Cuprins

 Proteine
 Enzime
 Vitamine
 Glucide
 Lipide
 Hormoni
 PROTEINELE
ROL
PROPRIETATI FIZICO CHIMICE
STRUCTURA
CLASIFICARE
ROL:
 Structural
 Functional
 Energetic
COMPOZITIA PROTEINELOR
STRUCTURA PROTEINELOR
 Primara
 Secundara
 Tertiara
 Cuaternara
Denaturarea proteinelor
 Clasificarea proteinelor
 In functie de structura se clasifica in:
 Holoproteine: numai din aminoaciizi
 Heteroproteine: aminoacizi si o parte
neproteica numita grup prostetic
AMINOACIZII
 Nomenclatură
 Aminoacizii se denumesc folosind cuvântul „acid“, urmat de „amino“
și numele acidului corespunzător. Prin prefixele „di“, „tri“ etc., se
arată numărul de grupe amino și carboxil, iar poziția relativă a două
grupe funcționale se precizează cu literele grecești „α“, „β“, „γ“, „δ“,
„ε“, în care acidul este α dacă grupările amino și carboxil se leagă
de un același carbon, β dacă grupările amino și carboxil se leagă la
atomi de carbon alăturați, iar, pe măsură ce crește distanța, se vor
numi γ, δ, ε. În cazul compușilor aromatici, se folosesc prefixele
„orto“, „meta“, „para“.
 , acid α amino-propanoic
 , acid β amino-propanoic
 Exista 20 de aminoacizi ce intră în componența
proteinelor. Aceștia sunt: alanină, valină, leucină,
izoleucină, prolină, triptofan, fenilalanină, metionină,
glicocol, serină, treonină, tirozină, asparagină, glutamină,
cisteină, acid aspartic, acid glutamic, arginină, lisină,
histidină (acesta din urmă constituie un aminoacid
esențial pentru copiii cu vârsta sub 1 an). Dintre aceștia,
8 sunt esențiali, adică nu pot fi produși de organismul
uman și trebuie aduși din exterior, prin alimentație
(valina, leucina, izoleucina, triptofanul, fenilalanina,
metionina, lisina și treonina).
 Proprietăți fizice
 Aminoacizii sunt substanțe solide,
cristalizate. Au puncte de topire foarte
ridicate și sunt solubili în H2O.Multi
aminoacizi au gustul dulce.
Proprietăți chimice

Caracter de amfion
Amfionii sunt structuri chimice care, în
cadrul aceleeași molecule, conțin ambele
tipuri de sarcini. .
Soluții tampon

 Aminoacizii se folosesc la prepararea

soluțiilor tampon. Acestea sunt soluțiile în
care, dacă se adaugă o cantitate limitată
(mică) de acid sau de bază, aceasta este
neutralizată și pH-ul soluției nu se
schimbă.
 Reacții caracteristice acizilor organici
Deoarece conțin gruparea carboxil, care este specifică
acizilor carboxilici, aminoacizii reacționează la această
grupare în același fel.
 Reacții caracteristice aminelor
Datorită grupării amino, care este specifică aminelor,
conținută în moleculă, aminoacizii reacționează la
această grupare în mod similar.
 Reacția de condensare
În timpul acestei reacții se formează legături noi între atomi
ce aparțin la molecule distincte, numite legături peptidice
. Rezultatul reacției sunt peptidele.
 Aminoacizi esenţiali (indispensabili din sursele
exogene, nesintetizabili de către organismul
uman)
Lipsa din organism al unui sau mai multor
aminoacizi esenţiali, determină carenţa proteică:
 Fenilalanina
Phe , Lizina Lys , Leucina Leu , Izoleucin
a Ile , Metionina Met , Treonina Thr , Triptof
anul Trp - , Valina Val
CLASIFICAREA PROTEINELOR:
 Metaloproteine
 Cromoproteine
 Nucleoproteine
 Glucoproteine
 Lipoproteine
 Fosfoproteine
Holoproteine

 Holoproteine cu următoarele clase de proteine

 Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă
substanţe solubile în apă sau în soluţii
saline:protaminele, histonele, prolaminele, glutelinele,
globulinele, albuminele.
 Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice
regnului animal, cu rol de susţinere, protecţie şi
rezistenţă mecanică:colagenul, cheratina şi elastina.
Proprietăţi fizico-chimice
 Masă moleculară
 Datorită formării aproape în exclusivitate
din aminoacizi, putem considera proteinele
ca fiind de fapt nişte polipeptide, cu masă
moleculară foarte mare intre 10.000 şi
6.000.0000
Solubilitatea proteinelor

