Caracterul amfoter al proteinelor este dat de grupările carboxil și amino

care nu sunt angajate în formarea legăturilor peptidice. Ele vor imprima

proteinei caracter acid (cationi) sau bazic (anioni) în funcție de numărul
grupărilor –COOH și –NH2 libere provenite de la acid glutamic, acid aspartic,
lizină, arginină și nucleului imidazolic din histidină. Grupele carboxil și amino
terminale au o contribuție mai redusă în determinarea caracterului amfoter cu
cât lanțul polipeptidic este mai lung.
 La pH fiziologic toate grupările acide sau bazice sunt complet ionizate.
Fiecare proteină este caracterizată prin pH-ul izoelectric (pHi), care reprezintă
valoarea pH-ului la care încărcarea electrică a proteinei este nulă, numărul
grupărilor încărcate pozitiv fiind egal cu numărul grupărilor încărcate negativ.
La pHi solubilitatea și mobilitatea în câmp electric a proteinei este minimă.
Proprietăți optice – proteinele ca și aminoacizii prezintă activitate optică
determinată de prezența atomilor de carbon asimetrici. La asimetria moleculei
prin carbon asimetric se adaugă și asimetria creată de α-helix. Puterea rotatorie
a proteinelor este o măsură a stării de integritate sau degradare a moleculei.
 Proprietăți chimice:

Proteinele dau numeroase reacții chimice datorită grupărilor amino și

carboxil libere ale aminoacizilor constituenți, legăturii peptidice și diferiților
radicali din moleculă. Pe baza unora dintre proprietățile chimice ele se pot
identifica și determina cantitativ.

Hidroliza proteinelor
Proteinele sunt substanțe macromoleculare care hidrolizează în mediu acid,
bazic sau sub acțiunea enzimelor proteolitice. Hidroliza proteinelor poate fi
totală sau parțială. Hidroliza totală duce la obținerea de aminoacizi iar hidroliza
parțială la obținerea de fragmente polipeptidice.
 Reacții de culoare
Proteinele dau aceleași reacții de culoare ca și aminoacizii din care sunt
constituite și pot fi identificate printr-una din acestea.
Reacția xantoproteică. Prin tratarea unei soluții de proteină cu acid azotic,
la rece sau la cald, apare o colorație galbenă datorită formării unor nitroderivați;
Reacția biuretului. Tratarea unei soluții de proteină cu reactiv biuret (o
soluție alcalină de sulfat de cupru) se formează un complex de culoare violetă
caracteristică. Reacția este utilizată în practică pentru dozarea proteinelor din
sânge.

Proprietățile biochimice și imunologice ale proteinelor

Proteinele îndeplinesc în organism diferite roluri, cum ar fi: rol catalitic, de
rezervă, transportor, protector, structural etc.
 Clasificarea proteinelor

Proteinele se clasifică în general după forma moleculelor și după

compoziția lor chimică.

În clasificarea proteinelor după forma moleculară, deosebim:

Proteine globulare (sferoproteine) care au formă aproape sferică
(ovoidală) și sunt în general, solubile în apă, în soluții diluate de acizi, baze și
săruri. Din această clasă fac parte albuminele, globulinele, histonele,
protaminele și prolaminele.
Albuminele sunt proteine cu caracter acid, solubile în apă și în soluții
diluate de electroliți.
Globulinele sunt proteine cu caracter acid mai pronunțat datorită acidului
aspartic și acidului glutamic în structura lor. Sunt insolubile în apă dar se
dizolvă în soluții diluate de electroliți.
 Histonele sunt proteine cu caracter bazic care predomină în regnul
animal. Au un conținut ridicat de arginină și lizină. Se dizolvă ușor în
soluții diluate de acid sulfuric.
Protaminele sunt proteine cu caracter bazic pronunțat datorită
conținutului în aminoacizi bazici: lizină, histidină și mai ales arginină.
Protaminele sunt proteine care se găsesc numai în regnul animal.
Prolaminele au fost identificate numai în semințele de graminee, sunt
proteine vegetale cu caracter acid pronunțat datorită conținutului ridicat în
prolină, acid glutamic și acid aspartic. Prolaminele sunt insolubile în apă,
în soluții neutre de electroliți salini și în alcool absolut. Sunt ușor solubile
în soluții apoase alcaline și alcool 70%.
 Proteine fibrilare (scleroproteine), caracterizate prin structură fibroasă, de
forma unui elipsoid întins. Sunt alcătuite aproape exclusiv din aminoacizi
monoaminomonocarboxilici. Ele au proprietăți mecanice bune și un rol plastic
și de susținere în organismele animale, sunt de consistență solidă, sunt foarte
greu solubile în apă, soluții acide sau bazice și sunt stabile față de acțiunea
enzimelor proteolitice, au vâscozitate mare și putere de difuzie mică. Aceste
proprietăți explică prezența lor în țesuturile de susținere. Din această clasă fac
parte colagenul, elastina, fibrinogenul, actina, miozina, keratina etc.
 Colagenul este componenta principală a țesuturilor conjunctive,
tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor, solzilor de pește. Există
numeroase varietăți de colagen.
Colagenul are o compoziției deosebită de a keratinei și fibroinei, căci este
bogat în glicol, prolină și hidroxiprolină, nu conține cistină și triptofan. Prin
încălzire prelungită cu apa, colagenul întâi se îmbibă, apoi se dizolvă
transformându-se în gelatină sau clei.
Elastina constituie țesutul fibros, cu o elasticitate comparabilă cu a
cauciucului. Nu se transformă în gelatină la fierbere cu apa și este digerată de
tripsină. Ca și colagenul, fibrele de elastină sunt compuse din aminoacizi
simpli, mai ales leucina, glicocol și prolina.
 Fibrinogenul este o proteină esenţială pentru formarea cheagurilor de
sânge, un factor de coagulare. Este produsă de către ficat şi pusă în circulaţie
împreună cu alţi peste 20 de factori de coagulare.
Actina este proteina fibrilară care intră în componența mușchilor, mai
exact intră în componența filamentelor subțiri ale mușchiului. Este alcătuită
din actina globulară G, care se organizează într-un lanţ polarizat dublu-
spiralat și actina fibroasă F.
Miozina este o moleculă proteică mare, cu o formă spaţială asemănătoare
unei crose cu două capete. Intră în componența filamentelor groase ale
mușchiului.
Keratina este o proteină fibrilară, care conferă rezistență mecanică
stratului cornos al epidermei și al organelor externe asociate; păr, unghii.
 După compoziția chimică, proteinele se pot clasifica în:
- proteine simple (holoproteine), constituite din aminoacizi;
- proteine conjugate (heteroproteine), conțin pe lângă aminoacizi și o
grupare prostetică. În funcție de natura acestei grupări, heteroproteinele se
împart în fosfoproteine, glicoproteine, lipoproteine, metaloproteine,
nucleoproteine și cromoproteine.
 Fosfoproteinele sunt proteine conjugate care au drept grupare prostetică
acidul fosforic legat prin legătură esterică de gruparea hidroxil a unui rest de
serină din molecula proteică. Acidul fosforic se găsește sub forma sării sale de
Ca sau K.

