Aminoacizi

Jieanu Gabriela
Birsan Alexandra
Clasa a XI-a A



Aminoacizii sunt substante organice pe baza
carora, in urma reactiilor metabolice, de obicei, se
construiesc si se degradeaza proteinele. Sunt practic
constituenti ai proteinelor. Toate proteinele contin aceiasi
20 de aminoacizi, dar in diferite combinaii (inclusiv cu
alte componente - glucide, lipide, elemente anorganice
etc.) si aranjamente chimice. Dintre cei 20 de aminoacizi,
8 trebuie furnizati prin alimentatie, ceilalti 12 putand fi
produsi de organism chiar daca ei nu au fost prezenti in
alimentatie.



Structura general a aminoacizilor



Compuii organici care poart denumirea de
"aminoacizi" au n componena lor cel puin o grupare
aminic (aminat) - NH2 (NH3+ n form ionic) i una
carboxilic (de acid organic) -COOH (COO- sub form
ionic).
Deoarece conin att grupri funcionale acide
(carboxilice), ct i bazice (aminice), aminoacizii se
comport ca amfoteri (ca baze n mediu acid i ca acizi n
mediu bazic). Caracterul amfoter este o proprietate foarte
important, pe care aminoacizii o imprim proteinelor n
componena crora se regsesc.

Clasificarea aminoacizilor

esentiali aminoacizii pe care organismul
nu ii poate sintetiza (sau ii poate sintetiza
in cantitati foarte mici) se numesc
aminoacizi esentiali: valina, leucina,
isoleucina, lizina, metionina, fenilalanina,
treonina si triptofanul. Valina, isoleucina si
leucina sunt numiti si aminoacizi cu lanturi
ramificate (BCAA) si se gasesc in cantitati
mari in proteinele de origine animala.




conditionat esentiali anumiti aminoacizi
sunt necesari in cantitati mai mari in
anumite perioade, cum ar fi arginina la
copii pentru crestere: histidina, cisteina,
tirozina, prolina, glutamina.

neesentiali sunt aminoacizii pe care
organismul ii poate sintetiza din
aminoacizii esentiali. Acest lucru
presupune insa un efort metabolic si
consum de energie.

Ca si elemente de formare a proteinelor,
aminoacizii au cateva functii de baza:

- reprezinta o mare parte din tesuturile,
celulele si muschii din organism;
- sustin dezvoltarea si vindecarea tesuturilor
si a celulelor;
- imbunatatesc circulatia sanguina;
- produc enzime pentru o digestie optima;
- sintetizeaza hormoni esentiali in
reproducere;
- contribuie la furnizarea energiei.

Cei mai importanti aminoacizi sunt:

Asparagina: este necesara pentru
stabilizarea sistemului nervos central,
pentru ca o persoana sa nu devina prea
nervoasa sau prea calma.

Histidina: este utilizata in producerea
histaminei si e adesea utilizata in
tratamentul anemiei, alergiei, artritei si
alte reactii inflamatorii. Histidina are un
efect calmant pentru sistemul nervos si
stimuleaza secretia gastrica imbunatatind
digestia.

Prolina: aportul de prolina permite o mai
buna regenerare a colagenului (structura
proteica a pielii). Organismul pierde putin
cate putin odata cu trecerea timpuli
capacitatea de a sintetiza colagenul. Se
gaseste in cantitati mari in colagenul
hidrolizat si suplimentele cu gelatina.