 Proteinele sunt substanţe solide, macromoleculare, solubile în

general în apă şi insolubile în solvenţi organici nepolari.Unele
proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt
solubile în soluţii apoase de electroliţi, acizi organici.. Solubilitatea
lor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările
libere de la suprafaţa macromoleculelor şi moleculele solventului.La
suprafaţa macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip
polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care
favorizează dizolvarea proteinelor în apă.De asemenea există
grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi -
CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în
alcool.
 . În contact cu apa proteinele greu solubile manifestă fenomenul de
gonflare, datorită tendinţei de hidratare datorată grupărilor polare.
Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naştere
prin răcire la geluri.
Punctul izoelectric şi caracterul
amfoter
 Caracter amfoter
 Proteinele la fel ca şi aminoacizii sunt substanţe
amfotere şi formează în soluţii apoase amfioni: ,
în prezenţa H2O
 În mediu acid proteinele se comportă ca baze
slabe ele primind protoni şi fomînd cationi
proteici: Reacţia stă la baza electroforezei
proteinelor,datorită incărcării pozitive cationii
migrează spre catod, fenomen numit cataforeză,
proteina fiind în acest caz electropozitivă.
Proprietăţi chimice

 Din punct de vedere chimic, proteinele sunt

heteropolimeri constituiţi din 20 de L-α
aminoacizi în care grupările carboxil se pot
combina cu grupările amino formînd legături
peptidice, formînd lanţurile peptidice. Aminoacizii
standard au proprietăţi variate, proprietăţi care
sunt direct responsabile de structura
tridimensională a proteinei, dar şi de proprietăţile
acesteia.
 În lanţul polipeptidic aminoacizii formează
legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil
cu o grupă amino;odată legat în lanţul proteic
aminoacidul se "transformă" în aminoacid
"rezidual" iat atomii d ecarbon , azot, hidrogen şi
oxigen implicaţi în legături formează "scheletul"
proteinei.Atunci cînd lanţul proteic se termină
cvu o grupă carboxil poartă denumirea de
carboxi terminus sau( C -terminus), în timp ce,
dacă se termină cu gruparea amino, devine
amino-terminus (N-terminus).
 Responsabile de proprietăţile chimice sunt aceleaşi grupări carboxil
şi amino libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice, însă
mai intervin şi diferiţii radicali grefaţi pe scheletul proteinei.
 Datorită grupărilor carboxil şi amino libere ele dau aceleaşi reacţi ca
şi la aminoacizi.
 Caracterul amfoter este responsabil de formarea de săruri atît cu
bazele cît şi cu acizii
 Legătura peptidică este responsabilă de formarea de cobinaţii
complexe denumite chelaţi.
 Prezenţa diferiţilor radicali alchilici, sau arilici determină formarea
unor derivaţi ai substanţelor proteice (derivaţii halogenaţi şi nitrici
sunt cei mai importanţi)
În functie de rolul biologic principal
proteinele se împart în 6 clase :
 – Proteine structurale. Acestea sunt reprezentate
de proteinele ce joaca rol plastic, acele proteine ce intra
în structura membranelor biologice, a tesuturilor si
organelor. Proteinele structurale cele mai bine studiate
sunt: colagenul întâlnit în tesutul conjunctiv din cartilaje,
tendoane, piele, oase etc., elastina ce intra în structura
tesutului conjunctiv elastic din ligamente, fibroina din
matasea produsa de Bombix mori, sclerotina întâlnita în
exoscheletul insectelor, keratina ce se gaseste în
cantitati mari în derma, par, pene etc., proteinele
membranare ce intra în structura tuturor membranelor
biologice si altele.
 Proteinele de rezerva