Sunt substanțe care se găsesc în organismele animale și în microorganisme,

în plante neidentificându-se decât în polenul de porumb. Cele mai importante
fosfoproteine sunt cazeina din lapte și vitelina prezentă în gălbenușul de ou
alături de lecitine. Ea furnizează embrionului aminoacizii și fosforul necesar
dezvoltării.
 Glicoproteinele formează o categorie de heteroproteine care au drept
grupare prostetică o componentă glucidică, de obicei poliglucide complexe.
Partea proteică imprimă caracterul ei chimic întregii molecule, ceea ce le
deosebește de mucopolizaharide unde componenta glucidică predomină și
imprimă moleculei caracter glucidic. Sunt caracteristice regnului animal, dar s-
au identificat și în plante.
 Lipoproteinele sunt complexe ale proteinelor cu lipidele (acizi grași,
gliceride, lecitine, cefaline etc.), se găsesc în toate organismele vegetale și
animale. Sunt substanțe de constituție ale celulelor, mitocondriilor, membranelor
celulare.
După rolul pe care îl îndeplinesc, lipoproteinele se împart în două categorii:
lipoproteine de transport și lipoproteine membranare.

Lipoproteinele membranare. Cele mai

Lipoproteinele de transport au
rol în solubilizarea și transportul
lipidelor și a altor substanțe
liposolubile (steroli, carotenoizi,
hormoni);
multe membrane conțin aproximativ 40%
lipide și 60% proteine, dar aceste procente
pot varia de la o membrană la alta. Proteinele
de membrană pot fi împărțite în două
categorii: proteine periferale, legate slab de
suprafața membranei și care pot fi
îndepărtate prin extracție și proteine integrale
(până la 70% din proteinele membranei) care
sunt legate puternic de partea lipidică și pot
fi îndepărtate numai prin procese severe.
 Metaloproteinele sunt heteroproteine care au ca grupare prostetică metale
(Fe, Cu, Zn, Mg, Mn etc.). Au rol însemnat în depozitarea și transportul acestor
metale, fie în cataliza enzimatică. Dintre metalproteine cele mai importante sunt
cele cu rol enzimatic.

Feritina conține 20 – 25% Transferina (siderofilina) este un

fier trivalent (aproape câte un
atom de Fe pentru fiecare legătură
peptidică) legat de o proteină
numită apoferitina. Feritina
constituie rezerva de fier pentru
sinteza hemoglobinei și
citocromilor. Se găsește în special
în ficat și splină.
transportor al Fe pentru sinteza
hemoproteinelor (fixează doi atomi de
Fe/moleculă). Ea este scăzută în anemia
feriprivă.
Metaloproteinele cu Zn sunt în
general enzime: alcool-dehidrogenaza,
carbonic-anhidraza, uricaza etc.
 Cromoproteinele sunt proteine conjugate care au drept grupare
prostetică, o grupare cromoforă (o substanță colorată). Se găsesc în toate
organismele animale și vegetale, fiind universal răspândite în lumea vie.
După natura grupării cromofore, se disting două mari clase de
cromoproteine: porfirinice care conțin un nucleu tetrapirolic și neporfirinice,
conțin drept grupare prostetică derivați de izoaloxazină sau caroteni.

Dintre cromoproteinele neporfirinice deosebit de importante sunt

flavoproteinele care au drept grupare prostetică o flavină (derivat de
izoaloxazină) și care îndeplinesc în organism rol catalitic, precum și
carotenoproteinele, a căror grupare prostetică este un derivat terpenic
(carotenii). Aceștia sunt importanți în procesul vederii.
 Cromoproteinele porfirinice conțin în moleculă un nucleu substituit de
porfirină. Ele îndeplinesc diverse funcții biologice, cum ar fi: transportul de
oxigen, transportul de electroni, cataliza enzimatică.

Porfirinele sunt derivați de porfirină, un compus ciclic format din patru

nuclee pirolice unite prin grupări metinice (–CH=).
 Porfirinele posedă un sistem de duble legături conjugate ce conferă acestor
compuși stabilitate, culoare roșie – violetă, absorbția caracteristică și
fluorescență. Prin intermediului azotului pirolic, porfirinele pot fixa ioni
metalici cum sunt: Fe, Mg, Zn, Co, Cu, sub formă de complecși chelatici. Un
astfel de complex ce conține Fe2+ este hemul.
 Mioglobina este pigmentul roșu din mușchi, similar hemoglobinei ca
structură și rol; diferența dintre ele constă în structura globinei. Globina
mioglobinei este alcătuită dintr-un singur lanț polipeptidic, format din 150
aminoacizi. Mioglobina are o afinitate pentru oxigen de aproximativ 6 ori mai
mare decât hemoglobina. Cantități mari de mioglobină se găsesc în mușchiul
inimii și mușchii pectorali ai păsărilor care efectuează mișcări ritmice de lungă
durată.

