Sunteți pe pagina 1din 67

1

PROTEINELE
Planul:
1.Caracteristica general i diversitatea funcional a proteinelor;
2.Niveluri de organizare structural a proteinelor;
3.Principalele grupuri de holoproteine;
4.Principalele grupuri de heteroproteide;
5.Proprietile fizico-chimice ale proteinelor.
2
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
PROTEINELE sunt compui cu structur
complex, macromolecular, eseniali
pentru organismele vii att din punct de
vedere structural, ct i funcional.
Denumirea de proteine provine
de la cuvntul grec proteios, care
nseamn de prim rang, pentru
via, folosit ca termen pentru
prima dat n 1838 de ctre
savantul german Mlder.
3
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
PROTEINELE formeaz clasa de
substane dintre cele mai rspndite i de
o varietate funcional excepional.
Din punct de vedere chimic, proteinele
se numesc substanele organice azotoase,
alctuite din aminoacizi legai n lanuri
(catene) prin legturi peptidice i care
posed organizare structural complex.
4
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Exist mai multe clasificri a proteinelor,
ce se bazeaz pe diferite criterii.
Principalele clasificri sunt:
Dup funciile biologice.
Dup solubilitate.
Dup structur.
Dup compoziie.
Dup caracteristicile electrochimice.
5
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup funciile lor biologice:
1. Enzime cea mai mare clas din lumea
proteinelor, reprezentnd biocatalizatori.
amilaza;
catalaza;
peroxidaza;
fumaratdehidrogenaza;
etc.
6
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup funciile lor biologice:
2. Proteine cu funcii de construcie:
-keratina (din pr, ln);
-keratina (din unghii, copite);
fibroina (n mtase);
colagenul (n esutul conjunctiv);
elastina (din tendoane);
etc.
7
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup funciile lor biologice:
3. Proteine de rezerv:
cazeina (din lapte);
zeina (din porumb);
ovalbumina (n ou);
feritina (n splin);
etc.
8
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup funciile lor biologice:
4. Proteine cu funcii de transport:
hemoglobina;
mioglobina;
lipoproteinele (transport lipidele serului);
feritina (transport fierul);
etc.
9
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup funciile lor biologice:
5. Proteine de aprare:
Imunoglobulinele apar n plasma sanguin ca un
rspuns imun. Dac n tractul vascular intr o
protein strin antigen (Ag), se sintetizeaz
anticorpi (Ac) foarte specifici i reacioneaz
cu proteina strin dup principiul lact cheie
(principiul complementaritii). De obicei,
anticorpii sunt molecule alungite cu 2 situsuri de
reacionare. Dup reacia Ag Ac se formeaz
o reea tridimensional numit precipitat, care
este cu uurin eliminat prin tractul vascular.
A
g
A
g
A
g
A
g
Ac Ac
Ac
Ac
Produs Ag Ac
(precipitat)
10
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup funciile lor biologice:
6. Proteine - elemente de micare:
actina fibre dinamice din miofibrile;
miozina fibre staionare din miofibrile;
etc.
11
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup funciile lor biologice:
7. Proteine cu funcii hormonale:
insulina regleaz cantitatea de
glucoz n snge;
somatotropina regleaz creterea
organismelor superioare;
etc.
12
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup funciile lor biologice:
8. Proteine - toxine (substane
extraordinar de toxice):
difterotoxina;
toxina ce provoac botulismul;
ricina;
etc.
13
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup solubilitate:
1. Albumine sunt cu uurin solubile n ap;
2. Globuline sunt insolubile n ap i solubile
n soluii apoase saline (fosfai, sulfai
etc.);
3. Prolamine sunt insolubile n ap, solubile
n soluii organice diluate cu ap (etanol,
propanol etc.);
4. Gluteline sunt insolubile n ap, solubile n
soluii alcaline diluate.
14
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup structur:
1. Proteine fibrilare insolubile n soluii apoase.
Moleculele proteinelor fibrilare sunt aranjate n spaiu
n spirale sau n foi. Exemple: keratina, fibroina etc.
2. Proteine globulare lanurile polipeptidice sunt
aranjate n globule. Aceste proteine sunt solubile n
ap, soluii alcaline i ca de obicei ndeplinesc funcii
dinamice. Exemple: hemoglobina, mioglobina, diverse
enzime etc.