 – Proteinele de rezerva au rolul principal de a

constitui principala rezerva de aminoacizi a
organismelor vii. Din aceasta grupa fac parte
cazeina care este componenta proteica majora
a laptelui, gliadina din cariopsele cerealelor,
zeina ce reprezinta principala proteina de
rezerva din boabele de porumb, ovalbumina si
lactalbumina din oua si respectiv din lapte,
feritina care faciliteaza acumularea ionilor de
fier în splina si altele.
Proteinele contractile
 – Proteinele contractile au un rol
important pentru miscarea organismelor vii
fiind implicate în contractia muschilor,
cililor, flagelilor etc. Cele mai bine studiate
proteine contractile sunt actina si miozina
implicate în contractia miofibrilelor si
dineina care asigura miscarea cililor si
flagelilor la nevertebrate.
Proteinele de transport
 Proteinele de transport sunt proteine cu o structura
deseori complexa ce îndeplinesc un important rol în
transportul diferitilor metaboliti în organism. Cele mai
bine studiate proteine de transport sunt hemoglobina
care asigura transportul oxigenului si dioxidului de
carbon, mioglobina cu rol în transportul oxigenului la
nivel muscular, albuminele serice care realizeaza
transportul acizilor grasi în circulatia sanguina, -
lipoproteinele serice care asigura transportul lipidelor în
sânge etc. Tot din aceasta categorie fac parte si
transportorii membranari care realizeaza transportul
activ, contra gradientului de concentratie, al diferitilor
metaboliti prin membranele biologice.
Proteinele cu rol catalitic si hormonal

 Proteinele cu rol catalitic si hormonal

reprezinta o grupa extrem de importanta
de proteine functionale. Din aceasta grupa
fac parte enzimele (care sunt toate, fara
nici o exceptie, proteine), precum si unii
hormoni (hormonii reglatori ai
hipotalamusului, hormonii hipofizei, cei
pancreatici, hormonii paratiroidieni,
hormonii timusului etc.).
Proteine cu rol de protectie
 – Proteine cu rol de protectie. Acestea sunt proteine
implicate în diferite procese fiziologice de protectie si
aparare a organismului fata de anumiti factori externi.
Cele mai bine studiate sunt trombina (o proteina ce
participa la procesul coagularii sanguine), fibrinogenul
(care este precursorul fibrinei, proteina implicata, de
asemenea, în procesul coagularii sanguine),
imunoglobulinele sau anticorpii (proteine capabile sa
formeze complecsi anticorp – antigen cu proteinele
straine organismului respectiv si altele.
Structura primară

 Structura primară este dată de aminoacizii care intră în

lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice.
 În structura primară se observă lanţul de aminoacizi
 În proteinele naturale legătura peptidică se stabileşte
între gruparea carboxilică de la C1 şi gruparea aminică
de la C2, încît lanţul peptidic va fi format dintr-o
succesiune de unităţi CO-NH-CH ,legate cap-cap.
 La unul din capetele lanţului peptidic se găseşte o
grupare -NH2 liberă,iar la celălat capăt se află o grupare
-COOH liberă
Legatura peptidica
 -are caracter partial de dubla legatura
 -este rigida,planara si mai scurta decat
legatura simpla
 -impiedica rotirea leg. CO si NH in jurul leg
peptidice
 -in general este trans
 -CO si NH sunt polare si nu accepta sau
elibereaza protoni la ph 2-12
 -sunt implicate in legaturi de H
Determinarea compozitiei in aa a
polipeptidului
 -o prima etapa este hidroliza la 110̊C,24 h,
legaturile peptidice se rup, aa sunt liberi in
solutie si identificati prin cromatografie si
determinati cantitativ prin spectrometrie .
 Identificarea capatului N terminal
 -cu fenilizotiocianat , -EDMAN-se formeaza
fenilhidantoin in conditii blande alcaline
 -aa N terminal va fi hidrolizat fara ruperea
celorlalte legaturi peptidice,
 Reactia se poate repeta
Clivarea lantului polipeptidic in fragmente
mici
 -multe polipeptide au o structura > 100 aa
 -exopeptidaze: amino si carboxipeptidaze
 Hidroliza enzimatica specifica. Aceasta
metoda consta în utilizarea unor preparate pure
de tripsina si chimotripsina, enzime ce
hidrolizeaza specific legaturile peptidice formate
de anumiti aminoacizi.
 Tripsina de exemplu, hidrolizeaza legaturile
peptidice formate de resturile de lizina si
arginina, iar
 chimotripsina pe cele realizate de leucina,
fenilalanina si tirozina.
Structura secundară
 Structura secundară se referă la forma şi
la lungimea lanţurilor polipeptidice,
proprietăţi induse de legăturile de
hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de
structura secundară sunt alpha helixul şi
lanţurile beta.
 Elicea alpha se formează prin rotaţia unui
lanţ polipeptidic în jurul propriei axe
 Structura în foaie pliată

