Universitatea Tehnica a Moldovei

Facultatea Tehnologia Alimentelor

Departamentul Alimentatie si Nutritie

Caracteristica proteinelor alimentare,

modificări de structură și componența
la tratament culinar

Conf. univ., dr. Cristina POPOVICI

Cine a stat la baza studierii proteinelor?

Pentru prima data

PROTEINA a fost obtinuta
din faina de grau in
1728
de un cercetator Italian
Bartolomeo Beccari
Беккари (1682— 1766).
 De ce noi avem nevoie de nutrimente?

 Energia pentru diferite tipuri de activitati;

 Nutrimente pentru cresterea organismului;

 Nutrimente pentru a restabili zonele deteriorate ale

corpului.
Produsele alimentare reprezinta un
sistem cu mai multe componente.

Componente produselor alimentare sunt

clasificate în diferite grupe de compuși.

Ce grupe principale de componente

sunt?
Proteine, lipide, glucide, vitamin, minerale
Ce produs alimentar corespunde grupurilor de
compusi indicate?

Lipide Glucide Proteine

Apa
Viața este o formă de coexistență a
corpurilor proteice
 Proteinele incluse în clasa macronutrimenţilor
sunt substanţe chimice de bază ale produselor alimentare.

 Cele mai importante surse de proteine în alimentaţia omului

prezintă produsele din carne, peşte, produsele lactate, produsele
din cereale şi legume.

 Proteinele sunt compuşi naturali sau sintetici, cu structură

macromoleculară.

 În procesul de hidroliză ei se transformă în α – aminoacizi.

 După caracteristicile sale fizico-chimice şi polifuncţionale,

proteinele determină calitatea nutritivă şi proprietăţile senzoriale ale
produselor alimentare.
 AMINOACIZII
 
Proteinele şi peptidele reprezintă una din cele mai importante clase de polimeri
şi biopolimeri naturali.

Ele sunt constituite din aproximativ 20 – 25 de resturi de aminoacizi cu catene

liniare şi ciclice.

Legăturile specifice ale structurii primare a macromoleculelor de proteine sunt

de tipul peptidic reprezentate prin:
 

- CO – NH -
 În macromoleculele proteinelor se conţin şi alte tipuri de
legături: covalente, esterice, tioesterice, punţi disulfidice şi
legături de hidrogen.

 Proteinele de origine animală şi vegetală manifestă diferite

proprietăţi, având rol structural, funcţional sau catalitic.
 Aminoacizii sunt compuşi chimici monomoleculari bifuncţionali, cu
proprietăţi amfotere. Formula generală a aminoacizilor naturali de tip alfa
poate fi prezentată astfel:
 Prezenţa în moleculele aminoacizilor a celor două grupe
funcţionale - COOH şi - NH2 , determină caracterul acid şi
bazic, în funcţie de valoarea pH a mediului.

 Aminoacizii în stare solidă se află sub formă de amfion.

 În stare solubilă, în funcţie de valoarea pH-ului, aminoacizii

pot fi sub formă de anioni (pH 10,0...11,0) sau de cationi (pH
1,0...2,0).

 Există o valoare intermediară a pH – ului la care concentraţia

anionilor şi cationilor devine egală şi predomină forma amfină
sau bipolară.
 Proprietăţile fizico-chimice şi funcţionale ale aminoacizilor liberi
depind de natura radicalului organic R. Aminoacizii în funcţie de
polaritatea radicalilor organici se divizează în:
 
- aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi);
- aminoacizi cu radicali polari neutri (ne încărcaţi); aminoacizi cu
radicali polari şi sarcini pozitive;
- aminoacizi cu radicali polari şi sarcini negative.

 Clasificarea aminoacizilor după polaritatea radicalilor organici permit

identificarea nu numai a activităţii chimice a radicalul R, dar
şi a proprietăţilor fizico-chimice a macromoleculelor proteice.
 Proprietăţile specifice ale aminoacizilor cu radicali nepolari (R) (hidrofobi) sunt
apreciate prin solubilitatea redusă în apă. Din numărul total al aminoacizilor
nepolari - alanina manifestă cel mai mic grad de activitate hidrofobă.