Hemoglobinele reprezintă pigmentul roșu al sângelui. Ele au aceeași

grupare prostetică (hemul), dar diferă în privința părții proteice, globina.
Globina imprimă specificitatea diferită a hemoglobinelor.
 Citocromii sunt pigmenți respiratori care au drept grupare prostetică tot
hemul, dar pozițiile 5 și 6 de coordinare ale Fe sunt ocupate de resturi de
aminoacizi din molecula proteică. Din acest motiv, citocromii nu pot participa la
transportul O2, dar participă la transportul electronilor prin modificarea
reversibilă a valenței atomului de fier.
 Nucleoproteinele sunt alcătuite dintr-o proteină cu caracter bazic și o
grupare prostetică constituită din acizi nucleici. Ele se găsesc în toate țesuturile
animale și vegetale și pot fi izolate cu ușurință din drojdii și unele țesuturi ale
căror celule au nuclee mari, cum este glanda timus.
Nucleoproteinele sunt constituenții principali ai nucleului celular (de unde
vine și numele lor), dar pot fi găsite și în citoplasmă asociate cu ribozomii.
Prin hidroliză acidă sau bazică, nucleoproteinele se descompun în baze
azotate, pentoze, acid fosforic și proteine.
Se clasifică după tipul acidului nucleic din constituția sa în
ribonucleoproteine și deoxiribonucleoproteine. Se găsesc în toate celulele
vegetale și animale, în protoplasmă și în lichidele biologice, formează masa
principală a nucleelor celulare.
 Acizii nucleici

Acizii nucleici sunt din punct de vedere chimic, produși de policondensare ai

nucleotidelor. Se cunosc două tipuri de acizi nucleici: acizi dezoxiribonucleici
(ADN) și acizi ribonucleici. Atât ADN cât și ARN sunt macromolecule
informaționale care permit stocarea, transmiterea și exprimarea informației
genetice. Molecula de ADN reprezintă baza moleculară a eredității, ea conține
informația genetică cu privire la biosinteza proteinelor. Conținutul informațional
al ADN, înscris în secvența nucleotidelor, permite specificarea fiecărei proteine,
determină individualitatea organismului.
 Bazele azotate din structura acizilor nucleici

Bazele azotate care intră în structura acizilor nucleici derivă din două
structuri heterociclice: purina și pirimidina.
 Bazele purinice din structura acizilor nucleici sunt adenina (6 amino-purina)
și guanina (2-amino-6-hidroxipurina).

Ca baze pirimidinice s-au identificat trei baze majore: uracilul (2,4-

dihidroxi-pirimidină), timină (2,4- dihidroxi-5-metil-pirimidină) și citozină (2-
hidroxi-4-amino-pirimidină).
 Nucleozidele sunt compuși care rezultă prin stabilirea unei legături N-
glicozidice între hidroxilul semiacetalic (de la C1') al pentozei și atomul de azot
din poziția 9 a unei baze purinice sau din poziția 3 a unei baze pirimidinice.
Bazele azotate se leagă β glicozidic de pentoză.
Ribonucleozidele conțin ca pentoză riboza iar dezoxiribonucleozidele conțin
2'-dezoxiriboza.