 Plierea catenei are loc prin formarea legăturilor de

hidrogen între gruparea carboxilică a unui aminoacid şi
gruparea aminică a aminoacidului vecin.
 Lanţul polipetidic pliat se prezintză ca o panglică îndoită
alternativ la dreapta şi la stînga, plierea avînd loc în
dreptul carbonilor metinici.
 Mai multe lanţuri polipeptidice pliate dau naştere unei
reţele, între aceste lanţuri pliate putîndu-se de
asemenea forma legături de hidrogen, acestea fiind în
număr mai mare cînd grupările terminale a 2 lanţuri sunt
aranjate diferit (-NH2 şi COOH, sau HOOC-şi -NH2).
Catenele polipeptidice pliate predomină în proteinele
fibrilare şi mai puţin în cele globulare
Structura α elicoidală
 Structura α elicoidală, ipoteză lansată de Corey şi Pauling, ipoteză
conform căreia lanţul polipeptidic se poate prezenta şi înfăşurat sub
formă de spirală.
 În acest model, fiecare spiră cpnţine de obicei 27 aminoacizi, iar
distanţa între spire este de 5,44 A.
 Fiecare aminoacid măreşte spira cu 1,47 A.
 În faţa fiecărei grupări -CO- va apare la o distanţă de 2,8A o
grupare NH de la al treilea aminoacid.
 Între aceste grupări se stabilesc punţile de hidrogen care asigură
stabilitatea α helix-ului.
 În acest model lanţul polipeptidic se prezintă sub forma unui surub
cu pasul fie spre dreapta, fie spre stînga.
 În cazul proteinelor naturale, acestea datorită conţinutului în L-
aminoacizi,pasul helixului va fi spre dreapta, catenele laterale ies în
afara corpului propriu-zis putînd reacţiona fie cu moleculele
solventului fie cu alte catene polipeptidice
Structura terţiară

 Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-

a dovedit faptul că macromoleculele
proteice au o conformaţie
tridrimensională , realizată de obicei prin
intermediul cuplării mai multor lanţuri
polipeptidice scurte între ele, cuplare care
duce la formarea fibrelor
proteice;legăturile intercatenare pot fi
principale sau secundare
 În afară de aceste legături se mai pot stabili alte
tipuri de legături:
 -legături ionice (stabilite de obicei între grupările
aminice şi cele carboxilice ionizate),
 -legături de tip van der Waals (legături
electrostatice slabe care se stabilesc între
radicalii hidrofobi),
 -legături fosfodiesterice (între 2 resturi de serină
şi acid fosforic)legături eterice (stabilite la nivelul
aminoacizilor cu grupări hidroxilice.
 -legaturi disulfurice
Structura cuaternară
 structura cuaternară se referă la modul cum se unesc
subunităţile proteice.
 -unele proteine sunt alcatuite din 2 sau mai multe lanturi
polipeptidice , care pot fi sau nu identice
 Subunitatile sunt legate intre ele prin legaturi
necovalente
 -subunitatile pot functiona individual sau coopereaza
Denaturarea proteinelor
 Denaturarea proteinelor are ca rezultat
distrugerea structurii tertiare si secundare prin
ruperea legaturilor de H
 -nu este distrusa structura primara
 Agenti denaturanti: detergenti raze UV, solventi
organici, factori mecanici
 Denaturarea poate reversibila- proteina revine la
forma initiala dupa incetarea factorilor
denaturanti
 -ireversibila
Proteinele amiloidice
 Rasucirea lantului polipeptidic este un
proces complex; eventualele erori pot
duce la rasuciri gresite
 -de regula aceste proteine sunt degradate
de catre celula
 -proteinele se pot insa
acumula ,depozitele acestora sunt
asociate cu multe boli
Proteinele amiloidice
 Rasucirea gresita a proteinelor poate fi spontana
sau datorata unor mutatii genetice
 Proteinele pot fi clivate anormal, iau o
conformatie unica ce duc la formarea de
proteine fibrilare;acumularea lor duce la agregari
de proteine , numite amiloid care sunt implicate
in boli degenerative ca Alzheimer
 -un peptide 40-42 aa , agrega in foaie pliata ,se
depoziteaza in creier fiind neurotoxica
Hemoglobină