 Aminoacizii care conţin radicali polari neutri sau radicali polari cu sarcini,
manifestă solubilitate mai mare comparativ cu aminoacizii nepolari, datorită
faptului că grupările lor polare, prin legături de hidrogen şi interacţiuni de tipul
dipol - dipol, se hidratează.
 Aminoacizi esenţiali nu pot fi sintetizaţi de organismul uman,
prin reacţii biochimice, ei pot fi formaţi numai în plante şi în
unele specii de microorganisme. Prezenţa lor în regnul animal
se datorează hranei vegetale. Lipsa aminoacizilor esenţiali în
alimentaţia omului şi a animalelor provoacă dereglări
metabolice similare bolilor de carenţe.
 Aminoacizii esenţiali sunt: valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, treonina,
metioninalizina şi triptofanul.

 Cisteina şi tirozina prezintă aminoacizi esenţiali înlocuibili.

Evaluarea calităţii nutriţionale a proteinelor se efectuează în baza conţinutului
sumar al aminoacizilor cu sulf (metionina + cisteina) şi aromatici (fenilalanina +
tirozina).

 Aminoacizi neesenţiali sunt aminoacizi care pot fi sintetizaţi de organismul

uman şi animal. Această categorie include: alanina, acidul asparic, acidul
glutamic, serina, arginina, prolina ş. a.
 În prezent un număr de aminoacizi esenţiali şi neesenţiali
(metionina, lizina, acizii glutamic, aspartic) se obţin prin
sinteza chimică sau biochimică în întreprinderile specializate.
Ei se utilizează în industria alimentară şi farmaceutică pentru
fabricarea alimentelor îmbogăţite cu aminoacizi esenţiali şi
pentru obţinerea preparatelor farmaceutice.
Conţinutul aminoacizilor esenţiali în
structura unor proteine (în % )
PEPTIDE
 
Substanţele naturale sau sintetice construite dint-un
număr relativ mic de aminoacizi se numesc peptide.
Ele sunt compuşi intermediari între aminoacizi şi
proteine, având în vedere masa moleculară.

Peptidele care conţin în molecula sa resturi de

aminoacizi în număr de di, tri, tetra până la zece se
numesc oligopeptide.

Polipeptideleprezintă compuşi de condensare a

unui număr superior de aminoacizi (100), cu masa
moleculară până la 10000.
 Unele peptide naturale cu activitate biologică sunt incluse în clasa
antibioticilor. De exemplu, grammiţidina S, separată din celule Bacillus
brevis, manifestă activitate biologică de antibiotici.

 În industria alimentară se utilizează aspartamul. Această substanţă,

formată din acidul L-aspartic şi eter metilat a fenilalaninei, a fost
sintetizată prin metoda ingineriei genetice.

 Aspartamul are grad de gust dulce de sute de ori mai puternic

comparative cu gustul dulce al zaharozei.
 Peptidele sunt solubile în apă. Prin interacţiuni cu acizi şi baze se obţin săruri
solubile. Unele peptide, în prezenţa electroliţilor la încălzire sau sub acţiunea
enzimelor, pot precipita.

 O caracteristică de bază a peptidelor este capacitatea lor de a hidroliza. În urma

hidrolizei se descompun legăturile peptidice cu formare a unor compuşi
intermediari care au grad de policondensare mai mic decât cel al peptidelor
iniţiale. De menţionat că peptidele se descompun complet până la formarea α-
aminoacizilor liberi.
 PROTEINELE

 
Macromoleculele de proteine sunt formate din resturi de aminoacizi (mai multe de 90), care au
masa moleculară mai mare de 50000.

Proteinele manifestă proprietăţi comune şi specifice de care depind multe funcţii importante ale
organismelor vii, a materiilor prime, precum şi a produselor alimentare.

