HEMOPROTEINE
Hemoproteine
Mioglobina si hemoglobina, proteine
implicate n transportul i
depozitarea O2.
-Citocromii, proteine transportoare
de electroni
- Unele oxidaze si peroxidaze
(catalaza)
Structura
hemoproteinelor
Grupare prostetica
Protoporfirina IX=nucleu tetrapirolic
Fe2+
Histidine
Grupare proteica
Protoporfirina IX=nucleu
tetrapirolic
Mioglobina
Legarea O2 la mioglobin se face reversibil:
Mb + O2
MbO2
Fierul din hem este hexacoordinat, astfel:
- Patru legturi sunt n planul hemului i se realizeaz cu
atomii de azot ai heterociclurilor pirolice.
- A cincea legatur se stabilete cu un rest de histidin din
segmentul F, notata F8 (histidina proximal) .
A asea legtura, se stabilete cu histidina E7 (histidina
distal)
- Molecula de oxigen este interpus ntre atomul de fier i
histidina E7.
Funcia Mb.
Mioglobina
-depoziteaz O2 n celule musculare.
-fixeaz reversibil o singur molecul de oxigen.
-cinetica oxigenrii mioglobinei este descris
printr-un un arc de hiperbol. Aceasta curb se
obine prin reprezentarea procentului de
mioglobin oxigenat n raport cu presiunea
parial a O2 (mm Hg=torri)
Presiunea parial a O2 la care proteina (Mb) este
semisaturat cu oxigen (notata p50) este o
mrime ce msoar afinitatea mioglobinei pentru
O2. Pentru Mb, p50 este de 1 torr, valoare ce
arat o afinitate mare a acestei proteine pentru
oxigen.
Dac inem seama c presiunea parial a
oxigenului n capilarele sangvine ale esuturilor
active metabolic este de 20 torri, putem spune c
oximioglobina nu este capabil s elibereze o
cantitate semnificativ din oxigenul fixat.
Hemoglobina
Este o protein oligomer cu 4 lanuri
polipeptidice, fiecare din acestea
fiind asociat cu o grupare hem
Structura cuaternar (SC)-
caracteristici structurale care confer avantaje
funcionale
confer stabilitate sporit proteinei
cooperativitate ntre protomeri via interaciuni
alosterice (la distan)- modificare unui protomer
transmis n restul moleculei, primele interaciuni fav
formarea celorlalte ex. Hb- legarea mai uoar a O2
co-localizarea mai multor activiti- ex. aceeai
enzim s prezinte dou activiti catalitice (fiecare
localizat pe un protomer diferit)- eficien catalitic
sporit (produsul primei activiti enzimatice devine
substratul celei de-a doua activiti enzimatice)
Fctori care influeneaz
afinitatea Hb pentru oxigen
pH-ul mediului
concentratia CO2
concentratia 2,3 BPG (2,3 bisfosfoglicerat)
temperatura
Influenta pH-ului asupra
afinitatii Hb pentru
oxigen (efect Bohr)
Curbele de saturare cu
oxigen pentru HbA1,
HbF, Hb lama i
mioglobin
Citocromii
transport electroni prin oscilarea fierului ntre starea de valen +2
i +3
cei mitocondriali (a, a3, b, c, c1) mijlocesc transferul electronilor prin
lanul respirator, proces care cuplat cu fosforilarea oxidativ asigur
biosinteza ATP-ului.
Structura citocromului c