 Hemoglobina este pigmentul respirator (pigmentul roşu), a tuturor

vertebratelor, fiind prezentă în eritrocite, unde are rol în :
 transportul oxigenului (oxihemoglobină),
 şi a CO2 (carbohemoglobină).
 Constituită dintr-o componentă proteică numită globină şi o
componentă prostetică, colorată, hemul, un nucleu porfirinic cu 11
duble legături conjugate.
 Molecula hemoglobinei este un ansamblu alcătuit din 4 subunităţi
proteice, formate dintr-un lanţ proteic strîns asociat cu grupul hemic.
 Fiecare lanţ proteic adoptă o conformaţie de alfa helix identică cu
globina din alte proteine(mioglobina de ex).
Structure
 planul superior este ocupat de o legătură reversibilă cu oxigenul din
heterociciclu, configuraţia compusului format fiind cea de tip
octaedrică.
 Atunci când oxigenul nu este legat , locul său este luat de o
moleculă de apă, conformaţia fiind a unui octaedru neregulat.
 Fierul are 2 ioni : Fe 2+ şi Fe3+, însă Fe 3+ nu poate lega
O;legarea O se face şi cu oxidarea de către oxigen a Fe la Fe3+,
deci fierul trebuie să existe în forma de oxidare +2 pentru a lega
oxigenul.
 La om hemoglobina are o conformaţie de tetramer, numită
hemoglobina A , formată din 2 lanţuri α şi 2 lanţuri β, formate fiecare
din 141, respectiv 146 aminoacizi.
 Hemoglobina A se numerotează α1β 2, subunităţile fiind legate prin
punţi de sare, legături de hidrogen şi interacţii hidrofobe astfel: α1β1
α1β2.
Structura cuaternara
 Hb e un tetramer compus din doi dimeri
identici α1β1si α2β2
 -cele 2 lanturi sunt legate prin legaturi
hidrofobice,ionice de H
 -cei doi dimeri sunt legati prin legaturi
polare,mobile
Forma T si R
 Deoxi hemoglobina- T , cei doi dimeri
interactioneaza prin legaturi de H,ionice,
constrang miscarea dimerilor
 Oxihemoglobina-R, legaturile de H, ionice
se rup,catenele sunt mai libere, se pot
misca
 -este forma cu afinitate mare pentru O
 atunci cînd oxigenul se leagă de ionul de Fe, are loc o
contracție a atomului de Fe determinînd mutarea în
interioriul planului porfirinic, concomitent cu îndepărtarea
de atomul de oxigen și apropierea de restul histidinic.
 La hemoglobina umană legarea oxigenului este de tip
cooperativ.
 Hemoglobina are afinitate pentru oxigen, afinitate
crescută de saturarea moleculei cu oxigen; primul atom
de oxigen legat influențează forma site-ului de legare
pentru următorul atom.
 Acest lucru este posibil, cînd datorită oxigenării
hemoglobinei, subunitățile proteice ale acesteia suferă
modificări, modificări ce se traduc prin schimbări în
întregul complex hemoglobinic determinînd ca altor
subunități să le crească afinitatea pentru oxigen.
Legarea oxigenului se face in trepte, cooperativ
 Datorită procesului de
legare de tip
cooperativ, curba de
legare a oxigenului de
Hb are o formă
sigmoidă
 CO2 + H2O → H2CO3 →
HCO3- + H+