Molecula de proteine conţine catene polipeptidice lungi, formate din resturi de aminoacizi unite
între ele prin legături peptidice (- CO – NH -).
 Structura primară determină numărul de resturi
de aminoacizi în catena polipeptidică, care sunt
aranjate consecutiv prin intermediul legăturilor
peptidice. Macromoleculele sunt formate din
aminoacizii neesenţiali şi esenţiali, cu radicali
polari şi nepolari.
 Structura secundară reprezintă lungimea şi forma a două lanţuri
polipeptidice, aranjate sub formă de spirală, stabilizate prin legături
de hidrogen. Catenele polipeptidice pot fi lungi sau foarte lungi, cu
fragmente răsucite sau pliate. Legăturile de hidrogen
intramoleculare se stabilesc între grupările carbonil (CO =) şi
grupările amino (NH2 -). Structura secundară este asigurată de
legăturile de hidrogen şi de alte tipuri de legături slabe
 Structura terţiară reprezintă modul de unire a mai multor
lanţurilor polipeptidice cu formarea fibrelor sau particulelor
proteice. Aceste structuri complexe proteice sunt stabilizate
prin diferite legături între resturile R ale aminoacizilor.
Structura terţiară se realizează prin legături covalente şi prin
mai multe legături „relativ slabe” (legături de hidrogen,
ionice, legături hidrofobe). Legăturile slabe joacă un rol
deosebit în formarea structurii terţiare a proteinelor
 Structura cuaternară este constituită din mai multe lanţuri
polipeptidice care prezintă combinaţii de molecule cu diferită
structură primară, secundară şi terţiară, asociate între ele în
nişte agregate macromoleculare policatenare. Lanţurile acestei
structuri polimoleculare proteice sunt unite între ele prin
multiple legături slabe necovalente, asigurând
stabilitatea macromoleculelor policatenare.
Schema legăturilor relativ slabe în
formarea structurii terţiare a
proteinelor

Legături de hidrogen (1, 2, 3): 1 - legături între grupările peptidice; 2 şi 3 – înt

grupările polare; Legături ionice (electrostatice): 4 - între resturi de aminoac
lizina, cu sarcină pozitivă şi acid aspartic, cu sarcină negativă, Legături hidrofobe: 5 – leuci
şi alanina, 6 - fenilalanina – fenilalanina.
 Structurile complexe proteice conţin un număr extrem de mare de legături de
hidrogen, legături ionice şi hidrofobe. Energia separată a acestor legături este mi
comparativ cu energia legăturilor peptidice sau disulfidice. Însă datorită numărulu
destul de mare al legăturilor, energia lor sumară asigură stabilitatea macromolecu
native. De menţionat că legăturile de hidrogen şi cele ionice participă şi la
formarea unor combinaţii a proteinelor cu alţi compuşi organici. De exemplu, în u
reacţiilor enzimatice se formează complexe de tip substrat – enzimă.
 CLASIFICAREA PROTEINELOR
 
Există mai multe metode de clasificare a proteinelor: după proprietăţile lor
chimice, în funcţie de solubilitate (solubile şi insolubile în apă) şi în func
compoziţia chimică.

În funcţie de compoziţie şi proprietăţile chimice se cunosc proteine s

formate numai din resturi de aminoacizi şi proteine conjugate, care inclu
componente proteice cât şi componente neproteice. Proteinele conjugate se n
– protide (metaloproteide, glicoproteide, fosfoproteide, lipoproteide).

In general, proteinele produselor alimentare sunt extrem de variabile în c

priveşte structura primară, conţinutul în aminoacizi, proprietăţile fizico-ch
funcţionale şi valoarea nutritivă.
 Proteinele produselor alimentare pot fi divizate în două
grupe:

• Proteine de origine animală;

• Proteine de origine vegetală.
 
 După proprietăţile funcţionale proteinele se împart în două
grupe din punct de vedere al solubilităţii - proteinele
solubile şi proteinele insolubile.
 CONŢINUTUL ÎN PROTEINE AL UNOR PRODUSE ALIMENTARE