Exist 23 de aminoacizi diferii. Toi sunt importani, altfel nu ar mai exista. 15
din ei pot fi sintetizai de corpul uman, dar 8 trebuie luai din mncarea
consumat. Consumarea regulat a fructelor, vegetalelor, nucilor, seminelor, a
polenului i a mierii de albine, a laptelui crud ne va asigura toi aminoacizii
necesari exact ca i altor mamifere care nu consum carne i totui nu au
deficiene proteice. Din alimentele digerate i din reciclarea reziduurilor
proteice, n corpul nostru se gsesc n permanen aminoacizi circulnd prin
snge i sistemul limfatic. Cnd corpul are nevoie de aminoacizi, i ia de aici.
Circulaia aminoacizilor este ca o banc deschis non-stop. Ficatul i celulele
depun i scot permanent aminoacizii necesari n snge i limf. Cnd n snge
sunt prea muli, ficatul i extrage de acolo i i depune n el pn va fi nevoie de
ei. Dac nivelul aminoacizilor n snge scade, datorit consumului lor de ctre
celule, ficatul i repune napoi n circulaie. De asemenea, i celulele i pot
depozita i repune n circuit. Deoarece majoritatea celulelor din corp
sintetizeaz mai mult protein dect le este necesar pentru susinerea vieii lor,
celulele retransform proteinele lor n aminoacizi i i depoziteaz n snge.
Dac nelegem acest circuit al aminoacizilor, realizm cu uurin faptul c
proteinele coninute n carne nu sunt necesare n alimentaie.
Cei 8 aminoacizi pe care corpul nostru nu-i poate sintetiza,
trebuie luai din alimente. Polenul, legumele (ardeiul gras,
morcovii, varza alb i roie, conopida, castraveii, vinetele,
mazrea verde i uscat, cartofii, dovleceii, ceapa i usturoiul,
pstrnacul, ptrunjelul, prazul, ridichile, salata, sfecla roie,
spanacul, sparanghelul, nutul, soia, lintea, fasolea),
ciupercile, cerealele (hrica, grul, meiul, orezul, orzul,
porumbul, secara), fructele (afinele, coaczele, piersicile,
caisele, cpunile, cireele, viinele, merele, perele, gutuile,
prunele, smochinele, curmalele, stafidele, zmeura, fragii,
murele, portocalele, lmile, mandarinele, grapefruit-ul,
mango, avocado, bananele, etc.) i laptele (i derivatele sale)
conin (i nc ntr-o form foarte uor asimilabil) aceti 8
aminoacizi pe care organismul uman nu-i poate sintetiza. Pe
lng toate acestea, aminoacizii sunt coninui n aceste
produse naturale i n plante, n cantitate mai mare dect n
crnuri.
CLASIFICARE
Aminoacizii pot fi clasificai:
dup natura catenei: alifatic, aromatic, heterociclic;
dup numrul gruprilor -COOH i -NH2: monoamino-monocarboxilici,
diaminomonocarboxilici;
dup poziia relativ pe care o au gruprilor funcionale n molecul: (, (, (-
aminoacizi.
dup prezena n cuprinsul catenei a altor grupri funcionale.
Cea mai interesant clasificare ni se pare a fi cea bazat pe polaritatea catenei
i cuprinde patru grupe:

1.)cu radical nepolar (hidrofob): glicina, alanina, valina,
leucina, izoleucina, prolina, fenilalanina, triptofanul i
metionina. Toi sunt mai puin solubili n ap dect
aminoacizii polari;

2.)cu radical polar nencrcat electric (la pH=6): serina,
treonina, cisteina, tirosina asparagina, glutamina. Aceti
aminoacizi sunt mai solubili n ap dect cei nepolari,
deoarece catena poate stabili legturi de hidrogen cu apa,
datorit gruprilor -OH, -NH2 amidice i -SH pe care le
conine;

3.)cu radical polar ncrcat negativ (la pH=6): acidul
aspartic i acidul glutamic;
4.)cu radical polar ncrcat pozitiv (la pH=6): lisina,
arginina, histidina.