3. Proteine intermediare n dependen de condiii,
proteinele pot avea forma globular sau fibrilar.
Exemple: actina, miozina etc.
15
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup compoziie:
1. Holoproteine proteine simple. Dup
hidroliza acestor proteine se obin doar
aminoacizi. Exemple: histonele, albuminele,
globulinele etc.
2. Heteroproteide proteine complexe. n
afar de partea proteic mai conin i o
grupare neproteic, numit grupare
prostetic. Exemple: hemoglobina, mioglobina
(gr. prostetic - hemul), etc.
16
I. Caracteristica general i diversitatea
funcional a proteinelor
Clasificarea proteinelor dup
caracteristicile electrochimice:
1. Proteine acide predomin aminoacizii
ncrcai negativ (Asp, Glu). Exemplu:
pepsina.
2. Proteine bazice predomin aminoacizii
ncrcai pozitiv (Arg, Lys, His). Exemplu:
protamine, histone.
3. Proteine neutre acioneaz n regiunea
pH-ului fiziologic. Numrul Aa + = Aa -.
17
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Proprietile
funcionale ale
proteinelor sunt
determinate de
secvena Aa i de
configuraie, adic
de organizarea
structural sau
structura spaial.
Se deosebesc 4
niveluri structurale n
arhitectura moleculei
proteice:
structura primar,
secundar,
teriar i
cuaternar.
18
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura
primar
Structura secundar
Structura teriar
Structura cuaternar
-helix
-cross
19
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura primar
Acest nivel de organizare constituie
structura de baz a oricrei proteine i
reprezint organizarea intracatenar care
este determinat de numrul, tipurile,
natura, proporia i modul de ornduire
(secvena) a Aa ce intr n constituia
unei anumite proteine.
20
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Caracteristicile eseniale ale structurii primare:
existena legturilor peptidice, care se stabilesc
ntre diferii Aa constitueni;
existena unei succesiuni bine definite (controlat
genetic) a Aa n catenele polipeptidice;
constituie coloana vertebral a moleculei
proteice, determin configuraia specific fiecrei
proteine, structura tridimensional i activitatea
biologic a proteinei fiind dependente i controlate
de secvena de Aa caracteristic structurii primare.
21
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura primar a unui fragment dintr-o
caten polipeptidic are urmtorul aspect:
R
1
R
2
R
3
R
4
R
5
N
C H
C
N
C H
C
N
C H
C
N
C H
C
N
C H
C
O
O
O
O
O H
H
H
H
H
Cu chenar rou sunt indicate legturile peptidice
22
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura secundar
Structura secundar reprezint modul
mpachetrii catenei polipeptidice ntr-o
structur ordonat, datorit formrii
legturilor de hidrogen ntre gruprile CO i
NH ale unei catene sau a catenelor
nvecinate. Dup configuraie structurile se
mpart n spiralate (-spiral) i pliante (-
structur i forma -cross).
23
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura secundar
-Spiral. Aceasta este o varietate
de structur secundar a proteinei n
form de spir regulat, format
datorit legturilor interpeptidice de
hidrogen n limitele unuia i aceluiai
lan polipeptidic.
24
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Particularitile de baz ale -spiralei sunt:
construcia spiralat a catenei polipeptidice cu
simetrie elicoidal;
formarea legturilor de hidrogen ntre gruprile
peptidice ale primului i al patrulea rest de Aa;
regularitatea spirelor spiralei;
identitatea tuturor resturilor de Aa n -spiral,
indiferent de structura radicalilor;
radicalii laterali ai Aa nu particip la formarea
-spiralei.
25
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Particularitile de baz ale -spiralei:
La exterior -spirala amintete spirala
reoului electric puin ntins.
-Spirala se mai numete i -helix din
cauza conformaiei elicoidale.
26
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura
secundar a
unui fragment
polipeptidic
-helix
27
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura secundar
-Structura este o varietate a structurii
secundare, avnd configuraia curbat, care
se formeaz cu ajutorul legturilor de
hidrogen interpeptidice n limita unor sectoare
a aceluiai lan polipeptidic sau a lanurilor
alturate. Aceast structur se mai numete
i structur n straturi pliante.
28
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura secundar
Exist varieti ale -structurii. Sectoarele
pliante limitate, la formarea crora particip
un singur lan polipeptidic se numete cross-
forma- (-structur scurt).