Denumirea alimentului Conţinutul în Denumirea Conţinutul în

proteine, % alimentului proteine, %

Carne de porcină 11,0...15,0 Cartofi 2,0 ... 2,2

Carne de bovină 18,0....22,0 Caise, Vişine 0,7.. 0,9

Carne de pasăre 15,0....22,0 Mere 0,3 ..0,5

Peşterefrigerat, congelat 16,0 ... 21,5 Prune 0,7 ..0,9

Lapte 1,5 ... 4,5 Năut 19,0 .. 21,0

Lapte praf 25,0 .. 38,0 Floarea soarelui 19,0 .. 21,0

Brânzeturi 14,0 ...30,0 Fasole 22,0 .. 25,0

Ouă 12,0 .. 13,0 Drojdii 45,0 .. 46,0

Produse de panificaţie 4,5 ... 8,5 Ciuperci deshidratate 36,0.. 45,0

Mazăre verde 3,5 ... 5,0 Soia 35,0 .. 43,9

Varză 1,8 .. 4,8 Făină de soia 50,0 ... 53,0

Morcov 1,2 .. 1,4 Concentrat de soia 70,0 .. 75,0

Tomate 0,5 .. 0,7 Izolat din soia 95,0 .. 96,0

CALITATEA PROTEINELOR

Proteinele de origine animală şi vegetală manifestă diferită valoar

nutritivă. Calitatea biologică a proteinelor se apreciază în funcţie d
conţinutul aminoacizilor esenţiali.

Evaluarea calităţii proteinelor se face cu ajutorul unor metod

standardizate şi aprobate de Comitetul internaţional FAO / OMS.

Valoarea biologică a proteinelor are un rol deosebit în apreciere

calităţii produselor alimentare. Un indice de bază al calităţii se consider
echilibrul aminoacizilor din structura proteinelor, mai ales - conţinutul d
aminoacizi esenţiali.
  Cele mai importante şi utilizate sisteme de referinţă pentru
aprecierea valorii proteinelor sunt:

Proteină etalon sau standard (RP – Reference Protein) este o

proteină de înaltă calitate nutriţională, care are o compoziţie
echilibrată în aminoacizi esenţiali, asigurând în cantităţi mici o
activitate normală a organismului uman. În scopuri practice ca
etalon se folosesc proteinele din ou sau din lapte. Pentru un om
matur se foloseşte lista aminoacizilor propusă de Comitetul
internaţional FAO / OMS în funcţie de proteina de etalon
 Lista aminoacizilor de etalon pentru determinarea scorului chimic al
aminoacizilor esenţiali ai proteinelor

Denumirea Conţinutul, mg Denumirea Conţinutul, mg

aminoacidului în 1,0g de aminoacidului în 1,0g de
proteine proteine

Izoleucină 40 Fenilalanină+Tir 60
ozină

Leucină 70 Treonină 40

Lizină 55 Triptofan 10

Metionină+Cis 35 Valină 50
teină

Total: 360 mg de aminoacizi

 CLASIFICAREA NUTRIŢIONALĂ
A PROTEINELOR ALIMENTARE

Clasa Caracteristica proteinelor Exemple

biochimică biologică
proteinelor

1 2 3 4
       
Clasa I Conţin toţi Au cea maiProteine de origine
aminoacizii mare eficienţăanimală:
esenţiali în în promovareaovovitelina,
proporţii creşterii, ovoalbumina,
apropiate de pe lactalbumina,
cele necesare care o mioalbumina,
organismului pot întreţine,globulina,
omului chiar când cazeina, miozina,
aportul esteactina etc.
mai redus.
Clasa II Conţin toţi Pentru Proteine
aminoacizii întreţinerea vegetale: glicina,
esenţiali, dar creşterii leucozina, glutenina,
nu în sunt necesare gliadina, legumelina
cantităţi
proporţie etc.
aproape
corespunzăto
de două ori mai
are, 1-3 mari şi adaosul
găsindu-se în ponderal
cantităţi mai este mic, dar la
reduse adult pot
menţine
bilanţul azotat
Clasa III Absenţa 1-2 Oricare ar fi Colagenul, zeina
aminoacizi conţinutul lor,
esenţiali nu pot
(triptofan, întreţine
treonina, creşterea
lizină) dă şi nici
dezechilibru echilibrul
pronunţat azotat
Proprietăţile fizico – chimice ale proteinelor
 
De menţionat că pentru produsele alimentare cele mai importante
proprietăţi fizico-chimice ale proteinelor sunt:

-interacţiunea proteinelor cu apă,

-valoarea pH a proteinelor,
- denaturarea proteinelor.
Interacţiunea proteinelor cu apă. Proteinele, fiind substanţe
polimoleculare, formate din resturi de aminoacizi polari şi
nepolari, manifestă capacitatea de a interacţiona cu moleculele
de apă.