n afara acestor 20 de aminoacizi uzuali s-
au izolat un numr de aminoacizi noi din
hidrolizatul unor proteine foarte
specializate, toi derivnd din aminoacizii
uzuali. Astfel, 4-hidroxiprolina a fost
gsit ntr-o protein fibroas, colagen i
unele proteine vegetale; 5-hidroxilisina n
colagen; desmosina i izodesmosina n
elastin. (Stucturile acestor ultimi doi
aminoacizi pot fi considerate ca fiind
formate din 4 molecule de lisin, cu
catenele laterale unite ntr-un nucleu de
piridiniu substituit. Aceast structur
permite desmosinei i izodesmosinei s
lege patru lanuri peptidice n structuri
radiare. Elastina difer de alte proteine
fibroase prin capacitatea sa de a suporta
tensiuni n dou direcii). n anumite
proteine musculare s-au gsit unii derivai
metilai ai aminoacizii uzuali cum sunt: (-
N-metillisina, (-N-trimetillisina i
metilhistidina. Recent s-a descoperit
prezena n protrombin a acidului (-
carboxiglutamic, cu importan biologic
considerabil. Se mai pot gsi i ali
aminoacizi n hidrolizatele proteice, dar
numrul lor trebuie s fie mic, innd
seama de cunotinele genetice actuale, iar
distribuia lor se va limita la o protein
dat. Aminoacizii rari din proteine se
disting de cei uzuali prin faptul c nu au o
codificare prin triplet de baze (codon). n
toate cazurile cunoscute ei sunt derivai ai
celor uzuali i se formeaz dup ce acetia
au fost deja inserai n lanul polipeptidic,
n procesul de biosintez a proteinelor.
n diferite celule i esuturi s-au pus n eviden nc circa150 de
aminoacizi n form liber sau combinaii, care nu se gsesc n
proteine. Majoritatea dintre ei sunt derivai ai (-aminoacizilor din
proteine; unii au ns gruparea amino la carbonul (, (sau (fa de
carboxil. Importan biochimic ca intermediari metabolici sau
precursori au urmtorii: sarcozina i betaina, provenii prin N-
metilarea (mono i respectiv trimetilarea) glicinei; (-alanina care
intr n constituia unor dipeptide (carnozina i anserina), a
acidului pantotenic i a coenzimei A; acidul (-aminobutiric cu rol
de transmisie a influxului nervos; ornitina i citrulina care se
gsesc n special n ficat i iau parte la circuitul urogenetic, fiind
intermediari n sinteza argininei; homoserina i homocisteina,
intermediari n metabolismul unor aminoacizi; acidul D-glutamic
izolat din peretele celular al bacteriilor; D-alanina n larvele sau
crisalidele anumitor insecte; D-serina din unii viermi. O varietate
mare de aminoacizi ale cror funcii metabolice nu sunt definite
nc, se gsesc n ciuperci i plantele superioare; unii dintre
acetia, cum sunt canavanina, acidul djencolic i (-cianoalanina
sunt toxici pentru alte vieuitoare
Nr. crt. Aminoacid Simbol cu trei litere Simbol cu o liter
1 Alanin Ala A
2 Arginin Arg R
3 Asparagin Asn N
4 Acid aspartic Asp D
5 Cistein Cys C
6 Glutamin Gln Q
7 Acid glutamic Glu E
8 Glicin Gly G
9 Histidin His H
10 Izoleucin Ile I
11 Leucin Leu L
12 Lizin Lys K
13 Metionin Met M
14 Fenilalanin Phe F
15 Prolin Pro P
16 Serin Ser S
17 Treonin Thr T
18 Triptofan Trp W
19 Tirozin Tyr Y
20 Valin Val V
21 *Asn i/sau Asp Asx B
22 *Gln i/sau Glu Glx Z

Proprietile acido-bazice ale aminoacizilor

Cunoaterea proprietilor acido-bazice ale aminoacizilor este foarte important pentru
nelegerea i analizarea proprietilor proteinelor. Mai mult, o mare parte din tiina
separrii, identificrii i dozrii diferiilor aminoacizi i determinrii secvenei lor n
proteine este bazat pe comportarea lor acido-bazic.
n primul rnd, s considerm speciile ionice comune ale aminoacizilor. n stare
cristalin, aminoacizii au puncte de topire sau de descompunere ridicate, de obicei
peste 200C. Ei sunt mult mai solubili n ap dect n solveni nepolari. Aceste
proprieti sunt exact cele pe care ne ateptm s le ntlnim, considernd c reeaua
molecular a aminoacidului n stare cristalin este stabilizat prin fore electrostatice
de atracie ntre grupri cu sarcini opuse ca n cazul reelelor cristaline ale srurilor cu
puncte de topire ridicate, ca de exemplu clorura de sodiu. Dac aminoacizii ar
cristaliza ntr-o form neionic, ei ar fi stabilizai de forele van der Waals, mult mai
slabe, i ar avea puncte de topire joase. Aceste consideraii, ct i multe alte dovezi au
dus la concluzia c aminoacizii se gsesc n soluii apoase neutre i cristalizeaz din
aceste soluii mai degrab ca ioni dipolari sau amfioni, dect ca molecule nedisociate.
Existena aminoacizilor ca ioni dipolari n soluii apoase neutre este indicat i de
constantele dielectrice ridicate i momentele de dipol mari, care reflect prezena att a
sarcinilor negative cit i a celor pozitive n aceeai molecul.