Legturile de hidrogen n cross-forme se
formeaz ntre grupurile peptidice ale
lanurilor catenei polipeptidice.
29
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura secundar
O alt varietate numit -structur
complet este caracteristic pentru toat
catena polipeptidic, care are form ntins i
este stabilizat de ctre legturile de
hidrogen, formate ntre gruprile peptidice ale
catenelor aranjate paralel. Aceast structur
amintete foalele acordeonului.
30
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura secundar
Se cunosc i alte variante de -structuri:
ele pot fi formate din:
catene paralele (N-terminaiile catenelor
polipeptidice sunt ndreptate n aceeai
direcie) i
antiparalele (N-terminaiile catenelor
polipeptidice sunt ndreptate n direcii
diferite).
31
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura secundar
Cu chenar rou sunt indicate legturile de hidrogen
-structur scurt
32
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura secundar
-structur
complet
(catene paralele)
Cu chenar rou sunt
indicate legturile
de hidrogen
33
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura secundar
-structur
complet
(catene antiparalele)
34
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura secundar
n proteine este posibil trecerea de la
-spiral la -structuri i invers.
Asemenea trecerea a fost descoperit n
cheratin. La splarea prului cu spunuri
alcaline se distruge uor structura
spiralat a -keratinei i ea trece n
-keratin (prul cre se ndreapt). n
multe proteine sunt prezente concomitent
sectoare -spiralate i -structuri.
35
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura teriar
Reprezint modul de mpachetare a catenei
polipeptidice n spaiul tridimensional.
Dup forma structurii teriare, proteinele
se mpart n 2 grupuri principale: globulare i
fibrilare. Proteinele globulare mai des au
form elipsoidal, iar cele fibrilare form
de fibre subiri (form de baghet,
fusiform).
36
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura teriar
n stabilizarea structurii teriare a
proteinei un rol nsemnat au legturile
dintre radicalii Aa. Aceste legturi pot
fi grupate n:
legturi stabile (covalente) i
legturi slabe (polare i nepolare).
37
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura teriar
Legturile covalente:
legturi bisulfidice (-S-S-)
legturi izopeptidice
legturi esterice
38
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura teriar
Legturile slabe:
legturi ionice sau legturi saline (-NH
3
+
-
COO-
-
).
legturi de hidrogen peptidice.
Legturi de hidrogen nepeptidice.
Interaciuni dipol-dipol (sunt stabilite ntre
gruprile alcool CH
2
-OH din Ser).
Fore Van der Waals (ntre radicalii de Aa
nepolari (hidrofobi) ca Leu, Ile, Val, Ala,
Phe).
Etc.
39
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura teriar
n configuraia teriar a moleculei
proteice se ntlnesc sectoare spiralate (-
spiral), stratificate (-structuri) i ghemuri
haotice. Numai aranjamentul spaial specific
confer proteinei activitate biologic.
Dereglarea structurii teriare, are ca
urmare modificarea proprietilor proteinei
i pierderea activitii biologice a ei.
40
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura teriar
Proteinele alctuite dintr-o singur
caten polipeptidic, posed numai
structur teriar. De exemplu, o
serie de enzime etc.
41
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura cuaternar
Unele proteine, ns sunt formate din cteva catene
polipeptidice, fiecare avnd structur teriar. Pentru
asemenea proteine exist noiunea de structur
cuaternar, care reprezint organizarea ctorva lanuri
polipeptidice cu structur teriar, ntr-o molecul
proteic unica din punct de vedere structural i
funcional. Astfel de protein cu structur cuaternar se
numete oligomer, iar polipeptidele lui componente cu
structur teriar protomeri sau subuniti.
42
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura cuaternar
La nivelul cuaternar de organizare,
proteinele i pstreaz configuraia teriar
caracteristic (globular sau fibrilar). De
exemplu, hemoglobina protein cu structur
cuaternar const din 4 subuniti, fiecare
avnd configuraia globular. Prin urmare i
molecula hemoglobinei are configuraia
globular.
43
II. Niveluri de organizare structural
a proteinelor
Structura cuaternar
Legturile covalente (rezistente) ale structurii
cuaternare sunt reprezentate de legturile
bisulfidice ntre resturile Cys a fiecrei suprafee
de contact a diferitor subuniti.