Particularităţile structurii proteinelor influenţează

caracterul lor de interacţiune cu moleculele de apă.
Grupările polare ale macromoleculelor proteice prin interacţiuni de tip
dipol-dipol şi punţi de hidrogen leagă moleculele de apă, devenind hidratate.
Grupările nepolare ale proteinelor, prin interacţiuni hidrofobe, formează straturi
moleculare de apă strict orientate în jurul fragmentelor nepolare. Prin urmare
putem menţiona că într-o macromoleculă de proteină fragmentele polare leagă
apa, concomitent, fragmentele nepolare, hidrofobe, resping moleculele de apă
şi devin deshidratate cu capacitate de solubilitate.
 Valoarea pH a proteinelor. Una din caracteristicile importante ale
proteinelor este valoarea pH–ului. În funcţie de pH macromoleculele
proteice pot fi încărcate pozitiv sau negativ. Sarcina electrică a
macromoleculei depinde de conţinutul resturilor de aminoacizi cu grupări
libere. Raportul dintre sarcina sumară electronegativă a grupărilor
carboxil disociate (-COO -) şi sarcina sumară electropozitivă a amino
grupărilor (-NH3+) determină valoarea pH a proteinelor.
 Atunci când predomină grupările carboxil (-COO-) macromolecula
are sarcină negativă cu pH < 7,0. Când predomină conţinutul amino
grupărilor (- NH3+ ) macromolecula va fi electropozitivă, având
valoarea pH>7,0. Sarcina electrică a proteinelor depinde şi de valoarea
pH-ului mediului. În medii acide (pH < 7,0), macromoleculele de proteine
se încarcă pozitiv, iar în medii alcaline (pH>7,0), macromoleculele
proteice sunt încărcate negativ. Practic toate proteinele solubile la o
anumită valoare a pH-ului devin neutre, atunci când sarcina sumară
electropozitivă şi sarcina sumară electronegativă a macromoleculei
proteice este egală.
 Valoare pH-ului la care se realizează egalitatea sarcinilor pozitive şi a celor
negative se numeşte punct izoelectric (pI). În punctul izoelectric sarcina
electrică completă a moleculei devine zero. De regulă pI variază în
regiunea pH-lui de 4,4 .... 5,3.
 Este important că în punctul pI proprietăţile fizico–chimice ale proteinelor se
modifică. Solubilitatea proteinelor devine minimă. Egalitatea sarcinilor
pozitive şi negative conduce la interacţiuni între moleculele de proteine de
tip proteină – proteină, urmată de precipitarea lor în medii lichide şi
reducerea esenţială a activităţii chimice.
 Denaturarea proteinelor. Denaturarea proteinelor este
un proces fizico-chimic de dezorganizare a structurii native
spaţiale a macromoleculelor proteice. În urma denaturării se
modifică structura secundară, terţiară şi cuaternară a
macromoleculei proteice, structura primară se păstrează fără
modificări.
 În procesul de denaturare se desfac legăturile
responsabile de stabilizarea structurii secundare şi
terţiare ale macromoleculei, ca consecinţă - catenele
proteice devin deformate. De exemplu, macromolecula
nativă, care are forma de spirală, în urma denaturării
se transformă în moleculă întinsă.

 Mecanismul de denaturare a unei molecule proteice

complexe poate include etape intermediare
 Denaturarea proteinelor are loc în procesul tratamentului tehnolog
materiei prime şi al semifabricatelor, ca urmare a modificării
caracteristicilor fizico-chimice a alimentelor.

 Denaturarea poate fi iniţiată de parametrii procesului tehnologic şi

influenţa compuşilor chimici. În dependenţă de parametrii tratame
şi caracteristicile fizico-chimice ale mediului este posibilă renatur
proteinei din stare intermediară în stare iniţială, nativă.
 Parametrii procesului tehnologic care
influenţează denaturarea proteinelor: tratament termic
(temperatura ridicată, congelarea prin acţiunea temperaturii
negative), radiaţii ultraviolete, radiaţii X,, acţiunea fizică
(agitarea intensivă îndelungată, ultrasunete ), presiuni
ridicate.
 Compuşii chimici care provoacă denaturarea proteinelor:
acizii şi bazele, solvenţii organici, sărurile metalelor grele (Fe,
Cu, Hg, Pb, Ag ), detergenţii.
 În medii alimentare, denaturarea proteinelor în
condiţii reale, are loc sub acţiunile mixte ale
parametrilor tratamentului tehnologic şi ale
compuşilor chimici ai mediului.

