PROTEINELE

CUPRINS CURS

• AMONOACIZI
• STRUCTURA
• CLASIFICARE
• ROLUL PROTEINELOR
• CLASIFICAREA PROTEINELOR
• STRUCTURA PROTEINELOR
• PROPRIETATI FIZICE SI CHIMICE
AMINOACIZII

• Nomenclatură
• Aminoacizii se denumesc folosind cuvântul „acid“, urmat de „amino“ și
numele acidului corespunzător. Prin prefixele „di“, „tri“ etc., se arată
numărul de grupe amino și carboxil, iar poziția relativă a două grupe
funcționale se precizează cu literele grecești „α“, „β“, „γ“, „δ“, „ε“, în care
acidul este α dacă grupările amino și carboxil se leagă de un același
carbon, β dacă grupările amino și carboxil se leagă la atomi de carbon
alăturați, iar, pe măsură ce crește distanța, se vor numi γ, δ, ε. În cazul
compușilor aromatici, se folosesc prefixele „orto“, „meta“, „para“.
• , acid α amino-propanoic
• , acid β amino-propanoic
• Exista 20 de aminoacizi ce intră în componența proteinelor.
Aceștia sunt: alanină, valină, leucină, izoleucină, prolină,
triptofan, fenilalanină, metionină, glicocol, serină, treonină,
tirozină, asparagină, glutamină, cisteină, acid aspartic, acid
glutamic, arginină, lisină, histidină (acesta din urmă constituie
un aminoacid esențial pentru copiii cu vârsta sub 1 an). Dintre
aceștia, 8 sunt esențiali, adică nu pot fi produși de organismul
uman și trebuie aduși din exterior, prin alimentație (valina,
leucina, izoleucina, triptofanul, fenilalanina, metionina, lisina și
treonina).
• Aminoacizi esenţiali (indispensabili din sursele
exogene, nesintetizabili de către organismul uman)
Lipsa din organism al unui sau mai multor aminoacizi
esenţiali, determină carenţa proteică:
• Fenilalanina Phe , Lizina Lys , Leucina Leu , Izole
ucina Ile , Metionina Met , Treonina Thr , Triptofan
ul Trp - , Valina Val
• Proprietăți fizice
• Aminoacizii sunt substanțe solide, cristalizate. Au puncte de topire foarte
ridicate și sunt solubili în H2O.Multi aminoacizi au gustul dulce.
Proprietăți fizice

• Caracter de amfion
Amfionii sunt structuri chimice care, în cadrul aceleeași molecule,
conțin ambele tipuri de sarcini.

.
Soluții tampon

• Aminoacizii se folosesc la prepararea soluțiilor tampon. Acestea sunt

soluțiile în care, dacă se adaugă o cantitate limitată (mică) de acid sau
de bază, aceasta este neutralizată și pH-ul soluției nu se schimbă.
 Proprietati chimice

• Reacții caracteristice acizilor organici

Deoarece conțin gruparea carboxil, care este specifică acizilor
carboxilici, aminoacizii reacționează la această grupare în
același fel.
• Reacții caracteristice aminelor
Datorită grupării amino, care este specifică aminelor, conținută
în moleculă, aminoacizii reacționează la această grupare în mod
similar.
• Reacția de condensare
În timpul acestei reacții se formează legături noi între atomi ce
aparțin la molecule distincte, numite legături peptidice.
Rezultatul reacției sunt peptidele.
ROL:
• Structural
• Functional
• Energetic
COMPOZITIA PROTEINELOR
STRUCTURA PROTEINELOR
• Primara
• Secundara
• Tertiara
• Cuaternara
Denaturarea proteinelor
• Clasificarea proteinelor
• In functie de structura se clasifica in:
• Holoproteine: numai din aminoaciizi
• Heteroproteine: aminoacizi si o parte neproteica numita grup prostetic
CLASIFICAREA PROTEINELOR DUPA GRUPUL PROSTETIC
• Metaloproteine
• Cromoproteine
• Nucleoproteine
• Glucoproteine
• Lipoproteine
• Fosfoproteine
Holoproteine

• Holoproteine cu următoarele clase de proteine

• Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă
substanţe solubile în apă sau în soluţii saline:protaminele,
histonele, prolaminele, glutelinele, globulinele,
albuminele.
• Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice
regnului animal, cu rol de susţinere, protecţie şi rezistenţă
mecanică:colagenul, cheratina şi elastina.
În functie de rolul biologic principal
proteinele se împart în 6 clase :

• – Proteine structurale. Acestea sunt reprezentate de

proteinele ce joaca rol plastic, acele proteine ce intra în
structura membranelor biologice, a tesuturilor si organelor.
Proteinele structurale cele mai bine studiate sunt: colagenul
întâlnit în tesutul conjunctiv din cartilaje, tendoane, piele,
oase etc., elastina ce intra în structura tesutului conjunctiv
elastic din ligamente, fibroina din matasea produsa de
Bombix mori, sclerotina întâlnita în exoscheletul insectelor,
keratina ce se gaseste în cantitati mari în derma, par, pene
etc., proteinele membranare ce intra în structura tuturor
membranelor biologice si altele.
 Proteinele de rezerva