Legturile slabe sunt reprezentate de legturile
ionice ntre gruprile cu semn opus ale radicalilor
laterali ai Aa din fiecare subunitate; legturile de H2
ntre radicalii laterali ai resturilor de Aa situai la
suprafaa de contact ai subunitilor.
44
III. Principalele grupuri de holoproteine
Holoproteinele reprezint proteine
simple constituite numai di Aa.
Printre grupurile principale de
holoproteine se enumr:
Albuminele.
Globulinele.
Glutelinele.
Histonele.
Protaminele.
Scleroproteinele.
45
III. Principalele grupuri de holoproteine
Albuminele
Sunt proteine cu caracter acid, solubile n ap i n
soluii diluate de electrolii. Coaguleaz uor. Au mas
molecular relativ mic, ceea ce uureaz ptrunderea
lor prin membranele biologice. n albumine predomin Aa
monoaminomonocarboxilici. Gly se gsete n cantiti
foarte mici, sau poate lipsi total. Sunt de asemenea
srace n Trp, dar au un coninut relativ ridicat de sulf
(1-2,5%). Unele albumine sunt toxice i se numesc
toxalbumine (ricina, falina, crotina etc.).
Exemple: ovalbumina, legumelina, leucozina, ricina etc.
46
III. Principalele grupuri de holoproteine
Globulinele
Sunt cele mai rspndite proteine globulare din
organismele vegetale i animale. Sunt insolubile n ap,
dar se dizolv cu uurin n soluii diluate de
electrolii (NaCl, Na
2
SO
4
etc.) i n baze diluate. Prin
fierbere globulinele coaguleaz mai greu dect
albuminele, unele chiar incomplet. Globulinele au Mr
mare i se pot obine n stare cristalin. Au caracter
acid mai pronunat dect albuminele, datorit
coninutului mai ridicat de Asp i Glu. n proporie
mrit conin de asemenea Gly i Leu.
Exemple: fazeolina, legumelina, glicinina, vicilina,
edestina, amandina, arachina, conglutina etc.
47
III. Principalele grupuri de holoproteine
Prolaminele
Sunt proteine vegetale care s-au identificat numai n
seminele de graminee. Lipsesc n alte genuri i familii de
plante, de asemenea i n regnul animal. Ele au un
caracter acid pronunat datorit coninutului ridicat de
prolin (de unde le deriv i denumirea), Glu i Asp. Se
mai numesc i gliadine dup numele principalei prolamine
din gru, numit gliadin. Sunt insolubile n ap i solubile
ntr-un mod oarecum specific n alcool etilic 70%. Pe
baza acestei proprieti ele pot fi separate de celelalte
proteine.
Exemple: gliadina (boabele de gru i secar), zeina
(porumb), hordeina (orez), avenina (ovs), cafirina (sorg).
48
III. Principalele grupuri de holoproteine
Glutelinele
Sunt proteine vegetale, care nsoesc n graminee
prolaminele. Se gsesc att n semine, ct i n frunze.
n regnul animal nu au fost identificate. Au caracter
acid, datorit coninutului ridicat de Glu (>20%) i Asp.
Sunt insolubile n ap, alcool i soluii de sruri neutre.
Se dizolv n hidroxizi alcalini. Au valoare alimentar mai
mare dect prolaminele deoarece conin ntr-o proporie
mai mare diferii Aa eseniali.
Exemple: glutenina din boabele de gru, orizeina din
boabele de orez.
Glutenul este un amestec de gluteline, prolamine,
albumine i globuline.
49
III. Principalele grupuri de holoproteine
Histonele
Sunt proteine cu caracter slab bazic. Au un
coninut ridicat de Arg i Lys. Se dizolv uor n
soluii diluate de H
2
SO
4
. Predomin n regnul animal.
n cantitate mai mare se afl n nucleele celulelor, n
sperm, n globulele roii din snge etc. n plante nu
s-au identificat histone tipice dar exist histone
vegetale, care intr n constituia nucleoproteidelor
i cromoproteidelor vegetale i care sunt nrudite cu
histonele tipice. Histonele se coaguleaz prin
nclzire i sunt hidrolizate de enzime proteolitice.