 Legarea oxigenului de hemoglobină este

scăzută în prezența monoxidului de carbon,
deoarece acesta intră în competiție pentru site-
urile de legare, monoxidul legîndu-se de
preferință în aceleași locuri ca și oxigenul.
Dioxidul de carbon are un alt situs de legare,
neafectînd formarea complexului HbO. Sub
infleunța anhidrazei carbonice, dioxidul de
carbon se scindează în acid carbonic instabil
care se descompune imediat punînd în libertate
ionul carbonat HCO3- și un proton H+.
 Sîngele încărcat cu dioxid de carbon are un pH acid, și
din acest motiv poate lega protonul și dioxidul de carbon
determinînd transformări conformaționale în partea
proteică și la nivelul capacității de legare și de eliberare a
oxigenului.
 Protonul poate fi legat în diferite locuri de-a lungul
lanțului proteic, dar dioxidul de carbon se poate lega
doar de gruparea amino din poziția alpha formînd ionul
carbamat.
 Atunci cînd nivelul de dioxid de carbon scade (de
exemplu în capilarele pulmonare), CO2 și H sunt
eliberați de la nivelul hemoglobinei, crescînd afinitatea
proteinei pentru O2.
 Acest control al hemoglobinei pentru oxigen prin legarea
și eliberarea CO2 și acidului poartă denumirea de
efectul Bohr.
Efectorii alosterici
 Abilitatea Hb de a lega reversibil O2 este
afectata de Po2, ph, pCO2,
disponibilitatea 2,3 DPG
 Interactia acestora la un sit al Hb
afecteaza legarea O2 la hem
 Monoxidul de carbon afectează legarea oxigenului de hemoglobină, datorită afinităţii
de circa 200 de ori mai mare faţă de oxigen.
 Acest lucru este tradus prin aceea că o cantitate extrem de mică de CO (provenit de
exemplu din fumul de ţigară, eşapamentul automobilelor), reduce foarte mult
capacitatea de legare a O2 de către hemoglobină.Monoxidul formează
carboxihemoglobina un compus extrem de stabil, de culoare roşu strălucitor
 .Asemănător cu monoxidul de carbon se comportă şi ionii CN-(cian),SO(monoxidul
de sulf), NO2(dioxid de azot)0 ;S2-(sulfit).
 Oxidarea Fe2+ la Fe 3+ deteremină conversia hemoglobinei la hemiglobină sau
methemoglobină, compus care nu poate lega oxigenul.
 În sîngele normal hemoglobina este protejată printr-un sistem reducător de această
transformare.Însă anumiţi anioni de tipul oxidului nitros N2O, sau dioxidului de NO2,
sunt capabili să transforme o fracţie foarte mică de hemoglobină în methemoglobină,
acest lucru neavînd importanţă medicală (NO2 este nociv prin alt mecanism, în timp
ce N2O este folosit în anestezii de scurtă durată, ceea ce nu permite afectarea
hemoglobinei.
 La populaţiile aclimatizate la înălţimi mari concentraţia de esterului glicerin2,3difosfat
sanguin este mult crescută, ceea ce permite transportul unor cantităţi mai mari de
oxigen la nivelul ţesuturilor în condiţiile unei presiuni a oxigenului
 Degradarea Hb

 Atunci cînd are loc moartea hematiilor , membrana lor se

rupe, hemoglobina este hidrolizată iar Fe
recuperat.Ciclul porfirinic se desface iar fragmentele sunt
metabolizate de ficat.În urma procesului rezultă o
moleculă de CO pentru fiecare moleculă de hemoglobină
metabolizată.Procesul este unul natural şi reprezintă o
sursă de CO pentru corpul uman, monoxid care se
elimină prin aerul expirat.
 Produsul de metabolizare final estebilirubina, un pigment
de culoare galbenă a cărui nivel semnifică distrugerea
hematiilor
Alte tipuri de hemoglobină
 Mioglobina:
 Este identificată în muşchi, întîlnindu-se la toate
vertebratele, unde colorează muşchii în roşu sau
cenuşiu închis.Este foarte aemănătoare cu
hemoglobina, însă diferă de aceasta prin faptul
ca nu prezintă unităţi tetramerice.
 De regulă stochează oxigenul pentru a fi
transportat mai departe.
Hemoglobinopatii
 -familie de boli genetice cauzate de
producerea de Hb cu structura anormala
 1.Talasemia
 2.Hemoglobine anormaleHbS,HbC,HbE
 Cauzele comune sunt mutatiile la nivelul
genelor globinelor
 -exista combinatii a celor doua cauze
HbC
 -exista un singur aa din pozitia 6 a beta
globinei diferit0lisina e substituita de
glutamat
 -pacientii au o anemie blanda
 - nu e necesara terapie specifica
HbS
 Mutatie a genei beta globin
 -anemie hemolitica
 -hiperbilirubinemie
 Susceptibili la infectii
Hemoglobine minore

 HbF- fetala – 2 α si 2 ϒ
 HbA1C
NUCLEOPROTEINELE
 Rol
 compozitie
 structura
Nucleozide
 Nucleozide = baze azotate + monozaharid
(pentoza)
 Baze azotate + riboza (ribo-nucleozide)
 Baze azotate + dezoxiriboza (dezoxiribo-nucleozide)
 Nucleotide = nucleozide + fosfat
 1, 2 sau 3 resturi de acid fosforic  nucleozide-mono, di
sau tri-fosfatate
 Legatura de tip ester intre monozaharid si acidul fosforic
 Denumirea nucleozidelor si a nucleotidelor
 Baza azotata riboza dezoxiriboxa MP DP TP
 Adenina adenozina dezoxiadenozina AMP
ADP ATP
 Guanina guanozina dezoxiguanozina GMP
GDP GTP
 Citozina citidina dezoxicitidina CMP
CDP CTP
 Timina - timidina TMP
TDP TTP
 Uracil uridina - UMP
UDP UTP