Cnd un aminoacid amfionic cristalin, de exemplu alanina,
este dizolvat n ap, el poate aciona att ca un acid (donor
de proton) ct i ca o baz (acceptor de proton):
- ca un acid: H3N+CH(CH3)COO H+ +
H2NCH(CH3)COO
- ca o baz: H+ + H3N+CH(CH3)COO
H3N+CH(CH3)COOH
Substanele cu astfel de proprieti sunt amfotere (n
greac amphi nseamn ambii") i sunt numite amfolii,
forma prescurtat de la electrolii amfoteri".
Comportarea acido-bazic a amfoliilor este cel mai
simplu formulat n termenii teoriei acido-bazice Brnsted-
Lowry. Un -aminoacid simplu monoaminomonocarboxilic ca
alanina este considerat a fi un acid dibazic n form complet
protonat, care poate dona doi protoni n timpul titrrii sale
complete cu o baz. Desfurarea unei asemenea titrri cu
NaOH, care decurge n dou trepte, poate fi reprezentat n
ecuaiile urmtoare, ce indic fiecare specie ionic implicat:
H3N+CHRCOOH + HO H3N+CHRCOO + H2O
H3N+CHRCOO + HO H3N+CHRCOO + H2O

Reacii chimice ale aminoacizilor


Reaciile caracteristice ale aminoacizilor sunt cele ale gruprilor
funcionale, i anume: gruprile carboxil, gruprile -amino i gruprile
funcionale prezente n lanurile laterale. Cunoaterea acestor reacii este
folositoare n numeroase aspecte importante ale chimiei proteinelor:
1) identificarea i analiza aminoacizilor n hidrolizatele proteice;
2) identificarea secvenei de aminoacizi n moleculele proteice;
3) identificarea resturilor de aminoacizi specifice proteinelor native, care
sunt eseniale pentru funcia lor biologic;
4) modificarea chimic a resturilor de aminoacizi din molecula proteic
pentru a produce schimbri n activitatea lor biologic sau n alte
proprieti;
5) sinteza chimic a polipeptidelor.

Reaciile gruprilor carboxil

Gruprile carboxil ale aminoacizilor dau reacii binecunoscute conducnd la
formarea de amide, esteri i halogenuri acide. Esterificarea aminoacizilor cu
etanol sau alcool benzilic este deseori folosit pentru protejarea gruprii
carboxil a aminoacizilor n sinteza chimic a peptidelor. O alt reacie a
gruprii carboxil foarte important n studiul secvenei aminoacizilor este
reacia de reducere n mediu anhidru, cu un agent puternic reductor,
borohidrura de litiu, formndu-se alcoolul primar corespunztor:



Reaciile gruprilor amino

Gruparea -amino a aminoacizilor poate fi acilat prin tratare cu halogenuri
acide sau anhidride; aceast reacie este utilizat curent pentru a bloca sau
proteja gruparea -amino n sinteza chimic a peptidelor. Un agent mult
utilizat n acest scop este clorocarbonatul de benzil, care conduce la formarea
derivatului benziloxicarbonil al aminoacidului, numit i derivat
carbobenzoxi:

Cnd acilarea este realizat n condiii blnde,
integritatea stereochimic a atomului de carbon a se
pstreaz; n condiii drastice, la cald, poate aprea
racemizarea.
O reacie a gruprii -amino foarte larg folosit,
reacia cu ninhidrin, poate fi utilizat pentru dozarea
unor cantiti foarte mici de aminoacizi. Prin nclzire,
un -aminoacid reacioneaz cu dou molecule de
ninhidrin i rezult un produs intens colorat:

Aminoacizii i peptidele cu grupri -amino libere dau
cu ninhidrina o coloraie albastru-violet, n timp ce
prolina i hidroxiprolina, n care gruparea -
amino este substituit, formeaz derivai cu o culoare
galben caracteristic.
Gruprile -amino ale aminoacizilor reacioneaz
reversibil cu aldehidele i formeaz compui numii
baze Schiff:

Se pare c bazele Schiff sunt compui intermediari
ntr-un numr de reacii enzimatice care implic
interacia enzimei cu gruprile amino sau carboxil ale
substratului.
O alt reacie important a gruprii amino este reacia
cu cianatul, din care se formeaz derivai carbamil:

Aceast reacie a fost folosit pentru a modifica
proprietile hemoglobinei S patologice (ntlnit n
anemia falciform cu hematii n form de secer), n
sensul creterii asemnrii ei cu hemoglobina
normal.
n afar de aceste reacii ale gruprii amino, multe
altele sunt deosebit de utile n marcarea restului de
aminoacid de la acel capt al lanului polipeptidic la
care gruparea amino este liber sau necombinat, i
anume, captul amino-terminal.



Bibliografie

1. Lehninger, A..L., Biochimie, Ed. Tehnic,
Bucureti
2. C. D. Neniescu Tratat Elementar de Chimie
Organic, vol. II, Ed. Tehnic, Bucureti, 1958
3. L. Brs Chimia Compuilor Organici (curs
an III, sem. I), cap. Aminoacizi
4. V. unel Chimia Compuilor Organici (curs
an III, sem. II), cap. Aminoacizi