50
III. Principalele grupuri de holoproteine
Protaminele
Sunt cele mai simple proteine. Au mas
molecular mic (2 000 3 000). Conin pn
la 80% Aa bazici: Lyz, His i mai ales Arg. Nu
conin sulf. Soluiile lor au caracter bazic
puternic. Nu precipit la nclzire.
Protaminele sunt proteine care se gsesc
numai n regnul animal.
51
III. Principalele grupuri de holoproteine
Scleroproteinele
Sunt proteine fibrilare cu rol mecanic, plastic i de
susinere n organismele animale. Sunt alctuite aproape
exclusiv din Aa monoaminomonocarboxilici, mai ales din
Gly. Ele sunt mai bogate n oxigen i mai srace n azot,
dect celelalte proteine. Au o rezisten mare fa de
agenii chimici i se caracterizeaz printr-o rezisten la
aciunea hidrolitic a enzimelor proteolitice.
Scleroproteinele sunt proteine care se gsesc numai n
regnul animal, i n stratul aleuronic la semine.
52
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Heteroproteidele sunt proteine
complexe formate din partea proteic i
partea neproteic (gruparea prostetic).
Ele posed aceleai proprieti generale
(fizico-chimice, chimice, biochimice) ca i
proteinele simple, ns datorit gruprii
prostetice posed i proprieti specifice
acestor grupri.
53
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
n funcie de gruparea prostetic,
heteroproteidele se clasific n:
fosfoproteide,
glicoproteide,
lipoproteide,
metaloproteide,
cromoptoteide i
nucleoproteide.
54
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Fosfoproteidele sunt proteinele la care
gruparea prostetic este reprezentat de
radicalul acidului ortofosforic (H
3
PO
4
).
n structura fosfolipidelor, acidul fosforic este legat sub
forma unei legturi ester cu gruparea alcool (-CH
2
-OH) Ser (cel
mai frecvent) sau cu cea a Thr (>CH-OH). Astfel, n componena
fosfoproteinelor se gsesc resturi de acid serinfosforic i de acid
treoninfosforic.
Fosfoproteinele sunt insolubile n ap i n acizi. Se dizolv n
hidroxizi alcalini. Au caracter pronunat, determinat de resturile
de acid fosforic (0,7-10%). Ele se gsesc n organismele animale i
n microorganisme. n plante s-au identificat numai n polenul de
porumb. Exemple: cazeina in lapte i vitelina din glbenuul de ou.
55
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Glicoproteidele sunt proteinele la care gruparea
prostetic este reprezentat de glucide, de obicei
poliglucide complexe.
Sunt caracteristice regnului animal. Din 1962 s-au
identificat n diferite plante, n cantitate mare fiind n polenul
de porumb. Coninutul de glucide variaz la diferite
glicoproteide n general fiind sub 4%. n dependen de
gruparea prostetic, glicoproteinele pot avea caracter acid
sau neutru. Dintre cele cu caracter acid un rol nsemnat l au
mucinele, mucoidele i condroidele. n snge se afl
glicoproteide neutre, care determin specificitatea grupelor
sanguine. Ele conin glucozamin, galactozamin, galactoz i
fucoz.
56
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Lipoproteidele sunt proteinele la care
gruparea prostetic este reprezentat de
lipide (acizi grai, lecitine, cefaline etc.).
Sunt rspndite i n regnul animal i n cel
vegetal. Uneori lipoproteidele sunt impurificate
de xantofile i caroten. Lipoproteinele serice au
un rol important n transportul lipidelor,
sterolilor i a acizilor grai. Dup proporia
componenei lipidice, lipoproteinele pot fi
hidrosolubile sau liposolubile.
57
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Metaloproteinele sunt proteinele la
care gruparea prostetic este
reprezentat de un metal (Fe, Cu, Mg,
Zn, Mn etc.).
Ele au un rol important n depozitarea i
transportul diferitor metale. Un numr nsemnat
de enzime i unii hormoni conin n structura lor
un metal care este strict necesar pentru
activitatea lor. Metalele formeaz cu proteinele
chelai.
58
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Cromoproteinele sunt proteinele la
care gruparea prostetic este
reprezentat de o substan colorat.
Se gsesc n toate organismele vegetale i
animale. Majoritatea cromoproteinelor conin n
gruparea prostetic i cte un atom de metal.
Exemple: cloroglobina, hemoglobina, etc.
