Proteine

,,Proteină,,

în scrisoarea sa
Prima menționare a cuvântului proteină a fost făcută de către Jakob Berzelius, descoperitorul acestora,
către Gerhardus Johannes Mulder din 10 iulie 1838, scrisoare în care menționează:
albuminei,
„Numele de proteină pe care îl propun pentru denumirea compusului organic rezultat prin oxidarea fibrinei sau
l-am derivat din grecescul πρωτειος (proteios) deoarece pare a fi substanța primitivă sau principală din nutriția
animalelor.”
Definiție

Proteinele sunt compuși macromoleculari rezultaţi prin
policondensarea aminoacizilor.

Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiți din
20 de L-α aminoacizi, în care grupările carboxil se pot combina cu grupările
amino formînd legături peptidice și rezultând lanțurile peptidice.

Aminoacizii sunt compuși organici cu

funcții mixte care conțin în molecula
lor caboxil (-COOH) și grupa amino
(-NH2) legate de un radical
Hidrocarbonat.
 S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri, care alcătuiesc edificiul proteic

Structura primară
- este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor
peptidice.
- este determintă genetic și determină structurile ulterioare ale proteinei și
proprietațile ei
 Structura secundară

Structura secundară se referă la forma și la lungimea lanțurilor
polipeptidice, proprietăți induse de legăturile de hidrogen. Cele mai întâlnite
tipuri de structura secundară sunt alpha helixul și lanțurile beta.
Un alt tip de helix
Alfa helixul este o structura helicoidală, o spirală întalnim în colagen,
exclusiv de dreapta iar formarea sa este spontană proteină exclusiv de
și este stabilizată de legături de hidrogen importanța a matricei
lui
-include 3,6 aminoacizi într-o spiră iar pasul spiralei(distanța extracelulare a țesutu
ce separă fiecare spiră) este de 0,54 nm conjunctiv
e
Helixul colagenului est
o spirală de stânga cu
pasul de 0ț96 nm și
ă
3,3 aminoacizi la o spir

-leg de hidrogen nu
sunt posibile
 Structura terțiară
Structura terțiară se referă la plierea, la dispunerea în spațiu a unei macromolecule
proteice cu o anumită structură secundară. Acest aranjament este stabilizat de
interacțiunile ce se pot realiza intre radicalii legați de atomul de carbon α

Multe proteine deja la nivelul

terțiar își manifesta activitatea
sa biologică și sunt capabile
să își îndeplinească functiile
Structura cuaternară
- reprezintă asocierea a doua sau mai multe catene
polipepticide (promoteri) într-un complex unic, numit
oligomer.
- legăturile care stabilizează structura cuaternară sunt
de regula leg necovalente intre suprafetele de contact ale
promoterilor, mai rar leg covalente.
- proteine care au structura cuaternară:hemoglobina,
ADN polimeraza și canalele ionice, dar și nucleozomi și
nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.
 Clasificare
Proteinele pot fi clasificate după diferite criterii:
1. Dupa sursa de provenienta :
- proteine de origine vegetala glicoproteine
- proteine de origine animala

2. După compoziţia chimică

- proteine simple (holoproteine). Acestea sunt proteine ale căror
molecule sunt formate numai din catene polipeptidice. Acest lucru a fost
demonstrat prin faptul că prin hidroliza completă, holoproteinele pun în
libertate numai aminoacizi.
Din această grupă fac parte o serie de proteine ce îndeplinesc
importante funcții biochimice si fiziologice α, β si γ-globulinele serice,
anticorpii, histonele, protaminele, fibrinogenul, miozina, actina,
colagenul, fibroina, keratinele etc.
- proteine conjugate (heteroproteine), conţin pe lângă aminoacizi şi o
grupare prostetică.
În funcţie de natura acestei grupări, heteroproteinele se împart în fosfoproteine, lipoproteine

glicoproteine, lipoproteine, metaloproteine, nucleoprotei

ne şi cromoproteine.
 3.Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electroliti :
- insolubile (fibroase) globulina
- solubile (globulare)
Proteinele solubile sau globulare apar in celule in stare dizolvata sau sub forma de
geluri hidratate. Ele au insusiri fiziologice specifice si se subimpart in albumine si
globuline. Albuminele sunt solubile in apa si in solutii diluate de electroliti (acizi, baze,
saruri),iar globulinele sunt solubile numai in solutii de electroliti.