 Denaturarea proteinelor este un proces complex,

care poate fi reversibilă şi ireversibilă, în funcţie de
durata şi intensitatea tratamentului aplicat.
Hidroliza proteinelor

Reacţiile de hidroliză conduc la transformarea

structurii primare a proteinelor. În urma scindării
legăturilor peptidice, macromoleculele proteice se
descompun cu formarea polipeptidelor, peptidelor şi
aminoacizilor liberi
 Hidroliza proteinelor are loc în procesul tratamentului tehnologic a materiei
prime, în timpul depozitării produselor finite în tehnologia prelucrării
laptelui, cărnii se folosesc procese speciale pentru a accelera hidroliza
proteinelor şi acumula în alimente aminoacizi liberi (de exemplu, procesul
de maturare a cărnii, obţinerea brânzeturilor ş. a.).

 Hidroliza proteinelor poate fi realizată prin acţiunea acizilor, bazelor sau

prin acţiunea enzimelor proteolitice.

 De asemenea, în prezenţa microorganismelor, hidroliza proteinelor până la

formarea aminoacizilor liberi devine o etapă preliminară a degradării
microbiologică a produselor alimentare în urma dezaminării, decarboxilării
a aminoacizilor.
Din ce elemente chimice fac
parte proteinele produselor
alimentare?
 O
21,5 - 23,5%
H2 N
6,5 - 7,3% 16,8 - 18,4%

C S
51 - 53% 0,3 - 2,5%
Ce reprezinta proteinele
produselor alimentare?
Proteinele reprezinta compuși organici
cu o masa moleculară inalta, sunt de
natură coloidală, construiți din resturi de
α-aminoacizi legati cu legături peptidice
Aminoacid
 Aminoacizi, care intra in compozitia
proteinelor din produse alimentare

Glicină Alanină

Valină Leucină

Isoleucină Serină

Treonină Cisteină
Aminoacizi, care intra in compozitia
proteinelor din produse alimentare
Metionină

Lisină

Arginină

Acid aspartic

Acid glutamic
Aminoacizi, care intra in compozitia
proteinelor din produse alimentare
Glutamină

Fenilalanină

Tirosină

Triptofan

Histidină

Prolină
Ce aminoacizi sunt esentiali?
 Aminoacizi esentiali

Nu sunt sintetizate în corpul uman

și trebuie consummate cu alimente!
Aminoacizi esentiali pentru adulti:

Glicina, Isoleucina, Leucina,

2
Arginina
Lizina, Metionina, Fenilalanina,
Treonina, Valina Histidina

Aminoacizi esentiali pentru copii

Ce cuprinde notiunea
PROTEINA IDEALA?
 Continutul acizilor
Содержание esentiali
незаменимых intr-un gram
аминокислот de proteina
в 1 г "идеального" ideala
белка

триптофана - 10 мг 10

валина - 50 мг 50

треонина - 40 мг 40

фенилаланина +тирозина - 60 мг
триптофана - 10 мг 60

метионина + цистина - 35 мг 35

лизина - 55 мг 55

лейцина - 70 мг 70

изолейцина - 40 мг 40
0 10 20 30 40 50 60 70 80
Ce se înțelege prin notiune de
proteine ​complete și
incomplete ?
Proteine complete
Proteine incomplete
Prin ce legatura are loc formarea
molecule de proteina?
Formarea dipeptidei din doua molecule
de aminoacizi

Figure 2.19
Formarea dipeptidei din doua molecule
de aminoacizi
Conformarea lanțurilor peptidice din
proteine
0,35 нм

H2N CH CO HN CH COOH

R1 R2

пептидная свя зь
Legatura peptidica
 Formarea tripeptidei din aminoacizi prin
legaturi peptidice

валин лейцин тирозин

Numiti surse alimentare de protein
pentru organismal uman?
Surse alimentare de proteine:
 Structura moleculei de proteina:

Proteina- polimer

12 R10 R11 R2
R2 R7 R9 R17 R1 R4R7
R16R9R8R17
R13R1R5R4R6R16
R17R8
R20
R13
R19R5R3R6
R1

Aminoacid– monomer, ≈ 20
 Proteina:

12 R10 R11 R2 R7 R9 R17 R1 R4 R16 R8 R13 R5 R6 R17 R20 R19 R3 R1

 Proteina

12 R10 R11 R2 R7 R9 R17 R1 R4 R16 R8 R13 R5 R6 R17 R20 R19 R3 R1

12 R10 R11 R2 R7 R9 R13 R1 R4 R16 R8 R17 R5 R6 R17 R20 R19 R3 R1
 Ce structuri sunt
caracteristice proteinelor?
Structura proteinei
Ce legături chimice stau la
baza structurilor
proteinelor?
Legături chimice care asigură structura
proteinelor:

 Legături covalente - PUTERNICE!