59
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Cloroglobina se gsete n toate celulele i
esuturile verzi. Are ca grupare prostetic
clorofila, care imprim culoarea verde
esuturilor fotosintetizante.
O
O C H
3
C
H
3 9
C
2 0
O O C
O C
C H
3
D
C
B
A
C H
2
C H
3
C H
3
H
H
3
C
H
3
C
C H
2
C H
N
N
N
N
H
2
C
H
2
C
M g
60
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Hemoglobina se
gsete n eritrocite i
constituie pigmentul
respirator al tuturor
vertebratelor. Gruparea
prostetic este
reprezentat de hem.
Globina (partea proteic)
are proprieti
asemntoare
albuminelor i se gsete
n proporie de 96%, iar
hemul 4%. Hemul este
identic pentru toate
speciile, iar globina este
organospecific i
speciospecific.
D
C
B
A
C H
2
C H
2
C H
3
C H
3
H
H
3
C
H
3
C
C H
2
C H
N
N
N
N
C H
2
C H
2
C O O H
H
2
C
H
2
C
H O O C
F e
61
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Nucleoproteidele sunt proteinele la care gruparea
prostetic este reprezentat de resturi de acizi
nucleici, iar gruparea proteic proteine cu caracter
de obicei bazic.
Sunt ntlnite n toate celulele vegetale i animale. Ele
formeaz masa principal a nucleelor celulare i a materialului
cromatic. Virusurile i bacteriofagii sunt formai, aproape
exclusiv, numai din nucleoproteide. Nucleoproteidele pot fi
considerate ca sruri ale acizilor nucleici. Ele se deosebesc de
restul proteinelor printr-un coninut ridicat de fosfor, care
intr n constituia acizilor nucleici (AN).
Nucleoproteidele se clasific n ribonucleoproteide (conin
ARN) i dezoxiribonucleotide (conin ADN).
62
V. Proprietile fizico-chimice ale proteinelor
Proprietile fizico-chimice ale
proteinelor sunt determinate de:
structura molecular,
gruprile libere polare,
suprafaa moleculei,
legturile intra- i intercatenare,
natura radicalilor nepolari etc.
63
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Solubilitatea proteinelor
Proteinele sunt compui macromoleculari cu
proprieti hidrofile, adic sunt solubile. Aceast
nsuire se datoreaz repartizrii pe suprafaa
moleculelor a resturilor de Aa cu sarcini electrice sau
grupelor polare. Proteinele fibrilare sunt insolubile n
ap, pe cnd cele globulare atest grade diferite de
solubilitate. Substanele proteice prin dizolvare n ap
formeaz soluii coloidale, care au proprieti analoage
coloizilor hidrofili. Particulele proteice sunt puternic
hidratate, datorit legturilor ce s-au stabilit ntre
moleculele apei i gruprile polare.
64
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Caracterul amfoter i punctul
izoelectric. Asemenea Aa, proteinele sunt
substane amfotere i formeaz n soluii
apoase amfiioni.
Protein nedisociat Protein disociat
(amfiion)
C O O H
P r o t .
P r o t .
N H
2
C O O
N H
3
65
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Masa molecular
Masa molecular a substanelor proteice
este relativ mare, fiind cuprins ntre 10 000
i 60 000 Da se prezint sub form de
agregate moleculare, formate prin asocierea
mai multor macromolecule proteice. Se
cunosc ns proteine, mai ales cele cu
caracter bazic, care au masa molecular sub
10 000 Da.
1 Da (dalton) = masa 1 g
hidrogen = 1,67 x 10
-24
g.
66
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Precipitarea proteinelor. Proteinele pot precipita din
soluiile lor att sub aciunea factorilor fizici
(ultrasunet, radiaii, cldur etc.), ct i a factorilor
chimici (acizi, baze, solveni organici). Acest proces mai
poate fi influenat i de factori mecanici (agitare).
Precipitarea poate fi:
reversibil. Proteinele sufer unele modificri fizico-chimice,
dar nu se produce denaturarea structurii lor moleculare. Prin
ndeprtarea factorilor ce au produs precipitarea, proteinele
revin la forma i proprietile lor iniiale.
ireversibil. Proteinele sufer modificri fizico-chimice mari
i se produce denaturarea structurii lor moleculare. Ele i pierd
activitatea biologic (enzimatic, hormonal, de anticorp etc.).
67
MULUMESC
PENTRU
ATENIE !