• – Proteinele de rezerva au rolul principal de a

constitui principala rezerva de aminoacizi a
organismelor vii. Din aceasta grupa fac parte cazeina
care este componenta proteica majora a laptelui,
gliadina din cariopsele cerealelor, zeina ce reprezinta
principala proteina de rezerva din boabele de porumb,
ovalbumina si lactalbumina din oua si respectiv din
lapte, feritina care faciliteaza acumularea ionilor de
fier în splina si altele.
Proteinele contractile

• – Proteinele contractile au un rol important pentru miscarea

organismelor vii fiind implicate în contractia muschilor, cililor,
flagelilor etc. Cele mai bine studiate proteine contractile sunt actina
si miozina implicate în contractia miofibrilelor si dineina care asigura
miscarea cililor si flagelilor la nevertebrate.
Proteinele de transport

• Proteinele de transport sunt proteine cu o structura deseori

complexa ce îndeplinesc un important rol în transportul
diferitilor metaboliti în organism. Cele mai bine studiate
proteine de transport sunt hemoglobina care asigura
transportul oxigenului si dioxidului de carbon, mioglobina cu
rol în transportul oxigenului la nivel muscular, albuminele
serice care realizeaza transportul acizilor grasi în circulatia
sanguina, -lipoproteinele serice care asigura transportul
lipidelor în sânge etc. Tot din aceasta categorie fac parte si
transportorii membranari care realizeaza transportul activ,
contra gradientului de concentratie, al diferitilor metaboliti
prin membranele biologice.
Proteinele cu rol catalitic si hormonal
• Proteinele cu rol catalitic si hormonal reprezinta o grupa extrem de
importanta de proteine functionale. Din aceasta grupa fac parte
enzimele (care sunt toate, fara nici o exceptie, proteine), precum si
unii hormoni (hormonii reglatori ai hipotalamusului, hormonii
hipofizei, cei pancreatici, hormonii paratiroidieni, hormonii timusului
etc.).
Proteine cu rol de protectie

• – Proteine cu rol de protectie. Acestea sunt proteine

implicate în diferite procese fiziologice de protectie si
aparare a organismului fata de anumiti factori externi. Cele
mai bine studiate sunt trombina (o proteina ce participa la
procesul coagularii sanguine), fibrinogenul (care este
precursorul fibrinei, proteina implicata, de asemenea, în
procesul coagularii sanguine), imunoglobulinele sau
anticorpii (proteine capabile sa formeze complecsi anticorp
– antigen cu proteinele straine organismului respectiv si
altele.
Proprietăţi fizico-chimice

• Masă moleculară
• Datorită formării aproape în exclusivitate din aminoacizi, putem
considera proteinele ca fiind de fapt nişte polipeptide, cu masă
moleculară foarte mare intre 10.000 şi 6.000.0000
Solubilitatea proteinelor

• Proteinele sunt substanţe solide, macromoleculare, solubile în general în

apă şi insolubile în solvenţi organici nepolari.Unele proteine sunt solubile
în apă dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluţii apoase de
electroliţi, acizi organici.. Solubilitatea lor depinde foarte mult de
legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafaţa
macromoleculelor şi moleculele solventului.La suprafaţa
macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -
NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează
dizolvarea proteinelor în apă.De asemenea există grupări de tip apolar,
hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care
favorizează dizolvarea proteinelor în alcool.
• . În contact cu apa proteinele greu solubile manifestă fenomenul de
gonflare, datorită tendinţei de hidratare datorată grupărilor polare.
Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naştere prin
răcire la geluri.
Punctul izoelectric şi caracterul
amfoter
• Caracter amfoter
• Proteinele la fel ca şi aminoacizii sunt substanţe
amfotere şi formează în soluţii apoase amfioni: , în
prezenţa H2O
• În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe
ele primind protoni şi fomînd cationi proteici:
Reacţia stă la baza electroforezei
proteinelor,datorită incărcării pozitive cationii
migrează spre catod, fenomen numit cataforeză,
proteina fiind în acest caz electropozitivă.
Proprietăţi chimice