 Legăturile simple pot roti liber

 Legăturile duble sunt fixate

 Legături de hidrogen - SLABE!    

   
C O H N
 Legături disulfidice - PUTERNICE!

 Legături Van der Waals - FOARTE SLABE!

Legături de hidrogen
Legături disulfidice
Ce reprezinta structura
PRIMARA a proteinelor?
Structura primara a proteinelor
 Ce reprezinta structura
SECUNDARA a proteinelor?
Structura secundara a proteinelor

Pas - 0,544 нм
Structura secundară a
proteinelor fibrilare
 Ce reprezinta structura
TERŢIARĂ a proteinelor?
Structura TERŢIARĂ a proteinelor
Ce reprezinta structura
CUATERNARĂ a
proteinelor?
Structura CUATERNARĂ a
proteinelor
Structura proteinelor:
Notiunea hidratarii proteinelor?
Hidratarea proteinelor
- -
- + +
+ - - -
- + - +
- -
- - +
- +- -
+ -- - +
-
- + - +
- + -
-
Hidratare & dehidratare proteinelor
Ce se înțelege prin notiune a
punctului izoelectric?
Disocierea grupurilor carboxilice și amine

H H
-
R C COOH R C COO + H+
+ +
NH 3 NH 3

H H
- +
R C COO - R C COO + H
+
NH 3 NH 2
 Punctul izoelectric
Glu+ Glu0 Glu- Glu 2- Lys 2+ Lys + Lys 0 Lys -

COOH COO- COO- COO- COOH COO - COO- COO-

H3N+ C H H3N+ C H H3 N+ C H H2N C H H3N+ C H H3N+ C H H2N C H H2N C H

CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2

CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2

CH2 CH2 CH2

COOH COOH COO- COO- CH2

CH2 CH2 CH2 CH2

14
NH3+ NH3+ NH3+ NH2

12 14

pK3 12
10 pK 3
pH 10 pK2
8 Isoelectric
pH
point
8
6
pK2 6
4
4
pK1
Isoelectric pK 1
2
point 2

1.0 2.0 3.0

Equivalents of OH- added
Dați exemple de deshidratare a
proteinelor în practica culinară
 Conceptul procesului de
DENATURARE a proteinelor
DENATURARE a proteinelor
 Factori care cauzează
denaturarea proteinelor?
Denaturarea proteinelor
Denaturarea proteinelor de albumina
Studiul solubilității proteinelor:
C7H6O6S*2H2O

Sediment

Incalzire
C7H6O6S*2H2O

Măcinarea
alimentelor

18 – 20 0С Filtrare Soluţia tulbure

Enumerați reacțiile calitative
pentru proteinele alimentare!
Reacția xantoproteinei - determinarea sistemelor
aromatice (detectarea inelelor de benzen în reziduurile de aminoacizi)

HNO3

Produs
alimentar

Apa calda

Incalzire

Culoare galben-portocalie - PROTEINĂ

REACȚIA BIURET - determinarea
legăturilor peptidice!

NaOH CuSO4

Amestecare

Produs
alimentar
Culoare violeta = PROTEINĂ
Esența procesului de distrugere a
proteinelor alimentare?
Distrugere proteinelor

H2S
NH3
СО2
Consecințele posibile ale lipsei de proteina ​în alimentatie:
 Sinteza proteinelor