Exemple de proteine solubile:

-albuminele din ouă
-caseina din lapte
-globulinele şi albuminele din sânge
(hemoglobina, fibrinogenul)
-proteinele din muşchi (miogenul şi miosina)
-proteinele din cereale (gluteina din grâu, zeina
din porumb)
-proteinele produse de viruşi (antigeni) şi
bacterii albumina
-anticorpii
-nucleoproteidele
-enzimele
-hormonii proteici (insulina)
 Proteinele fibroase se găsesc în organismul animal în stare solidă şi
conferă ţesuturilor rezistenţă mecanică (proteine de schelet) sau protecţie
împotriva agenţilor externi.

Cu excepţia colagenului, proteinele fibroase nu sunt hidrolizate enzimatic şi

nu au rol de nutriţie.

In regnul vegetal nu se gasesc proteine

fibroase; functia lor este indeplinita in
plante de celuloza. Proteinele fibroase se
dizolva numai in acizi si baze concentrate,
la cald, dar aceasta dizolvare este insotita
de o degradare a macromoleculelor; din
solutiile obtinute nu se mai regenereaza
proteina initiala.
 prop fizice, chumice, rol, unde intalnim

STAREA DE AGREGARE SI STABILITATEA

Proteinele sunt substante solide, incolore, stabile la temperatura obisnuita. La temperatura usor ridicata ( 50? - 60? )
proteinele se denatureaza. Unele proteine pot fi obtinute in stare cristalina; altele numai sub forma de precipitate amorfe.
SOLUBILITATEA
variază în limite mari: Proteinele globulare prezintă grade diferite de solubilitate, cele fibrilare sunt insolubile în apă.
-
- este influenţată de PH-ul mediului, care modifică sarcina electrică a proteinei; tmperatură de proprietăţile solventului
(ex:apa pură, soluţii saline slabe;); prezenţa sărurilor metalelor uşoare – Na Cl, MgCl2,Na2SO4,

PRECIPITAREA
Proteinele sunt precipitate relativ usor din solutiile lor apoase de catre sarurile neutre ale unor metale (alcaline sau
alcalinopamantoase) si de sarurile ionului amoniu.
.
 Una din proprietăţile importante ale proteinelor este capacitatea de a se denatura.
Denaturarea este un proces ce ţine de structura proteinei (secundară, terţiară şi
cuaternară) sub acţiunea diferitor factori (temperatură, acizi, baze, raze UV, radiaţie
ionizată, ultrasunet etc.).
Denaturarea proteinelor, de obicei, este însoţită de micşorarea solubilităţii, mărirea
viscozităţii, eliberarea grupelor funcţionale, pierderea activităţii biologice ş.a.m.d.
Denaturarea nu afecteaza legăturile pepticide, astfel structura primară nu se distruge la
denaturare.
 Rolul

Practic nu se concepe viaţă fără proteine.Proteinele pot fi enzime care catalizează diferite reacţii
biochimice în organism, altele pot juca un rol important în menţinerea integrităţii celulare (proteinele din
peretele celular), în răspunsul imun şi autoimun al organismului.

Proteinele pot fi descrise ca substante nutritive constitutive

Pentru a mentine un echilibru intre aportul si eliminările
de proteine sunt necesare 100 – 200 g de proteine
zilnic. Este foarte important ca alimentele sa contina
toti aminoacizii esentiali, precum siargintina si histidina
care nu pot fi sintetizate in organism in cantitati
suficiente.
ale organismului. In procesul de digestie proteinele din
alimente sunt transformate in aminoacizi. Organismul apoi
separa si foloseste aminoacizii in diferite scopuri. O parte vor
fi folositi pentru cresterea si producerea de noi proteine
necesare organismului, o alta parte vor fi folositi la refacerea
tesuturilor din corp, iar restul vor fi transformati in hormoni,
anticorpi si enzime.
 Surse vegetale
- pâine Surse animale
-grâu -carne
-linte -lapte
-orz -oua
-porumb -peste
-alune
-floarea soarelui
-nuci

Surse alternative
-alge
-plante verzi
-proteine de biosinteza