În funcție de structura bazei azotate componente se cunosc următoarele

nucleozide: citidina, uridina, timidina, adenozina, guanozina.
 Nucleotidele sunt esteri fosforici ai nucleozidelor în care acidul fosforic este
esterificat la gruparea alcool de la C5', C3' sau C2' ai ribozei sau C5' sau C3' ai
dezoxiribozei. În structura acizilor nucleici intră predominant nucleozid 5'
fosfați.
Un nucleotid, unitatea structurală a acizilor nucleici, este format dintr-un
nucleozid fosforilat la una din grupările OH din riboză sau deoxiriboză.
Hidroliza acidă a acizilor nucleici formează baze azotate, pentoze și acid
fosforic
 Principalele nucleotide care intră în structura ARN sunt: citidin-5'-
monofosfatul, uridin-5'-monofosfatul, adenozin-5'-monofosfatul și guanozin-5'-
monofosfatul.
Principalele dezoxiribonucleotide din structura ADN sunt: dezoxicitidin-5'-
monofosfatul (dCMP), dezoxitimidin-5'-monofosfatul (dTMP), dezoxiadenozin-
5'-monofosfatul (dAMP) și dezoxiguanozin-5'-monofosfatul (dGMP).
 Dacă un nucleozid sau un dezoxinucleozid este di sau trifosforilat se obțin
nucleozid sau dezoxinucleozid di și trifosfați. De exemplu în cazul adeninei se
obțin adenozin-difosfatul (ADP) și adenozin-trifosfatul (ATP).
 Resturile de acizi fosforici sunt unite prin legături macroergice (legături cu
energie ridicată). Cedarea energiei se face prin hidroliza legăturilor fosforice cu
energie mare din molecula compusului. Refacerea moleculei de ATP se
realizează prin refosforilarea ADP-ului în procesul de fosforilare oxidativă.
 Nucleotidele rezultă prin hidroliza parțială a acizilor nucleici dar se găsesc
și libere în celule unde îndeplinesc funcții biochimice importante. Intră în
constituția unor coenzime cum sunt nicotinamid-dinucleotidele (NAD+,
NADH+H+, NADP+) sau flavinadenin-dinucleotidele (FAD, FADH2) implicate
în procesele oxidoreducătoare ale respirației celulare.
 Enzime

Organismele vii sunt supuse primului principiu al termodinamicii, adică legii

conservării masei și energiei. Energia pentru sinteza moleculelor complexe din
elemente sau molecule mai mici este furnizată prin degradarea moleculelor
complexe în intermediari și compuși mai simpli. Este astfel necesară cuplarea
celor două aspecte ale metabolismului – anabolism și catabolism – printr-un
transfer de energie.
 Catabolismul
Anabolismul sau asimilația sau dezasimilația este
este procesul metabolic care procesul metabolic care
transformă materiile nutritive transformă moleculele complexe
introduse în organism în ale unor substanțe energetice
substanțe proprii acestuia, (lipide, proteine, glucide) în unele
consumându-se și energie. În mai simple (care sunt ulterior
timpul anabolismului se eliminate) pentru producerea
sintetizează substanțe de energie. Ca rezultat al
organice complexe catabolismului se obține energia
(ca proteinele, grăsimile și zahar necesară pentru anabolism și alte
urile), unele dintre acestea activități ale organismului (cum ar
depunându-se în organism ca fi locomoția și reproducerea).
rezerve.
 O reacție chimică de forma:

poate avea loc când o parte din moleculele A și B se găsesc într-o stare de
energie ridicată, stare activată (stare de tranziție) în care există o mai mare
probabilitate ca legăturile din compușii A și B să se rupă și să se formeze
produșii C și D. Starea de tranziție este o barieră înaltă de energie care
delimitează reactanții de produșii de reacție. Viteza unei astfel de reacții este
proporțională cu moleculele aflate în starea de tranziție (activată).
 Există două posibilități de accelerare a reacției chimice:

- creșterea temperaturii ce favorizează agitația moleculară, creșterea

numărului de molecule activate și accelerarea vitezei de reacție care în cele mai
multe reacții este aproximativ dublă pentru o creștere a temperaturii cu 10ºC;
- utilizarea catalizatorilor.