Applied Biosystems model 430A peptide synthesizer

 Sinteza proteinelor

Biosearch Peptide Synthesizer (New Brunswick) model 9600

 Sinteza proteinelor

ABI model 431a peptide synthesizer, made by applied Biosystems

 Sinteza proteinelor

Applied Biosystems 433A Peptide Synthesizer

 Sinteza proteinelor

Applied Biosystems 433A Peptide Synthesizer

 Sinteza proteinelor

Applied Biosystems 433A Peptide Synthesizer

 Sinteza proteinelor

Applied Biosystems 433A Peptide Synthesizer

All Nobel Prizes
 Between 1901 and 2010,
the Nobel Prizes and the
Prize in Economic
Sciences were awarded
543 times to 840 people
and organizations. With
some receiving the
Nobel Prize more than
once, this makes a total
of 813 individuals and 20
organizations.
 The Nobel Prize in Chemistry 2008

Martin Chalfie Roger Y. Tsien

Osamu Shimomura

 The Nobel Prize in Chemistry 2008 was awarded jointly to

Osamu Shimomura, Martin Chalfie and Roger Y. Tsien "FOR
THE DISCOVERY AND DEVELOPMENT OF THE GREEN
FLUORESCENT PROTEIN, GFP".
 The Nobel Prize in Physiology or
Medicine 2006

Andrew Z. Fire Craig C. Mello

 The Nobel Prize in Physiology or Medicine 2006 was awarded

jointly to Andrew Z. Fire and Craig C. Mello "FOR THEIR
DISCOVERY OF RNA INTERFERENCE - GENE SILENCING BY
DOUBLE-STRANDED RNA"
 The Nobel Prize in Chemistry 2004

Aaron Ciechanover Avram Hershko Irwin Rose

 The Nobel Prize in Chemistry 2004 was

awarded jointly to Aaron Ciechanover, Avram
Hershko and Irwin Rose "For the discovery of
ubiquitin-mediated protein degradation"
 The Nobel Prize in Physics 2002

John B. Fenn Koichi Tanaka Kurt Wüthrich

 The Nobel Prize in Chemistry 2002 was awarded "FOR THE DEVELOPMENT OF METHODS FOR IDENTIFICATION AND
STRUCTURE ANALYSES OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES"
 with one half jointly to John B. Fenn and Koichi Tanaka "FOR THEIR DEVELOPMENT OF SOFT DESORPTION IONISATION
METHODS FOR MASS SPECTROMETRIC ANALYSES OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES"
 and the other half to Kurt Wüthrich "FOR HIS DEVELOPMENT OF NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY FOR
DETERMINING THE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES IN SOLUTION".
 The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1994

Alfred G. Gilman Martin Rodbell

 The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1994 was awarded

jointly to Alfred G. Gilman and Martin Rodbell "FOR THEIR
DISCOVERY OF G-PROTEINS AND THE ROLE OF THESE
PROTEINS IN SIGNAL TRANSDUCTION IN CELLS"
 The Nobel Prize in Chemistry 1993

Kary B. Mullis Michael Smith

 The Nobel Prize in Chemistry 1993 was awarded "FOR CONTRIBUTIONS TO THE
DEVELOPMENTS OF METHODS WITHIN DNA-BASED CHEMISTRY«
 jointly with one half to Kary B. Mullis "FOR HIS INVENTION OF THE POLYMERASE
CHAIN REACTION (PCR) METHOD"
 and with one half to Michael Smith "FOR HIS FUNDAMENTAL CONTRIBUTIONS TO
THE ESTABLISHMENT OF OLIGONUCLEOTIDE-BASED, SITE-DIRECTED
MUTAGENESIS AND ITS DEVELOPMENT FOR PROTEIN STUDIES".
 The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1992

Edmond H. Fischer Edwin G. Krebs

 The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1992 was awarded jointly to
Edmond H. Fischer and Edwin G. Krebs "FOR THEIR DISCOVERIES
CONCERNING REVERSIBLE PROTEIN PHOSPHORYLATION AS A
BIOLOGICAL REGULATORY MECHANISM"
 The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1999

Günter Blobel

 The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1999 was awarded to

Günter Blobel "FOR THE DISCOVERY THAT PROTEINS HAVE
INTRINSIC SIGNALS THAT GOVERN THEIR TRANSPORT
AND LOCALIZATION IN THE CELL".
Linus Carl Pauling
• b. 1901, d. 1994
• California Institute of

 
Technology, CA

                              
• The Nobel Prize in Chemistry
(1954), “for his research into
the nature of the chemical
bond and its application to
the elucidation of the
structure of complex
substances”
• The Nobel Peace Prize
(1962)