:
- forme variabile
- intensitati variabile

Ficai A, Andronescu E, Trandafir V, Ghitulica C, Voicu G (2010) Collagen/hydroxyapatite

composite obtained by electric field orientation. Materials Letters;64: 541-4.

Analiza XRD

Difractogramele de raze X inregistrate pentru compozitele COLL/HA obtinute:

a) in prezenta si respectiv b) in absenta campului electric pulsator de 0,93V/cm

2.8

1032.6

1507.0

3.0

FTIR

a)
b)

1457.3

2.4

564.6

1.6

1420.9

1.8

1541.6

1652.7

Absorbance

3445.6

2.2
2.0

604.2

2.6

1.4
1.2
1.0
0.8
0.6
0.4
0.2
4000

3000

2000
Wavenumbers (cm-1)

1000

Spectrele IR inregistrate pentru compozitele COLL/HA obtinute:

a) in prezenta si respectiv b) in absenta campului electric pulsator de 0,93V/cm

Microscopie electronica de baleiaj

a

b2

b1

Imagini SEM reprezentative pentru compozitele obtinute: a) in absenta campului electric;

b) in prezenta campului electric pulsator; c) in prezenta canpului electric compus

Obinerea compozitelor COL/HA

prin autoasamblare
Obinere:
Gel de colagen AICT (3,21 %)
Suspensie Ca(OH)2
Soluie NaH2PO4
Temperatura 3335 0C
pH-ul etapei de precipitare 9 9.50

Ficai A, Andronescu E, Voicu G, Ghitulica C, Vasile BS, Ficai D, et al. (2010) Self
assembled collagen/ hydroxyapatite composite materials. Chemical Engineering
Journal;160: 794-800.

Procesul de
autoasamblare

Reprezentarea schematic
a procesului de autoasamblare indus
de pH, sub control termodinamic,
n soluie apoas

Caracterizare:XRD

Caracterizare: SEM

Dfibra <20 m
100 m <Lfibra < 1000 m
Imagini de microscopie electronica
inregistrate pentru materialele compozite obtinute prin autoasamblare

Caracterizare: TEM-HRTEM-SAED

Imagine HRTEM a materialului compozit

COL/HA obinut prin autoasamblare

Imagine TEM a materialului compozit COL/HA obinut prin autoasamblare;

insertul corespunde difractiei de electroni pe suprafa selectat

Caracterizare: ATDTG
DrATG
ATG

200

100 0.0005
98
96

150

94

0.0000
-0.0005

92

DTA (uV)

90 -0.0010
100

88
86
84

50

-0.0015
-0.0020

Curba DSC nregistrata pentru un os

cranian uman tanar (S-Bone) si respectiv
pentru un os radial uman adult (R-Bone)

82
80 -0.0025
78

76
74

-0.0030
-0.0035

72
-50
0

100

200

300

400

500

600

700

70 -0.0040
800

t, C

Analiza termica a compozitului pe baza de

colagen si hidroxiapatita obinut autoasamblare
Curba termogravimetrica nregistrate
pentru cele doua tipuri de oase R si S

Cuantificarea gradului de orientare

100

90

_
D = 2,540.2%

Z Axis

2 + 2 + 2
D (%)=
N
i=1

10

GO = 100-D = 97,46 0.2 %

2
0

8
6

XA
xi s

6
8

- D este deviaia medie a fibrelor de la unidirecionalitate,

10
0
- GO este gradul de orientare, %
- N este numrul de fibre,
- 100/90 reprezint un factor de corecie pentru a se obine deviaia medie n procente,
iar , i sunt unghiurile de deviere ale fiecrei fibre, pe cele trei direcii
- dac 90 < `, ` sau ` 180 atunci , sau = 180 - `, ` sau `;
- dac 180 < `, ` sau ` 270 atunci , sau = `, ` sau ` - 270;
- dac 270 < `, ` sau ` 360 atunci , sau = `, ` sau ` - 360;
- dac 0 < `, ` sau ` 90 atunci , sau = `, ` sau `.

4
2

is
Ax

10

Influenta suportului de colagen si a speciilor

chimice asupra MC de tip COLL/HA
COLL (HAS)

Precursori de HA
(diverse specii)

COLL (HAS) / HA(X)

Ficai A, Andronescu E, Voicu G, Ghitulica C, Ficai D (2010) The influence of

collagen support and ionic species on the morphology of collagen /
hydroxyapatite composite materials. Materials Characterization;61: 402-7.

Caracterizare: XRD

Difracia de raze X a
diverselor MC pe
baza de COLL/HA:
A. COLL/HA
reticulat cu GA 1%;
B. COLL/HA(F-, 5%);
C. COLL-HAS/HA si
D. HA cristalin
(ASTM 74-5966).

Caracterizare: SEM

Imagini SEM caracteristice

MCCOLL/HA:
A. COLL-HAS/HA (5% HAS); B.
COLL-HAS/HA (70% HAS); C.
COLL/HA (5% F-); D. COLL/HA; E,
F. COLL/HA (in prezenta de 2%
citrat).

Caracterizare: EDS

Spectrele EDS a) intr-o zona lipsita de formaiuni aciculare si b) intr-o zona aciculara

Caracterizare: FTIR

Spectrele FTIR ale: A. COLL reticulat cu GA 1%; B. COLL/HA reticulat cu GA 1%;

C. COLL-HAS/HA si D. COLL/HA(F-, 5%);

CONCLUZII - influenta formei suportului

colagenic asupra porozitii compozitului

CONCLUZII influena concentraiei

gelului si a modului de uscare

CONCLUZII porozimetrie
Name

Dens.(%)

Poroz.(%)

Abs.(%)

Observations
Matrici
nemineralizate

6SO

0.0352

97.68

96.38

7SO

0.0338

97.62

96.52

M3/11.09.08

0.2119

86.76

79.72

M5/11.09.08

0.2106

86.89

79.84

M8/11.09.08

0.2521

85.54

76.51

MII/11.09.08

0.2831

82.06

73.57

3A

3.2677

3.77

1.10

1/05.05.08

2.0125

37.99

15.34

1/17.07.07

1.6079

15.78

8.61

3/09.09.08

1.9849

18.96

8.40

Comp/09.07.07

1.9370

34.93

14.76

2/25.07.08

1.7456

27.28

13.04

23.07.07

0.9237

63.76

39.86

Matrici mineralizate

Compozite obtinute
pornind de la geluri
de colagen

Cum se pot induce anumite proprieti?!

Proprietile MC COLL/HA

Ruta de procesare
- Metoda de uscare (liofilizare sau

uscare controlata in aer);

- Concentraia suportului colagenic;
- Centrifugarea.

Compoziia chimica
-Raportul COLL/HA;
-Coninutul de Mg, F, Cl, Fe, Zn,
-Coninutul de hidrolizat de colagen,
alcool polivinilic, .

Va multumesc pentru atentie