HEMOPROTEINE

Hemoproteine
• Mioglobina si hemoglobina, proteine
implicate în transportul şi
depozitarea O2.
• -Citocromii, proteine transportoare
de electroni
• - Unele oxidaze si peroxidaze
(catalaza)
 Structura
hemoproteinelor
• Grupare prostetica
– Protoporfirina IX=nucleu tetrapirolic
– Fe2+
– Histidine
• Grupare proteica
Protoporfirina IX=nucleu
tetrapirolic
 Mioglobina
• Legarea O2 la mioglobină se face reversibil:
• Mb + O2 MbO2
• Fierul din hem este hexacoordinat, astfel:
• - Patru legături sunt în planul hemului şi se realizează cu
atomii de azot ai heterociclurilor pirolice.
• - A cincea legatură se stabileşte cu un rest de histidină din
segmentul F, notata F8 (histidina proximală) .
• A şasea legătura, se stabileşte cu histidina E7 (histidina
distală)
• - Molecula de oxigen este interpusă între atomul de fier şi
histidina E7.
 Funcţia Mb.
Mioglobina
-depozitează O2 în celule musculare.
-fixează reversibil o singură moleculă de oxigen.
-cinetica oxigenării mioglobinei este descrisă
printr-un un arc de hiperbolă. Aceasta curbă se
obţine prin reprezentarea procentului de
mioglobină oxigenată în raport cu presiunea
parţială a O2 (mm Hg=torri)
Presiunea parţială a O2 la care proteina (Mb) este
semisaturată cu oxigen (notata p50) este o mărime
ce măsoară afinitatea mioglobinei pentru O2.
Pentru Mb, p50 este de 1 torr, valoare ce arată o
afinitate mare a acestei proteine pentru oxigen.
Dacă ţinem seama că presiunea parţială a
oxigenului în capilarele sangvine ale ţesuturilor
active metabolic este de 20 torri, putem spune că
oximioglobina nu este capabilă să elibereze o
cantitate semnificativă din oxigenul fixat.
 Hemoglobina
• Este o proteină oligomeră cu 4 lanţuri
polipeptidice, fiecare din acestea
fiind asociat cu o grupare hem,
fiecare hem putând lega câte o
moleculă de O2 prin intermediul unei
legături coordinative relizate cu ionul
Fe2+ la care participă şi un rest de
Hys proximală din globină.
 Structura cuaternară (SC)-
caracteristici structurale care conferă avantaje
funcţionale

• conferă stabilitate sporită proteinei

• cooperativitate între protomeri via interacţiuni

alosterice (la distanţă)- modificare unui protomer
transmisă în restul moleculei, primele interacţiuni fav
formarea celorlalte ex. Hb- legarea mai uşoară a O2

• co-localizarea mai multor activităţi- ex. aceeaşi

enzimă să prezinte două activităţi catalitice (fiecare
localizată pe un protomer diferit)- eficienţă catalitică
sporită (produsul primei activităţi enzimatice devine
substratul celei de-a doua activităţi enzimatice)
• Legarea oxigenului la hemoglobină are
caracteristicile fenomenului de
cooperare specific proteinelor cu
structură cuaternară: legarea primei
molecule are loc mai greu, iar legarea
următoarelor molecule de oxigen are
loc din ce în ce mai uşor.
 Fctori care influenţează
afinitatea Hb pentru oxigen

• pH-ul mediului
• concentratia CO2
• concentratia 2,3 BPG (2,3 bisfosfoglicerat)
• temperatura
  Curba de oxigenare a
hemoglobinei
• Curba de oxigenare a hemoglobinei
sau reprezentarea grafică a
saturaţiei în O2 a hemoglobinei (%) în
funcţie de presiunea parţială a
oxigenului, este o sigmoidă, spre
deosebire de curba de oxigenare a
mioglobinei, care este o hiperbolă.
• Forma de tip sigmoidă exprimă fenomenul de
cooperare sau interacţiune alosterică (între regiuni
aflate la distanţă) care are loc între diferitele
unităţi monomerice ale hemoglobinei.
• P50 reprezintă presiunea parţială a oxigenului
necesară pentru atingerea semisaturaţiei în O2.
• Pentru hemoglobină P50 are valoarea de 26 mmHg
• P50 este invers proporţională cu afinitatea
hemoproteinei pentru O2.
• Valoarea mai mare a P50 pentru
hemoglobină, comparativ cu P50 pentru
mioglobină indică afinitatea mai mica a
hemoglobinei pentru O2; aceasta reflectă
funcţia de transport a hemoglobinei, în
contrast cu funcţia de depozit a
mioglobinei (hemoglobina trebuie să fie
capabilă să cedeze mai uşor oxigenul decat
mioglobina, în timp ce mioglobina trebuie sa
„reţină” mai puternic oxigenul în depozitul
muscular).
 Curbele de saturare cu
Influenta pH-ului asupra
oxigen pentru HbA1,
afinitatii Hb pentru
HbF, Hb lama şi
oxigen (efect Bohr) mioglobină
 Tipuri de hemoglobine

• HbA1- forma principală de la adult,

are formula moleculară 22
• HBA2- forma secundară de la adult,
are formula moleculară 22
• HbF- forma principală de la făt, are
formula moleculară 22
•
  Formele derivate ale
hemoglobinei

• Carboxihemoglobina- hemoglobina
care leagă monoxidul de carbon (CO)
• Methemoglobina- hemoglobina care
are Fe3+ în loc de Fe2+
 Citocromii
•transportă electroni prin oscilarea fierului între starea de valenţă +2
şi +3
•cei mitocondriali (a, a3, b, c, c1) mijlocesc transferul electronilor prin
lanţul respirator, proces care cuplat cu fosforilarea oxidativă asigură
biosinteza ATP-ului.

Structura citocromului c