Catalizatorul se combină temporar cu reactanții determinând scăderea

energiei de activare. Cu cât energia de activare va fi mai mică cu atât
catalizatorul va fi mai eficace.
 De exemplu, descompunerea apei oxigenate:

Necatalitic, are loc cu un consum de energie, ΔG = 18 Kcal/mol; în prezența

catalizatorului de Pt coloidală, ΔG = 13 Kcal/mol, iar în prezența enzimei,
catalaza, numai 2 Kcal/mol.
O reacție chimică este endotermă dacă variația energiei libere este
pozitivă, deci necesită aport de energie și exotermă când variația energiei
libere va fi negativă, deci va rezulta energie.

Toate enzimele cunoscute
până în prezent sunt substanțe de
natură proteică și îndeplinesc rol
de catalizator al transformărilor
biochimice din celula vie. În
absența enzimelor, majoritatea
reacțiilor din celula vie s-ar
petrece cu viteze foarte mici.
Fiind biocatalizatori, enzimele
prezintă toate proprietățile generale
ale catalizatorilor chimici:
- măresc viteza reacțiilor chimice
posibile din punct de vedere
termodinamic prin scăderea energiei
de activare și instalarea mai rapidă a
stării de echilibru;
- activitatea catalitică este
manifestată în concentrații mici,
mediul de reacție conținând
concentrații relativ mari de substrat;
- la sfârșitul transformării se
regăsesc în mediu nemodificați din
punct de vedere cantitativ și calitativ,
putând participa la un nou act
catalitic.
 În timpul reacției, catalizatorul suferă o serie de modificări dar odată reacția
terminată, acesta revine la starea inițială.
Există un număr foarte mare de enzime; pentru fiecare compus organic, cât
și pentru mulți compuși anorganici, există măcar o enzimă capabilă să
reacționeze cu acesta și să catalizeze o anumită modificare chimică.
Mult timp s-a crezut că activitatea enzimatică există numai în celulele
intacte. Ulterior multe enzime au fost extrase fără pierderea activității lor
biologice, fiind astfel permis studiul lor extracelular.
Extractele enzimatice sunt utilizate în studiul reacțiilor metabolice, a
structurii și mecanismului lor de acțiune și chiar în calitate de catalizatori în
sinteza industrială de compuși biologic activi (hormoni, medicamente).
 Activitatea diferitelor enzime este strâns legată de localizarea lor
celulară; există un aranjament spațial și o compartimentare a enzimelor,
coenzimelor și substratelor.
În citoplasmă sunt localizate enzimele glicolitice. Mitocondriile,
”centrale de energie” ale celulei captează energia furnizată de procesele oxidative
și o cedează pentru sinteza ATP din ADP. În mitocondrii sunt localizate enzimele
ciclului Krebs, cele ale oxidării acizilor grași.
Lizozomii conțin enzimele digestive care degradează grăsimile,
proteinele, acizii nucleici și alte molecule mari în molecule mai mici care sunt
apoi metabolizate de sistemele enzimatice ale mitocondriei.
 Clasificarea enzimelor

Ținând seama de reacția catalizată, enzimele se clasifică în șase clase:

1. Oxidoreductaze – catalizează reacțiile de oxido-reducere;
2. Transferaze – catalizează transferul de grupări de pe un substrat (donor)
pe alt substrat (acceptor);
3. Hidrolaze – catalizează scindarea legăturilor chimice cu ajutorul apei;
4. Liaze – catalizează scindarea nehidrolitică a unei grupări de pe un substrat
cu formarea unei duble legături sau fixează o grupare la o dublă legătură;
5. Izomeraze – catalizează reacțiile de interconversiune a izomerilor optici,
geometrici și de catenă;
6. Ligaze sau sintetaze – unirea a doi compuși utilizând energia eliberată
prin hidroliza unei molecule de ATP.