• Din punct de vedere chimic, proteinele sunt

heteropolimeri constituiţi din 20 de L-α aminoacizi
în care grupările carboxil se pot combina cu
grupările amino formînd legături peptidice, formînd
lanţurile peptidice. Aminoacizii standard au
proprietăţi variate, proprietăţi care sunt direct
responsabile de structura tridimensională a
proteinei, dar şi de proprietăţile acesteia.
• În lanţul polipeptidic aminoacizii formează legăturile
peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă
amino;odată legat în lanţul proteic aminoacidul se
"transformă" în aminoacid "rezidual" iat atomii d
ecarbon , azot, hidrogen şi oxigen implicaţi în legături
formează "scheletul" proteinei.Atunci cînd lanţul
proteic se termină cvu o grupă carboxil poartă
denumirea de carboxi terminus sau( C -terminus), în
timp ce, dacă se termină cu gruparea amino, devine
amino-terminus (N-terminus).
• Responsabile de proprietăţile chimice sunt aceleaşi grupări carboxil şi amino
libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice, însă mai intervin şi
diferiţii radicali grefaţi pe scheletul proteinei.
• Datorită grupărilor carboxil şi amino libere ele dau aceleaşi reacţi ca şi la
aminoacizi.
• Caracterul amfoter este responsabil de formarea de săruri atît cu bazele cît
şi cu acizii
• Legătura peptidică este responsabilă de formarea de cobinaţii complexe
denumite chelaţi.
• Prezenţa diferiţilor radicali alchilici, sau arilici determină formarea unor
derivaţi ai substanţelor proteice (derivaţii halogenaţi şi nitrici sunt cei mai
importanţi)
Nivelele de organizare ale proteinelor

Funcţia proteinelor poate fi înţeleasă numai în corelaţie cu structura acestora,

adică relaţia tridimensională dintre atomii componenţi.
În md clasic, descrierea din punct de vedere structural a proteinelor se referă la
patru nivele de organizare:
1.Strucura primară care reprezintă secvenţa de aminoacizi a catenei polipeptidice,
respectiv numărul şi succesiunea resturilor de aminoacizi
2.Structura secundară care se referă la aranjamentul spaţial local al atomilor
aminoacizilor implicaţi în formarea legăturii peptidice
• 3.Structura tridimensională ce constituie rezultatul interacţiilor dintre catenele
laterale ale aminoacizilor din catenele polipeptidice
• 4.Structura cuaternară care este rezultatul interacţiunii dintre catenele
polipeptidice independente, cu structuri primare, secundare i terţiare bine
definite
Structura primară

• Structura primară este dată de aminoacizii care intră în

lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice.
• În structura primară se observă lanţul de aminoacizi
• În proteinele naturale legătura peptidică se stabileşte între
gruparea carboxilică de la C1 şi gruparea aminică de la C2,
încît lanţul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unităţi
CO-NH-CH ,legate cap-cap.
• La unul din capetele lanţului peptidic se găseşte o grupare -
NH2 liberă,iar la celălat capăt se află o grupare -COOH liberă
Structura secundară

• Structura secundară se referă la forma şi la lungimea lanţurilor

polipeptidice, proprietăţi induse de legăturile de hidrogen. Cele mai
întîlnite tipuri de structura secundară sunt alpha helixul şi lanţurile
beta.
• Elicea alpha se formează prin rotaţia unui lanţ polipeptidic în jurul
propriei axe
 Structura în foaie pliată

• Structura în foaie pliată. Plierea catenei are loc prin formarea

legăturilor de hidrogen între gruparea carboxilică a unui
aminoacid şi gruparea aminică a aminoacidului vecin.Lanţul
polipetidic pliat se prezintză ca o panglică îndoită alternativ la
dreapta şi la stînga, plierea avînd loc în dreptul carbonilor
metinici. Mai multe lanţuri polipeptidice pliate dau naştere
unei reţele, între aceste lanţuri pliate putîndu-se de asemenea
forma legături de hidrogen, acestea fiind în număr mai mare
cînd grupările terminale a 2 lanţuri sunt aranjate diferit (-NH2 şi
COOH, sau HOOC-şi -NH2). Catenele polipeptidice pliate
predomină în proteinele fibrilare şi mai puţin în cele globulare
Structura α elicoidală

• (6)Structura α elicoidală, ipoteză lansată de Corey şi Pauling, ipoteză

conform căreia lanţul polipeptidic se poate prezenta şi înfăşurat sub
formă de spirală. În acest model, fiecare spiră cpnţine de obicei 27
aminoacizi, iar distanţa între spire este de 5,44 A. Fiecare aminoacid
măreşte spira cu 1,47 A. În faţa fiecărei grupări -CO- va apare la o
distanţă de 2,8A o grupare NH de la al treilea aminoacid. Între aceste
grupări se stabilesc punţile de hidrogen care asigură stabilitatea α helix-
ului. În acest model lanţul polipeptidic se prezintă sub forma unui surub
cu pasul fie spre dreapta, fie spre stînga. În cazul proteinelor naturale,
acestea datorită conţinutului în L-aminoacizi,pasul helixului va fi spre
dreapta, catenele laterale ies în afara corpului propriu-zis putînd
reacţiona fie cu moleculele solventului fie cu alte catene polipeptidice
Structura terţiară

• Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că

macromoleculele proteice au o conformaţie tridrimensională ,
realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanţuri
polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor
proteice;legăturile intercatenare pot fi principale sau secundare
Structura cuaternară

• Structura cuaternară se referă la modul cum se

unesc subunităţile proteice.
• Enzimele care catalizează asamblarea acestor
subunităţi poartă denumirea de
• holoenzime, în care o parte poartă denumirea de
subunităţi reglatoare şi subunităţi
• catalitice
Structura hemoglobina